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BIOQUíMICA –

PROTEÍNAS.

Profº
Gonzaga

Proteínas – Características:
• As proteínas são macromoléculas
(polímeros) encontradas em todos os
seres vivos de diversas dimensões,
formadas por unidades menores, os
aminoácidos (monômeros).
• As proteínas são formadas por um
conjunto de vinte tipos de
aminoácidos, que se organizam em
uma imensa variedade de cadeias
polipeptídicas.
• A biodiversidade estrutural ocupa uma
posição de destaque na teia evolutiva
de acordo com o arranjo dessas
unidades e do que elas representarão
nos processos metabólicos.

• Os radicais constantes são: – Um radical amina. • São formados por três radicais constantes e um Radical variável (móvel) ligados a um Carbono central chamado alfa (α).• Aminoácidos: • Os aminoácidos são compostos químicos fundamentais na formação das proteínas. – um radical ácido carboxílico e – um hidrogênio. .

pode-se observar sua diversidade em vinte variáveis.• Analisando os radicais móveis dos aminoácidos. veja na tabela a seguir: DIFERENTES RADICAIS – DIFERENTES AMINOÁCIDOS .

. • Quando estudamos a espécie humana podemos dividi-los em doze naturais e oito essenciais . • Os vegetais têm a capacidade de fabricar os vinte aminoácidos. em: – Naturais (não essencial) – são aqueles que podem ser produzidos pelo organismo a partir de outras substâncias celulares – Essenciais (não natural) – aqueles que precisam ser adquiridos pela alimentação. • É importante ressaltar que. todos os aminoácidos são naturais. para os vegetais.• Os aminoácidos são classificados: • De acordo com sua ocorrência.

12. .NÃO ESSENCIAIS – As células produzem. • A histidina não é sintetizado pelos recém-nascidos. pode ser natural ou essencial.CLASSIFICAÇÃO DOS AMINOÁCIDOS ENTRE OS 20 AMINOÁCIDOS CONHECIDOS 08 .ESSENCIAS – Obtenção através dos alimentos. portanto de acordo com a idade biológica do indivíduo.

Aminoácidos Naturais Aminoácidos Essenciais .

conseqüentemente com a perda de uma molécula de água (H2O). .Como os aminoácidos se ligam? • A união entre dois aminoácidos ocorre através de uma reação de síntese desidratação.

As ligações livres deixadas nesses radicais permitem a formação de uma ponte chamada ligação peptídica e seu produto é um peptídeo. .Como os aminoácidos se ligam? • Esse mecanismo ocorre quando radical amina perde um hidrogênio (H) e o radical carboxílico perde uma hidroxila (OH).

entre três.Como os aminoácidos se ligam? • Observação: a ligação entre dois aminoácidos é considerada um dipeptídeo. e entre vários peptídeos é um polipeptídeo. um tripeptídeo. .

.CONSTITUIÇÃO QUÍMICA DAS PROTEÍNAS OS AMINOÁCIDOS GRUPO AMINA GRUPO CARBOXILA H2 O LIGAÇÃO PEPTÍDICA .

os ribossomos. 1 2 3 4 5 número de ligações peptídicas + 1 = número de aminoácido no polipeptídio PROTEÍNAS SÃO CADEIAS POLIPEPTÍDICAS COM 51 AMINOÁCIDOS OU MAIS • A formação desses compostos ocorre no interior das células em estruturas especiais. .5aa. que realizam a síntese protéica..POLIPEPTÍDEOS 2aa – DIPEPTÍDEO – 3aa TRIPEPTÍDEO – 4aa.

existem três fatores: – A quantidade de aminoácidos da cadeia polipeptídica. necessariamente. dos seus aminoácidos formadores. digestão. – A seqüência em que os aminoácidos estão dispostos na cadeia. etc. pode-se concluir que.• Quais fatores que modificam a natureza das proteínas? • O metabolismo celular depende das proteínas para manter-se funcional. • E o arranjo molecular protéico depende. Sendo assim. – Os tipos de aminoácidos formadores da cadeia.Ex: respiração celular. Pro .

– Em 1902. o químico alemão Franz Hofmeister (1850 – 1922) sugeriu que as proteínas eram formadas por aminoácidos unidos entre si.• A história das Proteínas: • O início da história das proteínas acontece no século XIX: – o estudo de uma substância comum presente na clara do ovo. esta foi chamada de albuminóide. que depois de aquecida coagulava. – Em 1838. o químico holandês Gerardus Johannes Mulder (1802 – 1880) usou o termo proteína pela primeira vez. – Já em 1940 eram conhecidos os vinte tipos de aminoácidos formadores da matéria viva. no sangue e no leite. .

• São encontradas em todas as partes das células. • A importância das proteínas. • Uma molécula protéica contém desde algumas dezenas até mais de 1. . está relacionada com suas funções no organismo. cerca de 70% da pele e 90% do sangue seco. entretanto. uma vez que são fundamentais no seu metabolismo.000 aminoácidos (polipeptídeo).• As proteínas são os constituintes básicos da vida. • Nos animais correspondem a cerca de 80% do peso dos músculos desidratados. que significa "em primeiro lugar". seu nome deriva da palavra grega "proteios". e não com sua quantidade.

Ex. • A proteína altera.: Insulina e glucagon. substâncias estranhas ao organismo. actina. Ex. Ex. Ex.: Anticorpos.: ativação (energia necessária para que a reação ocorra). Participam organelas da constituição de inúmeras estruturas comoEx. Enzimas. A proteína está regulação dos processos Ex. • Essas proteínas desempenham um papel de combate a •substâncias Essas proteínas desempenham um papel de combate a estranhas ao organismo. albumina. osseína. • A proteína está associada à regulação dos processos •metabólicos. organelas e compostos orgânicos na célula. . queratina e caseína. queratina e caseína.:associada Insulina e àglucagon. miosina. albumina. acelera e facilita as reações bioquímicas. colágeno. histona.••Funções Funçõesdas dasProteínas: Proteínas: Estrutural ou Estrutural ou plástica plástica Transporte Transporte Hormonal Hormonal Defesa Defesa Catalisadora Catalisadora • Participam da constituição de inúmeras estruturas como •membranas. histona.: Hemoglobina e mioglobina.: Anticorpos. Ex.: Hemoglobina e mioglobina. utilizando pouca energia de ativação (energiapelo necessária para que a reação ocorra). energia de sem ser consumida processo.: Enzimas.: Tubulina. membranas. Tubulina. • Ocorre quando a proteína carrega algum composto químico de •um Ocorre a proteína carrega algum composto químico de lugar quando para outro. Ex. osseína. actina. colágeno. e facilita as reações consumida peloacelera processo.: e compostos orgânicos na célula. sem •ser A proteína altera. metabólicos. um lugar para outro. miosina. utilizando pouca bioquímicas. Ex. Ex.

• Classificação química e estrutural. na verdade são formadas por um filamento torcido como um fio de telefone. • Estrutural = As proteínas não são fios esticados.. . – Quartenária quando duas ou mais cadeias(espirais) se juntam. – Secundária ocorre quando a cadeia polipeptídica forma uma espiral. • Química = Trata-se dos tipos de aminoácidos que formam a cadeia e que compõem a proteína. Resumindo: – Primária é a seqüência de aminoácidos de uma proteína. – Terciária quando esta espiral se dobra sobre si mesma devido a atração química entre os aminoácidos.

FORMA ESTRUTURAL DAS PROTEÍNAS ESTRUTURA TERCIÁRIA ESTRUTURA ESTRUTURA SECUNDÁRIA PRIMÁRIA ESTRUTURA QUATERNÁRIA .

• Proteínas simples – por oposição as proteínas conjugadas são as que só possuem apenas aminoácidos. A parte não protéica desta proteína é chamada de grupamento prostético. • quando se associam com lipídios formam uma lipoproteína. • na hemoglobina a molécula se associa a um radical heme (metal – ferro).• As proteínas podem ser classificadas ainda: • Proteínas conjugadas – Algumas proteínas podem se associar a outras substâncias: • com os glicídios formando uma glicoproteina. .

biocatalisadoras .modelo chave-fechadura – cada enzima um substrato.ENZIMAS .reagem com uma substância específica chamada substrato .alta especificidade .diminuem a energia para que ocorra a reação .catabolismo e anabolismo PEPSINA ENZIMA proteína substrato sítios ativos peptídeos . sem desgaste da enzima .catabolismo produtos chave alta especificidade fechadura .sítios ativos – local da enzima onde ocorre a reação com o substrato .

FATORES QUE INFLUENCIAM AS ATIVIDADES DAS ENZIMAS APOENZIMA + COENZIMA = HOLOENZIMA CLASSIFICAÇÃO – utilização do sufixo ASE ao substrato - AMIDO – AMILASE LACTOSE – LACTASE SACAROSE .PROTEÍNAS TRIPSINA .PROTEÍNAS COFATOR .SACARASE VITAMINAS ENZIMA ATIVA PARTE PROTÉICA ÍONS PEPSINA .