LAS ENZIMAS

DEFINICIÓN: Proteínas especializadas en la catálisis de reacciones biológicas.

- Eligen la reacción.
- Eligen el sustrato.
- MUY ESPECÍFICAS:

Bajan energía de
- POSEEN PODER CATALÍTICO ALTÍSIMO. activación
PROPIEDADES
- SON MUY EFICACES
- GRAN VARIABILIDAD. se conocen cerca de 2000 diferentes.
- Se nombran añadiendo al nombre del sustrato el sufijo ASA.
UREASA (urea).

ENERGÍA LIBRE DE ACTIVACIÓN: Energía necesaria para llevar todas las

moléculas de un mol de sustancias a una determinada temperatura, al estado de
transición, en la cima de la barrera de activación.

COMPLEJO ACTIVADO

ENERGÍA LIBRE DE ACTIVACIÓN

- SIN CATALIZADOR ES ALTA Y LA

VELOCIDAD ES LENTA.
- CON CATALIZADOR ES MENOR Y
AUMENTA LA VELOCIDAD.
REACTIVOS

PRODUCTOS

SENTIDO DE LA REACCIÓN
 AUMENTO DE LA TEMPERATURA:
a) Aumenta movimiento térmico y el número de moléculas que
Mecanismos alcanzan el estado activado.
para b) Aumentando 10 ºC aumenta la velocidad al doble.
aumentar la
velocidad de ADICIÓN DE UN CATALIZADOR (BIOCATALIZADOR O ENZIMA)
una reacción a) El enzima se combina con el sustrato.
b) Se obtiene un estado de transición de menos energía.
c) Aumenta la velocidad.
d) Al final se regenera el enzima al separarse del producto.

COMPLEJO
ENZIMA SUSTRATO ENZIMA-SUSTRATO

COMPLEJO ENZIMA PRODUCTO

ENZIMA-SUSTRATO

SIN CATALASA 18 Kcal/mol

CATALIZADOR DE 13 Kcal/mol
PLATINO
CATALASA 7 Kcal/mol V*108
 SUSTRATO SATURACIÓN: Aumentando la
concentración de soluto aumenta la
velocidad hasta que el enzima se
SATURA (SATURACIÓN)

ESPECIFICIDAD: Los
enzimas son muy específicos.
Diferencian formas d y L de los
ENZIMA aas.

CENTRO ACTIVO:
Conjunto de aas de la proteína
que permite la unión con el
sustrato y la rotura y formación
de enlaces.

SE FORMA PARA
BAJAR LA
ENERGÍA DE
ACTIVACIÓN
COMPLEJO
ENZIMA-SUSTRATO Se ha demostrado su presencia
por microscopía electrónica (adn-
polimerasa), por variaciones en
las propiedades físicas del
ENZIMA : SOLUBILIDAD Y
ESTABILIDAD AL CALOR.

El enzima se une al sustrato mediante interacciones no muy

fuertes y desestabilizan los enlaces que se deben romper.
 PRODUCTO

Enlace entre sustrato y producto no

muy fuerte (permite la reacción y la
separación del producto)
ENZIMA

1. Formado por 5 ó 6 aminoácidos separados en

estructura 1ª pero juntos en la conformación
tridimensional.
2. El resto de los aminoácidos condiciona la estructura
tridimensional de la proteína y por lo tanto del centro
activo.
3. Los aas del Centro Activo tienen unos radicales que
permiten la unión al sustrato y la catálisis de la
reacción. (GRUPOS CATALÍTICOS).
4. FORMAS DE UNIÓN CON SUSTRATO:
CENTROS  En algunos grupos de encimas los GRUPOS
ACTIVOS CATALÍTICOS deben tener una estructura
que encaje con el sustrato (MODELO
LLAVE-CERRADURA).
 En otros el CENTRO ACTIVO tiene una

forma parecida al SUSTRATO y se amolda a

éste. ADAPTACIÓN INDUCIDA.
 En otros casos donde el sustrato no tiene forma

definida la adaptación del ENZIMA y

SUSTRATO es mutua. En estos la unión con
el sustrato no es muy fuerte.
5. Los CENTROS ACTIVOS están formados por
grupos hidrofóbicos (el agua no puede introducirse).
 1. En el centro activo hay grupos COO- y NH3+.
CATÁLISIS ÁCIDA o BÁSICA según predominen
grupos ácidos o básicos.
2. Los enzimas se unen al sustrato mediante un enlace
FACTORES (COVALENTE DÉBIL). Se forma el COMPLEJO
CATÁLISIS ES y se baja la energía de activación.
ENZIMÁTICA
3. La unión con el enzima distorsiona al sustrato y
permite que se rompan los enlaces con facilidad.

DEFINICIONES

SUSTRATO: Moléculas presentes en las células que interaccionan con los

enzimas para formar el complejo enzima-sustrato en las reacciones
biológicas de catálisis enzimática.

PRODUCTO: Nueva molécula que se forma en la célula debido a las

reacciones bioquímicas de catálisis enzimática, a partir del complejo
enzima-sustrato.

COFACTOR: Molécula no proteica que se une al enzima para poder

desarrollar éste la función catalítica.

COENZIMA: Molécula no proteica de naturaleza orgánica, que se une al

enzima para poder desarrollar éste la función catalítica. Es decir, es un
cofactor orgánico.

HOLOENZIMA: Complejo enzima-cofactor activo (proteina+ión

inorgánico o proteína + molécula orgánica).

APOENZIMA: Coenzima unido fuertemente a la parte proteica del

Holoenzima (interacción covalente).

1. Se necesita en cantidades mímimas.

2. No sintetizadas por animales y se debe tomar en dieta.
3. Suelen ser coenzimas:
VITAMINAS a) Riboflavina y Ac. Nicotínico (enzimas de oxidación
de glúcidos).
b) Al ser parte de un catalizador se necesita en poca
cantidad.
 SI SE PRODUCE
DESNATURALIZACIÓN
DISMINUYE LA ACTIVIDAD
ESTRUCTURA ENZIMÁTICA
TERCIARIA

Sustrato con GRUPO FUNCIONAL que

le permite unirse al enzima y situar la
molécula en el centro activo

CARACTERÍSTICAS

Sustrato con ENLACE QUÍMICO

específico que pueda ser atacado por
ESPECIFICIDAD enzima.

DE ACCIÓN Cataliza una sola

REACCIÓN

CLASIFICACIÓN
ABSOLUTA: Actúa sobre una
sustancia específica

DE SUSTRATO DE GRUPO: Actúa sobre unos

enlaces determinados

ESTEREOQUÍMICA: Actúa sobre

uno de los isómeros ópticos

CENTRO ACTIVO: Porción de la cadena polipetídica del enzima en la

cual los aas. presentes tienen capacidad catalítica. Normalmente se
encuentra en el interior de la molécula, hay ausencia de agua, ya que suelen
ser aas. hidrófobos.

COMPLEJO ENZIMA-SUSTRATO: Molécula que se forma en las

reacciones biológicas catalizadas por enzimas, entre el enzima que cataliza
la reacción y el sustrato sobre el cual actúa. Suele tener una vida media
corta, ya que a partir de él se forma el producto de la reacción y se queda
libre el enzima.
 Cuando la concentración de soluto sobrepasa
un umbral la velocidad se mantiene constante.
En ese momento todas las enzimas están
ocupadas. SATURACIÓN

Al aumentar más la concentración la velocidad

no aumenta en igual proporción

La velocidad de la reacción es
proporcional a la concentración de
soluto (a valores bajos de ésta)

MECANISMOS DE REGULACIÓN ENZIMÁTICA

1) PH ÓPTIMO.
a) Cada enzima tiene un PH óptimo
b) Comportamiento ácido base de enzima y sustrato
determina el PH óptimo.
c) EL PH óptimo no tienen que coincidir con el PH
del entorno intracelular.
d) Regulando el PH del entorno intracelular se
puede regular la acción de la enzima.

2) CONCENTRACIÓN DE SUSTRATO
 3) TEMPERATURA ÓPTIMA

AUMENTO DE LA
VELOCIDAD POR DESNATURALIZACIÓN POR
MAYOR AGITACIÓN EFECTO DE LA
TERMICA TEMPERATURA

4) IONES METÁLICOS COMO Mg+2 y Na+ o

COENZIMAS.

5) ENZIMAS REGULADORAS DEL METABOLISMO:

a) ENZIMAS ALOSTÉRICOS: Actividad catalítica

modulada por la unión covalente de un metabilito
específico a un centro distinto al centro activo.
b) ENZIMAS MODULADOS
COVALENTEMENTE. Formas activa e inactiva
interconvertidas por acción de otra enzima.

INHIBICIÓN ENZIMÁTICA

DEFINICIÓN: Acción de iones o moléculas específicas que disminuyen

la acción catalítica de un enzima. Es un método de control de las
reacciones metabólicas de los seres vivos.
NATURALES: Control biológico de la célula
1ª clasificación

NO NATURALES: Fabricados en laboratorio

 IRREVERSIBLES

Inhibición
COMPETITIVA
2ª Clasificación

Inhibición
REVERSIBLES
ACOMPETITIVA

Inhibición
NO COMPETITIVA

1) Se combinan con enzima y no se pueden separar (de

forma covalente).
2) Desestabilizan estructura 3ª y el enzima deja de ser
activo.
3) Se unen por lugares muy específicos al enzima.
Inhibición 4) Los Naturales son fabricados por la célula al acabarse el
IRREVERSIBLE sustrato. Después son degradados en aminoácidos.
5) Inhibidores no Naturales:
a) GAS MOSTAZA: Inhibe la Acetil-colinesterasa.
b) Insecticidas: DIPF (Se une a restos de serina)
IODOACETAMIDA (Se una a restos de cisteína).

INHIBICIÓN REVERSIBLE

DEFINICIÓN: El inhibidor bloque actividad enzimática temporalmente.

Después el enzima vuelve a ser activo.

1) El inhibidor es muy parecido al sustrato y compiten por el centro

activo.
CH2OH-CH2OH ---- (CH3-CH2OH) -----COOH-COOH
Etilenglicol Ihibidor_etanol Ácido oxálico
2) Depende de la concentración del Inhibidor.
COMPETITIVA
SUSTRATO INHIBIDOR

ENZIMA
 El inhibidor se une cuando se ha formado el complejo
ACOMPETITIVA ENZIMA-SUSTRATO
Sustrato

Inhibidor

Enzima

Se une tanto al enzima libre como al complejo enzima-

NO COMPETITIVA
sustrato, pero siempre por un lugar distinto al centro activo.

1) La COMPETITIVA se puede solucionar añadiendo mucha

SOLUCIONES cantidad de sustrato.
A LA 2) La ACOMPETITIVA se puede solucionar añadiendo poco
IHNHIBICIÓN sustrato para que no se forme mucho complejo E-S.
3) La NO COMPETITIVA no tiene solución.

ENZIMAS ALOSTÉRICOS

1) PRESENTAN UNA CURVA SIGMOIDAL Y NO HIPERBÓLICA.

AL AÑADIRSE EL SUSTRATO
LA VELOCIDAD NO AUMENTA
MUCHO YA QUE ESTÁ EN
FORMA TT Y ES NECESARIO
QUE SE UNA LA PRIMERA
MOLÉCULA DE SUSTRATO

2) PRESENTA UNO O MÁS CENTROS REGULADORES

DISTINTOS DEL CENTRO ACTIVO.

3) TIENEN VARIAS SUBUNIDADES.

4) PRESENTAN DOS CONFORMACIONES INTER-
CONVERTIBLES R (ELEVADA AFINIDAD) Y T (ALTA
AFINIDAD).

5) PRESENTAN REGULADORES (ACTIVADORES O

INHIBIDORES ALOSTÉRICOS) QUE SE UNEN A LOS
CENTROS REGULADORES.

PUEDE SER EL
SUSTRATO

6) ALGUNOS ENZIMAS SE AGRUPAN EN CADENAS

SECUENCIALES FORMANDO SISTEMAS MULTIENZIMALES.
EL PRIMER ENZIMA DE LA SECUENCIA SUELE SER UN
ENZIMA ALOSTÉRICO.