4.

LES PROTENES
1. Concepte
2. Aminocids
3. Enlla peptdic
4. Estructura de protenes
5. Propietats de les protenes
6. Funci biolgica de les protenes
1. Concepte
Una protena s un POLMER no ramificat format per la uni d'aminocids per mitj
d'enllaos peptdics.
T alt pes molecular.
Les protenes sn formades per C,O,H i N, tamb sol presentar-se el S i amb menor
freqncia P,Fe,Cu,I,Mg i altres elements.
Constitueixen aproximadament el 50% del pes sec de la cllula. Molt abundants a
matria viva.
Sn fonamentals en l'organitzaci cellular per la varietat de funcions que hi
desenvolupen.
Sn els instruments moleculars pels quals sexpressa la informaci gentica continguda
a lADN i molt especfiques.
A travs d'elles s'expressa la informaci gentica.
2. Aminocids
Estructura
Biomolcula orgnica de baix pes molecular, constituda per un C al que s'uneixen:
o Un grup AMINO (-NH2)
o Un grup CID o CARBOXIL (-COOH)
o Un hidrogen (-H)
o Un grup radical (-R)--> Cadena lateral.
Els aa que poden ser , , segons on es trobi unit el grup NH2. Els que formen les
protenes sn alfa.
Segons el R podem distingir 20 tipus d' -aa.




PROPIETATS DELS aa:
Compostos slids, cristallins, amb punt de fusi elevat (200C), solubles en aigua, amb
activitat ptica-estereoisomeria i es comporten com a amfters
Aminocids-activitat ptica
L'tom de C s ASSIMTRIC excepte GLICINA (gly) o glycocola i per tant, desvien el
pla de la llum polaritzada.
El fet de presentar C assimtrics comporta:
o Sn pticament actius.
o Presenten 2 formes ESTEREOISMERS PTICS o ENANTIMERS per a cada aa.
o Formes D i L
o Al representar-los, el carboni a es situa en el centre dun tetraedre, dalt el grup
cid, COOH, baix la cadena lateral i el grupo amino, NH2, a la dreta si s la
forma D i a lesquerra si s la forma L.
o Els aminocids que presenten les protenes sn sempre de la forma L, s a dir,
presenten el grupo amino, NH2, a lesquerra.






Aminocids-comportament qumic
En condicions fisiolgiques, pH aproximadament 7, els aminocids es poden ionitzar,
el grup cid, COOH pot alliberar un prot, H+, COO- ; el grup amino, NH2 pot captar un prot,
H+, NH3+.
La forma ionitzada, COO- i NH3+, s coneguda com a zwitteri.
Els aminocids en medis biolgics es poden comportar, depenent del pH com a cids o com a
bases. Les substncies que presenten aquesta propietat sanomenen amfters.
Si el pH baixa, medi cid, hi ha un augment de protons, H+, aleshores el grup COO- capta un
prot, COOH. En aquest cas laminocid ha actuat com una base. En aquest cas laminocid
presenta una crrega neta positiva, NH3+.
Si el pH puja, medi bsic, aleshores el grup NH3+ deixa anar un prot, NH2. En aquest cas
laminocid ha actuat com un cid. I laminocid presenta una crrega neta negativa, COO-.
Els grups ionitzables dels aminocids, COOH i NH2, units al carboni a i altres grups presents en
les cadenes laterals poden guanyar o perdre protons, H+, depenent del pH de la dissoluci.
Els aminocids presenten punt isoelctric (pI): s el valor de pH en qu el nombre de
crregues positives i el nombre de crregues negatives s el mateix, per tant laminocid
presenta una crrega elctrica neta neutre o zero.
Aix passa a un determinat pH, i s diferent en cada aminocid.

Les cadenes laterals tamb poden tenir grups COOH i NH2, i per tant tamb poden guanyar o
perdre protons, H+, depenent del pH de la dissoluci.
En aquest cas es representen un aminocid cid, glutamat, i un aminocid bsic, lisina.


Aminocids: Classificaci
Els aminocids es classifiquen segons la seva cadena lateral R.
Apolars: La cadena R cont grups hidrfobes. Ala, Val, Leu, Ile, Pro, Met, Phe, Trp,
Cys i Gly
Polars sense crrega: La cadena R cont grups polars, Ser, Thr, Gln, Asn, i Tyr. Poden
fer ponts dH.
Polars amb crrega + o bsics: La cadena R cont NH2. Lys, Arg i His
Polars amb crrega o cids: la cadena R cont grups COOH. (Asp i Glu)
Una altra manera de classificar-los s segons lestructura qumica de la cadena:
R aliftica (lineals, obertes i de grups -CH2-):
R hidroxilat (grup OH):
R sulfatat (S)
R aromtic (cadenes tancades, ccliques i relacionades amb el benz). :
R cid (t COOH):
R bsic (t NH2):
R heterocclic:


Aminocids essencials
Sn aquells aminocids que no es poden sintetitzar, sin que han de ser incorporats amb la
dieta. A l'espcie humana sn:
valina, leucina,isoleucina,metionina, fenilalanina, treonina, triptfan, lisina.
Als lactants i nens petits tamb hi ha l'arginina i la histidina.

3. LENLLA PEPTDIC
La uni entre aminocids per formar protenes es dna per lenlla peptdic.
Aquest enlla, de tipus covalent, es forma al donar-se la uni del grup cid, COOH, del primer
aminocid, amb el grup amino, NH2, del segon, alliberant-se una molcula daigua.


La molcula resultant sanomena pptid, polipptid o protena depenent del nombre
daminocids que presenti la cadena.
Entre 1 i 9 aa: OLIGOPPTID.
Entre 10 i 49 aa: POLIPPTIDS.
Ms de 50 aa: PROTENES
o HOLOPROTENES: Sols formades per aa.
o HETEROPROTENES: Formades per aa i altres components no proteics.
Aix suposa que tota cadena comena per un grup NH2 i acaba amb un grup COOH.
La reacci oposada s la hidrlisi que en els organismes la duen a terme peptidases com la
pepsina, tripsina i quimotripsina.
Lenlla peptdic s un enlla rgid, amb un carcter semblant a un doble enlla, no es poden
donar girs de forma lliure. Aquesta caracterstica ser important ms envant per explicar la
seva conformaci tridimensional.
l'ENLLA PEPTDIC s polar.



Els toms del carboni del primer aminocid fins al prxim carboni es troben en el mateix
pla, per tant giren a lhora.
En aquesta imatge es pot veure com els toms implicats en lenlla peptdic no poden girar de
formar independent, degut al carcter de doble enlla que presenta. Aquests toms es troben
en el mateix pla, aleshores, si es produeix un gir tots aquests toms giren a la vegada.

4. ESTRUCTURA DE LES PROTENES
Lestructura tridimensional duna protena s un factor determinant en la seva activitat
biolgica.
En teoria, la molcula proteica podria adoptar nombroses formes o conformacions. En
condicions fisiolgiques les cadenes es pleguen de forma espontnia, adoptant una
conformaci anomenada nativa, que s la ms estable. (cal dir que algunes protenes
ho fan de forma espontnia i correcte, en canvi algunes no ho fan i necessiten lajuda
daltres protenes per fer-ho correctament, aquestes protenes sn les xaperones)
NIVELLS D'ORGANITZACI DE LES PROTENES

La funci de les protenes est basada en la seva estructura tridimensional. Aix, es poden
diferenciar varis nivells de plegament, de complexitat creixent, cada un dels quals es forma a
partir de lanterior.
Cada protena t una composici especfica, un nombre determinat daminocids, amb un
determinat ordre, seqncia, i un aminocid ha docupar un lloc determinat i no pot ser
canviat per un altre.
Es denominen estructures primria, secundria, terciria i quaternria.
4.1 ESTRUCTURA PRIMRIA
Representa la successi lineal d'aminocids que formen la cadena peptdica. s la ms
important ats que la resta destructures depenen daquesta.
Indica quins aminocids componen la cadena i en quin ordre es troben.
L'ordenament no s arbitrari, sin que segueix una seqncia determinada en l'ADN,
regida pel control gentic.

Totes les protenes presenten un extrem N-terminal, en el qual es troba el primer
aminocid amb el seu grup amino lliure, i un extrem C-terminal, en el qual est situat
el darrer aminocid amb el seu grup carboxil lliure.
Aquesta seqncia daminocids s la responsable de laparici de la propietat clau de
les protenes, lespecifitat.
Cada espcie o fins i tot cada individu poseeix les seves prpies protenes, tot i que
presenten funcions similars presenten lleugeres diferncies en la seva seqncia.
Aquestes diferncies permeten construir arbres filogentics. p.e. lhormona insulina,
du a terme la mateixa funci en tots els organismes, en diferents vertebrats t una
seqncia molt semblant per varia en les posicions 8, 9 i 10. La similitud de la
seqncia determina un parentesc evolutiu ms proper.
4.2 ESTRUCTURA SECUNDRIA
s la disposici de la seqncia d'aminocids en l'espai.
Aquesta estructura es genera a mesura que la protena s sintetitzada als ribosomes.
s deguda als girs i plegaments que sofreix com a conseqncia de:
La capacitat de rotaci del C.
Formaci d'enllaos febles (ponts H) entre grups C=O i N-H.
Aquesta estructura s estable.


L'estructura 2ndria pot adoptar dos formes: -hlix, lmina
-hlix: Es forma quan l'estructura 1ria s'enrotlla de manera helicodal, sobre
ella mateixa (espiral dextrgira:dreta).
lestructura s molt estable. Estabilitzada pels ponts dhidrogen que es
formen entre els grups -NH- i -C=O- dels enllaos peptdics.
Lhlix formada dna una volta cada 3,6 aminocids.
Els grups R estan cap a lexterior Al no intervenir les cadenes laterals
s independent dels aminocids que hi participin, tot i que cal dir que
hi ha determinats aminocids que desestabilitzen aquesta estructura
(aa amb cadenes laterals molt grans com les aromtiques, les que
presenten crrega i la prolina. Sovint aquests aminocids actuen de
pont entre dues -hlix).
Aminocids que apareixen en aquestes -hlix sn: alanina, leucina,
fenilalanina.
Exemples de protenes amb aquesta estructura sn les a-queratines
de la pell, ungles, pls,llana...
Lmina :Els aa formen una cadena en forma de zig-zag ja que no hi ha ponts
d'H que uneixen els aa prxims.
Si la cadena amb conformaci es redobla, es poden establir enIlaos
dhidrogen entre els segments, abans distants, que han quedat
prxims. Aix dna lloc a una lmina en zig-zag, molt estable,
anomenada lmina plegada. Aquesta estructura tamb es pot
formar entre dos o ms cadenes polipeptdiques diferents.
Els grups R estan per damunt o davall els plans en zig-zag de la lmina
plegada.
Aminocids que apareixen amb freqncia a la lmina plegada son:
Alanina, glicina, metionina, valina i isoleucina.
Exemples de protenes que presenten aquesta estructura: La -
queratina de la seda o fibrona i moltes protenes globulars
presenten segments amb conformaci alternats amb daltres
destructura -hlix.
GIRS : sn canvis de direcci que connecten segments de full

ESTRUCTURES 2NDRIES--> , meandres i greques
ESTRUCTURA SECUNDRIA, CAS ESPECIAL: la triple hlix de colgena
Hlix de collagen
A ms de lestructura -hlix i -plegada nhi ha daltres, entre les quals destaca la del
collagen, protena molt abundant als vertebrats: al teixit connectiu, ossos, tendons,
pell etc.
El collagen t una disposici en hlix especial, una mida ms allargada que la -hlix, a
causa de labundncia de prolina i hidroxiprolina. Es forma una superhlix deguda a
lassociaci de tres hlixs, unides per mitj denllaos covalents i enllaos febles de
tipus pont dhidrogen.
Lebullici en aigua la converteix en gelatina, una mescla de polipptids.


4.3 ESTRUCTURA TERCIRIA
Determina les funcions biolgiques de les protenes
s la conformaci que adopta la protena nativa a lespai. Es forma com a
conseqncia de les possibles interaccions que es puguin donar entre els diferents
punts de la cadena, en aquest cas ja intervenen les cadenes laterals.
Aix suposa el plegament de lestructura secundria i dna lloc a dos tipus
destructura:
GLOBULARS
FIBROSES
Entre els diferents aminocids, les seves diferents cadenes laterals i el medi on es troben,
aigua, sassocien mitjanant diferents tipus denlla:
Ponts disulfur: aquestes poden aparixer dins de la mateixa cadena polipeptdica o
entre cadenes diferents. En aquest cas es tracta dun enlla covalent, ms fort que la
resta, degut a la interacci de dos grups SH presents a la cadena lateral de la
,Cys.
Enlla amida: (CO-NH-). Entre Asp o Glu i NH3 de la Lys.
Ponts dhidrogen: entre dos enllaos peptdics, entre un enlla peptdic i una
cadena lateral o entre dues cadenes laterals.
Forces electroesttiques: apareixen degut a la presncia de crregues en les
cadenes laterals, COO-, negatives, o NH3+, positives. Recordau que laparici
daquestes crregues depen del pH del medi.
Forces hidroffiques i forces de Van der Wals: aquestes apareixen entre les
cadenes laterals apolars i fugen de laigua, per tant aquestes cadenes laterals es solen
disposar el ms enfora possible del contacte amb laigua.

Estructura globular
En freqncia la cadena es plega en una estructura tridimensional compacta,
ms o menys esfrica.
Les cadenes laterals hidrofbiques es disposen cap a linterior de la molcula i
les polars cap a fora.
La conformaci globular de les protenes en facilita la solubilitat en aigua i en
dissolucions salines.
Aix els permet fer funcions de transport, enzimtiques i hormonals. etc.
Estructura filamentosa o fibrosa
Si les cadenes polipeptdiques estructurades a nivell secundari mantenen la
seva ordenaci sense modificacions posteriors.
Es diu que les protenes presenten estructura terciria filamentosa o fibrosa.
Sn protenes insolubles en aigua i dissolucions salines; per aix sn idnies
per exercir funcions esqueltiques.
Les ms conegudes sn el collagen dels ossos i del teixit conjuntiu, la a-
queratina del pl, les plomes, les ungles. les banyes. etc., la queratina o
fibrona del fil de seda i de les teranyines, i lelastina del teixit conjuntiu, que
forma una xarxa deformable per la tensi.

4.3 ESTRUCTURA QUATERNRIA
Lestructura quaternria informa de la uni, per mitj denllaos febles (no covalents, com
ara ponts d'H, Van der Waals....), de diverses cadenes polipeptdiques idntiques o no amb
estructura terciria, per formar un complex proteic.
Cadascuna daquestes cadenes polipeptdiques rep el nom de protmer.
No totes les protenes posseeixen estructura 4rternria.
L'estructura 4ternria s caracterstica de les protenes complexes, com ara els enzims i els
anticossos.
EXEMPLE: hemoglobina: dos parells de cadenes polipeptdiques anomenades i .
L'estructura 4ternria li permet transportar l'oxigen a travs de la sang.

7. PROPIETATS DE LES PROTENES
Les propietats de les protenes depenen sobretot dels radicals R lliures i que aquests
sobresurtin de la molcula i, per tant, tinguin la possibilitat de reaccionar amb altres
molcules.
Solubilitat
Les protenes globulars sn duna gran mida molecular, per la qual cosa, quan es
dissolen.
donen lloc a dispersions col.lodals. La solubilitat daquestes molcules es deguda als
radicals R, que, quan sionitzen, estableixen ponts dhidrogen amb les molcules
daigua.
Aix, la protena queda recoberta duna capa de molcules daigua que impedeix que
es pugui unir a altres protenes, fet que en provocaria la precipitaci.
les globulars s sn solubles en aigua. Es produeix solvataci que impedeix
precipitaci.
les fibrillars no sn solubles en aigua.
PROPIETATS DE LES PROTENES
Desnaturalitzaci
La desnaturalizaci d'una protena es refereix a la ruptura dels enllaos que
mantenien les seves estructures quaternria, terciria i secundria, conservant-se
solament la primria.
Si en una dissoluci de protenes es produeixen canvis de pH, alteracions en la
concentraci, agitaci molecular o variacions de temperatura, la solubilitat de les
protenes pot disminuir i es pot arribar al punt que precipitin.
Aix es dna perqu els enllaos que mantenen la conformaci globular es trenquen i
la protena adopta la conformaci filamentosa. Aleshores, la capa de molcules
daigua no recobreix totalment les molcules proteiques, que tendeixen a unir-se
entre si, de manera que donen lloc a grans partcules que precipiten.
Quan passa aix les seves propietats biocatalitzadors desapareixen quan el centre
actiu saltera. Les protenes, en aquest estat, no poden dur a terme lactivitat per a la
qual van ser dissenyades, s a dir, no sn funcionals.
Aquesta variaci de la conformaci sanomena desnaturalitzaci. La desnaturalitzaci
no afecta els enllaos peptdics, quan torna a les condicions normals, la protena, de
vegades, pot recuperar la conformaci primitiva, fet que s anomena renaturalitzaci.
Sn exemples de desnaturalitzaci: la llet tallada a causa de la desnaturalitzaci de la
casena, la precipitaci de la clara de lou quan es desnaturalitza lovoalbmina per
efecte de la calor, la permanent o fixaci dun pentinat per efecte de lescalfor sobre
les queratines dels cabells, etctera

Especifitat
s una propietat que fa referncia a la seva funci. Cada protena du a terme una
funci prpia, determinada i exclusiva. Aix s possible perqu cada protena t una
seqncia daminocids prpia que fa que presentin una estructura tridimensional
caracterstica i nica, responsable de la seva activitat biolgica.
En la seqncia daminocids les protenes presenten sectors estables i sectors
variables, en els quals alguns aminocids poden ser substituts per daltres de diferents
sense que s alteri la funcionalitat de la molcula.
Lanlisi de les protenes amb la mateixa funci per despcies diferents, protenes
homlogues, permet establir parentiu evolutiu.
Capacitat amortidora
Les protenes com que estan constitudes per aminocids, tenen un comportament
amfter.
Tendeixen a neutralitzar les variacions de pH del medi, ja que es poden comportar com
un cid o una base i, per tant, alliberar o retirar protons del medi.
8. IMPORTNCIA BIOLGICA DE LES PROTENES
Funci estructural:
A nivell cellular, podem destacar les protenes de les membranes, els receptors,
protenes del citoesquelet, els ribosomes i les histones que formen part dels
cromosomes. A nivell orgnic, trobam les protenes estructurals com el collagen,
queratina i elastina.
Funci de reserva:
Les protenes no sn generalment utilitzades com a font denergia. Encara que lalbmina
del blanc de lou o la casena de la llet sn magatzems daminocids utilitzables com a
elements nutritius.
Funci de transport:
Hi ha multitud de protenes de transport a llarg de lorganisme i transporten multitud de
composts diferents, hemoglobina, oxigen en el torrent circulatori, citocroms com a
transportadors delectrons, lipoprotenes, lpids en sang.
Funci defensiva:
Les inmunoglobulines de la sang actuen com a anticossos davant compost estranys,
antgens, al nostre cos. Trombina i fibrina que participen en el procs de coagulaci
davant una ferida que impliqui rotura de vasos sanguinis.
Funci hormonal:
Les hormones sn molcules orgniques sintetitzades per glndules que tenen una
important funci reguladora de funcions orgniques. Alguns exemples sn la insulina, es
secretada per les cllules b del pncrees i promou la captaci de glucosa de les cllules
del torrent circulatori, i el glucag, secretat per les cllules a del pncrees i promou
lalliberaci de glucosa al torrent circulatori per part del fetge.
Funci contrctil:
Promoven el moviment a nivell cellular i orgnic. Actina i miosina, contracci muscular.
Funci enzimtica:
s pot considerar com la funci ms important que duen a terme les protenes. Els enzims
duen a terme la totalitat de reaccions metabliques que es duen a terme en el nostre
organisme. Sn biocatalitzadors, s a dir, el que fan s augmentar la velocitat de les
reaccions en el nostre cos.
Funci homeosttica:
Les protenes intracellulars i del medi intern intervenen en el manteniment de lequilibri
osmtic i actuen, juntament amb altres sistemes amortidors o tampons, per mantenir el
pH en valors constants, grcies al seu carcter amfter.