Proteínas

Jussara Maria Reis Calixto

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Somos seres protéicos

A vida está intimamente ligada às proteínas
Estas moléculas especiais realizam as mais variadas funções no
nosso organismo:

Transporte de nutrientes e metabólitos, catálise de reações
biológicas

Apesar da complexidade de suas funções, as proteínas são
relativamente simples:

Repetições de 20 unidades básicas, os aminoácidos

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Definição

As proteínas são macromoléculas complexas,
compostas de aminoácidos, e necessárias para os
processos químicos que ocorrem nos organismos
vivos

São os constituintes básicos da vida: tanto que seu
nome deriva da palavra grega "proteios", que
significa "em primeiro lugar”
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A importância das proteínas, entretanto, está relacionada com
suas funções no organismo, e não com sua quantidade

Todas as enzimas conhecidas, por exemplo, são proteínas

Muitas vezes, as enzimas existem em porções muito pequenas.

Mesmo assim, estas substâncias catalisam todas as reações
metabólicas e capacitam aos organismos a construção de outras
moléculas - proteínas, ácidos nucléicos, carboidratos e lipídios que são necessárias para a vida.

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Polipeptídios  As proteínas também são chamadas de polipeptídeos. através da formação de uma amida 5 . porque os aminoácidos que as compõe são unidos por ligações peptídicas  Uma ligação peptídica é a união do grupo amino (-NH2) de um aminoácido com o grupo carboxila (-COOH) de outro aminoácido.

Polipeptídios Ligação peptídica 6 .

 A estrutura primária é somente a sequência dos amino ácidos. conhecida como estrutura primária. determina a forma e a função da proteína. que se repetem numa seqüência característica para cada proteína  Esta seqüência. todas as proteínas são formadas exclusivamente por apenas 20 aminoácidos. de fato. é que. sem se preocupar com a orientação espacial da molécula 7 .Estrutura da Proteínas  Embora sejam quase inúmeras.

8 .Estrutura da Proteínas  As interações intermoleculares entre os aminoácidos das proteínas fazem com que a cadeia protéica assuma uma estrutura secundária e uma estrutura terciária.

9 .  É o nível de estrutura mais simples a partir do qual todos os outros derivam.Estrutura Primária  É a seqüência de aminoácidos existentes na molécula de uma proteína.

10 .Estrutura Secundária  A estrutura secundária é uma função dos ângulos formados pelas ligações peptídicas que ligam os aminoácidos  "A conformação espacial é mantida graças as interações intermoleculares (ligação hidrogênio) entre os hidrogênios dos grupos amino e os átomos de oxigênio dos outros amino ácidos.

paralelamente.  Outra forma na estrutura secundária são as beta-folha. Nas beta-folha. um segmento da cadeia interage com outro. a mais comum. como uma corda enrolada em torno de um tubo imaginário. é chamado de alfa hélice.Estrutura Secundária  Em geral.  11 . estas ligações forçam a proteína a assumir uma forma helicoidal. Esta forma.

6 resíduos de aminoácidos por volta As cadeias laterais dos aminoácidos se distribuem para fora da hélice A principal força de estabilização da a .-Hélice     12 É a forma mais comum de estrutura secundária regular Caracteriza-se por uma hélice em espiral formada por 3.Hélice é a ponte de hidrogênio. .

-Hélice A -hélice é mantida pelas pontes de H que se formam entre átomos de duas ligações peptídicas próximas. 13 .

 14 -Hélice mostrando o esqueleto do peptídio .

arranjados em paralelo ou no sentido antiparalelo  Os segmentos em folha  da proteína adquirem um aspecto de uma folha de papel dobrada em pregas.-Folhas  Envolve 2 ou mais segmentos polipeptídicos da mesma molécula ou de moléculas diferentes. 15 .

 -Folhas As pontes de hidrogênio mais uma vez são a força de estabilização principal desta estrutura A folha  pregueada é mantida por pontes de H que se dispõem perpendicularmente `a espinha dorsal. 16 .

 Existem. 17 . por exemplo. como um todo. e não de determinados segmentos particulares da cadeia protéica.  É a conformação espacial da proteína.Estrutura Terciária  A estrutura terciária relaciona-se com os loopings e dobraduras da cadeia protéica sobre ela mesma.  Resulta de dobras na estrutura da proteína provocadas por interações entre os radicais dos aminoácidos. proteínas globulares (que tem forma esférica).  A forma das proteínas está relacionada com sua estrutura terciária.

Contêm tipicamente de 100 a 150 aa 18 .Estrutura Terciária  Refere-se tanto ao dobramento dos DOMÍNIOS. quanto ao arranjo final dos domínios no polipeptídio Hexoquinase  DOMÍNIOS:  Refere-se a unidades de enovelamento estáveis.  Regiões compactas semi-independentes com núcleo hidrofóbico e porção externa polar conectados por segmentos de cadeia polipeptídica sem estrutura secundária regular.

Estrutura Terciária  Resulta de dobras na estrutura da proteína estabilizadas por interações entre os radicais dos aminoácidos. 19 .

Interações responsáveis pela estrutura terciária  Interações iônicas  Ligações covalentes  Pontes de hidrogênio  Interações hidrofóbicas  Forças de Van der Waals 20 .

Interações responsáveis pela estrutura terciária  Pontes de hidrogênio  Interações hidrofóbicas è tendência dos AA com radical "R" apolar de se acomodar no interior de uma estrutura dobrada. "fugindo" do contato com a água  Interações Iônicas è Forças de atração entre AA com radicais "R" carregados com cargas opostas 21 .

22 .Estrutura Terciária  O que determina a estrutura terciária são as cadeias laterais dos aminoácidos  Algumas cadeias são tão longas e hidrofóbicas que perturbam a estrutura secundária helicoidal. provocando a dobra ou looping da proteína.

"sítios regulatórios" e módulos são propriedades da estrutura terciária 23 . Muitas vezes. as partes hidrofóbicas da proteína agrupam-se no interior da proteína dobrada  Longe da água e dos íons do ambiente onde a proteína se encontra.  Regiões como "sítio ativos". deixando as partes hidrofílicas expostas na superfície da estrutura da proteína.

Proteínas globulares  Proteínas globulares:  Tendência de ser solúvel em água  Grupos polares do lado de fora  Grupos hidrofóbicos no interior 24 .

Estrutura Terciária 25 .

 É mantida por ligações iônicas.Estrutura Quaternária  Refere-se ao modo pelo qual duas ou mais cadeias polipeptídicas interagem. pontes de hidrogênio e por hidrofóbico 26 interações do tipo .

na verdade. A conformação espacial destas cadeias. A figura mostra uma imumoglobulina que é. um tetrâmero. tal como a hemoglobina. é que determina a estrutura quaternária. 27 . juntas. são compostas por mai de uma unidade polipeptídica (cadeia protéica).Estrutura Quaternária Certas proteínas. isto é. constituída por 4 cadeias protéicas (polipeptídeos).

28 .Estrutura Quaternária  A figura ao lado mostra uma imumoglobulina que é. constituída por 4 cadeias protéicas (polipeptídeos). isto é. na verdade. um tetrâmero.

Estrutura quaternária da Hemoglobina 29 .

etc. íons.Proteínas Conjugadas  As proteínas podem ser simples  Constituidas somente por aminoácidos ou conjugadas  Contêm grupos prostéticos. tais como carboidratos. grupos não aminoácidos. 30 . isto é. pigmentos.

31 . cada um consistindo de um íon de ferro e a porfirina.Proteínas Conjugadas A hemoglobina é um exemplo de proteína  conjugada: contém 4 grupos prostéticos.

As liproproteínas. tal como LDL e HDL. com lipídeos.neste caso. 32 . são também exemplos de proteínas conjugadas .Proteínas Conjugadas  São justamente estes grupos que habilitam a hemoglobina a carregar o oxigênio através da corrente sanguínea.

Proteínas Conjugadas 33 .

Desnaturação de Proteínas  a alteração da estruturada proteína sem ruptura das ligações peptídicas 34 .

Desnaturação de proteínas  É a perda da estrutura nativa de uma proteína. com conseqüente perda de função  Pode ser reversível ou irreversível 35 .

.Conseqüências da desnaturação Perda da atividade biológica (enzimas. etc.)  Redução da solubilidade  36 . hormônios.. anticorpos.

solutos como uréia. certos solventes orgânicos tais como álcool e acetona.Desnaturação de proteínas Por quê? Exemplos?  Desnaturação por temperatura ou por via química: pH.  Alterações de pH alteram as cargas da proteína 37 . detergentes  Solventes orgânicos e detergentes agem principalmente sobre interações hidrofóbicas.

Diversidade das proteínas  O que faz com que as proteínas variem tanto em função e propriedades? – número e sequência distinta de aminoácidos – infinitas combinações  Uma sequência específica se dobra em uma estrutura tridimensional única 38 .

39 .Desnaturação de proteínas A sequência de aminoácidos em uma proteína é uma forma de informação que dirige o enovelamento da proteína em sua estrutura tridimensional única. e que em última análise determina a função da proteína.

a.  20 a 30% das proteínas em humanos são polimórficas 40 .A sequência de uma determinada proteína pode variar?  + 1400 doenças genéticas em humanos proteínas defeituosas – 1/3 devido a substituição de um único a.

Reações que. jamais aconteceriam ou. existe um certo domínio chamado de "sítio ativo". Elas são responsáveis pela catálise de diversas reações em nosso organismo. 41 . que liga-se ao substrato .Enzimas    As enzimas são uma classe muito importante de proteínas biologicamente ativas. ainda.a molécula reagente . gerariam indesejados produtos colaterais. sem o auxílio das enzimas.e diminui a energia do estado de transição que leva ao produto desejado. Em uma proteína enzimática.

Alpha Helix 42 .

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Beta Sheet 44 .

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