UNIVERSIDAD MICHOACANA DE SAN NICOLAS DE HIDALGO

MATERIA:

BIOQUIMICA
TEMA:

HEMOGLOBINA
ALUMNO:

OSCAR MENDOZA NORALES

SECC: 11

EMOGLOBINA
La hemoglobina (HB) es una protena globular, que esta presente en altas concentraciones en lo glbulos rojos y se encarga del transporte de O2 del aparato respiratorio hacia los tejidos perifricos;

transporte de CO2 y protones (H+) de los tejidos perifricos hasta los pulmones para ser excretados. Los valores normales en sangre son de 13 18 g/ dl en el hombre y 12 16 g/ dl en la mujer

ESTRUCTURA La hemoglobina es una protena con estructura cuaternaria, es decir, esta constituida por cuatro cadenas polipeptdicas

Dos a y dos b (hemoglobina adulta- HbA); dos a y dos d (forma minoritaria de hemoglobina adulta- HbA2- normal 2%); dos a y dos g (hemoglobina fetal- HbF).

ESTRUCTURA PRIMARIA

las hemoglobinas de todos los mamferos tienen un peso molecular aproximado de 65.000 y en esencia son tetrmeros, que constan de 4 cadenas pptidas, cada una de las cuales esta unida a un grupo hem. las molculas de hemoglobina se forman por combinacin de dos subunidades de una cadena peptdica llamada a y dos de b donde las cadenas polipeptdicas estn constituidas por eslabones de aminocidoaminocidos (aa) denominados residuos; conteniendo 141 residuos la cadena a y 146 la cadena b.

ESTRUCTURA SECUNDARIA
La orientacin de las cadenas polipeptdicas puede ser

completamente extendida ( que no es muy comn ), por lo que es mejor clasificarlas como:

Alfahlice. Hoja plegada. Al azar.

ESTRUCTURA TERCIARIA

La HB es casi esfrica (globular), con un dimetro de 55 A, las cuatro cadenas estn empaquetadas conjuntamente en disposicin tetradrica Los grupos Hemo, estn localizados en unas oquedades cercanas al exterior de la molcula, uno en cada subunidad. Los 4 lugares de unin del oxgeno estn separados, la distancia entre los dos tomos de Fe ms prximos es de 25 A e inclinados con ngulos diferentes.

ESTRUCTURA CUATERNARIA
Modula las actividades

biolgicas de las protenas. tanto las protenas transportadores (hemoglobina), como las enzimticas, pierden buena accin especfica al fraccionarla en subunidades. propia, admite una regulacin en su actividad es decir puede frenarse o acelerarse, en respuesta a metabolitos concretos que pueden ser el propio sustrato o distintos modulars alostericos

La protena ntegra al realizar la catlisis

TIPOS DE HEMOGLOBINA

HEMOGLOBINA A O HBAA: Es llamada tambin hemoglobina del adulto o hemoglobina normal, representa aproximadamente el 97% de la hemoglobina degradada en el adulto, formada por dos globinas lfa y dos globinas beta.

HEMOGLOBINA A2: representa menos del 2,5% de la hemoglobina despus del nacimiento, formada por dosglobinas alfa y dos globinas delta, que aumenta de forma importante en la beta-talasemia, al no poder sintetizar globinas beta.
HEMOGLOBINA S: hemoglobina alterada genticamente presente en la anemia de clulas falciformes. afecta predominantemente a la poblacin afroamericana y amerindia.

HEMOGLOBINA GLUCOSILADA: presente en patologas como la diabetes, resulta de la unin de la hb con carbohidratos libres unidos a cadenas carbonadas con funciones cidas en el carbono 3 y 4.

OXIHEMOGLOBINA: representa la hemoglobina que se encuentra unida al oxgeno normalmente ( hb+o2)