REVISION BIBLIOGRAFICA Anteriormente el valor los alimentos era juzgado inicamente en base a la eergla que éstos aponaban, Tiempo después los centiicos observaron que cientos compuestos nitrogenados en nucsre dita eran también vitae para el funcionamiento normal de nuestras celulas. Osborne y Mendel (1919) encontraron que no toes estos compuestos nitrogenados subsecuentemente llamados proteinas, eran de igual valor (Pellet y Young, 1980). Las observaciones evelaban que el crecimiento el funcionamiento de los animales mejoraban cuando sus diets contenian mis proteina animal como leche, res y pescado y dectnaba cuando sus dita incluan mas proteina vegetal como mz, trigoy soya Investigaciones posterores mostraron qe todas las proteins estsban formadas por ‘equeios compuestos acide debil,conteniendo nitrégeno, lamados aminoicidos, enlazados juntos en cadenaslrgas. Todas las protenasparecian contener estos mismos aminodcidos Osborne y Mendel (1919) determinaron que el valor de cada protena era diferente, El valor rutieional de las protenas depende de I eativa abundancia de clertos aminodios en a proteina _Aminoicidos Esenciales v no Esenciales para el Humano Las proteins por su orgen pueden ser denaturaleza animal o vegetal, yess varian de acuerdo © la composicin de sus aminocides (paricularmente sv contenido en aminoicidos esenciales), su digestblidad,texura,e6 Las protenas de buena calidad son aguelas que son rpidamentedigerilesy contenen los aminoécidos esenciales en cantidades que correspondan a las requerimientos humanos (Bout, 1991).Amides veils La mayoria de ls concimintos acerca de a tec de ios aminacids en Ia dita proven de los wabaosreizaos por WC. Rose, qui contd que sin a presencia de cenosaminosdos en lpn dels dit, os process metablcos que suxentan avid, esi Ca dencnnutonl vgn dda por A. Borman fue que un tmiokcido een 0 puede ser snttiado pore! onpaismo animal partic de es teres ornament ponies en aclu wun vod que comesponda con ls demands pun reset normal (Reeds, 2000) Lo amineiios eens son aquellos qe debe consumirse en nesta deta pa obtener na buna, debi qu los no pusden se sinizadosen meso cuerpo Hay osha sinned tecnico) par aos y pl resin inode iatatesy sino. Adem exten agrosimadamente ors doc amino nconads en las prtcins ave so comiderados no eerie, debido a que pueden snetizar desde os fmt itis ech dquo considers tenis no sign que xpi 00 los nets sno ques apr de sinter desde ora nes ya un velocidad nds para cumplir con las demandas de crecimiento y salud (Reeds, 2000) Aminodcidos limitantes En cada proteina hay un aminoacido particular que limita su valor en la dieta. El valor rnutricional de las proteinas es medido por su valor biolbgico. FI valor biol6gico es una ‘medida del ritr6geno proteico de los alimentos que es retenido en el cuerpo, Se asume que centre mas nitrogeno de la proteina ingerido sea retenido, la proteina sera de mayor calidad, Si las proteinas vegetales son suplementadas con aminodcidos esenciales especificos, el valorbiolgico de la proteina mejorard, Si se agregan pequellas cantidades de determinado aminoacido particular de una proteina animal a una dieta vegetal, resultaran pequeftas mejoras, mientras que si se agregan grandes cantidades, mostrara mayores mejoras, esto solo hasta un punto, después de eso no importa que tanto del aminodcido particular es agregado a la dieta, el valor biol6gico no mejorard. Si un aminodcido esencial es agregado a la dicta, el valor biologico seré mejorado signficativamente. En cada proteina nativa hay un aminoacido cesencial particular que limita o pone limite para que la proteina se aproveche totalmente. Una vez que la Fimitacién (requerimiento minimo) es cubierto o subsanado, a proteina Heya @ obtener un balance perfecto de aminoaeidos para un crecimiento y funcionamiento éptimo . Requerimientos de Proteina en Humanos El requerimiento de la proteina dietaria consiste de dos componentes:nitrogeno total sirve para la sintesis de aminoécidos no esenciales, asi como para otros compuestos fisiolésicamente importantes que contienen nitrogen. EI otto componente son los aminodcidos nutricionalmente esenciales, que no pueden ser elaborados por el tejido humano a velocidades proporcionales para cumplir con las necesidades metaboticas, por lo que tienen que ser suministrados enladieta (Young y Borgona, 2000), Las recomendaciones internacionales de los requerimientos de nitrogeno total (proteina) son ampliamente aceptadas (FAOWHO/UNU, 1985). Recientemente se hen propuesto algunas mejoras a estas recomendaciones por el Grupo Consultive Internacional de Energia Dietaria, para las necesidades de protein de infantesy nifios (Dewey y col, 1996),Cuando se habla de los requeriientos de las proteina, se deben tomar en cuenta as Aiterencias de calidad entre elas y su digstbilidad. De acuerdo a est, los requerimientos delerian refriese solo a una proeina de referencia, que seaalamente digerible y de buena calidad como las proteinas de huevo, earn 0 pescado. ‘Oto factor que se debe considerar en los requerimiento de protein, es que a diario mucha de la proteine que es normalmente consumida esta siendo degradada y resittizada continuameste dentro del cuerpo. Esta capacidad del metabolism para economizar {desdablamient y elahoracin) la protein es un rsgo importante del organism. A pesar de esto, no impor que tan eficente sea esle proceso, se tienen pérdidas de compuestos sitrogenados a través de procesos normales en el catabolisme exidativo (Young y Borgona 2000), . ‘Balance v requerimiento de Los requerimientes de nitrogeno en humanos son determinados generalmente a partir de esudios de balance de nitrogeno. El balance de nitroyeno es la diferencia ente el nitrogen ditario ingerido y la pédida de nitrogeno dietri, Ademas, se debenestabecer los requerimientos de nivel de consumo, que pudiera producir unbalance cero, es deci, iualar el consumo de itrdgeno detaro y las pérddas de nitrigeno (Tomé y Bos, 2000), La vmulapara determinar el balance de nitrogeno es = [ NI- (NU + NF + NM) ] donde NU es nittogeno dietario ingerdo, NU es excrecion de nitrogeno urinario diario, NF es ‘exerecin de nitrozeno fecal diario y NM es la pérdida de nitrogeno miseelineLas pérdidas de nitrogeno ocurren de diferentes maneras. Estas suryen principalmente de pérdidas urinarias cuando el nitrogeno se desdabla a productos como urea, amonio y creatinina del metabolismo de aminoacidos, son excretados en ori hheces y sudor. También se dan pérdidas menores en la piel, pelo, uihas, saliva, respiracién y misceléneos como mucosas nasales y semen (Calloway y Margen, 1971), Las pérdidas de nitrogeno minimo 0 ~“pérdidas de nitrogeno obligatorio” (PNO) fueron medidas en sujetos alimentados con una dieta libre de proteina por una semana, Bajo estas condiciones, las pérdidas de nitrogeno fueron estimadas a 36 mg/Kg/d en orina, 12 mg/Ke/d en heces y 8 my/Ke/d en pérdidas de nitrogeno miscelaneo (sudor, sebo, descamacion, ufas, cabellos y saliva) (Manatt Y Garcia, 1992). Se han reportado perdidas oxidativas obligatorias y pérdidas de aminodcidos esenciales ileal de 162 y 18 mg/Ka/d respectivamente (Fuller y col, 1994: Young, 1986), Tome y Bos (2000), determinaron pérdida de nitrogeno (otal ileal de 9 mg/Keld (16% de PNO). Las ppérdidas de aminoacidos esenciales ileal representan aproximadamente el 10% de pérdidas oxidativas obligatorias. A partir de estas estimaciones las PNO representan 54 mg/Kw/d y corresponde a niveles de requerimiento de proteinas de 0.34 g/Kyid (FAO/WHO/UNU 1985) Debido @ que la utilizacion de proteina dietaria no alcanza el 100% de eticiencia, se ha sugerido que un consumo de 0.6 g/Ka/d de protcina bien balanceada aleanzar unbalance de nitogeno de ceo. Un coefciente de seguridad es agrezado y ls recomendacion final para la proteina dictaria es de 0.78 w/Kyld, Estos valores representan el minimo consumo diario de proteins recomendado. Estudios donde se investiga la respuesta metabolica del consumo de diferentes proteinas han demostrado la capacidad del cuerpo de hacer ajustes metabsticos ‘dando un amplio rango del consumo diario recomendado de proteinas de (0.75-2.0 g/Kg/é)to Existen varias Fimitaciones para dterminar el balance de ntrégena, Rand y Youns (1999), puntualzaron que las estimaciones del balance de nitrazeno son atamente ependientes de la canidad de pérdidas miscelineas de nitrogen asumidas, Primero, hay una diferencia entre valores grandes part ritrogenaingerido y pésidas de nirayeno. Segundo, es reconosio que las ténicas de balance de niteno sobreetiman el consumo de nitséeno v subestiman las peérdidas de nitrogeno, Esto es debido principalmente a la dificultad en eterminar pérdidas de wi nitrdgeno después de la denitrficacion por la microflora del colon, pérdidas de nitroyeno a través de la piel (urea) y aire expirado (amonia) y el contenido de nitrato en los alimentos y la orina, Jos cuales no son medidos al emplear el método Kjeldab Metodos pura Medir Calidad Proteica Existen una variedad de métodos disponibles para medir le calidad proteica en alimentos. El valor de la calidad mutricional de las proteinas esti generalmente determinado por tres factores: composicion de aminoicidos esenciales, digestbilidad de la proteina y el requerimienta de aminodcidos dela especie que consume la proteina, Digestibitdad deta proteina La palabra digestion cominmente se reflere a tres procesos distintos: digestion absoreion y asmilacign. Digestion es la conversin del alimento a paniculas de nutrientes absorbibles en el tracto gastrointestinal Esto es acompafado de procesos mecanicos y quimicos los cuales rompen el almento a paniculas de nutriemes més pequeios. La absorcion intestinal es el proceso donde las particulas de alimento digeridas pasan del intestino a losn sistemas del cuerpo, Asimilacion es la incorp idm del material nutcitvo @ los tjidos para propésitos metabslicos Digestion se refiere especificamente al desdoblamiento de alimento,digesibilidad es ‘una medida de lo relativamente facil o dificil que un alimento puede ser desdoblado a paniculasabsorbibles. Pare valorar en el cuerpo, los nutientesinueidos, de seguro éstos deben ser digeribles, En el caso de ls proteinas, uns digestion adecuada significa la conversion de alimentos que contenen nitrogen a aminodcidos y pépios. (Murray y cot, 2001) Las diferencias innatas en la digestibildad de las proteins resulta de las diferencias en fos alimentos: misculo contra cartilago; naturaleza de la pared celular: vegetal conta animal Reacciones quiicas, como enlaces de grupes aminos de lisina yas ateaciones de amincdcidos con enlaces enirecruzads, causadas por procesos estrembs, pueden akerar la sigesiitdad Une digesblidad buena no puede mejorar {a eaidad de una proteina con bajos niveles de aminodcidos esenciales. En contaste una digestbilidad pobre devalia una proteina con aos niveles de aminodsidosesenciales, Ln aspecto importante ene! metabolism de las proteinases que tan bien © que tan pobremente una protena dada es digride por el organismo humano, La digstiilidad de lt protein es medida observando que tanto nirogeno es exretado en las heres compara ala cantidad de nitrogen que ha sido ingerdo, La digestibilidad de les proteinas puede ser eterminada por humanos como una parte de los ensayos del balance de nitrogeno, por animales experimentales como pare de ls bivensayos ¥ por ensayos itv, (Ha y col 197)La digestiblidad es definida como la fraccin de nitrogeno el cual es absorbido, la diferencia entre la cantidad de nitrogeno ingerido y el excretado expresado como una proporcion del nitréueno ingerido. La digestbilidad de la proteina puede ser expresada de dos ‘maneras, como digestiilidad aparente y como digestibilidad verdadera Digestbilidad aparente, La digestibilidad de nitrogeno aparente u-vivo puede ser establecida substrayendo el nitrégeno fecal del nitrogeno ingerido y dividiendo entre la cantidad de nitrogen ingerido (Bressani, 1977) Digestibilidad de nitrogeno verdadera. Para calcular la digestibilidad de proteina verdadera se ‘toma en cuenta el nitrogeno fecal metabolico (aPhinodeidos endogenos), 0 el nitrogeno usado para mantenimiento del telido corporal Hay varios métodos para cuantificar el nitrogen metabelica, el método tradicional donde se incluye una dieta libre de proteina alimentando a tun grupo de animales, De tal manera que el nitréueno excretado en las heces de este urupo corresponders al nitrogeno metabélico. El proveer una dieta desprovista de proteina guiara a tun estado no fisiologico del animal, creando un balance de nitrogeno corporal negativo. Se han desarrollado otras metodologias donde se alimenta al animal con aminoacidos sinteticos Darragh y col, 1990. En este método los animales tienen una fuente de aminoacidos y asi no se deja al animal con balance de nitrdgeno corporal negativo. Otra técnica es empleando proteina hidrolizada, mide el nitrégeno metabslico bajo condiciones fisiolégicamente normals. Digestibilidad real El coeticiente de digestbilidad ileal (real), mide la cantidad de nitrogeno remanente al final del intestino delgado o ileum. Esta téenica provee indicaciones mas segurasde la disponibilidad de las proteinas. Debe ser mas sensitiva al diferenciar entre las proteinas. ietarias, debido a que no surgirén problemas asociados a la deeradacion de proteinas microbial Darragh y Hodgkinson, 2000, Digestibilidad i iro. Este metodo consiste en imitar el sistema digestivo de los mamiferos usando digestiones enzimaticas in-vitro. (Akeson y Stahmann, 1964, Saunders y col, 1973) Una técnica ripida (Hsu y col, 197) en la que una mezcla de enzimas se agrega a una suspension de proteinasy el pH medido als 10 minutos (qu se sustuye en una ecuacion va establecia) ha mostrado una muy buena correlacion con la digestbilidad imvivo usando rates como animales de experimentacin, Mas tarde Suterlee y col, 1982 modifican el método propuesto por Hsu en 1977 ineluyengo una enzima més al complejo propuesto anteriormente, una proteasabacteriana, com eso Stree alanza una mayor corelacin entre proceso de diuestién m-uiro e mn-vive, Métodos quimicos Perfil de aminodcidos. Es el lstado del contenido de aminoicids en una protein dada, Estos niveles deben ser reconocids, son determinados por process guimicos en el laboratora, sn considera a digestibildad dela proteina nila uilizacén por el cuerpo. Por lo que el perfil de aminofcidos no necesariamente reflja la digesibildad verdadera de la proteina por el organismo, El perfil de aminoscidos es, a pesar de esto, una importante prueba debido a que 10s dice que aminodeldos eseneales estan presentes en poteina,pudiendo ser disponible tebricamente para su utilizacion4 Puntaje quimico, Es un método que valora las proteinas basado en su composicién quimica (nas especificamente sus niveles de aminoacidos esenciales). Para determinar el puntaje auimico, se selecciona una proteina como referencia para valorar otras proteinas en relacion a la de referencia. La proteina de huevo ha sido empleada como referencia, va que se asume que el perfil de aminodcidos del huevo es el ideal para humanos, Se han suyerido otros patrones de aminoividos basados en los requerimientos de aminoacidos del humano (FAQWHOVUNU, 1985) El aminodcido esencial presente en mas baja cantidad (relativo a lo que es requerido) es definido como el primer aminodcide limitante. E] segundo aminoacido esencial mas bajo relativo a los requerimientos vendria a ser el segundo aminodcido limitante, ete, En general el aminodeido limitante determinaria que tan bien,o que tan pobremente una proteine dada es ulilizada por el cuerpo. Esto sugiere que la suplementacion del aminoacido limitante o la ccombinacién de proteinas con diferentes aminoicidos limitantes podrian incrementar la calidad de la proteina de la dieta. El puntaje quimico es util para valorar proteinas basadas en su composicion, pero no dice como la proteina sera usada en el organismo, no toma en cuenta la divestibilidad. Por cesta razon, el puntaje quimico es raramente empleado Métodas in-ivo para determina calidad protcica Fl objetivo de un bioensayo es medir la eficiencia de la utiizacion biolbwica de protcinas dctarias como fuente de aminodcides eseriales (Lachance y col. 1977). Estos ensayos tienen como fin ordenar los alimentos proteicos de acuerdo a su eficiencia de utlzacion, bajo ciertas condiciones estindares, indicando el potencial mutricional de ta proteins. Asi como también medir la eficiencia de utilizacion de proteinas como fuente de1s nitrdgeno y aminodcidos esenciales, requerdos por el animal de prueba, rata, hombre u oo). iidiendo con esto la potencaliday e funcionamiento fisildsico Las razones principales para medir calidad protciea son: determinar el valor biolbxico relativo de una protena yclsiicarlaen den de este valor preicho nla deta, Otra razon «8 para inspeccionarproteinas desde un punto de vista de contol de calidad para mantener la integridad de a proteina dentro de un producto particular Jansen, 1978; Miller y Lackanes, 197) Razon de Eficiencia Proteica (PER), Este método fue desarrollado en 1919 por Osborne y cal ha sido uno de los procedimientos mas utlizados para la evaluacidn de calidad proteica para propdsitos de etiquetado mutricionalmente (Bendr, 1973). Se han realizado una gran canted de estio colnborativos (Me Laughlan, 1972) para estandarzar este proceimiento. £] PER es un ensayo de 28 dias y utiliza caseina ANRC como proina de referencia. PER es generalmente medido en animales jovenes en crecimiento a os que se les suminisra un deta al 10% de proteina Los grupos experimentales pueden consistir de 10 6 mas ratas con ura diferencia entre grupos de $ gramos © menos para el primer dia del period de ens 10, El peso corporal y consumo de alimento deben ser medidos regularment, al menos cada siete dis. Las ratas son colocadas en jaulas indviduales, donde se les prove de alimento y agua ad Lubitut, El PER representa la camtidad de peso ganado, en gramos, reltva ala cantdad de proteina consumida, en gramos (Bodwell, 1977).6 Razin Neta de Proteina (NPR) Este método fue desarollado por Bender y Doell (1987), como un intent de reslver algunos problemas asociado con el PER. El NPR se fundamenta en que exist una relacion lineal para el incremento de peso del animal en funcin de la calidad de la proteina consumida. Este método emplea, ademis del srupo de animales alimentados con la dieta experimental, otro grupo de animales alimentados con una dieta libre de nitrogeno (cero porcento de protena). El grupo con dieta libre de nitoueno se incluye para la correccin de ineremento en peso, ya que no toda la proteina que se consume. se destin al crecimiento, pare della se va a sliza para mantener el balance cero (balance de ritrdgeno corporal). Una vez cuberta esta necesidad de nitroueno, el resto del nitrozeno proveniente de la proteina dietaria se utiliza para eresimiento, Valor Bilogico (VB), Es probablemente uno de los métodos mas comtinmente usados para medir la calidad de las proteinas. El VB de una proteina es dado como la cantidad de nittozeno cetenido en el cuerpo divdido entre la cantdad de nitrogeno absorbido de esa proteina, tomango en cuenta la digestibiidad de Ia protena, Para medir el VB, se mide el nitrogen que ¢s normalmente perdido, alimentando a los sujetos con una dieta de cero protein. La proteina de prueba es alimentada a nivel de 10% de proteina Uilizacion Neta de Proteina (NPU). Miller y Bender en 1985, desarrollaron una téenica de anilisis de nitrégeno corporal directo, En esta téenica se utiliza un grupo de 10 ratas macho, recién destetadas, de la misma tala, colocadas individualmente en cajas. Se requiere un grupo de 10 ratas con diet libre de nitrdgeno y otro grupo para la easeina control, alimento y agua son dados al libitum. La duracion de esta prueba es de diez dias y al final las ratas son sacrifcadas y el cuerpo es analizado para determinar el contenido de nitrogeno retenidoDe los métodos citados se tienen las siguientes ventajas y desventajas Razin de Eficiencia Proteica (PER): Este metodo es facil de realizar, pero los resultados, al querer establecer comparaciones entre muestras, no son proporcionales. demas tiene una duracion de 28 dias y no incluye una proteina de referencia (contol) y su desventaa principal es que asume que toda la proteina consumida fue utilizada para el crecimiento del animal, sin considerar que parte de esta se utiliz6 para mantener el balance de nitrogeno cero, Razin Neta de Proteina (NPR), Este bioensayo es también relativamente simple y facil de realizar. Los resultados obtenidos son proporcionales. pert endo realizar comparacion entre muestras, basindose en su calidad proteica. Es relativamente corto, pues tiene una duracién de 14 dias. Al incluir un spo de animales alimentados con una dieta libre de proteina, se introduce un ajuste para corregir por la proteina de la dieta empleada para mantener el balance cero. Sin embargo este bioensayo aparentemente da resultados relativamente elevados para proteinas deficientes en lisina Utilizacion Neta de Proteina (NPU): Tiene casi las mismas ventajas y desventajas del NPR. Solo que el parametro de medicion es el aumento en el nitrégeno corporal, producido por el consumo y utilizacion de la proteina dietaria. El medir el nitrogeno total corporal hace del bioesayo mas laborioso.Método Computarizado En Ia década de los 80's se desarrollaron otras metodologias alternativas a los bioensayos para la determinacion de la calidad protéica de los alimentos (Hsu y col, 1977: Satterlee y col., 1979: Marshall y col, 1979; Jewell y col, 1980, Satterlee y col, 1982). De 4stos, los trabajos realizados por el Grupo de Proteina de Alimentos de la Universidad de Nebraska, son de los més encontrados en la literatura y presentan una reproducibiidad, rapidez y ahorro en tiempo de cjecucién, entre otras ventajas De ellos, los métodos computarizados del C-PER y DC-PER han sido considerados como métodos alternatives a los, bioensayas en los métodos recomendados de la AOAC (AOAC, 1990) El ensayo del C-PER usa datos de digestiblidad de proteina in-vitro y la composicién de aminoacidos esenciales de la proteina del alimento para predecir Ia calidgd de la proteina en término de Razon de Eficiencia Proteica (PER), Digestibilidad de Proteina Corregido con Puntaje de Aminodcidos, ‘Un metodo mas reciente para determinar la calidad de Ia proteina en los alimentos es el de Digestibiidad de Proteina Corregido con Puntaje de Aminoacidos (PDCAAS por sus siglas en inglés) (Schaafsma, 2000; Darragh y Hodgkinson, 2000; Sarwar, 1997)). Este método ha sido sugerido como la escala ideal para valorar las proteinas de acuerdo a su capacidad para cumplir con los requerimientos para el humano (FAO/WHO, 1991). Similar al puntaje quimico el POCAAS valora la proteina de los alimentos en relacién a una proteina de idos referencia. Este patron de referencia fue basado en los requerimientos de aminos esenciales para nitos de 2 a 5 afios de edad publicado en 1985 (FAO/WHO/UNU, 1983). Subsecuentemente este porcentaje es corregido por la digestibilidad, fecal verdadera de la proteina de prueba, medida por bioensayos en ratas,19 El valor nutri al de las proteinas esta determinado por lo completo de su tipo ¥ proporcion de aminoicides por lo que el PDCAAS toma en cuenta la digestibilidad de una fuente de proteina y su contenido de aminoacidos, ademis de los requerimientos de aminoacidos del humano El PDCAAS usa una combinacion del puntaje de aminoacidos (aminoacid score), es decir la composicion de aminoacides de la muestra, y la digesibilidad para determinar la ealidad de la proteina. El puntaje de aminoacidos es determinado usando una relacién resultante de dividir los miligramos de un aminodcido esencial en 1.0 gramo de muestra de la proteina prueba entre ta cantidad de aminodcido encontrado en ef estindar de referencia, El puntaje de aminodcidos resulta del valor del aminodcido limitante (el * aminodcido presente en la menor concentracién dela proteina prueba) (Schaafsma, 2000), Debido a que no tods la proteina alimentaria (que se suministra en la dieta) es absorbida y tutilizada en la misma proporcién, la determinacion de su disponibilidad en humanos es importante para evaluar su calidad. La digestibilidad puede ser determinada empleando métodos iimvivo, La metodologia del PDCAAS prescribe el uso de un coeficiente de Aigestibilidad de nitrageno fecal verdadero, como es el determinado en rat Aunque existe suficente evidencia disponible para reemplazar esta metodologia con un determinacion mes segura del coeficiente de digesttilidad de aminoicidos ileal real, (Darragh y Hodgkinson, 2000) En Estados Unidos, la dterminacin dela calidad proteica se realiza mediante el PER o por el nuevo metodo de PDCAAS, aunque se hs demostrado que este método es inapropiado para predecir a calidad protic, de aquellas fuentes de proteina las cuales pudieran conener Factores antinutricionales o depresivos del crecimiento, formados durante el procesamiento por calor 0 alealino (Sarwar, 1997),20 EI PDCAAS ha venido a remplazar al método PER y es actualmente muy wsado para cumplir los requerimiento de etquetado en productos alimenticio requerido por la Agencia de Drogas y Alimentos (FDA por ss sila en inglés) La Organizacion mundial de a Salud (World Health Organization, WHO) recomienda que una cominscin dl puntaje quimico (Chemical Score) y los valores de digestbiid vivo sean adoptados como la mejor medida de calidad proteca en proteinas alimentarias