Aminoácidos y Proteínas-Bioquímica (Nxpowerlite)

AMINOCIDOS
Estudio de la funcin,
estructura y propiedades de
los aminocidos. Estos
compuestos, al unirse en
cantidades y secuencias
diferentes, forman los
pptidos y las protenas, las
cuales son fundamentales en
la estructura de los seres
vivientes.
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Estructura general de los Aminocidos
Valina Aminocido generalizado, que forma un zwitteriona un pH neutro
La Valina, un aminocido representativo, presenta un grupo amino en el carbono alfa, as
como una cadena lateral ( R ) que le proporciona propiedades nicas.
Los aminocidos son cidos carboxlicos, con uno o ms grupos amino
unidos covalentemente.
Protonado
Disociado
Enlaces alrededor del C tetraedricos.
Molcula asimtrica con tomo quiral (4
elementos distintos).
Las bolas y los bastones representan los
ngulos de enlace y la disposicin
tridimensional de los tomos.
ESTEREOQUMICA DE LOS
AMINOCIDOS
ESTEREOQUMICA DE LOS
AMINOCIDOS
Existen dos estereoisomeros
distinguibles: imgenes especulares
que no se pueden superponer una
de la otra (enantiomeros o Isomeros
Opticos). Debido a que sus
soluciones rotan el plano de la luz
polarizada en direcciones opuestas.
1. A.a L Constituyentes de las
protenas
2. A.a D Funcin Biolgica
ALGUNOS AMINOCIDOS BIOLGICAMENTE IMPORTANTES QUE NO SE
HALLAN EN LAS PROTENAS
AMINOCIDOS CON ACTIVIDAD
BIOLGICA
Los a.a o sus derivados actan como mensajeros
qumicos:
Glicina, Glutamina (GABA), Triptofano (5- HT
y Melatonina).
Los a.a son derivados de molculas que tiene
nitrgeno
Bases nitrogenadas de los cidos nucleicos
Intermediarios metablicos (formacinde la urea)
Glicina, Citrulina y Ornitina
Los 20 aminocidos comunes que forman parte de las
protenas, se clasifican, dependiendo de las propiedades
de su grupo R, en los siguientes 4 grupos:
1. Aminocidos con grupo R no polar. (Grupo R hidrfobo).
2. Aminocidos con grupo R polar, sin carga. (Grupo R
hidroflico).
3. Aminocidos con grupo R cargado negativamente.
(Aminocidos cidos).
4. Aminocidos con grupo R cargado positivamente.
(Aminocidos bsicos).
AMINOCIDOS QUE SE ENCUENTRAN EN LAS PROTENAS
AMINOCIDOS QUE SE ENCUENTRAN
EN LAS PROTENAS
Apolares neutros; dado su carcter
hidrofobico estos a.a participan en el
mantenimiento de la estructura
tridimensional de la protenas.
Cadena R hidrocarbonadas dos tipos:
Aromticos (hidrocarburos,
cclicos- instaurados). Absorcin
de la luz.
Alifaticos o alcanos; (no
aromaticos, metanos).
OH; parcialmente polares y S: enlaces disulfuro
(fig)
Polares neutros: grupos funcionales
capaces de formar enlaces de H.
(OH)(fig).
Aminocidos cidos: conservan sus
cadenas laterales un grupo carboxilato
-.
Aminocidos bsicos: a un pH
fisiolgico llevan una carga + por lo
que forman enlaces ionicos con los a.a
cidos.
Neutros: las cadenas laterales no llevan cargas positivas y negativas
FORMACIN DE ENLACE DISULFURO
Componentesimportantesdemuchasenzimasactividadbiolgica
Derivados de los aminocidos cidos
Hidrlisis de Arginina y catalizada por la enzima arginasa
FORMACIN DE LA UREA
(Lisina a.a homologo)
LOS AMINOCIDOS SON ANFLITOS
Un anftero es un compuesto que, dentro de su misma
estructura, tiene grupos cidos y bsicos y a la molcula
que tiene esta propiedad se le dice que es un anflito.
Los aminocidos son anflitos; el grupo carboxilo es un
cido, es decir, donador de protones y el amino es una
base, debido a que acepta protones.
Debido a que los aminocidos se comportan al mismo
tiempo como cido y como base, al pH de 7.4 se
encuentran como se presentan:
Un aminocido puede existir en varias formas inicas,
dependiendo del pH del medio en donde se encuentre
disuelto.
Esta propiedad se describe mejor utilizando la ecuacin de
Henderson Hasselbach.
Los aminocidos tienen al menos dos grupos disociables, el
amino y el carboxilo; pueden tener mas, si el grupo R tiene a
su vez grupos que se puedan ionizar. Para cada uno de
estos grupos existe un pK, el del carboxilo se le llamar PK
PKCOOH y PK NH2 al del amiamino.
Valores de pKCOOH, pKNH2 y pKR de algunos aminocidos.
PPTIDOS Y ENLACES PEPTDICOS
Diptidos
Oliopptidos
(Tetrapptido)
Polipptido
Todas las protenas son polipptidos de hay la
importancia del enlace peptdico
ENLACE PEPTDICO
Grupo Carboxilo terminal
o C-terminal
Grupo amino terminal N-terminal
Grupos ionizables en las cadenas
laterales
Polianfolitos
ESTRUCTURA DEL ENLACE PEPTIDICO
Puede considerarse un hbrido de dos formas
Son enlaces paralelos C-O; N-H, es decir no se produce un
giro alrededor del enlace C-N. Incluso cuando son
coplanares el grupo de atomos alrededor del enlace peptidico
puede darce en dos formas; Cis yTrans.
CADENA POLIPETDICA
El enlace peptidico es casi planar y esta favorecido por la
forma trans. La configuracin Cis puede interferir con los
grupos R sobre los C adyacentes, por lo tanto la
conformacin trans es mas estable.
ESTABILIDAD Y FORMACIN DEL ENLACE
PEPTIDICO
Inestabilidad termodinmica: Hidrlisis del enlace petidico
reaccinfavorecida reaccinlenta.
Enzimas proteoliticas o proteasas: fragmentan de manera
especificasitiosdeunionespeptidicas.
AcoplamientodelareaccinsintticaconlahidrlisisdeATP
Cada protena est formada por bloques de construccin denominados
aminocidos. Los a.a son molculas anfoteras; es decir, pueden actuar como
cidos o bases. Los a.a poseen varias funciones biolgicas importantes, adems
de su funcin primaria como componentes de las protenas.
Las a.a se clasifican de acuerdo con su capacidad para interaccionar con el agua.
Utilizando este criterio pueden distinguirse cuatro clases: apolares, polares,
cidos y bases.
La mayora de los a.a contienen un C asimtrico y en consecuencia tienen
enantiomeros L y D. En las protenas solo se encuentran enantimeros L.
La variedad de las cadenas laterales en los a.a permiten que las protenas gocen
de una gran versatilidad en cuanto a estructura.
Todas las protenas son polipptidos
Los polipptidos son polmeros formados por a.a unidos por enlaces peptidicos. El
orden de los a.a en el Polipptido se denomina secuencia de a.a. Los puentes
disulfuro, formados por la oxidacin de cistena, son elementos estructuras en
polipptidos y protenas.
El enlace peptidico es casi planar y esta favorecido por la forma trans.
El enlace peptidico es metaestable. Las protenas se hidrolizan en solucin
acuosa cuando esta presente un catalizador.
PROTENAS
DEL GEN A LA PRTENA
El cdigo
gentico
especifica los
tripletes de
RNA que
corresponden
a cacada
residuo de
aminocido
Estructura primaria de una protena
La enzima aminoacil-tRNA sintetasa reconoce
a un aminocido concreto a al RNAt que
transporta el anticodon correspondiente. La
enzima cataliza la formacin de un aminoacil
RNAt, acompaada por hidrlisis de una ATP
a AMP y Pirofosfato.
NIVELES DE ORGANIZACON ESTRUCTURAL
DE LAS PROTENAS
Las protenas son polmeros lineales de aminocidos
unidos entre s por medio de enlaces peptdicos. Sin
embargo, la secuancia lineal de los aminocidos
puede adoptar mltiples conformaciones en el
espacio.
Estructura primaria
Estructura secundaria
Estructura terciaria
Estructura cuaternaria
Estructura primaria
Secuancia de aminocidos especifica; los polipptidos
que tiene secuencias de aminocidos semejantes se
dice que son homlogos: trazadores de relaciones
genticas entre especies.
Las residuos de aminocidos que son esenciales para
la funcin de la molcula se denominan invariables.
Estructura secundaria
Estructura que adopta en el espacio. Existen ciertas
estructuras repetitivas encontradas en las protenas que
permiten clasificaras en dos tipos.
Hlice alfa
Lamina plegada betta
La alfa hlice es una estructura rgida que se forma cuando
una cadena poliptidica se retuerce en una conformacin
helicoidal a la derecha.
Se forman enlaces de H entre el grupo N-H de cada
aminocido y del grupo carboxilo del aminocido que se
encuantra a 4 reciduos mas adelante
Estructura secuandaria
Se forman cuando se alinean de lado dos o mas segmentos
de la cadena polipptidica.
Cada segmento se denomina una cadena beta
Estructura que se estabiliza por enlaces de H que se
forman entre los grupos N-H y carboxilo del esqueleto
polipptidico de las cadenas adyacentes.
Paralelas
Antiparalelas (mas estables; enlaces de H colineales).
Es la conformacin tridimencional nica que asume una
protena debido a las interacciones entre las cadenas
laterales de los aminocidos. La estructura terciaria se
estabiliza por las siguientes interacciones.
Interacciones hidrfobas
Electrostaticas
Enlaces de H
Enlaces covalentes (S-S)
El plegamiento terciario no es inmediato, perimero se
agrupan conjuntos de estructuras denominadas dominios
que luego se articulan para formar la estructura terciaria
definitiva. Este plegamiento est facilitado por uniones
denominadas puestes disulfuro, S-S que se establecen
entre los tomos de azufre del aminocido cisteina.
Estructura terciaria
Estructura cuaternaria
Estan formadas por varias cadenas polipeptdicas.
Procesos moleculares elevados. Cada
componente polipeptdico se denomina
subunidad.
Las subunidades se mantienen unidas por enlaces
covalentes y no covalentes.
The prealbumin dimer
Clasificacin de las protenas
De acuerdo a su forma en:
Fibrosas: son molculas largas en forma de
varilla que son insolubles en el agua (queratina;
piel, uas y pelo) con funciones protectoras.
Globulares; molculas esfricas hidrosolubles,
con funciones dinmicas. Enzimas,
inmunoglobulinas y protenas de transporte
(hemoglobina)
The structure of collagen fibers
Three-dimensional folding of the protein myoglobin
The distribution of hydrophilic and hydrophobic residues in globular
proteins.
Clasificacin de las protenas
De acuerdo a su composicin en;
Simples: aquellas que solo contienen aminocidos
(albumina srica y la queratina).
Conjugadas: protena simple con un grupo no proteico
prosteticohaloprotenas
Apoprotenas:carecen del grupo prostetico.
Glucoproteinas, lipoprotenas,metaloprotenas y fosfoprotenas.
Funcin de las protenas
Catalisis
Estructura (colageno)
Movimiento (actina, tubulina)
Defensa (Fibrinogeno y trombina, inmunoglobulinas)
Regulacin (hormonas, insulina y el glucagon)
Transporte (hemoglobina, trasferrina y transportadores de
glucosa).
Almacenamiento (ovoalbumina, caseina (almacen de
nitrogeno en mamferos).
Respuesta a agresiones (Exo y Endonucleasas)
Algunos mtodos para
purificar protenas.
Mtodo de maceracin (homogenado en bufer); en el homogenado
estn en solucin todos los compuestos que se encuentran en esta
forma en el citoplasma de la clula y suspendidos los organelos
intracelulares tales como mitocondrias, lisosomas o ncleos y
fragmentos de membranas.
Centrifugacion: Bajo estas condiciones, las partculas ms pesadas
se van al fondo del recipiente mas rpidamente que las menos
pesadas.
El siguiente paso es separar todas las protenas de otras molculas
existentes en la mezcla.
En la dilisis se usa una bolsa que tenga poros lo suficientemente
pequeos para impedir el paso de molculas grandes (protenas),
Otra forma de separar protenas con tamaos diferentes, es mediante la
filtracin en gel.

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