CINÉTICA QUÍMICA Y BIOLÓGICA

“CINÉTICA DE REACCIÓN ENZIMÁTICA CON DIFERENTES TIPOS DE INHIBICIÓN”

EQUIPO NO. 5

INTEGRANTES:
CÓRDOVA MACIAS EMMANUEL ARISTEO
ESCALANTE REVUELTA DEISY RUTH
NOLASCO MARTÍNEZ NARELY
TREJO PANIAGUA BLANCA OLIVIA
SÁNCHEZ GUTIÉRREZ MARIANA

Un inhibidor
competitivo es
aquel que
compite con el
sustrato por el
sitio activo.
Esta inhibición se puede analizar
cuantitativamente mediante la cinética del
estado estacionario.
Km = cte. De Michaelis – Menten.
Ki = cte. De equilibrio de fijación del
inhibidor a e.
Ec. De Michaelis-
Menten.
El término αKm se determina
experimentalmente. la Km en presencia de
inhibidor a menudo se denomina Km
aparente.
Cuando [S] excede sobre [I], se minimiza la
probabilidad de fijación del inhibidor, por el
cual se muestra una Vmax normal.
Si la [S] a la cual Vo = ½ vmax aparente,
aumentara en presencia de un inhibidor en
un factor α.


La grafica de dobles recíprocos es una forma
fácil de determinar los tipos de inhibidores.
Consiste en 2 experimentos de velocidad.
1.- La [S] permanece constante, lo que
permite medir la [I] que va en aumento.
2.- la [I] se mantiene constante y se varia
[S].
En la grafica de dobles recíprocos se presentan
1/Vo frente a 1/[S].

REORDENAMIENTO DE LA EC.
DE MICHAELIS-MENTEN
Inhibición no competitiva
 Si la enzima así como el complejo enzima-sustrato fijan
inhibidor, se obtiene el siguiente modelo:
 Un inhibidor no competitivo puede combinarse con la enzima libre
o con el complejo enzima-sustrato, interfiriendo con la acción de
ambos. Sus efectos no se anulan a aumentar la concentración del
sustrato.

 En la inhibición no competitiva la reacción con el inhibidor produce
dos formas inactivas EI y ESI





 Para las que existe dos constantes del inhibidor:

Pueden ser iguales
O diferentes

 La ecuación de Michaelis-Menten de esta inhibición queda:




 En la primera ecuación puede verse porque se le llama así
a la inhibición. Proviene del hecho que el denominador
contiene el factor alfa multiplicando a KM.


Donde:
 Son efectivos tanto a altas como a bajas
concentraciones de sustrato.

 La ecuación de Lineweaver-Burk para la
inhibición mixta es:


 La representación de esta ec. consiste en líneas
que tienen como pendiente con una
intersección en igual a y una
intersección en
 Igual a
 Ese es en el caso de la inhibición mixta en el no competitivo como
las
La intersección también ocurre en el eje 1/[S]

 El tipo más corriente de inhibición no competitiva es producida por
los reactivos que pueden combinarse reversiblemente con algún
grupo funcional de la enzima.

 Algunas enzimas que poseen un grupo –SH esencial, son inhibidos no
competitivamente con los iones metales pesados. Los grupos –SH
deberán permanecer intactos.

 Algunas enzimas que precisan de iones metálicos para su actividad
son inhibidos de esta forma por agentes capaces de unirse al metal
esencial. Ejemplo: el tetra-acetato de etilendiamina que se une al
Mg2+, inhibiendo así del modo no competitivo a algunas enzimas.
Es la combinación de dos tipos
de inhibición, la competitiva
y no competitiva. El inhibidor
se une a un lugar distinto al
del sitio activo, al que se une
el sustrato.
El inhibidor, aunque no se une al
centro activo tiene un efecto
competitivo. Conocido como
alosterico, lo que hace que la
conformación cambie.
Competitiva


KM sube


KM = 1 + {I} / KI
Acompetitiva KM baja KM = 1 + {I} / KI
Competitiva + Acompetitiva.


El valor del punto de corte en
ordenadas depende del efecto que
prevalezca.


Si KI<K’I
La Inhibición Mixta; Si afecta tanto a KM y a Vmax
Bibliografia
 Irwin H. Segel, Enzyme Kinetics : Behavior and Analysis of
Rapid Equilibrium and Steady-State Enzyme Systems.
Wiley–Interscience; New edition (1993), ISBN 0-471-30309-
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 Oliver CJ, Shenolikar S. Physiologic importance of protein
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 LEHNINGER, A.L.. NELSON, D.L. y COX, M.M. Principios de
Bioquímica. Omega 3ª Edición. (2001)
 VOET, D. y VOET, J.G. Biochemistry. John Wiley and Sons.
2ª Edición. (1995)