ENZIMI

Sarajevo, 04.05.2010.

ENZIMI
Definicija enzima
Definicija aktivnog mjesta
Enzimska kinetika
Specifinost enzimskih reakcija
Fiziki uvjeti sredine
Uticaj hemijskih tvari
Inhibitori enzimskih reakcija

ENZIMI
Enzimi su proteini tercijarne ili kvarterne sturkture koji
na povrini imaju veinu polarnih aminokiselinskih
ostataka, dok su nepolarni ostaci okrenuti prema
unutraosti molekule
Imaju veliku katalitiku mo (smanjuju energiju
aktivacije hemijsih reakcija)
Ubrzavaju reakcije i preko milion puta, a vrlo esto
kataliziraju samo jednu reakciju ili skup vrlo srodnih
reakcija
enzim = apoenzim + kofaktor

ENZIMI

Kinetika enzimskih reakcija

ENZIMI
U trenutku katalitike promjene supstrat je povezan
uglavnom slabim nekovalentnim vezama. Izmjena se
deava na dijelu enzima koji se naziva aktivno mjesto.
Aktivno mjesto predstavlja mali broj aminokiselina
smjetenih u unutranjosti, u hidrofobnom dijelu
proteinske molekule, ije prostorno ureenje odgovara
molekuli supstrata.

ENZIMI

Aktivno mjesto

ENZIMI
Aminokiseline koje ulaze u sastav enzima se dijele
na etiri razliite grupe:
a) Indiferentne
b) Konformacijske
c) Pomone
d) Kontaktne

ENZIMSKA KINETIKA
Brzina enzimske reakcije se izraava preko koliine
supstrata promjenjenog u jedinici vrenena. Ona zavisi
od koncentracije enzima [E], koncentracije supstrata
[S] i afiniteta enzima za supstrat.

ENZIMSKA KINETIKA
Uticaj koncentracija enzima i supstrata na brzinu
enzimske reakcije

Brzina enzimske reakcije raste progresivno da bi se

dostigla maksimalna vrijednost brzine koja ne ovisi o
daljnem poveanju koncentracije supstrata

ENZIMSKA KINETIKA
Michaelis i Menten su predloili jednostavan model
za razrijeavanje kinetike enzimskih kataliziranih
hemijskih reakcija

ENZIMSKA KINETIKA
Michaelis i Menten su predloili jednostavan model
za razrijeavanje kinetike enzimskih kataliziranih
hemijskih reakcija

.
.
.

ENZIMSKA KINETIKA
Grafiki prikaz Michalisove konstante i maksimalne
brzine

ENZIMSKA KINETIKA
Znaenje Michalisove konstante
KM predstavja koncentraciju supstrata [S] pri kojoj je
pola aktivnih mjesta na enzimu ispunjeno
supstratom i kad enzim postie polovinu
maksimalne brzine reakcije.

ENZIMSKA KINETIKA
KM odreuje koliki je afinitet enzima za njegovim
supstratom. Kada je vea KM tada je manji afinitet
enzima za supstrat i obrnuto. Afinitet uglavnom ovisi
o konstantama brzine reakcije k1 i k2, dok brzina
stvaranja produkta , tj. brzina enzimske reakcije
ovisi o konstanti brzine k3.
k3 konstanta se naziva i katalitika konstanta brzine
i esto oznaava sa kkat. Ona odreuje broj
molekula supstrata promjenjenih u jedinici vremeta
na jednoj molekuli enzima, poznata je kao prometni
broj enzima.

SPECIFINOST ENZIMSKIH REAKCIJA

Enzim katalizira samo jednu odreenu hemijsku
reakciju ili grupu slinih reakcija, a specifinost
prema supstratu je uglavnom potpuna.

NOMENKLATURA ENZIMA
Preporueno ime: karboksipeptidaza A
Sistemsko ime: peptidil-L-aminokiselinska hidrolaza
Klasifikacijski broj: EC 3. 4. 17. 1
EC- Enzyme Comission

JEDINICA ENZIMSKE AKTIVNOSTI

Katalitika aktivnost se mjeri u jedinicama
1 katal = koliina enzima koja katalizira konverziju
1 mola supstrata u produkt u 1 sekundi
1 U = koliina enzima koja katalizira konverziju 1
mol supstrata u produkt u 1 minuti

1 U = 16,67 x 10-9kat = 16,67 nkat

1 kat = 6 x 107 U
Katalitika koncentracija enzima = broj katala u litri
otopine

FIZIKI UTICAJI
Uticaj temperature
hemijske
Brzina
reakcije raste dva
puta pri porastu
za
temperature
100C
Inaktivacija enzima
razgradnje
zbog
proteinskog dijela
Tr-temperatura
razgradnje

FIZIKI UTICAJI
Uticaj pH

Za enzimsku reakcij postoji

optimalan pH pri kojem je enzim
najaktivniji

HEMIJSKI UTICAJI
Aktivatori enzimske aktivnosti ubrzavaju enzimske
reakcije, a da pri tom ne mjenjaju afinitet enzima za
supstrat (KM je nepromjenjiva)

HEMIJSKI UTICAJI
Aktivacija metalnim jonima
Kinaze se aktiviraju sa Mg2+ jonom koji se vee na
ATP molekulu i pokree enzimsku reakciju
Alkohol dehidrogenaze se aktiviraju sa Zn2+
Piruvat dekarboksilaze sa Mn2+ ......

HEMIJSKI UTICAJI
Zimogena aktivacija
Deava se u specijalizovanim elijama gdje se
enzimi sintetiziraju u neaktivnom obliku i tako se
tite od autoproteolize. To je sluaj sa enzimima koji
se poslije izluivanja u ekstracelularni prostor
mijenjaju iz neakivnog enzima u aktivni enzim.

HEMIJSKI UTICAJI
Kovalentna aktivacija
Aktivnost se regulira kovalentnom ugradnjom neke
hemijske skupine u neaktivni enzim. Npr, aktivacija
fosforilazije, enzima koji katalizira metabolizam
glikogena.

INHIBITORI ENZIMSKE AKTIVNOSTI

Ireverzibilni inhibitori
Reverzibilni inhibitori. Dijele se na kompeticijske i
nekompeticijske inhibitore

INHIBITORI ENZIMSKE AKTIVNOSTI

Kompeticijski inhibitori
Sline su strukture supstratu koji se moe smjestiti
na aktivno mjesto enzima

INHIBITORI ENZIMSKE AKTIVNOSTI

Nekompeticijski inhibitori
Ne vee se na aktivno mjesto, pa se ne mjenja
afinitet enzima prema supstratu. Inhibitor se vee
na enzim-supstrat kompleks.