ENZIMAS

ALUMNAS: GRECIA ALVAREZ MENDEZ JULISSA VALENCIA OCHOA VALERY YSABETH GOMEZ

Definicin:
Las

enzimas son molculas proteicas que controlan las reacciones bioqumicas. Establecen procesos en movimiento y los aceleran. Por eso se denominan biocatalizadores.

 Desde

el punto de vista qumico, las enzimas estn formadas de carbono (C), Hidrgeno (H), oxigeno (O), Nitrgeno (Ni), y Azufre (S) combinados, pero siempre con peso molecular bastante elevado y comn propiedades catlicas especificas. Las enzimas son catalizadores de naturaleza protenica que regulan la velocidad a la cual se realizan los procesos fisiologicos, producidos por los organismos vivos.

Clases de Enzimas
Oxido-reductasas: catalizan reacciones de oxido-reduccin, las que implican la ganancia (o reduccin) o prdida de electrones (u oxidacin). Las ms importantes son las deshidrogenasas y las oxidasas Transferasas: transfieren grupos funcionales de una molcula a otra.

Hidrolasas: rompen varios tipos de enlaces. Liasas: adicionan grupos funcionales a los dobles enlaces. Isomerasas: convierten los sustratos ismeros unos en otros. Ligasas o Sintasas: forman diversos tipos de enlaces aprovechando la energa de la ruptura del ATP.

ENZIMAS DIGESTIVAS
La

funcin de las enzimas digestivas es apurar las reacciones qumicas, experimentan reacciones de desembalaje, debido a la accin de diversas enzimas. Entre las ms importantes estan:

LIPASAS
Es

una enzima ubicua de la clase de las hidrolasas, que se usa en el organismo para disgregar los lpidos (grasas) de los alimentos de manera que se puedan absorber. Su funcin principal es catalizar la hidrlisis de triacilglicerol a glicerol.

LIPASAS
VALORES

SIGNIFICADO RESULTADOS

NORMALES 0 a 160 unidades por litro (U/L). Los rangos de los valores normales pueden variar ligeramente entre diferentes laboratorios.

Los niveles superiores a los normales pueden indicar: Colecistitis (con efectos en el pncreas) Cncer pancretico Pancreatitis lcera u obstruccin estomacal Gastroenteritis viral

DE LOS ANORMALES

AMILASA
La

amilasa, denominada tambin ptialina o tialina, es un enzima hidrolasa que tiene la funcin de digerir el glucgeno y el almidn para formar azcares simples. La amilasa es un enzima que ayuda a digerir los carbohidratos. Se produce principalmente en el pncreas y en las glndulas salivales

AMILASA
El

rango normal es de 23 a 85 unidades por litro (U/L). Algunos laboratorios dan un rango de 40 a 140 U/L.

SIGNIFICADO DE LOS VALORES ANORMALES Los niveles elevados de amilasa pueden indicar: Pancreatitis aguda Cncer del pncreas, ovarios o pulmones Colecistitis Ataque de vescula biliar resultante de enfermedad Infeccin de las glndulas salivales (como paperas) o una obstruccin Oclusin intestinal Macroamilasemia Obstruccin de las vas biliares o pancreticas

ENZIMAS HEPATICAS TRANSAMINASAS

Las

transaminasas son enzimas. En el organismo las enzimas permiten ciertos procesos, por ejemplo, transformar sustancias. Las transaminasas constituyen un excelente marcador de lesin hepatocelular, por tal motivo se encuentran dentro de las pruebas de funcionamiento hepatico.

ENZIMAS HEPATICAS TRANSAMINASAS

TGO: Transaminasa glutamico oxalactica. Est presente en casi todos los rganos, dentro de las clulas, y que cuando se encuentra en sangre en niveles muy elevados significa que ha habido destruccin celular.

TGP

: Transaminasa glutamico pirvica. Se localiza principalmente en el hgado y su misin es la fabricacin de glucosa.

ENZIMAS HEPATICAS TRANSAMINASAS Una

Los

niveles normales de TGO en sangre son: 5-40 U/ml. Los niveles normales de TGP son: 5-30 U/ml.

aumento en el valor de las transaminasa puede deberse a los siguientes casos: Enfermedades del hgado: Destacan las hepatitis, el excesivo consumo de alcohol Enfermedades del pncreas: Cuando se inflama el pncreas, ya sea por el alcohol o por infecciones vricas Enfermedades del corazn: Es muy frecuente la elevacin de las transaminasas en el infarto agudo de miocardio y en la insuficiencia cardaca aguda.

FOSFATASA
Una fosfatasa es una enzima del grupo de las esterasas que cataliza la eliminacin de grupos fosfatos de algunos sustratos, dando lugar a la liberacin de una molcula de ion fosfato y la aparicin de un grupo hidroxilo en el lugar en el que se encontraba esterificado el grupo fosfato Hay dos tipos fosfatasa alcalina y fosfatasa acida.

FOSFATASA ALCALINA
La

fosfatasa alcalina (ALP) es una enzima hidrolasa responsable de eliminar grupos de fosfatos de varios tipos de molculas como nucletidos, protenas y alcaloides.

FOSFATASA ALCALINA

VALORES NORMALES El rango normal es de 44 a 147 UI/L (Unidades internacionales por litro), aunque stos valores pueden variar ligeramente de un laboratorio a otro, al igual con la edad y el sexo de la persona

Los

niveles de la fosfatasa alcalina superiores a los normales pueden deberse a: Obstruccin biliar Enfermedad sea Hepatitis Leucemia Enfermedad heptica

FOSFATASA ACIDA
Las

fosfatasas cidas (FA) son enzimas hidrolticas, de localizacin lisosmica, pertenecientes al grupo de las fosfomonoesterasas, que actan sobre los steres del cido fosfrico.

FOSFATASA ACIDA
VALORES

REFERENCIA Los valores de referencia son: Fosfatasa cida: < 11 mU/ml

DE

Las fosfatasas cidas se encuentran presentes en casi todos los tejidos del organismo, siendo particularmente altas sus cantidades en prstata, estmago, hgado, msculo, bazo, eritrocitos y plaquetas.

ENZIMAS CARDIACAS
Son estructuras proteicas que se encuentran dentro de las clulas musculares del corazn denominadas cardiociotos. son marcadores de lesiones que ocurren en la fibras del miocardio.

ENZIMAS CARDIACAS
LDH:

La lactato deshidrogenasa es una enzima catalizadora que se encuentra en muchos tejidos del cuerpo. Corresponde a la categora de las oxido-reductasas, dado que cataliza una reaccin redox.

VALORES

NORMALES Un rango tpico es de 105 a 333 UI/L (unidades internacionales por litro). Significado Clinico: La LDH pasa a la sangre ante toda destruccin de estos tejidos (traumtica, infecciosa o neoplsica)

Caractersticas notables de las enzimas:

Son protenas que poseen un efecto catalizador al reducir la barrera energtica de ciertas reacciones qumicas. Influyen slo en la velocidad de reaccin sin alterar el estado de equilibrio. Actan en pequeas cantidades.

Forman un complejo reversible con el sustrato. No se consumen en la reaccin, pudiendo actuar una y otra vez. Muestran especificidad por el sustrato. Su produccin est directamente controlada por genes.

1.La sustancia sobre la que acta el enzima se llama sustrato. 2.El sustrato se une a una regin concreta del enzima, llamada centro activo. El centro activo comprende (1) un sitio de unin formado por los aminocidos que estn en contacto directo con el sustrato y (2) un sitio cataltico, formado por los aminocidos directamente implicados en el mecanismo de la reaccin 3.Una vez formados los productos el enzima puede comenzar un nuevo ciclo de reaccin

1.- El enzima y su sustrato

2.- Unin al centro activo

3.- Formacin de productos

Propiedades de las Enzimas

Las propiedades de los enzimas derivan del hecho de ser protenas y de actuar como catalizadores. Como protenas, poseen una conformacin natural ms estable que las dems conformaciones posibles. As, cambios en la conformacin suelen ir asociados en cambios en la actividad cataltica.

Los factores que influyen de manera ms directa sobre la actividad de un enzima son: pH temperatura cofactores

Clasificacin de las enzimas de acuerdo a su complejidad

En las protenas conjugadas podemos distinguir dos partes: Apoenzima: Es la parte polipeptdica de la enzima. Cofactor: Es la parte no proteica de la enzima. La combinacin de la apoenzima y el cofactor forman la holoenzima.