Aminoácidos

Los alfa aminoácidos tienen tanto un amino como un carboxilo unido al mismo átomo de carbono ( ).

Dos representaciones de un -aminoácido.

Aunque existen más de 300 aminoácidos diferentes en la naturaleza, sólo 20 de ellos aparecen en las proteínas. La hidrólisis completa ácida, básica o enzimática de las proteínas produce 20 L- -aminoácidos, los mismos 20 aminoácidos están presentes en las proteínas de todas las formas de vida- vegetal, animal o microbiana. Sin embargo algunas proteínas contienen derivados de aminoácidos que son generados después de la incorporación del amino a la molécula proteica.

Clasificación de los 20 aminoácidos No polar Alanina Isoleucina Leucina Metionina Fenilalanina Prolina Triptófano Valina Polar Arginina Ácido aspártico Asparagina Cisteína Ácido glutámico Glutamina Glicina Histidina Lisina Serina Treonina Tirosina

Formas iónicas de los aminoácidos
Los aminoácidos portan por lo menos 2 grupos ácidos débiles ionizables, a un pH ácido, un -COOH y un ± NH3+. En solución, 2 formas de estos grupos, una cargada y otra sin carga, existen en equilibrio protónico.

R-COOH

R-COO

+ H+

R-NH3+

H+ + R-NH2

Aunque el R-COOH y el R-NH3+ son ácidos débiles. . el R-COOH es un ácido varios miles de veces más fuerte que el R-NH3+. Al pH del plasma sanguíneo o del líquido intracelular. los grupos carboxilo existen casi enteramente como Ion carboxilato.R-COOH y R-NH3+ representan los medios protonados o acídicos en estos equilibrios. R-COO y R-NH2 son las bases conjugadas (es decir. los aceptores de protones) de los ácidos correspondientes. R-COO .

el carbono contiguo al grupo carboxilo. El grupo amino está unido al carbono . Al carbono de cada aminoácido y también están unidos un átomo de hidrógeno y una cadena lateral ( R ). y los ±aminoácidos son los monómeros que se combinan para formarlas. . Los distintos -aminoácidos se diferencian por sus cadenas laterales.Estructura de los aminoácidos Todas las proteínas son polímeros. de aquí proviene el nombre de -aminoácido.

El pKa de los grupos carboxilo y amino de los -aminoácidos es aproximadamente 2 y 10. el grupo carboxilato habrá perdido un protón y el grupo amino habrá captado un protón. para dar la forma zwitterion ( forma en que por regla general escribimos las estructuras de los aminoácidos ).respectivamente. en la proximidad del pH neutro. . Por consiguiente.

La carga neta de un aminoácido depende del pH o de la concentración de protones. El pH isoeléctrico (pI) de un aminoácido es aquel pH en el cual no porta carga neta. . de la solución circundante. la capacidad para alterar la carga en los aminoácidos o en sus derivados manipulando el pH facilita su separación física.

es ópticamente activo (gira el plano de la luz polarizada). por lo tanto. . todos tienen configuraciones absolutas de L-gliceraldehído y.-aminoácidos.0. son L. cada aminoácido tiene por lo menos un átomo de carbono asimétrico y. por consiguiente. Aunque algunos de los aminoácidos que se encuentran en la proteínas son dextrorrotatorios y otros levorrotatotios a pH 7.Isómeros ópticos de los aminoácidos Con excepción de la glicina.

Más de 20 D-aminoácidos ocurren en la naturaleza. Varios aminoácidos en estado libre o combinado. . 4-hidroxiprolina e hidroxilisina tienen 2 átomos de carbono asimétricos y por esto existen en 4 formas isómeras.La treonina. Muchos aminoácidos adicionales se encuentran en las plantas o en los antibióticos. De estas sólo un isómero se encuentra en las proteínas. isoleucina. Estos incluyen a la D-alanina y el ácido D-glutámico de ciertas paredes celulares bacterianas y una variedad de D-aminoácidos en los antibióticos. desempeñan papeles importantes en los procesos metabólicos.

se produce coinciden sobre el mismo carbono un grupo hidroxilo (OH) y carbonilo (C=O). ‡ Hidrólisis: es un grupo funcionl compuesto de oxígeno e hidrógeno . ‡ Grupo Carboxilo: constituyen un grupo de compuestos que se caracterizan porque poseen un grupo funcional llamado grupo carboxilo o grupo carboxi (±COOH).‡ GLOSARIO ‡ Grupo Amino: es un grupo funcional derivado del amoniaco o alguno de sus derivados alquilados por eliminación de uno de sus átomos de hidrógeno.

‡ Isómeros: compuestos que tienen la misma fórmula molecular pero diferente fórmula estructural (y por tanto diferentes propiedades). ‡ Quirial: El término se refiere a un comportamiento diferenciado de dos entes que son uno simetría especular del otro . ‡ Glicina: Es el aminoácido más pequeño y el único no quiral de los 20 aminoácidos presentes en la célula. el alcohol etílico o etanol y el éter dimetílico. Por ejemplo.

‡ pKa: es parecido al pH. "hermafrodita") es un compuesto químico que es eléctricamente neutro pero que tiene cargas formales positivas y negativas sobre átomos diferentes.‡ zwitterión:(del alemán "zwitter" "híbrido". ‡ pKa=-log10Ka ‡ Ka= contante de disolucion . es la fuerza que tienen las moléculas de disociarse (es el logaritmo negativo de la constante de disociación de un ácido débil).

-aminoácidos presentes en las proteínas ‡ Aminoácidos alifáticos Glicina Alanina Valina Leucina Isoleucina Gli Ala Val Leu Ile [G] [A] [V] [L] [ I] .Los L.

‡ Aminoácidos con cadenas laterales que contienen Hidroxilo Serina Treonina Prolina Cisteína Metionina Ser Tre Pro Cis Met [S] [T] [P] [C] [M] .

‡ Aminoácidos Aromáticos Arginina Lisina Histidina Fenilalanina Tirosina Triptófano Arg Lis His Fen Tir Trp [R] [K] [H] [F] [Y] [W] .

‡ Aminoácidos ácidos y sus amidas Ácido aspártico Asparagina Ácido glutámico Glutamina Asp Asn Glu Gln [D] [N] [E] [Q] .

Intermediario en la biosíntesis de la urea. del aspartato y de la metionina. Intermediario en el metabolismo de la treonina. Intermediario en el catabolismo de la cisteína. Intermediario de la biosíntesis de la urea.-aminoácidos que ejecutan funciones en el metabolismo de los mamíferos ‡Homosisteína ‡Acido cisteinsulfínico ‡Homoserina Intermediario en la biosíntesis de la metionina. ‡Ornitina ‡Citrulina .

Triyodotironina (T3) ‡Tiroxina ‡(3.3´. Precursora de las hormonas tiroideas. Precursora de las hormonas tiroideas. Precursora de las hormonas tiroideas.5-Diyodotirosina ‡3. ‡3.5. Precursora de las hormonas tiroideas.‡Dopa ‡3-Monoyodotirosina Precursora de la melanina.3´.5´-tetrayodotironina) (T4) ‡B-Alanina .5. Precursora de las hormonas tiroideas. Parte de la coenzima A y de la vitamina patentenina.

Producto final del catabolismo de las pirimidinas en la orina de algunas personas.‡Taurina Ocurre en la bilis combinado con los ácidos biliares. Neurotransmisor formado a partir del glutamato en el tejido encefálico. ‡Ácido y-aminobutírico ‡Ácido B-aminoisobutírico .

la elevada energía necesaria para vencer las fuerzas iónicas que mantienen la malla cristalina. casi todos los aminoácidos son fácilmente solvatados en solventes polares como el agua y el etanol y por lo tanto. histidina y fenilalanina absorben la luz violeta. . Sus elevados puntos de fusión (superiores a 200 ° C) reflejan la presencia de grupos cargados. tirosina.esto es. el hexano o el éter. son solubles en ellos. Los aminoácidos aromáticos triptófano. pero insolubles en solventes no polares como el benceno.Propiedades físicas de los aminoácidos Solubilidad.

por ejemplo. El desprendimiento de CO2 es así indicador de un -aminoácido. Otras aminas distintas a los -aminoácidos también reaccionan con la ninhidrina formando un color azul. La ninhidrina reducida luego con el aminoácido liberado formando un complejo azul que absorbe al máximo la luz con longitud de onda de 570 nm. pero sin desprendimiento de CO2. . esterificación y acilación. Reacciones de coloración La descarboxilación oxidativa de los -aminoácidos con ninhidrina produce CO2 NH3 y un aldehído con un carbono menos que el aminoácido original. Este color constituye la base de una prueba cuantitativa para los -aminoácidos que pueden detectarse en cantidades tan pequeñas . formación de sales.Reacciones Químicas de los aminoácidos Los grupos carboxilo y aminoácidos muestran todas las reacciones que se pueden esperar de estas funciones.

En principio. Biológicamente la activación incluye la condensación inicial con el ATP. puesto que la constante de equilibrio favorece fuertemente la hidrólisis del enlace peptídico. . este puede incluir la conversión anterior de un cloruro ácido. Para sintetizar enlaces peptídicos entre 2 aminoácidos.Formación de enlaces peptídicos La reacción más importante de los aminoácidos es la formación del enlace peptídico. el grupo carboxilo debe ser activado primero químicamente. Sin embrago esta reacción no procede en la dirección descrita. la formación del enlace peptídico involucra la eliminación de un mol de agua entre el grupo -amino de un aminoácido y el grupo -carboxilo de un segundo aminoácido.

Aminoácidos unidos por enlaces peptídicos (Proporción sombreada) .Se llama enlace peptídico al enlace amina formado entre el grupo carboxilo de un aminoácido y el grupo amino del siguiente.

‡ Hidroxilo es un grupo funcional compuesto de oxígeno e hidrógeno. .aminas: son compuestos químicos orgánicos que se consideran como derivados del amoniaco y resultan de la sustitución de los hidrógenos de la molécula por los radicales alquilo. urea: Es el principal producto terminal del metabolismo de proteínas en el hombre y en los demás mamíferos. O-H es característico de los alcoholes.

Se usa en el ensayo químico de enlaces peptídicos. . en las determinaciones de proteínas. Un éster es un compuesto derivado formalmente de la reacción química entre un oxácido y un alcohol. ‡ Ninhidrina: Reactivo tóxico para la piel y membranas mucosas. y tiene propiedades radiosensibilizantes.‡ Esterificación: al proceso por el cual se sintetiza un éster. o sea.

Una de las propiedades mas importantes de las cadenas laterales de aminoácidos.ESTRUCTURAS DE LOS AMINOÁCIDOS Existen varias clases diferentes de cadenas laterales o grupos ³R´. es su capacidad de interacción con los solventes acuosos. es decir su grado de polaridad o no polaridad. COO H 3N Cadena lateral o grupo R C R H .

Se forma un polo negativo y otro positivo debido a la atracción de electrones al núcleo.POLARIDAD DE LOS ENLACES ‡ La polaridad se da cuando dos átomos están unidos por un enlace covalente y comparten electrones. . se dice que este es un enlace polar o que tiene polaridad.

‡ Los aminoácidos con cadenas laterales polares se dice que son hidrofílicos (afines al agua). Las cadenas laterales de los aminoácidos hidrofílicos contienen átomos electronegativos. Algunos aminoácidos son no polares. . porque sus cadenas laterales están formadas principalmente de cadenas hidrocarbonadas. ya que pueden formar interacciones débiles con las moléculas de agua. o hidrofóbicos. como el O y el N.

‡ Los aminoácidos pueden ser divididos en dos amplios grupos basándose en si son polares o no polares. en tanto que un grupo polar tiene diferencia de carga. Un grupo Apolar es aquel que no tiene ninguna diferencia de carga de una región. los grupos R unidos al átomo de carbono. .

Clasificación de los aminoácidos sobre las polaridades de sus grupos R. No polar ‡ Alanina ‡ Isoleucina ‡ Leucina ‡ Metionina ‡ Fenilalanina ‡ Prolina ‡ Triptófano ‡ Valina Polar ‡ Arginina ‡ Acido Aspártico ‡ Asparagina ‡ Cisteína ‡ Acido glutámico ‡ glutamina ‡ ‡ ‡ ‡ ‡ ‡ Glicina Histidina Lisina Serina Treonina Tirosina .

isoleucina. Suelen ocupar el interior de las proteínas globulares. leucina. sus cadenas laterales son hidrocarburos saturados. Todos estos aminoácidos son de tipo hidrófobo.Clasificación de aminoácidos Aminoácidos con cadenas laterales alifáticas Glicina. valina. donde contribuyen a la estructura global de la proteína. debido al efecto hidrofóbico. alanina. .

Aminoácidos alifáticos hidrogeno Metil isopropil Glicina Alanina Valina Sec-butil Iso-butil Leucina Isoleucina .

son la cisteína. cisteína y metionina. . y la metionina. son la serina y la treonina. treonina. que posee un grupo sulfhidrilo. Los aminoácidos cuyas cadenas laterales poseen átomos de azufre. La serina. que posee un enlace tioéster. Aminoácidos con cadenas laterales que contienen hidroxilo o azufre. Los aminoácidos que tienen cadenas alifáticas hidroxiladas. El grupo hidroxilo hace de estos aminoácidos mucho más hidrofílicos.

C Metionina. M Serina. Thr.Aminoácidos con hidroxilo o azufre Cisteina. S Treonina. T . Met. Ser. Cys.

pero difiere de los demás aminoácidos en que su cadena lateral está unida tanto al carbono alfa como al nitrógeno del grupo amino.Aminoácido cíclico ‡ La prolina también tiene una cadena lateral de naturaleza alifática. .

Hidrocarburo saturado de cadena abierta con enlace sencillo C . Alifático.C. Hidrocarburo: compuesto orgánico formado únicamente por átomos de carbono e hidrogeno. .GLOSARIO Hidrofílico: comportamiento de una molécula que tiene afinidad por el agua.

Aminoácidos aromáticos .

La fenilalanina es una alanina que lleva unida un grupo fenílico. . El triptófano tiene un grupo indol.‡ En esta grupo los aminoácidos posee un anillo aromático en su cadena lateral. lo que lo hace menos hidrofóbico y mas reactivo. La tirosina es como la fenilalanina con un hidroxila en su anillo aromático.

Aminoácidos ácidos y sus amidas .

. Estos son el ácido aspártico y el ácido glutámico (a estos aminoácidos se les denomina normalmente aspartato y glutamato par resaltar que sus cadenas laterales están cargadas negativamente a pH fisiológico). Los derivados sin carga de estos dos aminoácidos son la asparragina y la glutamina que contienen un grupo amida terminal en lugar del carboxilo libre.‡ En este grupo encontramos dos aminoácidos con cadenas laterales de naturaleza ácida y sus amidas correspondientes.

Asp. D Ácido glutámico.El ácido aspartico y el ácido glutámico son los únicos aminoácidos que llevan cargas negativas a pH 7 Ácido aspártico. E . Glu.

Aminoácidos básicos .

Lisina Arginina . Como los aminoácidos básicos y ácidos.Dentro de los aminoácidos con cadenas laterales muy polares encontramos tres aminoácidos básicos: lisina. también son claramente hidrófilos y tienden a encontrarse en la superficie de las moléculas de proteínas. en contacto con el agua que los rodea.arginina e histidina.

‡ Polar: Una sustancia es polar cuando sus moléculas se reordenan ante la presencia de un campo eléctrico.Glosario ‡ Hidrofilo: que absorbe el agua con facilidad. . ‡ Hidrofobico: que no absorbe el agua con facilidad.