Tema 2 Inmunoglobulinas (Ig) o anticuerpos (Ac).

• Estructura de una molécula de Ig. • Subtipos de Igs (IgG, IgM, IgA, IgD e IgE). • Fragmentos Fab y Fc de las Igs. • Peculiaridades de la región variable de una Ig. • Genes de las inmunoglobulinas • Anticuerpos mono y policlonales • Concepto de CD.

Las Igs son producidas únicamente por los linfocitos B Receptor antigénico Igs solubles Linfocito B Célula plasmática .

Estructura básica de una inmunoglobulina o anticuerpo VL VH CH1 Fab (función de anticuerpo) CL Digestión proteolítica con papaina CH2 CH3 Fc (función de complemento) .

El dominio globular mantenido por puentes disulfuro es una estructura muy frecuente en las moléculas que participan en la respuesta inmune Todas las moléculas que tienen esta estructura se denominan “moléculas de la superfamilia de las inmunoglobulinas” .

IgG3 e IgG4 IgA1 e IgA2 . g3 y g4 * cadenas m * cadenas d * cadenas a. IgG2. hay 2 subtipos a1 y a2 * cadenas e Las cadenas pesadas determinan el subtipo de Ig: IgG IgM IgD IgA IgE IgG1.Variantes de Igs en función de sus componentes estructurales Cadenas ligeras Existen 2 tipos: * cadenas k * cadenas l Cadenas pesadas: 5 tipos (9 isotipos) * cadenas g. 4 subtipos g1. g2.

En condiciones normales.Las inmunoglobulinas mas abundantes en la sangre son las IgG IgG: 560 a 1800 mg/dl IgM: 45 a 250 mg/dl IgA: 100 a 400 mg/dl IgD: 0. los Acs circulantes del feto y del recién nacido son solamente de tipo IgG .01 mg/dl La IgG es la única inmunoglobulina que atraviesa la placenta.3 a 10 mg/dl IgE: inferiores a 0.

Las moléculas de IgM e IgA pueden formar multímeros. IgM pentamérica IgA dimérica cadena J pieza secretora cadena J .

La secreción de IgA en las mucosas es un proceso activo que requiere transporte a través de la célula epitelial .

Los anticuerpos son moleculas señalizadoras No tienen un efecto citotóxico directo Célula diana Celula efectora Ataque .

Unión a receptores en la membrana de los fagocitos CH3 .Variabilidad de los dominios de las Igs REGION VARIABLE VH VL CH1 CL CH2 REGION CONSTANTE 1. Fijación del complemento 2.

Estructura de los dominios constante y variable de una Ig región variable variabilidad 40 30 20 10 0 0 región V de la cadena ligera HV1 HV2 FR1 FR2 FR3 HV3 FR4 HV3 HV1 HV2 hebras b NH2 30 60 90 residuos región V de la cadena pesada HV1 HV2 100 variabilidad puente disulfuro HV3 FR3 FR4 FR1 FR2 80 60 40 20 0 0 30 60 90 residuos hebras b COOH región constante .

se requiere que exista ATRACCION entre ambos . además.La unión del Ag y del Ac no es covalente y depende de que sus estructuras espaciales sean complementarias Pero.

El complejo antígeno-anticuerpo se mantiene unido por fuerzas no covalentes .

.AFINIDAD: Es la fuerza de unión entre dos moléculas en un punto: ej una región Fab de una Ig y un determinante antigénico AVIDEZ: Es la suma total de fuerzas de unión entre dos moléculas o células en múltiples localizaciones.

híbrida Cel mieloma Reconocen el mismo epitopo del Ag Hibridoma Acs monoclonales .Anticuerpos monoclonales y policlonales Linfo B Ag específicos expansión clonal Acs policlonales Ag Reconocen diferentes epitopos del Ag FUSION Cél.

aunque tenga alguna diferencia estructural entre cada una de estas especies . reconocida por un conjunto determinado de anticuerpos monoclonales.CD (cluster of differentiation) CD8 ratón hamster hombre AcM-1 (Lyt-2) AcM-2 (OKT-8) AcM-3 (Leu-3) La denominación CD. seguida de un número. define a una molécula de la superficie celular. que tiene la misma función en diferentes especies animales.