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● A ampla variação no substituinte R ligado ao carbono , define as características dos aminoácidos como polaridade e grau de ionização em solução aquosa

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●Todos os aminoácidos, exceto a prolina possuem contém um grupo amino primário.
H

N

COOH

prolina

● Quanto a essencialidade nutricional: essencial, e não essencial. ●essenciais: são aqueles que não podem ser sintetizados pelo homem. Fenilalanina, valina, treonina, triptofano, isoleucina, leucina, metionina, lisina, histidina (em crianças), arginina (em rápido crescimento celular).

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ác. glutamina e prolina. . Glutâmico. ác. asparagina. cisteína. histidina. tirosina.● não essenciais são aqueles que são sintetizados pelo organismo: Glicina. arginina. alanina. serina. ● ruminantes: “sintetizam” todos ao aminoácidos que necessitam devido à simbiose com as bactérias ruminais. ● vegetais: todos os aminoácidos são não essencias. Aspártico.

● Características : sólidos cristalizáveis incolores hidrossolúveis Ponto de Fusão: acima de 200oC .● Funções: aminoácidos são unidades estruturais dos peptídeos e das proteínas (monômeros). ● Os aminoácidos possuem caráter anfotero ou seja. funcionando como sistema tampão ou atuando no controle do pH das células. quando em solução podem funcionar com ácido ou como base.

● Os aminoácidos possuem carbono quiral logo apresentam estereoisomeria. . logo apresentam formas D e L.

Classificação dos Aminoácidos ● Quanto à carga elétrica: neutros: 1 COOH e 1 NH2 ácidos: 2 COOH e 1 NH2 básicos: 1 COOH e 2 NH .

● Cadeia lateral R: alifáticos. aromáticos e heterocíclica .

.● Aminoácido com cadeia lateral apolar ou alifática: não apresenta a capacidade de receber ou doar prótons ou de participar em ligações iônicas ou formações de pontes de hidrogênio.

.● Aminoácido com cadeia lateral aromática: anéis aromáticos fazem com que esses aminoácidos absorvam luz a 280 nm – Importante. ● Os aminoácidos com cadeia lateral aromática e os aminoácidos com cadeia lateral apolares são os aminoácidos hidrofóbicos os quais promovem interações hidrofóbicas importantes na manutenção da estrutura das proteínas.

os quais formam ligações com a água  aumentam solubilidade na água .● Aminoácido com cadeia lateral polares e não carregados: ● Os aminoácidos com cadeia lateral polares. carregado negativamente e positivamente são hidrofílicos.

● Aminoácido positivamente: com cadeia lateral carregada .

● Aminoácido negativamente: com cadeia lateral carregada ● O caráter químico usado na classificação é o do grupo R. Mesmo os aminoácidos com grupo R apolar são solúveis em H2O. .

●Representação estrutural dos 20 aminoácidos responsáveis pela composição das moléculas protéicas dos seres vivos .

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● Os 20 aminoácidos quando em solução aquosa se encontram com íons dipolares ou zwitterion. .

● Curva de Titulação .

● Glicina: Três formas iônicas Ponto de inflexão: onde se observa a mesma proporção das formas ionizadas pI (ponto isoelétrico)  pH onde a carga líquida da molécula é nula. .

● Nos aminoácidos carregados negativamente positivamente temos que: ● Quatro formas iônicas ou ● em solução ácida o aminoácido comporta-se como base. ● em solução básica o aminoácido comporta-se como ácida. .

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Propriedades dos aminoácidos. .Tabela 1.

34 alanina no pH = 2.34 + NH 3 alanina pKa = 9.69 2 = 6.02 . ● O pI de aminoácido que não tem cadeia lateral como a alanina terá um valor intermediário entre dois valores de pKa.34 + 9. O OH pKa = 2.69 pI = 2.● É o pH no qual uma quantidade de cargas positivas em um aminoácido se equilibra exatamente com a quantidade de cargas negativas.

95 O HO O OH NH 3 pKa = 2.67 .87 pKa = 4.● O pI de aminoácido que tem uma cadeia lateral ionizável é a média dos valores de pKa dos grupos similiares ionizantes.79 pI = 8.95 + 10.25 pKa = 9.79 2 = 9.87 pKa = 8.25 2 = 9. + lisina O OH NH 3 + pKa = 2.18 H 3N pKa = 10.19 + 4.19 pI = 2.

● Reações e Interações químicas importantes entre os aminoácidos. ● Ligações Peptídicas (formação de amidas .

tetra.... penta. ● Sequência de aminoácidos ligados através de ligações peptídicas constituem a estrutura primária das proteínas. . tri.● Através de várias ligações peptídicas pode ocorrer a formação de dipeptídeos..polipeptídeo..

● Tem caráter parcial de ligação dupla.● Ligação peptídica é rígida. . pois todos os átomos estão em um mesmo plano.