1.OSOBINE A.K. Amino kiseline su jedinjenja koja u svojim molekulika imaju karboksilnu (-COOH) i amino (NH2) grupu.

Amino grupa je vezana za -atom karbona, tj. atom karbona koji je direktno vezan za karboksilnu grupu.

Kod svih aminokiselina koje ulaze u sastav proteina, amino- i karboksilna grupa vezene su za isti ugljenikov atom. To su prema tome -aminokiseline. Konformacije su prostorni oblici koji nastaju obrtanjem oko jednostruke veze, dok kod proteina predstavljaju zajedno sekundarnu, tercijarnu i kvarternu strukturu. Optika aktivnost je pojava da neke organske supstance zakreu ravan polarizovane svjetlosti u lijevu ili desnu stranu (upadni i izlazni ugao se razlikuju). Ukoliko supstanca zakree ravan polarizovane svjetlosti u desnu stranu, kaemo da je desnogira (+), a ukoliko zakree u lijevu stranu, kaemo da je ljevogira (-). Asimetrian (hiralan) C atom je onaj atom koji za sebe ima vezane 4 razliite atomske grupe ili atoma (obino se oznai *). Enantiomeri su dva razliita izomerna oblika u kojim se moe pojaviti jedna optiki aktivna supstanca. Enantiomeri imaju istu: molekulsku formulu, iste fizike i hemijske osobine, isti ugao rotacije, ali razliit prostorni raspored supstituenata oko hiralnog C atoma. Apsolutna konfiguracija predstavlja taan raspored supstituenata na hiralnom C-atomu. Relativna konfiguracija je konfiguracija molekula na hiralnom C atomu u odnosu na konfiguraciju neke standardne supstance, a ta supstanca je gliceraldehid.

D-gliceraldehid

L-gliceraldehid

NH2 grupa je sa lijeve strane L-konfiguracija

Kod svih aminokiselina, osim jedne-glicina, -ugljenikov atom je asimetrian, to znai da su optiki aktivne supstance te se zbog toga mogu javiti u obliku dva enantiomera. Za sve proteinogene aminokiseline je dokazano da imaju apsolutnu konfiguraciju koja odgovara L-gliceraldehidu, odnosno da se radi o -L-aminokiselinama. Rastvorljivost. A.k. su dobro rastvorljive u vodi, a slabo rastvorljive u organskim rastvaraima. Meutim, poveanjem ugljovodoninog bonog niza (R), rastvorljivost aminokiselina u vodi opada, a u alkoholu raste. Peptidna veza. Jedna od najznaajnijih reakcija a.k. jeste ona u kojoj COOH grupa jedne a.k. reaguje sa -NH2 grupom druge a.k.. Pri tome se izmeu dvije a.k. gradi amidna veza, koja se naziva peptidna veza.

Nastalo jedinjenje je dipeptid, a njegov naziv se izvodi iz imena a.k. koje uestvuju u reakciji. Ukoliko se dipeptid spaja sa treom a.k. dobija se tripeptid. Na taj nain nastaju tetra-, penta-, heksapeptidi itd. Jedinjenja koja u svom sastavu imaju do 10 a.k. nazivaju se oligopeptidi. Ona jedinjenja koja u svom sastavu imaju od 10 do 50 a.k. zovu se polipeptidi, a jedinjenja koja sadre vie od 50 a.k. su proteini. Vano je napomenuti da a.k. nemaju nikakvu bioloku aktivnost dok se ne poveu peptidnim vezama i ne izgrade proteine. Osobine peptidne veze:

Duina N-C veze je 0,132 nm (nije ni jednostruka ni dvostruka veza), to ima za posljedicu spreavanje rotacija u tim dijelovima molekula. Na osnovu ovoga se moe zakljuiti da polipeptidni lanci ne mogu zauzimati bezbroj konformacija. Dokazano je da svaki polipeptidni lanac nekog proteina moe zauzimati samo jednu konformaciju, koja se naziva nativna i ona je odgovorna za bioloku funkciju. Usljed toga 4 atoma peptidne veze lee u istoj ravni, pri emu su O-atom karbonilne grupe (CO-) i H atom N-H grupe trans orjentisani. Ovakva ureenost je posljedica stabilizacije rezonance, tj. delokalizacije el. para.

Moe se primjetiti da se jedan dio polipeptidnog lanca zavrava se sa -NH2 grupom i on se naziva N-kraj (terminal), dok se na drugom dijelu nalazi COOH grupa i taj dio se naziva C kraj (terminal).

2. PODJELA A.K. A.k. se mogu podijeliti na one koje ulaze u sastav proteina i one koje ne ulaze: - proteinogene (20) i - neproteinogene (oko 150). Prema prirodi grupe R, proteinogene a.k. se mogu svrstati u sedam grupa: 1. Aminokiseline sa nepolarnim (hidrofobnim) bonim nizom, 2. A.k. sa aromatinim bonim nizom, 3. A.k. sa baznim bonim nizom, 4. A.k. sa kiselinskim ostatkom u bonom nizu, 5. A.k. sa amidnim ostatkom u bonom nizu, 6. A.k. sa hidroksilnom grupom u bonom nizu i 7. A.k. sa sumporom u bonom nizu. Prema broju COOH i -NH2 grupa: 1. neutralne isti broj COOH i -NH2 grupa, 2. kisele vie COOH nego -NH2 grupa i 3. bazne vie -NH2 nego COOH grupa. Prema obliku molekula, mogu se podijeliti na: - acikline (alifatine) i - cikline (aromatine). Prema fiziolokoj ulozi u organizmu, mogu se podijeliti na: 1. esencijalne (nezamjenjive) organizam ih ne moe sam sintetizovati i moraju se unositi putem hrane i 2. neesencijalne (zamjenjive) organizam ih moe sam sintetizovati. *nadomjestive posebna grupa esencijalnih a.k., koje organizam ne moe sintetizovati, ali u sluaju njihovog nedostatka, zbog neunoenja hranom, mogu ih nadomjestiti neke druge kiseline.

3.KISELO-BAZNE OSOBINE. Svaka aminokiselina u vodenom rastvoru podlijee reakcijama sa molekulima vode, tako da COOH grupa daje proton (H+), dok amino-grupa, zahvaljujui slobodnom elektronskom paru na atomu azota, moe primiti proton. Dakle, a.k. se mogu pojaviti u obliku dipolarnih jona, tzv. Zwitter jona.

Aminokisline se u vodenom rastvoru uvijek nalaze u nekom od jonizujuih oblika, pri emu, zavisno od pH rastvora jedna od jonskih vrsta dominira. Ona pH vrijednost, pri kojoj se a.k. kiselina nalazi u obliku dipolarnih jona, naziva se izoelektrino pH pI (ili izoelektrina taka - IET). Svaki protein ima karakteristinu vrijednost pI. Na IET rastvorljivost proteina je najmanja i to se esto koristi za izolovanje odreenog proteina iz heterogenih proteinskih smjea (vie razliitih proteina u rastvoru), jer se oni pri odreenoj pI taloe. Ako u sastavu proteina dominiraju monoamino-dikarboksilne kiseline, proteini e pri pH 7 (neutralna sredina) imati ukupno negativno naelektrisanje, zbog veeg broja karboksilatnih grupa u odnosu na protonovane bazne grupe. Disocijacija COOH grupe (rastavljanje na COOi H+) se moe sprijeiti dodatkom protona (H+), odnosno snienjem pH. pI monoaminodikarbonskih a.k. je u kiseloj sredini (pH<7). Suprotno tome, ako u sastavu dominiraju diamino-monokarboksilne kiseline (vei broj baznih a.k.), protein e pri pH 7 imati ukupno pozitivno naelektrisanje, zbog veeg broja baznih grupa u odnosu na karboksilatne jone. Disocijacija -NH2 grupe se moe sprijeiti deprotonovanjem, odnosno dodatkom baze (OH grupa), tj. povienjem pH vrijednosti. pI diaminomonokarboksilne a.k. se nalazi u baznoj sredini (pH>7).

Svaki protein se moe podeavanjem pH vrijednosti rastvora prevesti u oblik u kome je zbir pozitivnog i negativnog naelektrisanja jednak, i tada je molekul u cjelini nenaelektrisan. 4. PODJELA PROTEINA PREMA RASTVORLJIVOSTI Proteini ili bjelanevine su makromolekule izgraenje od velikog broja (najmanje 50) aminokiselina. Prosti proteini su proteini koji su iskljuivo graeni od a.k. i dijele se prema njihovoj rastvorljivosti. ALBUMINI i GLOBULINI osnovni proteini krvne plazme- albumini rastvorljivi u vodi i rastvorima soli, a globulini u razblaenim rastvorima soli. PROLAMINI i GLUTELINI prisutni u biljkama, posebno u zrnima ita- prolamini rastvorljivi u razblaenom etanolu (50-90%), dok se glutelini rastvaraju u razblaenim kiselinama i bazama. PROTAMINI i HISTONI visok sadraj baznih a.k. i vezani za nukleinske kiseline - rastvaraju se u vodi. SKLEROPROTEINI izgradnja razliitih tjelesnih struktura nerastvorljivi u vodi-KOLAGENI i ELASTINI hrskavica i druga vezivna tkiva -KERATINI osnovni sastojci koe, kose, noktiju i drugih ronatih dijelova tijela sisara. 5. PODJELA SLOENIH PROTEINA Sloeni proteini (proteidi) pored proteinskog dijela molekula sadre i neproteinski dio (neko drugo organsko jedinjenje ili jona metala). Prema prirodi neproteinske komponente (prostetina grupa) podjeljeni su u 5 osnovnih grupa. Naziv proteida nukleoproteini lipoproteini glikoproteini fosfoproteini homoproteini: a) hemoproteini b) flavoproteini c) metaloproteini hem (feroprotoporfirin) flavinnukleotid Cu2+ Zn2+ hemoglobin sukcinatdehidrogenaza tirozinoksidaza alkoholdehidrogenaza Prostetina grupa RNK ili DNK fosfolipidi, holesteroli, neutralne masti heksoze, oligosaharidi, polisaharidi ostatak fosforne kiseline vezan estarskom vezom za serinski ostatak Primjer ribozomi, hromozomi -lipoproteini plazme -globulini kazein

6. PODJELA PREMA BIOLOKOJ FUNKCIJI Na osnovu biolokih funkcija proteini se mogu podijeliti u sljedee grupe: Bioloka funkcija enzimi skladini (rezervni) transportni kontraktilni zatitni hormoni toksini strukturni Uloga u tijelu biokatalizatori depo a.k. prenos specifinih molekula sastav skeletnih miia odbrana regulacija metabolizma otrovi izgradnja raznih tjelesnih struktura Primjer pepsin ovoalbumini i kazein hemoglobin i albumin seruma miozin i aktin trombin, fibrinogen, antitijela adrenokortikotropin, liporotin, somatotropin Clostridium botulinum toksin, zmijski otrov -keratin, elastin, kolagen

Prema obliku proteini se dijele na: 1. fibrilarni izduenog oblika 2. globularni izuvijani i daju molekule sfernog oblika Prema broju polipeptidnih lanaca, proteini mogu biti: 1. monomerni imaju jedan polipeptidni lanac 2. oligomerni imaju dva ili vie lanaca 7. PRIMARNA I SEKUNDARNA STRUKTURA Pod primarnom strukturom podrazumijeva se broj, vrsta i redoslijed (sekvenca) a.k. u polipeptidnom lancu. Primarna struktura je 100% genetski nasljeena, a svaka promjena u primarnoj strukturi polipeptidnog lanca (ili lanaca) vodi ka konformacionoj promjeni, a samim tim i djeliminom ili potpunom gubitku bioloke funkcije datog proteina. PRIMJER: Zamjena samo jedne a.k. (glutaminske) drugom (valinom) u -lancu hemoglobina izaziva bolest poznatu pod nazivom srpasta anemija. Bolest se raspoznaje po obliku crvenih krvnih zrnaca (eritrocita) koji imaju izgled srpa, a ne diska. Manifestuje se nedostatkom kiseonika u organizmu, optom slabou i najee zavrava smru. Sekundarna struktura podrazumijeva pravilan raspored polipeptidnog lanca du jedne ose bez konformacije bonih nizova. Stabilizovana je vodoninim (H) vezama koje fomiraju izmeu NH i C=O grupa iz peptidnih veza. Utvrena su dva osnovna rasporeda polipeptidnih lanaca du ose, a to su -helikoidalna strukutra (heliks spirala) i -konformacija naborana (cik-cak) konformacija. -heliks nastaje uvijanjem polipeptidnog lanca oko pokretljivih veza u smjeru kazaljke na satu. Dokazano je da svaki navoj (hod) spirale sadri 3,6 a.k. i to na duini od 0,154 nm, to znai da je spirala prilino sabijena. Ova struktura je stabilizovana H vezama, koje se uspostavljaju

izmeu O-atoma iz -CO- grupe jedne aminokiseline i H-atoma iz NH grupe etvrte a.k. u nizu, a ona se nalazi u narednom navoju spirale. Poto ta ista a.k. (etvrta u nizu) ima i CO- grupu, ona e se preko svog O-atoma spajati sa H-atomom iz NH grupe sedme a.k. Na taj nain e se spajati 1.-4.-7.-10.-13.-... a.k.; 2.-5.-8.-11.-... a.k.; 3.-6.-9.-12.-.... a.k. Na ovaj nain sve peptidne veze uestvuju u formiranju H veza, pa je, s obzirom na njihov veliki broj, ova struktura dosta stabilna i kompaktna. Ova konformacija odgovara -keratinu, odnosno fibrilarnim proteinima.

8. TERCIJARNA I KVARTERNA STRUKTURA Tercijarna struktura podrazmijeva nain uvijanja i savijanja polipeptidnog lanca u prostoru i 3D raspored svih atoma u tom lancu. Ove strukture su stabilizovane ne samo H vezama, nego i intramolekulskim jonskim, hidrofobnim i disulfidnim vezama. to znai da u bonim nizovima mogu dominirati hidrofobni boni nizovi, gradei barijeru koja spreava ulazak vode u unutranjost lanca. Na taj nain ovakvi proteini nisu rastvorljivi u vodi i esto imaju oblik spirale, a nazivaju se fibrilarni proteini. Dok s druge strane, u bonim nizovima se mogu nalaziti hidrofilni boni nizovi, dozvoljavajui molekulima vode da rastvaraju polipeptidni lanac. Zbog toga su ovi proteini rastvorljivi u vodi i esto imaju nabranu strukturu, a nazivaju se globularni proteini. Kvarterna struktura obuhvata meusobne odnose i prostorni raspored vie polipeptidnih lanaca u oligomernim proteinima. Ova veza je stabilizovana nekovalentnim intermolekulskim vezama. Molekuli -keratina se mogu meusobno spajati preko bonih nizova gradei disulfidne mostove. Na ovakav nain su izgraeni neki vrsti dijelovi kod ovjeka i ivotinja (kosa, vuna itd).

Polipeptidni lanci mogu biti paralelni i antiparalelni. Paralelni su oni koji zapoinju i zavravaju istim terminalom, dok antiparalelni zavravaju razliitim terminalima. 10. MIOGLOBIN I HEMOGLOBIN Mioglobin je globularni protein, koji najveim dijeloim ima -heliks konformaciju. Sastoji se od 153 a.k. ostatka poznate sekvence. Pored toga ima prostetinu grupu hem, te ima ulogu u prenosu kiseonika kroz miie. Heliks je tako uvijen da je najvei broj hidrofobnih a.k. ostataka smjeten u unutranjost molekula, dok su hidrofilne grupe okrenute ka povrini molekula, omoguavajui hidrataciju, a time i rastvorljivost mioglobina u vodi. Zbog H veze, kao i intramolekulskih veza, ovaj molekul je dosta kompaktan i stabilan.

Hemoglobin je oligomerni protein, dakle izgraen od dvije ili vie podjedinica, te se kod njega moe govoriti o kvarternoj strukturi. Izgraen je od po 2 - (141 a.k.) i - lanca (146 a.k.) i 4 hem grupe. Uloga mu je transporta kiseonika do svih organa u tijelu.