repository.usu.ac.id/bitstream/123456789/18842/.../Chapter%20II.pdf Protein merupakan salah satu kelompok bahan makronutrien.

Tidak seperti bahan makronutrien lainnya (karbohidrat, lemak), protein ini berperan lebih penting dalam pembentukan biomolekul daripada sumber energi. Namun demikian apabila organisme sedang kekurangan energi, maka protein ini dapat juga di pakai sebagai sumber energi. Keistimewaan lain dari protein adalah strukturnya yang selain mengandung N, C, H, O, kadang mengandung S, P, dan Fe (Sudarmadji, 1989). Protein merupakan suatu zat makanan yang sangat penting bagi tubuh, karena zat ini disamping berfungsi sebagai zat pembangun dan pengatur, Protein adalah sumber asam- asam amino yang mengandung unsur C, H, O dan N yang tidak dimiliki oleh lemak atau karbohidrat. Molekul protein mengandung pula posfor, belerang dan ada jenis protein yang mengandung unsur logam seperti besi dan tembaga (Budianto, A.K, 2009). Protein adalah molekul makro yang mempunyai berat molekul antara lima ribu hingga beberapa juta. Protein terdiri atas rantai-rantai asam amino, yang terikat satu sama lain dalam ikatan peptida. Asam amino yang terdiri atas unsur-unsur karbon, hidrogen, oksigen dan nitrogen ; beberapa asam amino disamping itu mengandung unsur-unsur fosfor, besi, iodium, dan cobalt. Unsur nitrogen adalah unsur utama protein, karena terdapat di dalam semua protein akan tetapi tidak terdapat di dalam karbohidrat dan lemak. Unsur nitrogen merupakan 16% dari berat protein. Molekul protein lebih kompleks daripada karbohidrat dan lemak dalam hal berat molekul dan keanekaragaman unit-unit asam amino yang membentuknya (Almatsier. S, 1989). 2.1.1. Struktur Protein Molekul protein merupakan rantai panjang yang tersusun oleh mata rantai asam-asam amino. Dalam molekul protein, asam-asam amino saling dirangkaikan melalui reaksi gugusan karboksil asam amino yang satu dengan gugusan amino dari asam amino yang lain, sehingga terjadi ikatan yang disebut ikatan peptida. Ikatan pepetida ini merupakan ikatan tingkat primer. Dua molekul asam amino yang saling diikatkan dengan cara demikian disebut ikatan dipeptida. Bila tiga molekul asam amino, disebut tripeptida dan bila lebih banyak lagi disebut polypeptida. Polypeptida yang hanya terdiri dari sejumlah beberapa molekul asam amino disebut oligopeptida. Molekul protein adalah suatu polypeptida, dimana sejumlah besar asam-asam aminonya saling dipertautkan dengan ikatan peptida tersebut (Gaman, P.M, 1992) 2.1.2. Asam-asam amino Asam amino ialah asam karboksilat yang mempunyai gugus amino. Asam amino yang terdapat sebagai komponen,

protein mempunyai gugus NH2 pada atom karbon dari posisi gugus COOH. Rumus umum untuk asam amino ialah RCHCOOH NH2 Pada umumnya asam amino larut dalam air dan tidak larut dalam pelarut organik non polar seperti eter, aseton, dan kloroform. Sifat asam amino ini berbeda dengan asam karboksilat maupun dengan sifat amina. Asam karboksilat alifatik maupun aromatik yang terdiri atas beberapa atom karbon umumnya kurang larut dalam air tetapi larut dalam pelarut organik. Demikian amina pula umumnya tidak larut dalam air, tetapi larut dalam pelarut organik (Poejiadi. A, 1994). Asam amino adalah senyawa yang memiliki satu atau lebih gugus karboksil (COOH) dan satu atau lebih gugus amino (NH2) yang salah satunya terletak pada atom C tepat disebelah gugus karboksil (atom C alfa). Asam-asam amino bergabung melalui ikatan peptida yaitu ikatan antara gugus karboksil dari asam amino dengan gugus amino dari asam amino yang disampingnya (Sudarmadji. S, 1989). 2.2. Sifat Protein Protein merupakan molekul yang sangat besar, sehingga mudah sekali mengalami perubahan bentuk fisik maupun aktivitas biologis. Banyak faktor yang menyebabkan perubahan sifat alamiah protein misalnya : panas, asam, basa, pelarut organik, pH, garam, logam berat, maupun sinar radiasi radioaktif. Perubahan sifat fisik yang mudahdiamati adalah terjadinya penjendalan (menjadi tidak larut) atau pemadatan (Sudarmadji. S, 1989). Ada protein yang larut dalam air, ada pula yang tidak larut dalam air, tetapi semua protein tidak larut dalam pelarut lemak seperti misalnya etil eter. Daya larut protein akan berkurang jika ditambahkan garam, akibatnya protein akan terpisah sebagai endapan. Apabila protein dipanaskan atau ditambahkan alkohol, maka protein akan menggumpal. Hal ini disebabkan alkohol menarik mantel air yang melingkupi molekul-molekul protein. Adanya gugus amino dan karboksil bebas pada ujung-ujung rantai molekul protein, menyebabkan protein mempunyai banyak muatan dan bersifat amfoter (dapat bereaksi dengan asam maupun basa). Dalam larutan asam (pH rendah), gugus amino bereaksi dengan H+, sehingga protein bermuatan positif. Bila pada kondisi ini dilakukan elektrolisis, molekul protein akan bergerak kearah katoda. Dan sebaliknya, dalam larutan basa (pH tinggi) molekul protein akan bereaksi sebagai asam atau bermuatan negatif, sehingga molekul protein akan bergerak menuju anoda (Winarno. F.G, 1992). 2.3. Jenis jenis Protein Klasifikasi protein dapat dilakukan dengan berbagai cara : Berdasarkan bentuknya : a. Protein fibriler (skleroprotein) Adalah protein yang berbentuk serabut. Protein ini tidak larut dalam pelarut-pelarut encer, baik larutan garam, asam basa ataupun alkohol. Universitas Sumatera Utara Contohnya kolagen yang terdapat pada tulang rawan, miosin pada otot, keratin pada rambut, dan fibrin pada gumpalan darah. b. Protein globuler atau steroprotein Adalah protein yang berbentuk bola. Protein ini larut dalam larutan garam dan asam encer, juga lebih mudah berubah dibawah pengaruh suhu, konsentrasi garam, pelarut asam dan basa dibandingkan protein fibriler. Protein ini mudah terdenaturasi, yaitu susunan molekulnya berubah diikuti dengan perubahan sifat fisik dan fisiologiknya seperti yang dialami oleh enzim dan hormon.

 Berdasarkan kelarutannya, protein globuler dapat dibagi dalam beberapa grup yaitu : a. Albumin Yaitu larut dalam air dan terkoagulasi oleh panas. Contohnya albumin telur, albumin serum, dan laktalbumin dalam susu. b. Globulin Yaitu tidak larut dalam air, terkoagulasi oleh panas, larut dalam larutan garam encer, mengendap dalam larutan garam konsentrasi tinggi.Contohnya adalah legumin dalam kacang-kacangan. c. Glutelin Yaitu tidak larut dalam pelarut netral tetapi larut dalam asam atau basa encer. Contohnya glutelin gandum d. Prolamin atau gliadin Yaitu larut dalam alkohol 70-80% dan tak larut dalam air maupun alkohol absolut. Contohnya prolamin dalam gandum. Albumin merupakan jenis protein terbanyak di dalam plasma yang mencapai kadar 60 persen. Protein yang larut dalam air dan mengendap pada pemanasan itu merupakan salah satu konstituen utama tubuh. Ia dibuat oleh hati. Karena itu albumin juga dipakai sebagai tes pembantu dalam penilaian fungsi ginjal dan saluran cerna.Kalau Anda sulit membayangkan rupa albumin, bayangkanlah putih telur. Berat molekulnya bervariasi tergantung spesiesnyaterdiri dari 584 asam amino. Golongan protein ini paling banyak dijumpai pada telur (albumin telur), darah (albumin serum), dalam susu (laktalbumin). Berat molekul albumin plasma manusia 69.000, albumin telur 44.000, dalam daging mamalia 63.000. Albumin memiliki sejumlah fungsi. Pertama, mengangkut molekul-molekul kecil melewati plasma dan cairan sel. Fungsi ini erat kaitannya dengan bahan metabolismeasam lemak bebas dan bilirubuindan berbagai macam obat yang kurang larut dalam air tetapi harus diangkat melalui darah dari satu organ ke organ lainnya agar dapat dimetabolisme atau diekskresi. Fungsi kedua yakni memberi tekanan osmotik di dalam kapiler. Albumin bermanfaat dalam pembentukan jaringan sel baru. Karena itu di dalam ilmu kedokteran, albumin dimanfaatkan untuk mempercepat pemulihan jaringan sel tubuh yang terbelah, misalnya karena operasi, pembedahan, atau luka bakar. Faedah lainnya albumin bisa menghindari timbulnya sembab paru-paru dan gagal ginjal serta sebagai carrier faktor pembekuan darah.e. Histon Yaitu larut dalam air dan tidak larut dalam amoniak encer. Contohnya adalah histon dalam hemoglobin. f. Protamin Yaitu protein paling sederhana dibandingkan protein-protein lainnya, tetapi lebih kompleks dari pada protein dan peptida, larut dalam air dan tidak terkoagulasi oleh panas.Contohnya salmin dalam ikan salmon (Budianto. A.K, 2009). - Berdasarkan hasil hidrolisa total suatu protein dikelompokkan sebagai berikut :

a. Asam amino esensial Yaitu asam amino yang tidak dapat disintesa oleh tubuh dan harus tersedia dalam makanan yang dikonsumsi. Pada orang dewasa terdapat delapan jenis asam amino esensial : 1. Lisin 5. Threonin 2. Leusin 6. Phenylalanin 3. Isoleusin 7. Methionin 4. Valin 8. Tryptophan Sedangkan untuk anak-anak yang sedang tumbuh , ditambahkan dua jenis lagi ialah Histidin dan Arginin. b. Asam amino non esensial Yaitu asam amino yang dapat disintesa oleh tubuh.Ialah : 1. Alanin 6. Tirosin 2. Asparagin 7. Sistein 3. Asam aspartat 8. Glisin Universitas Sumatera Utara 4. Asam glutamat 9. Serin 5. Glutamin 10. Prolin (Sediaoetama. A.D, 1985). ASAM AMINO

Asam amino berfungsi untuk meningkatkan kewaspadaan, mengurangi kesalahan, dan memacu kegesitan pikiran. Terdapat 20 asam amino yang terbagi menjadi dua kelompok, asam amino non-enensial dan asam amino esensial. 12 jenis asam amino nonenensial di produksi oleh tubuh. Sedangkan 8 sisanya, berupa asam amino esensial yang harus didapatkan melalui makanan. Fungsi Asam Amino antra lain : 1. 2. 3. Penyusun protein, termasuk enzim. kerangka dasar sejumlah senyawa penting dalam metabolisme (terutama vitamin, hormon, dan asam nukleat) pengikat logam penting yang di perlukan dalam reaksi enzimatik (kofaktor).

Asam amino di dapatkan dari sumber-sumber protein. Protein adalah senyawa organik yang terdiri dari satu atau lebih asam amino. Protein yang di dapatkan melalui makanan sehari-hari di urai dalam pencernaan dalam bentuk asam amino.

Setiap sel hidup mengandung protein. Protein senyawa organik essensial bagi mahluk hidup dan konsentrasinya paling tinggi di dalam jaringan otot hewan. Protein merupakan bahan essensial yang menunjang kehidupan. Kulit, tulang, otot, darah, hormon, enzim dan organ-organ dalam semuanya tersusun dari protein. Asam Amino non-essensial yang diproduksi tubuh antara lain: 1. 2. 1. 2. Tirosin; Sistein; Serin; Prolin;GlisinAsam glutamat; Asam aspartat; Ariginin; Alanin; HistidinGlutamin; Asparagin; Asam Amino esensial yang tidak di produksi oleh tubuh, antara lain sebagai berikut: Triptofan; TreoninMetionin: Lisin; Leusin; Isoleusin; FenilalaninValin

Asam Amino Komponen Penyusun Proteinhttp://hernandhyhidayat.wordpress.com/asam-amino-komponen-penyusun-protein/Suatu asam amino- terdiri atas: 1. 2. 3. 4. 5. Atom C . Disebut karena bersebelahan dengan gugus karboksil (asam). Atom H yang terikat pada atom C . Gugus karboksil yang terikat pada atom C . Gugus amino yang terikat pada atom C . Gugus R yang juga terikat pada atom C .

Macam Asam Amino Ada 20 macam asam amino, yang masing-masing ditentukan oleh jenis gugus R atau rantai samping dari asam amino. Jika gugus R berbeda maka jenis asam amino berbeda. Contoh struktur dari beberapa asam amino Gugus R dari asam amino bervariasi dalam hal ukuran, bentuk, muatan, kapasitas pengikatan hidrogen serta reaktivitas kimia. Keduapuluh macam asam amino ini tidak pernah berubah. Asam amino yang paling sederhana adalah glisin dengan atom H sebagai rantai samping. Berikutnya adalah alanin dengan gugus metil (-CH3) sebagai rantai samping. TABEL NAMA-NAMA ASAM AMINO 1. Alanin (Ala) Alanin (Ala) atau asam 2-aminopropanoat merupakan salah satu asam amino bukan esensial. Bentuk yang umum di alam adalah L-alanin (Salanin) meskipun terdapat pula bentuk D-alanin (R-alanin) pada dinding sel bakteri dan sejumlah antibiotika. L-alanin merupakan asam amino proteinogenik yang paling banyak dipakai dalam protein setelah leusin Gugus metil pada alanina sangat tidak reaktif sehingga jarang terlibat langsung dalam fungsi protein (enzim). Alanina dapat berperan dalam pengenalan substrat atau spesifisitas, khususnya dalam interaksi dengan atom nonreaktif seperti karbon. Dalam proses pembentukan glukosa dari protein, alanina berperan dalam daur alanina.

2. Arginin (Arg) Asam amino arginin memiliki kecenderungan basa yang cukup tinggi akibat eksesi dua gugus amina pada gugus residunya. Asam amino ini tergolong setengah esensial bagi manusia dan mamalia lainnya, tergantung pada tingkat perkembangan atau kondisi kesehatan. Bagi anak-anak, asam amino ini esensial. Pangan yang menjadi sumber utama arginin adalah produk-produk peternakan (dairy products) seperti daging, susu (dan olahannya), dan telur. Dari produk tumbuhan dapat disebutkan cokelat dan biji kacang tanah. 3. Asparagin (Asn) Asparagin adalah analog dari asam aspartat dengan penggantian gugus karboksil oleh gugus karboksamid. Asparagin bersifat netral (tidak bermuatan) dalam pelarut air. Asparagina merupakan asam amino pertama yang berhasil diisolasi. Namanya diambil karena pertama kali diperoleh dari jus asparagus.

Fungsi biologi: Asparagina diperlukan oleh sistem saraf untuk menjaga kesetimbangan dan dalam transformasi asam amino. Ia berperan pula dalam sintesis amonia. Sumber: Daging (segala macam sumber), telur, dan susu (serta produk turunannya) kaya akan asparagina 4. Asam aspartat (Asp) Asam aspartat merupakan satu dari 20 asam amino penyusun protein. Asparagin merupakan asam amino analognya karena terbentuk melalui aminasi aspartat pada satu gugus hidroksilnya. Asam aspartat bersifat asam, dan dapat digolongkan sebagan asam karboksilat. Bagi mamalia aspartat tidaklah esensial. Fungsinya diketahui sebagai pembangkit neurotransmisi di otak dan saraf otot. Diduga, aspartat berperan dalam daya tahan terhadap kepenatan. Senyawa ini juga merupakan produk dari daur urea dan terlibat dalam glukoneogenesis. 5. Sistein (Cys) Sistein merupakan asam amino bukan esensial bagi manusia yang memiliki atom S, bersama-sama dengan metionin. Atom S ini terdapat pada gugus tiol (dikenal juga sebagai sulfhidril atau merkaptan). Karena memiliki atom S, sisteina menjadi sumber utama dalam sintesis senyawa-senyawa biologis lain yang mengandung belerang. Sisteina dan metionin pada protein juga berperan dalam menentukan konformasi protein karena adanya ikatan hidrogen pada gugus tiol. Sumber utama sisteina pada makanan adalah cabai, bawang putih, bawang bombay, brokoli, haver, dan inti bulir gandum (embrio). L-sistein juga diproduksi secara industri melalui hidrolisis rambut manusia dan babi serta buluunggas. 6. Glutamine (Gln) Glutamin adalah satu dari 20 asam amino yang memiliki kode pada kode genetik standar. Rantai sampingnya adalah suatu amida. Glutamina dibuat dengan mengganti rantai samping hidroksil asam glutamat dengan gugus fungsional amina. Glutamina merupakan bagian penting dari asimilasi nitrogen yang berlangsung pada tumbuhan. Amonia yang diserap tumbuhan atau hasil reduksi nitrit diikat oleh asam glutamat menjadi glutamina dengan bantuan enzim glutamin sintetase atau GS. Glutamina dijadikan suplemen atlet binaraga untuk mengganti kerusakan otot dengan segera akibat latihan beban yang berat. 7. Asam glutamate (Glu) Asam glutamat termasuk asam amino yang bermuatan (polar) bersama-sama dengan asam aspartat. Ini terlihat dari titik isoelektriknya yang rendah, yang menandakan ia sangat mudah menangkap elektron (bersifat asam menurut Lewis). Asam glutamat dapat diproduksi sendiri oleh tubuh manusia sehingga tidak tergolong esensial. Ion glutamat merangsang beberapa tipe saraf yang ada di lidah manusia. Sifat ini dimanfaatkan dalam industri penyedap. Garam turunan dari asam glutamat, yang dikenal sebagai mononatrium glutamat ( dikenal juga sebagai monosodium glutamat, MSG, vetsin atau micin), sangat dikenal dalam dunia boga Indonesia maupun Asia Timur lainnya sebagai penyedap masakan. 8. Glisin (Gly) Glisina atau asam aminoetanoat adalah asam amino alami paling sederhana. Rumus kimianya C2H5NO2. Asam amino ini bagi manusia bukan merupakan asam amino esensial karena tubuh manusia dapat mencukupi kebutuhannya. Glisina merupakan asam amino yang mudah menyesuaikan diri dengan berbagai situasi karena strukturnya sederhana. Secara umum protein tidak banyak mengandung glisina. Pengecualiannya ialah pada kolagen yang dua per tiga dari keseluruhan asam aminonya adalah glisina. Glisina merupakan asam amino nonesensial bagi manusia. Tubuh manusia memproduksi glisina dalam jumlah mencukupi. Glisina berperan dalam sistem saraf sebagai inhibitor neurotransmiter pada sistem saraf pusat (CNS). 9. Histidin (His)

Histidina merupakan satu dari 20 asam amino dasar yang ada dalam protein. Bagi manusia histidina merupakan asam amino yang esensial bagi anak-anak. Fungsi Histidina menjadi prekursor histamin, suatu amina yang berperan dalam sistem saraf, dan karnosin, suatu asam amino. 10. Isoleusin (Ile) Isoleusina adalah satu dari asam amino penyusun protein yang dikode oleh DNA. Rumus kimianya sama dengan leusinhidrofobik (tidak larut dalam air) dan esensial bagi manusia. tetapi susunan atom-atomnya berbeda. Ini berakibat pada sifat yang berbeda. Isoleusina bersifat Walaupun berdasarkan strukturnya ada empat kemungkinan stereoisomer seperti treonin, isoleusina alam hanya tersedia dalam satu bentuk saja. 11. Leusin (Leu) Leusina merupakan asam amino yang paling umum dijumpai pada protein. Ia mutlak diperlukan dalam perkembangan anak-anak dan dalam kesetimbangan nitrogen bagi orang dewasa. Ada dugaan bahwa leusina berperan dalam menjaga perombakan dan pembentukan protein otot. Leusina tergolong asam amino esensial bagi manusia. 12. Lisin (Lys) Lisina (bahasa Inggris lysine) merupakan asam amino penyusun protein yang dalam pelarut air bersifat basa, seperti juga histidin. Lisina tergolong esensial bagi manusia dan kebutuhan rata-rata per hari adalah 1- 1,5 g. Lisina menjadi kerangka bagi niasin (vitamin B1). Kekurangan vitamin ini dapat menyebabkan pelagra. Lisina juga dilibatkan dalam pengobatan terhadap penyakit herpes. Biji-bijian serealia terkenal miskin akan lisina. Sebaliknya, biji polong-polongan kaya akan asam amino ini. 13. Metionin (Met) Metionina, bersama-sama dengan sistein, adalah asam amino yang memiliki atom S. Asam amino ini penting dalam sintesis protein (dalam proses transkripsi, yang menerjemahkan urutan basa nitrogen di DNA untuk membentuk RNA) karena kode untuk metionina sama dengan kode awal (start) untuk suatu rangkaian RNA. Biasanya, metionina awal ini tidak akan terikut dalam protein yang kelak terbentuk karena dibuang dalam proses pascatranskripsi. Asam amino ini bagi manusia bersifat esensial, sehingga harus dipasok dari bahan pangan. Sumber utama metionina adalah buah-buahan, daging (ayam, sapi, ikan), susu (susu murni, beberapa jenis keju), sayuran (spinach, bayam, bawang putih, jagung), serta kacang-kacangan (kapri, pistacio, kacang mete, kacang merah, tahu, tempe). 14. Fenilalanin (Phe) Fenilalanina adalah suatu asam amino penting dan banyak terdapat pada makanan, yang bersama-sama dengan asam amino tirosin dan triptofan merupakan kelompok asam amino aromatik yang memiliki cincin benzena. Fenilalanina bersama-sama dengan taurin dan triptofan merupakan senyawa yang berfungsi sebagai penghantar atau penyampai pesan (neurotransmitter) pada sistem saraf otak. Dalam keadaan normal, fenilalanina diubah menjadi tirosin dan dibuang dari tubuh. Gangguan dalam proses ini (penyakitnya disebut fenilketonuria atau fenilalaninemia atau fenilpiruvat oligofrenia, disingkat PKU) menyebabkan fenilalanina tertimbun dalam darah dan dapat meracuni otak serta menyebabkan keterbelakangan mental. Penyakit ini diwariskan secara genetik: tubuh tidak mampu menghasilkan enzim pengolah asam amino fenilalanina, sehingga menyebabkan kadar fenilalanina yang tinggi di dalam darah, yang berbahaya bagi tubuh. 15. Prolin (Pro) Prolina merupakan satu-satunya asam amino dasar yang memiliki dua gugus samping yang terikat satu-sama lain (gugus amino melepaskan satu atom H untuk berikatan dengan gugus sisa). Akibat strukturnya ini, prolina hanya memiliki gugus amina sekunder (-NH-). Beberapa pihak menganggap prolina bukanlah asam amino karena tidak memiliki gugus amina namun imina namun pendapat ini tidak tepat. Fungsi terpenting prolina tentunya adalah sebagai komponen protein. Sel tumbuh-tumbuhan tertentu yang terpapar kondisi lingkungan yang kurang cocok (misalnya kekeringan) akan menghasilkan prolina untuk menjaga keseimbangan osmotik sel. Prolina dibuat dari asam L-glutamat dengan prekursor suatu asam imino. Prolina bukan merupakan asam amino esensial bagi manusia.

16. Serine (Ser) Serina merupakan asam amino penyusun protein yang umum ditemukan pada protein hewan. Protein mamalia hanya memiliki L-serin. Serina bukan merupakan asam amino esensial bagi manusia. Namanya diambil dari bahasa Latin, sericum (berarti sutera) karena pertama kali diisolasi dari protein serat sutera pada tahun 1865. Strukturnya diketahui pada tahun 1902. Fungsi biologi dan kesehatan: Serina penting bagi metabolisme karena terlibat dalam biosintesis senyawa-senyawa purin dan pirimidin, sistein, triptofan (pada bakteria), dan sejumlah besar metabolit lain. Sebagai penyusun enzim, serina sering memainkan peran penting dalam fungsi katalisator enzim. Ia diketahui berada pada bagian aktif kimotripsin, tripsin, dan banyak enzim lainnya. Berbagai gas-gas perangsang saraf dan senyawa aktif yang dipakai pada insektisida bekerja melalui residu serina pada enzim asetilkolin esterase, sehingga melumpuhkan enzim itu sepenuhnya. Akibatnya, asetilkolin (suatu neurotransmiter) yang seharusnya segera diuraikan oleh enzim itu segera setelah bekerja malah menumpuk di sel dan mengakibatkan kekejangan dan kematian. Sebagai penyusun protein non-enzim, rantai sampingnya dapat mengalami glikolisasi yang dapat menjelaskan gangguan akibat diabetes. Serina juga merupakan satu dari tiga asam amino yang biasanya terfosforilasi oleh enzim kinase pada saat transduksi signal pada eukariota 17. Treonin (Thr) Treonina merupakan salah satu dari 20 asam amino penyusun protein. Bagi manusia, treonina bersifat esensial. Tubuh manusia tidak memiliki enzim pembentuk treonina namun manusia memerlukannya, sehingga treonina esensial (secara gizi) bagi manusia. Kehadiran enzim treonina-kinase dapat menyebabkan fosforilasi pada treonina, menghasilkan fosfotreonina, senyawa antara penting pada biosintesis metabolit sekunder. Treonina banyak terkandung pada produk-produk dari susu, daging, ikan, dan biji wijen. 18. Tritofan (Trp) Triptofan merupakan satu dari 20 asam amino penyusun protein yang bersifat esensial bagi manusia. Bentuk yang umum pada mamalia adalah, seperti asam amino lainnya, L-triptofan. Meskipun demikian D-triptofan ditemukan pula di alam (contohnya adalah pada bisa ular laut kontrifan). Fungsi biologi dan kesehatan: Gugus fungsional yang dimiliki triptofan, indol, tidak dimiliki asam-asam amino dasar lainnya. Akibatnya, triptofan menjadi prekursor banyak senyawa biologis penting yang tersusun dalam kerangka indol. Triptofan adalah prekursor melatonin (hormon perangsang tidur), serotonin (suatu transmiter pada sistem saraf) dan niasin (suatu vitamin). 19. Tirosin (Tyr) Tirosina (dari bahasa Yunani tyros, berarti keju, karena ditemukan pertama kali dari keju) merupakan satu dari 20 asam amino penyusun protein. Ia memiliki satu gugus fenol (fenil dengan satu tambahan gugus hidroksil). Bentuk yang umum adalah L-tirosin (S-tirosin), yang juga ditemukan dalam tiga isomer struktur: para, meta, dan orto. Pembentukan tirosina menggunakan bahan baku fenilalanin oleh enzim Phe-hidroksilase. Enzim ini hanya membuat para-tirosina. Dua isomer yang lain terbentuk apabila terjadi serangan dari radikal bebas pada kondisi oksidatif tinggi (keadaan stress). Fungsi biologi dan kesehatan: Dalam transduksi signal, tirosina memiliki peran kunci dalam pengaktifan beberapa enzim tertentu melalui proses fosforilasi (membentuk fosfotirosina). Bagi manusia, tirosina merupakan prekursor hormon tiroksin dan triiodotironin yang dibentuk di kelenjar tiroid, pigmen kulit melanin, dan dopamin, norepinefrin dan epinefrin. Tirosina tidak bersifat esensial bagi manusia. Oleh enzim tirosina hidroksilase, tirosina diubah menjadi DOPA yang merupakan bagian dari manajemen terhadap penyakit Parkinson. Tanaman opium (Papaver somniferum) menggunakan tirosina sebagai bahan baku untuk menghasilkan morfin, suatu alkaloid.

20. Valin (Val) Valina adalah salah satu dari 20 asam amino penyusun protein yang dikode oleh DNA. Dalam ilmu gizi, valina termasuk kelompok asam amino esensial. Namanya berasal dari nama tumbuhan valerian (Valeriana officinalis). Sifat valina dalam air adalah hidrofobik (takut air) karena ia tidak bermuatan. Pada penyakit anemia bulan sabit (selsel eritrosit tidak berbentuk seperti pil tetapi seperti bulan sabit, sickle-cell anaemia), valina menggantikan posisi asam glutamat, asam amino lain yang hidrofilik (suka air), pada hemoglobin. Akibatnya bentuk sel berubah dan kehilangan kemampuan mengikat oksigen secara efektif. Valina diproduksi dengan menggunakan treonin sebagai bahan baku. Sumber pangan yang kaya akan valina mencakup produk-produk peternakan (daging, telur, susu, keju) dan biji-bijian yang mengandung minyak (misalnya kacang tanah, wijen, dan lentil). 2.4. Sumber Protein Dalam kualifikasi protein berdasarkan sumbernya, telah kita ketahui protein hewani dan protein nabati. Sumber protein hewani dapat berbentuk daging dan alat-alat dalam seperti hati, pankreas, ginjal, paru, jantung , jerohan. Yang terakhir ini terdiri atas babat dan iso (usus halus dan usus besar). Susu dan telur termasuk pula sumber protein hewani yang berkualitas tinggi. Ikan, kerang-kerangan dan jenis udang merupakan kelompok sumber protein yang baik, karena mengandung sedikit lemak, tetapi ada yang alergis terhadap beberapa jenis sumber protein hasil laut ini. Jenis kelompok sumber protein hewani ini mengandung sedikit lemak, sehingga baik bagi komponen susunan hidangan rendah lemak. Namun kerang-kerangan mengandung banyak kolesterol, sehingga tidak baik untuk dipergunakan dalam diet rendah kolesterol. Ayam dan jenis burung lain serta telurnya, juga merupakan sumber protein hewani yang berkualitas baik. Harus diperhatikan bahwa telur bagian merahnya mengandung banyak kolesterol, sehingga sebaiknya ditinggalkan pada diet rendah kolesterol (Sediaoetama. A.D, 1985). Sumber protein nabati meliputi kacang-kacangan dan biji-bijian seperti kacang kedelai, kacang tanah, kacang hijau, kacang koro, kelapa dan lain-lain. Asam amino yang terkandung dalam protein ini tidak selengkap pada protein hewani, namun penambahan bahan lain yaitu dengan mencampurkan dua atau lebih sumber protein yang berbeda jenis asam amino pembatasnya akan saling melengkapi kandungan proteinnya. Bila dua jenis protein yang memiliki jenis asam amino esensial pembatas yang berbeda dikonsumsi bersama-sama, maka kekurangan asam amino dari satu protein dapat ditutupi oleh asam amino sejenis yang berlebihan pada protein lain. Dua protein tersebut saling mendukung (complementary) sehingga mutu gizi dari campuran menjadi lebih tinggi daripada salah satu protein itu. Contohnya yaitu dengan mencampurkan dua jenis bahan makanan antara campuran tepung gandum dengan kacang-kacangan, dimana tepung gandum kekurangan asam amino lisin, tetapi asam amino belerangnya berlebihan, sebaliknya kacang-kacangan kekurangan asam amino belerang dan kelebihan asam amino lisin. Pencampuran 1: 1 antara tepung gandum dan kacang-kacangan akan membentuk bahan makanan campuran yang telah meningkatkan mutu protein nabati. Karena itu susu dengan serealia, nasi dengan tempe, kacang-kacangan dengan daging atau roti, bubur kacang hijau dengan ketan hitam merupakan kombinasi menu yang dapat meningkatkan mutu protein (Winarno. F.G, 1992). repository.usu.ac.id/bitstream/123456789/19281/.../Chapter%20II.pdf Urea adalah suatu senyawa organik yang terdiri dari unsur karbon, hidrogen, oksigen dan nitrogen dengan rumus CON2H4 atau (NH2)2CO. Urea juga dikenal dengan nama carbamide yang terutama digunakan di kawasan Eropa. Nama lain yang juga sering dipakai adalah carbamide resin, isourea, carbonyl diamide dan carbonyldiamine. Senyawa ini adalah senyawa organik sintesis pertama yang berhasil dibuat dari senyawa anorganik. (wikipedia, 2007) Proses terbentuknya urea Urea terbentuk melalui proses oksidasi yang terjadi pada hati. Eritrosit atau sel darah merah yang sudah rusak (120 hari) dirombak menjadi 'haemo' dan'globin'. Selanjutnya 'haemo' akan diubah menjadi zat warna empedu yaitu bilirubin dan urobilin yang mengandung urea dan amonia yang akan keluar bersama urin dan feses.

Urea merupakan pupuk nitrogen yang paling mudah dipakai. Zat ini mengandung nitrogen paling tinggi (46%) di antara semua pupuk padat. Urea mudah dibuat menjadi pelet atau granul (butiran) dan mudah diangkut dalam bentuk curah maupun dalam kantong dan tidak mengandung bahaya ledakan. Zat ini mudah larut didalam air dan tidak mempunyai residu garam sesudah dipakai untuk tanaman. Kadangkadang zat ini juga digunakan untuk pemberian makanan daun. Disamping penggunaannya sebagai pupuk, urea juga digunakan sebagai tambahan makanan protein untuk hewan pemamah biak, juga dalam produksi melamin, dalam pembuatan resin, plastik, adhesif, bahan pelapis, bahan anti ciut, tekstil, dan resin perpindahan ion. Bahan ini merupakan bahan antara dalam pembuatan amonium sulfat, asam sulfanat, dan ftalosianina (Austin, 1997). Deaminasi adalah suatu reaksi kimiawi pada metabolisme yang melepaskan gugus amina dari moleku senyawa asam amino. Gugus amina yang terlepas akan terkonversi menjadi amonia. Pada manusia, deaminasi terutama terjadi pada hati, walaupun asam glutamat juga mengalami deaminasi pada ginjal. Proses deaminasi dalam lingkungan aerobik akan menghasilkan asam okso, disebut deaminasi oksidatif dan terjadi terutama di dalam hati.

Asam glutamat merupakan satu-satunya asam amino yang mengalami deaminasi oksidatif, karena senyawa ini merupakan akhir dari setiap reaksi transaminasi. Pada reaksi deaminasi oksidatif, asam glutamat dikonversi menjadi bentuk asam ketonnya dengan pergantian gugus amina menjadi gugus keton Hasil reaksi berupa dua senyawa produk yaitu asam ketoglutarat-alfa dan amonia.[1]

1.

Uji ninhidrin

Protein yang mengandng sedikitnya satu gugus karboksil dan gugus asam amino bebas akan bereaksi dengan ninhidrin membentuk persenyawaan berwarna. Uji ini bersifat umum untuk semua asam amino, dan menjadi dasar penentuan kuantitatif asam amino. Pada uji ini, hanya kasein yang menunjukkan uji negatif terhadap ninhidrin. Hal ini disebabkan karena pada kasein tidak mengandung sedikitnya satu gugus karboksil dan amino yang terbuka. Girindra, A. 1986. Biokimia I. Gramedia, Jakarta. Lehninger, A. 1988. Dasar-dasar Biokimia. Terjemahan Maggy Thenawidjaya. Erlangga, Jakarta

DAFTAR PUSTAKA Jalip, LS. 2008. Penuntun Praktikum Kimia Organik. Laboratorium Kimia Fakultas Biologi Universitas Nasional. Jakarta. Robinson, Trevor. 1995. Kandungan Organik Tumbuhan Tinggi. Penerbit ITB. Bandung Dawn. B, Mark, dkk. Biokimia Kedokteran Dasar. EGC. Lehninger. 1982. Dasar-Dasar Biokimia. Jilid 1. Erlangga. Lubert Stryer. 2000. Biokimia. EGC. Michael Purba. 1998. Ilmu Kimia. Jakarta : Erlangga. Pudjaatmaka, H.,A., 1992. Kimia Untuk Universitas Jilid 2. Erlangga. Jakarta. Poedjiadi Anna. 1994. Dasar-Dasar Biokimia. Jakarta : Universitas Indonesia Press. Asam amino bebas adalah asam amino dimana gugus aminonya tidak terikat. Pada praktikum di atas, albumin, gelatin, dan fenilanalina membentuk warna ungu kaena dapat bereaksi dengan Ninhidrin. Hal ini menandakan ketiga zat uji tersebut mempunyai gugus asam amino bebas. Sebaliknya, pada kasein dan pepton tidak diperoleh indikasi terbentuk atau adanya asam amino bebas, karena reaksi dengan ninhidrin tidak berwarna sampai membentuk warna merah muda. Semakin banyak ninhidrin pada zat uji yang dapat bereaksi, semakin pekat warnanya. Hal ini juga mendasari bahwa uji Ninhidrin dapat digunakan untuk menentukan asam amino secara kuantitatif. Jalip, I.S. 2008. Penuntun Praktikum Kimia Organik. Laboratorium Kimia Fakultas Biologi Universitas Nasional. Jakarta. Robinson, Trevor. 1995. Kandungan Organik Tumbuhan Tinggi. Penerbit ITB. Bandung Uji Ninhidrin Ninhidrin adalah suatu reagen berguna untuk mendeteksi asam amino dan menetapkan konsentrasinya dalam larutan. Senyawa ini merupakan hidrat dari triketon siklik, dan bila bereaksi dengan asam amino menghasilkan zat berwarna ungu 1.

Struktur ninhidrin: (2,2-Dihydroxyindane-1,3-dione) Reaksi yang Terjadi

Asam amino bebas adalah asam amino dimana gugus aminonya tidak terikat. Pada praktikum di atas, albumin, gelatin, dan fenilanalina membentuk warna ungu karena dapat bereaksi dengan Ninhidrin. Hal ini menandakan ketiga zat uji tersebut mempunyai gugus asam amino bebas. Sebaliknya, pada kasein dan pepton tidak diperoleh indikasi terbentuk atau adanya asam amino bebas, karena reaksi dengan ninhidrin tidak berwarna sampai membentuk warna merah muda. Semakin banyak ninhidrin pada zat uji yang dapat bereaksi, semakin pekat warnanya. Hal ini juga mendasari bahwa uji Ninhidrin dapat digunakan untuk menentukan asam amino secara kuantitatif. Uji Biuret Pada uji biuret, ketika beberapa tetes larutan CuSO4 yang sangat encer ditambahkan pada alkali kuat dari peptida atau protein dihasilkan warna ungu, adalah test yang umum untuk protein dan diberikan oleh peptida yang berisi dua atau lebih rantai peptida. Biuret dibentuk dengan pemanasan urea dan mempunyai struktur mirip dengan struktur peptida dari protein(Routh, 1969) Pada percobaan pertama ini dilakukan uji biuret untuk identifikasi protein, dimana hasilnya larutan albumin dan larutan gelatin menunjukan hasil positif (+) dengan ditandai perubahan warna pada kedua larutan menjadi biru tua (ungu) setelah larutan albumin ditetesi larutan tembaga sulfat (CuSO4 0,01 M) sebanyak 1 tetes, dan larutan gelatin ditetesi larutan tembaga sulfat (CuSO 4 0,01 M) sebanyak 2 tetes. Pada larutan albumin terjadi cincin berwarna ungu pada bagian atas tabung dari ikatan antara Cu dan N unsure N terdapat peptide, menghasilkan CuN yang terjadi pada suasana basa (mengenai penggunaan KOH atau NaOH), makin panjang suatu ikatan peptide maka warna ungu yang terbentuk akan semakin jelas dan semakin berwarna tua. Uji biuret berlaku untuk senyawa yang mempunyai ikatan peptide lebih dari satu. Biuret bereaksi dengan membentuk senyawa kompleks Cu dengan gugus -CO dan -NH pada asam amino dalam protein. Fenol tidak bereaksi dengan biuret karena tidak mempunyai gugus -CO dan -NH pada molekulnya.( Ridwan, 1990) Polipeptida mempuyai perbedaan dengan protein. Polipeptida mempunyai residu asam amino 100 dan dan bobot mulekul 6.000. Sedangkan, pada protein residu asam amnionya 100 dan bobot mulekulnya 6.000. Pada praktikum ini, zat uji Glisin menunjukkan hasil negatif dengan indikasi terbentuknya warna biru adalah karena tidak adanya ikatan peptida. Glisin adalah salah satu asam amino esenial dengan rumus bangun NH2CH2CO2H. Sedangkan pada Albumin, Gelatin dan Kasein rumus bangunya lebih kompleks dan mengikat dua atau lebih asam amino esensial , sehingga terbentuk ikatan peptida. Berikut gambaran proses pembantukan ikatan peptida :

Jadi, ikatan peptida hanya terbentuk apabila ada dua atau lebih asam amino esensial yang bereaksi. Pada Uji Biuret, Ion Cu2+ (yang dihasilkan dari CU2SO4) dari pereaksi Biuret dalam suasana basa akan berekasi dengan polipeptida atau ikatan-ikatan peptida yang menyusun protein membentuk senyawa kompleks berwarna ungu atau violet. Protein mengandung asam amino berinti benzen, jika ditambahkan asam nitrat (HNO3) pekat akan mengendap dengan endapan berwarna putih yang dapat berubah menjadi kuning sewaktu dipanaskan. Senyawa nitro yang terbentuk dalam suasana basa akan terionisasi dan warnanya akan berubah menjadi lebih tua atau jingga. Rekasi ini didasarkan pada uji nitrasi inti benzena yang terdapat pada molekul protein menjadi senyawa intro yang berwarna kuning. Dalam Uji Biuret biasanya dipakai bahan-bahan kayak Albumin, Glisin, Kasein dan Gelatin. Nah, kalo ditetesin Cu2+ yang gak berubah jadi UNGU adalah GLISIN (dia akan berwarna BIRU). Polipeptida mempuyai perbedaan dengan protein. Polipeptida mempunyai residu asa dan mengikat dua atau lebih asam amino esensial , sehingga terbentuk ikatan peptida. m amino 100 dan dan bobot mulekul 6.000. Sedangkan, pada protein residu asam amnionya 100 dan bobot mulekulnya 6.000. Glisin adalah salah satu asam amino esenial dengan rumus bangun NH2CH2CO2H. Sedangkan pada Albumin, Gelatin dan Kasein rumus bangunya lebih kompleks.

DAFTAR PUSTAKA 1. Fessenden, R.J and Fessenden, J. S. 1989. Kimia Organik jilid II. Erlangga: Jakarta 2. Girindra, A. 1986. Biokimia I. Gramedia, Jakarta. 3. Harper, et al. 1980. Biokimia(Review of Physiologycal Chemistry). Edisi 17. EGC: Jakarta 4. Hart,H, 1987, KIMIA ORGANIK, alih bahasa: Sumanir Ahmadi, Erlangga, Jakarta 5. Lehninger, A. 1988. Dasar-dasar Biokimia. Terjemahan Maggy Thenawidjaya. Erlangga, Jakarta 6. Muchtadi, D., Nurheni Sri Palupi, dan Made Astawan. 1992. Metode kimia biokimia dan biologi dalam evaluasi nilai gizi pangan olahan. Hal.: 5-28, 82-92, dan 119-121. 7. Ophart, C. E. 2003. Virtual Chembook. Elmhurst college 8. Ridwan, S. 1990. Kimia Organik edisi I. Binarupa Aksara: Jakarta 9. Routh, J.I, 1969, ESSENTIAL of GENERAL ORGANIC and BIOCHEMISTRY, W.B.Sounders Company, Philadelphia 10. Wibowo, luqman. 2009. Deskripsi dan macam-macam tingkatan struktur protein. Bandung 11. Winarno, F.G, 1997, KIMIA PANGAN dan GIZI, Gramedia Pustaka Utama, Jakarta Uji isoelitrik protein Pada titik isolistrik terdapat keseimbangan antara bentuk-bentuk asam -amino sebagai ion amfoter, anion dan kation. Tetapi sebagian besar molekul asam amino terdapat dalam bentuk ion amfoter dan hanya sedikit sekali yang terdapat dalam bentuk kation dan anion dalam jumlah yang sama. Pada praktikum di atas, semaikn kecil pH buffer asetatnya, semakin banyak endapannya. Karena pH yang kecil dan banyak membentuk endapan berarti selisih muatan listriknya antara yang positif dan negatif sama. Sehingga, tidak dapat bergerak dan membentuk endapan atau warna keruh. Jadi, pada pH 3,8 dan 4.1 sebagai dua pH terkecil dapat membentuk endapan, karena terbentuk muatan negatif dan positif yang sama. Semakin kecil pH Buffer asetat pada uji Isoelektrik, semakin banyak endapan yang terbentuk.