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Las proteínas son Bio-moléculas formadas básicamente por carbono, hidrógeno, oxígeno y nitrógeno. Pueden además contener azufre y en algunos tipos de proteínas, fósforo, hierro, magnesio y cobre entre otros elementos.

Pueden considerarse polímeros de unas pequeñas moléculas que reciben el nombre de aminoácidos y serían, por tanto, los monómeros unidad. Los aminoácidos están unidos mediante enlaces peptídicos. La unión de un bajo número de aminoácidos da lugar a un péptido; si el número de aminoácidos que forma la molécula no es mayor de 10, se denomina oligopéptido, si es superior a 10 se llama poli péptido y si el número es superior a 50 aminoácidos se habla ya de proteína.

Por tanto, las proteínas son cadenas de aminoácidos que se pliegan adquiriendo una estructura tridimensional que les permite llevar a cabo miles de funciones. Las proteínas están codificadas en el material genético de cada organismo, donde se especifica su secuencia de aminoácidos, y luego son sintetizadas por los ribosomas. Las proteínas desempeñan un papel fundamental en los seres vivos y son las Bio-moléculas más versátiles y más diversas. Realizan una enorme cantidad de funciones diferentes, entre ellas funciones estructurales, enzimáticas, transportadora...

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Su denominación responde a la composición química general que presentan. en la que un grupo amino (-NH2) y otro carboxilo o ácido (COOH) se unen a un carbono α (-C-). .Son las unidades básicas que forman las proteínas. Las otras dos valencias de ese carbono quedan saturadas con un átomo de hidrógeno (-H) y con un grupo químico variable al que se denomina radical (-R).

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según la disposición del grupo amino (-NH2) a la izquierda o a la derecha del carbono α se habla de α-L-aminoácidos o de α-Daminoácidos respectivamente.Tridimensionalmente el carbono α presenta una configuración tetraédrica en la que el carbono se dispone en el centro y los cuatro elementos que se unen a él ocupan los vértices. En las proteínas sólo se encuentran aminoácidos de configuración L. . Cuando en el vértice superior se dispone el -COOH y se mira por la cara opuesta al grupo R.

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Existen 20 aminoácidos distintos. cada uno de los cuales viene caracterizado por su radical R: .

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la soja y la quinoa. se dice que son de alta o de buena calidad. Algunos de estos alimentos son: la carne. . los huevos. Cuando un alimento contiene proteínas con todos los aminoácidos esenciales. los lácteos y algunos vegetales como la espelta. Esto implica que la única fuente de estos aminoácidos en esos organismos es la ingesta directa a través de la dieta. Las rutas para la obtención de estos aminoácidos esenciales suelen ser largas y energéticamente costosas.Los aminoácidos esenciales Los aminoácidos esenciales son aquellos que el cuerpo humano no puede generar por sí solo.

por ejemplo. En humanos se han descrito estos aminoácidos esenciales: O • Fenilalanina O • Isoleucina O • Leucina O • Lisina O • Metionina O • Treonina O • Triptófano O • Valina O • Arginina O • Histidina . algunos se pueden sintetizar.Solo ocho aminoácidos son esenciales para todos los organismos. los humanos podemos sintetizar la alamina a partir del piruvato.

y así sucesivamente hasta formar una larga cadena. El grupo carboxilo libre del dipéptido reacciona de modo similar con el grupo amino de un tercer aminoácido. La formación del enlace peptídico entre dos aminoácidos es un ejemplo de una reacción de condensación. porque siempre hay un extremo NH2 terminal y un COOH terminal. . Estas uniones se forman por la reacción de síntesis (vía deshidratación) entre el grupo carboxilo del primer aminoácido con el grupo amino del segundo aminoácido. Dos moléculas se unen mediante un enlace de tipo covalente CO-NH con la pérdida de una molécula de agua y el producto de esta unión es un dipéptido.Enlace peptídico Los aminoácidos se encuentran unidos linealmente por medio de uniones peptídicas. Podemos seguir añadiendo aminoácidos al péptido.

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se llama polipéptido y si el número es superior a 50 aa. si es superior a 10.• Definición de proteínas. si el número de aa que forma la molécula no es mayor de 10. se denomina oligopéptido. se habla ya de proteína. se agrupan para formar unidades estructurales (monómeros) llamados aminoácidos (aa). Las proteínas son macromoléculas compuestas por carbono. hidrógeno. oxígeno y nitrógeno. La unión de un bajo número de aminoácidos da lugar a un péptido. .

la adolescencia y el embarazo. esto quiere decir que nos ayudan a construir y regenerar nuestros tejidos. . (mas cortito) ayudar al cuerpo a reparar células y producir células nuevas.funciones generales e importancia y Criterios de clasificación. (Con los cuadros se explica me encontré las imágenes por ahí) tienen una función meramente estructural o plástica. importante para el crecimiento y el desarrollo durante la infancia.

Las histonas. . Ciertas glucoproteínas forman parte de las membranas celulares y actúan como receptores o facilitan el transporte de sustancias. La queratina de la epidermis. La elastina del tejido conjuntivo elástico.Función estructural Algunas proteínas constituyen estructuras celulares. forman parte de los cromosomas que regulan la expresión de los genes. respectivamente. Las arañas y los gusanos de seda segregan fibroina para fabricar las telas de araña y los capullos de seda. Otras proteínas confieren elasticidad y resistencia a órganos y tejidos: El colágeno del tejido conjuntivo fibroso.

o las hormonas segregadas por la hipófisis. como la insulina y el glucagón (que regulan los niveles de glucosa en sangre).Función hormonal Algunas hormonas son de naturaleza proteica. Actúan como biocatalizadores de las reacciones químicas del metabolismo celular. como la del crecimiento o la adrenocorticotrópica (que regula la síntesis de corticosteroides) o la calcitonina (que regula el metabolismo del calcio). . Función enzimática Las proteínas con función enzimática son las más numerosas y especializadas.

.  Algunas toxinas bacterianas. o venenos de serpientes.  Las mucinas tienen efecto germicida y protegen a las mucosas.  La trombina y el fibrinógeno contribuyen a la formación de coágulos sanguíneos para evitar hemorragias.Función reguladora Algunas proteínas regulan la expresión de ciertos genes y otras regulan la división celular (como la ciclina). son proteínas fabricadas con funciones defensivas. como la del botulismo. Función defensiva  Las inmunoglobulinas actúan como anticuerpos frente a posibles antígenos.

Función contráctil  La actina y la miosina constituyen las miofibrillas responsables de la contracción muscular. Función de reserva  La ovoalbúmina de la clara de huevo.  La mioglobina transporta oxígeno en los músculos. constituyen la reserva de aminoácidos para el desarrollo del embrión.  Las lipoproteínas transportan lípidos por la sangre.  La dineina está relacionada con el movimiento de cilios y flagelos. la gliadina del grano de trigo y la hordeína de la cebada.Función de transporte  La hemoglobina transporta oxígeno en la sangre de los vertebrados.  La hemocianina transporta oxígeno en la sangre de los invertebrados. .  Los citocromos transportan electrones.  La lactoalbúmina de la leche.

Estructura de las proteínas: primaria. estructura secundaria. Cada una de estas estructuras informa de la disposición de la anterior en el espacio. terciaria y cuaternaria. . estructura terciaria y estructura cuaternaria. La organización de una proteína viene definida por cuatro niveles estructurales denominados: estructura primaria. secundaria.

Estructura primaria La estructura primaria es la secuencia de aminoácidos de la proteína. . Nos indica qué aminoácidos componen la cadena polipeptídica y el orden en que dichos aminoácidos se encuentran. La función de una proteína depende de su secuencia y de la forma que ésta adopte.

adquieren una disposición espacial estable. Los aminoácidos. a medida que van siendo enlazados durante la síntesis de proteínas y gracias a la capacidad de giro de sus enlaces. Existen dos tipos de estructura secundaria: .Estructura secundaria La estructura secundaria es la disposición de la secuencia de aminoácidos en el espacio.

denominada disposición en lámina plegada. . Se debe a la formación de enlaces de hidrógeno entre el -C=O de un aminoácido y el NH..1..La a(alfa)hélice Esta estructura se forma al enrollarse helicoidalmente sobre sí misma la estructura primaria.La conformación beta En esta disposición los aminoácidos no forman una hélice sino una cadena en forma de zigzag.del cuarto aminoácido que le sigue. Presentan esta estructura secundaria la queratina de la seda o fibroína. 2.

En definitiva. . Esta conformación globular facilita la solubilidad en agua y así realizar funciones de transporte. es la estructura primaria la que determina cuál será la secundaria y por tanto la terciaria. enzimáticas. etc.Estructura terciaria La estructura terciaria informa sobre la disposición de la estructura secundaria de un polipéptido al plegarse sobre sí misma originando una conformación globular. hormonales.

. mediante enlaces débiles (no covalentes) de varias cadenas polipeptídicas con estructura terciaria.las interacciones hidrófobas. 4.el puente disulfuro entre los radicales de aminoácidos que tienen azufre.Estructura cuaternaria Esta conformación globular se mantiene estable gracias a la existencia de enlaces entre losradicales R de los aminoácidos. o muchos. Cada una de estas cadenas polipeptídicas recibe el nombre de protómero.los puentes eléctricos. como la cápsida del virus de la poliomielitis... cuatro. Aparecen varios tipos de enlaces: 1. como en lahexoquinasa. 2. para formar un complejo proteico. El número de protómeros varía desde dos.. como en la hemoglobina. Esta estructura informa de la unión. que consta de sesenta unidades proteicas.los puentes de hidrógeno.. 3.

reparar daños. Las funciones de las proteínas son específicas de cada una de ellas y permiten a las células mantener su integridad. controlar y regular funciones.. etc. .Las proteínas determinan la forma y la estructura de las células y dirigen casi todos los procesos vitales.. defenderse de agentes externos.

Se forma al unirse el grupo amino(NH2) de un aminoacido con el grupo carboxilo(COOH) de otro. en el proceso se libera una molecula de agua(agua metabolica). Otros enlaces: En la estructura primaria: solo enlaces peptidicos En la estructura secundaria: fuerzas puentes de hidrogeno En la estructura terciaria: enlace disulfuro(S-S) En la estructura cuaternaria: interacciones hidrofóbicas o puentes salinos .Tipos de enlaces que intervienen en cada uno de ellos El enlace caracteristico de las proteinas es el peptidico.

por lo que sirve para la construcción de filogenéticos" .Propiedades de proteínas Especificidad La especificidad se refiere a su función. cada una lleva a cabo una determinada función y lo realiza porque posee una determinada estructura primaria y una conformación espacial propia. por lo que un cambio en la estructura de la proteína puede significar una pérdida de la función. no todas las individuo posee proteínas específicas suyas que se ponen de manifiesto en los procesos de rechazo de órganos grado de parentesco entre individuos. Además.

. Todas las proteínas desnaturalizadas tienen la misma conformación.Desnaturalización. ( huevo cocido o frito ). variaciones del pH. muy abierta y con una interacción máxima con el disolvente. proceso que se denomina renaturalización. si las condiciones se restablecen. Consiste en la pérdida de la estructura terciaria. por romperse los puentes que forman dicha estructura. una proteína desnaturalizada puede volver a su anterior plegamiento o conformación. En algunos casos. por lo que una proteína soluble en agua cuando se desnaturaliza se hace insoluble en agua y precipita. La desnaturalización se puede producir por cambios de temperatura.

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oxígeno y nitrógeno.PROTEINAS O Las proteínas son biomolecular formadas básicamente por carbono. magnesio y cobre entre otros elementos. . fósforo. hierro. hidrógeno. Pueden además contener azufre y en algunos tipos de proteínas.

Proteínas O Clasifican en: O SIMPLES (Holoproteínas): son aquellas que al hidrolizarse producen únicamente aminoácidos O CONJUGADAS (Heteroproteínas):son proteínas que al hidrolizarse producen aminoácidos y otros componentes orgánicos o inorgánicos .

CONJUGADAS NOMBRE COMPONENTE NO PROTEICO Nucleoproteínas Ácidos nucleicos Lipoproteínas Lípidos Fosfoproteínas Grupos fosfato Metaloproteínas Metales Glucoproteínas Monosacáridos .

O Cromoproteína s O Nucleoproteín O Glucoproteína .as  Hemoglobina. que transportan lípidos en la sangre. s hemocianina. que transportan  Mucoproteínas  Ribosoma oxígeno  Anticuerpos  Citocromos.  Nucleosomas  Ribonucleasa de la cromatina mioglobina.  Hormona que transportan luteinizante electrones O Lipoproteínas  SIMPLES  De alta. baja y muy baja densidad.

.O Se entiende como conformación. la orientación tridimensional que adquieren los grupos característicos de una molécula en el espacio. O Existen dos clases de proteínas que difieren en sus conformaciones características: "proteínas fibrosas" y "proteínas globulares". en virtud de la libertad de giro de éstos sobre los ejes de sus enlaces .

. Esta alineación puede producir dos macro-estructuras diferentes: fibras que se trenzan sobre si mismas en grupos de varios haces formando una "macro-fibra".PROTEÍNAS FIBROSAS O Las proteínas fibrosas se constituyen por cadenas polipeptídicas alineadas en forma paralela. como en el caso del colágeno de los tendones o la a-queratina del cabello. la segunda posibilidad es la formación de láminas como en el caso de las bqueratinas de las sedas naturales.

son insolubles en agua y en soluciones salinas diliudas y en general más resistentes a los factores que las desnaturalizan. .Las proteínas fibrosas poseen alta resistencia al corte por lo que son los principales soportes estructurales de los tejidos.

PROTEÍNAS GLOBULARES O Las proteínas globulares son conformaciones de cadenas polipeptídicas que se enrollan sobre si mismas en formas intrincadas como un "nudillo de hilo enredado" . . El resultado es una macroestructura de tipo esférico.

son proteínas globulares . cuyo papel es la catálisis de las reacciones bioquímicas.O La mayoría de estas proteínas son solubles en agua y por lo general desempeñan funciones de transporte en el organismo. Las enzimas.

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TECNICAS DE SEPARACION O Las separaciones cromatografías se basan en las diferencias de carga. tamaño o afinidad de las diferentes proteínas. aunque también existe la cromatografía en papel y en placa. . Uno de los métodos más habitualmente utilizados para la separación de proteínas es la cromatografía en columna.

. Cada proteína migrará a distinta velocidad según su grado de afinidad por la fase estacionaria. y una solución tamponada se hace pasar a través de la columna (fase móvil). El extracto crudo se aplica en la parte superior de la columna y va poco a poco entrando en la columna con la fase móvil.O La columna está rellena con un material sólido con las características químicas adecuadas (fase estacionaria).

Este colector hace que el tubo vaya cambiando cada cierto número de gotas o de volumen. la fase móvil se hace pasar a la columna a través de una bomba peristáltica y un colector de fracciones va recogiendo el eluyente que sale de columna. . Después hay que localizar en que tubo o tubos está la proteína que se pretende purificar.O Generalmente estas cromatografías se realizan de una forma semiautomática.

O Existen distintos tipos de cromatografías en O O O O tres ellos: • La filtración o exclusión molecular • El cromatografía de intercambio iónico • La cromatografía hidrofóbica • La cromatografía de afinidad .

IDENTIFICACIÓN DE PROTEÍNAS O Las proteínas de interés en un experimento de proteómica pueden ser analizadas directamente mediante espectrometría de masas. . El punto de partida ser diferente.

. cuando se quiere conocer la actividad específica de una preparación enzimática.TECNICAS DE CUANTIFICACION O Determinar la concentración de proteínas en una muestra biológica es una técnica de rutina básica cuando se aborda un esquema de purificación de una proteína concreta. así como para otros muchos propósitos. para el diagnóstico de enfermedades.