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Prof.

Alencah
São formadas por uma
seqüência de aminoácidos. Uma
proteína pode conter até
milhares de aminoácidos
diferentes, podendo até virar
macromoléculas
tridimensionais.
São em número de 20.
Sua molécula é formada por cadeias de carbono
com hidrogênio, oxigênio, nitrogênio e, às
vezes enxofre.
É formada por uma porção ácida, com o
grupamento carboxila (COOH), uma porção
básica, com o grupamento amina (NH2) e o
radical R.
O radical R determina se a molécula será polar,
apolar, ácida ou básica.
Vegetais fabricam aminoácidos a partir de
cadeias de carbono obtidas na fotossíntese e de
nitrato (NO3-) retirado do ambiente.
Animais não produzem aminoácidos.
O humano consegue obter aminoácidos da
quebra de proteínas.
Os aminoácidos essenciais são aqueles que não
podem ser obtidos da quebra de proteínas. Por
isso devem estar presentes na alimentação.
União entre aminoácidos.
Sempre é feita entre a carboxila (COOH) de
uma unidade e a amina (NH2) de outra.
Assim se forma um peptídeo.
 Dipeptídeo
 Tripeptídeo
 Polipeptídeo
A simples seqüência de aminoácidos e seu
número forma a Estrutura Primária da
proteína.
É responsável pelas propriedades da molécula.
Com apenas vinte aminoácidos podemos ter
um número infinito de proteínas.
A proteína não é apenas um filamento esticado
no espaço. Ela se enovela.
As pontes de hidrogênio unem os fios um ao
outro, produzindo uma hélice. (Semelhante a
um fio de telefone)
A esse enrolamento, chamamos estrutura
secundária
Quando há mais de um enrolamento, a
proteína ganha uma forma tridimensional,
dobrando-se sobre si mesma. É a estrutura
terciária.
O que faz a proteína se dobrar?
 Pontes de Hidrogênio
 Atrações elétricas entre aminoácidos distintos
 Ponte bissulfeto
 Aminoácidos apolares que tendem a ficar próximos

Conclui-se:
 Se a seqüência de aminoácidos for diferente, a
estrutura será diferente.
Quando há a união de dois ou mais novelos
protéicos.
Hemoglobina:
 Quatro cadeias de 100 aminoácidos, cada uma
contendo:
 Um grupo não-protéico portador de Ferro, o grupo
heme.
Rompimento das ligações que formam
tridimensionalmente a proteína.
Acontece quando:
 Há aumento da temperatura
 Ou há alteração no pH.
Proteínas especializadas em facilitar as reações
químicas da célula
 Alterando a forma do substrato
Diminuem a energia de ativação das reações
químicas do corpo. Atua como catalisador.
Uma enzima é quase sempre uma proteína.
Quando há:
 Composto não-protéico conjugado à proteína,
chamamos isso de coenzima.
 A parte protéica é chamada de apoenzima.
 O conjunto: holoenzima.

As enzimas possuem um centro ativo, onde os


substratos entrarão e suas ligações químicas
serão enfraquecidas, facilitando a reação.
A enzima não é gasta no processo.
Uma enzima só catalisa reações cujos reagentes
tenham forma complementar à sua. Só assim
haverá encaixe.
Criou-se então a teoria chave/fechadura.
Certas pessoas têm defeitos genéticos
importantes, fazendo com que aminoácidos
sejam trocados, alterando a forma das enzimas.
 Isso resultará em reagentes e reações completamente
diferentes, alterando o metabolismo.
Concentração da enzima
Concentração de substrato
Temperatura
Grau de acidez ou alcalinidade (pH)
Substância que possui uma forma parecida
com o substrato da reação
Haverá uma competição pela enzima
Os produtos verdadeiros da enzima não serão
mais tão abundantes

Outro tipo é natural da célula. É chamado


feedback negativo.
 O produto da reação inibe a ação da enzima.