Materiales

Catalíticos

CATALIZADOR
“Es una sustancia que
incrementa la velocidad de
reacción sin ser consumido en
el proceso”
Afectará la velocidad de
reacción sin modificar la
condición de equilibrio, solo
acelerara la aproximación al
equilibrio.

Definición según la IUPAC
“Un catalizador es aquella sustancia que incrementa la
velocidad de la reacción sin alterar la energía libre de
Gibbs estándar de la misma; el proceso se denomina
catálisis y la reacción en que está involucrado un
catalizador se denomina reacción catalizada”.

https://www.uam.es/docencia/reyero00/docs/catalisis.pdf

Características Selectividad Actividad Rendimiento https://www.uam.es/docencia/reyero00/docs/catalisis .

Enzimática Heterogén ea Homogéne a Tipos de catálisis Los reactivos y los catalizadores están en diferente fase.pdf .es/docencia/reyero00/docs/catalisis.Los reactivos y los catalizadores están en la misma fase.uam.https://www.

Diagrama de enrgía libre https://www.pdf .uam.es/docencia/reyero00/docs/catalisis.

Catálisis enzimática .

Principios de Bioquímica.Enzimas • Las enzimas son proteínas globulares formadas por una o más cadenas polipeptídicas plegadas. 2º Edición.Ed. LEHNINGER. Barcelona. Omega. . creando una “hondonada” donde encaja el sustrato y tiene lugar la reacción. 191. p. Esta zona de la enzima se denomina centro activo y sólo unos pocos aminoácidos están implicados en él. COX. Enzima: sustrato (azul) unido al centro activo (hondonada) con un amino ácido clave del sitio activo (rojo). 1995. NELSON.

• El compuesto que sufre la transformación en estas condiciones se llama sustrato. usar células enteras o tejidos como biocatalizadores) como aisladas de los mismos con mayor o menor grado de pureza. .Biocatálisis • La biocatálisis es la disciplina que involucra el uso de biocatalizadores en la transformación química de la materia. • Las enzimas utilizadas en biocatálisis pueden emplearse tanto integradas en el organismo vivo (o sea.

• Las enzimas son moléculas muy complejas que se unen a sus sustratos de una manera bastante específica y catalizan una reacción química determinada. por lo que suele ser posible aplicar biocatalizadores en resolución de mezclas racémicas y . solventes orgánicos o fluidos supercríticos siempre que la temperatura de trabajo no produzca su desnaturalización. • La presencia de ácidos o bases fuertes.Condiciones de reacción • Medio acuoso. Son moléculas quirales. agentes caotrópicos y sustancias con grupos funcionales que puedan reaccionar irreversiblemente con las enzimas no son compatibles.

COX. • (EI) Unión de la enzima con el compuesto intermedio. EI y EP.Energía de activación • Grafico de la diferencia de energía que necesita una reacción no catalizada (linea más gruesa) y la misma reacción con catálisis enzimática (línea fina). Principios de Bioquímica. 2º Edición. . Ed. Grafico del libro LEHNINGER. Barcelona. • (EP) la enzima con el producto. • (ES) Unión de la enzima y el sustrato. NELSON. 1995. Omega. • Los asteriscos significan los estados de transición correspondientes a cada complejo ES.

liberándose el producto (P) y quedando libre la enzima (E) para una nueva unión con el sustrato. . Después tiene lugar la transformación del sustrato (S)en producto (P).Reacción enzimática • En estas reacciones. la enzima (E) se une al sustrato (S) para formar el complejo enzima-sustrato (ES).

en condiciones saturantes de sustrato.Orden de reacción para reacciones enzimáticas.   • • Velocidad: • Número de recambio:número de moléculas de sustrato convertidas en producto por molécula de enzima y unidad de tiempo. . • Primer orden: descomposición del complejo enzima-sustrato (ES).

.Orden de reacción para reacciones enzimáticas. • Segundo orden:   • • Velocidad: • Eficiencia catlitica o constante de especificidad: eficiencia de la enzima para convertir el sustrato en productos.

. • disponibilidad de cofactores.Actividad enzimática • Concentración de enzimas. • Concentración de sustrato.

Efecto de la concentración de enzima y sustrato en la velocidad de reacción enzimática.1998.. Erein. HUETO. J. • Todas las moléculas de enzima están ocupadas por moléculas de sustrato y la velocidad no puede aumentar. P. 126. JUNI. ALDABE.. LÓPEZ. Ed. • Cuando la concentración de la enzima es constante. A.. J. aunque la concentración del sustrato siga aumentando. • Es diferente para cada enzima. p. la velocidad aumenta hasta alcanzar un máximo (Vmax). Biología. .Velocidad de la reacción • Está relacionada directamente con la concentración de la enzima..

. produciéndose un cambio en el estado de • ionización de grupos del sitio activo y llegando a no ser funcional. . M... Ed. Principios de Bioquímica. NELSON. D. la • conformación de la enzima se altera. COX. 4º Edición.pH • La actividad enzimática también viene regulada por el pH de la solución enzimática. A. LEHNINGER. • El pH óptimo o intervalo de pH de cada enzima es diferente y cuando varía.

.Temperatura • El aumento en la velocidad de reacción se produce porque con temperaturas más altas.70°C). la disminución de la velocidad de la reacción es debida a la desnaturalización de la enzima (la mayoría de las proteínas globulares se desnaturalizan por encima de 60 . existen más moléculas de sustrato con suficiente energía para reaccionar.

. W. Leukes. Purification and partial characterization of a thermostable e from an unidentified basidiomycete. B. Pletschke.D.I. Enzyme and Microbial Technology 34 (2004)más 635–641 alto de kcat/Km.La enzima mas eficiente es aquella que posee el valor an.

. Biocatálisis aplicada a reacciones de esteroides.Reacciones catalizadas por lipasas 009). terpenos y dicetonas y a la síntesis de poliamidoam cultad de Ciencias Exactas y Naturales Universidad de Buenos Aires.

Biocatálisis aplicada a reacciones de esteroides.Variedad de reacciones catalizadas por lipasas 009). terpenos y dicetonas y a la síntesis de poliamidoamin ultad de Ciencias Exactas y Naturales Universidad de Buenos Aires. .

SOPORTE MOLECULARES.Dendrímeros en catálisis. . Los catalizadores dendríticos pueden presentar la actividad y selectividad de los catalizadores convencionales homogéneos. • 1994 Tomalia y Dvornic. Catálisis heterogéne a Catálisis homogénea Los dendrímeros funcionalizados catalíticamente tienen el potencial de combinar las ventajas de la catálisis homogénea y la heterogénea. pero recuperándose fácilmente del medio de reacción.

reciclaje) depende de la funcionalidad dendrimérica. estabilidad. selectividad. .Estructuras dendriméricas catalíticas El desempeño catalítico del dendrímero (actividad.

Dendrímeros catalíticos de core el peso molecular por sitio catalítico es alto. • Se minimizan los procesos de desactivación que se presentan en los dendrímeros catalíticos periféricos. • Presentan sitios activos aislados por la estructura dendrimérica. • Velocidades de reacción bajas debido al aislamiento del catalizador. Los sitios periféricos .Dendrímeros catalíticos con sitios activos en el core (dendrizimas) o puntos de ramificación.

Dendrímero de carbosilanos funcionalizado en el centro por un ferroceno sustituidos con dos difenilfosfinas empleado en reacciones de alquilación alílica. .

• Ofrecen un mayor numero de sitios activos que los dendrímeros que presentan el mismo sitio activo en el centro. • Los sitios catalíticos se localizan en la parte externa. .Dendrímeros catalíticos con sitios activos periféricos. • Presentan velocidades de reacción comparables con los sistemas homogéneos.

perdida de velocidad de reacción respecto al catalizador monometálico. I . • Estructuras en forma de estrella que contienen sitios catalíticos en los dendrones terminales sin hexanuclear en forma de estrella que contiene seis complejos arenos la presencia de efectosCatalizador CpFe utilizado en la reducción de nitritos y nitratos en amoniaco en agua sin estéricos importantes. • Saturación de centros catalíticos en la periferia al incrementar la generación dendrimérica • Impiden el acceso del sustrato al centro catalítico metálico.Dendrímeros catalíticos con sitios activos periféricos.

Dendritic Catalysis-Basic concepts and Recent Trends.. dentro de a estructura o en la periferia.Metalodendrímeros Se incorpora un metal de transición incorporados en el centro. Coordination Chemistry Reviews 257 (2013) 2317-2334.. Astruc D. Wang D. .

PAMAM (poliamidoaminas) .Estructuras dendriméricas comúnmente utilizadas en catálisis.

Estructuras dendriméricas comúnmente utilizadas en catálisis PPI (polipropilenimin as) .

Estructuras dendriméricas comúnmente utilizadas en catálisis Polibenciléteres. tipo Fréchet. .

Policarbosilanos .Estructuras dendriméricas comúnmente utilizadas en catálisis.

Estabiliza las NP por encapsulación evitando la aglutinación. Estructura y composición uniforme que ofrece un ambiente homogéneo en la síntesis de nanopartículas. 4. . Los dendrímeros presentan las siguientes ventajas para el encapsulamiento de nanopartículas: 1. Los grupos terminales periféricos pueden determinar la solubilidad del material nanocompuesto. Los grupos terminales de los dendrones pueden controlar el acceso al sitio catalítico del sustrato. 3.Dendrímeros con nanopartículas encapsuladas. 2.

2. TIPO DE SUSTRATO.Catálisis dendrimérica. SITIO CATALITICO. 4. 5. EXCESO DE SITIOS CATALITICOS PERIFERICOS. . FACTORES: 1. LIXIVIACION EN DENs. 3. GENERACIONES DEL DENDRIMERO.

• La funcionalidad de los dendrímeros. • Los dendrímeros son soportes moleculares de catalizadores ya conocidos en el campo de la catálisis.CONCLUSIONES. • La catálisis dendrimérica es un campo de rápido crecimiento. funcionalidad. especialmente el control de la solubilidad. que posteriormente se han aplicado satisfactoriamente en catálisis. diseño. ofrece una opción interesante en el desarrollo de aplicaciones de química verde. . tamaño ofrece ventajas nunca antes vistas para las especies catalíticas. • Se consideran nanoreactores cuando se sintetizan al interior nanopartículas. con la desventaja de presentar lixiviaciones de los nanocatalizadores después de la reacción. • Las características que presentan este tipo de moléculas como su forma.

2006.. Advances in Catalysis.H. 71151. Vol. Astruc D.Bibliografía • Reek J. . • Gade L. 2006.N.. 49.. H. Springer. Heidelberg Germany. • Wang D.Dendritic CatalysisBasic concepts and Recent Trends. Dendrimers in Catalysis.. Dendrimer Catalysis. Coordination Chemistry Reviews 257 (2013) 2317-2334. et al.