BIOQUIMICA DE LAS

PROTEINAS


CONCEPTOS INICIALES
Bioqumica
Concepto:
Es el estudio de las sustancias
presentes en los organismos vivos y
de las reacciones qumicas en las que
se basan los procesos vitales.
Objeto
Su objetivo principal es el conocimiento de la
estructura y comportamiento de las molculas
biolgicas, que son compuestos de carbono que
forman las diversas partes de la clula y llevan a
cabo las reacciones qumicas que le permiten
crecer, alimentarse, reproducirse y usar y
almacenar energa.
Acidos nuclicos
Los cidos nucleicos son responsables del
almacen y transferencia de la informacin
gentica. Son molculas grandes formadas por
cadenas largas de unas subunidades llamadas
bases, que se disponen segn una secuencia
exacta. stas, son "ledas" por otros
componentes de las clulas y utilizadas como
patrones para la fabricacin de proteinas. Hay 2
tipos de cidos nucleicos el cido
desoxirribonucleico (ADN) y el cido ribonucleico
(ARN), y estn presentes en todas las clulas.
Sntesis de protena
El mensaje gentico se encuentra en las cadenas de ADN.
Para que la clula se divida este ADN dedbe duplicarse:
REPLICACIN, repartindose entre las clulas hijas.
Durante la interfase el funcionamiento de la clula est
dirigido por las protenas. A partir del ADN se forma una
molcula de ARN (TRANSCRIPCIN) que sale del
ncleo: ARN y es "ledo" por el RNA
r
con la ayuda del

RNA
t
que le provee los aminocidos para la formacin
de las protenas: TRADUCCIN

El apareamiento
normal en una doble
cadena de DNA
sera:

DNA DNA
A T
G C
T - A
C G

El apareamiento
de bases entre
DNA y RNA sera
el siguiente:

DNA RNA
A U
G C
T A
C G
Protenas
Las protenas son molculas
grandes formadas por
pequeas subunidades
denominadas aminocidos.
Utilizando slo 20
aminocidos distintos, la clula
elabora miles de protenas
diferentes, cada una de las
cuales desempea una funcin
altamente especializada.

Protenas
Son biopolmeros grandes muchos de los cuales
funcionan como enzimas. Otros sirven como
componentes estructurales importantes de las
clulas y de los organismos. Su estructura est
determinada en gran parte, por el orden de los
aminocidos que se unen. Este orden, a su vez,
est codificado por los genes.
Carbohidratos
Los hidratos de carbono son las molculas
energticas bsicas de la clula. Contienen
proporciones aproximadamente iguales de
carbono e hidrgeno y oxgeno.
Las plantas obtienen lo carbohidratos de la
fotosntesis
Los animales, obtienen sus hidratos de carbono
de los alimentos


Lpidos
Los lpidos son sustancias grasas que
desempean diversos papeles en la clula.
Algunos se almacenan para ser utilizados como
combustible de alto valor energtico, mientras
que otros se emplean como componentes
esenciales de la membrana celular
Metabolismo
Todas stas molculas y la misma clula, se
hallan en constante variacin. Una clula no
puede mantenerse viva a menos que est
continuamente formando y rompiendo
protenas, hidratos de carbono y lpidos;
reparando los cidos nucleicos daados y
utilizando y almacenando energa. El conjunto
de estos procesos activos y dependientes de la
energa se denomina metabolismo
Protenas
La funcin primordial de la protena es:
producir tejido corporal y
sintetizar enzimas.
Las protenas animales y vegetales no se
utilizan en la misma forma en que son
ingeridas, sino que las enzimas digestivas
(proteasas) deben descomponerlas en
aminocidos que contienen nitrgeno.

Protenas
Rompiendo los enlaces de
pptidos que ligan los
aminocidos ingeridos
para que stos puedan ser
absorbidos por el intestino
hasta la sangre y
reconvertidos en tejido.
Aminoacidos
De los 20 aminocidos que
componen las protenas, ocho se
consideran esenciales es decir:
como el cuerpo no puede
sintetizarlos, deben ser tomados ya
listos a travs de los alimentos. Si
estos aminocidos esenciales no
estn presentes al mismo tiempo y
en proporciones especficas, los
otros aa, no pueden utilizarse para
construir las protenas.
Aminoacidos

Existen en la naturaleza aproximadamente unos
300 aminocidos diferentes, pero solo 20 de
ellos son de importancia al encontrarse en la
formacin de las molculas de protena de todas
las formas de vida: vegetal, animal o microbiana.
Estos son sintetizados a partir de precursores
ms sencillos o absorbidos como nutrientes.
Aminoacidos
Los aminocidos se subdividen en:
Cetognicos: Dan origen a acetil-CoA y
acetoacetil CoA
Glucognicos: Dan origen a glucosa por medio
de oxalacetato y piruvato.
Estrictamente acetognicos: Que dan origen
acetocetil CoA o acetil CoA (lisina y leusina).
Aminoacidos
Un aminocido, como su nombre indica, es una
molcula orgnica con un grupo amino (-NH
2
) y un
grupo carboxilo (-COOH; cido). Los aminocidos ms
frecuentes y de mayor inters son aquellos que forman
parte de las protenas. Dos aminocidos se combinan en
una reaccin de condensacin que libera agua formando
un enlace peptdico. Estos dos "residuos" aminoacdicos
forman un dipptido. Si se une un tercer aminocido se
forma un tripptido y as, sucesivamente, para formar un
polipptido. Esta reaccin ocurre de manera natural en
los ribosomas, tanto los que estn libres en el citosol
como los asociados al retculo endoplasmtico.

Aminoacidos
Todos los aminocidos componentes de las protenas son
alfa-aminocidos, lo que indica que el grupo amino
est unido al carbono alfa, es decir, al carbono contiguo
al grupo carboxilo. Por lo tanto, estn formados por un
carbono alfa unido a un grupo carboxilo, a un grupo
amino, a un hidrgeno y a una cadena (habitualmente
denominada R) de estructura variable, que determina la
identidad y las propiedades de los diferentes
aminocidos; existen cientos de cadenas R por lo que se
conocen cientos de aminocidos diferentes, pero slo 20
forman parte de las protenas y tienen codones
especficos
Aminocidos
"R" representa la cadena lateral, especfica para cada aminocido.
Aminocidos
Cuando los grupos amino y carboxilo de los
aminocidos se combinan para formar enlaces
peptdicos, los aminocidos constituyentes se
denominan residuos de un aminocido.

Un pptido consiste en dos o ms residuos de
aminocido unidos por enlaces peptdicos.

Los pptidos con ms de 10 residuos de
aminocidos se denominan polipptidos.
Aminocidos
El orden de unin de los residuos diferentes
tiene gran importancia ya que determina la
protena y consecuentemente su funcin. Los
biopolmeros tienen propiedades distintivas muy
diferentes a las unidades que las constituyen, as
por ejemplo el almidn no es soluble en agua ni
tiene sabor dulce, si bien es un polmero de la
glucosa.

Aminoacidos esenciales
Valina (Val)
Leucina (Leu)
Treonina (Thr)
Lisina (Lys)
Triptfano(Trp)
Histidina (His)
Fenilalanina (Phe)
Isoleucina (Ile)
Arginina (Arg) (Requerida en nios y tal vez ancianos)
Metionina (Met)

Aminoacidos sintetizados por el cuerpo
Alanina (Ala)
Prolina (Pro)
Glicina (Gly)
Serina (Ser)
Cistena (Cys)
Asparagina (Asn)
Glutamina (Gln)
Tirosina (Tyr)
cido asprtico (Asp)
cido glutmico (Glu)

METABOLISMO DE LAS
PROTENAS
Metabolismo de Amino Acidos
USOS METABLICOS DE LOS AMINOCIDOS

Los aminocidos absorbidos por la sangre, procedentes
de los intestinos, se utilizan de muchas maneras en el
cuerpo.
Son nuestra principal fuente de nitrgeno, un elemento
esencial para la vida.
Las clulas utilizan tambin los aminocidos para sintetizar
las protenas de los tejidos que se utilizan en la formacin
de clulas nuevas o para acondicionar las viejas. Se
necesitan grandes cantidades de protenas durante los
perodos de crecimiento rpido o de larga convalecencia
(quemaduras, hemorragias e infecciones).
Tambin los aminocidos se usan en sntesis de otros
aminocidos, enzimas, hormonas, anticuerpos y
compuestos no protenicos que contienen nitrgeno como
los cidos nucleicos y los grupos hemo.
USOS METABLICOS DE LOS AMINOCIDOS

Los aminocidos no se almacenan en el cuerpo,
como los carbohidratos (en forma de glucgeno)
y los lpidos (en forma de grasa). En cambio el
cuerpo mantiene una reserva de aminocidos,
cuyo contenido cambia de manera constante (1-
2%), ya que las protenas de los tejidos se
degradan y sintetizan continuamente.
BIOSNTESIS DE AMINOCIDOS

La Biosntesis de aminocidos comprende la
sntesis protenica, la degradacin y conversin
de los esqueletos del carbono de los aminocidos
a intermediarios anfiblicos, la sntesis de la
urea, y la formacin de una amplia variedad de
compuestos funcionalmente activos, como la
serotonina (neuro transmisor sintetizado en el
tejido nervioso).
BIOSNTESIS DE AMINOCIDOS

Para propsitos prcticos puede
considerarse que existen 20
aminocidos en las protenas de los
mamferos. Si, durante la sntesis
protenica, falta uno solo de estos
aminocidos, la sntesis cesa.
BIOSNTESIS DE AMINOCIDOS

Los aminocidos pueden ser sintetizados por el
cuerpo, en un proceso llamado
transaminacin. La transaminacin implica la
transferencia de un grupo amino de un carbono
a otro. El donador del grupo amino es un
aminocido y la molcula receptora es un -
cetocido (un cido que contiene un grupo
funcional cetona en el carbono , que es el
carbono contiguo al grupo carboxilo)
BIOSNTESIS DE AMINOCIDOS

Los aminocidos absorbidos por la sangre,
procedentes de los intestinos, se utilizan de
muchas maneras en el cuerpo. Son nuestra
principal fuente de nitrgeno, un elemento
esencial para la vida. Las clulas utilizan
tambin los aminocidos para sintetizar las
protenas de los tejidos que se utilizan en la
formacin de clulas nuevas o para acondicionar
las viejas.
BIOSNTESIS DE AMINOCIDOS

Se necesitan grandes cantidades de protenas
durante los perodos de crecimiento rpido o de
larga convalecencia (quemaduras, hemorragias e
infecciones). Tambin los aminocidos se usan
en sntesis de otros aminocidos, enzimas,
hormonas, anticuerpos y compuestos no
protenicos que contienen nitrgeno como los
cidos nucleicos y los grupos hemo.

BIOSNTESIS DE AMINOCIDOS

Los aminocidos no se almacenan en el cuerpo,
como los carbohidratos (en forma de glucgeno)
y los lpidos (en forma de grasa). En cambio el
cuerpo mantiene una reserva de aminocidos,
cuyo contenido cambia de manera constante (1-
2%), ya que las protenas de los tejidos se
degradan y sintetizan continuamente.

BIOSNTESIS DE AMINOCIDOS

SNTESIS ESPECFICAS
Los aminocidos intervienen en la sntesis de muchos
compuestos metablicos. Los siguientes son solo algunos
ejemplos. La tiroxina se utiliza para producir las
hormonas adrenalina y noradrenalina y tiroxina, as
como el pigmento de la piel llamado melanina. El
triptfano se utiliza en la sntesis de la sustancia qumica
llamada serotonina, que se relaciona con la transmisin
nerviosa, y para sintetizar las coenzimas, NAD+ y
NADP+. La serina se convierte en etanolamina que se
encuentra en los lpidos, en la cistena se utiliza en la
sntesis de la sales biliares.
Sntesis de protenas
Las protenas, por su tamao, no pueden
atravesar la membrana plasmtica de la
clula, por eso es que existe en su interior
un mecanismo que las construye (sntesis)
segn las necesidades que tenga en ese
momento la clula.

SNTESIS DE PROTEINAS

Etapas de la biosntesis de protenas :

a) Transcripcin

b) Traduccin
Iniciacin de la sntesis.
Elongacin de la cadena polipeptdica.
Terminacin de la sntesis.
Sntesis de protenas
A) Transcripcin:
Ocurre dentro del ncleo de las clulas
eucariotas, aqu la secuencia de
nucletidos que denominamos gen
(segmento de ADN que determina una
protena) se transcribe en una molcula de
ARN.
Sntesis de protenas
Para formar la hebra de ARN a partir del ADN se debe
tener en cuenta que cada nucletido del ADN se
ensambla con un determinado nucletido del ARN. La
molcula helicoidal de ADN se desenrolla y deja
accesible la hebra paralela, a partir de la cual se inicia la
sntesis (armado) del ARN. La enzima (polimesara del
ARN) que controla la reaccin detecta una regin de la
secuencia del ADN, llamada promotor, que marca el
punto de inicio de la sntesis. La enzima se une al ADN
en el sitio preciso para iniciar la sntesis de ARN y
selecciona el primer nucletido, que se convertir en el
extremo 5' de la cadena
Sntesis de protenas
A continuacin, se desplaza rpidamente por la cadena de ADN,
aadiendo los nucletidos correspondientes a la cadena de ARN.
Segn se forma, el ARN se va separando del ADN, comenzando por
el extremo 5'; no obstante, hasta que no se llega al extremo 3' no se
separa la molcula de ARN. Los nucletidos se aaden uno por uno
en orden complementario, de esta manera la adenina del ADN se
combina con el uracilo del ARN (A U), en el mismo orden, la
timina se ensambla con la adenina (T A), y la citosina se combina
con la guanina y viceversa (C G, G C). Hay por lo tanto
complementariedad entre el ARN y el ADN de donde se copia. Al
conservar la informacin impresa en esta parte del genoma
(dotacin gentica), el ARN se constituye en portador de las
instrucciones que determinan la secuencia de aminocidos de una
protena
Sntesis de protenas
Dichas instrucciones , se descifran leyendo los
nucletidos de tres en tres ("tripletes de
nucletidos o codon), y cada triplete de
nucletido determina uno de los 20 aminocidos
existentes- Durante la traduccin, a medida que
se "leen" los codones, se van aadiendo los
aminocidos correspondientes a la protena que
se est formando.



La sntesis de protenas o traduccin tiene lugar en los
ribosomas simples del citoplasma o los adheridos al
retculo endoplasmtico. En las Eucariotas la
trasncripcin ocurre en el nucleo Los aminocidos son
transportados por el ARN de transferencia (ARNt),
especfico para cada uno de ellos, hasta el citoplasma
donde se aparea con el ARN mensajero (ARNm), donde se
aparean el codn de ste y el anticodn del ARN de
transferencia, por complementariedad de bases. As,
siguiendo la secuencia dictada originalmente por el DNA,
las unidades de aminocidos son alineadas una tras otra y,
a medida que se forman los enlaces peptdicos entre ellas,
se unen en una cadena polipeptdica.


SNTESIS DE PROTEINAS

SNTESIS DE PROTEINAS
La molcula de tRNA es el adaptador
(anticodon) que aparea el aminocido correcto
con cada codn de mRNA durante la sntesis de
protenas.
Las enzimas conocidas como aminoacil-tRNA
sintetasas catalizan la unin de cada aminocido
a su molcula de tRNA especfica.

Sntesis de protenas
El trabajo de los ARNt consiste en tomar del
citosol a los aminocidos y conducirlos al
ribosoma en el orden marcado por los
nucletidos del ARNm, que son los moldes del
sistema. La sntesis de las protenas comienza
con la unin entre s de dos aminocidos y
contina por el agregado de nuevos aminocidos
-de a uno por vez- en uno extremos de la cadena.

Sntesis de protenas
Cada tipo de ARNt lleva antepuesto el nombre
del aminocido que transporta: lisinil-ARNt
para el de la lisina, fenilalanil-ARNt para el de la
fenilalanina, metionil-ARNt para el de la
metionina, etc. Por su lado el ARNt unido al
aminocido compatible con l se designa
aminoacil-ARNt
a
, en el que "a" corresponde a
la sigla del aminocido. Por ejemplo, leucinil-
ARNt
Leu
, lisinil-ARNt
lys
, fenilalanil-ARNt
Phe
,
metionil-ARNt
Met
, etc
Sntesis de protenas
2) Traduccin :
Es la sntesis de protena
propiamente dicha) el ARN pasa del
ncleo al citoplasma donde es
traducida por los ribosomas que
arman una protena
SNTESIS DE PROTEINAS
La sntesis de protenas o traduccin del ADN es
el proceso anablico mediante el cual se forman las
protena partir de los aa. Es el paso siguiente a la
transcripcin del ADN a ARN. Como existen veinte
aminocidos diferentes y slo hay cuatro nucletidos en
el ARN (Adenina, Uracilo, Citosina y Guanina), es
evidente que la relacin no puede ser un aminocido por
cada nucletido, ni tampoco por cada dos nucletidos, ya
que los cuatro tomados de dos en dos, slo dan diecisis
posibilidades. La colinearidad debe establecerse como
mnimo entre cada aminocido y tripletes de
nucletidos. Los tripletes que codifican aminocidos se
denominan codones.

Sntesis de protenas
Como se ha explicado, la clave de la traduccin reside en
el cdigo gentico, compuesto por combinaciones de tres
nucletidos consecutivos -o tripletes- en el ARNm. Los
distintos tripletes se relacionan especficamente con
tipos de aminocidos usados en la sntesis de las
protenas. Cada triplete constituye un codn, existen en
total 64 codones (cuatro nucletidos se combinan de a
tres, as que: 4
3
= 64), 61 de los cuales sirven para cifrar
aminocidos y 3 para marcar el cese de la traduccin.

Sntesis de protenas
Dado que existen ms codones que tipos de aminocidos,
casi todos pueden ser reconocidos por ms de un codn,
por lo que algunos tripletes a como "sinnimos".
Solamente el triptfano y la metionina -dos de los
aminocidos menos frecuentes en las protenas - son
codificados, cada uno, por un solo codn. Generalmente
los codones que decodifican a un mismo aminocido se
parecen entre s y es frecuente que difieran slo en el
tercer nucletido. Es importante destacar que el nmero
de codones en el ARNm determina la longitud de la
protena.

Sntesis de protenas
Las molculas intermediarias entre los codones
del ARNm y los aminocidos son los ARNt, los
cuales tienen un dominio que se liga
especficamente a uno de los 20 aminocidos (en
el extremo 3') y otro que lo hace,
especficamente tambin, con el codn
apropiado. El segundo dominio consta de una
combinacin de tres nucletidos - llamado
anticodn - que es complementaria de la del
codn.
Sntesis de protenas
La sntesis de protenas o traduccin del ARN es el
proceso anablico mediante el cual se forman las
protenas a partir de los aminocidos.
La Traduccin se produce en el citoplasma donde se
encuentran los ribosomas.
Los Ribosomas estn constituidos por una subunidad
grande y pequea que rodea el ARNm. En la subunidad
menor algunas protenas forman dos reas: una al lado
de la otra denominadas sitio P (por peptidil) y sitio A
(por aminoacil).

SNTESIS DE PROTEINAS
Iniciacin. La subunidad ribosmica ms
pequea se une al extremo 5' de una molcula de
mRNA. La primera molcula de tRNA, que lleva
el aminocido modificado fMet, se acopla segn
la complementaridad de las bases con el codn
iniciador AUG de la molcula de mRNA. La
subunidad ribosmica ms grande se ubica en su
lugar, el complejo tRNA-fMet ocupa el sitio P
(peptdico). El sitio A (aminoacil) est vacante.
El complejo de iniciacin est completo ahora
SNTESIS DE PROTEINAS
Elongacin de la cadena polipeptidica:
Un segundo tRNA, con su aminocido unido, se coloca
en el sitio A y su anticodn se acopla con el mRNA.

Se forma un enlace peptdico entre los dos aminocidos
reunidos en el ribosoma. Al mismo tiempo, se rompe el
enlace entre el primer aminocido y su tRNA. El
ribosoma se mueve a lo largo de la cadena de mRNA en
una direccin 5' a 3', y el segundo tRNA, con el dipptido
unido, se mueve desde el sitio A al sitio P, a medida que
el primer tRNA se desprende del ribosoma.

SNTESIS DE PROTEINAS

El radical carboxilo (-COOH) del aminocido iniciado se
une con el radical amino (-NH
2
) del aminocido
siguiente mediante enlace peptdico. Esta unin es
catalizada por la enzima peptidil-transferasa. El centro P
queda pues ocupado por un ARNt sin aminocido. El
ARNt sin aminocido sale del ribosoma. Se produce la
translocacin ribosomal.

SNTESIS DE PROTEINAS

El dipeptil-ARNt queda ahora en el centro P. Todo ello es
catalizado por los factores de elongacin (FE) y precisa
GTP. Segn la terminacin del tercer codn, aparece el
tercer aminoacil-ARNt y ocupa el centro A. Luego se
forma el tripptido en A y posteriormente el ribosoma
realiza su segunda translocacin. Estos pasos se pueden
repetir mltiples veces, hasta cientos de veces, segn el
nmero de aminocidos que contenga el polipptido. La
traslocacin del ribosama implica el desplazamiento del
ribosama a lo largo de ARNm en sentido 5'-> 3'.
SNTESIS DE PROTEINAS

Terminacin de la sntesis de la cadena
polipeptdica
El final de la sntesis se presenta por los llamados
tripletes sin sentido, tambin denominados codones
stop. Son tres: UAA, UAG y UGA. No existe ningn
ARNt cuyo anticodn sea complementario de ellos y, por
lo tanto, la biosntesis del polipptido se interrumpe.
Indican que la cadena polipeptdica ya ha terminado.
Este proceso viene regulado por los factores de
liberacin, de naturaleza proteica, que se sitan en el
sitio A y hacen que la peptidil-transferasa separe, por
hidrlisis, la cadena polipeptdica del ARNt.

Sntesis de protenas
Una vez finalizada la sntesis de una protena, el
ARN mensajero queda libre y puede ser ledo de
nuevo. De hecho, es muy frecuente que antes de
que finalice una protena ya est comenzando
otra, con lo cual, una misma molcula de ARN
mensajero, est siendo utilizada por varios
ribosomas simultneamente, esta estructura se
conoce con el nombre de polirribosoma
(polisoma).

Sntesis de
Protenas
CATABOLISMO DE AMINOCIDOS:

Los aminocidos que exceden las necesidades
para la sntesis protenica no pueden ser
almacenados, ni excretados como tales. Los
radicales aminos de los aminocidos excedentes
son eliminados son eliminados por
transaminacin o Desaminacin oxidativa y los
esqueletos de carbono son convertidos a
intermediarios anfiblicos.
CATABOLISMO DE AMINOCIDOS
GLUCOGENICOS: precursores de carbohidratos.
CETOGENICOS: precursores de lpidos. (Leu, Lys)
AMINO ACIDOS QUE SON GLUCOGENICOS Y CETOGENICOS:
( Ile, Thr, Phe, Tyr, Trp)
CATABOLISMO DE AMINOCIDOS
Los aminocidos estn clasificados en esenciales y no
esenciales. Los mamferos pueden sintetizar los no
esenciales, los esenciales deben adquirirlos de la dieta. El
exceso de aminocidos consumidos en la dieta, no puede
ser almacenado para uso futuro, por el contrario, son
transformados en intermediarios metablicos comunes
como el piruvato, oxaloacetato y alfa-cetoglutarato.
Consecuentemente, los aminocidos son precursores de
glucosa, cidos grasos y cuerpos cetnicos y por tanto
son combustibles metablicos
CATABOLISMO DE AMINOCIDOS
Un grupo pequeo de aminocidos comprendidos por
isoleucina, fenilalanina, treonina, triptfano, y tirosina
dan lugar a precursores de la glucosa y de cidos grasos y
as son caracterizados como glucognicos y cetognicos.
Finalmente, debe ser reconocido que los aminocidos
tienen un tercer posible destino. Durante etapas de
hambruna los esqueletos de carbono reducidos se
utilizan para la produccin energtica, con el resultado
que se oxida a CO
2
y H
2
O.

Catabolismo de
amino cidos
CATABOLISMO DE AMINOCIDOS:

El amonaco es txico para el sistema nervioso
central. El cido rico y sus sales son insolubles
y precipitan en los tejidos y lquidos corporales
cuando sus concentraciones exceden de varios
mg/100 ml. Por lo tanto ninguno de estos
productos finales de la degradacin del
nitrgeno es bien tolerado por los organismos
superiores. Por ello han desarrollado la
capacidad de convertir su excedente de
nitrgeno en urea, compuesto sumamente
soluble y no txico.
Biosntesis de Aminocidos no Esenciales Glutamato

El glutamato es sintetizado a partir de su -ceto
cido precursor por una simple transaminacion
reaccin catalizada por el glutamato
deshidrogenasa.

Biosntesis de Aminocidos no Esenciales. Aspartato

Como el glutamato, el aspartato es sintetizado
por una simple 1-paso transaminacion reaccin
catalizado por aspartato aminotransferasa, AST.

Biosntesis de Aminocidos no Esenciales. Aspartato
El Aspartato tambin puede derivarse de asparragina a
travs de la accin de asparaginasa. La importancia de
aspartato como precursor de ornitina para el ciclo de la
urea es se describe en el metabolismo de nitrgeno.

Alanina
Hay 2 vas principales de produccin de alanina
muscular: directamente de la degradacin de protenas,
y va transaminacin de piruvato por la alanina
transaminasa, ALT (tambin designada como glutamato
piruvato transaminasa srica, SGPT).


El ciclo de la glucosa-alanina se utiliza sobre todo como
mecanismo del msculo esqueltico para eliminar el nitrgeno al
mismo tiempo que reabastece su suministro de energa
CICLO DE UREA
Su importancia radica en que es el mecanismo
ms eficaz que dispone el organismo para la
eliminacin del amonaco.

La Urea es un compuesto de baja toxicidad. En
este proceso 2 molculas de amonaco y una de
CO
2
son convertidas en urea. Es un proceso cclico
que consta de varias etapas que al final se obtiene
arginina que al hidrolizarse libera Urea.

CICLO DE UREA
Ocurre en el hgado
La sntesis de la Urea se lleva a cabo en el hgado y
de este rgano alcanza al rin, donde se elimina
por la orina
Cualquier situacin que impida eliminar la urea por
los riones puede ser fatal (uremia).

CICLO DE LA UREA
El amoniaco que se forma en la Desaminacin
oxidativa, es toxico para clula; una concentracin
de 5mg/100ml de sangre es toxica para los seres
humanos. El hgado transforma este amoniaco a
urea, por medio de una serie de reacciones cclicas
llamadas ciclo de la urea o ciclo de Krebs para la
ornitina. El amonaco entra al ciclo como fosfato
de carbamilo, y se une al aminocido ornitina. Al
completarse el ciclo, se forma una molcula de
urea y se genera una molcula de ornitina para dar
inicio al ciclo siguiente.
La ecuacin de la reaccin general es la siguiente.
Reaccin global de la sntesis de urea:

2 NH3 + CO2 + 3 ATP 3 H2O + Urea + 2 ADP + AMP + Pi
Cinco reacciones enzimticas: tres ocurren en el
citosol y dos en la mitocondria.

Mecanismos de transporte para citrulina y ornitina.
ENZIMAS DEL CICLO DE LA UREA:


CPS I (carbamilfosfato cintasa)
TRANSCARBAMILASA DE ORNITINA
SINTASA DE ARGININOSUCCINATO
LIASA DE ARGININOSUCCINATO
arginasa
CICLO DE LA UREA
En resumen el amoniaco producido
constantemente por los tejidos es transformado
en glutamato, glutamina y urea. En gran medida
la toxicidad del amoniaco se debe a la formacin
de glutamato y glutamina, lo que produce un
dficit de a-cetoglutarato del ciclo de Krebs e
inhibicin de la respiracin celular.
CICLO DE LA UREA
El transporte de amoniaco desde otros tejidos al hgado
o rin se realiza como glutamina, gracias a la glutamina
sintetasa que transforma el glutamato en glutamina,
reaccin muy importante en la detoxificacin del
cerebro.
En el hombre entre 80 y 90% del N es eliminado como
urea, cuya formacin es dependiente de ATP, el cul es
tambin activador de la glutamato deshidrogenasa.
En la sntesis de urea (H2N-CO-NH2), el C proviene del
CO2 y los grupos NH2 son aportados por glutamato y
aspartato.
SNTESIS DE UREA
La biosntesis de la urea puede
convencionalmente dividirse para su estudio en
las siguientes etapas.
A) Transaminacin
B) Desaminacin Oxidativa
C) Transporte de amonio
D) Reacciones del ciclo de la urea

Transaminacin
Es este un proceso, realizado en el citosol y en
las mitocondrias, por el que un aminocido se
convierte en otro. Se realiza por medio de
transaminasas que catalizan la transferencia del
grupo alfa-amino (NH3+) de un aminocido a
un alfa-cetocido, tal como piruvato, oxalacetato
o ms frecuentemente alfa-cetoglutarato.
Consecuentemente se forma un nuevo
aminocido y un nuevo cetocido.

Fig. 2 Transaminacin (citosol)
La reaccin de aminotransferasa ocurre en dos pasos:

1.- el grupo amino de un aminocido es transferido a la
enzima, produciendo el correspondiente -ceto cido y la
enzima aminada


aminocido + enzima -ceto cido + E-NH
2

2.- el grupo amino es transferido al -ceto cido
aceptor (ej. Alfa-cetoglutarato) formando el producto
aminocido (ej. Glutamato) y regenerando la
enzima

-cetoglutarato + enzima-NH
2
enzima + glutamato

A) Transaminacin
La transaminacin, es catalizada por las enzimas
llamadas: transaminasas o aminotransferasas,
implica la nter conversin de un par de
aminocidos y un par de cetocidos. Estos
generalmente son -amino y -cetocidos. Los
-cetocidos son estados transitorios de los
aminocidos
Transaminacin
El fosfato piridoxal forma un parte esencial del
ciclo activo de transaminasas y de muchas otras
enzimas como aminocido como sustratos. En
todas las reacciones de los aminocidos,
dependiente del fosfato piridoxal, en fase inicial
es la formacin de una base intermediaria unida
a la enzima. Este intermediario, estabilizado por
la accin reciproca por una regin catinica del
ciclo activo, se puede reestructurar de manera
que incluya la liberacin de un cetocido con
formacin de fosfato de piridoxamina unido a la
enzima..
Transaminacin
La forma amino unida de la coenzima puede
formar entonces una base anloga intermediaria
con un acetocido. Durante la transaminacin la
coenzima unida sirve como un transportador de
grupo amino, la transaminacin es un proceso
libremente reversible lo cual le permite a las
transaminasas funcionar tanto en el catabolismo
de los aa como en la sntesis
Transaminacin
Cada transaminasa es especifica para el par especifico
del aminocido y cetocido como un par de sustrato,
pero inespecfica para el otro par, puesto que la alanina
tambin un sustrato para la glutamato transaminasa
todo el nitrgeno amino proveniente de los aminocido
que pueden experimentar la transaminacin se pueden
concentrar en el glutamato, siendo el glutamato el nico
aminocido de los tejido del mamfero que puede
experimentar desaminacin oxidativa en una tasa
apreciable. La mayor parte de los aminocidos son
sustrato para la transaminacin. La transaminacin
forma glutamatos que transportan los grupos aminos
Transaminacin
La importancia de la transaminacin es que
forma glutamato que es el producto que se
utiliza para la siguiente etapa. Este proceso se
utiliza en citoplasma, debiendo el glutamato
pasar a Desaminacin oxidativa en el interior de
la mitocondria.
Figura 3. Desaminacin oxidativa
Aminocido

-cetocido

Muchos de los aminocidos son desaminados por
transaminacin. En este proceso, se transfiere el grupo
amino a un -ceto cido para dar el -ceto cido del
aminocido original y un nuevo aminocido; estas
reacciones son catalizadas por aminotransferasas o
transaminasas, El aceptor principal de grupos amino es el
-cetoglutarato que produce glutamato como nuevo
aminocido

El grupo amino del glutamato es transferido al
oxaloacetato en una segunda reaccin de
transaminacin dando aspartato:

La transaminacin no resulta en ninguna desaminacin
neta. La desaminacin ocurre a travs de la desaminacin
oxidativa del glutamato por la glutamato deshidrogensa que
produce amonio. La reaccin requiere de NAD
+
o NADP
+
y
regenera -cetoglutarato para transaminaciones
adicionales:

Desaminacin oxidativa
La primera reaccin en la ruptura de los
aminocidos es casi siempre la remocin de su
grupo -amino con el objeto de excretar el
exceso de nitrgeno y degradar el esqueleto de
carbono restante. La urea, es el producto
principal de la excrecin de nitrgeno en los
mamferos terrestres se sintetiza a partir de
amonio y aspartato. Ambas substancias son
derivadas principalmente del glutamato, el
producto principal de las reacciones de
desaminacin.
Desaminacin oxidativa
Desaminacin oxidativa
Proceso, realizado en las mitocondrias, y en el
que la enzima cido glutmico-deshidrogenasa
elimina el grupo amino del cido glutmico. Se
forma amonaco que entra en el ciclo de la urea y
los esqueletos carbonados vienen a ser
productos intermedios glucolticos y del ciclo de
Krebs.

B) Desaminacin oxidativa
Los aminocidos que no se utilizan en procesos
sintticos pueden catabolizarse o degradarse para
obtener amonaco, CO2, agua y energa. Cuando lo
anterior tiene lugar el grupo amino de los aminocidos
es removido, mediante un proceso llamado
desaminacin oxidativa, y entra al ciclo de la urea, lo que
queda de la molcula llamado esqueleto hidrocarbonado
del aminocido, puede entrar al ciclo del cido ctrico
para suministrar la energa celular necesaria a
convertirse en grasa corporal. Esto quiere decir que es
posible engordar comiendo demasiada protena, como lo
es comiendo demasiados lpidos y carbohidratos.
Desaminacin oxidativa
Los -acetocido que se forma en la Desaminacin
oxidativa pueden ser utilizados de varias maneras. Se
pueden oxidar en el ciclo del cido ctrico para producir
energa o convertirse en otros aminocidos mediante las
transaminacin. Estos -cetocidos pueden utilizarse as
mismo en la sntesis de carbohidratos y grasas.

La conversin oxidativa de muchos aminocidos en sus
correspondientes -cetocidos ocurre en el hgado y
rin de los mamferos. En ella participan
fundamentalmente las enzimas: transaminasas y L-
glutamato deshidrogenasa.
Desaminacin oxidativa catalizada por la
aminocido oxidasas

Es una desaminacin oxidativa que ocurre en
un solo paso.

Ocurre en el hgado y el rin.
Desaminacin oxidativa
Desaminacin oxidativa catalizada por la
aminocido oxidasas
Las aminocido oxidasas son flavo-protenas auto-
oxidables, es decir, el FAD reducido es reoxidado
directamente por el nitrgeno molcular, formando
perxido de hidrgeno el cul es un producto txico que
debe ser desdoblado en O2 y H2 por la enzima catalasa.
En las reacciones de la aminocido oxidasa, el
aminocido es deshidrogenado primero por la flavo-
protena de la oxidasa, formando un -aminocido. Este
adiciona agua espontneamente y luego se descompone
en el correspondiente -cetocido con prdida de
nitrgeno -imino como in amonio
Hay dos aminocido oxidasas no especficas la L-
aminocido oxidasa y la D-aminocido oxidasa, estas
enzimas catalizan la oxidacin de D y L aminocidos
respectivamente, utilizando FAD como coenzima redox (en
vez de NAD(P)
+
). El FADH
2
resultante es reoxidado por el
oxgeno molecular.

Aminocido + FAD + H
2
0 -ceto cido + NH
3
+ FADH
2

FADH
2
+ O
2
FAD + H
2
0
2


Desaminacin oxidativa
Desaminacin oxidativa catalizada por L-
glutamato deshidrogenasa.
Los grupos amino de la mayor parte de los aminocidos
son transferidos en ltimo termino, al -cetoglutarato
por .transaminacin formando L-glutamato. La
liberacin de este nitrgeno como amonaco es
catalizada por la L-glutamato. La liberacin de este
nitrgeno como amoniaco es catalizada por la enzima L-
glutamato deshidrogenasa, cuya actividad es afectada
por modificadores alostricos como el ATP, GTP,
NADHA, que inhibe a la enzima , y el ADP que la activa.
Desaminacin oxidativa
Glutamato deshidrogenasa usa NAD+ o NADP +
como substrato. La reaccin es irreversible y
funciona tanto en el catabolismo de los
aminocidos como en su biosntesis. Por
consiguiente, funciona no solo catalizando el
nitrgeno del glutamato hacia urea
(catabolismo), sino tambin catalizando la
aminacin del cetoglutarato por el amoniaco
libre.
El glutamato es desaminado oxidativamente en la
mitocondria por la glutamato deshidrogenasa, la nica
enzima conocida que al menos en algunos organismos,
puede trabajar con NAD
+
o NADP
+
como coenzima redox. Se
piensa que la oxidacin ocurre con la transferencia de un ion
hidruro del carbono del glutamato al NAD(P)
+
formando -
iminoglutarato el cual es hidrolizado a -cetoglutarato y
amonio. La enzima es inhibida por GTP y activada por ADP
in vitro lo que sugiere la regulan tambin in vivo.

Productos de la desaminacin de aa
Aminocido(s) Producto

Ile, Leu, Lys Acetil-CoA

Tyr, Phe Acetoacetato

Gln, Pro, Arg Glu y alfa-cetoglutarato

His Glu y alfa-cetoglutarato

Thr, Met , Val Succinil-CoA

Tyr, Phe, Asp Fumarato

Asp, Asn Oxaloacetato

Ser, Gly, Cys Piruvato

Trp Alanina y piruvato


Sintesis de amino cidos
Est unida al ciclo del cido tricarboxlico (TCA), bien
por transaminacin o bien por fijacin de amonio.
El grupo alfa-amino es central a toda sntesis de
aminocidos y deriva del amonio de los grupos aminos
del L-glutamato.
De stos se sintetizan glutamina, prolina y arginina.
El cido glutmico es la principal fuente de los grupos
amino para la transaminacin
La cistena se forma, en el citosol celular, a partir de
serina y del aminocido esencial metionina.
C) Formacin y transporte de amoniaco
La produccin de amoniaco por los riones
est marcadamente aumentada en la acidosis
metablica y deprimida en la alcalosis. Este
amoniaco no solo se deriva de la urea, sino
tambin de los aminocidos intracelulares,
particularmente de la glutamina. La liberacin
de amoniaco es catalizada por la glutaminasa
renal.
Formacin y transporte de amoniaco
Aunque el amoniaco puede ser excretado como
sales de amonio, la mayor parte es excretada
por urea. El principal componente nitrogenado
de la orina. El amoniaco es producido
constantemente en los tejidos pero en la sangre
solo se encuentran concentraciones de 10 a 20
gr/100mL puesto que es rpidamente
eliminado de la circulacin por el hgado y
convertido ya sea en glutamato, glutamina, o
urea.
Formacin y transporte de amoniaco
La formacin de glutamina es catalizada por la
glutaminsintasa. La sntesis de en enlace
amdico de la glutamina se lleva a acabo de
expensa de la hidrlisis de un equivalente de
ATP en ADP y Pi.
Formacin y transporte de amoniaco
La liberacin del nitrgeno amdico de la glutamina
como amoniaco sucede no por reversin dela
reaccin de la glutaminsintasa, sino por formacin
hidroltica de amoniaco o catalizada por la
glutaminasa. La reaccin de la glutaminasa a
diferencia de la reaccin de la glutaminsintasa, no
incluye la participacin de nucletido de adinina,
favorece fuertemente la formacin del glutamato y
no funciona en la sntesis del glutamina. La
glutaminsintasa y la glutaminasa sirven para
catalizar interconversin del ion amonio libre y la
glutamina.
Formacin y transporte de amoniaco
Mientras que en encfalo el mecanismo principal
para la liberacin del amoniaco es la formacin
de glutamina, en el hgado la va ms importante
es la formacin de urea.
En la figura siguiente se muestra la formacin
hodrlitica del amoniaco catalizada por la
enzima glutaminasa. La reaccin de la
glutaminasa procede esencialmente de manera
irreversible en direccin de la formacin de
glutamato y radical NH4+.
Figura 5. Formacin hodrlitica del amoniaco
catalizada por la enzima glutaminasa
Figura 6.
Reaccin de la
glutaminsintasa.
D) Reacciones del ciclo de la urea
Las reacciones de los intermediarios el la
biosntesis de un mol de urea a partir de un
mol de amoniaco y otra a partir de CO2
(activados con Mg2+, y ATP), as como el
nitrgeno alfa amino se muestran en la figura
del ciclo de la urea. El proceso global requiere
3 moles de ATP (dos de los cuales son
convertidos en ADP+Pi, y una en AMP+PPi) y
la participacin sucesiva de 5 enzimas que
catalizan las reacciones del ciclo
Reacciones del ciclo de la urea
De los 6 aminocidos que intervienen en la
sntesis de la urea, uno el N-acetil-glutamato,
funciona como un activador enzimtico y no
como un intermediario. Los cinco restantes
(aspartato, arginina, ornitina, citrulina y
argininsuccinato) funcionan todos como
transportadores de tomos que en ltimo
trmino se vuelven urea. El aspartato y arginina
existen en las protenas, mientras que la
ornitina, citrulina y argininsuccinato, no
Reacciones del ciclo de la urea
El principal papel metablico de estos tres
ltimos aminocidos es la sntesis de la urea (en
mamferos). Ntese que la formacin de urea es,
un proceso cclico. La ornitina usada en la
reaccin nmero dos es regenerada en la
reaccin nmero cinco. As, no hay prdida ni
ganancia neta de ornitina, citrulina,
argininsuccinato, o de arginina durante la
sntesis de la urea; sin embargo el amoniaco el
CO2, ATP, y el aspartato si son consumidas.
Reacciones del ciclo de la urea
La ornitina puede atravesar la membrana
intercelular donde se forma la citrulina, luego
sale de mitocondrias a citoplasma (los
aminocidos se hallan siempre en citosol), para
formar cido arginosuccnico, luego cido
fumrico, y finalmente arginina que libera la
ornitina y una molcula de urea.
Ciclo de la urea
Reacciones del ciclo de la urea
Reaccin 1: Sntesis de carbamilfosfato
La condensacin de un mol de amoniaco de otro
de CO2 y de una de fosfato (derivado del ATP)
para formar carbamilfosfato es catalizada por la
carbamilfosfato cintasa. Los dos moles de ATP
hidrolizado durante esta reaccin a portan la
energa necesaria durante la sntesis de dos
enlaces covalente de carbamilfosfato
Reaccin 1: Sntesis de carbamilfosfato

Reacciones del ciclo de la urea
Reaccin 2: Sntesis de citrulina
La transferencia de la fraccin carbamilo del
carbamilfosfato a la ornitina, formando citrulina
+ PI, es cataliza por la L-ornitina
transcarbamilasa de las mitocondrias del hgado.
La reaccin es altamente especifica para la
ornitina y el equilibrio favorece grandemente la
sntesis de la citrulina.
Reaccin 2: Sntesis de citrulina

Reacciones del ciclo de la urea
Reaccin 3: Sntesis del argininsuccinato
En la reaccin del argininsuccinato cintasa, el
aspartato y la citrulina se unen por medio del
grupo amino del aspartato la reaccin requiere
del ATP y el equilibrio favorece fuertemente la
sntesis del argininsuccinato.
Reaccin 3: Sntesis del argininsuccinato

Reacciones del ciclo de la urea
Reaccin 4: Desdoblamiento del
argininsuccinato en arginina y fumarato
El desdoblamiento reversible del
argininsuccinato en arginina y fumarato es
cataliza por la argininsuccinasa. La reaccin se
lleva a cabo por un mecanismo de
transeliminacin. El fumarato formado puede
ser convertido en oxalacetato mediante la
reacciones de la fumarasa y de la malato
deshidrogenasa y luego transaminado ste para
regenerar el aspartato.
Reaccin 4: Desdoblamiento del argininsuccinato
en arginina y fumarato

Reacciones del ciclo de la urea
Reaccin 5: Desdoblamiento de la arginina
en ornitina y urea
Esta reaccin completa el ciclo de la urea y regenera
la ornitina, sustrato de la reaccin 2. el
desdoblamiento hidroltico del grupo guanidnico de
la arginina es catalizado por la arginasa. La arginasa
altamente purificada preparada el hgado de
mamferos es activada por el Co2+ o el Mn2+. La
ornitina la lisina son potentes inhibidores que
compiten con la arginina.
Reaccin 5: Desdoblamiento de la arginina en
ornitina y urea

Conexiones entre los ciclo de Krebbs y de la urea
1. El fumarato producido en la reaccin de la
argininosuccinato liasa, ingresa a la
mitocondria, donde es blanco de la fumarasa y
malato deshidrogenasa para formar oxalacetato.
2. El aspartato que acta como dador de N en el
ciclo de la urea se forma a partir del oxalacetato
por transaminacin desde el glutamato.
3. Dado que las reacciones de los dos ciclos
estn interconectados se les ha denominado
como doble ciclo de Krebs

Conexiones entre los ciclo de Krebbs y de la urea
REGULACIN DEL CICLO

El flujo del N a travs del ciclo de la urea
depender de la composicin de la dieta. Una
dieta rica en protenas aumentar la oxidacin
de los aminocidos, produciendo urea por el
exceso de grupos aminos, al igual que en una
inanicin severa

Ciclo de la urea
DIGESTIN DE LAS PROTENAS
DIGESTIN DE PROTENAS
La digestin de las protenas inicia en el
estmago. El pH cido de las secreciones
gstricas activa a la enzima pepsina, la cual
comienza la desintegracin de protenas en
pequeos fragmentos llamados polipptidos.
Como la pepsina digiere las protenas en las
clulas que las elaboran, debe ser sintetizada en
una forma inactiva denominada pepsingeno, el
cual se convierte en pepsina por la accin del
cido clorhdrico antes de ser segregada al
estmago. La mucosidad estomacal protege a
este rgano de la accin del cido y la pepsina.
DIGESTIN DE PROTENAS
Pero la mayor parte de la digestin de las
protenas se realiza en los intestinos y se debe a
dos enzimas pancreticas: tripsina y quimo
tripsina. A semejanza de la pepsina, han de ser
sintetizadas en forma s inactivas, tripsingeno
y quimotripsingeno, ya que de lo contrario
digeriran las protenas de las clulas que las
elaboran. La enterocinasa, una enzima
sintetizada en el intestino, activa la tripsina, que
a su vez hace lo mismo con la quimo tripsina.
DIGESTIN DE PROTENAS
Despus ambas prosiguen la desintegracin de
las protenas y de grandes polipptidos
convirtindolos as en dipptidos ( unin de dos
aminocidos) y tripptidos (unin de tres
aminocidos). Unos y otros pasan por la
digestin ulterior realizada por las enzimas de
las micro vellosidades, y los aminocidos libres
as producidos son llevados a la corriente
sangunea.
Enfermedades asociadas a deficiencias
de protenas (a.a)
HIDROXILASA DE FENILALANINA:
FENILCETUNORIA.
(Degradacin de fenilalanina y tirosina)

OXIDASA DE HOMOGENTISATO:
ALCAPTONURIA.

TIROSINASA: ALBINISMO
Fenilcetonuria (PKU)
Cambio de fenilalanina a tirosina.
Enzima: hidroxilasa de fenilalanina.
Es un defecto gentico.
Acumulacin de fenilalanina o sus metabolitos
producen retardacin mental severa. La condicin debe
ser identificada inmediatamente luego del nacimiento.
(Todos los bebes en Estados Unidos se les hace la prueba
de PKU cuando nacen).
Tratamiento consiste de una dieta baja en Phe y el
monitoreo hasta los 10 aos.
Alcaptonuria
Cambio de homogentisato a maleilacetoacetato.
Enzima: dioxigenasa de homogentisato.
Acumulacin de homogentisato, grandes
cantidades son excretadas. El producto es
oxidado y torna la orina negra.
Las personas son susceptibles a desarrollar
alguna forma de artritis. (primera enfermedad
gentica identificada asociada a la deficiencia de
una enzima).
Albinismo
Fenilalanina se convierte en tirosina.

La Tirosina es precursor de la sntesis de
melanina, el pigmento oscuro de la piel y el pelo
presente en los melanocitos.

Una deficiencia en la monooxigenasa de tirosina
(tyrosinase) produce inhibicin de la sntesis de
melanina.
Recambio proteico
Casi todas las protenas del organismo estn en una constante
dinmica de sntesis (1-2% del total de protenas), a partir de
aminocidos, y de degradacin a nuevos aminocidos. Esta
actividad ocasiona una prdida diaria neta de nitrgeno, en forma
de urea, que corresponde a unos 35-55 gramos de protena. Cuando
la ingesta diettica compensa a las prdidas se dice que el
organismo est en equilibrio nitrogenado.

El balance nitrogenado puede ser positivo o negativo. Es positivo
cuando la ingesta nitrogenada supera a las prdidas, como sucede
en crecimiento, embarazo, convalecencia de enfermedades. Es
negativo si la ingesta de nitrgeno es inferior a las prdidas, tal
como ocurre en: desnutricin, anorexia prolongada,
postraumatismos, quemaduras, deficiencia de algn aminocido
esencial.
Estructura de la clula
1. Nuclolo
2. Ncleo celular
3. Ribosoma
4. Vesculas de secrecin
5. Retculo endoplasmtico rugoso
6. Aparato de Golgi
7. Citoesqueleto
8. Retculo endoplasmtico liso
9. Mitocondria
10. Vacuola
11. Citosol
12. Lisosoma
13. Centrolo

GRACIAS
POR SU
ATENCION
Vas de degradacin de las protenas

Dos son las vas por la que son degradadas las protenas
mediante proteasas (catepsinas).

1. Va de la ubiquitina (pequea protena bsica).
Fracciona protenas anormales y citoslicas de vida
corta. Es ATP dependiente y se localiza en el citosol
celular.

2. Va lisosmica. Fracciona protenas de vida larga, de
membrana, extracelulares y organelas tales como
mitrocondrias. Es ATP independiente y se localiza en los
PRECURSORES DE AMINO ACIDOS
ALFA-CETOGLUTARATO
OXALOACETATO
PIRUVATO
3-FOSFOGLICERATO
FOSFOENOLPIRUVATO + ERITROSA-4-FOSFATADA
RIBOSA-5-FOSFATADA