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BIOPOLIMEROS

 CARBOHIDRATOS monosacáridos
PROTEINAS aminoácidos
 LIPIDOS ácidos grasos
glicerol, ....
 ACIDOS NUCLEICOS nucleótidos
PROTEINAS

G. Mulder 1839

“Protein” primera
importancia
PROTEINAS: TAMAÑO

 Unidades:

..... 30 1000 .......

 Peso molecular:
..... 12000 1000000 .......
PROTEINAS: CLASIFICACION
SEGÚN SUS PROPIEDADES FISICAS

 GLOBULARES:
Solubles, frágiles, redondeadas Hemoglobina

 FIBROSAS:
Insolubles, estables, estructurales Queratina
alargadas
PROTEINAS: CLASIFICACION
SEGÚN SU CONSTITUCION

 SIMPLES:
Aminoácidos Insulina
 CONJUGADAS:

Aminoácidos Hemoglobina
+
Grupo prostético
PROTEINAS CONJUGADAS
CLASE GRUPO EJEMPLO
PROSTETICO
Glicoproteínas Carbohidratos Inmunoglobulinas
Lipoproteínas Lípidos Lipoprot. sanguíneas
Nucleoproteínas Acidos nucleicos Cromosomas
Metaloproteínas Iones metálicos Ferritina
Cromoproteínas Grupos Hemoglobina
cromógenos
PROTEINAS: CLASIFICACION
SEGÚN SU FUNCION
 Enzimáticas Alcohol deshidrogenasa
 Estructurales Colágeno
 Almacenamiento Ferritina
 Transporte Hemoglobina
 Hormonales Insulina
 Contráctiles Actina
 Protectivas Inmunoglobulinas
 Toxigénicas Toxina botulínica
AMINOACIDOS: SOLUCION
 Anfóteros (iones dipolares: COOH, NH2)
 Equilibrioentre tres formas
- Catiónica o ácida
- Aniónica o básica
- Zwiterión
PUNTO ISOELECTRICO

 pH al que el aminoácido está como zwiterión.

 pH al que el aminoácido tiene carga neta 0.


ENLACE PEPTIDICO
Enlace formado entre el grupo
carboxilo de un aminoácido y el
grupo amino del siguiente.
Tiene direccionalidad. La cadena
presenta inicio (amino libre) y fin
(carboxilo libre)
PEPTIDOS A FORMARSE

a b

a: Número de aminoácidos en solución

b: Número de residuos en el péptido


PROTEINAS: ESTRUCTURAS

 ESTRUCTURA PRIMARIA
 ESTRUCTURA SECUNDARIA
 ESTRUCTURA TERCIARIA
 ESTRUCTURA CUATERNARIA
ESTRUCTURA PRIMARIA

SECUENCIA DE RESIDUOS.

Está dada por el enlace peptídico.


Su ruptura implica hidrólisis.
ESTRUCTURA SECUNDARIA

FORMA COMO SE DOBLA LA


ESTRUCTURA PRIMARIA

Está dada por los puentes de hidrógeno.


Su ruptura implica desnaturalización.
Puede ser: alfa hélice, beta u hoja
plegada y triple hélice.
ESTRUCTURA TERCIARIA
FORMA COMO SE ARREGLA LA
ESTRUCTURA SECUNDARIA EN
EL ESPACIO

Está dada por los puentes de hidrógeno,


puentes salinos, enlaces disulfuro,
interacciones hidrofóbicas.
Su ruptura implica desnaturalización.
ESTRUCTURA CUATERNARIA
FORMA COMO SE UNEN LAS ESTRUCTURAS
TERCIARIAS A SUS GRUPOS PROSTETICOS O
LAS SUBUNIDADES ENTRE ELLAS

Está dada por los puentes de hidrógeno, puentes


salinos, enlaces disulfuro, interacciones hidrofóbicas,
enlaces covalentes.
Su ruptura implica desnaturalización.
Sólo la presentan las proteínas conjugadas y las
multiméricas.