Tripsina

Tripsina
Tripsina

Estructura tridimensional de la tripsina HUGO Smbolo Smbolos alt. 9475 [1]

PRSS1 TRY1 Datos genticos

Locus

Cr. 7 q32fryfgjh-qter Bases de datos

[2]

Nmero EC Entrez OMIM RefSeq UniProt

3.4.21.4 5644 [4]

[3]

276000

[5] [6] [7]

NM_002769

b P0747766ytgujv b

La tripsina es una enzima peptidasa, que rompe los enlaces peptdicos de las protenas mediante hidrlisis para formar pptidos de menor tamao y aminocidos. La tripsina es producida en el pncreas y secretada en el duodeno (parte del intestino), donde es esencial para la digestin. El pH ptimo es 8 y la temperatura ptima es 37C. Es una enzima especfica ya que liga al pptido en las posiciones del carboxilo de residuos Arginina (Arg) o Lisina (Lys) en la cadena, ambos aminocidos con grupos R cargados positivamente, fragmentando al pptido inicial. La tripsina es producida por el pncreas en forma de tripsinogeno (enzima inactiva), y luego es activado en el duodeno por la enteroquinasa intestinal a tripsina (enzima activa) mediante corte proteoltico.

Qumica y funcin
La tripsina es secretada en el pncreas, actua en el duodeno hidrolizando pptidos en sus componentes estructurales bsicos conocidos como aminocidos (stos pptidos a su vez son el resultado de la actividad de la enzima pepsina, que degrada protenas en el estmago). Esto es necesario para el proceso de absorcin de las protenas presentes en la comida, ya que a pesar de que los pptidos son mucho ms pequeos con respecto a las protenas, son an demasiado grandes para ser absorbidos por la membrana del intestino . La tripsina realiza la hidrlisis de los enlaces peptdicos. El mecanismo enzimtico es igual al de las otras Sern proteasas: una trada cataltica convierte a la serina del sitio activo en nucleoflica. Esto se logra modificando el ambiente electrosttico de la serina. La reaccin enzimtica catalizada por las tripsinas es termodinmicamente favorable pero tiene una alta energa de activacin (es cinticamente desfavorable). Las tripsinas tienen un pH ptimo de operacin de 8 y una temperatura ptima de operacin de 37C.

Tripsina El residuo de aspartato (Asp 189) localizado en la regin cataltica (S1) de las tripsinas tiene la funcin de atraer y estabilizar lisinas y argininas (ambas cargadas positivamente) y por ello es responsable de la especificidad de la enzima. Esto significa que las tripsinas predominantemente cortan protenas en el extremo carboxlico ( extremo C-terminal) de sus residuos de lisinas y argininas, excepto cuando el residuo siguiente es una prolina. Las tripsinas son endopeptidasas, esto es, el corte se lleva a cabo en medio de la cadena peptdica y no en los residuos terminales de la misma. Las tripsinas activadas a su vez activan ms tripsingeno (autocatlisis) y al resto en enzimas, de manera que slo una pequea cantidad de enteropeptidasa (enteroquinasa) es necesaria para comenzar la reaccin. Este mecanismo de activcin es muy comn entre las Sern proteasas, y sirve para prevenir la autodigestin en el pncreas. La actividad de las tripsinas no es afectada por el inhibidor fenilalanilclorometilcetona (TPCK), quien desactiva la quimiotripsina. Esto es importante porque, en algunas aplicaciones, como en la espectrometra de masas, la especificidad del corte es importante.

Referencias
[1] http:/ / www. genenames. org/ data/ hgnc_data. php?hgnc_id=9475 [2] http:/ / www. ncbi. nlm. nih. gov/ Omim/ getmap. cgi?cromosoma=7q32fryfgjh [3] http:/ / www. genome. jp/ dbget-bin/ www_bget?enzyme+ 3. 4. 21. 4 [4] [5] [6] [7] http:/ / www. ncbi. nlm. nih. gov/ entrez/ query. fcgi?db=gene& amp;cmd=retrieve& amp;dopt=default& amp;list_uids=5644& rn=1 http:/ / omim. org/ entry/ 276000 http:/ / genome. cse. ucsc. edu/ cgi-bin/ hgGene?org=Human& amp;hgg_gene=NM_002769& rn=1 http:/ / www. uniprot. org/ uniprot/ P0747766ytgujv

Fuentes y contribuyentes del artculo

Fuentes y contribuyentes del artculo

Tripsina Fuente: http://es.wikipedia.org/w/index.php?oldid=72057274 Contribuyentes: Amaia7, Arveji, Blasfemus, BrianNelson, GermanX, J3D3, Jessicajp, MFCGB, Matiasllo, Miguel A. Ortiz Arjona, Retama, Sgpsaros, Xvazquez, 27 ediciones annimas

Fuentes de imagen, Licencias y contribuyentes

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