ACTIVIDAD ENZIMATICA

Integrantes:
Arvalo Oliva Mara
Javier Villanueva Magda
Llona Cueva Gianfranco
Quezada Arteaga Rosa
Snchez Bazn Karelia
Zapata Oviedo Kevin

INTRODUCCION
En los diversos comportamientos celulares transcurre un gran
numero de reacciones qumicas que proporcionan a la clula
energa y los componentes necesarios para su mantenimiento
La vida depende de la existencia de catalizadores poderosos y
especficos

ENZIMAS
Protenas que funcionan como catalizadores biolgicas
Ribozimas son molculas de RNA que funcionan como
catalizadores biolgicos

ESTRUCTURA
Puede estar formada por:
Una cadena peptidica
(estructura terciaria)

Varias cadenas peptdicas:

estructura cuaternaria

 El sitio es el sitio unin de sustrato a la enzima del sutrato a la

enzima y donde se lleva a cabo la catalisis

ENZIMAS
CARACTERSTICAS GENERALES

Enzimas:
Son complejos de
protenas
conocidos como
(biocatalizadores )

Disminuyen la
energa de
activacin

Aceleran la
velocidad de las
reacciones

Especficas con el
sustrato y
especficas en su
modo de accin

No sufren
modificaciones
durante la
reaccin .

No cambian la
constante de
equilibrio de una
reaccin qumica

Actan en
condiciones
moderadas de
presin y
temperatura

C
O

Velocidad reaccin
Energa de activacin

N
C
E
P

Sustrato

Es la mnima energa que se necesita para iniciar la

reaccin qumica
Es la molcula sobre la cul acta la enzima para
formar productos

Sitio activo

Es la zona de la enzima en el cual se une el sustrato ,

para que se produzca la reaccin

Apoenzima

Es la parte proteica de la enzima , sin cofactores o

grupos prostticos . Es catalticamente inactivo

Cofactor

Pequeas molculas orgnicas e inorgnicas , que

requiere la apoenzima para ser activa

T
O

Es la cantidad de producto formado por unidad de

tiempo

Grupo prosttico
Holoenzima

Es similar al cofactor , pero est fuertemente unida al

apoenzima
Es la enzima activa . Formada por la adicin de
cofactores o grupos prostticos a la apoenzima

Las enzimas catalizan la reaccin bajando la energa

requerida para pasar de sustrato a producto

Reaccin entre el sustrato y la

enzima

E+S

ES

EP

E+P

ISOENZIMAS
Tambin llamadas isozimas, son distintas formas moleculares de una
misma enzima; es decir tienen diferente estructura; que presentan o
muestran especificidad por el mismo sustrato a catalizar. Con frecuencia,
las isoenzimas son oligomeros de diferentes cadenas peptidicas, y
usualmente difieren en los mecanismos de regulacin y en las
caractersticas cinticas.
Las isoenzimas son importantes ya que ajustan el metabolismo para
satisfacer las necesidades particulares de un determinado tejido o etapa
del desarrollo, y adems ha favorecido la creacin de marcadores
genticos.
EJEMPLO DE ISOENZIMA
Laglucoquinasa, que tiene diferentes funciones de regulacin y una menor afinidad por
laglucosa (en comparacin con otros hexoquinasas), lo cual le permite tener diferentes
funciones en las clulas de algunos rganos, como el control en la liberacin deinsulinapor
lasclulas betadelpncreas, o la iniciacin de la sntesis deglucgenopor las clulas del
hgado. Ambos procesos deben ocurrir solamente cuando la glucosa es abundante, u ocurre
algn problema.

NOMENCLATURA DE LAS ENZIMAS

Existen 3 formas de nombrar a las enzimas:
Cdigo de la comisin enzimtica:A cada enzima se le asigna
un cdigo de 4 nmeros.
Nombre sistemtico: Segn su cadena estructural.
Nombres particulares: Son los nombres simples que se le dan a
las enzimas para uso comn.

NOMENCLATURA DE LA COMISIN ENZIMTICA

1) Se empieza colocando EC (enzyme commission), seguido de 4 nmeros separados por
puntos. Ej.: EC 3.4.11.4
2) El primer nmero indica a cual de las seis clases pertenece la enzima. Ya sea:
(1)Oxidorreductasas, (2)transferasas, (3)hidrolasas, (4)liasas, (5)isomerasas, (6)ligasas.
3) El segundo se refiere a distintas subclases dentro de cada grupo.
4) El tercero (subclase) define exactamente el tipo de actividad enzimtica que se trata.
5) El cuarto es el nmero de la serie de la enzima dentro de su sub-subclase.
EJEMPLO:

El ATP: glucosa fosfotransferasa (glucoquinasa) se define como EC 2.7.1.2.

El nmero 2 indica que es una transferasa, el 7 que es una fosfotransferasa, el 1
indica que el aceptor es un grupo OH, y el ltimo 2 indica que es un OH de la Dglucosa el que acepta el grupo fosfato.

NOMBRE SISTEMTICO
Consta de tres partes:
El sustrato preferente
El tipo de reaccin realizado
La terminacin "asa"

NOMBRES PARTICULARES

Antiguamente, los enzimas recibannombres particulares, asignados por

su descubridor. Al ir aumentando el nmero de enzimas conocidos, se hizo
necesaria una nomenclatura sistemtica que informara sobre la accin
especfica de cada enzima y los sustratos sobre los que actuaba.
EJEMPLO : Ptialina, tripsina, quimiotripsina.

CLASIFICACIN
DE LAS ENZIMAS

OXIDO-REDUCTASA

HIDROLASAS

LIASAS

TRANSFERASAS

LIGASAS

ISOMERASAS

OXIDO-REDUCTASA
Transferencia de electrones.
Peroxidasa: Utiliza como
oxidante el H2O en lugar del
oxigeno.
Catalasa: Transforma dos
molculas de H2O2 en dos
molculas de agua con
desprendimiento de oxigeno

TRANSFERASAS
Reacciones de transferencia de
grupo.
Transfieren grupos funcionales
de un donante a un aceptor.
Ejemplo: Carbono amino
grupos aldehdos entre otros.

AX + B A + BX
En el ejemplo, A es el donador y B es el
aceptor; el donador es, a menudo, un
coenzima.

HIDROLASAS

LIASAS

Catalizan reacciones de
hidrolisis.

Enzimas que remueven o

agregan los elementos del
agua, amonio o CO2.

Reacciones de hidrolisis
Transferencia al agua

Son enzimas que catalizan la

ruptura de enlaces C-C , C-O ,
C-N.

ISOMERASAS

LIGASAS

Es una enzima que

transforma unismerode un
compuesto qumico en otro.
Puede, por ejemplo,
transformar unamolculade
glucosaen una degalactosa.

Son aquellas enzimas que

catalizan la unin de dos
molculas a partir de la
formacin de enlaces
covalentes acompaado por la
hidrolisis del ATP.
Por ejemplo: C-C , C-O , C-N ,
C-S.

CINTICA
ENZIMTICA

Concepto:
Estudia la velocidad de las reacciones qumicas en las que intervienen las enzimas .
Los principios generales de las reacciones qumica se aplican tambin a la
reacciones enzimticas .
Este estudio nos permite conocer el mecanismo de accin de la enzima , el rol que
cumple con el metabolismo y la regulacin de su actividad

Definicin de la
velocidad de
reaccin :

 La velocidad de formacin depende de :

De la concentracin de dos sustratos
Del cuadrado de la concentracin de un nico sustrato

R. De
segundo
orden

La velocidad de formacin de los productos es directamente

proporcional a la concentracin del sustrato

A + B P

Trimoleculares

R. De
primer
orden
R. Orden
cero

La velocidad de formacin del producto es independiente de la

concentracin del sustrato

Bimoleculares

A +B +C
P

A P

Monomoleculares

Las reacciones qumica se clasifican

en , de acuerdo al nmero de
reactantes ya sea unos , dos o tres

Las reacciones qumica tambin se clasifican en ,

dependiendo de como la velocidad de reaccin es
influenciada por la concentracin de las reactantes

Cintica Qumica

FACTORES QUE AFECTAN

LA VELOCIDAD DE
REACCIN

1. Efecto
PH:

las alteraciones en el pH modifican el carcter inico de los grupos

aminos y carboxilos de los aminocidos
la reaccin se debe mantener
en este rango de pH por
medio de un buffer o solucin
amortiguadora

5<ph<9
valores extremos de pH se
produce una inactivacin de la
enzima

2. Efecto Temperatura

T
Al principio la velocidad
de reaccin aumenta
cuando la temperatura
se eleva debido al
incremento de la
energa cintica de la
energa de las
molculas reactantes.
Temperatura ptima

Actividad enzimtica
Sin embargo

10C y
50C
Temperatura ptima en el cuerpo
37C
humano

La energa cintica de la
enzima excede a la
barrera energtica para
romper los enlaces
dbiles de hidrogeno,
produciendo una
desnaturalziacin de la
protena

% Actividad vs Temperatura
En el cuerpo
Humano

Tptima =37C

3. Efecto Concentracin de enzimas

Dos molculas de sustrato
transformadas en un tiempo
x

Dos
molculas
de
sustrato transformadas
en un tiempo x

Enzima
Sustrato
Complejo enzima sustrato
producto

4. Efecto concentracin de sustrato

Una molcula de sustrato transformada en un tiempo x

Dos molculas de sustrato transformadas en el mismo tiempo x

Enzima-sustrato

ECUACION DE
ENZIMATICA

LA

VELOCIDAD
=

DE

UNA

Constante de Michaelis

= Velocidad mxima
= Velocidad inicial
[s]= Sustrato

REACCION

Analizaremos empricamente el significado de la

Ks cuando la V0 es exactamente Vmax/2

de esta forma, llamaremos Constante de Michaelis Km a la

concentracin de sustrato [s] necesaria para alcanzar de la Vmax
de la reaccin.

A mayor Km, menor es la afinidad de la enzima por el sustrato.

A menor Km, mayor es la afinidad de la enzima por el sustrato.

La ecuacin puede ser usada para demostrar que la

concentracin del sustrato necesaria para alcanzar la
mitad de Vmax, es numricamente igual a Km.