ENZIMI

bioloski katalizatori

Vecina enzima su globularni

proteini sa aktivnim mestom

Uloga enzima
vecina biohemijskih reakcija u zivoj celiji bi
se odvijala zanemarljivo malom brzinom bez
enzima
enzimi omogucavaju (katalisu) istovremeno
odvijanje velikog broja hemijskih reakcija
u relativno blagim uslovima sredine
bez nusprodukata
uz veliku efikasnost

Enzimi ubrzavaju hemijske

reakcije
106 1014 puta

Karakteristike enzimske
katalize
enzimi katalisu hemijske reakcije
u celiji
van celije (ekstacelularni enzimi)
deluju u vrlo malim kolicinama
posle reakcije ostaju nepromenjeni
njihova aktivnost je regulisana
osnova regulacije celokupnog
metabolizma

Enzimi pokazuju specificnost

prema supstratu
supstrat
hemijsko jedinjenje ciju
transformaciju do produkta katalise
enzim

Enzim vezivanjem supstrata

menja konformaciju

Energetski uslovi za odvijanje

reakcije
pojam slobodne
energije
energija
aktivacije
prelazno stanje

Brzina hemijske reakcije

zavisi od broja molekula u prelaznom stanju
povecava se
povecanjem temperature
snizenjem energije aktivacije
brzina je veca ako je slobodna energija
aktivacije niza
enzimi (bioloski katalizatori) snizavaju
energiju aktivacije

Kako enzimi rade energetski

dijagram
E+S ES E+P

Hemijska priroda enzima

proteini
proteini + kofaktor
kofaktor
metalni jon
prosteticna grupa
koenzim
apoenzim + koenzim = holoenzim

Mnogi mikroelementi su
kofaktori enzima

Najznacajniji koenzimi su
koenzim A (CoA)
flavin adenin dinukleotid (FAD/ FADH2)
nikotinamid adenin dinukleotid
(NAD+/NADH + H+)
nikotinamid adenin dinukleotid fosfat
(NADP+/NADPH+H+)

Mnogi koenzimi poticu od

vitamina

Kataliticki centar
aktivni ili kataliticki centar
mali deo molekula definisane
konformacije
aminokiseline aktivnog centra raznim
interakcijama se vezuju za supstrat
PRELAZNO STANJE
E + S = [ES] = E + P

Kataliticki centar specificnost

prema supstratu
model kljuc-brava
komplementarnost
izmedju supstrata i
aktivnog mesta
model indukovanog
prilagodjavanja
promena
konformacije
enzima i supstrata

Kako enzimi rade - energija

aktivacije enzimski katalisane
reakcije je mnogo manja

U prisustvu enzima treba

manje energije za odvijanje
nekog procesa
bez enzima

sa
enzimom

Brzina enzimske reakcije u funkciji

koncentracije supstrata
pojmovi
Vo
Vmax
Km

Michaelis-Mentenova
jednacina

Lineweaver-Burk-ov dijagram

Inhibicija enzimske aktivnosti

kompetitivn
a

Kompetitivna inhibicija - Km
se menja, Vmax nepromenjena

Inhibicija enzimske aktivnosti

Nekompetitivna
Inhibitor se vezuje
za neko drugo
mesto (razlicito od
mesta za supstrat)

Akompetitivna
Inhibitor se vezuje
za kompleks ES

Nekompetitivna inhibicijaKm nepromenjena, Vmax se

menja

Optimalni uslovi za enzimsku

reakciju temperatura i pH

Regulatorni enzimi alosterna

regulacija

Klasifikacija enzima
(Enzyme Commision E.C.)
6 klasa enzima
oksidoreduktaze

transferaze
hidrolaze
liaze
izomeraze
ligaze

podela u okviru
svake klase
E.C. 1.1.1.1. (alkohol
dehidrogenaza)