TESTE ENZIME - PT EXAMENUL ORAL

Nr Enunţul întrebării Răspuns la întrebare

crt
1 Care este caracteristica Caracteristica de bază a enzimelor este de a coordona
de bază a enzimelor? desfăşurarea reacţiilor biochimice la temperatura mediului
înconjurător, într-un timp foarte scurt.
2. Unde se găsesc enzi- Enzimele se găsesc în toate organismele, fie ele inferioare
mele? sau superioare.
3. Care ar fi condiţiile În condişii de laborator, reacţiile biochimice ar trebui să se
necesare pentru reacţiile desfăşoare în condiţii de temperatură, presiune ridicată, dar
catalizate de enzime, şi de pH puternic acid sau bazic.
dacă ele nu ar acţiona şi
ar trebui realizate condiţi
în laborator?
4. Care este rolul enzime- Rolul enzimelor în industria alimentară este de a contribui
lor în industria alimenta- la păstrarea materiei prime şi a produselor finite.
ră? Ca exemplu se poate da procesl de fabricare a alcoolului,
a berii, a vinului, a ceaiului, a tutunului etc.
5. Unde se găsesc plasate În organism, enzimele se găsesc plasate în formaţiunile
enzimele în organism? subcelulare .
Ele se găsesc absorbite sau adsorbite pe plastide şi
mitocondrii, fie dizolvate în protoplasma sau în sucul celular.
6. Care sunt factorii care Enzimele fiind proteine, îşi pierd calităţile catalitice sub
determină pierderea acţiunea căldurii, a acizilor sau a bazelor tari, a acţiunii
calităţilor catalitice ale solvenţilor organici sau a altor dubstanţe care denaturează
enzimelor? proteinele.
7. Care sunt organele cele Organele cele mai bogate în enzime sunt seminţele
mai bogate în enzime? germinate, plantulele, ţesuturile meristematice , frunzele ,
fructele, etc. Organele tinere sunt mai bogate în enzime
decât cele bătrâne.
8. Cum se clasifică enzi- După locul în care îşi desfăşoară activitatea, enzimele
mele, după locul unde îşi sunt:
desfăşoară activitatea? • Exoenzime
• Endoenzime
9. Cum îşi exercită acţiu- Exoenzimele, după formarea lor în celule, sunt eliminate
nea exoenzimele? în lichidele din organism, unde îşi desfăşoară activitatea lor
catalitică.
10. Cum îşi desfăşoară acti- Endoenzimele, numite şi enzime intracelulare, îşi exercită
itatea endoenzimele? acţiunea în celulele în care s-au format.
Ele sunt:
• Lioenzime –legate mai slab în celule
• Desmoenzime –legate mai puternic în celulă
11. Cum se realizează Denumirea enzimelor se realizează astfel:
denumirea enzimelor? • Prima cifră arată clasa din care faceparte
enzima
• Cifra a 2-a a codului de numerotare arată felul
grupării sau a legăturii chimice din molecula

1
 substratului
• Cifra a 3-a arată subdiviziunile din interiorul
claselor şi indică natura chimică a substratului
• Cifra a 4-a indică poziţia, numărul de ordine a
enzimelor în diferite clase
Dacă unele proprietăţi ale enzimelor nu se pot defini cu
ecactitate, se utilizează „ şi altele „
12. Care sunt clasele de en- Clasele de enzime, care sunt numerotate cu primele cifre,
zime? sunt:
• I. Oxidoreductaze –catalizează reacţii de trans-
fer de hidrogen sau prin transfer de electroni
• II. Transferaze –catalizează reacţii de transfer
a unor grupări( resturi de molecule ) de pe un
substrat pe altul
• III. Hidrolaze –catalizează reacţiile de hidroliză
a diferitelor substanţe
• IV, Liaze –catalizează reacţii de degradare , în
care nu intervin procese de hidroliză sau de oxi-
doreducere
• V.Izomeraze şi racemaze –catalizează reacţii
de izomerizare şi racemizare
• VI. Ligaze –catalizează reacţiile de sinteză, în
care nu intervin procese de hisroliză sau de
oxido-reducere
13. Cum sunt proprietăţi fizi- Proprietăţile fizice şi chimice ale enzimelor sunt asemănă-
co-chimice faţă de pro- toare cu proprietăţile fizice şi chimice ale proteinelor, în
prietăţile proteinelor? general.
14. Care este cea mai Cea mai simplă enzimă este ribonuclează . Este formată
simplă enzimă şi ce ma- din 124 aminoacizi şi are masa moleculară de 13700.
să moleculară are ea?
15. Cum se clasiifică enzi- După structura chimică, enzimele se clasifică în:
mele după structura chi- • Monomere
mică? • Oligomere
• Izoenzime
• Sisteme multienzimatice
15 Definiţi clasele de enzi- Descrierea enzimelor:
me! • Enzimele monomere sunt formate dintr-un sin-
gur lanţ polipeptidic
• Enzimele oligomere sunt formate din 2 sau mai
multe lanţuri de polipeptide
• Izoenzimele sunt forme moleculare diferite ale
aceleiaşi enzime care catalizează aceeaşi
reacţie biochimică
• Sistemele multienzimatice sunt formate din
enzime care catalizează reacţii enzimatice
succesive sau cuplate
16 Daţi câteva exemple de Enzime monomere :

2
 enzime monomere şi • Ribonucleaza
oligomere! • Lizozim
• Tripsina
• Carboxipeptidaza A
• Pepsina
Enzime oligomere :
• Creatinkinaza
• Hexokinaza
• Aldolaza
• Fosfofructokinaza
• Fosforilaza
17 Ce fel de reacţii chimice Reacţiile chimice date de enzime, sunt:
dau enzimele? • Reacţii de precipitare
• Reacţii de culoare
18 Din ce cauză enzimele Enzimele sunt numite biocatalizatori pentru că:
sunt numiţi biocataliza- • Modifică viteza de reacţie
tori? • Iau parte la activă la mecanismul de transforma-
re a substanţelor
• Nu se consumă în timpul reacţiilor
• Au o activitate reversibilă asupra reacţiilor care
sunt în echilibru
• Nu modifică echilibrul de reacţie
• Micşorează energiei de activare a substanţelor
• Fac posibilă efectuarea simultană a mai multor
reacţii biochimice şi cuplarea lor
• Au o activitate mult mai puternică decât
catalizatorii chimici organici şi anorganici
• Au o foarte mare specificitate de substrat şi
specificitate de acţiune
19 Ce se înţelege prin Prin specificitate de substrat se înţelege proprietatea
specificitate de substrat enzimelor de a acţiona numai asupra unui singur substrat.
Sau asupra unui grup de substraturi cu caractere chimice
comune.
20 Ce se înţelege prin Specificitatea de acţiune se înţelege proprietatea
specificitate de acţiune? enzimelor de a cataliza numai anumite reacţii chimice, sau
mai multe reacţii cu proprietăţi comune.
21 Ce sunt enzimele cu Enzimele cu funcţiuni duble catalizează 2 sau mai multe
funcţiuni duble? reacţii chimice diferite, întrucât posedă centre active pentru
fiecare tip de acţiune.
22 Ce este specificitatea Specificitatea absolută apare atunci când enzima
absolută? acţionează asupra unei singure reacţii sau asupra unei
secvenţe din reacţia respectivă.
23 Ce este specificitatea re- Specificitatea relativă este acel tip de specificitate prin care
lativă? enzima acţionează asupra unui set de reacţii asemănătoare
între ele.
24 Daţi exemplu de enzime Dintre enzimele care prezintă specificitate absolută,
care au specificitate ab- amintim:

3
 solută! • Ureaza
• Glicozidazele
• Izomeraze cis-trans
25 Daţi exemple de enzime Dintre enzimele care prezintă specificitate relativă,
care prezintă specificita- amintim:
te relativă! • Amilazele
• Proteazele
• Lipazele
26 În ce constă structura Majoritatea enzimelor sunt de natură heteroproteică.
chimică a enzimelor? Componentele sunt:
• Apoenzima
• Coenzima
27 Ce este apoenzima? Apoenzima este partea proteică a heteroproteidei.
28 Ce este coenzima? Coenzima este partea neproteică a heteroproteidei.
Ea se mai numeşte grupare prostetică.
Ele sunt formate din :
• Vitamine
• Pigmenţi
• Esteri organici
• Ioni metalici
29 Ce fel de legături există Între cele 2 părţi ale enzimei există 2 tipuri de legături:
între apoenzimă şi • Legături principale
coenzimă? • Legături secundare
30 Cum se realizează sepa- Separarea apoenzimei de coenzimă, în cazul legăturilor
rarea apoenzimei şi a slabe, se realizează prin simplă dializă.
coenzimei în cazul unei Dintre enzimele care prezintă o astfel de structură chimică,
legături slabe? amintim:
• Zimază
• Flavinenzimele
• Carboxilaze
31 Cum se face separarea Separarea legăturii tari dintre apoenzimă şi coenzimă, se
legăturii dintre apoenzi- face prin denaturarea enzimei.
me şi coenzime, în cazul Exemplu:
legăturilor tari? • Enzime porfirinice
32 Ce caracter are apoen- Apoenzima este:
zima? • Termolabilă
• Coloidală
• Nedisociabilă
33 Ce se întâmplă în cazul În cazul în care apoenzima este denaturată, enzima îşi
în care apoenzima este pierde calităţile catalitice.
denaturată?
34 Ce element cuprinde Apoenzima cuprinde :
apoenzima? • Situsul catalitic
• Situsul allosteric
35 Ce caractere are coenzi- Coenzima este:
ma? • Termostabilă
• Necoloidală
4
 • Disociabilă
36 Ce activităţi sunt deter- Activităţile desfăşurate de coenzime sunt următoarele:
minate de coenzime? • Participă la transportul electronilor
• Contribuie la realizarea mecanismului
biocatalitic
• Determină specificatea de acţiune a enzimelor
• Participă la transportul hidrogenului, a dioxidu-
lui de carbon, a grupărilor aminice
37 Daţi o definiţie de final, Dacă am face o sinteză scurtă, privitoare la activitatea
sintetică privitor la acţiu- apoenzimelor şi a coenzimelor, am putea concluziona că:
nea apoenzimelor şi a • Apoenzima reprezintă suportul proteic al
coenzimelor. enzimei şi contribuie la activarea enzimei
• Coenzima determină activitatea catalitică a
enzimei
38 Care este starea chimică Holoenzimele se obţin cu uşurinţă în stare cristalină.
în care se obţin holo- În această stare sunt tripsina, pepsina, ureaza.
enzimele?
39 De ce este determinată Activitatea holoenzimelor este determinată de o secvenţă
activitatea holoenzime- a lanţului polipeptidic, care se numeşte centru activ sau
lor? miez.
În cazul acestui centru activ, un rol foarte important îl are
grupările tio, hidroxil, amino, etc.
Dacă se blochează grupările centrului activ, se blochează
şi activitatea enzimei.
40 Ce urmarea are denatu- Dacă are loc denaturarea părţii proteice a enzimei,
rarea proteinei enzimei? activitatea catalitică a enzimei nu se modifică.
41. Cum începe activitatea Activitatea enzimei începe prin activitatea grupărilor libere
enzimei? din centrii activi ; aceştia intră în contact cu alte grupări
învecinate.
42 Ce determină centrii Centrii activi determină :
activi? • Specificitatea de substrat
• Specificitatea de acţiune
43 Ce sunt situsurile enzi- Situsurile enzimatice sunt zone specifice în cadrul
mei? moleculei, care sunt esenţiale în determinarea :
• Acţiunii catalitice ( situs catalitic )
• Acţiunii de reglare ( situsnallosteric )
44 Ce grupare se leagă de De situsul catalitic se leagă sibstratul de reacţie, în mod
situsul catalitic? specific, care este compusul chimic care urmează să fie
transformat de enzimă în produs de reacţie , prin intermediul
complexului enzimă enzimă –subtrat ( ES),
45 Care este reactia gene- Reacţia chimică ce stă la baza activităţii enzimatice, este:
rală care stă la baza ac- E + S = ( ES ) --- E + P
tivităţii enzimatice? E = cantitatea de enzimă care intră în reacţie
S = cantitatea de substrat care intră în reacţie
ES = complexul de enzimă-substrat
P = produsul de reacţie
46 Prin ce îşi exercită Holoenzimele îşi exercită activitatea enzimatică prin

5
 activitatea enzimatică intermediul situsului catalitic.
holoenzimele? Dar Heteroenzimele îşi exercită activitatea enzimatică prin
heteroenzimele? intermediul situsului catalitic, dar şi prin cel al coenzimei.
47 Prin ce se exprimă acti- Activitatea enzimatică se exprimă prin cantitatea de
vitatea enzimatică? substrat transformată în unitate de timp.
48 Care este unitatea de Unitatea de măsură care determină activitatea unei enzi-
măsură utilizată pentru me, este mol/min
determinarea acestei
activităţi?
49 Cum se determina Activitatea enzimatică, în cazul enzimelor pure , se deter-
activitatea enzimatică în mină prin numărul de molecule de substrat care pot fi
cazul enzimelor pure? metabolizate într-un minut de o singură moleculă de
enzimă.
Această mărime se numeşte raport de transformare ( turn-
over number)
50 Care sunt factorii care Factorii care determină activitatea enzimatică, sunt:
influenţează activitatea • Temperatura
enzimelor? • Influenţa Ph
• Activatori ai enzimelor
• Inhibitori ai enzimelor
51 Ce este temperatura op- Temperatura optimă este temperatura la care activitatea
timă? unei enzime este maximă.
52 Care este temperatura la Temperatura la care sunt active majoritatea enzimelor.
care sunt active cele mai Este cea de 40-60°C
multe enzime?
53 Cum variază activitatea Variaţia activităţii enzimatice de la inactivitate până la
enzimelor în limitele de temperatura optimă are forma de clopot , sau curbă a lui
la inactivitate până la Gaus.
temperaura optimă? Ea este ascendentă de la inactiviate ( sub valoarea
minimă de activitate), până la temperatura optimă, după
care începe descreşterea, până la inactivitate, dar care este
dincolo de temperatura maximă, care este temperatura la
care activitatea enzimatică încetează.
Pentru a eficientiza activitatea enzimatică, adică a
menţine temperatura optimă ca un platou cât mai larg, este
necesar ca ceilalţi factori care determină activitatea
enzimatică să se afle la valoare optimă.
54 Ce este temperatura Temperatura critică este valoarea la care activitatea
critică? enzimatică se reduce la jumătate.
55 Cum variază temperatu- Raportul dintre valoarea temperaturii optime şi timpul în
ra optimă în funcţie de care acţionează enzimele este invers proporţional.
timpul în care Cu cât timpul în care acţionează enzimele este mai mare,
acţionează enzimele? valoarea temperaturii optime este mai mică şi invers.
56 Ce efect are temperatu- Temperatura joasă opreşte activitatea unei enzime, ci o
ra joasă asupra activităţii încetineşte, sau o opresc în mod reversibil.
enzimatice?
57 Cum acţionează soluţiile Soluţiile diluate de enzime, în urma îngheţului şi a
diluate de enzime? dezgheţului, cresc activitatea enzimei, pentru că se

6
 eliberează noi centrii de activi ai enzimei.
În cazul soluţiilor concentrate de enzime activitatea
enzimatică scade, pentru că se formează agregate
moleculare care blochează unii centrii activi.
58 Cum se manifestă activi- Această activitate variază în limite de minim şi maxim, fiin
tatea enzimatică în cea mai intensă la valoarea de optim.
funcţie de Ph?
59 Exemplificaţi câteva Valorile de optim ale unor enzime sunt următoare:
valori de pH ale unor • Pepsina = 1,4 -1,6
enzime. • Tripsina = 7,8 -8,7
• Papaina = 6,7 -7,8
• Amilaza din malţ = 4,7 – 5,2
• Zaharaza = 4 -5,5
• Maltaza = 6,1 -6.8
• Lipazele = 4-5
60 De cine este influenţată Valoarea de Ph este influenţată de următorii factori:
valoarea de pH • Temperatură
• Concentraţia de ioni din soluţie
• De natura şi de concentraţia substratului
• De originea enzimei
• De factorii biologici
61 Ce sunt activatorii enzi- Activatorii enzimelor sunt substanţe care măresc
melor? activitatea enzimelor, prin:
• Stimularea directă a activităţii enzimei
• Îndepărtarea inhibitorilor enzimatici
62 Care sunt cei mai impor- Se cunosc 3 tipuri de activatori celulari:
tanţi activatori celulari? • Activatori care acţionează prin deblocarea
centrilor activi din molecula enzimelor
• Activatori care acţionează asupra enzimei prin
înlăturarea din sistem a unor inhibitori
enzimatici
• Activatori care sunt componente ale enzimelor
sau care stimulează direct activitatea acestora.
63 Ce sunt inhibitorii enzi- Inhibitorii sunt substanţe care micşorează activitatea
melor? enzimelor .
64 Cum se clasifică inhibito- În funcţie de modul în care acţionează inhibitorii asupra
rii enzimelor? enzimelor, se cunosc 2 tipuri de inhibitori:
• Inhibitori specifici –care acţionează asupra unei
singure enzime
• Inhibitori nespecifici –care acţionează asupra
mai multor enzime
65 Care sunt varietăţile Inhibiţia enzimatică prezintă 2 aspecte:
inhibiţiei enzimatice? • Inhibiţia competitivă –se produce în momentul
în care inhibitorul are o structură moleculară
asemănătoare cu substratul; deoarece o parte
din enzimă se combină cu inhibitorul , se
micşorează cantitatea de enzimă care se

7
 combină cu substratul şi astfel scade viteza de
reacţie ; prin mărirea concentraţiei substratului,
scade influenţa inhibitorului asupra enzimei
• Inhibiţia necompetitivă se caracterizează prin
faptul că inhibitorul nu are structura asemănă-
toare cu enzima, deci se combină cu complexul
enzimă-substrat şi foarte rar cu enzima
66 De cine depinde inhibiţia Inhibiţia depinde de cantitatea de :
• Substrat
• Inhibitor
67 Care sunt tipurile de in- Tipurile de inhibiţie necompetitivă sunt:
hibiţie necompetitivă? • Inhibarea prin blocarea sau transformarea gru-
părilor sulfhidrice din centrii activi ai enzimelor
• Inhibirea prin blocarea metalului din
componenţa enzimei sau a activatorilor din
modul de reacţie
• Inhibarea prin combinarea substratului cu
inhibitorul
• Inhibarea prin feed –back sau retroinhibaţie
68 Prezentaţi câţiva repre- 1. Oxidoreductazele au următoare subclase:
zentanţi! • Dehidrogenaze
• Flavinenzime
• Citocromi
• Oxidaze
2. Transferazele au următoarele subclase:
• Transmetilaze
• Transmetilaze
• Transacilaze
• Transfosfataze
• Fosfomutaze
• Transglicozidaze
3.Hidrolaze au următoarele subclase:
4.Liaze
5.Izomeraze
6.Ligaze
69 Ce este polimorfismul Prin polimorfismul enzimatic se înţelege formele molecula-
enzimatic? re multiple ale unor enzime care au aceeaşi funcţie catalitică
dar se deosebesc prin proprietăţi fizico-chimice.
70 Care sunt formele de Enzimele izodinamice ( care catalizează aceeaşi reacţie)
polimorfism: vor forma 3 tipuri de polimorfism molecular :
• Izoenzime
• Izoaloenzime
• Heteroenzime
71 Ce sunt izoenzimele? Izoenzimele sunt formele moleculare ale uneia şi aceleiaşi
enzime, forme care se găsesc în acelaşi organism şi
catalizează aceeaşi reacţie.
72 Prin ce se deosebesc Izoenzimele se deosebesc prin:

8
 între ele izoenzimele? • Termostabilitate
• Parametrii cinetici
• Migrare electroforetică
73 Care este rolul izoenzi- Izoenzimele au rol de a :
melor? • Regla metabolismul
• Adapta organismul
74 Daţi câteva exemple de Dintre izoenzime, amintim :
izoenzime: • Lacticodehidrogenaza
• Alcooldehidrogenaza
• Malicodehidrogenaza
• Glucozo – 6 –fosfataza
• Enolaza
75 Ce sunt izoaloenzimele Izoaloenzimele sunt enzime izodinamice , cu origine
celulară unică , ce catalizează aceeaşi reacţie a unui
substrat, dar fiecare în alt mod
76 Daţi exemple de izoalo- Dintre izoaloenzime, amintim:
enzime ? • Izocitricodehidrogenaze
• Glutamatdehidrogenaze
77 Ce sunt heteroenzime- Heteroenzimele sunt forme moleculare multiple ale
le? enzimelor izodinamice de origine diferită , provenind de la
specii diferite.
78 Exemplificaţi heteroenzi- Dintre heteroenzime, amintim :
mele? • Alcooldehidrogenaza din drojdie
79 Ce sunt sistemele multi- Sistemele multienzimatice sunt complexe emzimatice
enzimatice? care catalizează reacţii succesive sau cuplate.
80 Care este modul de Eficacitatea acţiunii sistemelor multienzimatice constă în
acţiune a sistemelor? rapiditatea de transferul rapid al produsului de reacţie a
primei enzimei către enzima a 2-a , pentru care acest
produs devine un substrat