Aminocidos

La estructura general de los aminocidos es esta que tienen aqu, con la excepcin de la
prolina ya que no se cumple.
Tiene un grupo amino, con un grupo carboxlico unido a un
carbono central que tiene un tomo de hidrogeno y una cadena
lateral R.
La cadena lateral es la que le da la identidad al aminocido.
Lo que vemos ac es cmo se le denomina a los carbonos a partir del grupo carboxlico.
Al carbono ALFA se le denomina as porque esta unido al grupo carboxlico y al grupo
amino y a la cadena lateral. Por lo tanto llamamos ALFA aminocidos cuando hablamos
de aminocidos.

Lo que vemos ac es la alanina: una configuracin o conformacin distinta?... Una

configuracin distinta a cada lado, la cadena lateral es la que se ve ac (en rojo),
y
el carbono ALFA en el centro para ver la configuracin en este caso. Hay algn otro
carbono que tenga 4 sustituyentes
diferentes? No, no tienen que dudarlo.
Hablamos de configuracin diferente
porque no puedes pasar de la izquierda
a la derecha el grupo amino,
tendramos que romper un enlace
covalente, por lo tanto es una
configuracin distinta.
La D y L habla del lugar donde esta el
grupo amino.
D cuando esta en la derecha y L cuando esta a la izquierda.
Fjense que hay una relacin entre la configuracin de la alanina y el gliceraldehido.
Qu es un glicerol? Primero un grupo aldehdo y luego un grupo alcohol, pero este seria
un carbono asimtrico ya que
tendra lo mismo arriba y abajo en
el caso del glicerol. Entonces
tenemos que compararlo con el
gliceraldehido como molcula
bsica para ver la configuracin, y
se relaciona el L-gliceraldehido
con la L-alanina
por su
comparacin en el OH y el OH del
L- gliceraldehido esta al mismo
lado que el grupo amino en la Lalanina.

Se puede tener como referencia el L-gliceraldehido para establecer la configuracin de

la L-alanina en cuanto a la configuracin.
El grupo amino y hay que decir ALFA amino, porque est unido al carbono ALFA esta a
la izquierda.
Esta tabla es muy importante porque nos muestra los 20 aminocidos estndares que
conforman la protena y hay otros aminocidos no estndares, y por qu se llaman
estndares? Porque pertenecen al grupo de los 20 aminocidos y hay otro que quedan
afuera y esos son los no estndares. Y habr aminocidos que no constituyen protenas?
S, hay algunos que conforman protenas y otros que no.
Ac vemos los 20 estndares y aprovecho de recordarles que tienen que aprendrselos
de memoria los nombres abreviados y el de una letra, ya que siempre es bueno saberlo,
por ultimo para ejercitar el msculo de la memoria, eso les dar ms fluidez al leer.

(da ejemplos para aprendrselos mas fcil con unas tarjetitas para ejercitar los viernes
en la noche cuac!)
Lo que aparece ac (Mr) es peso molecular, la constante de acidez del grupo ALFA
carboxilo, la constante de acidez del grupo amino y la constate de acidez de otro grupo
que es deprotonable, que cuando lo tenga no todos tienen que tener grupos
deprotonables, por ejemplo ac tenemos 10.07 de la tirosina y la verdad es que es bien
poco deprotonable la cadena lateral de la tirosina.
En este otro caso tenemos el aspartato que parece nombrado como si fuese un acido
carboxlico deprotonado con su base conjugada por lo tanto y puede ser nombrado como
acido aspartatico y aparece con 3,65 para su cadena lateral.
Si ustedes tienen dos grupos deprotonables y hay dos constantes de acidez, digamos
grupo 1 K1 y grupo 2 K2. Si K1 es mayor que K2 cual pierde el protn con mas
facilidad? K1 pierde el protn con mas facilidad que k2 (no ms rpido sino que con
mas facilidad).

Que lo pierda con mayor facilidad no significa que lo tenga el otro grupo como que lo
suelta pero no lo suelta, si no que el grupo de mayor K predomina mas las especies
acidas que las bases conjugadas. Es mas predominable las sustancias acidas de K1. el
grupo 2 es menos deprotonable que el grupo 1.
Si entienden eso ahora: Cul tiende entonces a perder ms fcil su protn el que tiene
su PK mayor o menor? PK menor. Si lo entendieron para dos lo entendieron para tres
(K).
Qu mas sale a ac, el punto isoelctrico, que es un valor de pH, en el cual esta
molcula no tiene carga, por lo tanto la caga neta es cero.
Y el indice de hidropatia que esta ac es un valor asociado al aminocidos que significa
que entre mayor es, mas hidrofbico ser. Entonces entre mas negativo es, mas afn por
el agua es.
Tambin aparece el indice de ocurrencia en la protena. Algunos aminocidos son mas
frecuentes, es como un indice estadstico, pero las protena en general, tienen
prcticamente todos los aminocidos (en general, pero siempre hay excepciones).
Autorreflexin de Dino Salinas el estudiante respecto de esta tabla:
Hay una tabla, que contiene 20 aminocidos, que son los aminocidos estndares, que
tienen distintos parmetros importantes, entre ellos son los PK hay aminocidos que
tienen 2 o 3 PK, y se van a deprotonar en orden creciente de los PK. Tambin tienen
pesos moleculares determinados y tambin aparece un indice de hidropatia, que me
indica que tan hidrofobico es, entre mayor es mas hidrofobico, entre menor es mas
hidrofilico y los aminocidos tienen distinta ocurrencia en las protenas.
La tendencia de los aminocidos a agruparse en las protenas, es juntarse en cuanto a su
hidrofobicidad, los aminocidos tienden a juntarse con aminocidos parecidos en cuanto
a su indice de hidropatia.
Los aminocidos estn determinados por el cdigo gentico, basado en los codones, que
son tres nucletidos para forman un aminocido y como las mutaciones son cambios en
las bases qu seria conveniente para mantener el indice de hidropata, si lo que
codifica a un aminocido sea similar el cdigo a lo que codifica al aminocido que es
parecido en cuanto al indice de hidropatia. Por ejemplo si quiero cambiar la tirosina por
la fenilalanina, y ambos tienen indice de hidropatia parecido, yo esperara que el cdigo
gentico que determina la tirosina sea similar al que determina a la fenilalanina, para
que vare en una base tal vez, ojala. Es interesante ya que significa que esta bsqueda de
similaridad de cdigos en la naturaleza aun no ha determinado en el cdigo gentico
pueda utilizarse otro, para que yo produzca un error que puede ser una sustitucin de
una base obtenga el aminocido parecido y as la protena no cambia y no hay impacto
en la estructura o funcin. La sustitucin permite que cuando cambia la base lo mas
probable sea q tenga el mismo aminocido. La estructuracin esta determinada en el
tercer nucletido y la base que tienda a aparearse mas dbil en el complejo aminocido
aminoacil en el RNA, y se aparea el codon con el anticodon, el anticodon lo da el RNA
de transferencia y el codon el ribosoma. Y como la tercera base se aparea mal, queda la
patita suelta, en relacin a la fenilalanina se forma un aminocido parecido.

Estructura de los aminocidos.

Ahora veamos la estructura de los aminocidos:
Primero encontramos los no polares
alifaticos en cuanto a su cadena lateral: la
valina, lisina, alanina, glicina, metionina e
isoleucina. La valina y la leucina son muy
parecidas en cuanto a su cadena lateral.
Como son estos aminocidos: polares o
apolares?, son completamente POLARES, lo
que los hace APOLARES ES SU CADENA
LATERAL.

Luego nos encontramos con el grupo que

tiene una cadena lateral aromtica, en ellos
estn la fenilalanina, el triptofano y la
tirosina.
La tirosina tiene un grupo deprotonable con
un PK alto. En cuanto a la hidrofobicidad de
este tipo de cadena
lateral es poco
hidrofilico, es mas bien hidrofobico.

Hay aminocidos que son polares que no estn

cargados y entre ellos encontramos: serina,
treonina, cistina, prolina, asparagina y la
glutamina.
Y son no cargados porque tienen una carga
negativa y una positiva. Son aminocidos
polares porque su cadena lateral es polar.
Su cadena lateral hidrofilica se une a lo polar
del aminocido.
Ojo que aqu sale la prolina, y estemos de
acuerdo en que es polar no cargada, su grupo
amino esta unido a la cadena lateral. En algunos
textos aparece como no polar pero para bajar la
angustia nosotros lo vamos a considerar como
polar no cargado.

Est tambin el grupo de los

positivamente cargados, como la
histidina que tiene un grupo que es
deprotonado.
Estas cadenas laterales son polares?
Bueno son polares con carga, pues
tienen carga positiva por lo tanto tienen
un polo positivo.

Y el grupo Negativamente cargado donde

encontramos al aspartato y al glutamato,
Estos aminocidos se denominan tambin
aspartico y glutmico dependiendo si estn
deprotonados sus grupos carboxilicos.
Queda claro entonces que tienen que aprenderse
todo esto de memoria.
Absorcin de la luz por molculas
Esto es importante para ms adelante en cuanto a la clasificacin de las protenas, hay
un aparato que se conoce como espectofotometro que nos permite medir la absorcin de
la luz de un compuesto determinado. Si tenemos una fuente de luz y un dispositivo que
nos permite captar una sola longitud de onda o un rango de una longitud de onda, y eso
pasa a traves de una cubeta q contiene la muestra y lo que se detecta es la luz y lo
transforma en corriente electrica y eso a la larga produce una unidad de se conoce como
absorbancia y este compuesto absorbe 0.012.

Ahora hay una ley que se llama ley de lambert, que utiliza logaritmos:
El logaritmo de la intensidad de la luz (y cuando no hay muestra
se conoce como el blanco) dividida por la intensidad de la luz
transmitida, y esto es iguala un coeficiente llamado coeficiente de
extincin molar E que es una constante para la muestra por el
ancho de la cubeta que contiene la muestra por la concentracin de
la muestra. Mientras menor es la intensidad mayor es la concentracin de la muestra.

Si yo tiro piedras de ac hacia all y golpean a algunos de ustedes, ya, y a otros no, mientras
mayor es la cantidad de piedras al otro lado, hay ms o menos alumnos en la sala? Menos
alumnos, se fijan?. Mayor es la intensidad de la luz transmitida, hay ms o menos
compuesto en la cubeta? Menos compuesto
La absorcin de la luz ultravioleta es importante para algunos aminocidos para practicar
algunos experimentos, y aqu
ustedes tienen un espectro de
absorcin,
significa
que
estamos variando la longitud
de la onda y est la respuesta
de absorcin del compuesto
que est variando: para dnde
estn variando la tirosina y el
triptofano. Los dos tienen un
pico
de
absorcin
aproximadamente a 270, 280
nanmetros s? Y eso
significa que esa es una buena
zona para detectar a ese
aminocido. Ahora, como la
mayora de las protenas, por
no decir todas, tiene, sobre
todo si son muy grandes, tiene
tirosino, tiene triptofano, entonces esa propiedad de absorber la luz a 280 nm se podra
detectar la presencia de determinada protena, porque esa protena va la luz en ese rango.
Mientras ms sean los triptofano y las tirosina que tiene, mayor ser su capacidad de absorber
la luz en ese rango.
Para que se vayan imaginando cmo es que uno puede detectar protenas a travs de distintas
tcnicas, y ahora hablamos de una determinada, que es la espectrofotometra a qu
longitud absorbe el DNA, Manuel? En el orden del ultravioleta cercano a al de los
aminocidos aromticos y eso hace que no sea una buena tcnica cuando hay DNA. Pero si
uno est purificando protenas y sabe que la tiene relativamente pura, s puede detectar a
travs de espectrofotometra.
Un nanmetro, cuntos metros son? diez elevado a? menos nueve.
Bueno, la cistena puede reaccionar con la cistena para formar cistina. Qu sucede: que la
cadena lateral, que tiene el grupo
sulfitrilo, el SH, es capaz de
formar un enlace covalente con
otro sulfitrilo de otra cistena y
hablamos de un puente disulfuro.
Y hablamos de cistina y la
cistina es un aminocido?
Veamos si cumple con los
parmetros: carbono alfa, amino,
carboxilo y cadena lateral: s, es
un aminocido.
Ac veamos que hay una
reaccin, al pasar de izquierda a
derecha, de oxidacin de los grupos sulfitrilos pierde o gana electrones el SH? Pierde
electrones al pasar ac. Ahora ustedes dirn, pero no si el azufre al comenzar est neutro y
aqu est neutro, as que ni pierde ni gana electrones pero se pierde el primer electrn
porque aqu tiende a acaparar los electrones del tomo que est unido, ms electronegativo,
que es el hidrgeno, y que est rodeado de, visualmente, de ms electrones. Y ac, tiene
menos electrones rodendolo porque est compitiendo con el azufre que es un igual, entonces
no lleva la ventaja que lleva con el hidrgeno. Por lo tanto, decimos que perdi electrones y que
estamos frente a una reaccin de oxidacin. Y en el sentido inverso, sera una reaccin de
reduccin.

Cuando yo transformo la glucosa, que es un carbohidrato la transformo en CO 2, lo mismo

pasa con este carbono, este carbono, decimos que perdi electrones y que se oxid. Es por
esto que decimos que los metabolismos de compuestos de alta energa suponen, en el caso
del ciclo de Krebs y la respiracin mitocondrial, la oxidacin de esos compuestos. La oxidacin
es porque pasa lo mismo que describ ac, el carbono, al igual que (?) tiende a estar
rodeado de menos electrones. As que ese es el concepto de reaccin oxido-reduccin.
Existen algunos aminocidos no estndares, ya se los dije, encontrados en protena, pero
todos ellos se derivan de algunos de los veinte aminocidos estndares. Todos, as que la
afirmacin es categrica, le creo a mi diapositiva: todos.
La hidroxiprolina, que la tienen
ac y es la prolina, pero con
un OH. La hidroxilisina, est
ac y es la lisina, pero con un
OH. Bueno, y dos tipos de
(?) ustedes las van a ver
en protenas de colgeno y
que,
de
hecho,
estn
mencionados ah.
En este momento no me
interesa que se los aprendan,
solamente quiero que vean
que son aminocidos y los
nombres, no se los aprendan,
pero s la la veamos por
qu es un aminocido: un
carboxilo y un amino a un
carbono y todo lo dems es la cadena lateral, as que cumple con la definicin de aminocido.
Ustedes podran ver despus que aminocidos yo reconozco ac.
Tambin hay aminocidos no estndares fuera de las protenas, tales como la ornitina y la
citrulina (intermediarios en la sntesis de arginina y en el ciclo de la urea) y no se preocupen
porque se los van a aprender de memoria despus con Gino.
A ver, pregunta: habr aminocidos estndares fuera de las protenas? S, pue, andan todos
los estndares circulando porque son parte de la alimentacin. Se supone que se hidrolizan las
protenas y absorben estos aminocidos que circulan a travs de la sangre como aminocidos
disueltos.
Cules son las propiedades cido base de los aminocidos? Atencin porque vamos a aplicar
los conceptos de los que hemos
estado hablando. Esta es la forma
no inica de los aminocidos y esta
es la forma denominada como
Zwitterinica, que es aquella
estructura en la que ustedes
encontraran el aminocido a pH 7.
Va a estar deprotonado el carboxilo
y protonado el amino cul de los
dos tiene el pKa ms grande? El
amino cul tiene el Ka ms
grande? El carboxilo. Y eso es para
todos los aminocidos que ustedes
van encontrando en relacin al que
se est formando.
La forma no inica no es real, es
terica, ficticia.

Aqu tienen ustedes un aminocido, que es la glicina, aparece como completamente protonado,
medianamente
protonado
y
completamente
deprotonado, conforme a los valores de pKa.
Ah aparece la titulacin, como este es un cido
diprtico, este cido puede (?).
Ahora, lo que tenemos ac es el punto isoelctrico, y
este punto isoelctrico es el valor de pH al cual la
molcula se encuentra con carga neta neutra, y el
punto isoelctrico ustedes lo obtienen, en este caso,
con el promedio de los valores de pK a. Es decir,
cuando ustedes quieran calcular el punto isoelctrico
de una estructura, lo que necesitan es reconocer
primero cul es la estructura, digamos, la versin de
la molcula que tiene carga total cero, entonces tomo
los dos valores de pKa, los que la limitan y saco el
promedio. Ustedes van a promediar los pK a que
estn a ambos lados de la estructura que tiene carga
neta cero, siempre hay dos pK a: uno arriba y uno
abajo.
Ahora por qu la molcula tiene carga neta cero? Cuando pH es igual al punto isoelctrico.
Entonces aqu tenemos una, dos, tres especies, porque este es un cido triprtico, tiene tres
puntos de inflexin, y ac tambin podemos hacer el ejercicios de buscar el punto
isoelctrico qu carga tiene la molcula ac? +1, -1 da cero los pK s son ese y ese. Por lo
tanto promedio y el punto isoelctrico es el
promedio de ambos. Qu es lo que hay
que hacer? Hagan este ejemplo, cuando les
den un aminocido, hagan estos bocetos,
se tienen que ir dando cuenta de que tienen
que ir bajando de carga; de izquierda a
derecha tiene que ir disminuyendo en una
carga. Ahora, tienen que saber asignar als
cargas.
No traten de aprenderse reglas generales,
si no que traten de entender lo que estn
resolviendo en cada caso.
Histidina.
Qu pasa con haba hablado de la
histidina, cierto? Les dije que era el
nitrgeno con doble enlace que se

protonaba y se deprotonaba. Entonces el aminocido,

o sea, el grupo que se deprotona, que aqu lo vemos,
este nitrgeno con car que tiene el doble enlace.
Entonces este Kr, que as se denomina el K a de la
cadena lateral, corresponde a esta prdida de un
protn.
Ustedes tienen que saberse esto de memoria? S.
Se van a dar cuenta si se pierde un protn de la
cadena lateral porque les van a dar una tabla con los
valores de pKr. Lo que s tienen que saber es que el
amino, el alfa amino, se deprotona despus del
carboxilo, pero en cuanto al R, si se deprotona al final,
o al medio como en este caso, es por el valor de pK r.

Estructura y funcin de las protenas

Vamos a estudiar propiedades quimicofsicas de las protenas, estructuras primarias,
secundarias, terciarias y cuaternarias. Para eso ya contamos con los aminocidos. Entonces
este es un aminocido que puede reaccionar
con otro aminocido y la reaccin supone la
prdida de una molcula de agua, o sea una
reaccin de condensacin (de modo opuesto,
sera una reaccin de hidrlisis), y constituir lo
que se conoce como enlace peptdico, que es
todo lo que est ac.
Este es el enlace peptdico.
Y toda esta reaccin ocurre en presencia de
enzimas, tanto, me refiero a la tanto la
formacin como la deformacin.
Cmo se denominan los polmeros de
aminocidos?
[nota: ver diapo, paja escribir lo mismo]

Muchos aminocidos, peso molecular de miles de daltons o ms, hablamos de protena. Como
referencia, algunos dicen que de 50 aminocidos hacia arriba hablo de protena, pero uno ve
un paper y hablan de pptido a veces y tiene 70 aminocidos dio para pptido no ms.
Lo que ya no se usa mucho es polipptido, uno habla del pptido, pero s hay que hablar de
la clasficacin. S se habla de tri, tetra, hasta pentapptido se menciona como nomenclatura en
la prctica.
Pongmonos de acuerdo: ms de 5 aminocidos hablaremos de polipptido y ms de 50
aminocidos hablaremos de protena. Lo interesante es que los aminocidos tienen mas o
menos el mismo peso molecular y podramos, para hacer clculos simples, decir o ponernos de
acuerdo en que 100 daltons, son como 110, pero 100 daltons es el peso molecular de un
aminocido. Y esto es entretenido, porque te dicen que esta protena pesa 50000 daltons,
entonces esa protena cuntos aminocidos tendr? 500.
Las secuencias peptdicas se ordenan y escriben desde el extremo aminoterminal hacia el
extremo carboxiterminal.
Acurdense, siempre, cuando vean
una secuencia va del amino al
carboxilo. As que ustedes van a ver
T, E, L, L, A si se aprenden el
cdigo de una letra, ustedes saben
que el T que dije primero est en el
aminoterminal y el resto del otro
extremo, la ltima letra, est en el
carboxiloterminal.
Ustedes van a ver que un
aminocido,
excepto
de
los
extremos, es el mismo aminocido
menos una molcula de agua.

Tamao de una protena.

[nota: aqu va todo el curso dividiendo los
nmeros gigantototes de la tabla por
cien]
Esperen a veces que, probablemente esta
protena est compuesta por varias
protenas, pero la protena en s tiene 5130
aminocidos.
Nmero de residuos ahh estn viendo
la tabla y nmero de cadenas
polieptdicas, en este caso, es una sola.
Por lo tanto, es una secuencia completa de
aminocidos enorme.
Hay algunas que tienen dos cadenas
polipeptdicas, lo que significa dos
extremos amino y dos extremos carboxilo.