I.

Judul
ENZIM

II.

Tujuan
1. Untuk mengetahui pengaruh suhu terhadap aktivitas enzim.
2. Untuk membuktikan bahwa derajad keasaman (pH) mempengaruhi aktivitas enzim.
3. Untuk mengetahui pengaruh konsentrasi enzim terhadap perombakan suatu
substrat.
4. Untuk mengetahui pengaruh konsentrasi substrat terhadap aktivitas enzim.
5. Untuk membuktikan adanya pigmen-pigmen dalam empedu.
6. Untuk membuktikan adanya asam empedu dalam larutan empedu.

III.

Landasan Teori
Metabolisme adalah suatu reaksi kimia yang berlangsung dalam tubuh
makhluk hidup (reaksi biokimia). Pengertian ini mencakup dua hal yaitu katabolisme
dan anabolisme. Untuk berlangsungnya dua reaksi tersebut diperlukan suatu aktivator
yaitu enzim. Enzim adalah suatu biokatalisator, yaitu suatu bahan yang berfungsi
mempercepat reaksi kimia dalam tubuh makhluk hidup tetapi zat itu sendiri tidak ikut
bereaksi karena pada akhir reaksi terbentuk kembali. Suatu reaksi kimia yang
berlangsung dengan bantuan enzim memerlukan energi yang lebih rendah. Jadi enzim
juga berfungsi menurunkan energi aktivasi.
Enzim disintesis dalam bentuk calon enzim yang tidak aktif, kemudian
diaktifkan dalam lingkungan pada kondisi yang tepat. Bentuk enzim yang tidak aktif
ini disebut zimogen. Enzim tersusun atas dua bagian yang saling berpasangan. Jika
pasangan enzim ini di pisahkan maka akan berada dalam kondisi tidak aktif. Kedua
bagian itu di sebut Apoenzim dan Koenzim.

Apoenzim adalah bagian protein dari enzim, bersifat tidak tahan panas, dan
berfungsi menentukan kekhususan dari enzim.

Koenzim adalah ko-faktor yang berupa molekul organik kecil yang merupakan
bagian enzim yang tahan panas, mengandung ribose dan fosfat, serta larut
dalam air.
Enzim memiliki beberapa sifat khas, di antaranya selektif, spesifik, efisien,

sebagai biokatalisator, dan merupakan protein. (Sains, 2013)
1

Selektif, Enzim bersifat selektif karena hanya dapat bekerja pada substrat
tertentu. Namun, selain substratnya, enzim dapat juga berikatan dengan zat
penghambat (inhibitor). Hal ini akan dijelaskan lebih lanjut pada pembahasan
berikutnya.

Spesifik, Enzim bersifat spesifik karena enzim hanya dapat mengkatalisis
reaksi tertentu. Satu jenis enzim hanya bekerja untuk satu jenis reaksi.

Efesien, Dengan adanya enzim yang bersifat sebagai katalis, energi aktivasi
suatu reaksi dapat diturunkan. Hal tersebut memudahkan reaksi dan
menghemat energi yang dibutuhkan untuk memulai reaksi.

Katalisator, Oleh karena enzim bersifat sebagai katalis, enzim tidak akan
mengalami perubahan bentuk. Oleh karena itu, enzim dapat digunakanberkalikali tanpa mengalami kerusakan.

Seperti Protein, Oleh karena enzim terbuat dari protein, enzim dipengaruhi
oleh hal-hal yang berpengaruh terhadap protein. Enzim dapat dipengaruhi oleh
suhu, pH, dan adanya logam berat, sehingga enzim dapat mengalami
denaturasi (perubahan bentuk, struktur, dan sifat).

Kerja enzim dipengaruhi oleh factor lingkungan, sebagai berikut: (Diah, 2004)
 Suhu
Pada suhu yang lebih tinggi, kecepatan molekul substrat meningkat
sehingga pada saat pertumbukan dengan enzim, energy molekul substrat
berkurang. Hal ini memudahkan terikatnya molekul substrat pada sisi aktif
enzim. Aktivitas enzim meningkat dengan meningkatnya suhu sampai
pada titik tertentu.
 pH
Derajat kesaman (pH) juga mempengaruhi aktivitas enzim. Perubahan
kondisi asam dan basa di sekitar molekul enzim mempengaruhi bentuk tiga
dimensi enzim dan dapat menyebabkan denaturasi enzim. Setiap enzim
memiliki pH optimum. Sebagai contoh, pepsin (enzim yang berkerja di
dalam lambung) memiliki pH optimum sekitar 2 (sangat asam) sedangkan
amylase (enzim yang berkerja di mulut dan di usus halus) memiliki pH
optimum 7,5 (agak basa)
 activator dan inhibitor

2

activator merupakan molekul yang mempermudah ikatan antara enzim dan
substranya. Contoh activator adalah ion klorida yang berperan dalam
aktivitas amylase dalam saliva (ludah). Inhibitor adalah suatu molekul
yang menghambat ikatan enzim dan substratnya. Contoh inhibitor adalah
ion sianida. Ion sianida menutup sisi aktif enzim yang terlibat dalam
respirasi.
Denaturasi adalah rusaknya bentuk tiga dimensi enzim yang menyebabkan
enzim tidak dapat lagi berikatan dengan substratnya. Denaturasi menyebabkan
aktivitas pada enzim menurun atau hilang. Denaturasi umumnya bersifat irreversible
(tidak dapat kembali). Namun pada enzim-enzim yang langka seperti RNAase dapat
mengalami renatulasi setelah mengalami denaturasi. Renatulasi adalah kembalinya
bentuk enzim yang rusak ke bentuknya yang sebelum mengalami kerusakan.
Struktur enzim suatu enzim (holoenzim) tersusun atas bagian protein dan
bukan protein. Bagian protein disebut apoenzim, dan bagian non protein disebut
kofaktor. Kofaktor dapat berupa ion logam (Cu, Mg, K, Fe, Na), atau koenzim yang
berupa bahan organik, misalkan vitamin B (B1, B2). Sebagai suatu bahan yang
penting dalam metabolisme, enzim memiliki sifat-sebagai berikut: kerja enzim
bersifat spesifik/khusus, artinya bahwa satu enzim hanya dapat bekerja pada satu
substrat, enzim bekerja pada suhu tertentu, enzim berkerja pada derajat keasaman
(pH) tertentu, kerja enzim dapat bolak-balik, artinya selain dapat memecah substrat
juga dapat membentuk substrat dari penyusunnya.
Cara kerja enzim Enzim bekerja berdasar prinsip ‘kunci dan anak kunci’
(lock and key). Pada salah satu sisi enzim terdapat tempat aktif yang memiliki bentuk
yang dapat berpasangan tepat sama dengan bentuk permukaan substrat. Akibatnya
satu enzim hanya dapat digunakan untuk satu jenis substrat.

3

Molekul awal yang disebut substrat akan dipercepat perubahannya menjadi molekul lain yang disebut produk. Tt. Banyak obat dan racun adalah inihibitor enzim. Di luar suhu atau pH yang sesuai. sedangkan aktivator adalah yang meningkatkan aktivitas enzim. Kerja enzim dipengaruhi oleh beberapa faktor. Inhibitor adalah molekul yang menurunkan aktivitas enzim. Tiap enzim memerlukan suhu dan pH (tingkat keasaman) optimum yang berbeda-beda karena enzim adalah protein. sehingga percepatan reaksi kimia terjadi karena reaksi kimia dengan energi aktivasi lebih tinggi membutuhkan waktu lebih lama. Jenis produk yang akan dihasilkan bergantung pada suatu kondisi/zat. Enzim bekerja dengan cara bereaksi dengan molekul substrat untuk menghasilkan senyawa intermediat melalui suatu reaksi kimia organik yang membutuhkan energi aktivasi lebih rendah. keasaman. Hal ini akan menyebabkan enzim kehilangan fungsinya sama sekali. yang disebut promoter.Contoh enzim yang sering digunakan sebagai materi praktikum adalah enzim katalase. (anonim. Meskipun senyawa katalis dapat berubah pada reaksi awal. pada reaksi akhir molekul katalis akan kembali ke bentuk semula.) Dalam ilmu biologi. suhu. Semua proses biologis sel memerlukan enzim agar dapat berlangsung dengan cukup cepat dalam suatu arah lintasan metabolisme yang ditentukan oleh hormon sebagai promoter. yang artinya setiap jenis enzim hanya dapat bekerja pada satu macam senyawa atau reaksi kimia. Sebagai contoh. Enzim ini banyak terdapat pada organel peroksisom dan berfungsi memecah peroksida (H2O2) yang bersifat toksik menjadi H2O dan O2. yang dapat mengalami perubahan bentuk jika suhu dan keasaman berubah. Adapun macam-macam enzim yang dimaksud sebagai berikut: 4 . enzim-enzim tersebut dikelompokkan ke dalam 3 golongan yakni enzim karbohidrase. Kerja enzim juga dipengaruhi oleh molekul lain. Sebagian besar enzim bekerja secara khas. terutama adalah substrat. (Anonim. 2014) Enzim adalah biomolekul berupa protein yang berfungsi sebagai katalis (senyawa yang mempercepat proses reaksi tanpa habis bereaksi) dalam suatu reaksi kimia organik. enzim αamilase hanya dapat digunakan pada proses perombakan pati menjadi glukosa. Hal ini disebabkan perbedaan struktur kimia tiap enzim yang bersifat tetap. enzim Protease dan juga enzim esterase. kofaktor dan inhibitor. enzim tidak dapat bekerja secara optimal atau strukturnya akan mengalami kerusakan. Ketiga golongan enzim ini terdiri atas beberapa jenis enzim.

Enzim maltosa yang berfungsi mengurai maltosa menjadi senyawa glukosa. Enzim amylase yang berperan mengurai amilum atau polisakarida menjadi senyawa maltosa. Enzim pektinase yang berfungsi mengurai petin menjadi senyawa asam pektin. Enzim lipase. 5 . d. enzim berperan dalam mengurai senyawa peptide menjadi senyawa asam amino. Enzim laktosa yakni enzim yang berperan mengubah senyawa laktosa menjadi senyawa glukosa dan juga galaktosa. e. Enzim gelatinase. f. Enzim renin. 3. Enzim entrokinase yakni enzim yang berperan mengurai senyawa pepton menjadi senywa asam amino. berperan sebagai pengurai senyawa kasein dan juga susu. b. Golongan enzim protease Adapun macam-macam enzim yang masuk ke dalam golongan ini antara lain: a. f. b. berperan dalam mengurai suatu ester dan mendorong terjadinya pelepasan asam fosfor. c. berperan dalam mengurai senyawa gelatin.1. Golongan enzim esterase Macam-macam enzim yang masuk ke dalam golongan yang satu ini antara lain: a. b. d. e. Enzim selulose yang berperan mengurai selulosa atau polisakarida menjadi senyawa selabiosa atau disakarida. Enzim tripsin yakni enzim yang berperan mengurai pepton menjadi senyawa asam amino. Golongan enzim karbohidrase Golongan enzim ini terdiri atas beberapa jenis antara lain: a. Enzim fostatase. berperan dalam mengurai lemak menjadi senyawa gliserol dan juga asam lemak. yakni senyawa disakarida. Enzim peptidase. Enzim sukrosa yakni enzim yang berperan mengubai sukrosa menjadi senyawa glukosa dan juga fruktosa. c. Enzim pepsin yang berperan memecah senyawa protein menjadi senyawa asam amino. 2.

Sebagian besar enzim menjadi tidak aktif pada pemanasan sampai ± 60° C. Ada enzim yang mempunyai pH optimum yang sangat rendah. enzim mulai bekerja sebagian dan mencapai suhu maksimum pada suhu tertentu. namun enzim tidak dapat bekerja. Dengan demikian. Enzim dalam tubuh manusia mempunyai suhu optimum sekitar 37° C. 2006). Kenaikan suhu lingkungan akan meningkatkan energi kinetic enzim dan frekuensi tumbukan antara molekul enzim dan substrat. (Anonim. Kecepatan reaksi enzimatik mencapai puncaknya pada pH optimum. yang mempunyai pH optimum 2.0 kali lebih besar. enzim akan terdenaturasi. seperti pepsin. jumlah enzim yang aktif akan berkurang karena mengalami denaturasi. Bila suhu ditingkatkan terus. 2013) III. Pada suhu optimum. Jika dilakukan pengukuran aktivitas enzim pada beberapa macam pH yang berlainan. Menurut penelitian lanjutan.2013) III.Macam-macam enzim ini bisa dijumpai di seluruh tubuh manusia. karena terjadi denaturasi. maka enzim akan mengalami denaturasi sehingga aktivitas katalitinya terhenti. pada pH yang jauh di luar pH optimum. Selain itu pada keaadan ini baik 6 . Suhu rendah mendekati titik beku tidak merusak enzim. (Zeith. Kecepatan reaksi enzimatik mencapai puncaknya pada suhu optimum. Sebagian besar enzim memiliki suhu optimum 30oC sampai 40oC dan mengalami denaturasi secara irreversible pada pemanasan di atas suhu 60oC.1 hingga 3. Masingmasing enzim bekerja pada substrat tertentu baik itu yang bersifat asam maupun basa. sehingga enzim menjadi aktif. enzim ini berupa koloid yang tertebtuk dengan tujuan memperbesar aktifitasnya.1 Uji Pengaruh Suhu Terhadap Aktivitas Enzim pada suhu sangat rendah. kecepatan reaksi enzimatis berlangsung maksimal. (Estein. Bila suhu ditingkatkan terus. Dengan kenaikan suhu lingkungan. umumnya kenaikan suhu 10oC menyebabkan kecepatan reaksi enzimatis bertambah 1. Pada suhu dimana enzim masih aktif. aktivitas enzim dapat terhenti secara reversible.2 Uji Pengaruh pH Terhadap Aktivitas Enzim Enzim bekerja pada kisaran pH tertentu. Lisda. bisa disimpulkan bahwa enzim ini memiliki sisi yang aktif dimana ia mempunyai gugus R residu asam amino yang spesifik.

makin besar konsentrasi enzim makin tinggi pula kecepatan reaksi. 2013) Ada 2 alasan untuk menyelidiki pengaruh tingkat keasaman atau pH terhadap aktivitas emzim. dengan kata lain konsentrasi enzim berbanding lurus dengan kecepatan reaksi.3 Uji Pengaruh konsentrasi enzim terhadap enzim ` Kecepatan reaksi dipengaruhi oleh konsentrasi enzim. (Zeith. 2014) V (Laju Reaksi) [Enzim] 7 . III.enzim maupun substrat dapat mengalami perubahan muatan listrik yang mengakibatkan enzim tidak dapat berikatan dengan substrat. Kecepatan reaksi yang menggunakan katalis enzim salah satunya tergantung pada konsentrasi enzim tersebut. b) sebagai suatu protein enzim tidak berbeda dengan protein lainnya. Pada suatu konsentrasi substrat tertentu. rentangan pH yang diselidiki biasanya berkisar dalam rentangan yang tidak lebar dan bukan dalam rentangan antara pH 1 sampai 14. yaitu : a) sebagai produk makhluk hidup secara teori selalu ada kemungkinan dari pengaruh ph ini terhadap aktivitas biologis dari enzim ini. kecepatan reaksi bertambah dengan bertambahnya konsentrasi enzim. (Hilyaatul. Dalam mencari hubungan antara derajat keasaman dengan laju reaksi maksimum ini.

Dengan demikian akan mempermudah kerja lipase. Misalnya pada mesibiliverdin berwarna hijau-biri. D. Garam empedu merendahkan tegangan permukaan dan mempermudah daya mengemulsi lemak. Pada konsentrasi substrat rendah. pada batas konsentrasi tertentu. makin banyak substrat yang dapat berhubungan dengan enzim pada bagian aktif tersebut. Cairan empedu dibuat dalam hati dan disimpan dalam kantung empedu apabila tidak digunakan. Dengan demikian. Kantung empedu ini terdapat melekat pada hati. Penambahan substrat setelah kecepatan maksimum tidak berpengaruh lagi. Dengan konsentrasi enzim yang tetap. Lisda. sehingga jumlah hasil reaksinya pun tidak bertambah besar. maka pertambahan konsentrasi substrat akan menaikkan kecepatan reaksi. lebih lanjut garam empedu bereaksi dengan asam lemak menghasilkan senyawa kompleks yang lebih mudah larut dan mudah terabsiorpsi sebagai hasil proses lipolisis ( Tim Dosen. sebab telah melampaui titik jenuh enzim. dan hal ini menyebabkan makin besarnya kecepatan reaksi. bertambah besarnya konsentrasi substrat tidak menyebabkan bertambah besarnya konsentrasi kompleks enzim-substrat. pada suatu batas konsentrasi substrat tertentu. lesitin. 2006).ungu atau violet. pada mesobilirubun berwarna kuning.4 Uji Pengaruh konsentrasi substrat terhadap aktivitas enzim Pada konsentrasi enzim yang tetap. cholesterol dan garam-garam anorganik.III. (Estein.5 Uji Gmelin Empedu mengandung bermacam-macam pigmen. Bila konsentrasi substrat diperbesar. semua bagian aktif enzim telah dipenuhi oleh substrat atau telah jenuh dengan substrat. Garamgaram empedu berperan dalam absorpsi lemak dan vitamin-vitamin A. Akan tetapi. tidak terjadi kenaikan kecepatan reaksi walaupun konsentrasi substrat diperbesar. diantaranya garam empedu. Dalam empedu terdapat senyawa-senyawa yang penting. Pada waktu ada 8 . zat warna empedu. penambahan konsentrasi subtract akan menaikkan kecepatan reaksi enzimatis sampai mencapai kecepatan maksimum yang tetap. Oksidasi pigmen-pigmen empedu oleh oksidator kuat seperti HNO3 akan menghasilkan turunan senyawa yang bewarna. Akan tetapi.2010: 10 ). (Hilyaatul. 2014) III. konsentrasi kompleks enzim-substrat semakin besar. dan pada mesobilisianin berwarna biru. Pigmen empedu yang utama adalah biliverdin yang berwarna hijau dan bilirubin yang berwarna jingga atau kuning coklat. Dalam keadaan ini. E dan K yang larut dalam lemak. bagian aktif enzim hanya menampung sedikit substrat.

(Estein. 2004. Empedu tidak mengandung enzim pencernaan. yang bertindak sebagai deterjen dan membantu dalam pencernaan dan penyerapan lemak. Sebagai emulgator dalam proses pencernaan lemak dalam usus 2. duktus koledokus bersatu dengan duktus pankretikus membentuk ampula vateri sebelum bermuara ke usus halus. vitamin D dan K serta karoten 4. 2006). melalui saluran yang menyatu dengan saluran cairan pangkreas pada bagian akhir ( Anna.proses pencernaan makanan kantung empedu berkontraksi. suatu campuran zat penting yang disimpan dalam kantung empedu sampai diperlukan. kolesterol. Membantu obsorpsi asam-asam lemak. 1994: 244 ). Bagian terminal dari kledua saluran dan ampela dikelilingi oleh serabut otot sirkula. tetapi mengandung garam empedu. 33 ). dikenal sebagai sfingar oddi (Anonim. Asam empedu dengan furtural (dihasilkan dari dehidrasi karbohidrat oleh H2SO4 pekat) akan berkondensasi membentuk senyawa berwarna. 2010). Empedu yang disekresi secara terus menerus oleh hati masuk ke dalam saluran empedu yang kecil di hati. Pada banyak orang. Kandungan empedu merupakan kantong berbentuk seperti buah alpokat yang terletak tepat di bawah lobus kanan inti. P. Duktus hepatikus komunis bergabung dengan duktus sistikus membentuk duktus koledokus. empedu juga mengandung pigmen yang merupakan hasil sampingan perusakan sel darah merah dalam hati pigmen empedu ini dikeluarkan dari tubuh bersama-sama dengan fases ( Campbell. yang akan bersatu membentuk duktus hepatikus komunis. merupakan turunan senyawa aromatic kompleks. III. Saluran empedu yang kecil-kecil tersebut bersatu membentuk dua saluran yang lebih besar yang keluar dari permukaan bawah hati sebagai duktus hepatikus kanan dan kiri. beberapa fungsi asam empedu antara lain: 1.6 Uji Pettenkofer Di dalam empedu asam-asam empedu. dan mengeluarkan cairan empedu ke dalam duodenum. Sebagai perangsang aliran cairan empedu dari hati 9 . Dapat mengaktifkan lipase dalam cairan pancreas 3. Asam-asam empedu yang penting ialah asam kolat dan asam deoksi kolat. Lisda. Hati melakukan berbagai fungsi penting dalam tubuh termasuk produksi empedu. seperti asam kholt dan asam kenodioksikolat terutama sebagai garamnyam.

Enzim amylase c. Hati merupakan kedudukan utama bagi metabolisme asam-asam amino(Pagel. Pipet ukur e.2 Uji Pengaruh pH Terhadap Aktivitas Enzim Alat dan Bahan  Bahan: a. Gelas kimia d. Larutan amilum 2% b. Pereaksi benedict e. IV. Hati merupakan tempat terjadinya biosintesa prottrombin dan fibrinogen persyaratan yang mempengaruhi hati seperti hepatitis dan alkoholisme menahun dapat mempengaruhi proses pengumpalan.5. Tabung reaksi c. Larutan amilum 2% b. Menjaga agar kolesterol tetap larut dalam cairan empedu sebab bila perbandingan asam empedu dengan kolesterol rendah akan menyebabkan terjadinya endapan kolesterol (Anna. Termometer IV. Vitamin K diperlukan untuk biosintesa protrombin dan kekurangan terhadap vitamin yang larut dalam lemak ini dapat diperpanjang waktu pengumpalannya. pH = 1 d. 1994: 244). Alat pemanas b. P. 1997). David. Aquades pH = 7 10 . Penjepit tabung f. Larutan HCl 0. Alat dan Bahan IV.4%.1 Uji Pengaruh Suhu Terhadap Aktivitas Enzim Alat dan Bahan  Bahan : a. Es batu  Alat : a. Enzim amylase (saliva) c. Larutan iodium d.

e. Pipet ukur d.4 Uji Pengaruh konsentrasi substrat terhadap aktivitas enzim Alat dan Bahan   Bahan: a. Larutan benedict  Alat a.3 Uji Pengaruh konsentrasi enzim terhadap enzim Alat dan Bahan   Bahan: a. Alat pemanas b. Pereaksi benedict Alat : a. Larutan iodium g. Enzim amylase c. Tabung reaksi b. Pipet tetes IV. Pipet ukur c. Larutan NaCO2CO3 1% pH = 9 f. Larutan amilum 2% b. Larutan iodium d. Alat pemana IV. Gelas beker e. Enzim amilase c. Pereaksi benedict Alat : a. Pipet ukur 11 . Tabung reaksi c. Tabung reaksi b. Larutan iodium d. Larutan amilum 2% b.

Menambahkan 2 ml amilum pada setiap tabung reaksi.5 Uji Uji Gmelin Alat dan Bahan   Bahan: a. memasukan dalam penangas air mendidih. memasukan ke dalam gelas kimia yang berisi es. 4.6 Uji Pettenkofer Alat dan Bahan   V. Tabung 2. Gelas beker Prosedur Kerja V. Gelas beker IV. Pipet tetes b.5% Alat: a.IV. Larutan sukrosa 5% c. Tabung reaksi b. Tabung 1. 3. Tabung reaksi c. Larutan H2SO4 pekat Alat: a. Masing-masing isilah dengan enzim amylase (saliva) sebanyak 1ml.1 Uji Pengaruh Suhu Terhadap Aktivitas Enzim 1. Larutan empedu tidak ancer b. Larutan empedu tidak encer b. Menunggu masing-masing tabung pada suhu trtentu selama 15 menit 12 . 5. Mendiamkan tabung reaksi yang telah berisi saliva di selama 5 menit di suhu tertentu. menyimpan pada suhu kamar Tabung 3. Pipet tetes c. Bahan: a. Menyediakan 3 tabung reaksi yang bersih dan kering. Larutan iodium 0. Larutan HNO3 pekat c. 2.

Mencatat dan mengamati perubahan yang terjadi V. 8. Mencampurkan dengan baik. dan 6 ml. Menambahkan enzim amilase 1 ml ke dalam tiap tabung 3. Menyiapkan 4 tabung reaksi yang bersih. 2. kemudian isilah tabung pertama dengan 2 ml larutan HCl. 4 ml.2 Uji Pengaruh pH Terhadap Aktivitas Enzim 1.5 ml. 13 .4 Uji Pengaruh konsentrasi substrat terhadap aktivitas enzim 1. Menguji dengan pereaksi benedict. Menyiapkan 3 tabung reaksi yang bersih. 7.5%. V.5 Uji Gmelin 1. kemudian mengisi berturut-turut dengan larutan amilum 1 ml.0 ml.5 ml. 2 ml. 2. Menguji dengan larutan iodium dan pereksi benedict. dan 3 bertutur-turut isilah dengan enzim amylase : 0. Menguji dengan larutan iodium dan pereaksi benedict 5. Menambahkan larutan amilum 2 ml ke dalam tabung 3. kemudian biarkan selama 15 menit. Menambahkan 3 ml larutan amilum dan 1 ml enzim. kemudian pada tabung 1.3 Uji Pengaruh konsentrasi enzim terhadap enzim 1. dan 1. 1. Menyiapkan 2 tabung reaksi yang bersih dan kering. 4. Membagi larutan saliva tersebut untuk menguji dengan larutan iodium dan benedict.6. Menyediakan 3 tabung reaksi yang bersih. Mencatat dan mengamati perubahan yang terjadi V. tabung kedua dengan 2ml aquades dan tabung ketiga dengan 2ml Na2CO3. kemudian membiarkan selama 15 menit 4. 2. Mencampur larutan dalam tabung reaksi sampai homogen. Mencampurkan dengan baik. Menguji dengan larutan iodium. 3.2. Menguji dengan larutan iodium dan pereaksi benedict 5. V. kemudian isilah tabung pertama dengan 1 ml HNO3 pekat dan tabung kedua dengan 1 ml larutan iodium 0. kemudian membiarkan selama 15 menit 4.

1. Menambahkan 2 tetes larutan sukrosa 5%. Hasil dan pembahasan VI. Hasil Nomor tabung Suhu (oC) Perubahan Warna Uji Iodium Uji Benedict 1 0 Biru Biru muda 2 25 – 30 Biru muda Biru mendekati hijau 3 100 Biru pekat Biru 14 .2. Memperhatikan terbentuknya warna-warna pada bbatasan antara kedua cairan. menambahkan secara hati-hati 1 ml larutan empedu yang tidak encer pada setiap tabung.6 Uji Pettenkofer 1. Melalui dinding tabung yang dimiringkan.1 Uji VI. sehingga terbentuk 2 lapisan cairan. Melalui dinding tabung yang dimiringkan. sehingga kedua larutan tidak tercampur. V. VI. Memperhatikan terbentuknya cincin warna merah-violet pada perbatasan antara kedua lapisan.1. Memasukan 1 ml larutan empedu yang tidak encer kedalam tabung reaksi yang bersih dan kering. 4. menambahkan secara hati-hati 10 tetes H2SO4 pekat. 3. 3. 2.

2 Tabung reaksi yang di diamkan pada suhu 25oC. 15 . Tabung reaksi memperlihatkan warna biru muda saat menggunakan larutan Iodium pada uji Iodium.NO 1 HASIL KETERANGAN Tabung reaksi yang di diamkan pada suhu 0oC dengan menggunakan es batu sebagai bahan pendinginnya. Tabung reaksi memperlihatkan warna biru saat menggunakan larutan iodium pada uji iodium.

Tabung reaksi memperlihatkan warna biru pekat saat menggunakan larutan Iodium pada uji Iodium. 16 . 4 Tabung reaksi yang di diamkan pada suhu 0oC. Tabung reaksi memperlihatkan warna biru muda saat menggunakan pereaksi benedict pada uji benedict.3 Tabung reaksi yang di diamkan pada suhu 100oC.

5 Tabung reaksi yang di diamkan pada suhu 25oC. setelah ditambahkan larutan iodium berwarna biru.2 Pembahasan Pada percobaan ini. VI. Lalu setelah ditambahkan pereaksi 17 . Tabung reaksi memperlihatkan mendekati warna hijau biru saat menggunakan pereaksi benedict pada uji benedict. Tabung reaksi memperlihatkan warna biru saat menggunakan pereaksi benedict pada uji benedict. kita ingin mengetahui pengaruh suhu terhadap aktivitas enzim. Adapun hasil yang diperoleh ialah larutan amilum pada air es (suhu 0oC).1. 6 Tabung reaksi yang di diamkan pada suhu 100oC.

atau bisa juga karena ketidaktelitian pada saat pemipetan bahan sehingga kadarnya tidak mencukupi untuk mengakibatkan terjadinya reaksi membentuk endapan. semakin rendah suhu suatu reaksi kimia yang menggunakan katalis enzim. Setelah ditambahkan pereaksi Benedict akan berwarna biru muda dan tidak terdapat endapan. Peningkatan suhu akan meningkatkan laju reaksi (baik yang dikatalisis oleh enzim maupun yang tidak dikatalisis oleh enzim) dengan meningkatkan energi kinetik dan frekuensi tumbukan molekul-molekul yang bereaksi. Terjadinya denaturasi ditandai dengan terbentuknya endapan. pada suhu 100oC dan pada air mendidih membentuk endapan karena suhu tersebut merupakan suhu di mana suatu enzim telah mengalami denaturasi.2 Uji Pengaruh pH Terhadap Aktivitas Enzim VI. Suhu di mana enzim mengalami denaturasi ialah di atas suhu 60oC. maka kecepatan reaksinya pun berlangsung semakin lambat. Terjadinya ketidaksesuaian ini kemungkinan disebabkan karena bahan yang tersedia sudah tidak layak pakai atau mungkin enzim amilase yang merupakan saliva dari praktikan kurang berkualitas. dilihat dari hasil yang diperoleh saat praktikum. jika suhunya terus menerus dinaikkan. Menurut teori. Pada suhu kamar (25oC-30oC). Akan tetapi. larutan amilum menjadi berwarna biru pekat setelah ditambahkan larutan iodium.Benedict berubah warna menjadi biru muda.1 Hasil Nomor pH Tabung Perubahan Warna Uji Iodium Uji Benedict 1 HCL 1. larutan amilum menjadi warna biru muda setelah ditambahkan larutan iodium akan berubah menjadi warna biru mendekati hijau tanpa disertai endapan setelah ditambahkan pereaksi Benedict. akan terjadi denaturasi karena enzim yang merupakan protein sangat mudah mengalami pengrusakan struktur (denaturasi) dan salah satu faktor penyebabnya ialah suhu yang tinggi. Akan tetapi. VI.2. Seharusnya. ternyata terdapat ketidaksesuaian antara teori dengan hasil praktikum. Dalam penangas air yang bersuhu 100oC.0 Biru muda Biru muda 3 Na2CO3 bening Biru muda 18 .0 Biru pekat Biru muda 2 Aquades 7.

19 . Tabung reaksi yang terdapat enzim amilase yang di campurkan dengan aquades dan larutan iodium akan menghasilkan warna biru nuda.NO HASIL KETERANGAN Tabung reaksi yang terdapat enzim amilase yang di campurkan dengan HCL dan larutan iodium akan menghasilkan warna biru pekat. Tabung reaksi yang terdapat enzim amilase yang di campurkan dengan Na2CO3 dan larutan iodium akan menghasilkan warna bening.

Tabung reaksi yang terdapat enzim amilase yang di campurkan dengan aquades dan pereaksi benedict akan menghasilkan warna biru muda. 20 .Tabung reaksi yang terdapat enzim amilase yang di campurkan dengan HCL dan pereaksi benedict akan menghasilkan warna biru muda.

tinggi-rendahnya pH dapat mempengaruhi struktur ion pada enzim. dan pH tersebut dinamakan pH optimum. larutan amilum tetap bening setelah penambahan larutan iodium dan berubah menjadi biru muda.2. serta menyebabkan terjadinya proses denaturasi sehingga mengakibatkan menurunnya aktivitas enzim. Dari situ.Tabung reaksi yang terdapat enzim amilase yang di campurkan dengan Na2CO3 dan pereaksi benedict akan menghasilkan warna biru muda. Berdasarkan teori yang ada. Ada suatu pH tertentu yang menyebabkan kecepatan reaksi paling tinggi.2 Pembahasan Pada praktikum ini. Setiap enzim memiliki pH optimum yang berbeda-beda (sekitar 6-8). Pada keadaan netral (pH=7) dengan bahan aquades. setelah ditambahkan pereaksi Benedict akan memperlihatkan warna biru muda juga. larutan amilum tetap bening setelah penambahan larutan iodium dan berubah menjadi biru muda setelah penambahan pereaksi Benedict. setelah ditambahkan larutan iodium berubah warna menjadi biru pekat dan setelah ditambahkan pereaksi Benedict warnanya menjadi biru muda tanpa disertai endapan. 21 . VI. Larutan iodium di sini berfungsi menentukan jumlah miligram gula yang terbentuk dari beberapa reaksi yang menggunakan enzim amilase pada berbagai harga pH dan amilum sebagai substratnya. Pada keadaan basa (pH=9) dengan bahan larutan Na2CO3. Adapun hasil yang diperoleh pada praktikum ini ialah pada keadaan asam (pH=1) dengan bahan HCl pekat. dapat diketahui berapa pH optimumnya ditandai dengan perubahan warna larutan amilum menjadi biru (bereaksi positif). kita ingin membuktikan adanya pengaruh derajat keasaman (pH) terhadap aktivitas enzim.

VI.5 ml direaksikan dengan pereaksi benedict menghasilkan perubahan warna menjadi warna biru muda 22 .1 Hasil No.3.3 Uji Pengaruh konsentrasi enzim terhadap enzim VI. 1 Gambar Keterangan Amylase sebelum di uji iodium dan pereaksi benedict 2 Amylase sebanyak 0.

5 ml direaksikan dengan pereaksi benedict menghasilkan perubahan warna menjadi warna biru muda 5 Amylase sebanyak 0.0 ml direaksikan dengan pereaksi benedict menghasilkan perubahan warna menjadi warna biru muda 4 Amylase sebanyak 1.5 ml uji diuji iodium perubahan dengan menghasilkan warna menjadi warna biru tua 23 .3 Amylase sebanyak 1.

0 ml uji diuji iodium dengan menghasilkan perubahan warna menjadi warna hijau tua 7 Amylase sebanyak 1.5 ml uji diuji iodium dengan menghasilkan perubahan warna menjadi warna biru Tabel hasil percobaan No.0 ml Hijau tua Biru muda Amilum 2 ml Amilase 1.2 Pembahasan Dari hasil percobaan serta hasil praktikum berupa gambar diatas bahwa.5 ml kemudian diuji dengan uji iodium dan pereaksi benedict menghasilkan perubahan warna berturut – turut adalah biru tua dan biru muda 24 . subtract yang digunakan adalah amilum sebanyak 2 ml dicampurkan dengan enzim amylase sebanyak 0. Konsentrasi Substrat Konsentrasi Enzim 1 Amilum 2 ml 2 3 Perubahan Warna Uji Iodium Uji Benedict Amilase 0.5 ml Biru Biru muda VI.3.6 Amylase sebanyak 1.5 ml Biru tua Biru muda Amilum 2 ml Amilase 1.

0 ml kemudian kemudian diuji dengan uji iodium dan pereaksi benedict menghasilkan perubahan warna berturut – turut adalah hijau tua dan biru muda Kemudian pada percobaan yang ketiga yaitu amilum sebanyak 2 ml dicampurkan dengan enzim amylase sebanyak 1. kecepatan reaksi yang menggunakan katalis enzim salah satunya tergantung pada konsentrasi enzim tersebut.4. VI.4 Uji Pengaruh konsentrasi substrat terhadap aktivitas enzim VI. dapat diketahui bahwa aktivitas enzim maksimal pada konsentrasi enzim amilase 1. Pada suatu konsentrasi substrat tertentu. Hal ini ditandai dengan perubahan warna menjadi biru (tidak terlalu pekat atau terlalu tua) setelah diuji dengan uji iodium. Dari hasil yang diperoleh.5 ml kemudian kemudian diuji dengan uji iodium dan pereaksi benedict menghasilkan perubahan warna berturut – turut adalah biru tua dan biru muda Berdasarkan teori.Pada percobaan selanjutnya yaitu amilum sebanyak 2 ml dicampurkan dengan enzim amylase sebanyak 1.1 Hasil No. kecepatan reaksi bertambah dengan bertambahnya konsentrasi enzim.5 ml. 1 Gambar Keterangan Amilum sebanyak 1 ml di uji dengan iodium menghasilkan perubahan warna menjadi warna biru pekat 25 .

2 Amilum sebanyak 2 ml di uji dengan iodium menghasilkan perubahan warna menjadi warna bening 3 Amilum sebanyak 4 ml di uji dengan iodium menghasilkan perubahan warna menjadi warna biru pekat 4 Amilum sebanyak 6 ml di uji dengan iodium menghasilkan perubahan warna menjadi warna bening 26 .

5 Amilum sebanyak 1 ml direaksikan dengan pereaksi benedict perubahan menghasilkan warna menjadi warna biru 6 Amilum sebanyak 2 ml direaksikan dengan pereaksi benedict perubahan menghasilkan warna menjadi warna biru 7 Amilum sebanyak 4 ml direaksikan dengan pereaksi benedict perubahan menghasilkan warna menjadi warna bening 27 .

amilum 1 ml dan 2 ml berubah warna menjadi biru. Pada konsentrasi amilum 4 ml dan 6 ml setelah penambahan larutan iodium.2 Pembahasan Adapun hasil yang diperoleh dari percobaan ini ialah pada konsentrasi amilum 1 ml setelah penambahan larutan iodium. setelah ditambahkan larutan iodium. Sedangkan pada penambahan pereaksi Benedict.8 Amilum sebanyak 6 ml direaksikan dengan pereaksi benedict perubahan menghasilkan warna menjadi warna bening Tabel hasil percobaan Konsentrasi Perubahan Warna Enzim Uji Iodium Uji Benedict Amilum 1 ml Amilase 1 ml Biru pekat Biru 2 Amilum 2 ml Amilase 1 ml Bening Biru 3 Amilum 4 ml Amilase 1 ml Biru pekat Bening 4 Amilum 6 ml Amilase 1 ml Biru pekat Bening No. maka pertambahan konsentrasi substrat akan menaikkan kecepatan reaksi.4. dengan konsentrasi enzim yang tetap. pada batas konsentrasi tertentu. Menurut teori. Akan tetapi. mengalami perubahan menjadi bening. Konsentrasi Substrat 1 VI. amilum 4 ml dan 6 ml berubah warna menjadi bening. tidak terjadi kenaikan kecepatan reaksi walaupun konsentrasi 28 . mengalami perubahan warna menjadi biru pekat. Pada konsentrasi amilum 2 ml. mengalami perubahan warna menjadi biru pekat.

5. 29 . pada suatu batas konsentrasi substrat tertentu. konsentrasi kompleks enzim-substrat semakin besar. Dan pada amilum berkonsentrasi 2 ml sepertinya telah terjadi kejenuhan pada enzim karena perubahan warna yang ditunjukkan bukannya semakin terang.1 Hasil No 1 Hasil Keterangan Tabung reaksi yang telah berisi larutan HNO3 pekat Dan larutan iodium 0. dan hal ini menyebabkan makin besarnya kecepatan reaksi. bertambah besarnya konsentrasi substrat tidak menyebabkan bertambah besarnya konsentrasi kompleks enzim-substrat. VI.substrat diperbesar. Dalam keadaan ini. dapat diketahui bahwa aktivitas enzim maksimal dapat dicapai pada konsentrasi sampel substrat (amilum) 1 ml dan 2 ml karena setelah penambahan pereaksi Benedict.5 Uji Gmelin VI.5% tetapi belum ditetesi empedu. Bila konsentrasi substrat diperbesar. justru semakin muda. makin banyak substrat yang dapat berhubungan dengan enzim pada bagian aktif tersebut. Pada konsentrasi substrat rendah. semua bagian aktif enzim telah dipenuhi oleh substrat atau telah jenuh dengan substrat. sehingga jumlah hasil reaksinya pun tidak bertambah besar. Dari hasil yang diperoleh. Dengan demikian. bagian aktif enzim hanya menampung sedikit substrat. Akan tetapi. terjadi perubahan warna yang sangat mencolok yakni menjadi biru.

2 Pembahasan Dari praktikum yang telah kita lakukan kami mendapatkan hasil pada tabung pertama yaitu campuran laruta empedu yang tidak encer dengan Larutan HNO3 pekat mendapatkan hasil berwarna hijau kebiruan. ungu. Zat warna empedu berasal dari pemecahan hemoglobin pada butir sel darah merah.2 Tabung reaksi yang telah berisi larutan HNO3 pekat Dan larutan iodium 0.ungu) dan biliverdin(hijau). kuning. Banyaknya HNO3 pekat yang dimasukkan kedalam tabung reaksi diusahakan sama banyak dengan jumlah empedu sehingga cairan empedu berada pada bagian atas (hijau) dan bagian bawah larutan HNO3. Hijau tua kuning VI. setelah digoyangkan menghasilkan larutan yang berwarna hijau kebiruan. ungu. Tabel hasil percobaan Bahan Tabung 1 Tabung 2 Larutan empedu tidak encer 1 ml 1 ml Larutan HNO3 pekat 1 ml - Larutan iodium 5% - 1 ml Hasil: perhatikan warna yang Hijau terbentuk antara kedua lapisan kebiruan. Test gmelin empedu berdasarkan atas reaksi asam nitrat dengan zat warna 30 . sedangkan pada tabung kedua yaitu campuran larutan empedu yang tidak encer dengan larutan iodium 5% mendapatkan hasil berupa larutan berwarna hijau tua.5% setelah ditetesi empedu. ungu. Beberapa zat warna itu adalah bilirubin (kuning. Tujuan dari penambahan HNO3 agar terjadi oksidasi zat warna empedu.5. kuning.

dan memperbaiki kerusakan hati akibat alcohol.6 Uji Pettenkofer VI.6. VI. 2 Larutan empedu setelah ditambahkan larutan sukrosa 5%.menghasilkan serangkaian hasil oksida.1 Hasil No 1 Hasil Keterangan Larutan empedu murni tanpa diencerkan. 31 . mencegah kelelahan otot. Fungsi dari zat warna ini adalah menurungkan kadar gula darah.

2 Pembahasan Pada praktikum ini kami mendapatkan hasil bahwa Larutan empedu setelah ditambahkan larutan sukrosa 5% berwarna kecoklatan. dan paling bawah berwarna bening.3 Larutan empedu setelah ditambahkan dengan H2SO4 1 pekat. 2.6. Pada iji ini akan 32 . Coklat. Terdapat lapisan logam. sedangkan pada bidang batas cairan empedu dihasilakan cincin. Merah Kehitaman. kemudian keemasan. terdapat lapisan logam yaitu lapisan palin gatas berwarna coklat. Terdapat lapisan logam. 4. Asam empedu dengan furfural (dihasilkan dari dehidrasi karbohidrat oleh asam sulfat pekat) akan berkondensasi membentuk senyawa kompleks berwarna. 4 Tabel hasil percobaan Bahan Tabung 1 Larutan empedu yang tidak diencerkan 1 ml Larutan sukrosa 5% 2 tetes Larutan H2SO4 pekat 10 tetes Hasil: cincin warna merah violet (+/-) (+) ada cincin. hal ini disebabkan karena asam empedu dengan furfural akan membentuk cincin berwarna pada bidang batas cairan. Keemasan. Uji ini dilakukan dengan mencampurkan empedu dengan larutan sukrosa yang berfungsi untuk meningkatkan tegangan permukaan. 3 3. Bening. VI. sedangkan Larutan empedu setelah ditambahkan dengan H2SO4 pekat. merah kehitaman. 2 1.

Akan tetapi. jika suhunya terus menerus dinaikkan. Kesimpulan VII. semakin rendah suhu suatu reaksi kimia yang menggunakan katalis enzim. Hal ini ditandai dengan perubahan warna menjadi biru (tidak terlalu pekat atau terlalu tua) setelah diuji dengan uji iodium.1 Uji Pengaruh Suhu Terhadap Aktivitas Enzim Menurut teori. kecepatan reaksi yang menggunakan katalis enzim salah satunya tergantung pada konsentrasi enzim tersebut. larutan amilum tetap bening setelah penambahan larutan iodium dan berubah menjadi biru muda setelah penambahan pereaksi Benedict.menghasilkan hasil positif apabila terbentuk cincin pada perbatasan antara kedua lapisan ditengah ada cincin. setelah ditambahkan pereaksi Benedict akan memperlihatkan warna biru muda juga.3 Uji Pengaruh konsentrasi enzim terhadap enzim Berdasarkan teori. dapat diketahui bahwa aktivitas enzim maksimal pada konsentrasi enzim amilase 1. akan terjadi denaturasi karena enzim yang merupakan protein sangat mudah mengalami pengrusakan struktur (denaturasi) dan salah satu faktor penyebabnya ialah suhu yang tinggi. Akan tetapi.2 Uji Pengaruh pH Terhadap Aktivitas Enzim pada keadaan asam (pH=1) dengan bahan HCl pekat. VII. setelah ditambahkan larutan iodium berubah warna menjadi biru pekat dan setelah ditambahkan pereaksi Benedict warnanya menjadi biru muda tanpa disertai endapan.5 ml. Pada keadaan netral (pH=7) dengan bahan aquades. VII. Dari hasil yang diperoleh. kecepatan reaksi bertambah dengan bertambahnya konsentrasi enzim. pada batas konsentrasi tertentu. Pada suatu konsentrasi substrat tertentu. maka kecepatan reaksinya pun berlangsung semakin lambat. Pada keadaan basa (pH=9) dengan bahan larutan Na2CO3. Peningkatan suhu akan meningkatkan laju reaksi (baik yang dikatalisis oleh enzim maupun yang tidak dikatalisis oleh enzim) dengan meningkatkan energi kinetik dan frekuensi tumbukan molekul-molekul yang bereaksi. maka pertambahan konsentrasi substrat akan menaikkan kecepatan reaksi. tidak 33 .4 Uji Pengaruh konsentrasi substrat terhadap aktivitas enzim Dengan konsentrasi enzim yang tetap. larutan amilum tetap bening setelah penambahan larutan iodium dan berubah menjadi biru muda. VII. VII.

com/2010/06/mengatasi batu- empedu-dengan-ramuan-html/.2010. Bila konsentrasi substrat diperbesar. serta hasil oksidasi dari pigmen-pigmen empedu akan membentuk bermacam-macam warna. Anonim. VII. Empedu. Asam empedu dengan furfural (dihasilkan dari dehidrasi karbohidrat oleh asam sulfat pekat) akan berkondensasi membentuk senyawa kompleks berwarna. bagian aktif enzim hanya menampung sedikit substrat. Choirul Muslim.terjadi kenaikan kecepatan reaksi walaupun konsentrasi substrat diperbesar. mencegah kelelahan otot. Biologi 3. dan memperbaiki kerusakan hati akibat alcohol.5 Uji Gmelin Dari praktikum yang telah kami lakukan dapat disimpulkan bahwa pigmenpigmen empedu sebagian besar berasal dari penghancuran eritrosit yang pigmen utama dan terbanyak berasal dari bilirubin dan biliferdin. Pada uji ini akan menghasilkan hasil positif apabila terbentuk cincin pada perbatasan antara kedua lapisan ditengah ada cincin. Jakarta: Erlangga Auliyaa.com/keperawatan/ cholelithiasis/.blogspot. makin banyak substrat yang dapat berhubungan dengan enzim pada bagian aktif tersebut. Fungsi dari zat warna ini adalah menurungkan kadar gula darah.2010. http://hanaaaoo. Manfaat Empedu. Daftar Pustaka Aryulina. Syalfinaf Manaf.blogspot. Endang Widi Winarni.Laboratorium Biokimia 2013. Diakses pada tanggal 26 Oktober 2014. Tujuan dari penambahan HNO3 pada praktikum ini adalah agar terjadi oksidasi zat warna empedu. VII. Hilyaatul.html. Diakses pada tanggal 26 Oktober 2014. VIII. 2014.6 Uji Pettenkofer Uji ini dilakukan dengan mencampurkan empedu dengan larutan sukrosa yang berfungsi untuk meningkatkan tegangan permukaan. Pada konsentrasi substrat rendah.com/2014/03/enzim-laboratorium-biokimia-2013. http://mypotik.wordpress. 34 . diakses pada tanggal 27 Oktober 2014 Anonim.. http://oknurse. Enzim . Diah.

Penuntun Praktikum Biokimia. Jakarta: Erlangga Poedjiadi.com/2012/05/empedu-laporan.1994.html. 2013. Jakarta: Erlangga Chemustry. Penuntun Praktikum Biokimia. Rizka.2010. Makassar: FMIPA UNM 35 .com/2013/07/c. Diakses pada tanggal 26 Oktober 2014. Andi Offset. 2013. Prinsip-Prinsip Biokimia.html. 2006 Fitryani. Diakses pada tanggal 26 Oktober 2014. Lisda Nursanti. Empedu.S David. Zeith. Jakarta: UI-Press Sains Mini. Anonim.wikipedia.com/2012/01/percobaan-empedu. Percobaan Empedu. Pengaruh Suhu.Anna. Diakses pada tanggal 26 Oktober 2014. http://biologi-indonesia. http://biologimediacentre. http://berburudggema. Enzim. Diakses pada tanggal 26 Oktober 2014. Enzim. 2013.html. Ph.2004.Anonim. Biologi Edisi Ke-3 Jilid 5. 2013.com/2013/05/mengenal-macam-macam-enizmserta. Pogel.blogspot. CV. Tim Dosen.blogspot. 2012. diakses 25 Oktober 2014 Shiffter. 2012. http://id. 2014.blogspot.html.org/wiki/Enzim. http://kelasbiologiku. Mengenal macam-macam enzim serta fungsinya. Yogyakarta. diakses 28 Oktober 2014.1997.blogspot.com/2013/09/penjelasan-tentang-enzim. Penjelasan Tentang Enzim.html.blogspot. Diakses pada tanggal 26 Oktober 2014. http://themaczmanchemistry. http://laporanakhirpraktikum. Dasar-Dasar Biokimia. Campbell. Anonim.com/enzim/. Konsentrasi Enzim Terhadap Kecepatan Reaksi Enzimatik. Estien Yazid.

Related Interests