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Facultad de Ciencias de la

Salud
E.A.P. de Enfermería
Curso: Bioquímica

Digestión de proteínas
MSc. Carlos Tito Vargas
ctitov@unjbg.edu.pe

Introducción
• Muchas enzimas proteiliticas se secretan al estado de
proenzimas o zimógenos inactivos.
• Estas a su vez necesitan sufrir proteolisis, poniendo al
descubierto el centro activo.
• Esta degradación ocurre con la llegada de los alimentos.
• Estas proteasas se agrupan en endo y exopeptidasas (amino o
carboxipepetidasas).
• Ejm: en endopeptidasas
- pepsina actua sobre aa aromaticos y neutros (leu).
- En tripsina en aa basicos (Lis y Arg).
- Quimiotripsina aa aromaticos
- Elastasa aa alifaticos neutros

activada por HCl. • En el estomago de lactantes se produce enzima proteolítica Fermento LAB.Introducción • La digestion comienza en el estómago por la pepsina (endopeptidasa). quimiotripsina. • La digestión proteica en intestino (duodeno y yeyuno) se inicia por enzimas pancreáticas • endopeptidasas (tripsina. • La digestion de proteínas en el estomago de adultos es poco importante ( representa el 10 al 15% del total). la proteolisis parcia del pepsinogeno es un proceso autocatalítico. siendo la caseina su sustrato. Las enzimas se activan por la enteroquinasa intestinal . colagenasa y elastasa) y • exopeptidasa (carboxipeptidasas A y B) todas se originan por proteólisis parcial de sus precursores inactivos.

colagenasa y elastasa) y • exopeptidasa (carboxipeptidasas A y B) todas se originan por proteólisis parcial de sus precursores inactivos. • La digestion de proteínas en el estomago de adultos es poco importante ( representa el 10 al 15% del total). activada por HCl. • En el estomago de lactantes se produce enzima proteolítica Fermento LAB. la proteolisis parcial del pepsinogeno (autocatalítico).Introducción • La digestion se inicia en estómago por la pepsina (endopeptidasa). siendo la caseina su sustrato. Las enzimas se activan por la enteroquinasa intestinal . • La digestión proteica en intestino (duodeno y yeyuno) se inicia por enzimas pancreáticas • endopeptidasas (tripsina. quimiotripsina.

.Introducción • En borde de oligopeptidos: cepillo existen peptidasas que degradan • Aminopeptidasas (exopeptidasas) • Dipeptidasas y tripeptidasas • Dipeptidil aminotransfersa(separan dipeptidos del extremo NH2 terminal). • Los mecanismos de hidrólisis llevados a cabo por enzimas del borde en cepillo.

Digestión y Absorción de Proteínas .

suelen carecer de aa proteinógenos. • En cereales suelen ser deficientes en lisina. papas. . etc. cereales. • Ademas las proteínas de origen vegetal suelen ser menos digeribles.) suelen ser incompletas. y fibrosas: queratina. • Las proteinas de origen vegetal (legumbres. colageno. miosina. etc.).Digestión y Absorción de Proteínas • Entre las proteínas de origen animal se pueden encontrar muy completas (aa globulares: caseina. albumina. en legumbres carecen de aa azufrados. etc.

70-100 g/día de dieta .Digestión y Absorción de Proteínas • Fuente de proteínas para digestión y absorción: .20-30 g/día de descamación intestinal • La proteína dietaria es la única fuente de aminoácidos esenciales y necesaria para la mantención del balance nitrogenado • La digestión es muy eficiente y ocurre a nivel de intestino delgado predominantemente • Enorme variedad de posibles combinaciones aminoacídicas exige múltiples sistemas de hidrólisis enzimática y transporte aminoacídico intestinales .20-30 g/día de secreción endógena .

• Digestibilidad proteica depende de: .fosfoproteínas (caseína) son más resistentes a proteasas pancréaticas .fuente proteica: animal >> vegetal . . caseína) disminuye digestibilidad.manejo pre-ingesta: cocción facilita la digestibilidad.contenido de prolina: >% de prolina (glúten.Calidad y Digestibilidad de las Proteínas • Valor biológico está determinado por eficiencia de utilización en crecimiento y se correciona con % de aminoácidos esenciales. aunque en ciertos casos disminuye por generación de aductos intra/intermoleculares .

L. H Acídico: D. W. sin carga: Q.Estructura de las Proteínas Secuencia primaria estructurada por ordenamiento lineal de 20 aminoácidos O C O + H3N C H R HN Alifático: G. K. A. I. Y Polar. R. T. V. M. E O O CH C HN R1 CH C HN R2 O CH C R3 . P Aromático: F. S. C Básico: R.

Digestión y Absorción de Proteínas Esquema General Proteínas LUMEN INTESTINAL Proteasas y peptidasas gástricas y pancreáticas Oligopéptidos Aminoácidos Péptidos Peptidasas de membrana ENTEROCITO SANGRE PORTAL Aminoácidos Peptidasas citosólicas Aminoácidos (90%) Péptidos Péptidos (10%) .

Ocurre sólo en intestino .Proteasas y peptidasas solubles .Ocurre en estómago e intestino • Fase Parietal .Peptidasas asociadas a membrana plasmática y de localización intracelular .Digestión de Proteínas Fases • Fase luminal .

Digestión de Proteínas Fase Luminal Gástrica Emulsificación y denaturación acídica aumentan susceptibilidad a proteólisis enzimática Pepsinas (proteasas ácidas) gástricas • Producto de células principales • Precursores inactivos (pepsinógenos I y II) • Activación por autocatálisis a pH ácido • Máxima actividad a pH 1-3 con inactivación a pH > 4.5 • Actúan sobre enlace peptídico formado por aminoácidos aromáticos y alifáticos • Generan oligopéptidos de gran tamaño y no absorbibles .

histamina) y -Factores neurales (vago/acetilcolina) Dependiente de secreción de ácido gástrico y proporcional a tiempo de residencia gástrico Sólo determina 10-15% de la digestión de proteínas dietarias y NO es un proceso esencial en la digestión proteica total .) Regulación de la secreción de pepsinógenos por: -Factores hormonales (gastrina.Digestión de Proteínas Fase Luminal Gástrica (cont.

Digestión de Proteínas Fase Luminal Intestinal • Mediada por acción secuencial de proteasas pancreáticas secretadas por células zimógenas • Las proteasas pancreáticas actúan a pH neutro generando oligopéptidos (60-70%) y aminoácidos libres (30-40%) • Secreción de proteasas pancreáticas es regulada por factores hormonales (CCK. secretina. gastrina) y neurales (acetilcolina. VIP) por vía de cAMP y Ca+2/calmodulina .

Activación de Proteasas Pancreáticas Son secretadas en forma inactiva y se activan por cascada proteolítica iniciada por enteroquinasa Tripsinógeno ENDOPEPTIDASAS Tripsinógeno Quimotripsinógeno Proelastasa ECTOPEPTIDASAS Procarboxipeptidasa A Procarboxipeptidasa B Tripsina Enteroquinasa Tripsina Quimotripsina Elastasa Carboxipeptidasa A Carboxipeptidasa B .

Digestión Intraluminal de Proteínas por Acción de Proteasas Pancreáticas NH2 Tripsina NH2 COOH Arg Phe Arg AA Básicos NH2 Oligopéptidos NH2 Quimotripsina COOH Leu COOH COOH NH2 Phe NH2 Elastasa COOH CarboxiPeptidasa B NH2 Arg CarboxiPeptidasa A COOH NH2 Phe COOH NH2 Leu Leu COOH COOH AA Neutros .

aminopeptidasas.Fase Parietal de la Digestión Intestinal de Proteínas Proteasas asociadas a membrana celular • Más de 20 peptidasas diferentes: .y tripeptidasa. carboxipeptidasas. dipeptidasas (prolina-dipeptidasa) • Digieren oligopéptidos luminales a aminoácidos libres. dipéptidos y tripéptidos • Actividad regulada por sustrato y producto Proteasas intracelulares Amino di. prolina-dipeptidasa .endopeptidasas.

peptídico Yeyuno >> Ileón T.Absorción Intestinal por Transporte de Aminoácidos y Péptidos Ocurre por transportadores de aminoácidos y péptidos del ribete estriado Transporte activo/pasivo y Na+ dependiente/independiente Necesidad de múltiples transportadores. aminoacídico Ileón >> Yeyuno . determinados por la diferencia de tamaño y carga de los aminoácidos y péptidos Transporte peptídico más rápido que aminoácidos T.

activo Na+ dependiente T.Transporte Intestinal de Aminoácidos Ocurre por varios mecanismos: T. facilitado Na+ independ. Difusión pasiva LUMEN INTESTINAL ENTEROCITO Aminoácidos Aminoácidos % Relativo para Alanina 75% 20% < 5% Aminoácidos Na+ Na+ Aminoácidos K+ SANGRE PORTAL + Aminoácidos Na K+ Aminoácidos .

básicos y Cys AA neutros.+ y0 AA neutros AA neutros. hidroxiprolina -Aminoácidos Aminoácidos acídicos IMINO  X-AG Dependencia Na+ Otros iones SI SI NO NO SI SI SI NO NO NO NO ClClK+ . básicos y Cys Aminoácidos básicos Prolina.+ b0.Transportadores de Aminoácidos del Ribete Estriado del Epitelio Intestinal Sistema Sustrato B B0.

facilitado Na+ independiente Difusión pasiva LUMEN INTESTINAL Aminoácidos ENTEROCITO Aminoácidos % Relativo para Alanina 75% 20% < 5% Aminoácidos Na+ Na+ Aminoácidos K+ SANGRE PORTAL + Aminoácidos Na K+ Aminoácidos .Transporte Intestinal de Aminoácidos Ocurre por varios mecanismos: T. activo Na+ dependiente T.

hidroxiprolina Aminoácidos neutros de 3-4 carbonos Aminoácidos neutros de 3-4 carbonos Aminoácidos hidrofóbicos de gran tamaño Aminoácidos básicos ASC asc L y+ Dependencia de Gradiente de Na+ SI SI NO NO NO .Transportadores de Aminoácidos del Dominio Basolateral del Epitelio Intestinal Sistema Sustrato A Aminoácidos neutros. prolina.

y tripéptidos acoplado hidrogeniones LUMEN INTESTINAL Péptidos Péptidos ENTEROCITO 2H+ Na+ H+ Na+ Peptidasas citosólicas Aminoácidos SANGRE PORTAL Péptidos Aminoácidos K+ Na+ a .Transporte Intestinal de Péptidos Transporte activo de di.

aspartato y glutamato. son la principal fuente energética del intestino • Aproximadamente 10% de los aminoácidos absorbidos se utilizan para síntesis proteica endógena en el enterocito .Importancia de la Absorción de Aminoácidos y Péptidos en el Metabolismo Energético y Proteico del Intestino • Los aminoácidos absorbidos. en particular glutamina.

Sindromes Clínicos Hereditarios Asociados a Malabsorción Proteica Intestinal Defectos Específicos de Digestión/Absorción Proteica • Deficiencia de enteroquinasa o tripsinógeno • Deficiencia de prolina dipeptidasa • Sindrome de Hartnup: defecto en transporte de aminoácidos neutros • Cistinuria: defecto en transporte de aminoácidos básicos y cisteína • Intolerancia proteica lisinúrica Defectos Generales de Absorción Intestinal • Fibrosis quística: insuficiencia pancreática • Otros .