Componente principal del eritrocito.

Constituido por 2 porciones: Una fraccin no proteica (hem o hemo) Una fraccin proteica (globina) Peso molecular de 68.000 daltons. Color rojo.

 Formado por 4 ferroporfirinas idnticas. Cada ferroporfirina est compuesta por: Una protoporfirina IX Un tomo de hierro ( Fe ++) La protoporfirina IX, est formada por 4 pirroles. El Fe++ se ubica al centro de estos pirroles y se une a c/u a travs del tomo de N, que estos poseen.

ESTRUCTURA DE LA FERROPORFIRINA

Es una protena globular. Formada por 2 pares de cadenas polipeptdicas. Cada una formada por 141 a 146 aa. La variacin en la secuencia de aa da origen a diferentes tipos de cadenas. Cada cadena polipeptdica de la globina se une a travs de la histidina al tomo de hierro de su ferroporfirina.

 Se produce en la mitocondria y el citoplasma de los precursores eritroides a travs del ciclo del cido tricarboxlico. La transferrina es una protena plasmtica que transporta hierro en estado frrico hacia el eritrocito, la diaforasa (NADH) transforma el Fe+++, a Fe++ y se une a la protoporfirina IX para producir hemo, este deja la mitocondria y se una a las cadenas de globina en el citoplasma.

 La sntesis de la cadena alfa y zeta est codificado en el cromosoma 16. De las cadenas beta, gamma, delta, psilon estn en el cromosoma 11. Todas las cadenas de globinas se liberan de los ribosomas al citoplasma.

HEMOGLOBINA NORMAL Y SUS VARIANTES :

Los diversos tipos de Hb A ,se deben a modificaciones postraduccionales de la Hb. con diversos azucares A1a1;A1a2;A1b y la A1c. La Hb F es la ms abundante desde el 4to mes del embarazo hasta los 6 m. de edad.(tiene mayor afinidad por el O2) La Hb Gower I, Gower II y Portland, son embrionarias.

CATABOLISMO:
La globina se desdobla en aa, que son almacenados para luego ser utilizados. El hierro se almacena en los macrfagos (ferritina), luego es captado y transportado por la transferrina plasmtica a la MO para su reutilizacin. La protoporfirina IX bilirrubina captada por el hgado conjugada eliminada (bilis)

 Su principal funcin: transporte de oxigeno desde los alveolos hasta los tejidos, y de CO2 en sentido inverso. (carbaminohemoglobina) Si la Hb est cargada de O2: oxihemoglobina( sangre arterial). Si la Hb est libre de O2 : desoxihemoglobina o Hb reducida (sangre venosa). Cada molcula de Hb transporta hasta un mximo de 4 molec. de oxigeno (Hb saturada) de forma reversible. En condiciones normales la afinidad de la Hb por el O2 es baja.

FUNCION DE LA HEMOGLOBINA
En condiciones patolgicas esta puede fijar otros gases como el cido sulfhdrico (SH2) o el CO, dando lugar a sulfohemoglobina y carboxihemoglobina. El O2 slo se une al hierro ferroso o reducido y no al hierro frrico u oxidado. La Hb que contiene Fe+++ se denomina metahemoglobina (1%). Piel ciantica si es > de 10%.

CURVA DE DISOCIACION DE LA OXIHEMOGLOBINA

La relacin entre la presin de O2 y la saturacin de la Hb se describe mediante la curva de saturacin de la oxi- Hb. (curva sigmoidea ). La mioglobina tiene una curva de disociacin de la oxi-Hb hiperblica, dado a que tiene una sola unidad hem. As ,su afinidad por el O2 es>,liberando O2 a muy bajas tensiones tisulares.

1. 2. 3. 4.

La elevacin de la temperatura. La del pH del medio. El de la concentracin de CO2 en el medio. La presencia en el medio del 2,3 DPG (metabolito de la gluclisis).

METODOS DE LABORATORIO PARA LA DETERMINACION DE HB

1.- Su determinacin es importante para el dx. de anemias. 2.- Los mtodos utilizados se basan en sus propiedades fsico-qumicas, como es la capacidad que tiene la Hb o algunos de sus derivados para absorber luz. 3.- El ICSH-OMS recomienda el mtodo colorimtrico de la cianmetahemoglobina . Fe++HB Fe+++ meta Hb Meta Hb cianmetaHb (estable, rojo, 540nm)

 Valores de Referencia: Hombres : 14-18 g/dl Mujeres : 11-16 g/dl Nios : 10-14 g/dl