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AMINOCIDOS, PEPTIDOS

Y PROTEINAS.

Aminocidos
Son las unidades estructurales que constituyen las protenas.

Algunos de ellos son proteicos ( estn en las protenas) y


otros son no proteicos (no estn presentes en ellas )
A partir de ahora nos referiremos exclusivamente a los
aminocidos presentes en las protenas de los seres vivos.
Estos, como indica su nombre, tienen dos grupos
funcionales caractersticos: el grupo carboxilo o grupo cido
(-COOH), y el grupo amino (-NH2).
En la frmula general de la figura., R representa el resto de
la molcula. R puede ser desde un simple H , como en el
aminocido glicina, a una cadena carbonada ms o menos
compleja en la que puede haber otros grupos aminos o
carboxilo y tambin otras funciones (alcohol, tiol, etc.).
Las protenas de los seres vivos slo tienen unos 20
aminocidos diferentes, por lo que habr nicamente 20
restos distintos.

Amino
group

Side
group

Cyclic
side
group
Insert Fig 2.12
Carboxyl
group

Generalized amino
acid

Tyrosine

NOMENCLATURA

The L- and D-isomers of an amino acid, shown with ball-and-stick models.

Mirror

L-amino
acid

Left
hand

D-amino acid
Insert Fig 2.13

Right
hand

Clasificacin de los
aminocidos
No polares

polares

Aromticos

Con carga
positiva
(bsicos)

Con caga
negativa
(cidos )

Glicina

Serina

fenilalanina

lisina

Aspartato

Alanina

Treonina

Tirosina

arginina

glutamato

valina

cisteina

Triptofano

histidina

Leucina

Prolina

metionina

asparagina

isoleucina

glutamina

Dehydration
synthesis
CarboxylAmino
group group
Amino acid 1

Amino acid 2

Peptide bond
Dipeptide

PROTEINAS

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DEFINICIN
Biopolmeros de aminocidos de mas
de 6000 daltons, indispensables para
la procesos vitales de los seres vivos.
Estn formadas por C, H, O, N y S

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PROPIEDADES DE LAS PROTEINAS


PROPIEDADES CIDOS-BASE: punto
isoelctrico.
SOLUBILIDAD:
Forman dispersiones en agua
Efecto del pH: hace variar la carga.
Efecto de las sales:
Baja [ ]: aumenta la solubilidad
Alta [ ]: disminuye la solubilidad

Efecto de solventes poco polares:


disminuye la solubilidad.
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ESTRUCTURA
TRIDIMENSIONAL DE
LAS PROTENAS

27

Las protenas tienen 4 niveles de


organizacin:

ESTRUCTURA
ESTRUCTURA
ESTRUCTURA
ESTRUCTURA

PRIMARIA
SECUNDARIA
TERCIARIA
CUATERNARIA

28

Figure 2-21 Protein Structure

A1

A3

A2

A5

A4

A7

A6

A8

A9

Linear chain of amino acids

A1

A1

A6
A3

A3

A4

Hydrogen bond

Hydrogen
bond
A2

A2

A5

A5
A9

A8

A7

A6

A11

A12

A13

A14

A10
A7

A9

Alpha-helix

OR

Pleated sheet

OR
Heme units

Hemoglobin
(globular protein)

Keratin or collagen
(fibrous protein)

ESTRUCTURA PRIMARIA

Hace referencia a:
La identidad de aminocidos.
La secuencia de aminocidos.
La cantidad de aminocidos.
La variacin en un solo aa hace que cambie su funcin
biolgica.
Los aa se unen por UNIONES PEPTDICAS.

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ESTRUCTURA SECUNDARIA
Interacciones entre aa que se
encuentran prximos en la cadena.
La cadena no es lineal, adopta formas
en el espacio.
Los aa interaccionan por puentes H.
Tipos de estructuras secundarias:
HLICE ALFA
HOJA PLEGADA BETA
AL AZAR.
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HELICE ALFA
Los grupos R de los aa
se orientan hacia el
exterior.
Se forman puentes de
H entre el C=O de un
aa y el NH- de otro
que se encuentra a 4
lugares.
Hay 3.6 aa por vuelta.
Ej: queratina.
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HOJA PLEGADA BETA


Los grupos R se
orientan hacia arriba
y abajo
alternativamente.
Se establecen
puentes H entre C=O
y NH- de aa que se
encuentran en
segmentos diferentes
de la cadena.
Ej. Fibrona (seda)
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ESTRUCTURA TERCIARIA
Una cadena con
estructura secundaria
adquiere una determinada
dispocin en el espacio
por interacciones entre aa
que se encuentran en
sitios alejados de la
cadena.
Protenas globulares: se
pliegan como un ovillo.
Protenas fibrosas: tiene
aspecto alargado.
Ej: mioglobina
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ESTRUCTURA TERCIARIA

35

ESTRUCTURA CUATERNARIA

Tertiary structure. Tertiary


structure is the coiling and folding
of a polypeptide.

Hemoglobin
(globular protein)

Surge de la
asociacin de
varias cadenas con
estructuras
terciarias.
Intervienen las
mismas
interacciones que
en la estructura
terciaria.
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Desnaturalizacin de protenas
Proceso generalmente irreversible
mediante el cul la protena pierde
su estructura 2, 3 y 4, careciendo
de importancia biolgica
Agentes:
Fsicos:

Qumicos

Calor
solventes orgnicos
Radiaciones
soluc. de urea
conc.
Grandes presiones
sales
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Por su naturaleza
qumica

CLASIFICACIN DE
LAS PROTEINAS

Por la forma que


adopta

SIMPLES
CONJUGADAS

FIBROSA
GLOBULAR

ENZIMAS
PROTENAS

Por su funcin
Biolgica

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DE
TRANSPORTE
CONTRCTILES Y
MTILES
DE DEFENSA
REGULADORAS
NUTRIENTES
HORMONAS

Clasificacin de las protenas


I. POR SU NATURALEZA PROTEICA

Segn presencia o no de un grupo prosttico:


Protenas simples
Solo estn formadas por protena
Protenas conjugadas
Estn formadas por protena mas un grupo no proteico
llamado grupo prosttico

Protenas Conjugadas
Protena

Gpo.Prosttico /
Caracterstico

Ejemplo

Glucoprotenas

Carbohidratos

Globulina de la sangre

Lipoprotenas

Lpidos

Lipoprotena de la sangre

Fosfoprotenas

Grupo fosfato

Casena de la leche

Hemoprotena

Hemo

Hemoglobina

Flavoprotena

Ncleo de Flavina

Succinato Deshidrogenasa

Metaloprotena

Fe,

Ferritina

Zn

Alcohol Deshidrogenasa

POR LA FORMA QUE


ADOPTA
Fibrosas: materiales estructurales de clulas y
tejidos.
Forma filamentosa o alargada
La > su funcin: estructural.
Piel
El % en:
Tej. Conjuntivo
Fibras animales: pelo, seda

Queratina
Fibroina
Colgeno
Elastina

A.A.

-Queratina
(lana)

Fibroina
(Seda)

Colgeno
(Tendn de Bovino)

Elastina
(Aorta Porcina)

Queratinas
Queratina

Queratina
Estructura de lmina

Plumas de Aves
Reptiles

Escamas de

Fibrona

Colgeno
Tropocolge
no

Elastina
Ligamentos
Vasos Sanguneos

Edo.
Relajado
Estiramien
to

Monmero de
elastina

Entrecruzamien
to

Actina y
Miosina
Tubulina

GLOBULARES
La cadena se encuentra
plegada localmente
formando una
estructura secundaria
(helice , lmina ,
etc.), a su vez estas
regiones se pliegan
unas sobre otras, para
formar la estructura
terciaria.

ESTRUCTURA TERCIARIA

ADENILATO CINASA

Modelo de Relleno

Modelo de cintas

Miohemeritrina

Sandwich

Prealbmina

Piruvato quinasa, dominio


1

Cilindro antiparalelo
Protena de la cubierta
del virus del mosaico de
tabaco
a) Predominantemente
hlice

Inmunoglobulina, dominio
V2
b) Predominantemente
lmina

Hexoquinasa, dominio 2
c) Hlice y lmina
mezcladas

Funciones de las protenas

1.-FUNCION ENZIMTICA
Las enzimas son biocatalizadores ,
quienes permiten la produccin de
las reacciones metablicas
Son especificas para cada reaccin

2.- FUNCIN HORMONAL


Las hormonas son sustancias producidas
por una clula y que una vez secretadas
ejercen su accin sobre otras clulas
dotadas de un receptor adecuado.
Slo algunas hormonas son de naturaleza
proteica, como por ejemplo :
Insulina
glucagn
hormona del crecimiento
calcitonina

3.-RECONOCIMIENTO DE
SEALES QUMICAS
La superficie celular alberga un gran nmero de
protenas encargadas del reconocimiento de
seales qumicas llamados receptores los que
son de muy diverso tipo .
Existen receptores , por ejemplo
Hormonales
de neurotransmisores
de anticuerpos
de virus
de bacterias

4.- FUNCIN DE TRANSPORTE


Los transportadores biolgicos son
siempre protenas. Por ejemplo:
Transportadores de membrana
Transportadores sanguneos
Transportadores intracelulares

5.- FUNCIN
ESTRUCTURAL
Son aquellas que frman parte de
citoesqueleto, de matriz
extracelular , citoplamticas , de
membrana etc.
Protenas de
citoesqueleto

6.- FUNCIN DE DEFENSA


La propiedad fundamental de los mecanismos de
defensa es la de discriminar lo propio de lo
extrao.
En los vertebrados superiores, las
inmunoglobulinas se encargan de reconocer
molculas u organismos extraos y se unen a
ellos para facilitar su destruccin por las clulas
del sistema inmunitario

7.- FUNCIN DE MOVIMIENTO

Todas las funciones de


motilidad de los seres vivos
estn relacionadas con las
protenas. As, la contraccin
del msculo resulta de la
interaccin entre dos protenas,
la actina y la miosina.
El movimiento de la clula
mediante cilios y flagelos est
relacionado con las protenas
que forman los microtbulos.

MIOGLOBINA
Es una protena
conjugada
(hemoprotena)
formada por:
Fraccin proteica:
globina
Fraccin no proteica
(grupo prosttico)
Porcin orgnica: grupo
HEM
Porcin inorgnica: tomo
de Fe+2.

Funcin: transporte de
O2 en el msculo
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HEMOGLOBINA
Es una protena conjugada al igual que la
mioglobina.
Est formada por 4 subunidades (estructura 4)
2 cadenas y2 cadenas adulto
2 cadenas y 2 cadenas (feto)

Presenta fenmeno de cooperativismo positivo.


Formas:
Oxihemoglobina
Carboxihemoglobina
Metahemoglobina: Fe+3

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63

INMUNOGLOBULINAS

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PROTEINAS DEL PLASMA


ALBUMINA: transporta ac. grasos.
FIBRINGENO: prot. que interviene
en la coagulacin.
GLOBULINAS: 1, 2, 1, 2 y
IMNUNOGLOBULINAS: Ig A, Ig M, Ig E,
Ig G, Ig D.

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L: cadenas livianas
H: cadenas pesadas
Existen 5 tipos:

66

Fc: con actividad biolgica,


define la clase de cadena
pesada.
Fab: unin al Ag.
Dominios ctes: (oscuros)
CH
CL

Dominios variables: (claros)


Responsables de la unin al
Ag.
VH: definen los 5 tipos de
cadenas H.
VL
67

PROTENAS

ESTRUCTURA
20
(segn R)

se distinguen

FUNCIONES

CLASIFICACIN
Colgeno

Aminocidos

Contrctil

Estructural

Fibrosas

Ej

Actina/Miosina

unidos por

Enlace
peptdico

Enzimtica

Receptores

Albminas
Globulares

formando

Defensa

Pptidos o
protenas

Transporte

Globulinas

Hormonal

tienen

Nucloprotenas

Organizacin
estructural
es la

E. secundaria
Conformacin

Protenas slo en
oligomricas

Cromoprotenas

Ej.

Ej.

Ej.

Proteinas
conjugadas

hlice

Plegamiento
espacial

Fosfoprotenas

E. primaria

E. terciaria

E. cuaternaria

definida por

Secuencia de
aminocidos

Ej.

Cromatina
Casena
Hemoglobina
Proteoglucanos

Glucoprotenas

Ej.

FSH, TSH...
Lipoprotenas

Ej.

HDL, LDL