BIOQUMICA

ESTRUCTURAL Y
METABLICA
Editado por; Luzn, B. (2016)

Contenido
1.

Aminocidos
.
.
.
.
.
.

2.

Pptidos
.
.

3.

Estructura de un aminocido
Clasificacin de los aminocidos
Aminocidos modificados
Estereoqumica de los aminocidos
Zwitterion
Curvas de titulacin de aminocidos
Enlace peptdico
Estructura del enlace peptdico

Protenas
.
.
.
.

Propiedades de las protenas

Clasificacin de las protenas
Estructura Primaria
Estructura Secundaria
.
.
.
.

Estructura terciaria
.
.
.
.
.

.
.

Dominios
Reglas de Plegado
Termodinmica del Plegado
Factores que afectan el plegado
Chaperonas moleculares

Estructura Cuaternaria
Protenas de Importancia Fisiolgica
.
.
.

4.

-Hlice.
Conformacin
Giros
Estructuras Suprasecuendarias

Queratinas
Colgeno
Protenas plasmticas

Mtodos de estudio de las Protenas

AMINOCIDOS

Aminocidos

Estructura de un Aminocido
Un aminocido es una molcula
orgnica con un grupo amino y
un grupo carboxilo.

Al Carbono se unen:
Un grupo amino (NH2)
Un grupo carboxilo (COOH)
Un hidrgeno (H+)
Una cadena lateral o grupo R
Los -aminocidos son los
monmeros que conforman las
protenas
En los genes de todos los
organismos estn codificados
los mismo 20 aminocidos
diferentes.

Aminocidos

Clasificacin de los Aminocidos

De acuerdo a su Obtencin por el
Organismo
Esenciales
No Esenciales
Valina (Val, V)

Alanina (Ala, A)

Leucina (Leu, L)

Prolina (Pro, P)

Treonina (Thr, T)

Glicina (Gly, G)

Lisina (Lys, K)

Serina (Ser, S)

Triptfano (Trp, W)

Cistena (Cys,C)

Histidina (His, H)

Asparagina (Asn, N)

Fenilalanina (Phe, F)

Glutamina (Gln, Q)

Isoleucina (Ile, I)

Tirosina (Tyr, Y)

Arginina (Arg, R)

Aspartato (Asp, D)

Metionina (Met, M)

Glutamato (Glu, E)

Aminocidos

Clasificacin de los Aminocidos

Aminocidos Esenciales: Mnemotecnia

Fer HIzo un Lo Tremendo y Valentina Le Meti un

Triptfano
Metionina

Triptfano

Leucina
Valina
Treonina
Lisina
Isoleucina
Histidina
Fenilalani
na

Arginina

Arginina e Histidina solo

son
esenciales
en
periodos de crecimiento
celular, la infancia, la
lactancia
y
la
enfermedad

Aminocidos

Clasificacin de los Aminocidos

Alifticos

Polares
con
Carga
Negativa

Polares
con
Carga
Positiva

De
acuerdo
a sus
Grupos
R

Aromtic
os

Polares
sin Carga

Aminocidos

Clasificacin de los Aminocidos

Alifticos
Fuerte
hidrofbico

La
glicina
aminocido
pequeo

carcter

es

el
ms

La Glicina y la Prolina
dificultan el plegado
proteico.

La Metionina contiene
azufre.

Aminocidos

Clasificacin de los Aminocidos

Aromticos

Absorben
fuertemente la luz UV

La Tirosina contiene
un grupo OH, es un
aminocido
hidroxilado.

Aminocidos

Clasificacin de los Aminocidos

Polares sin carga
La Serina y la Treonina son
aminocidos hidroxilados
La Asparagina y la Glutamina
son las amidas del Aspartato
y el Glutamato.
La Cistena contiene azufre.
Dos
Cistenas
pueden
oxidarse y formar un enlace
disulfuro
o
el
nuevo
aminocido Cistina.

Aminocidos

Clasificacin de los Aminocidos

Polares con carga positiva

La cadena lateral de la
Histidina
puede
estar
protonada
(carga
positiva) o desprotonarse
(carga 0) a pH fisiolgico,
por
lo
que
puede
participar en la catlisis
enzimtica

Aminocidos

Clasificacin de los Aminocidos

Polares con carga negativa

Aminocidos

Aminocidos modificados
Cumplen funciones especiales
o
son
intermediarios
importantes.
4-Hidroxiprolina
e
5Hidroxilisina: forman parte
del colgeno.
6-N-metil
lisina:
constituyente de la miosina.
-carboxiglutamato:
se
encuentra
en
varias
protenas de la cascada de
coagulacin.
Desmosina:
elastina.
Ornitina
y
intermediarios

integra

la

Citrulina:
de
la

Aminocidos

Estereoqumica de los
Aminocidos

Los Ismeros son compuestos

que tienen la mismafrmula
molecularpero
diferentefrmula
estructuraly, por tanto,
diferentes propiedades
Los Estereoismeros
sonismerosque tienen la
mismafrmula moleculary la
misma secuencia
detomosenlazados, pero
difieren en la orientacin
tridimensional de sus tomos
en el espacio.

LosEnantimerosson
estereoismeros que se
relacionan entre s por
unareflexin: son imgenes
especulares entre s, y no son
superponibles
LosDiasteroismerosson
estereoismeros que NO son
imgenes especulares entre

Aminocidos

Estereoqumica de los
Aminocidos

H
H

Un compuesto puede tener solo UN Enantimero

Diasteroismeros

pero varios

Aminocidos

Estereoqumica de los
Aminocidos
La existencia de Enantimeros se
explica por la presencia de
centros quirales (Carbono que
posee unidos 4 sustituyentes
DISTINTOS )
El Carbono de los aminocidos
es un Carbono quiral. La glicina
no tiene carbono quiral
El nmero de estereoismeros de
un compuesto quiral depender
del nmero de centros quirales,
segn la frmula 2n
n= nmero de centros quirales
Si el grupo amino se encuentra a
la derecha son D aminocidos
si esta a la izquierda son L
aminocidos.
Esta
es
la
proyeccin de Fischer.
La proyeccin de Fischer es una
disposicin arbitraria en base a
un grupo funcional especfico.

Aminocidos

Estereoqumica de los
Aminocidos
Los
enantimeros
se
diferencian solo en su
capacidad para rotar el
plano de luz polarizada.
Si rotan la luz a la
derecha son dextrgiros
(d o +); si lo rotan a
la izquierda son levgiros
(l o -)
No
todos
los
D
aminocidos
son
dextrgiros, ni todos los L
aminocidos
son
levgiros.
La Proyeccin de Fischer
NO hace referencia a la
rotacin
de
la
luz
polarizada.
Todos
los
aminocidos
incorporados
a
las
protenas
son
L
aminocidos

Aminocidos

Zwitterion
In
dipolar
de
un
aminocidos que se forma
al disolverse en agua.
La
forma
zwitterionica
puede actuar como cido
o como base
Los
aminocidos
son
Anfteros;
especficamente Anfolitos
El pKa del grupo carboxlo
es de aproximadamente 2
y el del grupo amino de
aproximadamente 10.

Un aminocido tiene carga positiva a

un pH por debajo de su pI y tiene
carga negativa a un pH por encima de
su pI.

El punto isoelctrico (pI)

de un aminocido es el pH
al cual el aa tiene carga
neta 0.

Aminocidos

Zwitterion
El punto isoelctrico (pI) de un aminocido es el pH al cual el aa
tiene carga neta 0.

Escala
pH
6
7

de
8

10

11

12

13

14

Punto Isoelctrico

H+ + H+
H
H+
H+
H+
H+H+
+
H
H+
H+ + +
H H
H+
H+
H+
H+
H+
H+
H+
H+
+
+
H
H
H+
+
H
H+
H+
H+
H+ H+
H+
H+
H+ H+
H+
H+
H+
H+
H+

H+
H+

H+

H+

H+
H

H+

H+

H+

H+

H+

H+

H+
H+

H+

H+

H+

H+

H+

H+

H+

H+
H+

Un AA tiene carga positiva a un pH por debajo de su pI y tiene carga negativa a un pH

por encima de su pI.

Aminocidos

Zwitterion
El punto isoelctrico (pI) de un aminocido es el pH al cual el aa
tiene carga neta 0.

Un AA tiene carga positiva a un pH por debajo de su pI y tiene carga negativa a un pH

por encima de su pI.

Aminocidos

Zwitterion
El punto isoelctrico (pI) de un aminocido es el pH al cual el aa
tiene carga neta 0.
Se coloca una molcula de Glicina cuyo pI es 5,97 en un medio acuoso a pH 7. La
molcula migrar hacia el nodo (electrodo positivo) o al ctodo (electrodo
negativo)?
R= La molcula migrar hacia el nodo

Un AA tiene carga positiva a un pH por debajo de su pI y tiene carga negativa a un pH

Aminocidos

Curvas de Titulacin de un
Aminocido
Monoamino y Monocarboxilo
pKa= pH en el cual existe
igual concentracin de la
especie
dadora
de
electrones
como
de
la
especie
aceptora
de
electrones. En este caso
igual concentracin de la
forma
protonada
y
Un
compuesto
tiene
desprotonada.
capacidad amortiguadora en
el intervalo de pH que rodea
su pKa
En un aminocido los grupos
capaces de ionizarse y por
tanto
con
capacidad
amortiguadora son el grupo
amino, el grupo carboxilo y
el grupo R
Un
AA
monocarboxilo
regiones
con
amortiguadora.

monoaminoposee
2
capacidad

Aminocidos

Curvas de Titulacin de un
Aminocido
Monoamino y Dicarboxilo
pKa= pH en el cual existe
igual concentracin de la
especie
dadora
de
electrones
como
de
la
especie
aceptora
de
electrones. En este caso
igual concentracin de la
forma
protonada
y
Un
compuesto
tiene
desprotonada.
capacidad amortiguadora en
el intervalo de pH que rodea
su pKa
En un aminocido los grupos
capaces de ionizarse y por
tanto
con
capacidad
amortiguadora son el grupo
amino, el grupo carboxilo y
el grupo R
Un AA monoamino-dicarboxilo
posee
3
regiones
con
capacidad amortiguadora.

Aminocidos

Curvas de Titulacin de un
Aminocido
Diamino y Monocarboxilo
pKa= pH en el cual existe
igual concentracin de la
especie
dadora
de
electrones
como
de
la
especie
aceptora
de
electrones. En este caso
igual concentracin de la
forma
protonada
y
Un
compuesto
tiene
desprotonada.
capacidad amortiguadora en
el intervalo de pH que rodea
su pKa
En un aminocido los grupos
capaces de ionizarse y por
tanto
con
capacidad
amortiguadora son el grupo
amino, el grupo carboxilo y
el grupo R
Un AA diamino-monocarboxilo
posee
3
regiones
con
capacidad amortiguadora.

Aminocidos

Zwitterion

Los puntos isoelectricos reflejan la naturaleza de los

grupos R ionizables

Aminocidos

Clculo del pI de un aminocido

En cualquier aminocido el punto isoelctrico se calcula
con los pKa vecinos al zwitterion (carga elctrica = cero) y
es el resultado de la semisuma de estos.

Por ejemplo:

pKa vecinos al
Zwitterion

pI
=

2,34
9,60
2

=
5,97

Aminocidos

Clculo del pI de un aminocido

En cualquier aminocido el punto isoelctrico se calcula
con los pKa vecinos al zwitterion (carga elctrica = cero) y
es el resultado de la semisuma de estos.

Por ejemplo:
pKa vecinos al
Zwitterion

pI
=

2,19
4,25
2

=
3,22

PPTIDOS

Pptidos

Enlace Peptdico

Un pptido es el producto de
unin de dos o ms aminocidos
La reaccin es una condensacin
con eliminacin de una molcula
de agua

El enlace peptdico es el enlace

covalente tipo amida que se forma
entre el grupo -carboxilo de un
aminocido y el -amino de otro.
Los aminocidos que conforman el
pptido pasan a denominarse
residuos de aminocidos.

Pptidos

Enlace Peptdico

Los pptidos presentan en un extremo un grupo amino sin

reaccionar (amino terminal o N-terminal) y en el otro un
carboxilo sin reaccionar (carboxilo terminal o C-terminal)

Pptidos

Estructura del Enlace Pptidico

Tiene carcter parcial de
doble enlace, por lo que es
muy rgido. Se comporta
como un hbrido de
resonancia.

La configuracin trans est

mas favorecida; la cis esta
impedida estricamente.

El Oxgeno carbonlico
tiene carga parcial
negativa y el Nitrgeno
amida carga parcial
positiva, por tanto el
enlace tiene carcter polar

Pptidos

Estructura del Enlace Pptidico

Solo es posible la rotacin

alrededor de los enlaces N-C y
C-C, por tanto tiene limitada
capacidad de rotacin

El ngulo de giro del enlace NC se denomina y el del C-C

Pptidos

Caractersticas del Enlace

Pptidico
Es un enlace covalente
Es un enlace amida
Tiene carcter parcial
de doble enlace
Predomina la
configuracin trans
Tiene carcter polar
Tiene limitada
capacidad de rotacin

PROTENAS

PROPIEDADES DE LAS PROTENAS

Propiedades de las Protenas

Macromolculas ms abundantes
Presentes en todas las clulas
Polmeros compuestos por monmeros
(aminocidos)
Estructuras y Funciones diversas
Organizacin jerrquica

CLASIFICACIN DE LAS PROTENAS

Clasificacin

Clasificacin de las Protenas

Segn su Composicin qumica:
Simples Albmina

Conjugadas
Nucleoprotenas Ribosomas
Lipoprotenas HDL
Hemoprotenas Hemoglobina
Flavoprotenas Succinato Deshidrogenasa
Glicoprotenas Inmunoglobulinas
Metaloprotenas Ceruloplasmina
Fosfoprotenas Caseina

Clasificacin

Clasificacin de las Protenas

Segn su Forma:
Fibrosas Colgeno

Globulares Enzimas Quimotripsina

Clasificacin

Clasificacin de las Protenas

Segn el Nmero de subunidades:
Monomricas Mioglobina

Oligomricas Hemoglobina

Clasificacin

Clasificacin de las Protenas

Segn su Funcin:
Estructural Queratina, Elastina
Enzimtica DNA polimerasa III

Defensa Inmunoglobulinas
Hormonal Insulina

Transporte Transferrina
Reserva Ferritina

ESTRUCTURA PRIMARIA

Estructura Primaria

Estructura Primaria
Sucesin de residuos de aminocidos
en la cadena polipeptdica, que a su
vez esta determinada por la secuencia
de bases en el gen

Incluye la ubicacin de los Puntes

disulfuro
La secuencia es nica para cada
protena
Determina la estructura
tridimensional de las protenas y
por lo tanto su funcin
La estructura es estabilizada por:
Enlace Peptdico

ESTRUCTURA SECUNDARIA

Estructura Secundaria

Estructura Secundaria
Conformacin de los residuos
de aminocidos adyacentes en
la cadena polipeptdica, es
decir el plegado regular local
de la estructura primaria

Corresponde al arreglo
espacial de los residuos de AA
adyacentes en
una cadena polipeptdica
que se repite de forma
regular dando
origen a una estructura

Estructura Secundaria

- Hlice
Hlice
Dextrgira

Grupos R
externos

Estructura Secundaria

- Hlice
La estructura es
estabilizada por:
Puentes de hidrgeno
intracatenarios cada 4
residuos

La estructura es desestabilizada por:

1.Tendencia de cada residuo a formar
hlice (V, T, I, S, D, N, G, F, T, W)
2.Interacciones entre grupos R
(residuos con carga consecutivos)
3.Volumen de los grupos R (N, S, T, C
muy prximos)
4.Presencia de Prolina y Glicina
5.Interaccin entre los residuos de los
extremos y el dipolo inherente a la hlice

Estructura Secundaria

Conformacin (Lmina )
Cadenas Extendidas en
zig-zag, formando
pliegues

Las cadenas adyacentes a

una hoja pueden ser
paralelas o antiparalelas

Grupos R adyacentes
sobresalen en direcciones
opuestas (180)

La estructura es estabiliazada
por puentes de hidrgeno
intercatenarios

Dificultan el plegado grupos R adyacentes muy grandes en hojas

empaquetadas

Estructura Secundaria

Giros
Conectan tramos
sucesivos de hlices o
conformaciones

Usualmente se encuentran
residuos de Glicina y
Prolina

Integrados por 4 residuos

que forman un giro de
180

La estructura es estabilizada
por puentes de hidrgeno
intracatenarios

Estructura Secundaria

Estructuras Suprasecundarias o
Motivos
Patrn de Plegamiento reconocible que incluye dos o ms
elementos de estructura secundaria y las conexiones entre
ellos

No es un elemento jerrquico, es un patrn de

plegado

ESTRUCTURA TERCIARIA

Estructura Terciaria

Estructura Terciaria

Plegamiento tridimensional de la cadena polipeptdica en una forma

compacta y globular, describiendo las relaciones espaciales entre los AA
de la cadena
Acerca residuos distantes en la estructura primaria

Estructura Terciaria

Dominios
Parte de una cadena polipeptdica que es estable de manera
independiente y que puede moverse como una entidad nica con
respecto al resto de la protena.

Forman parte de una Misma

Cadena

Estructurales y/o funcionales

Habitualmente 40 400 AA

Pueden separarse por

protelisis

Estructura Terciaria

Fuerzas que estabilizan la Estructura

Terciaria

La estructura es estabilizada por interacciones no covalentes como las

interacciones electrostticas, los interacciones hidrfobas, los
puentes de hidrgeno, las fuerzas de van der Waals y por

Estructura Terciaria

Reglas de Plegado
En medio acuoso, los aminocidos
hidrofbicos se disponen en el
interior y los hidroflicos en el
exterior

Las protenas que atraviesan la

membrana y actan como canales
tienen el exterior cubierto de
aminocidos hidrofbicos.

Estructura Terciaria

Reglas de Plegado
Varios
tipos
de
estructura
secundaria
(hlices

y
conformaciones ) y estructuras al
azar unidos por varios giros.

Lminas torsionadas en sentido

dextrgiro.

Estructura Terciaria

Reglas de Plegado
Hlices y Lminas separadas
en capas estructurales diferentes

Limitadas
a
la
capacidad
exactitud de la traduccin

Estructura Terciaria

Termodinmica del Plegado

G= H TS
Un proceso termodinmicamente favorable requiere un G
negativo
Sin embargo en un Estructura ordenada la entropa disminuye (S-)
Por tanto para que G sea negativo la entalpia debe disminuir (H ) y/o la entropa
aumentar S+

Interacciones cargacarga
Enlaces de hidrgeno

S+

Estructura
Estable

Interacciones de van der

Waals
Efecto Hidrofbico
Los enlaces disulfuro estabilizan aun ms la estructura
tridimensional
La estructura nativa de una protena es aquella en la
que es ms estable y en la cual es biolgicamente

Estructura Terciaria

Factores que afectan el

plegado
Desnaturalizacin: proceso por el cual
se pierde la estructura nativa de una
protena junto con la mayora de sus
propiedades especficas

pH

Temperatura
Molculas orgnicas
Alcohol, acetona
Urea
Cloruro de Guanidino
Dtergentes
Agentes reductores (mercaptoetanol)

Los enlaces peptidicos y puentes

disulfuro no suelen ser afectados
(a menos que se use un agente
reductor en el caso de los puentes

Estructura Terciaria

Rutas de Plegado

No ocurre por ensayo y

error
1. Proceso Jerarquizado
2. Colapso Espontneo
Existen varias rutas posibles de
plegado con diferentes niveles de
energa

Estructura Terciaria

Chaperonas Moleculares
Protenas que interaccionan con polipptidos parcial o incorrectamente
plegados, facilitando rutas de plegado correctas o aportando
microentornos donde pueda ocurrir el plegado

Protenas de Choque Trmico (Heat shock proteins)

Hsp 70

Protegen a las protenas desnaturalizadas por el calor y los pptidos que se

estn sintetizando

Estructura Terciaria

Chaperonas Moleculares
Chaperoninas GroEL/GroEs

Complejos proteicos necesarios para el plegamiento de muchas

protenas

ESTRUCTURA CUATERNARIA

Estructura Cuaternaria

Estructura Cuaternaria

Arreglo espacial de las subunidades de protenas

formadas por dos o ms cadenas polipeptdicas.
La estructura es estabilizada por Interacciones no
covalentes

ALGUNAS PROTENAS DE IMPORTANCIA

FISIOLGICA

Protenas de Importancia Fisiolgica

Queratinas
- queratinas
AA
Principales

Estructura
Secundaria

Pequeos sin
carga
Cisteina

-hlice

Estructura
Suprasecundaria
Protofilameneto
Protofibrilla
Filamneto Intermedio

AA
Estructura
Estructura
-Principales
queratinas
Secundaria
Suprasecundaria
Muy
pequeos sin
carga
No hay
Cisteina

Conformaci
n

Lmina plegada
antiparalela

Funciones
Estructura de
piel, pelo, lana,
uas, plumas,
pinzas, etc

Funciones
Estructura de
seda e hilos de
araa

Protenas de Importancia Fisiolgica

Colgeno
Glicina = 35%

Alanina = 11%

Prolina e Hidroxiprolina (Hyp) = 21%

Hyp es sintetizada por la Prolil 4-hidroxilasa

que requiere A. ascrbico. Deficiencia Escorbuto

Hlice levgira

3,3 residuos/vuelta

Unin de 3 hlices Tropocolgeno

Tropocolgeno ordenado Fibrilla
Varias Fibrillas Fibras
Entrecruzamiento por enlaces covalentes

Formados por Lisina o Hidroxilisina

Defecto en la sntesis Sndrome de Ehlers-Danlos

Gly
Gly X
X Y
Y

Protenas de Importancia Fisiolgica

Elastina

La unidad bsica se llama tropoelastina,

rica en glicina y alanina.

La tropoelastina consiste en segmentos

de hlices (no ) ricos en
glicina
separado por cortas regiones de lisina y
alanina.

Se forman entrecruzamiento covalentes

de 2 tipos:
Desmosina (entre 4 lys)
Lisilnorleucina (entre 2 lys)

Una fibra elstica esta formada por un

centro de elastina rodeado de microfibrillas,
formadas fundamentalmente por fibrilina.
Deficiencia en la fibrilina Sndrome de

Protenas de Importancia Fisiolgica

Protenas Plasmticas

Fracciones

Principales Protenas

Funciones

Albmina

55

HDL
Transcobalamina
Protrombina

Transporte reverso de
colesterol
Transporte de Vit B12
Factor de Coagulacin

Haptoglobina
Ceruloplasmina
VLDL

Fijadora de
hemoglobina
Transporte de cobre
Transporte de Lpidos
(TG)

13

Transferrina
Hemopexina
LDL

Transporte de hierro
Unin con grupo hemo
Transporte de Lpidos
(CE)

Fibringeno

Nutritiva, transporte,
presin coloidosmtica

Coagulacin sangunea

Protenas de Importancia Fisiolgica

Otras Protenas

Mioglobina Hemoprotena fijadora de

oxgeno en los msculos

Hemoglobina

Hemoprotena
transportadora de oxgeno

Citocromo C Hemoprotena de la
cadena transportadora de electrones

Lisozima Enzima presente en la clara

de huevo y las lagrimas capaz de
hidrolizar polisacridos de las paredes
bacterianas

Ribonucleasa

enzima
digestiva
secretada por el pncreas que hidroliza
cidos nucleicos

PROTEINAS PRESENTES EN EL
CUERPO HUMANO

MTODOS DE ESTUDIO DE LAS

PROTENAS

Mtodos de Estudio de las Protenas

Centrifugacin
Separa las protenas por masa o
densidad
utilizando
la
fuera
centrfuga.
Se forma un sedimento y un
sobrenadante.

Uso de detergentes
Permite solubilizar las protenas

Salting Out
Precipita las protenas utilizando
altas concentraciones de sales.

Dilisis
Separa las protenas de otras
molculas como sales utilizando

Mtodos de Estudio de las Protenas

Electroforesis

Separa las protenas por masa y carga.

La
velocidad
de
desplazamiento
aumentar a mayor carga y menor masa.
Se
realizan
en
papel
o
en
gel
(poliacrilamida, agarosa)
Se sumerge el soporte en un Buffer y se
corre la corriente electrica.
Se tien las fracciones
Se cuantifica por densitometra o elucin.

El
uso
de
SDS
(Duodecil
Sulfato
Sdico)permite separar protenas solo por
su masa al desnaturalizarlas y darles
carga negativa.

En el Enfoque Isoelectrico se establece un

gradiente de pH usando una mezcla de
polianfolitos.
Las protenas se desplazan hasta el pH
igual a su pI.

Mtodos de Estudio de las Protenas

Cromatografa

Utiliza una fase slida (fase estacionaria o lecho),

con la cual interactuan las protenas.
Entre ms interactuen con el lecho ms tardarn
en moverse.

Cromatografa de filtracin en gel

Separa las protenas por masa
Utiliza un lecho poroso (poliacrilamida, agarosa)
Las protenas pequeas tardan mas en salir.

Cromatografa de intercambio inico

Separa las protenas por carga
Utiliza un lecho cubierto con grupos amino o
carboxilo

Cromatografa de afinidad
Separa protenas por su unin selectiva
Utiliza lechos especiales como sustratos,
enzimas, etc.

Cromatografa lquida de alta presin (HPLC)

ESTRUCTURA BIOQUMICA DE LA CLASE

Aminocidos

Glicina, Serina y Prolina

Cmo reconocerlas?

Estructura
bsica de
aminocido
Grupo R H

un

Estructura bsica
de un aminocido
Grupo R CH2OH
(1 solo C en el grupo
R)

Estructura bsica
de un aminocido
Grupo R Unido
al grupo amino

Bibliografa
Alemn, I (2010). Estructura de las Protenas. Presentacin en
Power Point. Ctedra de Bioqumica, Escuela de Medicina Jos
Mara Vargas UCV
Campos, Y (2007). Protenas. Presentacin en Power Point.
Ctedra de Bioqumica, Escuela de Medicina Jos Mara Vargas
UCV
Ciarletta, E (2004). Las Protenas. Gua de Estudio Ctedra de
Bioqumica, Escuela de Medicina Jos Mara Vargas UCV pp
5- 48
Mathews, C; van Holde, K y Ahern, K (2003). Bioqumica, 3a
Edicin, Pearson Educacin; Madrid, Espaa
Murray, R; Granner, D; Mayes, P y Rodwell, V (1997). Harper:
Bioqumica ilustrada 14 Edicin, Manual Moderno; Ciudad de
Mxico; Mxico; pp 29 38

Puesto que las protenas participan de un modo u otro

en todos los procesos qumicos de un organismo vivo,
se podra esperar que la elucidacin de sus estructuras
y de sus transformaciones permitiera obtener
informacin altamente significativa para el mbito
de la qumica biolgica
Emil Fischer, 1906

Estudiar los fenmenos patolgicos sin libros

es como navegar por el mar sin cartas de
navegacin
Sir William Osler

PROTENAS
Editado por; Luzn, B. (2016)

Recordemos algunos conceptos.

GENOMA: Informacin gentica completa constituida por la codificacin de las
cuatro bases qumicas: adenina (A), citosina (C), guanina (G) y timina (T).
Secuencia que produce 3000 millones de letras de cdigo o pares de bases en
el genoma humano.
Los genes: son los encargados de unir especficamente los 20 aminocidos para
configurar una protena determinada.
Las protenas: pueden tener distintas caractersticas de estructura y funcin,
segn
la reaccin de plegamiento de las estructuras planares y
tridimensionales. Clulas sanas y enfermas pueden sintetizar protenas
funcionalmente diferentes generadas por el mismo genoma .

 PROTEOMA: Trmino sugerido en 1994 por

Marc. R. Wilkins,
para designar
la
totalidad de las protenas codificadas por
un genoma. Esta definicin involucra tres
actividades principales:
A. Identificacin de todas las protenas
sintetizadas por una clulas o tejido en el
organismo.
B.
Determinacin
del
modo
en
que
interaccionan para formar redes semejantes a
circuitos elctricos.
C. Trazado de estructura tridimensional precisa
de la protena como medio para encontrar
lugares donde pueden ser activadas o
desactivadas por la accin de frmacos.

PROTENAS
CONCEPTO.

Las protenas son polmeros lineales de molculas de

aminocidos unidas entre si por enlaces peptdicos.
- Son macromolculas.
- Puede presentar cuatro niveles de plegamientos.
- Son muy abundantes, constituyen la mitad del peso en seco
de la clula
- Son especficas.
- A travs de ellas se expresa la informacin gentica.

COMPOSICIN.
Las protenas estn compuestas por tomos de carbono (C),
hidrgeno (H), oxgeno (O) y nitrgeno (N); aunque pueden
contener tambin azufre (S). En algunas protenas complejas
(heteroprotenas) tambin estn presentes el fsforo (P) y,
en menor proporcin, hierro (Fe), cobre (Cu), magnesio (Mg),
yodo (I), etc.

AMINOCIDOS

Los aminocidos son las unidades

estructurales bsicas de las protenas.
Se caracterizan por tener un grupo
carboxilo (-COOH) y un grupo amino (NH2) unidos al carbono que ocupa la
posicin (C contiguo al grupo carboxilo).
Unidos tambin a ese carbono tenemos un
tomo de hidrgeno (H) y una cadena
lateral, de mayor a menor complejidad,
llamada radical o cadena (R). Las
caractersticas de esa cadena son las que
distinguen unos aminocidos de otros.

Protenas: Estructura de
aminocidos
Radical
H

Grupo amino

Carbono central

Grupo carboxilo

AMINOCIDOS

C
O
+
H3N C H
R

ANFTERO:
presentan una base
y un cido al mismo
tiempo
(pH fisiolgico).

ZWITTERION:

Molcula con igual

nmero de cargas
positivas que nagativas.

Frmula general de un
TOMO DE
aminocido
HIDRGENO
GRUPO
CARBOXILO

GRUPO AMINO

La cadena lateral es distinta en

cada aminocido y determina
sus propiedades qumicas y
biolgicas.

Caractersticas de los aminocidos

Slidos.
Incoloros.
Cristalizables.
De elevado punto de fusin
(habitualmente por encima de
los 200 C).
Solubles en agua.
Actividad ptica.
Comportamiento anftero.

Propiedades cido-bsicas de los

En aminocidos
una disolucin acuosa los aminocidos forman iones dipolares.
Un ion dipolar se puede comportar como cido o como base
segn el pH de la disolucin.
Las sustancias que poseen esta propiedad se denominan

anfteras.

CARCTER ANFTERO DE LOS

AMINOCIDOS

pH
disminuy
e

pH
aument
a

El aminocido se comporta como una El aminocido se comporta como un

base (captan protones)
cido. (ceden protones)

Trata de alcanzar su Punto Isoelctrico (pH

Enlace peptdico
Se forma por un proceso de CONDENSACIN, entre el grupo amino
de un aminocido y el grupo carboxlico de otro aminocido. En el
cual se LIBERA una molcula de agua.
Peptidil
sintetas
a

alanina

glicina

agua

Formacin del enlace

peptdico

Formacin de un enlace
peptdico
Reaccionan el grupo
carboxilo de un
aminocido y el amino de
otro

Plano del
enlace
peptdico

Enlace
peptdico

Grupo N terminal
Grupo C
-terminal

PEPTDOS
Los aminocidos se unen entre s mediante
enlaces peptdicos, un tipo de enlace covalente,
constituyendo de este modo los pptidos.
Dos aminocidos reaccionan entre s, perdiendo
una molcula de agua, la molcula resultante
recibe el nombre de dipptido. Cuando son tres
tripptidos, cuatro tetrapptidos.
Un oligopptido contiene menos de 10
Se denomina polipptidos a las cadenas que
poseen entre 10 Y 50 aminocidos.
Cuando se unen ms de 50 aminocidos se forman
las protenas.

Niveles de organizacin de las

protenas
Es la unin de los aminocidos, a travs del enlace peptdico y la
interaccin de los distintos grupos que presentan, permitiendo que
las protenas tengan distintas formas de organizarse en el espacio.

Protenas: Estructura primaria

Corresponde a la unin
lineal de aminocidos a
travs
del
Enlace
Peptdico
(entre
el
grupo amino y el grupo
carboxilo).

Estructura primaria de las

protenas
Todas las protenas la tienen.
Indica los aminocidos que la
forman y el orden en el que
estn colocados.
Est dispuesta en zigzag.
El nmero de polipptidos
diferentes que pueden formarse
es:

2n
0

Nmero de
aminocidos
de la cadena

Protenas: Estructura secundaria

Corresponde a los aminocidos de

la Estructura primaria que
interactan entre s, produciendo
puentes de hidrgeno entre los
grupos Aminos y los Grupos
Carboxilos de distintos
aminocidos.
Pueden ser de dos tipos:
hlice

Protenas: Estructura secundaria

Pueden ser de dos tipos:

lmina ( plegada)

Estructura secundaria: -hlice

La cadena se va
enrollando en espiral.
Los enlaces de hidrgeno
intracatenarios, entre el
grupo -NH- de un
aminocido y el -C=O del
cuarto aminocido que le
sigue mantienen la
estructura.
La formacin de estos
enlaces determina la
longitud del paso de
rosca.

Protenas: Estructura terciaria

Corresponde
cuando la
Estructura
secundaria se
retuerce en s
misma, a travs
de interacciones
hidrofbicas,
electrostticas y
puentes disulfuro.

Protenas: Estructura cuaternaria

Corresponde a la
interaccin de dos
o ms estructuras
terciarias.

PROPIEDADES DE LAS PROTENAS.

Solubilidad. Las protenas fibrosas suelen ser insolubles en
agua, mientras que las globulares generalmente son solubles
en medios acuosos. La solubilidad depende del tamao y la
forma de las molculas, de la disposicin de los radicales R.

Desnaturalizacin. La desnaturalizacin de las protenas

supone la perdida de sus estructuras secundarias y terciarias.
Perdiendo de esta forma muchas de sus propiedades
fundamentales, y no pudiendo realizar a partir de este
momento, sus funciones biolgicas (cambios de temperatura,
o en el pH, alteraciones en la concentracin; alta salinidad;
agitacin molecular).

Especificidad. Es una de las propiedades ms caractersticas y

se refiere a que cada una de las especies de seres vivos es
capaz de fabricar sus propias protenas (diferentes de las de
otras especies) y, an, dentro de una misma especie hay
diferencias proteicas entre los distintos individuos.
Capacidad
amortiguadora.
Las
protenas
tienen
un
comportamiento anftero y esto las hace capaces de
neutralizar las variaciones de pH del medio, ya que pueden
comportarse como un cido o una base y por tanto liberar o
retirar protones (H+) del medio donde se encuentran .

Desnaturalizacin y renaturalizacin de
una protena
La desnaturalizacin es la prdida de las
estructuras secundaria, terciaria y cuaternaria.
Puede estar provocada por cambios de pH, de temperatura o por sustancias
desnaturalizantes.

Desnatur
alizacin
Renatural
izacin
PROTENA NATIVA

PROTENA
DESNATURALIZADA

En algunos casos la desnaturalizacin puede ser

reversible.

Protenas
Resumen de protenas
Elementos
principales

C, H, O, N, S

Unidad bsica

Aminocido

Tipo de enlace

Peptdico

Fuentes

Carnes rojas y blancas, lcteos, huevos,

legumbres, frutos secos, etc.

Funciones

Diversas: actan como enzimas,

presentan funcin estructural, algunas
presentan funciones de hormonas, son
transportadores, etc.

Diversidad funcional de las protenas

Debido a la gran diversidad estructural, las protenas pueden tener
funciones diversas.
FUNCIN
EJEMPLO
DE RESERVA
DE TRANSPORTE
CONTRCTIL
PROTECTORA O DEFENSIVA
HORMONAL
ESTRUCTURAL
ENZIMTICA
HOMEOSTTICA

Ovoalbmina, casena, zena,

hordena...
Lipoprotenas, hemoglobina,
hemocianina...
Actina, miosina,
flagelina ...
Trombina, fibringeno,
inmunoglobulinas...
Insulina, glucagn,
somatotropina...
Glucoprotenas, histonas,
queratina, colgeno,
elastina...
Catalasa,
ribonucleasa...
Albmina...

CLASIFICACIN DE LAS PROTENAS

Protenas
simples u
holopronas.
Formadas
exclusivament
e por
aminocidos,
en forma de
cadenas
polipeptdicas
(segn su
forma,
pueden ser)

Protenas fibrosas o
escleroprotenas. Forma
alargada o fibrosa.
Estructura "-hlice.
Insolubles en agua.
Funcin estructural.

Protenas globulares o
esferoprotenas. De
forma esfrica y
solubles en agua o
disoluciones polares.

Colgeno. Forman parte de los tejidos

seos, cartilaginoso y conjuntivo.
Elastinas. Forman una matriz elstica.
Se encuentran en los pulmones,
arterias, etc.
Queratinas. Aparecen en formaciones
epidrmicas como uas, cuernos,
plumas y pelos.
Albminas. Constituyen la fraccin
principal de las protenas plasmticas.
Regula la presin osmtica de la sangre
y constituye la reserva principal de
protenas del organismo. Transportan
hormonas, cidos grasos, etc.
Globulinas. Incluyen y - globulinas
(asociadas en la hemoglobina), las (globulinas (anticuerpos),...
Protaminas e histonas. Asociadas al
ADN en los cromosomas.

Glucoprotenas. Su
grupo prosttico es un
azcar como la glucosa
unido a la protena
mediante un enlace
covalente.

Mucoprotenas, secretan mucus

Algunas hormonas (FSH, LH,...)
Membranas celulares, transporte de
sustancias
Fibringenos: grupos sanguneos

Porfirnicas. Poseen un anillo

tetrapirrlico con un catin en su
Cromoprotenas. Su
grupo prosttico es una interior. Ej. Hemoglobina (rojosangre)
sustancia coloreada o
Protenas
pigmento.
No porfirnicas. Como la hemocianina.
conjugadas o
(azul)
heteroprotenas
Formadas por Lipoprotenas. Su grupo LDL: (lipoprotena de densidad baja)
transporta colesterol desde el hgados
cadenas
prosttico es un lpido
a las clulas y tejidos
peptdicas y
polar o neutro unido a la
HDL: (lipoprotena de densidad alta)
sustancias
protena mediante un
transporta colesterol hasta el hgado
naturales no
enlace no covalente.
para ser destruido.
proteicas,
llamada grupo Nucleoprotenas. Su grupo prosttico es un cido nucleico.
prosttico
(segn la
naturaleza

Clasificacin de las
protenas:
holoprotenas
PROTENAS
FIBROSAS
PROTENAS GLOBULARES
Generalmente, los polipptidos que las forman se
encuentran dispuestos a lo largo de una sola
dimensin.
Son protenas insolubles en agua.
Tienen funciones estructurales o
protectoras.
Se encuentra en tejido conjuntivo,
COLGENO
piel, cartlago, hueso, tendones y
crnea.
Responsables de la
contraccin muscular.
Forman los cuernos, uas, pelo y
lana.

MIOSINA Y ACTINA
QUERATINAS
FIBRINA

Interviene en la coagulacin
sangunea.

ELASTINA
Protena elstica.

Ms complejas que las fibrosas.

Plegadas en forma ms o
menos esfrica.
ALBMINAS
Realizan transporte de
molculas o reserva de
aminocidos.
GLOBULINAS
Diversas funciones, entre
ellas las inmunoglobulinas
que forman los anticuerpos.
HISTONAS Y PROTAMINAS
Se asocian al ADN
permitiendo su
empaquetamiento.

Clasificacin de las protenas:

heteroprotenas
En su composicin tienen una protena (grupo proteico) y una parte
no proteica (grupo prosttico).
HETEROPROTENA
Cromoprotena
Porfirnicas
No porfirnicas

GRUPO PROSTTICO

EJEMPLO

Pigmento
Grupo hemo o
hemino
Cobre, Hierro o
retinal

hemoglobina
rodopsina

Nucleoprotena

cidos
nucleicos

cromatina

Glucoprotena

Glcido

fibringeno

Fosfoprotena

cido fosfrico

casena

Lipoprotena

Lpido

quilomicrones

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BIOMOLCULAS
Editado por; Luzn, B. (2016)

AMINOACIDOS

Componentes estructurales
de las protenas

Cientos de aminocidos naturales

contienen
(estructura
general):
tomo de carbono central
al que estn unidos:

a) Un grupo amino; RNH2

b) Un grupo carboxilo:
COOH

R---

c)

Un grupo R

Un tomo de hidrogeno

Grupo hidrocarbonado ( isopropilo)

Derivado hidocarbonado
(hidroximetileno)

d) Un tomo de hidrogeno

AMINOACIDOS
CLASIFICACION

De acuerdo con la posicin del grupo

amino con referencia al grupo carboxilo:

A. Alfa
B. Beta
C. Gamma

AMINOACIDOS ALFA
Clase mas frecuente

El grupo amino esta unido al

tomo de carbono ( carbono
alfa), inmediatamente
adyacente al grupo carboxilo
Unido al carbono central alfa
esta otro grupo , cadena

lateral o grupo R

(propiedades qumicas;
hidrfobas o hidrfilas,
interaccin de grupos R; funcin
biolgica)

AMINOACIDOS
Aminocidos beta ;
El grupo amino esta unido al
carbono segundo a partir del
grupo carboxilo

Aminocido gamma:
El grupo amino esta unido al
carbono tercero a partir del
grupo carboxilo

AMINOACIDOS

Bloque de construccin de
las protenas

Su secuencia determina la
configuracin
tridimensional final de la
protena

Molculas anfteras;
pueden actuar como cido
o como base

AMINOACIDOS
CLASIFICACION

1. Aminocidos estndar
2. Aminocidos no estndar
. Modificacin qumica

AMINOACIDOS
20 aminocidos alfa que se
encuentran habitualmente en
las protenas
Tienen la misma estructura
general con excepcin de la
prolina ( grupo amino
secundario, formada por un
cierre de anillo entre el grupo R
y el nitrgeno amida)

AMINOACIDOS ESTANDAR
CLASIFICACION
De acuerdo con su capacidad para interaccionar con
el agua ( cuatro clases) :

1.
2.
3.
4.

Aminocidos
Aminocidos
Aminocidos
Aminocidos

neutros apolares
neutros polares
cidos
bsicos

AMINOACIDOS ESTANDAR
NEUTROS APOLARES

Contienen

hidrocarbonados

grupos R

Los grupos R no tienen carga positiva o

negativa

Hidrfobos : interaccionan poco con el

Importantes para el mantenimiento de la

estructura tridimencional

Tipos de cadenas
hidrocarbonadas:

1.

Aromticos : estructura ciclicas(benceno)

agua

hidrocarburos insaturados
2.

Alifticos: no aromticos (metano,

ciclohexano )
cadenas laterales ( tomos de
azufre)
grupo sulfhidrilo ( -SH)

1.Glicina
2.Alanina
3.Valina
4.Leucina
5.Isoleucina
6.Fenilalanina
7.Tiptofano
8.Metionina
9.Cisteina
10.prolina

AMINOACIDOS NEUTROS APOLARES

AROMATICOS Y ALIFATICOS

AMINOACIDOS NEUTROS POLARES

Poseen grupos funcionales capaces de

Interaccionan fcilmente con el agua

Hidrfilos o amantes del agua

formar enlaces de hidrogeno

Presencia del grupo OH:

a.

Participa en enlaces hidrogeno

( estabilidad de estructura proteica)

b.

Formacin del Ester fosfato de tirosina

c.

Puntos de unin de hidratos de carbono

( serina y treonina)

Serina
Treonina
Tirosina
Asparagina

Presencia de un grupo amida

( muy polar)

enlaces hidrogeno no dan estabilidad

glutamina

AMINOACIDOS HIDROFILOS O AMANTES DEL AGUA

(GRUPOS OH, R-C-NH2)

Grupo OH

Grupo R-C-NH2
Derivados amida de los

aminocidos cidos:
1.

cido aspartico

2.

cido glutmico

AMINOACIDOS ACIDOS
Poseen cadenas laterales
con grupos carboxilato
Cadenas laterales cargadas
negativamente a PH
fisiolgico
cido aspartico ; aspartato
cido glutmico; glutamato

AMINOACIDOS BASICOS
A PH fisiolgico llevan una carga positiva
Pueden formar enlaces inicos con los
aminocidos cidos

La lisina:
o Grupo amino en la cadena lateral,
o Acepta un protn del agua para el cido
conjugado (-NH3+)
o Oxidacin ; enlaces Inter. e intramoleculares

La arginina:
o Grupo guanidino;
o No acta en reacciones cido- base

Histidina:
o Base dbil, actividad cataltica de enzimas

CLASIFICACION DE LOS AMINOACIDOS SEGN LA NATURALEZA DE SU CADENA

LATERAL

Aminocidos apolares
Alifaticos;glicina,alanina,valina,leucina,isoleucina
Aromaticos;fenilalanina,triptofano
Con azufre; metionina,cisteina
Iminoacidos:prolina

Aminocidos polares sin carga

Serina,treonina,asparagina,glutamina.tyrosina

Aminocidos polares con carga

Carga negativa; aspartato,glutamato
Carga positiva; lisina,arginina,histidina

CLASIFICACION DE LOS AMINOACIDOS DE ACUERDO A SU

ESENCIALIDAD

A. ESENCIALES
B. NO ESENCIALES

AMINOACIDOS ESENCIALES
En la naturaleza 300 aminocidos diferentes
Los seres vivos 20 aminocidos para sintetizar protenas
9 son esenciales para el ser humano (debido a que sus
cadenas laterales o aromticas no pueden ser
sintetizadas por el ser humano, o la secuencia de
tomos de azufre o grupos amino dentro de la cadena
de tomos de carbono que los forman)

Esenciales solo para nios; arginina e histidina

Semiesenciales (prematuros y adultos con enfermedades especifica);cistena y tirosina

AMINOACIDOS
FUNCIONES
(ACTIVIDAD BIOLOGICA)

1. Su secuencia determina la configuracin

tridimensional final de cada protena
( mas importante):secuencia

primaria
2. Mensajeros qumicos ( aminocidos alfa)
3. Precursores de diversas molculas
complejas que contienen nitrgeno
4. Intermediarios metablicos

AMINOACIDO
ACTIVIDAD BIOLOGICA
MENSAJEROS QUIMICOS
Aminocidos alfa o derivados :
1. Glicina
2. El cido gamma- amino butrico (GABA), derivado de
la glutamina
3. Sertonina
4. Melatonina( derivado del triptfano)
5. Tiroxina ( derivado de la tirosina)
6. cido indol actico ( derivado del triptofano: plantas)

AMINOACIDOS
ACTIVIDAD BIOLOGICA
PRECURSORES DE MOLECULAS COMPLEJAS

Las bases nitrogenadas;

componentes de los nucletidos y cidos
nucleicos

El hemo
Clorofila

AMMINOACIDOS
ACTIVIDAD BIOLOGICA
INTERMEDIARIOS METABOLICOS

Ciclo de la urea

(mecanismo de eliminacin de
desechos nitrogenados):

1. Arginina
2. Citrulina
3. Ornitina

AMINOACIDOS MODIFICADOS DE LAS PROTEINAS

Residuos de aminocidos se forman tras la
sntesis de la cadena polipeptdica:
cido gamma carboxiglutamico: une el calcio
de la protombina
4 hidroxiprolina y la 5 hidroxiprolina:
componente mas importante del colageno
( proteina mas abundante del tejido conjuntivo)
Fosforilacin de aminocidos con grupos OH:
enzima glucgeno sintetaza

Aminocidos modificados

AMINOACIDOS
MOLECULAS ASIMETRICAS O QUIRALES

Carbonos asimtricos o qurales:

los carbonos alfa de 19 de los 20 aminocidos
estndar; unidos a 4 grupos diferentes ( hidrogeno,
amino, carboxilo y R )

Molculas que pueden existir como:

A. Esteroismeros
B. Enantiomeros

AMINOACIDOS
MOLECULAS ASIMETRICAS
Esteroismeros;
Molculas que solo se
diferencian en la disposicin
espacial de sus tomos

Enantiomeros:
Imgenes especulares una de
otra
Se diferencian por la posicin
del grupo amino y del tomo de
hidrogeno

AMINOACIDOS
ENANTIOMEROS

Propiedades fsicas idnticas

Isomeros pticos:
desvan la
direccin de la luz polarizada plana
en direcciones opuestas

A. D gliceraldehido
dextrgiro (+): desva la luz
en el sentido de las agujas del reloj

B. L gliceraldehido levgiro
(-) desva la luz en sentido
opuesto
En las protenas solo se

TITULACION DE LOS AMINOACIDOS

Por sus caractersticas estructurales, los

aminocidos se ionizan en solucin acuosa,
de manera que pueden funcionar como
cidos y bases ( anfolitos)
Los grupos carboxilo (COOH) y amino (NH2)
se pueden protonar y desprotonar, lo que
determina que cada uno tenga una curva
de titulacin especifica
La titulacin es un proceso mediante el
cual se introducen o se remueven protones
,al agregar respectivamente cidos (H+) o
bases (OH-)

AMINOACIDOS
TITULACION

Los aminocidos contienen grupos ionizables

La forma inica de estas

molculas en disolucin depende
del PH

a)

Efecto del PH sobre la estructura del

aminocido
Determina la reactividad de las cadenas
laterales del aminocido

b)

Punto isoelctrico: al PH donde un

aminocido no tiene carga neta y es

elctricamente neutra, en este punto son memos
solubles

Las molculas neutras que llevan un

numero igual de cargas positivas y negativas
se les denomina;zwitteriones

AMINOACIDOS
REACCIONES

Las reacciones que pueden experimentar

los aminocidos son determinadas por
sus grupos funcionales:

A. Formacin de enlaces
peptdicos
B. Formacin de puentes
disulfuro
C. Fosforilacion

AMINOACIDOS
REACCIONES
FORMACION DE ENLACES PEPTICOS

Enlaces peptdicos: son enlaces

amida, que se forman cuando el par de

electrones sin compartir del tomo de
nitrgeno alfa-amino de un aminocido
ataca al carbono alfa- carboxilo de otro
aminocido en una reaccin de sustitucin
ncleofila
La reaccin elimina una molcula de
agua ( deshidratacin)

Residuos de aminocidos: los

aminocidos unidos

Residuo N-Terminal: el residuo de

aminocido con el grupo amino libre ( se

escribe a la izquierda)

Residuo C-Terminal: el residuo de

aminocido con el grupo carboxilo
libre( aparece a la derecha)

AMINOACIDOS REACCIONES
ENLACES PEPTIDICOS
Los polipptidos:
o polmeros lineales formados por
aminocidos unidos por enlaces
peptdicos
Dipptido: la unin de dos
molculas de aminocido
El prefijo revela el numero de
residuos
Los pptidos se nombran utilizando
su secuencia de aminocidos
iniciando por su residuo N-Terminal

N-TH2yr-Ala-Cys-Gly-COOH

Tirosilalanilcisteinil
glicina

POLIPETIDOS
ENLACE PEPTIDICO
Estructura tridimensional
bien definida
Conformacin nativa de la
molcula ( orden o
secuencia de aminocidos)
Se pliegan en una nica
forma biolgicamente
activa
Carcter rgido del enlace
peptdico ( limita el numero
de posibilidades
conformacionales)
Los enlaces peptdicos
tienen un carcter parcial
de doble enlace ( hbridos
de resonancia)

AMINOACIDOS
REACCIONES
OXIDACION DE LA CISTEINA

o El grupo sulfhdrico de la
cisteina es muy reactivo
o La reaccin mas comn es de
oxidacin reversible que forma
un puente disulfuro

o Puente de disulfuro: cuando

dos residuos de cisteina forman
un enlace disulfuro
o Los puentes disulfuro ayudan a
estabilizar muchos polipptidos
y protenas

AMINOACIDOS
REACCIONES
FOSFORILACION

Las cadenas de los aminocidos serinna,

treonina
Tirosina, pueden sufrir un proceso de
fosforilacion
Por la unin de su grupo hidroxilo(OH) de
una
Molcula de fosfato inorganico,la
fosforilacion es
Reversible y el grupo fosfato es eliminado.

AMINOACIDOS
REACCIONES

GLUCOSILACION

En las clulas eucariotas los azucares se pueden

unir de forma covalentemente a los aminocidos
de las protenas mediante la formacin de un
enlace O-glucosidico,si el carbono anomerico del
azcar reacciona con el grupo hidroxilo de una
Serina o una treonina.
tambin se puede formar un enlace N-glucosidico
si la unin se realiza con el grupo amino de la
cadena lateral de la asparagina

PEPTIDOS
Polipptidos cortos con una longitud inferior a
50 aminocidos
Molculas sealizadoras que utilizan organismos
multicelulares para regular actividades
complejas
Coordinacin de procesos bioqumicas
Interrelacin dinmica entre procesos opuestos

PEPTIDOS
Proteccin de clulas de los radicales
libres
Regulacin de la ingestin de
alimentos y peso corporal

Glutation

Estimuladores del apetito

Neuropeptido Y, galanina

Inhibidores del apetito

Colocistocinina

Disminucin de la expresin de
genes
Regulacin de la presin sangunea
Estimulo de leche y contraccin
uterina
Alivian el dolor, placenteras
Percepcin del dolor

Hormona estimulante de melanocitos

Leptina
Vasopresina (antidiurtica)
Factor natri urtico atrial
oxitcica
Ppticos opiceos ( enceflinas)
Sustancia P y bradiquinina

GRACIAS POR SU ATENCIN

ESTUDIAR Y PRACTICAR, Y TE
ASEGURO QUE APROBARS.