Prof.

Alencah

São formadas por uma seqüência de aminoácidos. Uma proteína pode conter até milhares de aminoácidos diferentes, podendo até virar macromoléculas tridimensionais.

São em número de 20. Sua molécula é formada por cadeias de carbono com hidrogênio, oxigênio, nitrogênio e, às vezes enxofre. É formada por uma porção ácida, com o grupamento carboxila (COOH), uma porção básica, com o grupamento amina (NH2) e o radical R. O radical R determina se a molécula será polar, apolar, ácida ou básica.

Vegetais fabricam aminoácidos a partir de cadeias de carbono obtidas na fotossíntese e de nitrato (NO3-) retirado do ambiente. Animais não produzem aminoácidos. O humano consegue obter aminoácidos da quebra de proteínas. Os aminoácidos essenciais são aqueles que não podem ser obtidos da quebra de proteínas. Por isso devem estar presentes na alimentação.

União entre aminoácidos. Sempre é feita entre a carboxila (COOH) de uma unidade e a amina (NH2) de outra. Assim se forma um peptídeo.
Dipeptídeo  Tripeptídeo  Polipeptídeo

A simples seqüência de aminoácidos e seu número forma a Estrutura Primária da proteína. É responsável pelas propriedades da molécula. Com apenas vinte aminoácidos podemos ter um número infinito de proteínas.

A proteína não é apenas um filamento esticado no espaço. Ela se enovela. As pontes de hidrogênio unem os fios um ao outro, produzindo uma hélice. (Semelhante a um fio de telefone) A esse enrolamento, chamamos estrutura secundária Quando há mais de um enrolamento, a proteína ganha uma forma tridimensional, dobrando-se sobre si mesma. É a estrutura terciária.

O que faz a proteína se dobrar?
Pontes de Hidrogênio  Atrações elétricas entre aminoácidos distintos  Ponte bissulfeto  Aminoácidos apolares que tendem a ficar próximos

Conclui-se:

Se a seqüência de aminoácidos for diferente, a estrutura será diferente.

Quando há a união de dois ou mais novelos protéicos. Hemoglobina:
Quatro cadeias de 100 aminoácidos, cada uma contendo:  Um grupo não-protéico portador de Ferro, o grupo heme.

Rompimento das ligações que formam tridimensionalmente a proteína. Acontece quando:
Há aumento da temperatura  Ou há alteração no pH.

Proteínas especializadas em facilitar as reações químicas da célula

Alterando a forma do substrato

Diminuem a energia de ativação das reações químicas do corpo. Atua como catalisador.

Uma enzima é quase sempre uma proteína. Quando há:
Composto não-protéico conjugado à proteína, chamamos isso de coenzima.  A parte protéica é chamada de apoenzima.  O conjunto: holoenzima.

As enzimas possuem um centro ativo, onde os substratos entrarão e suas ligações químicas serão enfraquecidas, facilitando a reação. A enzima não é gasta no processo.

Uma enzima só catalisa reações cujos reagentes tenham forma complementar à sua. Só assim haverá encaixe. Criou-se então a teoria chave/fechadura. Certas pessoas têm defeitos genéticos importantes, fazendo com que aminoácidos sejam trocados, alterando a forma das enzimas.

Isso resultará em reagentes e reações completamente diferentes, alterando o metabolismo.

Concentração da enzima Concentração de substrato Temperatura Grau de acidez ou alcalinidade (pH)

Substância que possui uma forma parecida com o substrato da reação Haverá uma competição pela enzima Os produtos verdadeiros da enzima não serão mais tão abundantes Outro tipo é natural da célula. É chamado feedback negativo.

O produto da reação inibe a ação da enzima.

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