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SECCIN III. Metabolismo de protenas y aminocidos


CAPTULO 28. Catabolismo de protenas y de nitrgeno de
aminocidos

FIGURA 281 Reacciones


comprendidas en la fijacin de
ubiquitina (Ub) a protenas.
Tres enzimas estn involucradas.
La E1 es una enzima activadora,
E2 es una ligasa, y E3 es una
transferasa. Si bien se describen
como entidades nicas, hay varios
tipos de E1, y ms de 500 de E2. El
COOH terminal de la ubiquitina
primero forma un tioster. la
hidrlisis acoplada de PPI por la
pirofosfatasa asegura que la
reaccin proceder con facilidad.
Una reaccin de intercambio de
tioster ahora transfiere la
ubiquitina activada a E2. Despus
E3 cataliza la transferencia de
ubiquitina hacia el grupo -amino
de un residuo lisilo de la protena
blanco. Rondas adicionales de

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CAPTULO 28. Catabolismo de protenas y de nitrgeno de
aminocidos

FIGURA 282
Intercambio de
aminocidos
interrganos
en seres humanos
normales despus de
absorcin. Se muestran
la funcin clave de la
alanina en el gasto de
aminocidos desde el
msculo y el intestino, y
la captacin por el
hgado.

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CAPTULO 28. Catabolismo de protenas y de nitrgeno de
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FIGURA 283 El ciclo de


la glucosa-alanina. la
alanina se sintetiza en el
msculo mediante
transaminacin del
piruvato derivado de
glucosa, se libera hacia el
torrente sanguneo, y el
hgado la capta. En este
ltimo rgano, el
esqueleto de carbono de la
alanina se reconvierte en
glucosa y se libera hacia el
torrente sanguneo, donde
est disponible para
captacin por el msculo y
resntesis de alanina.

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FIGURA 284 Resumen del intercambio de


aminocidos entre rganos justo
despus de la alimentacin.

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FIGURA 285 Flujo


general de nitrgeno
en el catabolismo de
aminocidos.

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FIGURA 286
Transaminacin. La
reaccin es libremente
reversible, con una constante
de equilibrio cercana a la
unidad.

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FIGURA 287 Mecanismo de ping-pong para la transaminacin. E


CHO y ECH2NH2 representan fosfato de piridoxal y fosfato de piridoxamina
unidos a enzima, respectivamente. (Ala, alanina; Glu, glutamato; KG, cetoglutarato; Pir, piruvato.)

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FIGURA 288 Estructura de una


base de schiff formada entre
fosfato de piridoxal y un
aminocido.

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FIGURA 2810 Desaminacin oxidativa


catalizada por la L-aminocido
oxidasa (L--aminocido:O2
oxidorreductasa). El -aminocido, que
se muestra entre corchetes, no es un
intermediario estable.

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FIGURA 2811 La reaccin


de la glutamina
sintetasa favorece de
manera importante la
sntesis de glutamina.

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FIGURA 2812 La reaccin de


glutaminasa procede en
esencia de modo irreversible
en la direccin de la
formacin de glutamato y
NH4+. Note que se elimina el
nitrgeno amida, no el nitrgeno
-amino.

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FIGURA 28-13
Reacciones e
intermediarios de la
biosntesis de la urea.
Los grupos que contienen
nitrgeno que
contribuyen a la
formacin de urea estn
sombreados. las
reacciones y en en
la matriz de las
mitocondrias hepticas, y
las reacciones , y
en el citosol heptico. El
CO2 (como bicarbonato),
el ion amonio, la ornitina
y la citrulina entran a la
matriz mitocondrial por
medio de acarreadores
especficos (vanse los
puntos de color rojo)
presentes en la