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Enzimas Bioquímica
TEMA 7
ENZIMAS I
1. Introducción
2. Las enzimas como catalizadores
3. Nomenclatura y clasificación de enzimas
4. Cofactores enzimáticos
5. Modelos de actuación de las enzimas
1. Introducción
El nombre de enzima ("en la levadura") no se empleó hasta 1877, pero mucho antes
ya se sospechaba que ciertos catalizadores biológicos intervenían en muchos
procesos. Así en 1850, Louis Pasteur concluyó que la fermentación de azúcar en
alcohol por levaduras estaba catalizada por lo que llamó “fermentos”, que él
consideraba inseparable de las células de levadura vivas. En 1897, Büchner,
consiguió extraer las enzimas que catalizaban la fermentación alcohólica de las
células de levadura, terminando así con la teoría vitalista. No obstante hubo que
esperar hasta 1926, cuando Sumner consiguió purificar y cristalizar por primera vez
una enzima, la ureasa, para demostrar su naturaleza proteica. En la actualidad se
conocen más de 2000 enzimas diferentes, muchas de las cuales se han aislado en
forma pura. Se utilizan potentes técnicas de purificación y secuenciación, técnicas de
difracción de rayos X, RMN, etc., para conocer sus envíeles estructurales, y técnicas
de mutagénesis dirigida para conocer más sobre su funcionalidad y sus mecanismos
de actuación.
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Figura 1.
Existen dos métodos generales mediante los cuales puede acelerarse la velocidad
de una reacción química. Uno de ellos es la elevación de la temperatura (ya que
provoca un incremento en la velocidad de las moléculas); el otro consiste en utilizar
un catalizador. El catalizador se combina con los reactantes de modo transitorio
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Tabla 1
Descomposición Ninguno 20 18
de H2O2
Fe2+ 22 10
Catalasa 22 1,7
La especificidad de las enzimas es muy importante para los seres vivos. Cada célula
contiene varios cientos de miles de compuestos diferentes, y existen muchas
combinaciones posibles entre las reacciones químicas que estos compuestos
pueden experimentar. Las enzimas cuidan de que tengan lugar, de manera
específica, aquellas reacciones que son esenciales e indispensables para que la
célula viva.
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Muchas enzimas han sido designadas añadiendo el sufijo -asa al nombre del
sustrato, es decir, la molécula sobre la cuál ejerce su actividad catalítica. Por
ejemplo la ureasa cataliza la hidrólisis de la urea, y la arginasa cataliza la hidrólisis
de la arginina. Otras enzimas han recibido su nombre en función del tipo de reacción
que catalizan; así la Gliceraldehído-3-fosfato-deshidrogenasa cataliza la
deshidrogenación (oxidación) del Gliceraldehído-3-fosfato a 3-fosfoglicerato. Incluso
algunas se conocen de hace mucho tiempo y mantienen su nombre, sin dar
información alguna del sustrato o la reacción que catalizan (tripsina).
No obstante, existe una clasificación sistemática de las enzimas que las divide en
6 grandes grupos, cada uno de los cuales se divide a su vez en subclases:
A cada enzima se le asigna un número con cuatro dígitos. Los tres primeros indican
la clase, subclase y sub-subclase, respectivamente, y el último es un número de
orden.
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Tabla 2
4. Cofactores enzimáticos
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Centro activo
Apoenzima
Holoenzima
Cofactor
En las enzimas el cofactor puede actuar como centro catalítico primario, grupo
puente para reunir el sustrato y la enzima ó agente estabilizante de la actividad
enzimática (conformación).
La Tabla 3 muestra una relación de iones metálicos que actúan como cofactores de
enzimas.
Tabla 3
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Tabla 4
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El ácido nicotínico es una vitamina precursora del NADH y del NADPH, su falta
produce una enfermedad conocida con el nombre de pelagra, aunque nuestro
organismo puede producir esta vitamina a partir del aminoácido triptófano, en dietas
pobres en proteínas, en la que está limita el aporte del aminoácido, se puede
producir la deficiencia.
S + E ES P + E
En la primera etapa, la enzima (E) se une a la molécula de sustrato (S), para formar
el complejo enzima-sustrato (ES). En una segunda etapa, el complejo se fragmenta
dando lugar al producto (P) y a la enzima (E), que vuelve a estar disponible para
reaccionar con otra molécula de sustrato.
Por lo general, la molécula de enzima es mucho mayor que la del sustrato por lo que
sólo una pequeña parte de la enzima está implicada en la formación del complejo;
esta región que interacciona con el sustrato y en la que tiene lugar la reacción, se
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Figura 2.
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Figura 3.
Figura 4.
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