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BIOQUIMICA

“ENZIMAS”

Define qué quieres para tu vida y decide quién quieres ser…

A mis estudiantes quienes constantemente buscan el conocimiento, con la finalidad de
autotransformarse en mejores personas, seres humanos y excelentes profesionistas.
Dra: DELIA COVANTES RODRIGUEZ

CARACTERISTICAS
 CATALIZADORES BIOLOGICOS DE NATURALEZA
PROTEICA.
• Alto grado de especificidad
• Catalizan una sola reacción química.
• No se consumen.
• Aceleran la velocidad de reacción.
• Actúan sobre reacciones químicas que ya existen
(termodinámicamente posibles).

• Disminuyen la energía de activación.
• La mayoría de las enzimas están constituidas por
mas de 100 aa, masa mayor de 10k Dalton y un
diámetro de mas de 25 A*.
• No modifican el equilibrio de la reacción.
• Se requieren en cantidades mínimas.
• Pueden ser regulables.
• Son susceptibles de ser inhibidas por diversas
sustancias.
• Modifica la estructura química del sustrato.
• Sin enzimas la vida no es posible.

CLASIFICACION ENZIMATICA
1.-OXIDO-REDUCTASAS.
2.-TRANSFERASAS.
3.-HIDROLASAS.
4.-LIASAS.
5.-ISOMERASAS.
6.-LIGASAS.

.Oxido-Reductasas catalizan reacciones de oxido-reduccion .1.

• Deshidrogenasa del glicerol.Ejemplos: • Deshidrogenasa alcohólica. • Oxidasas de la glucosa .

excepto el H.-TRANSFERASAS Catalizan el traspaso de grupos químicos.2. .

Ejemplos: • Transaminasas • Transacetilasas .

.3..HIDROLASAS catalizan la ruptura de enlaces por la adición de una molécula de agua (reacciones de hidrólisis).

Ejemplos: Esterasas Fosfatasas glicosidasas .

-LIASAS Catalizan la adición o eliminación de un grupo químico a una doble ligadura Ejemplos: Descarboxilasas Aldehído-liasas Ce´toácido-liasa .4.

Ejemplos: Racemasas epimerasas Isomerasas cis-trans Oxidoreductasas intramoleculares Transferasas intramoleculares .5.-ISOMERASAS Catalizan cambios geométricos o estructurales dentro de la misma molécula (isómeros).

-LIGASAS Permiten la unión de dos moléculas simultaneamente a la degradación del ATP u otro enlace químico.6. Ejemplos: AcetilCoA sintetasa Enzimas activadoras de aminoácidos .

Sitio Alostérico •Sitio Alostérico: Sitio distinto al sitio activo.forma.Componentes de una Enzima: •Sitio Activo: Sitio de la enzima al cual se unen el o los sustratos y ocurre la reacción. (tamaño.especifici dad).union.interaccion. a este se une una sustancia llamada "regulador alostérico" Sitio Activo .

(parte del sistema enzimático. (es la molécula resultante de la acción de la enzima sobre los sustratos) • Coenzima. adherida de manera mas o menos laxa a la apoenzima) . (Solo actúan captando y liberando ciertos grupos participantes) • Grupo prostético. (molécula sobre la que actúa la enzima y cuya transformación está condicionada por ella. con peso molecular bajo (por lo tanto dializable).Partes de un sistema Enzimático: • Sustrato.) • Producto. (reciben o ceden un fragmento químicamente activado. termostable y no proteica.

son  si estimulan la velocidad de reacción y  si la inhiben) . que influyen sobre la velocidad de las reacciones enzimáticas. (moléculas que actúan sobre enzimas oligoméricas con características de cooperatividad funcional.Partes de un sistema Enzimático: • Activadores. (son iones que aceleran la velocidad de una reacción y a menudo son indispensables para realizar la acción enzimática) • Moduladores.

suelen activarse a través de la eliminación de un enlace peptídica de su molécula) .Partes de un sistema Enzimático: • Inhibidores. (Son sustancias que impiden la actividad la actividad de las enzimas por combinarse con radicales indispensables para el funcionamiento enzimático o por ser agentes desnaturalizantes) • Proenzima. (Ciertas enzimas son sintetizadas como precursores no funcionales.

.Partes de un sistema Enzimático: • Isoenzima. Diversas y multiples formas de una enzima • Holoenzima= apoenzima + coenzima.

dermatitis. etc… Dinucleotido de flavina y adenina FAD Riboflavina •Hidrogenos H2 •Queilosis.Coenzimas NOMBRE ABREV. seborreica. etc… Tiamina •Aldehidos •Beriberi Pirofosfato de TPP tiamina . glositis. dermatitis. glositis. VITAMINA Grupo acarreado en Enfermedad forma activada Dinucleótido de nicotidamina y adenina NAD+ Nicotinamida •Hidruros H •Pelagra Fosfato de dinucleotido de nicotidamina y adenina NADP+ Nicotinamida •Hidruros H •Pelagra Mononucleoti do de riboflavina FMN Riboflavina •Hidrógenos H2 •Queilosis. seborreica.

Coenzimas NOMBRE ABRE VITAMINA V. Lipoico Acilos No se conoce . Pantotenico Acilos No se conoce Fosfato de Piridoxal P5P Piridoxina Amino ¿Cuadros convulsivos? LipoilLisina (Poco importa nte) L -S -S Ac. Grupo acarreado en forma activada Enfermedad Coenzima CoA Ac.

Coenzimas NOMBRE ABREV. VITAMIN A Grupo acarreado en forma activada Enfermedad Biocitna (Poco importante) ------------------ Biotina •CO2 •No se conoce Tetrahidrofola FH4 to Acido fólico Fragmentos de un C •Anemia Macrocítica Coenzima B12 B12 Metilos •Anemia Perniciosa ------------------ .

*TIPOS DE INHIBIDORES ENZIMATICOS* .

El complejo EI no es productivo. 3. I es un análogo químico del substrato.* Mecanismo de acción de un inhibidor Competitivo(reversible) Disminuir el No. 1. 2. formar ES y luego P. . de moléculas de E libre disponibles para enlazarse con el sustrato. Las fijaciones de I y S son mutuamente excluyentes.

Ejemplo de Reacción Enzimática COO- FAD FADH2 CH2 COOCH CH2 CH SDH COO- COO- Succinato Fumarato SDH: Succinato deshidrogenasa COOInhibidores competitivos C O CH2 COOOxalacetato MALONATO Y GLUTARATO .

Inhibición Competitiva COO- COO- CH2 C O CH2 COOSuccinato Sustrato CH2 COOOxalacetato Análogo estructural del sustrato .

3. El inhibidor se fija indistintamente a la enzima libre E y al complejo enzima-substrato ES. 1. I tiene poca o ninguna semejanza con el sustrato. 2. Los complejos EI y ESI no son productivos.* Mecanismo de acción de un inhibidor No Competitivo(Irreversible) I se une en sitio distinto al sitio de unión del sustrato. .

La enzima es modificada químicamente. los inhibidores irreversibles son altamente tóxicos. . E+I E´ En general. Los inhibidores irreversibles envenenan a la enzima.Inhibidor Irreversible Inhibidores que se unen a la enzima en forma irreversible.

Ligandos de metales: • Cianuro. • d). FERRICIANURO IODACETATO LEWISITA • 2.. Mercurio. • b). • c).Agentes alquilantes.. Ocular. etc..Algunos tipos de inhibidores irreversibles • Reactivos de grupos –SH: • a). Zinc. Cadmio.Formadores de mercáptidos. Metales pesados: • Plomo.Compuestos insaturados. . • 3. Organofosforados: • Plaguicidas como Parathion .Oxidantes.Malathion Y DFP. •Malformaciones congénitas •Confusion mental Constriccion de la laringe •Perdida de mov.. • 4.

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Cinética Enzimática: Estudia la velocidad de las reacciones químicas que son catalizadas por las enzimas. PH. Temperatura. Relación Enzima-Sustrato . así como. Factores: • • • • Tiempo. los factores que afectan dichas velocidades.

El complejo se descompone originando el producto (P) y liberando a la enzima. S + E COMPLEJO S-E P + E .Componentes de una reacción enzimática El caso mas simple de reacción enzimática implica:  La reacción de un sustrato (S) con un enzima (E) para formar el complejo enzima-sustrato (ES).

El paso limitante en una reacción enzimática es el rompimiento del complejo ES en producto y enzima libre. .Menten 1913: Vi • Relación entre [S] y la velocidad de reacción.Ecuación de Michaelis .

C Vi Curva Hiperbólica B A Vi = velocidad inicial Vmax = velocidad máxim En Vi: [P] es mínima [S] es elevada [S] >>> [E] .

 Vi aumenta hasta alcanzar Vmax CC Vi Vi A B B Curva velocidad de la • LaHiperbólica reacción aumenta linealmente con el aumento de la [S]. A Si: [S] aumenta y Vi no aumenta En Vi: • Al aumentar la [S]. . la cual ya no se incrementará. por más que aumente la [s]. la E está saturada con S [P] es mínima [S] es elevada [S] >>> [E] Vmax enzima se satura y alcanza su Vi = velocidad inicial Vmax = velocidad máxim velocidad máxima (Vmax).

C B Vi Km en la cinética enzimática A A Cuando [S] <<< Km: Vi  [S]. aunque se incremente aún más [S]. B Cuando [S] = Km: Vi = ½ Vmax . C Cuando [S] >>>Km: La velocidad de reacción es máxima e invariable.

Ulcera péptica colitis Antígeno Prostático Cáncer de próstata (exclusiva en hombres) Tamiz neonatal Prueba al bebe que debe ser obligatoria Lactasa No puedes tomar leche . raquitismo.Estudios enzimáticos en la clínica TGO (Transaminasa Glutámico Oxalacética) Problemas cardiacos 12-48 4-7 dias TGP (Transaminasa Glutámico Pirúvica) Hepatitis Creatina quinasa (CPK) Musculo esquelético y cerebro Distrofia muscular tipo “duchenne” Amilasa Pancreática Procesos inflamatorios. pancreatitis aguda y carcinoma 12-24 1-2 días Lipasa Igual que el anterior pero hasta 10 días Fosfatasa Alcalina Obstrucción biliar.

Uridin Transferasa de Galactosa Galactosa Congénita ocasiona retraso mental Glucosa 6P deshidrogenasa Anemia falciforme Acetilcolinesterasa Mide el daño hepático .

por lo que su actividad enzimática aumenta en la sangre. Infarto al miocardio • Deshidrogenasa Láctica (DHL) • Aspartato aminotransferasa (AST) • Transaminasa glutámico-oxalacética (TGO) • Creatincinasa (CK) • Creatin fosfoquinasa.Enzimas de escape Reciben este nombre debido a que cuando existe daño tisular son vertidas al torrente sanguíneo. (CPK) Pancreatitis aguda Amilasa .

. enfermedades hepáticas obstructivas.Principales enzimas séricas utilizadas en el diagnóstico clínico (Algunas enzimas son inespecíficas para la enfermedad listada) Enzima Sérica Principal uso diagnóstico Aminotransferasas Aspartato aminotransferasa (AST) Infarto al Miocardio Alanino aminotransferasa (ALT) Hepatitis Viral Amilasa Pancreatitis aguda Ceruloplasmina Degeneración hepatocelular (Enfermedad de Wilson) Creatincinasa Trastornos musculares Infarto al miocardio -glutamil transpeptidasa Varias enfermedades hepáticas Lactato deshidrogenasa (Isoenzimas) Infarto al miocardio Lipasa Pancreatitis aguda Fosfatasa Ácida Carcinoma metastático de la próstata Fosfatasa Alcalina (Isoenzimas) Varios trastornos óseos.

sino en la fortaleza de nuestro espíritu cuya determinación depende de nosotros encontrar. .Tanto potencial no sólo reside en la impetuosidad de la naturaleza. DELIA COVANTES RGUEZ.