KATALISIS DAN KINETIKA ENZIM

FAKHIRA DWI AWLIYA FATMAWATI FIRDA REZKI AMALIA FITRIANI (023)

KATALISIS DAN KINETIKA ENZIM

ENZIM
KLASIFIKASI ENZIM KATALISIS ENZIM KINETIKA ENZIM MAMFAAT KLINIS ENZIM

ENZIM
Defenisi enzim adalah suatu protein yang berfungsi sebagai biokatalisator reaksi biokimia pada makhluk hidup. Sifat-sifat enzim - bersifat katalisator - bekerja secara spesifik dan sangat cepat - dapat digunakan berulang kali - rusak oleh panas (termolabil) - diperlukan dalam jumlah sedikit - dapat bekerja bolak-balik

Struktur Enzim
Apoenzim
Bagian protein yang bersifat labil, misalnya mudah terpengaruh oleh suhu dan keasaman.

Koenzim & Kofaktor

Bagian yang bukan protein (gugus prostetik) yaitu gugusan yang aktif. Berupa, Koenzim (tersususn atas vitamin B) dan Kofaktor (logam besi, tembaga, atau zat organik yang mengandung logam).

Holoenzim
Gabungan bagian protein dan non protein.

KLASIFIKASI ENZIM
Enzim terbagi menjadi enam kelas berdasarkan International Union Of Biochemistry (IUB), yaitu: Oksidoreduktase Transferase Hidrolase Liase Isomerase Ligase

1. Oksidoreduktase mngkatalisis reaksi oksidasi reduksi atau transfer elektron a/ atom hidrogen. contoh: Alkohol : NAD oksido reduktase
R C O H + NAD R C H + NADH + H

NADH peroksidase mngkatalisis reaksi :

NADH + H+ HO NAD+ 2 HO

Katalase berfungsi dalam sel II mndetoksifikas HO HO + HO O + HO

2. Transferase mengkatalisis transfer gugus fungsional diantara donor & akseptor.

3. Hidrolase Hidrolase mengkatalisis reaksi penguraian ikatan C-O, C-N,O-P dan C-S secara hidrolitik. Contoh: R-C-N-R + HO R-C-O + NN-R 4. Liase Liase mengkatalisis penambahan gugus ke ikatan ganda. Contoh:

R-C-C-O + H

R-C-H

5. Isomerase

Contoh: HC-O-P-O

H-C-OH

6. Ligase
Ligase mngkatalisis reaksi sintetik di mana 2 molekul brgabung, sbagai sumber energi hidrolisis adalah ATP.

KATALISIS ENZIM

Tempat Aktif (Tapak Aktif) yaitu tempat spesifik suatu enzim yang dapat mengikat substrat dan dibentuk oleh residu asam amino. Model katalisis enzim 1. lock and key (Fischer) 2. induced fit (Koshland)

KINETIKA ENZIM
Reaksi enzimatis dpt digmbrkan sbb : Reaksi : E + S = ES E + P E = Enzim S = Substrat ES = Komplek enzim substrat P = Produk a/ hasil akhir Mekanisme reaksi enzim substrat ini dpt digbrkan dgn mnggunakan : 1. Model Fischer (model kaku) 2. Model Koschland (M. konformasi / fleksibel.

Faktor yang mempengaruhi kinetika enzim 1. Faktor Suhu

suhu optimalnya 30-35 C 2. PH Enzim pada umumnya memiliki pH optimum antara pH 5-9, ada beberepa pengecualian, misalnya pepsin (dilambung) pH optimumnya sangat asam. 3. Kadar substrat Jika kadar substrat dinaikkan,kecepatan reaksi enzim meningkat.

Dan bila kadar substrat terus dinaikkan,pada kadar substrat tertentu dicapai kecepatan reaksi yg maximal. Setelah Vmaks dicapai,penembehan kedar substrat tidak lagi meningkatkan kecepatan reaksi enzim. 4. Kadar enzim kecepatan suatu reaksi yg menggunakan enzim tergantung pada kadar enzim. Pada suatu kadar substrat tertentu, kecepatan reaksi bertambah dengan bertambahnya konsentrasi enzim. 5. Inhibitor a. Inhibitor reversible (dapat balik) b. Inhibitor irreversible (tidak dapat balik)

Inhibitor reversible, terdiri atas dua: inhibitor kompetitif Inhibitor nonkompetitif

6. Toksik racun faktor ini mempengaruhi aktivitas enzim sesuai dengan rusaknya struktur enzim akibat denaturasi protein

Struktur primer protein enzim Molekul protein enzim ditentukan oleh kode genetik yang berupa trinukleotida pembawa pesan mRNA-nya yg ditentukan o/ rngkaian basa komplementernya dalam template (gen DNA).

Jadi, inaformasi u/ sintesis protein yg di simpen dlm DNA,menentukan kemauan sel u/ mensintesis enzim khusus. Bila terjadi perubahan rangkaian nukleotida DNA,dihasilkan molekul protein yg telah dimodifikasi,pristiwa ini dinamakan mutasi.

Pengaturan aktivitas enzim Dilakukan melalui beberapa cara, misnya: 1. modifikasi kovalen Berupa penempelan dengan ikatan kovalen dengan enzim. 2. Pembentukan proenzim. membantu pengadaan enzim secara cepat. 3. Pengaturan Allosterik. Diatur oleh suatu senyawa dengan BM yang tidak ada kemiripan struktur dengan substrat atau enzim. 4. Mekanisme feedback jika produk semakin banyak, maka aktivitas enzim semakin berkurang.

MAMFAAT KLINIS ENZIM

Enzim plasma fungsional Enzim tertentu,proenzim & substratnya terdapat setiap saat dalam sirkulasi orang normal & melaksanakan fungsi fisiologis dalam darah. Enzim plasma nonfungsional Tidak melakukan fungsi fisiologis dalam darah. Substratnya sering tidak ada dalam plasma, dan enzim itu sendiri terdapat dalam darah dg kadar jutaan kali lebih rendah dari kadarnya dalam jaringan.

Ada pertanyaan ??