USMP-FMH-FN-2012-I

H. LEZAMA
1
UNIVERSIDAD DE SAN MARTIN DE PORRES


FACULTAD DE MEDICINA HUMANA

FILIAL NORTE

QUIMICA MEDICA


2012-I




PROFESOR: HELMER LEZAMA

PROTEINAS

•Macromoléculas biológicas más abundantes
•Gran variedad de clases y tamaños
•Diversidad de funciones biológicas
•Instrumento a través de los cuales se expresa la información
genética
•Estructura: con 20 aminoácidos covalentemente unidos en
secuencias lineales características
•La célula puede producir diferentes proteínas con diferentes
actividades uniendo los mismos 20 aminoácidos en diferentes
combinaciones y secuencias, enzimas, hormonas, anticuerpos
transportadores, fibras musculares, proteínas de la cornea
cuernos, leche, antibióticos venenos …… “enzimas”
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AMINOÁCIDOS

Las proteínas se hidrolizan a sus aminoácidos

Asparagina (1806) Treonina en (1910)

Nombres comunes triviales que en muchos casos
derivan de la fuente de la cual fueron aislados.
Asparagina de espárrago
Glutamato de gluten
Tirosina de queso (gr. Tyros = queso)
Glicina (gr. Glycos azucarado).
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CARACTERÍSTICAS COMUNES


•Todos son α aminoácidos



•Difieren en el grupo R lateral (estructura, tamaño,
carga, solubilidad )

•Otros menos comunes , son modificaciones post-
traduccionales. Otros no forman parte de las
proteínas


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Convención
para designar
carbonos en
aminoácidos:
1
α 2
β 3
γ 4
δ5
ε6
lisina
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El carbono α es un centro quiral. Excepto G

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CLASIFICACIÓN DE AMINOÁCIDOS
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• Según formen parte de las proteínas
– Aminoácidos protéicos
• codificables o universales: 20 aa
• modificados o particulares: (hidroxilación,
carboxilación, fosforilación, glicosilación,
condensación, yodación) Modificación pos-
translacional de aminoácidos
– Aminoácidos no protéicos
• D-aminoácidos D-aminoácidos (ejemplos)
• α-aminoácidos no protéicos
• ω- aminoácidos


CLASIFICACIÓN DE AMINOÁCIDOS
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• Según polaridad
–aa apolares
• alifáticos: glicina, alanina, valina, leucina,
isoleucina, prolina, metionina.
• aromáticos: fenilalanina, triptofano.
–aa polares neutros
• serina, treonina, cisteina, asparagina,
glutamina, tirosina.
–aa polares cargados
• ácidos: ácido aspártico, ácido glutámico.
• básicos: lisina, arginina, histidina.
 Esenciales:
 TRIPTÓFANO
 TREONINA
 ISOLEUCINA
 LEUCINA
 LISINA
 METIONINA
 FENILALANINA
 VALINA

• No esenciales:
– glicina - alanina
– tirosina - serina
– glutamina - prolina
– glutamato
– histidina
– cisteína
– arginina
– asparagina
– aspartato
CLASIFICACIÓN NUTRICIONAL
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taurina, carnitina, hidroxiprolina,etc
CLASIFICACIÓN
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Aproximadamente 300
aminoácidos no forman
proteínas.

Algunos aminoácidos son
modificados después de su
incorporación en el
polipétido

•Hidroxiprolina proteínas
de pared celular de plantas,
colágeno

•Hidroxilisina colágeno
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•6-N-metillisina, miosina

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Intervienen el la biosíntesis de arginina, en el ciclo de la urea
•Desmosina. (4 lisinas) elastina
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Los aminoácidos son anfóteros

En solución existen como iones o como formas
zwiterion
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El zwiterion puede actuar:
como ácido (donador de protón)
2
+ H
+
O como base (aceptor de protón)
2
+ H
+
Anfotéricos, también llamados anfolitos
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PUNTO ISOELECTRICO
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• pH al que el aminoácido está como zwiterión.


• pH al que el aminoácido tiene carga neta 0.
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COMPUESTOS DE IMPORTANCIA BIOLÓGICA DERIVADOS DE AA
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Aminoácido Compuesto Función
Lisina
Gly, Arg
Tirosina
Tirosina
Glutamato
Histidina
Tirosina
Triptófano
Arginina
Tirosina
Triptófano
Tirosina

Carnitina
Fosfocreatina
Dopamina
Epinefrina
GABA
Histamina
Melanina
Melatonina
Óxido nítrico
Norepinefrina
Serotonina
Tiroxina
Transpórtador AG
Reserva energétic
Neurotransmisor
Hormona
Neurotransmisor
Vasodilatador
Pigmento
Hormona
Vasodilatador, NT
Neurotransmisor
Vasoconstrictor
Hormona





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Enlace formado entre el grupo carboxilo de un aminoácido y el grupo
amino del siguiente.
Tiene direccionalidad. La cadena presenta inicio (amino libre) y fin
(carboxilo libre)
ENLACE PEPTIDICO
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PROTEINAS
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• “proteios” = lo primero, más
importante, de primera clase.
• Propuesto por Berzelius en
1838.
• 18% de la masa celular.

• G. Mulder 1839


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PROTEINAS: TAMAÑO
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• Unidades:
..... 30 1000 .......

• Peso molecular:
..... 12000 1000000 .......

PROTEINAS: CLASIFICACION
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SEGÚN SUS PROPIEDADES FISICAS

• GLOBULARES:
Solubles, frágiles, redondeadas Hemoglobina

• FIBROSAS:
Insolubles, estables, estructurales Queratina
alargadas

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PROTEINAS: CLASIFICACION
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SEGÚN SU CONSTITUCION

• SIMPLES: Aminoácidos Insulina

• CONJUGADAS: Aminoácidos Hemoglobina
+
Grupo prostético
PROTEINAS CONJUGADAS
CLASE GRUPO PROSTETICO EJEMPLO
Glicoproteínas
Lipoproteínas

Nucleoproteínas
Metaloproteínas
Cromoproteínas
Carbohidratos
Lípidos

Acidos nucleicos
Iones metálicos
Grupos cromógenos
Inmunoglobulinas
Lipoproteínas
sanguíneas
Cromosomas
Ferritina
Hemoglobina
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PROTEINAS: CLASIFICACION
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SEGÚN SU FUNCION
• Enzimáticas Alcohol deshidrogenasa
• Estructurales Colágeno
• Almacenamiento Ferritina
• Transporte Hemoglobina
• Hormonales Insulina
• Contráctiles Actina
• Protectivas Inmunoglobulinas
• Toxigénicas Toxina botulínica

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a
b

a: Número de aminoácidos en solución


b: Número de residuos en el péptido
PEPTIDOS A FORMARSE
PROTEINAS: ESTRUCTURAS
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• ESTRUCTURA PRIMARIA

• ESTRUCTURA SECUNDARIA

• ESTRUCTURA TERCIARIA

• ESTRUCTURA CUATERNARIA
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SECUENCIA DE RESIDUOS.

Está dada por el enlace peptídico.

Su ruptura implica hidrólisis.
ESTRUCTURA PRIMARIA
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FORMA COMO SE DOBLA LA ESTRUCTURA PRIMARIA

Está dada por los puentes de hidrógeno.

Su ruptura implica desnaturalización.


ESTRUCTURA SECUNDARIA
Puede ser:
Alfa hélice

Beta u hoja plegada

Triple hélice.
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FORMA COMO SE ARREGLA LA ESTRUCTURA SECUNDARIA EN EL ESPACIO

Está dada por los puentes de hidrógeno, puentes salinos,
enlaces disulfuro, interacciones hidrofóbicas.
Su ruptura implica desnaturalización.
ESTRUCTURA TERCIARIA
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FORMA COMO SE UNEN LAS ESTRUCTURAS
TERCIARIAS A SUS GRUPOS PROSTETICOS O LAS
SUBUNIDADES ENTRE ELLAS

Está dada por los puentes de hidrógeno, puentes salinos, enlaces disulfuro,
interacciones hidrofóbicas, enlaces covalentes.

Su ruptura implica desnaturalización.

Sólo la presentan las proteínas conjugadas y las multiméricas
ESTRUCTURA CUATERNARIA
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