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AMINOACIDOS Y PROTEINAS EN

ALIMENTOS

ING. LUZ VILCANQUI CHURA


Desde el punto de vista estructural, los
elementos qumicos que constituyen a las
protenas se encuentran distribuidos en
bloques o unidades estructurales que se llaman
aminocidos, que se encuentran unidos entre s
por enlaces peptdicos que unen al grupo
amino de un aminocido con el grupo
carboxilo del otro; formando una estructura
polimrica.
Aminocidos
Se caracterizan por poseer un
grupo carboxilo (-COOH) y un
grupo amino (-NH2).
Las otras dos valencias del
carbono se saturan con un tomo
de H y con un grupo variable
denominado radical R.
Segn ste se distinguen 20 tipos
de aminocidos.
Forman macromolculas de peso molecular elevado,
formadas por aminocidos unidos por enlace
peptdico. Pueden presentar una o varias cadenas.

La unin de un bajo nmero de aminocidos da lugar a


un pptido.

Oligopptido: nmero de aminocidos <10


Poliptido: nmero de aminocidos > 10
Protena: nmero de aminocidos > 50

Constituyen ms del 50 por ciento de la clula.


Son sustancias muy verstiles.
Se forman en el ribosoma a partir de la informacin
suministrada por los genes.
Se presentan los aminoacidos constituyentes de proteinas, agrupados segn las
caracteristicas de sus cadenas laterales. Habitualmente se utilizan notaciones
abreviadas, una de tres y otra de una letra, para indicar cada aminoacido.
CLASIFICACION DE AMINOACIDOS
Los aminocidos se clasifican de acuerdo a las caractersticas comunes de sus
grupos R laterales; y por este tambin se diferencia unos de otros. A
continuacin damos la clasificacin segn sus caractersticas diferenciadas.
AMINOCIDOS ALIFTICOS NEUTROS CON CADENA NO POLAR

AMINOCIDOS ALIFTICOS NEUTROS CON CADENA POLAR NO IONIZABLE


CLASIFICACION DE AMINOACIDOS
AMINOCIDOS NEUTROS AROMTICOS

AMINOCIDOS CON AZUFRE

AMINOCIDOS CIDOS (DICARBOXLICOS)


CLASIFICACION DE AMINOACIDOS
AMINOCIDOS BSICOS

PROLINA
PROPIEDADES DE LOS AMINOCIDOS
Las propiedades de la cadena de cada aminoacido permiten predecir su
comportamiento. El grupo sulfhidrilo de cisteina es altamente reactivo y se combina
con facilidad con otro similar para formar uniones disulfuro (-S-S-). Dos cistenas
formadas por este tipo de enlace covalente forman cistina.

Las caracteristicas de las cadenas laterales permiten agrupar los aminoacidos en: a)
polares: glicina, serina, treonina, cisteina, tirosina, acido aspartico, acido glutamico,
asparragina, glutamina, lisina, histidina y arginina; b) apolares: alanina, valina,
leucina, isoleucina, metionina, fenilalanina, triptofano y prolina.
JERARQUA ESTRUCTURAL DE LAS PROTENAS
Una protena esta formada por una secuencia de aminocidos, unidos por enlace
peptidico. La secuencia lineal de aminocidos que conforman una protena se denomina
estructura primaria, y es esta la que le da las caractersticas particulares a una
determinada protena. A continuacin veremos la estructura de las protenas y la jerarquia
que siguen para formar una compleja estructura.
ESTRUCTURA PRIMARIA (SECUENCIA DE AMINOCIDOS)
Es la secuencia lineal en que los aminocidos que la componen se unen de forma
covalente, a travs de enlaces amida, conocidos tambin como enlaces peptidicos.
ESTRUCTURA SECUNDARIA

Es la disposicin espacial peridica de los


restos de aminocidos en ciertos segmentos
de la cadena polipeptidica. En las protenas se
encuentran dos formas de estructuras
secundarias peridicas (regulares). Son las
estructuras helicoidales y las estructuras en
lamina.
a) Estructura en hlice alfa
Se trata de la forma ms simple y comn.
En este tipo de estructura la molcula adopta
una disposicin helicoidal, los restos (R) de los
aminocidos se sitan hacia el exterior de la
hlice y cada 3,6 aminocidos sta da una
vuelta completa.

Este tipo de organizacin es muy estable,


porque permite la formacin de puentes de
hidrgeno entre el grupo C=O de un
aminocido y el grupo N-H del cuarto
aminocido situado por debajo de l en la
hlice.
Estructuras helicoidales
b) Estructura en lmina
Los grupos C=O y N-H estan orientados perpendicularmente a la
direccion de la cadena y, por tanto, solo pueden establecerse puentes
de hidrogeno entre segmentos (intersegmentos) y no dentro de los
segmentos (intrasegmentos)
En las laminas antiparalelas, los atomos N-H --- O se hallan en una linea recta (el
angulo del puente hidrogeno vale cero), lo que incrementa la estabilidad del puente de
hidrogeno; en cambio en las paralelas se hallan formando un angulo, lo que reduce la
estabilidad de los puentes de hidrogeno. Las laminas b antiparalelas son, por tanto, mas
estables que las paralelas.
ESTRUCTURA TERCIARIA
Es la disposicin espacial lograda cuando una cadena
polipeptidica lineal, con segmentos provistos de diversas
estructuras secundarias, se pliega sobre si misma para
adquirir una forma tridimensional compacta.
Estructura Terciaria
La estructura terciaria
informa sobre la
disposicin de la
estructura secundaria
de un polipptido al
plegarse sobre s misma
originando una
conformacin globular.

Esta conformacin
globular facilita la
solubilidad en agua y as
realizar funciones de
transporte , enzimticas
, hormonales, etc.
En la estructura terciaria los restos se van a disponer
en funcin de su afinidad con el medio. En medio
acuoso, los restos hidrfobos se sitan hacia el interior
de la molcula mientras que los restos hidrfilos lo
hacen hacia el exterior.

Bsicamente se distingen dos tipos de estructura


terciaria: la filamentosa y la globular.

Las protenas con conformacin filamentosa suelen


tener funcin estructural, de proteccin o ambas a la
vez y son insolubles en agua y en soluciones salinas.
Por ejemplo, tienen esta conformacin: la
betaqueratina, el colgeno y la elastina.
ESTRUCTURA CUATERNARIA

La organizacin de las proteinas producidas por


ajuste de las estructuras arrollada y plegada, para
formar una estructura funcional agregada se
llama estructura cuaternaria. En este nivel de
organizacion, las subunidades de protenas se
conservan unidas esencialmente por influjo de
fuerzas no covalentes, estas interacciones son
esencialmente las mismas descritas para la
estabilizacion de la estructura terciaria. La
asociacion de estructuras terciarias se denomina
agregado estable.
CLASIFICACION DE PROTEINAS
POR SU COMPOSICIN
Simples u holoprotenas
Son aquellas que por hidrolisis total dan solo a-aminoacidos, o
sus derivados. Se distinguen entre si en funcion de sus
propiedades fisicas y quimicas:
Albuminas
Globulinas
Glutelinas
Prolaminas
Protaminas
Histonas
Escleroproteinas (colageno, elastina, queratina)
Conjugadas o heteroprotenas
Son aquellas que por hidrolisis producen no solamente aminoacidos
sino tambien otros componentes organicos o inorganicos. La
porcion no aminoacidica se denomina grupo prostetico. Las
proteinas conjugadas se clasifican de acuerdo con la naturaleza de
su grupo prostetico:
Ncleoprotenas: su grupo prostetico son los acidos nucleicos.
Lipoprotenas: su grupo prostetico son fosfolipidos, colesterol,
trigliceridos.
Glucoprotenas: cuyo grupo prostetico son los carbohidratos. Por
hidrolisis dan aminoazucares y monosacaridos y/o derivados de
estos.
Fosfoprotenas: sus grupos prosteticos contienen fosforo, en forma de
acido ortofosforico.
Cromoprotenas: son proteinas conjugadas con un grupo cromoforo
(sustancia coloreada que contiene un metal).
Metaloprotenas: contienen metales dentro de la misma molecula
proteica.
Hemoprotenas: cuyo grupo prostetico es la ferroprotoporfirina.
Flavoprotenas: cuyo grupo prostetico es flavin-nucleotido.
POR SUS PROPIEDADES FSICAS Y SU
SOLUBILIDAD
Albminas: solubles en agua y soluciones salinas diluidas. Coagulan por el
calor, precipitan en disolucion son sulfato amonico a saturacion.
Globulinas: insolubles en agua, coagulan por el calor, precipitan con
sulfato amonico por semisaturacion. Solubles en soluciones de acidos y
bases fuertes.
Glutelinas: solubles en soluciones de acidos y bases diluidas. Insolubles en
disolventes neutros, coagulan por el calor, se encuentran en el trigo.
Prolaminas: solubles en alcohol al 70 a 80%. Insolubles en agua,
disolventes neutros y alcohol absoluto. No son coagulables por el calor,
son ricas en prolina, de ahi su nombre.
Protaminas: solubles en agua y en amoniaco diluido. No coagulan por el
calor. Son polipeptidos basicos.
Histonas: solubles en agua y acidos diluidos. Insolubles en amoniaco
diluidos, no coagulan por el calor. Son muy basicas.
Escleroprotenas: insolubles en agua, soluciones salinas, acidos y bases
diluidos y alcohol. Forman parte de los tejidos de sosten y revestimiento,
poseen una estructura fibrosa.
POR SU CONFORMACIN
La conformacin de una protena es la forma tridimensional caracterstica que
posee en su estado nativo.
Fibrosas
Constituidas por cadenas polipeptidicas ordenadas de modo paralelo a lo
largo de un eje, formando fibras o laminas largas. Son resistentes,
insolubles en agua o en disoluciones salinas diluidas. Son elementos
basicos estructurales del tejido conjuntivo de los animales superiores.
Colgeno: tendones y matriz de los huesos
Elastina: tejido conjuntivo elastico (ligamentos)
Queratinas: cabello, cuerno, unas, plumas, pelos
Globulares
Constituidas por cadenas polipeptidicas plegadas estructuralmente de
modo que adoptan formas esfericas o globulares compactas. Son solubles
en agua, su funcion en la clula es dinamica.
Enzimas (la mayor parte)
Anticuerpos
Proteinas de transporte (albumina y hemoglobina)
POR SU FUNCIN BIOLGICA
Enzimas
Son catalizadores biolgicos muy especficos.
Algunas enzimas son mas especializadas, la
mayora son protenas globulares:
Papana: ablanda la carne.
Quimosina: coagula la leche
Protenas de reserva
Almacenan aminocidos como elemento
nutritivo.
Ovoalbmina (clara de huevo)
Casena (leche)
POR SU FUNCIN BIOLGICA
Protenas transportadoras
Son capaces de unirse y transportar tipos especficos de molculas
por la sangre.
Seroalbmina: transporta cidos grasos libres en la sangre entre el
tejido adiposo y otros rganos.
Hemoglobina: transporta oxigeno en la sangre.
Mioglobina: transporta oxigeno en el musculo.
b-lipoprotena: transporta lpidos en la sangre.
Protenas protectoras
Tienen funcin de defensa.
Anticuerpos: forman complejos con protenas extraas.
Fibringeno: precursor de la fibrina en la coagulacin.
Protena complemento: forman complejos con algunos sistemas
extraos (bacterias).
POR SU FUNCIN BIOLGICA
Protenas contrctiles
Actuan como elementos esenciales en sistemas motiles y contractiles:
Miosina: filamentos estacionarios de las miofibrillas.
Actina: filamentos moviles de las miofibrillas.

Hormonas
Son moduladores de las funciones del organismo:
Insulina: regula el metabolismo de la glucosa.
Hormona del crecimiento: estimula el crecimiento de los huesos.
Protenas estructurales
Actuan como elementos estructurales, son las escleroproteinas.
Colgeno: tejido conectivo fibroso (tendones, hueso, cartilago).
Elastina: tejido conectivo elastico (ligamentos).
Queratinas: piel, plumas, unas.
MTODOS DE SEPARACIN Y PURIFICACIN DE PROTENAS

CROMATOGRAFA DE
COLUMNA
CROMATOGRAFA DE INTERCAMBIO INICO
Cromatografa de exclusin de tamao Cromatografa de afinidad
ELECTROFORESIS (PAPEL Y GEL)
PROPIEDADES FUNCIONALES DE LAS PROTENAS
PROTEINAS DE ALIMENTOS
PROTEINAS DEL TRIGO
El trigo es por mucho el cereal mas importante en la elaboracin
de pan, aunque en algunas partes del mundo el uso de centeno
es bastante considerable, otros cereales son usados en menor
medida.
El proceso de elaboracin de pan se divide en tres etapas
principales: mezclado, fermentado y horneado. Durante todas
las etapas de elaboracin de pan, ocurren cambios qumicos,
bioqumicos y transformaciones fisicas, las cuales son afectadas
por los diversos constituyentes de la harina.
Uno de los componentes que tecnolgicamente son importantes y
que determinan la calidad del producto terminado son las
protenas, principalmente las protenas que integran el gluten
(gliadinas gluteninas). El siguiente esquema ilustra las
principales fracciones proteinicas del trigo.
Las protenas del gluten
representan entre un 80 85% del
total de las protenas del trigo,
siendo la mayor parte de las
protenas de almacenamiento.
Pertenecen a la clase de
prolaminas.

GLIADINAS Y GLUTENINAS

Protenas pertenecientes al gluten con un


desempeo muy importante en la elaboracin
del pan y protenas no pertenecientes al gluten,
con un desempeo secundario.
Las protenas no pertenecientes al gluten
representan entre un 15 a 20% del total de las
protenas del trigo, principalmente se
encuentran en las capas externas del grano de
trigo y en bajas concentraciones en el
endospermo.
Pueden distinguirse dos grupos funcionalmente
distintos de protenas de gluten: gliadinas que
son manomtricas y gluteninas que son
polimricas y estas ultimas se su clasifican en
extrables y no extrables.
Las gliadinas y gluteninas se encuentran
normalmente en una relacin 50/50 en el trigo.

Por otra parte, las gluteninas son una


mezcla heterognea de polmeros con
Las gliadinas representan un pesos moleculares que varan desde
grupo sumamente polimrfico aproximadamente 80 000 hasta varios
de protenas monomericas del millones de kDa. Las gluteninas estn
gluten con peso molecular que entre las protenas mas grandes
varia entre 30 000 y 80 000. encontradas en la naturaleza.
Bioqumicamente se han
identificado tres tipos (, y
). Estas son fcilmente
solubles en soluciones de
alcohol en agua y son por lo
tanto los principales
componentes en la fraccin de
gliadinas.
De este modo se facilita la formacin de puentes de hidrogeno aumenta de una manera
acusada la resistencia de la masa al trabajo. En otras reacciones participan los grupos
sulfhidrilo de las protenas. Bajo el estiramiento mecnico, las reacciones de intercambio
entre grupos sulfhidrilos vecinos permiten a las subunidades de glutenina adoptar
conformaciones mas extendidas.
PROTENAS DE LA LECHE
Las protenas de la leche pueden ser
clasificadas en cuatro grupos, de acuerdo con
sus propiedades fisicoqumicas y
estructurales:
a) casenas.
b) protenas del suero.
c) protenas de las membranas de los globulos
de grasa.
d) enzimas.
En la leche, la protena ms
importante es la casena, seguida
por las protenas sricas
(albmina y globulina)
Son protenas cidas, por ser ricas en ac.
glutmico y asprtico, en la casena b el
contenido de prolina es alto, y est
repartido en forma regular a lo largo de la
cadena polipeptdica, por lo que hace
improbable la presencia de estructuras
ordenadas (hlice a o estructuras b), en
cantidades apreciables.
PROPIEDADES DE LAS PROTEINAS

Las molculas proteicas poseen carga


elctrica en funcin del pH de la solucin.
Son anfolitos (pueden tener carga positiva o
negativa dependiendo de los grupos amino o
carboxilo libres).
PUNTO ISOELECTRICO
El punto isoelctrico es el valor
de pH en el cual los cuerpos
qumicos disociados presentan
una igualdad de cargas positivas
y negativas.
En este estado de igualdad de
cargas, las molculas proteicas
tienden a formar con cidos (o
tambin con bases) sales
internas, producindose la
coagulacin de las protenas.
CASEINA
Abundante
Por accin del cuajo o cidos precipita.
Se encuentra en estado coloidal.
Micelas
Formada por varios tipos de aminocidos y
segn sean sus cadenas de aa se distinguen
varios tipos
La a casena tiene 4 variantes una de ellas
participa en el sabor del queso
La b casena al dividirse da sabores amargos
Las micelas de casena de la leche son
partculas groseramente esfricas, con
dimetros de hasta 600 nm. Sin embargo,
aproximadamente la mitad de la casena
total se encuentra en forma de micelas
con dimetros entre 130 y 250 nm y el
resto se encuentra netamente dividido
con micelas por arriba y por debajo de
este margen de dimetros. La leche tiene
alrededor de 1015 micelas por litro. Una
micela tpica contiene 104 105
molculas de casena.
CASEINA
Pueden medir hasta 4 micras.
Los tres grupos de casena son todas
heterogneas.
Tienen en comn que los grupos hidroxilo
estn esterificados con el acido fosfrico.
El acido Fosfrico se une con el calcio y
magnesio formando uniones entre molculas y
aun dentro de las molculas.

Las micelas consisten en un complejo de


sub micelas con dimetro de 10 a 15 nm.
Las sales de calcio son casi insolubles en
agua de alfa y beta casena.
Y las de k-casena son claramente solubles
Debido a la localizacin dominante de esta
ultima prevalecer sobre la insolubilidad
Por lo tanto la micela completa ser soluble
como un coloide
La casena as1 tiene un comportamiento dipolar con un polo globular hidrfobo
y un polo cargado, y presenta una estructura poco ordenada , se encuentra
generalmente al estado de monmeros.

La casena as2 es la ms hidrfila de todas las casenas porque es la ms


fosforilizada y ms rica en residuos catinicos, esta estructura sugiere que las
interacciones electrostticas son muy importantes y dependen del pH, resulta una
gran sensibilidad a los iones Ca 2+.

La casena b es la ms hidrfoba de las casenas, las partes cargadas estn


separadas por una cadena muy larga sin carga. Presenta una estructura poco
ordenada: 10% de hlice a, 13% de pliegue b y 77% sin orden estadstico.
A bajas temperaturas (4C) puede perder la estructura micelar y es ms sensible a la
hidrlisis por proteasas.

Las casenas g provienen de la parte terminal de la casena b.


casenas k, tiene un solo residuo foforilado, por lo tanto fija poco Ca y su
solubilidad no se afecta por la presencia de este ion, es anfipolar.
La accin protectora de la casena k se ejerce hasta una relacin 10 molculas de a
por una de k.

Durante la coagulacin enzimtica de la leche por la quimosina, proteasa presente


en el cuajo, la enzima escinde el enlace peptdico fenilamina-metionina (Phe105-
Met106). As se liberan:

El caseinato glucopptido, muy La parte N terminal, llamada paracasena k , cargada


polar y soluble +, muy hidrfoga, ordenada y poco soluble. En
presencia de Ca, los conjuntos miscelares se
polimerizan y coagulan, formando un gel, que por
sinrisis expulsa el lactosuero.

La velocidad y el grado de coagulacin y sinresis son tanto ms elevados


cuanto mayor sean los contenidos en casena, calcio y acidez de la leche.
Composicin de las protenas del lactosuero
Cuando se coagulan las casenas, quedan en solucin las otras protenas,
conjuntamente con la lactosa y sales minerales para constituir lo que se llama
lactosuero.

Esta separacin entre casena y protenas del


lactosuero fue llevada a cabo por primera vez por
Hammarsten en 1883.

La glndula mamaria sintetiza las dos protenas principales del lactosuero: la b-


lactoglobulina y la a-lactoalbmina.

Entre ellas destacan su solubilidad, incluso a pH 4,5, si no se calientan, sus


propiedades emulsionantes y espumantes y su capacidad de gelificacin.

Se recuperan por ultrafiltracin o intercambio inico, con secado a


temperaturas lo ms bajas posible para evitar su desnaturalizacin.
a-lactoalbmina
La a -lactoalbmina es una protena que se encuentra en la leche de casi todas las
especies, con la excepcin de algunas focas. Su misin biolgica es la sntesis de la
lactosa
Es la segunda protena en concentracin en el lactosuero de vaca (entre 1 y 1,5 mg
/ml), y la ms abundante en el lactosuero humano.

Est formada por una sola cadena polipeptdica, de 123 aminocidos, con un PM
de unos 14.200. Su estructura terciaria, muy compacta, globular, est mantenida por
cuatro puentes disulfuro, con una zona de hlice a y otra de hojas plegadas b . Es una
protena cida con un PI de alrededor de 4,8 a 5.

En la vaca existen dos variantes genticas, con distribucin desigual segn las razas
(En la europeas solamente existe la variante B, con arginina en la posicin 10. En las indias
existe tambin la variante A, con glutamina en esa posicin)

Desde el punto de vista nutricional, es importante


dada la abundancia de triptfano.

La a -lactoalbmina es una de las protenas de la leche que pueden causar alergia


a este alimento
b-lactoglobulina

Su composicin en AA es diferente a las casenas contienen menos cido


glutmico y prolina pero son ms ricos en AA azufrados,-SH (cistina y metionina)

Sus puntos isoelctricos van de 5,2 a 5,6

Es la protena ms abundante en el lactosuero bovino, en el que alcanza


concentraciones de 2 a 4 mg/ml, representando alrededor de la mitad de las
protenas del lactosuero.
Est presente tambin en la leche de otras especies, como la yegua y la cerda,
pero no se encuentra en la leche humana.

Est formada por una sola cadena de 162 aminocidos, con un peso molecular
de unos 18.400. Su secuencia se conoce desde 1976.

Hay por lo menos 4 variantes genticas (A, B, C y D), siendo las ms comunes las
llamadas A y B, que difieren en dos aminocidos. La variante A tiene una valina en
la posicin 118, y un asprtico en la posicin 64, mientras que la variante B tiene,
respectivamente, alanina y glicina.
PROTEINAS DE LA CARNE
Un corte tpico de carne esta constituido por
numerosos msculos, cada uno de los cuales
tienen sus propios puntos de adhesin al
esqueleto, sus propios vasos sanguneos y sus
propios nervios. Cada musculo se encuentra
rodeado por una capa de tejidos conectivos,
que estn formados casi exclusivamente por la
protena conocida como colgeno.
Protenas

1. PROTENAS ESTRUCTURALES (ACTINA, MIOSINA, TROPOMIOSINA Y


ACTOMIOSINA), que constituyen el 70-80 % del contenido total
de protenas (comparado con el 40 por % en mamferos). Son
solubles en soluciones salinas neutras de alta fuerza inica.

2. PROTENAS SARCOPLASMTICAS (MIOALBMINA, GLOBULINA Y


ENZIMAS), Son solubles en soluciones salinas neutras de baja
fuerza inica. Esta fraccin constituye el 25-30 % del total de
protenas.

3. PROTENAS DEL TEJIDO CONECTIVO (COLGENO), constituyen


entre el 3- 10 % del total de las protenas (comparado con el 17 %
en mamferos).
Protenas
Actina

Filamentos, de 5 nm de dimetro,
longitud 2 mm,
I incluyen protenas como
tropomiosina, troponina y la a-
actinina; las dos primeras son
sensibles a los iones Calcio y por
eso participan en el inicio de la
contraccin; la ltima interviene
en la unin entre el filamento de
actina y la lnea Z
BIOQUMICA DE LA CONTRACCIN MUSCULAR

ADP + fosfocreatina ATP + creatina

2 ADP ATP + AMP

Glucosa 2 Lactato + 3 ATP (glucolisis Anaerobia)

Las dos primeras reacciones se realizan inmediatamente; la tercera solo


ocurre cuando el aporte de oxgeno pasa por la sangre no es suficiente
para que contine el metabolismo aerbico.

Durante la recuperacin aerbica (reposo o trabajo moderado)


desaparece el cido lctico y se forma ATP por intermedio del cido
pirvico (ciclo de Krebs), con lo que se restablecen las reservas en
fosfocreatina.
Rigidez cadavrica:
Glucgenolisis Gluclisis
Glucgeno Glucosa ATP + Ac. Lctico
Anaerbica

Tiende a cero Disminucin pH

Formacin Unin Irreversible


Actomiosina Actina Miosina Ambiente Inhospito
Para el desarrollo MO

Rigor Mortis

La pH y las modificaciones inicas activan las catepsinas, que rompen la unin


de la actina con la lnea Z, es decir, MADURACIN
Desaparicin de la Rigidez Cadavrica:
A medida que la carne envejece, su dureza se atena; la textura, despus
de la coccin, resulta mejor. Aumenta la CRA por parte de la
actomiosina.

Esta "maduracin" se debe a la influencia de modificaciones inicas o


bien de enzimas, tales como las Catepsinas procedentes de los
lisosomas, liberadas por el descenso del pH.