BIOQUÍMICA Profº Ms.

ANTONIO ALMEIDA PEREIRA ‡ Graduação: Engenharia Química ² UFPB ‡ Especialização: Metodologia do Ensino Superior ² UNIR Especialização: Análise Ambiental ² UNIR ‡ Mestrado: Biologia Experimental: (Fitoquímica/Leishmaniose) ² UNIR ‡ Especialização: Engenharia de Segurança do Trabalho (Cursando) - UNIRON

BIOQUÍMICA
Química Biológica É a química da vida!
Química Fisiológica

Biologia Molecular Biologia Química

É a ciência que relaciona a biologia com a química A vida, no seu nível mais básico é, essencialmente, um fenômeno bioquímico

BIOQUÍMICA A bioquímica estuda as moléculas encontradas nos organismos, chamadas de BIOMOLÉCULAS; são elas: a) Aminoácidos que formam polímeros chamados peptídeos e PROTEÍNAS b) Carboidratos que formam polímeros chamados POLISSACARÍDEOS ou carboidratos complexos c) Gorduras (LIPÍDEOS), que podem formar estruturas supramoleculares d) Bases nitrogenadas que formam a base de polímeros chamados ÁCIDOS NUCLÉICOS e) Muitos outros compostos orgânicos, e.g., ácidos carboxílicos f) Compostos inorgânicos como CO2, NH3, O2, e sobretudo ÁGUA, além de íons como Fe2+, Ca2+, Mg2+, Na+, K+, Cl-, etc.

BIOQUÍMICA
A Bioquímica é um campo altamente interdisciplinar, através da qual, estuda-se: ‡ As vias de síntese e degradação das biomoléculas;
‡ Determinação das propriedades químicas e estrutura das biomoléculas; ‡ Mecanismos de regulação das inúmeras reações que ocorrem simultaneamente nas células e no organismo;

‡ Varia de proporção no corpo humano.CARACTERÍSTICAS DA ÁGUA ‡ É a substancia mais abundante na matéria viva. ‡ A água pode ser encontrada nos compartimentos intracelular ou extracelular (Plasma sanguíneo. ‡ A Atividade tecidual é diretamente proporcional a taxa de água no tecido. líquido intersticial. conforme o tipo de tecido considerado (Ex: Músculos esqueléticos = 75% e Dentina = 10%. menor a taxa de água no organismo). . ‡ Varia de acordo com a idade (Quanto maior a idade. líquido do tecido conjuntivo de consistência óssea). líquido transcelular.

como hidrólise e hidratação. ‡ É indispensável para a função das proteínas e processos metabólicos celulares. ‡ É regulador térmico no organismo.FUNÇÕES DA ÁGUA NO ORGANISMO ‡ É solvente dos cristalóides e dispergente dos colóides protoplasmático. ‡ Pode participar como reagente nas transformações metabólicas. . ‡ É veículo de transporte e excreção de substancias. ‡ É fator importante na manutenção da pressão osmótica e do pH tecidual.

PROPRIEDADES DA ÁGUA ‡ ‡ ‡ ‡ ‡ ‡ ‡ Ponto de Ebulição = 100ºC Ponto de Congelação = 0ºC Densidade (Massa Específica) = 1g/mL Calor Específico = 1Cal/gºC Calor Latente de Fusão = 80 Cal/g Calor Latente de Vaporização = 537 Cal/g Alta Tensão Superficial .

ÁGUA
A vida, tal como a conhecemos ocorre em solução aquosa!
Por isto, as propriedades da água têm grande significado biológico: (a) As estruturas das moléculas nas quais a vida se baseia, PROTEÍNAS, ÁCIDOS NUCL ICOS , MEMBRANAS LIPÍDICAS e CARBOIDRATOS COMPLEXOS, resultam diretamente de suas interações com o ambiente aquoso; (b) A combinação de propriedades de solvente responsáveis pelas associações intra e intermoleculares destas substâncias é peculiar à água; nenhum solvente assemelha-se à água neste particular. Estruturas e processos biológicos somente podem ser entendidos em termos das propriedades físicas e químicas da água

Estrutura
Abaixo está representado o envoltório de van der Waals (onde os componentes de atração das forças de van der Waals contrabalançam os componentes de repulsão)
Envoltório de van der Waals Raio de van der Waals do H = 1.2 Å Raio de van der Waals do O = 1.4 Å O³H covalente; distância de ligação = 0.958 Å

y A água é uitas vezes cha ado de solvente universal; y A água dissolve elhor SUBSTÂNCIAS P LARES, ta bé cha adas hidrofílicas; y Substâncias apolares, não solúveis e água, são cha adas de hidrofóbicas; y Existe substâncias co parte apolar e outra polar, são cha adas de anfipáticas;

A água tende a hidratar a porção polar; ao mesmo tempo tende a excluir a porção apolar (hidrofóbica) A porção apolar força as moléculas de água circundantes a assumir um estado altamente ordenado De um modo geral, no entanto, as estruturas lipídicas tendem a agrupar-se, reduzindo a superfície em contato com a água As porções apolares são estabilizadas por interações hidrofóbicas que resultam da tendência de excluir a água As micelas são um bom exemplo de estruturas que expõem à água apenas os grupos hidrofílicos (polares) e escondem completamente os grupos apolares

o s q u a is c o n s t it u e m a b a s e d a e s t r u t u r a d a m e m b r a n a s b io ló g ic a s Micela Bicamada lipídica A REPU LS Ã O A PO LA RES ES T RU T U RA D A É Á G U A PO R I PA RT E D A S ES T RU T U RA S PA RA ELA S A S E U M D A S FA T O R T A M D IS PE A S M EM BRA T A L A PRES E A CÉLU LA       S Á V EL CO M O VIVA     .A s m ic e la s n ã o s ã o a s a s s o c ia ç õ e s d e m o lé c u la s a n f ip á t ic a s m a is im p o r t a n t e s n a c é lu la v iv a M a is im p o r t a n t e s s ã o o s a g r e g a d o s p la n a r e s e m b ic a m a d a m o le c u la r .

.CORPO HUMANO X PLANETA TERRA CURIOSA COINCIDÊNCIA ‡ Proporção de Água no Corpo Humano é igual a de água no Planeta Terra.

ÁGUA NO CORPO HUMANO .

.ÁGUA NO CORPO HUMANO ENTRADA DA ÁGUA NO CORPO HUMANO ‡ 47% da água entra através do consumo da água potável. ‡ Obs: A água circula no organismo como nos ecossistemas. ‡ 15% sai pela respiração. SAÍDA DA ÁGUA DO CORPO HUMANO ‡ 20% é eliminada pela transpiração. refrigerantes e bebidas alcoólicas. sucos. ‡ 39% é absorvida através dos alimentos. ‡ 14% é absorvida pela respiração celular. ‡ 65% sai pela urina e fezes.

. maior que a dos outros íons.INTERAÇÃO ENTRE AS MOLÉCULAS DA ÁGUA Uma característica importante da água é que as suas moléculas estão constantemente interagindo entre si da seguinte maneira: H 2 O + H 2 O H 3 O + + H O - Salto protônico Isto significa que em qualquer solução aquosa sempre haverá uma certa quantidade do íon hidrônio (H3O+) e do íon hidroxila (HO) Estes íons tem grande mobilidade. pois os prótons saltam de uma molécula para outra.

‡ A água é a substancia padrão para ser usada como referência para expressar o grau de acidez ou alcalinidade das demais substancias.000.000. . Ex: H2O H+ + OHEm 10. apenas uma é dissociada ou 1/10.DEFINIÇÃO DE pH ‡ pH ² Potencial Hidrogeniônico.00 ou 1 x 10-7. o qual indica a medida da concentração molar de íons hidrogênios (H+) presentes na água e nas soluções. ‡ A água se dissocia em pequena quantidade de [H+] e [OH-].000 Moléculas de água.

teremos: K = [H+][OH-] K.[ O] = [ ][OH-] = Kw = 10-7 x 10-7 = 10-14 [H2O] = Produto da água pH = -Log[H+] = -log10-7 = -(-7log10) = 7 pOH = -Log[OH-] = -log10-7= -(-7log10) = 7 pH + pOH = 14 Neutro pH 0 Base 14 7 Ácido 7 Ácido Base 14 pOH 0 ..DEFINIÇÃO DE pH ‡ Para água pura: H2O H+ + OH.

0.DEFINIÇÃO DE pH ‡ Em meio Ácido [H+] > 10-7 e [OH-] < 10-7 ou seja [H+] > [OH-] pH < 7 e pOH > 7 ou seja pH < pOH ‡ Em meio Básico [H+] < 10-7 e [OH-] > 10-7 ou seja [H+] < [OH-] pH >7 e pOH < 7 Cada líquido biológico atua em um pH específico Ex: Saliva: pH = 6.2 a 3. Suco gástrico: pH = 1. Urina: pH = 5.9.0 O pH pode ser medido através dos métodos: ‡ Colorimétrico ou dos indicadores ‡ Potenciométrico ou pHmétrico .4. Sangue: pH = 7.

a solução é ácida pH > 7. a solução é básica [H+] = [OH-].ACIDEZ E ALCALINIDADE NOS MEIOS BIOLÓGICOS ‡ Cada tecido opera dentro de certos valores de acidez. a solução é neutra . por isso é muito importante medir a concentração hidrogeniônica [H+] ou a hidroxiliônica [OH-] de determinado meio biológico: ‡ Se: [H+] > [OH-]. a solução é ácida [H+] < [OH-]. a solução é neutra Logo. a solução é básica pH = 7. se: pH < 7.

saliva Café preto Cerveja Suco de tomate Vinho tinto Refrigerante vinagre Suco de limão Suco gástrico Neutro HCl 1 M . um ácido forte que dissocia quase 100% HCl p H+ + Cl pH = ²log[H+] = ²log(1) = 0 Suspensão de fermento químico Clara de ovos Sangue humano Lágrimas Leite.14 13 12 11 10 9 8 7 6 5 4 3 2 1 0 Progressivamente mais ácido Progressivamente mais básico NaOH 1 M Alvejante doméstico Detergente amoniacal Numa solução 1 M de NaOH. que também dissocia 100% NaOH p HO + Na+ pOH = ²log[HO] = ² log(1) = 0 pH = 14 ² pOH = 14 ² 0 = 14 Numa solução 1 M de HCl.

A calibração é indispensável por causa do número de variáveis e da instabilidade do eletrodo Bureta Eletrodo combinado Barra magnética . A leitura pode ser feita em mV ou diretamente numa escala de pH.Os medidores de pH medem a força eletromotriz do eletrodo de vidro combinado com o eletrodo de calomelano.

ÁCIDO E BASE DE BRONSTED .LOWRY Considera-se um ÁCIDO a substância que pode doar prótons Considera-se uma BASE a substância que pode aceitar prótons HA + H2 O H 3O + + A - H A   á c id o H 2O   b a s e  A   b a s e c o n j u g a d a d o á c id o H A H 3 O +   á c id o c o n j u g a d o d a b a s e H 2 O HA  A FO R Ç A D E M Á C ID O É H+ + A D IS S O C IA Ç Ã O : [ H 3 O  ][ A  ] K ! [ HA ][ H 2 O ]  E S PE C IFI C A D A PE LA S A £ § r r vi r £ ¢ £ ¥©£§ i £¨ £¨£ § ¦£ £ ¢ ¥¤ £ ¢ ¡ s ri : C O N S T A N T E D E .

ÁCIDO E BASE DE BRONSTED . H 2  ! ] ! r ! [ H ][ A [ HA ]  Costum a-se H 2 O r r O  O  ][ A [ HA ]  ] r vi  ] d iz e r q u e K K a a > < 1 1 d a á g ua d a m e sm a m a n e ir a : H 3 O + + H O - vi H + + H O - .se a n a lis a r a d is s o c ia ç ã o H 2 O + O u.LOWRY [ H O [ H a N a Á c id o s f o r t e s   Á c id o s f r a c o s   P o d e .

LOWRY Exemplos de ácido e base: HCl + H2O H3O+ + ClÁcido Base Ácido Base a) Pares conjugados b) NH3 + H2O Base Ácido NH4+ + OHÁcido Base Pares conjugados .ÁCIDO E BASE DE BRONSTED .

‡ Em geral uma solução tampão é formada por um ácido fraco e um sal que tem o ânion desse ácido ou uma base fraca que tem o cátion dessa base.SISTEMA TAMPÃO ‡ Sistema Tampão ou Solução Tampão é aquela que não sofre variação apreciável de pH quando adicionamos pequena quantidade de ácido forte ou base forte. ‡ Ex: a) H3C ² COOH + H3C ² COONa b) H2CO3 + NaHCO3 c) NH4OH + NH4Cl .

que elimina o dióxido de carbono (CO2). reduzindo a quantidade de ácido carbônico (H2CO3). de ação rápida. .SISTEMA TAMPÃO Exixtem 03 (Três) mecanismos reguladores do pH. para preservar as condições ótimas para o metabolismo celular: a) O mecanismo respiratório. que funcionam em sincronia.

Ex: HA <=> H+ + A‡ Quando adiciona-se um ácido forte que dissocia-se completamente. transformando em HA e não deixando que o pH do varie em grande quantidade. que se associa-se aos prótons H+. . do ácido forte. capazes de impedir grandes variações de pH quando da adição de ácidos ou álcalis. o sistema reage por intermédio da base conjugada A-. os ácidos fracos com suas bases conjugadas formam os sistemas ² tampão.SISTEMA TAMPÃO ‡ Na Bioquímica.

A concentração de A será menor e a de HA será maior. c) Embora a maior parte dos prótons adicionados associem-se a A.SISTEMA TAMPÃO O fato de haver uma associação. pois assim todos os prótons adicionados estariam livres. uma pequena parte fica livre em solução. [A] [H+] Keq = [HA] . O valor final de [H+] será maior que antes da adição. O pH diminui menos do que diminuiria se os prótons tivessem sido adicionados a uma solução sem base conjugada. mantendo o sistema em equilíbrio. deixará livre um número de prótons menor do que se não existisse a base A-. por ex: NaCl.

provenientes de um álcali como NaOH. e a de HÁ. o resultado é análogo ao anterior. muito menor do que aquele que ocorreria se não houvesse reposição alguma. OH. será um pouco menor do que a inicial. associam-se com prótons do meio formando H2O. maior. ou um aumento no valor do pH. a concentração final de H+. mantendo o equilíbrio: [A] [H+] Keq = [HA] .SISTEMA TAMPÃO Quando se adiciona um álcali ao sistema tampão. Haverá uma diminuição de prótons H+. Neste caso. Os íons OH-. como no caso em que a adição do álcali fosse feita á água ou a NaCl. a de A.+ H+ <=> H2O.

‡ A solução de um ácido fraco em água apresenta concentração de HA maior do que de A. com aumento de pH.EFICIÊNCIA DE UM SISTEMA TAMPÃO ‡ A eficiência de um tampão está restrita a uma faixa de pH. com sua dissociação. novas adições de álcali. ‡ Se a quantidade de álcali adicionado for grande. . ‡ Se a esta solução adicionarmos álcali. haverá diminuição de HA e aumento de A. a concentração de HA acaba tornando-se tão reduzida que passa a ser insuficiente para compensar.

Fora do intervalo de tamponamento. como a soma (HA + A) é constante.EFICIÊNCIA DE UM SISTEMA TAMPÃO 1) A eficiência de um tampão da faixa de pH dentro da qual as concentrações de ácido e base conjugada são suficientes para compensar adições de álcali ou de ácido. têm-se as seguintes situações: [HA] Grande adição de álcali = 0% Grande adição de ácido = 100% [A] 100% 0% .

a variação é grande. 1. Na região assinalada. está assinalado o pH em que há 50% de dissociação do ácido. as adições de álcali ou ácido provocam pequenas variações de pH. fora desta região.1 Titulação de um ácido fraco com álcali (a) e com ácido (b). .Fig. Nas ordenadas.

a concentração é a soma das concentrações do ácido e da base conjugada. pois além da proximidade do pH em que há 50% de dissociação (pKa).01M do mesmo ácido na mesma condição. . ‡ Quanto maior a concentração de um tampão.1M de um ácido que esteja 50% dissociado será um tampão 10 vezes mais eficiente do que uma solução 0. Resumo: A eficiência de um tampão é proporcional à sua concentração e é máxima no pH igual ao pKa.EFICIÊNCIA DE UM SISTEMA TAMPÃO 2) A eficiência de um tampão depende também de sua concentração. maior a capacidade de doar ou receber prótons. Ex: Uma solução 0.

Fig. 1. .2 Titulação de um ácido fraco ² a região de tamponamento estende-se uma unidade abaixo e acima do pKa.

rearranjando  log[ pH . se T om ando lo g a r it m o s n e g a t iv o s Com o ² lo g [ H + H  ] !  log ² lo g K ] = d e f in ir m o s escrever pH ! K a  l [A [ HA   r io : [H  ] ! a [ HA ] [A  ] ] ] K a a  log pK a [ HA [A  = podem os ] ] .H assel al o n s id e r e m o s n o v a m e n t e a e q u a ç ã o s im p li i a d a d a d is s o c ia ç ã o d e u m c id o r a c o e m s o lu ç ã o a q u o s a lu l tr r i i s s s r s um term os i H A A e x p re s sã o H d e + + A e q u ilí a ! [H ][ A  ] [ HA ]  ou.N r l u r u is s i s r s r m el r lis em equação e end erson.

s e d is s o lv e r m o s a m n ia e m com portar com o ase: g u a e la ir se .E te o g ra m rms e is: [aceptorde prótons ] desde que a ra ão [doadorde prótons seja conhecida.s e u s a r o v a lo r d e p K a t a m m p a r a m e d ir a o r ç a de a s e s r a c a s . p a r a t a n t o u t ili a .s e o p K a d o c id o c onjug a d o o r e x e m p lo . ] pode-se calcular o pH de qualquer solução O valor de pKa Q ANTO EN O R O uma medida da orça de um cido A LO R p K a. AIS O RTE O IDO C o s t u m a .

9 8 1 .H a s s e lb a lc h .7 8 1 .3 8 3 . n o e n t a n t o .3 5 1 .8 7 3 .8 6 2 .1 4 6 .3 8 7 .7 0 6 .2 5 1 .7 7 1 0 . p H = p K a + lo g ([A ²]/ [A H ]).8 6 1 2 .2 9 . [a c e p to r d e p ro to n s ] > [d o a d o r d e p ró to n s ] A t a b e la a b a ix o a a p r e s e n t a a lg u n s á c id o s s e u s r e s p e c t iv o s p K a ·s a 2 5 o C Ka 1 .7 5 4 .7 6 4 .2 5 .4 3 .6 2 fracos com os Á c id o H C O O H ( á c id o f ó r m ic o ) C H 3 C O O H ( á c id o a c é t ic o ) C H 3 C H 2 C O O H ( á c id o p r o p iô n ic o ) C H 3 C H ( O H ) C O O H ( á c id o lá t ic o ) H 3 P O 4 ( á c id o f o s f ó r ic o ) H 2 P O 4  ( d ih id r o g ê n io f o s f a t o ) H P O 4 2 (m o n o h id r o g ê n io f o s f a t o ) H 2 C O 3 ( á c id o c a r b ô n ic o ) H C O 3 (b ic a r b o n a t o ) N H 4 + ( a m ô n io ) (M ) v 1 0 4 v 1 0 5 v 1 0 5 v 1 0 4 v 1 0 3 v 1 0 7 v 1 0 13 v 1 0 4 v 1 0 11 v 1 0 10 pKa 3 .7 4 1 .U m a a n á lis e d a e q u a ç ã o d e H e n d e r s o n .3 1 5 . p o r t a n t o [d o a d o r d e p ró to n s ] > [a c e p to r d e p ro to n s ] E m p H ·s a c i m a d o p K a . r e v e la q u e q u a n d o [a c e p to r d e prótons] = pH = [d o a d o r d e pK a prótons] E m p H ·s a b a i x o d o p K a .

e s t im u la a s r e a ç õ e s in d ic a d a s p e la s s e t a s v e r m e lh a s . q u e d e v e s e r e lim in a d o . is t o é. o q u e im p lic a n u m a a b s o r ç ã o d e C O d o s p u lm õ e s ( o q u e g e r a h ip o v e n t ila ç ã o ) A   O S IS T E M A F U N CIO N A CO N F O R M E E S U E M A T IZ A D O : H2O (g) . p o r s u a v e z . portanto.H+ + HCO3- Fase aquosa (sangue) Fase gasosa: pulmões e ar   H2O H2CO3 CO CO (d) U m a u m e n t o n a c o n c e n t r a ç ã o d e H + n o s a n g u e t ir a o s is t e m a d o e q u ilí r io e e s t im u la a s r e a ç õ e s in d ic a d a s p e la s s e t a s a m a r e la s . a n im a is c o m a c id o s e e m g e r a l a p r e s e n t a m h ip e r v e n t ila ç ã o ( r e s p ir a ç ã o a c e le r a d a ) in t r o d u ç ã o d e H O  t a m b é m t ir a o s is t e m a d o e q u ilíb r io p o is e s t a s reagem com os H + para orm ar água h avend o. um a d im in u iç ã o n a c o n c e n t r a ç ã o d o s H + E ste e n ô m e n o . h á no in a l u m a u m e n t o n a p r e s s ã o p a r c ia l d o C O n o s p u lm õ e s .

e NH3+) que apresentam-se com ácidos fracos e bases fracas. EX: No sangue é mantido o pH = 7. no organismo: Bicarbonato ‡ O efeito tamponante das proteínas. é devido a grupos ionizáveis dos aminoácidos (-COO.4.TAMPÕES BIOLÓGICOS ‡ Os sêres vivos mantém constante o seu pH interno. . ‡ Principais tampões Fosfatos(H2PO4-/HPO4-2). (H2CO3/HCO3-1) e Proteína.

‡ Estruturalmente são formados por um grupamento carboxila (-COOH). . um grupamento amino(-NH2) e um radical (R) que determina um dos vinte tipos de aminoácidos.AMINOÁCIDOS CONSIDERAÇÕES GERAIS ‡ Os aminoácidos também são denominados ´Peptídeosµ os quais representam a menor unidade elementar na constituição de uma proteína.

AMINOÁCIDOS Ácido Carboxílico ² São compostos orgânicos que apresentam o radical (R) carboxila na cadeia carbônica. Radical R Ácido Propanóico Ácido etanóico (Acético) .

pela substituição de um ou mais átomos de hidrogênio por radical monovalente derivado de hidrocarboneto.AMINOÁCIDOS Aminas ² São compostos orgânicos derivados da molécula de amônia (NH3). .

São compostos orgânicos de função mista que apresentam simultaneamente os grupos apresen amino (-NH2) e ácido carboxílico (²COOH).AMINOÁCIDOS ‡ Aminoácidos . . Grupo amino Grupo carboxílico Os aminoácidos naturais são alfa-aminoácidos (Grupo amino no carbono alfa ou carbono 2).

Tirosina (Tyr). Glutamato (glu). Fenilanina (Phe). b) Polares (Hidrofílicos) ‡ Ácidos (-): Asparato (Asp). Glicina. e Triptofano.AMINOÁCIDOS CLASSIFICAÇÃO DE AMINOÁCIDOS 1) Quanto a Polaridade: a) Apolares (Hidrofóbicos): Glicina (Gly). Sem carga: Serina (ser). Arginina (Arg). ‡ ‡ Básicos (+): Lisina (Lys). Glutamina (Gin). Leucina (Leu). alanina Ala). Asparagina (Asn). Isoleucina (Ile). Triptofano. Prolina (Pro). Valina (Val). Metionina (Met). . Treonina (Thr). Cisteína (Cys).

f) Sulfurosos ² Metionina.AMINOÁCIDOS Classificação dos aminoácidos 2) Quanto as características químicas: a) Alifáticos não-polares ² Glicina. d) Função ácida ² Ácido aspártico. Cisteína. Alanina. Leucina. Treonina. e) Função básica ² Lisina. Triptofano. Histidina. Arginina. g) Iminoácidos ² Prolina. Isoleucina. b) Aromáticos não-polares ² Fenilalanina. c) Hidroxílicos ² Serina. Ácido glutâmico. Tirosina. Valina. Cistina. . Hidroxiprolina.

1 Estrutura e classificação dos aminoácidos. 2. .Fig.

propanóico Nº de (-COOH) = Nº de (-NH2) .AMINOÁCIDOS CLASSIFICAÇÃO DE AMINOÁCIDOS 3) Quanto ao caráter ² Os aminoácidos podem ser neutro. ácido ou básico. Aminoácido Neutro O H3C CH .C NH2 OH Ácido 2 ± amino .

OH NH2 O OH Nº de (-COOH) > Nº de (±NH2) .AMINOÁCIDOS CLASSIFICAÇÃO DE AMINOÁCIDOS Aminoácido ² Ácido (-) O R C C C .

OH Nº de (-COOH) < Nº de (NH2) .AMINOÁCIDOS Classificação de Aminoácidos Aminoácidos ² Básico (+) NH2 NH2 O R CH CH C .

por ser solúvel em água. Base = Toda espécie química capaz de receber elétrons. classifica-se como neutro.AMINOÁCIDOS CARÁTER ANFÓTERO DOS AMINOÁCIDOS Conforme o conceito de Brönsted-Lowry. H R C NH2 Grupo amino C O OH Grupo carboxílico Ácido H O OH H Em um aminoácido coexistem ácido e base que se neutralizam formando um sal interno (Íon dipolar zwittérion). H NH3+ O R C C N H H R C C OZwitérion neutro (Aminoácido Polarizado) H Base O zwitérion negativo se forma a partir de um AA ácido e um positivo a partir de um AA básico . classificaneutro. elétrons. BrönstedÁcido = Toda espécie química capaz de doar elétrons. elétrons.

Triptofano (Trp). Prolina (Pro). Histidina (His). Cisteína (Cys). Lisina (Lys). b) Aminoácidos Não-Essenciais: São aqueles que são sintetizados pelo organismo humano. . Glicina (Gly).AMINOÁCIDOS CLASSIFICAÇÃO DOS AMINOÁCIDOS 4) Quanto as necessidades nutricionais: a) Aminoácidos Essenciais: São aqueles que o metabolismo não consegue produzir e somente pela ingestão de alimentos conseguimos suprir sua carência. São 10 aminoácidos: Valina (Val). Glutamato (Glu). Treonina (Thr) e Fenilalanina (Phe). Metionina (Met). Serina (Ser) e Tirosina (Tyr). Isoleucina (Ile). Asparagina (Asn). Leucina (Leu). Arginina (Arg). São 10 aminoácidos: Aspatato (Asp).

.AMINOÁCIDOS ‡ PONTO ISOELÉTRICO (Pi) ² É o pH onde cada AA adquire cargas elétricas positivas e negativas. quando atinge o seu Pi. sendo as cargas positivas através do grupo amino (-NH2) que se ionizam recebendo prótons (H+) e adquirindo cargas negativas através do grupo carboxílico (-COOH) que se ionizam doando prótons (H+). ‡ Para todo AA existe um pH onde onde ele se torna eletricamente neutro.

unidos uns aos outros por ligação covalente chamada peptídica. O. ‡ Elementos obrigatórios: C. Composição das Proteínas ‡ Apresentam um grupo amino (-NH2) e carboxílico (-COOH) l igados a um carbono E. .PROTEÍNAS Proteínas ² São macromoléculas orgânicas formadas por aminoácidos. ‡ Possuem 20 aminoácidos (aa) que diferenciam-se entre si em relação ao radical R. Fe e S. H. N.

.PROTEÍNAS ‡ Ligação Peptídica: Consiste na retirada da (OH) do grupo carboxila de um aminoácido e retirada do (H) do grupo amino do outro aminoácido.

PROTEÍNAS FUNÇÕES DA PROTEÍNAS 1) Nutricional ² O alimento rico em proteínas. o qual será ingerido e utilizado para a síntese de novas proteínas. . os quais serão ingeridos e utilizados pelo organismo. ‡ Ao ingerirmos um alimento rico em proteína. Ex. o mais importante é a sua degradação à aminoácidos. Ovoalbumina = Clara do ovo. o que é mais importante é a sua degradação à aminoácido.

Podem ser descritas em quatro níveis: .PROTEÍNAS 2) Estrutural ² A organização espacial da proteína é resultante do tipo de aminoácidos que a compõem e de como estão dispostos em relação aos outros.

PROTEÍNAS Estrutura Primária ² É a sequencia de aminoácidos ao longo da cadeia polipeptídica escrita na direção amino terminal => carboxila terminal. .

.PROTEÍNAS Estrutura Secundária ² Consiste em estruturas regulares tridimensionais formadas por segmentos de cadeias polipeptídicas. Podem ser: a) E-hélice => A que apresenta o enrolamento da cadeia ao redor de um eixo. sendo a estabilidade da mesma mantida pela ponte de hidrogenio entre o hidrogenio do grupo amino de uma unidade peptídica e o oxigênio da quarta unidade peptídica subsequente.

PROTEÍNA ESTRUTURA SEUNDÁRIA .

PROTEÍNAS ‡ Estrutura Terciária ² Consiste no dobramento final da cadeia polipetídica por interação de regiões com estruturas regular (E-hélice ou folha F pregueada) ou de regiões sem estruturas definidas. .

PROTEÍNAS ‡ Estrutura Quaternária ² Consiste na associação de duas ou mais cadeias polipeptídicas (Subunidades) para compor uma proteína funcional. Estrutura quaternária da hemoglobina .

b) Queratina ² Encontra-se em unhas. firmeza a matéria viva. ou seja.PROTEÍNAS As proteínas participam da da estruturação da matéria viva. Exemplos: a) Colágeno ² Encontra-se em tecido conjuntivo. filamentos ou lâminas que darão sustento. . São insolúveis em água. cabelos e peles. atuando como cabos. as estruturas fisiológicas. ligamentos e nas artérias. c) Elastina ² Encontra-se em tendões.

4) Catalizador Biológico ² As proteínas atuam como catalizador biológico. b) Lipoproteínas ² Transportam lipídios. Ex: a) Hemoglobina ² Transporta oxigênio (O2) para os tecidos e deles para os pulmões. . c) Ferritina ² Transporta ferro.PROTEÍNAS 3) Transporte e Fixação de substancias ² São proteínas que transportam e fixam substancias ou íons de um órgão para outro.

c) Hormônio da Pratireóid(Paratomônios) ² Regula o transporte de cálcio. b) Glucagon ² Agente hiperglicemiante ² Regula a glicose alta.PROTEÍNAS 5) Reguladora Ex: a) Insulina ² Agente hipoglicemiante ² Regula a glicose baixa. 6) Defesa Ex: a) Anticorpos b) Veneno das serpentes ² Natureza proteica para as serpentes. .

‡ Ex: Actina. miosina. . cílios e flagelos.PROTEÍNAS ‡ 7) Contrátil ou de Locomoção ² Existem nos microtúbulos. tubolina.

‡ As ligações peptídicas da estrutura primária não são rompidas por desnaturação.PROTEÍNAS ‡ DESNATURAÇÃO DE PROTEÍNAS ² É o rompimento das forças e ligações que mantém a estrutura nativa das proteínas. secundária e primária. consecutivamente. . fazendo com que a proteína saia da estrutura quaternária para a terciária. mas apenas por hidrólise (Entrada de água na molécula).

c) Mecânicos: Ultracentrifugação. d) Fisico-químicos: Variação de pH. e) Biológicos: Produzidos pelas enzimas. .PROTEÍNAS Agentes desnaturantes da Proteínas: a) Químicos: Metais pesados. b) Físicos: Temperatura acima de 50ºC.

Exemplos de ação das enzimas: .Conversão do amido em açúcar simples pela saliva (Amilase salivar). ‡ As enzimas funcionam em solução aquosa e em condições muito suaves de temperatura e pH. .Digestão da carne para secreções do estomago (Pepsina).ENZIMAS ‡ São catalisadores biológicos de natureza proteica que possuem a função de acelerar as reações químicas no organismo. .

Ex: 2H2O <=> H2O + O2 Catalase+ 2H2O2 <=> Catalase 2H2O2 <=> 2H2O + O2 + Catalase Cinética Enzimática ² É o estudo da velocidade da reação enzimática. P = Produto. . ES = Complexo enzima substrato ou estado de transição. Sítio Ativo ² É o local da enzima onde o substrato atua. S = Substrato ² É a molécula que vai sofrer a ação da enzima.ENZIMAS Equação Geral E + S <=> ES <=> E + P Onde: E = Enzima.

ENZIMAS .

Tripsina (Intestino). catalisa a hidrólise da uréia. ‡ Nomenclatura das enzimas Muitas enzimas são nomeadas pela adição do sufixo ´ASEµ ao nome do seu substrato. .ENZIMAS ‡ Características das Enzimas: Especificidade ² É a capacidade de cada enzima catalisar apenas o seu substrato. DNA Polimerase. Urase. Ex. Ex. ‡ Outras enzimas tem nomes independentes dos seus substratos. Catalisa a síntese de DNA. Pepsina (Estomago). Exemplo: Amido. amilase.

C ² N . formando isômeros. ou formação de ligações duplas pela remoção de grupos. ‡ Liase ² Adição de grupos em ligações duplas. ‡ Hidrolase ² Reações de transferência de grupos funcionais para água. ‡ Isomerase ² Transferência de grupos dentro da mesma molécula. C ² S. ‡ Ligase ² Formação de ligação C ² C. ‡ Transferase ² Reações de transferência de grupos.Seis Classes de enzimas: ‡ Oxidorredutase ² Transferência de elétrons ( Íons hidreto ou átomos de H).ENZIMAS Classificação das enzimas . C ² O.

aos cofatores ou as ‡ Zimogênio ² É o precursor inativo da enzima. ‡ Holoenzimas ² São as cataliticamente ativas. ou aos dois. que precisa ser clivado para formar a enzima ativa (A que está pronta para catalisar). Ex. Tripsinogênio => Tripsina . ‡ Coenzimas ² São moléculas Metalorgânicas. Mn++). FAD). NAD. unidas coenzimas.ENZIMAS Componentes adicionais para atividade enzimática: ‡ Cofator ² São íons inorgânicos (Fe++. orgânicas complexas ( enzimas completas. Mg++.

ENZIMAS ‡ Sítio Ativo ² É o local da enzima onde o substrato se liga e é modificado. ‡ Cinética Enzimática ² É o estudo da velocidade da reação enzimática que pode ser influenciada pelos fatores: .Meio aquoso.Concentração da enzima [E] .Temperatura.pH .Concentração do substrato [S] . . . ou seja. uma cavidade onde o substrato sofre a ação enzimática.

ENZIMAS .

Interação hidrofóbica. .Forças de Van der Waals . ‡ Fatores que influenciam diminuindo a energia de ativação no complexo Enzima ² Substrato: . ‡ Energia de ligação ² É a maior fonte de energia livre usada pelas enzimas para baixar a energia de ativação das reações. .ENZIMAS ‡ Energia de Ativação ² É a energia mínima necessária para que ocorra uma reação química. ‡ Os catalisadores aumentam a velocidade das reações pela diminuição da energia de ativação.Ponte de hidrogênio.

ENZIMAS .

ENZIMAS .

ENZIMAS ‡ Inibidores Enzimáticos ² São substancias que podem diminuir a atividade enzimática. competindo com ele pelo sítio ativo da enzima. impedindo sua ligação ao substrato e consequente a atividade enzimática.Não ² Competitivo => Apresentam estrutura diferente do substrato. diminuindo a velocidade da reação e aumentando a energia de ativação. ligando-se à enzima em outra região que não o sítio de ligação. Podem ser: . . .Competitivos ² São inibidores que apresentam estruturas semelhantes ao substrato. não formando produto de reação. alterando a conformação da enzima.

ENZIMAS .

.ENZIMAS Regulação Enzimática ² É a alteração da atividade enzimática (Aumentando ou diminuindo) em resposta a determinados sinais. que são em geral pequenos metabólitos ou cofatores.

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