LAS PROTEÍNAS

• Las proteínas son polímeros lineales de α-
aminoácidos con amplia variabilidad
estructural y funciones biológicas muy
diversas.
• La variedad de proteínas es elevadísima, y
para su clasificación se puede recurrir a
criterios físicos, químicos, estructurales o
funcionales.

Forma Molecular
• Las proteínas son globulares cuando la cadena
polipeptídica aparece enrollada sobre sí misma
dando lugar a una estructura más o menos
esférica y compacta.
• Cuando hay una dimensión que predomina
sobre las demás, se dice que la proteína es
fibrosa.
• Las proteínas fibrosas, por lo general, tienen
funciones estructurales.

FUNCIONES BIOLOGICAS DE LAS PROTEINAS .

las proteínas. • Así como los polisacáridos se reducen a ser sustancias de reserva o moléculas estructurales. . además de abarcar estas funciones. asumen otras muy variadas.• La gran hetereogeneidad estructural de las proteínas les permite cumplir múltiples funciones en el ser vivo.

.1. • La gran mayoría de las proteínas son enzimas. • Estos biocatalizadores de naturaleza proteica reciben el nombre de enzimas.ENZIMAS • La gran mayoría de las reacciones metabólicas tienen lugar gracias a la presencia de un catalizador de naturaleza proteica específico para cada reacción. .

. . • Así. interaccionan con sus ligandos por complementariedad entre sus estructuras. los receptores hormonales y los receptores de neurotransmisores son estructuras proteicas.RECEPTORES • Las estructuras encargadas del reconocimiento de señales químicas de cualquier tipo son proteínas.2. que por lo general.

bien para llevar una molécula hidrofóbica a través de un medio acuoso (transporte de oxígeno o lípidos a través de la sangre) o bien para transportar moléculas polares a través de barreras hidrofóbicas (transporte a través de la membrana plasmática)..TRANSPORTADORES • En los seres vivos son esenciales los fenómenos de transporte. . • Los transportadores biológicos son siempre proteínas.3.

.ESTRUCTURA • Hay proteínas cuya principal función es estructural. y que dirige fenómenos tan importantes como el transporte intracelular o la división celular. óseo. cartilaginoso) de los vertebrados.4. • En los tejidos de sostén (conjuntivo. • Las células poseen un citoesqueleto de naturaleza proteica que constituye un armazón alrededor del cual se organizan todos sus componentes. las fibras de colágeno son las encargadas de conferir resistencia mecánica tanto a la tracción como a la compresión .

• En bacterias.5. . las llamadas endonucleasas de restricción se encargan de identificar y destruir moléculas de DNA que no identifica como propias • En los vertebrados superiores.INMUNIDAD • La propiedad fundamental de los mecanismos de defensa es la de discriminar lo propio de lo extraño. las immunoglobulinas reconocen moléculas extrañas y se unen a ellas para facilitar su destrucción por las células del sistema immunitario..

. la actina y la miosina. • El movimiento de la célula mediante cilios y flagelos está relacionado con las proteínas que forman los microtúbulos. • La contracción del músculo resulta de la interacción entre dos proteínas.MOTILIDAD • Todas las funciones de motilidad de los seres vivos están relacionadas con las proteínas..6.

pero también funciona como un enzima capaz de hidrolizar el ATP – ETC . almacena el hierro – La miosina interviene en la contracción muscular. a la vez. Ojito • Muchas proteínas ejercen a la vez más de una de las funciones enumeradas: – Las proteínas de membrana tienen tanto función estructural como enzimática – La ferritina es una proteína que transporta y.

PROPIEDADES DE LAS PROTEINAS .

terciaria y cuaternaria). se dice que presenta una estructura nativa. . Cualquier alteración de la estructura nativa que modifique su interacción con el disolvente y que provoque su precipitación dará lugar a una estructura desnaturalizada. quedando la cadena polipeptídica reducida a un polímero estadístico sin ninguna estructura tridimensional fija • Cuando la proteína no ha sufrido ningún cambio en su interacción con el disolvente.Desnaturalización de las proteínas • Es la pérdida de las estructuras de orden superior (secundaria.

• Este efecto osmótico es proporcional al número de partículas dispersas. • Si tenemos dos compartimentos acuosos separados por una membrana semipermeable y uno de estos compartimentos contiene proteínas. . Efecto osmótico • Las proteínas ejercen un efecto osmótico cuando existen barreras que limitan su libre difusión. éstas tienden a captar agua del compartimento vecino.

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• La mayor parte del agua en el sistema circulatorio está retenida por el efecto osmótico de las proteínas del plasma.Presión Coloidosmótica o presión oncótica • Es el efecto osmótico conjunto de las proteínas y que es el resultado de: – La presión osmótica (que sólo depende del número de partículas). – La presión provocada por el agua de hidratación. . el agua puede fluir libremente hacia los tejidos. provocando un edema. Cuando por cualquier circunstancia patológica disminuye la concentración de proteínas en el plasma. y – La presión provocada por el exceso de iones debido al efecto Donnan.

Estructura de las Proteínas .

se distinguen cuatro niveles de estructuración en las proteínas. que se denominan estructura: – Primaria – Secundaria – Terciaria – Cuaternaria .• Clásicamente.

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ESTRUCTURA PRIMARIA .

• El enlace peptídico es un enlace amida que se forma entre el grupo carboxilo de una AA con el grupo amino de otro. con eliminación de una molécula de agua. .• La secuencia de una proteína viene determinada por el tipo de AA que contiene y el orden en que están ensamblados. • Independientemente de la longitud de la cadena polipeptídica. • Los enlaces que participan en la estructura primaria de una proteína son covalentes: son los enlaces Peptídicos. siempre hay un extremo amino terminal y un extremo carboxilo terminal que permanecen intactos.

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• Por lo tanto. la unidad repetitiva básica que aparece en la cadena principal de una proteína es: ( -NH-Cα-CO-) . • Los átomos que componen la cadena principal de la proteína son – El N del grupo amino (condensado con el AA Precedente) – El Cα (a partir del cual emerge la cadena lateral) – El C del grupo carboxilo (que se condensa con el AA siguiente).• Como consecuencia del establecimiento de enlaces peptídicos entre los distintos AA que forman la proteína se origina una cadena principal o "esqueleto" a partir del cual emergen las cadenas laterales de los AA.

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el conocimiento de la secuencia de AA es del mayor interés para el estudio de la estructura y función de una proteína. .• Como la estructura primaria es la que determina los niveles superiores de organización.

ESTRUCTURA SECUNDARIA .

se pueden distinguir varios tipos de conformaciones que determinan la estructura secundaria de una proteína . y el segundo como dador) permite adoptar conformaciones de menor energía libre.del enlace peptídico (el primero como aceptor.• La posibilidad de establecer puentes de hidrógeno entre los grupos -CO. • Así. y por tanto. más estables.y -NH.

o en ciertas regiones de la misma. . • En estos casos se habla de conformación al azar.CONFORMACION AL AZAR • En algunas proteínas. no existen interacciones de suficiente consideración como para que se pueda distinguir un nivel de organización superior a la estructura primaria.

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HELICE α • Cuando la cadena principal de un polipéptido se pliega en el espacio en forma de helicoide dextrógiro se adopta una conformación denominada hélice α. • Esta estructura es periódica y en ella cada enlace peptídico puede establecer dos puentes de hidrógeno .

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HOJA βeta • Es Cuando la cadena principal de un polipéptido se estira al máximo que permiten que sus enlaces covalentes adopten una configuración espacial denominada estructura β • Las estructuras β de distintas cadenas polipeptídicas o bien las estructuras β de distintas zonas de una misma cadena polipeptídica pueden interaccionar entre sí mediante puentes de hidrógeno. . dando lugar a estructuras laminares llamadas por su forma hojas plegadas u hojas β.

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pero también aparece en proteínas globlulares como las inmunoglobulinas. • Esta conformación es típica de proteínas fibrosas como la fibroína de la seda o las β-queratinas de las plumas de ave. la hoja plegada resultante es paralela • Si las estructuras β tienen sentidos opuestos.• Cuando las estructuras β tienen el mismo sentido N  C. . la hoja plegada resultante e antiparalela.

ESTRUCTURA TERCIARIA .

la estructura terciaria es la máxima Conformación estructural que se puede obtener • Disposición precisa y única en el espacio • Surge a medida que se sintetiza La proteína . • Para las proteínas que constan de una sola cadena polipeptídica.• Se llama estructura terciaria a la disposición tridimensional de todos los átomos que componen la proteína.

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• Las fuerzas que estabilizan la estructura terciaria de una proteína globular se establecen entre las distintas cadenas laterales de los AA que la componen. • Los enlaces propios de la estructura terciaria globular pueden ser de dos tipos: – Covalentes – No covalentes .

con cargas de signo opuesto – Puentes de Hidrógeno • Entre las cadenas laterales de AA polares – Interacciones Hidrofóbicas • Entre cadenas laterales apolares – Fuerzas de Polaridad (Mas estabilidad a la Estructura) • Debidas a interacciones dipolo-dipolo. . – Enlace Amida (-CO-NH-) • Entre las cadenas laterales de la Lys y un AA dicarboxílico (Glu o Asp).• Enlaces Covalentes (Mas estabilidad a la Estructura) – Puente Disulfuro • Entre dos cadenas laterales de Cys. • Enlaces no Covalentes – Fuerzas Electrostáticas • Entre cadenas laterales ionizadas.

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como en las hebras de una cuerda. la queratina del cabello o la fibroína de la seda) – Una de las dimensiones es mucho mayor que las otras dos. – No alteran su estructura tan sólo hace ligeras torsiones longitudinales.Dos tipos de estructura Terciaria • La de tipo fibroso y La de tipo globular. . – En las proteínas con estructura terciaria de tipo fibroso (como pueden ser el colágeno.

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. interaccionando con el agua y permitiendo que la proteína permanezca en disolución. más frecuentes • La cadena polipeptídica sufre un nuevo plegamiento. en el que no existe una dimensión que predomine sobre las demás. y su forma es aproximadamente esférica. • Las moléculas con estructura terciaria globular suelen contener un interior compacto de carácter hidrofóbico. Dos tipos de estructura Terciaria • En las proteínas con estructura terciaria de tipo globular. con las cadenas laterales más polares orientadas hacia la superficie.

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ESTRUCTURAS CUATERNARIA .

• Cuando una proteína consta de más de una cadena polipeptídica. . es decir. decimos que tiene estructura cuaternaria. cuando se trata de una proteína oligomérica.

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los monómeros pueden ser exactamente iguales (como en el caso de la fosfoglucoisomerasa o de la hexoquinasa) o muy parecidos (como en el caso de la lactato deshidrogenasa). • También puede ocurrir que los monómeros tengan una misma función aunque estructuralmente sean distintos (como en el caso de la hemoglobina). • Este es el caso de la aspartato transcarbamilasa. o que los monómeros sean estructural y funcionalmente distintos. que una vez asociados forman una unidad funcional. un enzima alostérico donde existen unas subunidades con actividad catalítica y otras con actividad reguladora .• Cuando varias proteínas con estructura terciaria de tipo globular se asocian para formar una estructura de tipo cuaternario.

la estructura cuaternaria se mantiene mediante puentes disulfuro. electrostáticas y puentes de hidrógeno). aunque en algunos casos. como en las inmunoglobulinas. polares. • La estructura cuaternaria modula la actividad biológica de la proteína y la separación de las subunidades a menudo conduce a la pérdida de funcionalidad .• Las fuerzas que mantienen unidas las distintas cadenas polipeptídicas son. • Las más abundantes son las interacciones débiles (hidrofóbicas. en las mismas que estabilizan la estructura terciaria.

ESO ES TODO …! .