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COMPOSICION QUIMICA DE MUSCULO

DE PESCADO Y MARISCOS: PROTEINAS


Principales componentes
son:
◦ Agua
◦ Proteínas
◦ Lípidos .
 La fracción lipídica es el
componente que
muestra la mayor
variación en los peces .
 Varía entre las diferentes especies y
también entre individuos de una misma
especie, dependiendo de la edad, sexo,
medio ambiente y estación del año.
C. Q. DE MÚSCULO DE PESCADO:
DEFINICIÓN
 Son polímeros de aminoácidos unidos por
enlaces peptídicos.
 Son expresión de la información genética.
 Diversidad de funciones, como consecuencia
de su estructura química variable: formar
todas las estructuras de los seres vivos,
biocatalizadora, etc.
 Son específicas de cada ser vivo y de cada
especie de seres vivos, y la gran diversidad
morfológica y funcional de estas moléculas ha
tenido como consecuencia , la colonización
de nuevos habitáts y la aparición de nuevas
formas de vida por evolución
Son las unidades
monoméricas de las
proteínas

Existen 20 AA
codificables por DNA
para formar proteínas
 Son compuestos que se
caracterizan por tener un
átomo de carbono central
(carbono alfa) unido a un
grupo carboxilo, a un grupo
amino, a un hidrógeno y a
un radical R (cadena lateral).

 Excepción la prolina
(iminoácido )
 Los AA pueden ser α,β y ˠ aminoácidos

 En los microorganismos, plantas y animales se


encuentran unos 300 aminoácidos

 Además existen selenocisteína y pirrolisina


(arqueobacterias)
 La Gly tiene la estructura
más simple, su corta
cadena apolar no tiene
una contribución real en
las interacciones
hidrofóbicas

 La Pro tiene una cadena


lateral alifática con una
estructura cíclica.
Presenta grupo imino
que tiene una
conformación rígida.
Cadenas laterales
interaccionan entre
si mediante
interacciones
hidrofóbicas
estabilizando las
estructuras
proteicas.
La Met tiene un grupo tioéter apolar en su
cadena lateral
 Los Aas de este grupo
son relativamente
apolares y pueden
participar en
interacciones
hidrofóbicas.
 El Trp tienen polaridad
por el N del anillo
indólico.
 Trp absorbe luz UV
(280 nm)
 El grupo OH de Tyr puede formar puentes de
hidrógeno
 Tyr absorbe luz UV a 280nm
 Aas presentan grupos
funcionales que forman
puentes de hidrógeno con
el agua.
 Polaridad de Asn y Gln por
grupos amida
 Cys se oxida fácilmente y
forma cistina(amin.
Dimérico)
 Polaridad de Cys por –SH
 Los grupos cargados son los más hidrofílicos

 Asp y Glu tienen una carga neta negativa a pH


7,0
 Aas tienen una carga
neta positiva significativa
a pH 7.
 Lys tiene un grupo amino
primario adicional en
posición ε
 Arg tiene un grupo
guanidino cargado
positiv.
 Hys que tiene grupo
imidazol
 EN ADULTOS: 8
 Fenilalanina
 Isoleucina
Son aquellos que los  Leucina
organismos heterótrofos  Lisina
deben tomar de su dieta ya  Metionina
que no pueden sintetizarlos  Treonina
en su cuerpo.  Triptófano
 Valina
 EN NIÑOS los
anteriores y:
 Arginina
 Histidina
3.Grupo R polar sin carga
1.Grupo R apolar alifático o Serina(Ser): P/N.E

o Glicina (Gly): N.P/N.E o Treonina(Thr): P/E

o Alanina(Ala): N.P/N.E o Cisteína(Cys): P/N.E

o Prolina (Pro): N.P/N.E o Glutamina(Gln): P/N.E

o Valina (Val): N.P/E o Asparagina(Asn): P/N.E


o Leucina (Leu): N.P/E 4.Grupo R con carga +
o Isoleucina (Ile): N.P/E o Lisina(Lys): P/E

o Metionina(Met): N.P/E o Arginina(Arg): P/E

2.Grupo R aromático o Histidina(Hys): P/E

o Fenilalanina(Phe): N.P/E 5.Grupo R con carga –


o Tyrosina(Tyr): P/N.E o Aspartato(Asp): P/N.E

o Triptofano(Trp): N.P/E o Glutamato(Glu): P/N.E


Se originan por:

 Reacciones metabólicas
 Transformaciones
enzimáticas de residuos de
AA en péptidos o proteínas
 Descarboxilación de alfa
aminoácidos(aminas
biógenas
DOPA: dihidroxifenilalanina
PUNTO ISOELECTRICO

 Valor de pH (característico de cada


aminoácido) en el cual la disociación de
cargas positivas y negativas se igual a 0
 Carga neta = 0
 Cálculo del PI :
Curva de titulación para la ALANINA
o SEPARADOS POR ELECTROFORESIS:
EJERCICIOS:

1. Determinar las especies iónicas de los siguientes


aminoácidos:
Glicina, lisina y ácido glutámico
2. Hallar el PI de cada aminoácido
 Es un enlace covalente que se establece entre un
grupo carboxilo de un aa y un grupo amino de otro
aa, con el desprendimiento de una molécula de
agua
 Es rígido y plano; la rigidez permite que las
proteínas adopten formas bien definidas.

 sólo existe libre rotación en torno al carbono


α
PEPTIDOS DE IMPORTANCIA

GLUTATIÓN:

 Es un tripéptido formado por:


L-cisteína, ácido L-glutámico y glicina

 Es el mayor antioxidante endógeno que tienen


las células
Función:

 Proteger las células de especies reactivas


de oxígeno como los radicales libres y los
peróxidos.
 Sirve para transportar aminoácidos a través
de la membrana.
 Se encarga de la detoxificación de
xenobióticos, es decir, protege de las
sustancias ajenas al organismo.
 corresponde a la secuencia de aminoácidos de
una proteína, y es mantenida por los enlaces
peptídicos

Tipo, Número y
Orden de aá
 Ordenamiento espacial
de residuos de
aminoácidos
adyacentes en la
estructura primaria
 Tipo de enlace: puente
de hidrógeno
 Las formas mas estables
Hélice α
Hoja plegada β
α- Hélice
 La α-hélice se estabiliza a través de puentes de
hidrógeno entre un grupo C=O del enlace
peptídico y un grupo N-H situado 4 lugares
más adelante
 Dextrógira
 Hélice de 3,6 aa por
vuelta, con los grupos
R al exterior
 Estabilizada por
puentes de H entre
C=O y N-H
 Los puentes de H son
paralelos al eje
central de la hélice
 Estructura principal
en proteínas fibrosas:
α-queratina
 La presencia de prolina interrumpe la ɑ-
hélice
 Su C α no puede rotar libremente
 Es una forma extendida de la cadena
polipeptídica
 Estas formas extendidas se asocian formando
láminas β
 Las láminas β se estabilizan por puentes de H
entre los grupos C=O y N-H de enlaces
peptídicos
 Los grupos R se alternan
arriba y abajo del plano
de la lámina.
 Las cadenas pueden ir
en el mismo sentido o en
sentido contrario.
 La estructura es más
estable con aminoácidos
con R pequeños
 Se presenta en proteínas
fibrosas o dominios de
proteínas globulares en
su núcleo
Diagrama de una proteína (enzima) cuya
estructura secundaria incluye hoja beta
plegadas (azul) y alfa hélices (roja)
 Corresponde a plegamientos
tridimensionales.
 La proteína se pliega sobre sí
misma.
 En su mantenimiento
participan los grupos R de
los aminoácidos.
 Estabilizada por:
o Atracción/repulsión
electrostática entre R y R
o Puentes de H entre R (no
unión peptidica)
o Puentes disulfuro (S-S)
o Interacciones
hidrofóbicas o
apolares/hidrofílicas
Globulares: se pliegan
como un ovillo.
Pueden presentar ɑ-
hélice y lámina ß, y
regiones al azar.
Ejem. Mioglobina
Fibrosas: tiene aspecto
alargado.
Eje longitudinal
domina sobre los
transversales.
Ejem: Colágeno.
 Corresponde a la asociación de
cadenas polipeptídicas o
SUBUNIDADES, cada una de ella
con su estructura terciaria.
 Cada una de estas cadenas
polipeptídicas recibe el nombre de
protómero (subunidad o
monómero)
 Según el número de protómeros
que se asocian. las proteínas que
tienen estructura cuaternaria se
denominan:
 Dímeros, como la hexoquinasa.
 tetrámero como la
hemoglobina.
 Pentámeros, como la ARN-
polimerasa.
 Son combinaciones
de alfa-hélices y
estructuras Beta
conectadas a través
de asas o lazos, que
forman patrones
que están presentes
en muchas
proteínas.
 Son unidades estructurales
compactas, estables, dentro
de una proteína, formadas
por segmentos de una
cadena peptídica que se
pliegan de forma
independiente, con una
estructura y función
distinguible de otras
regiones de la proteína
 Piruvato Kinasa: 3 dominios
Propiedades de
las proteínas

Desnaturalización Capacidad
Solubilidad Especificidad
y renaturalización amortiguadora

De función De especie
Solubilidad:
Depende de:

 La conformación de la proteína:

Conformación filamentosa  proteínas insolubles


Conformación globular  proteínas solubles en agua
normalmente forman dispersiones coloidales debido a su
elevado peso molecular
 La disposición de las cadenas laterales de los aa:
Los grupos polares y grupos que se pueden ionizar establecen
puentes de H con el agua, formándose alrededor de la molécula
de proteína una capa de moléculas de agua llamada capa de
solvatación, que impide su unión con otras moléculas de
proteínas. Si esta capa de solvatación se rompe, las moléculas
de proteínas se unen entre sí formando un agregado insoluble
y precipitan.
 Proceso mediante el cual la
proteína pierde su conformación
nativa y como consecuencia
pierden sus propiedades y dejan
de realizar su función.
 No se altera la estructura
primaria.
 Se produce por un cambio de
alguna variable del medio (pH,
sales, temperatura, etc.)
 Puede ser total o parcial,
reversible o irreversible.
Tipos de desnaturalización
 Reversible cuando las condiciones que la
provocan son poco intensas o duran poco
tiempo, en este caso cuando cesan, la proteína
adopta de nuevo la configuración original. A
este proceso se le denomina renaturalización.
 Irreversible cuando los cambios que la producen
son intensos y persistentes, en este caso
cuando cesan, la proteína no recupera ya la
configuración original.
Especificidad:

 La especificidad se debe a la ordenación de los


aminoácidos.
 Cada proteína tiene una función concreta (
especificidad de función)
 Son propias de cada especie e incluso de cada
individuo
 Por lo tanto podemos decir que las proteínas son los
compuestos que caracterizan a cada individuo y lo
diferencia de los demás.
Amortiguamiento:
 Las proteínas al igual que los aminoácidos son
anfóteras, es decir se pueden comportar como
ácidos y como bases dependiendo del pH del
medio, esto es debido a la presencia de
aminoácidos con grupos ionizables, que
pueden captar y ceder H+, como consecuencia
pueden amortiguar las variaciones de pH.
Se pueden dividir en tres grupos:

o P. Estructurales: actina, miosina,


tropomiosina, troponinas
o P. Sarcoplasmáticas: mioalbúmina,
globulina, enzimas y proteínas del
grupo hemo.
o P. del tejido conectivo: colágeno
 Constituyen el 70-80 por ciento
del contenido total de proteínas
(comparado con el 40 por ciento
en mamíferos).

 Son solubles en soluciones


salinas neutras de alta fuerza
iónica ( 0,5 m).

 Las proteínas miofibrilares


(estructurales) son aquellas que
componen el aparato contráctil o
miofibrilla de la célula del
musculo.
 La miosina y la actina son las proteínas
miofibrilares que actúan directamente en el
ciclo de contracción-relajación.

 La composición de aminoácidos es
aproximadamente la misma que en las
correspondientes proteínas del músculo de
mamíferos, a pesar de que las propiedades
físicas pueden ser ligeramente diferentes.
MIOSINA

 Las moléculas de miosina forman los filamentos


gruesos y constituyen cerca de la mitad de las
proteínas del aparato contráctil.
 La miosina contiene dos subunidades denominadas
cadenas pesadas (200kDa) y hasta cuatro
subunidades denominados cadenas ligeras (16-30
kDa).
 Es una estructura larga (2nm x 160nm) con dos
cabezas globulares (5nm x 20nm).
 La actividad ATPasa de la miosina esta localizada en
la región de la cabeza de la molécula y es necesaria
para interaccion de la miosina con la actina.
 La miosina de los peces de aguas frías es menos
estable que la de los peces tropicales
ACTINA

 La actina es una
proteína globular (G-
actina)que se
polimeriza en
concentración salina
fisiológica para formar
filamentos
denominados actina F.
 Es el principal
componente de los
filamentos delgados.
Paramiosina

 Proteína característica en el musculo liso y estriado


de los invertebrados.
 Esta molécula de 200 kDa forma el nucleo central
de los filamentos gruesos de tales músculos.
 La Paramiosina, en concentraciones relativamentes
bajas parece contribuir a la estructura de la
Actiomiosina de los productos de gel de pescado.
PROTEINAS SARCOPLASMATICAS

 son solubles en soluciones salinas neutras de baja


fuerza iónica (0,15 m). esta fracción constituye el
25-30 por ciento del total de proteínas.
 Normalmente, las proteínas sarcoplasmaticas
comprenden cerca del 15-25% del total de las
proteínas del músculos de los animales acuáticos.
 El contenido en proteínas sarcoplasmaticas suele
ser mas elevado en los peces pelágicos, como la
sardina y la caballa y mas bajo en los neríticos
como el congrio.
 La mayor parte de las proteínas sarcoplasmáticas de
los peces pelágicos se coagulan al ser calentadas en
agua por encima de los 50°C.

 Solo el 65-75% de la proteína sarcoplasmatica de los


peces neríticos se coagula por el calor.

 Las parvalbuminas ( bajo peso molecular ) se


mantienen solubles al ser calentadas a 70°C o más.
PARVALBUMINAS

 Son un grupo de proteínas que ligan Ca2+ de baja


peso molecular.

 Son ácidas, solubles en agua y estables al calor


 Las parvalbuminas ( bajo peso molecular ) se
mantienen solubles al ser calentadas a 70°C o
más.
 En el pescado estas moléculas pueden constituir un
20% a 30% de la fracción proteica sarcoplasmatica.
PROTEINAS DEL ESTROMA

 Constituyen aproximadamente el 3 por ciento del


total de las proteínas en teleósteos y cerca del 10
por ciento en elasmobranquios (comparado con el
17 por ciento en mamíferos.
 Las proteínas principales son el colágeno y la
elastina.
 Se han identificado varios tipos de colágeno en los
peces:
Colágeno I: piel y músculos
Colágeno V: musculo