ENZIM

By: MUSYIRNA RAHMAH NST, M.Si

ENZIM
Enzim : Protein yang memiliki aktivitas katalitik suatu
reaksi kimia (BM: 1200-1jt)
Fungsi : Biokatalisator (mempercepat reaksi ; 10
8
- 10
11
kali)
Lokasi Enzim :
- Sel (Mis: Sel Hati, Sel Pangkreas, Sel Usus)
- Organel sel (Mis: Sitoplasma, Mitokondria, Lisosom,
Ribosom, badan Golgi, Inti sel)
Teknik Isolasi : Sentrifugasi berkecepatan Tinggi + Histokimia
(Histoenzimologi)
Peranan: Kesehatan dan penyakit (Mis: Keterlibatan enzim pada
proses pencernaan dan penyerapan makanan (KH,Lipid, Protein),
metabolisme obat)


Gugus Prostetik: Koenzim dan ion logam terikat kuat/secara
pernanen pada protein enzim

Enzim Mengandung:
1. Koenzim: molekul organik kompleks
2. Kofaktor: molekul anorganik+koenzim
3. Apoenzim : Bagian protein dari enzim
4. Haloenzim: Apoenzim + kofaktor
enzim aktif lengkap dg komponenya
Contoh-contoh Enzim
Lipase, amilase, protease, malat dehidrogenase, RNA
polimerase, Fruktokinase, Sitrat sintetase, Fosfoglukoisomerase
dll


KOENZIM
Enzim memerlukan Koenzim pada suatu proses pemindahan
gugus dan reaksi lainnya.
Koenzim : Molekul Organik komplex/ Molekul organik
sekunder
Fungsi:
1. Sebagai pembawa sementara atom spesifik/gugus
fungsional
2. Meningkatkan aktivitas katalititk enzim
Koenzim berikatan dengan enzim melalui ikatan kovalen
KOENZIM
SENYAWA
YG DIPINDAHKAN
1.Tiamin pirofosfat
2. Flavin Adenin Dinukleotida
(FAD)
3. Nikotinamida adenin dinukleotida
4. Piridoksal fosfat
5. 5-Deoksiadenosilkobalamin
(Koenzim B12)
6. Biositin
7.Tetrahidrofosfat
8. Koenzim A
Aldehid
Atom hidrogen

Ion Hidrida (H-)
Gugus Amino
Atom H dan gugus alkil

CO2
Gusus satu karbon lainnya
Gugus Asil


Contoh Enzim yg memerlukan KOFAKTOR
Fe
+2
atau Fe
+3



Cu
+2

Zn
+2


Mg
+2


Mn
+2

K
+

Se
Ni
+


Oksidase sitokrom
Katalase
Peroksidase
Oksidase sitokrom
Polimerase DNA
Dehidrogenase Alkohol

Heksokinase
6- Fosfatase Glukosa
Arginase
Piruvat kinase
Glutation peroksidase
Urease

TABEL 1.
KLASIFIKASI ENZIM SECARA
INTERNASIONAL
N
O

KELAS

JENIS REAKSI YANG DIKATALISIS

1.
2.
3.
4.
5.
6.

Oksidoreduktase
Transferase
Hidrolase
Liase
Isomerase
Ligase

Pemindahan elektron
Pemindahan gugus fungsionil
Reaksi hidrilisis
Penambahan gugus ikatan ganda
Pembentukan isomer
Pembentukan ikatan C-C, C-S, C-O,
C-N
Reaksi kondensasi dan penguraian
ATP

TABEL 2.
PENAMAAN ENZIM
IUB ( Commision on Enzymes of the International Union of
Biochemistry): penggolongan enzim berdasarkan fungsinya)---
lihat tabel 2.
Nama Trivial (Biasa)
Cont: Tripsin, Khimotripsin, Pepsin, Renin dll
Disesuaikan dengan nama substratnya
substrat + ase
contoh: Amilum + ase ----- amilase
Fumarat + ase ---- Fumarase
Disesuaikan dengan reaksinya (reaksi + ase)
cont: Hidrolisis + ase ---- Hidrolase
Oksidase + ase ---- Oksidase



Bagaimana enzim bekerja?
Reaksi tanpa enzim:
Lambat
Membutuhkan suhu yang tinggi
Tekanan yang tinggi
Reaksi enzimatis
Enzim memberikan suatu lingkungan yg spesifik di
dalam sisi aktifnya, sehingga reaksi secara energetik
dapat lebih mudah terjadi
AKTIVITAS ENZIM
Spesifik (suatu enzim bekerja secara khas terhadap suatu substrat
tertentu),
contoh:
- Enzim urease hanya bekerja untuk substrat urea
- Enzim Arginase bekerja terhadap arginin
Kekhasan ini disebabkan oleh Apoenzim bukan disebabkan oleh
koenzim
cont: Koenzim Enzim dekarboksilase dan transaminase sama
yaitu: piridoksilase
Tiap enzim hanya bekerja pada satu reaksi, walaupun beberapa
reaksi terjadi bersamaan.

Teori untuk menjelaskan kerja
enzim:
Lock and Key analogy
Enzim memiliki struktur sisi spesifik yang cocok dengan
substrat.
Mampu menerangkan spesifitas ensim ttp tidak dapat
menerangkan stabilitas fase transisi ensim
Induced Fit theory
mempertimbangkan fleksibilitas protein, sehingga pengikatan
suatu substrat pada enzim menyebabkan sisi aktif mengubah
konformasinya sehingga cocok dgn substratnya. dpt
menerangkan fase transisi ES komplek
PUSAT AKTIF ENZIM (tapak katalitik)
Konfigurasi molekul substrat mirip dengan sisi aktif dari enzim
shg memungkinkan tjd reaksi enzimatik
Emil Fisher: Model kunci dan anak kunci
Koshald: model induced fit:substrat menginduksi perub
bentuk/konformasi dalam enzim begitu juga dengan enzim (spt
pemakaian sarung tangan)
Tapak aktif terdapat di dalam celah
Cont: lisozim, ribonuklease
Asam amino yang sering terdapat pada sisi aktif enzim:
Glu,Asp,Lis ,arg (bersifat hidrosiklik, asidik dan alkalik:
bekerja sebagai nukleofilik, katalisator asam/basa,
akseptor gugus yang dipindahkan)
Lock and key model
Induced Fit model

Efisien (mempercepat reaksi 10
8
- 10
11
kali jika
tanpa katalis )
Kondisi aktivitas spesifk enzim
1. pH Optimum
2. Temperatur optimum
Denaturasi (perubahan konformasi molekul enzim)
menyebabkan penurunan aktivitas enzim
disebabkan PH& Temperatur terlalu
extrim

CARA IKATAN ENZIM DAN SUBSTRAT
Enzim dan substrat berikatan
melalui
1. Interaksi hidrofobik antara
gugus R
nonpolar
2. Ikatan hidrogen
3. Ikatan ion
4. Ikatan vanderwaals
Gambar sisi aktif enzim dan asam amino yang
terlibat
Sisi aktif mempunyai 2 bagian yg penting:
Bagian yang mengenal substrat dan kemudian
mengikatnya
Bagian yang mengkatalisis reaksi, setelah substrat
diikat oleh enzim

Asam amino yang membentuk kedua bagian tersebut
tidak harus berdekatan dalam urutan secara linear,
tetapi dalam konformasi 3D mereka berdekatan
Faktor yang mempengaruhi aktivitas enzim?
1. Konsentrasi enzim
2. Konsentrasi substrat
3. Suhu
4. pH
5. Inhibitor (tugas.)

A. Konsentrasi Enzim
Kecepatan reaksi bertambah
dengan bertambahnya konsentrasi
enzim


Konsentrasi enzim
A
k
t
i
v
i
t
a
s

e
n
z
i
m

B. Konsentrasi substrat
Persamaan Michaelis-Menten :

E + S ES
ES P + E

Vo = V maks [S]
Km + [S]
Ket:
E= Enzim
S= Substrat
P= Produk
ES= Kompleks Enzim dan substrat
Vo= Kecepatan awal
Vmaks= Kecepatan maksimum
Km= Tetapan Michaelis Menten enzim/ konsentrasi substrat tertentu
pada saat enizm mencapai kecepatan maksimumnya


Konsentrasi substrat
K
e
c
e
p
a
t
a
n

a
w
a
l

Vmaks
Vmaks
Teori Michaelis Menten :
Pada Konsentrasi enzim tetap maka pertambahan konsentrasi substrat akan
menaikkan kecepatan reaksi, akan tetapi pada batas konsetrasi tertentu
kecepatan reaksi akan tetap walaupun konsentrasi substrat diperbesar

C. Suhu
Tiap enzim memp suhu optimum
- suhu rendah--- reaksi lambat
- suhu tinggi--- reaksi lbh cpt
- proses denaturasi ---
menurunkan kec reaksi

D. pH
- struktur kompleks ES tergantung
pada pH lingkungannya.
- pH terlalu tinggi dapat menybkn
denaturasi--- penurunan
aktivitas enzim

pH/suhu optimum : suatu daerah pH/suhu
yang menybkn kec reaksi paling tinggi



Suhu Optimum
K
e
c
e
p
a
t
a
n

r
e
a
k
s
i

pH Optimum
K
e
c
e
p
a
t
a
n

r
e
a
k
s
i

Proenzim/ zimogen
Enzim inaktif (prekursor inaktif enzim yang diaktifkan oleh proses
pemecahan proteolitik spesifik)
Cont: Enzim Zimogen
Insulin : Proinsulin
Pepsin : Pepsinogen
Tripsin : Tripsinogen
Khimotripsin : Khimotripsinogen
Beberapa protein tertentu disekresikan dalam bentuk inaktif karena:
protein tersebut ada yang dibutuhkan hanya sekali-sekali (interminen)
yang terjadi sebagai reaksi terhadap kebutuhan fisiologik atau
patofisiologik seperti
Pada proses pencernaan makanan
Pembekuan darah

ISOZIM
Isozim (isoenzim)
Def: enzim yang berbeda secara fisik tetapi memiliki aktivitas
katalitik yang sama atau bentuk ganda suatu enzim yang berbeda
satu sama lain dalam hal afinitas terhadap substrat, aktivitas
maksimum atau dalam sifat-sifat pengaturannya
Ditermukan dalam serum dan jaringan semua vetebrata, insekta,
tumbuhan dan orgganisme subselular manusia
Cont: isozim dehidrogenase, oksidase, transaminase, fosfatase,
transfosforilase dan enzim proteolitik.


Tugas
Faktor Inhibitor terhadap aktivitas enzim
Enzim alosterik?
Enzim plasma fungsional dan nonfungsional,
contoh untuk diagnosis klinik
Contoh perhitungan kinetika enzim, Vmak,Km
dan Vo
Terimakasih