Professional Documents
Culture Documents
Judul
ENZIM
II.
Tujuan
1. Untuk mengetahui pengaruh suhu terhadap aktivitas enzim.
2. Untuk membuktikan bahwa derajad keasaman (pH) mempengaruhi aktivitas enzim.
3. Untuk mengetahui pengaruh konsentrasi enzim terhadap perombakan suatu
substrat.
4. Untuk mengetahui pengaruh konsentrasi substrat terhadap aktivitas enzim.
5. Untuk membuktikan adanya pigmen-pigmen dalam empedu.
6. Untuk membuktikan adanya asam empedu dalam larutan empedu.
III.
Landasan Teori
Metabolisme adalah suatu reaksi kimia yang berlangsung dalam tubuh
makhluk hidup (reaksi biokimia). Pengertian ini mencakup dua hal yaitu katabolisme
dan anabolisme. Untuk berlangsungnya dua reaksi tersebut diperlukan suatu aktivator
yaitu enzim. Enzim adalah suatu biokatalisator, yaitu suatu bahan yang berfungsi
mempercepat reaksi kimia dalam tubuh makhluk hidup tetapi zat itu sendiri tidak ikut
bereaksi karena pada akhir reaksi terbentuk kembali. Suatu reaksi kimia yang
berlangsung dengan bantuan enzim memerlukan energi yang lebih rendah. Jadi enzim
juga berfungsi menurunkan energi aktivasi.
Enzim disintesis dalam bentuk calon enzim yang tidak aktif, kemudian
diaktifkan dalam lingkungan pada kondisi yang tepat. Bentuk enzim yang tidak aktif
ini disebut zimogen. Enzim tersusun atas dua bagian yang saling berpasangan. Jika
pasangan enzim ini di pisahkan maka akan berada dalam kondisi tidak aktif. Kedua
bagian itu di sebut Apoenzim dan Koenzim.
Apoenzim adalah bagian protein dari enzim, bersifat tidak tahan panas, dan
berfungsi menentukan kekhususan dari enzim.
Koenzim adalah ko-faktor yang berupa molekul organik kecil yang merupakan
bagian enzim yang tahan panas, mengandung ribose dan fosfat, serta larut
dalam air.
Enzim memiliki beberapa sifat khas, di antaranya selektif, spesifik, efisien,
Selektif, Enzim bersifat selektif karena hanya dapat bekerja pada substrat
tertentu. Namun, selain substratnya, enzim dapat juga berikatan dengan zat
penghambat (inhibitor). Hal ini akan dijelaskan lebih lanjut pada pembahasan
berikutnya.
Efesien, Dengan adanya enzim yang bersifat sebagai katalis, energi aktivasi
suatu reaksi dapat diturunkan. Hal tersebut memudahkan reaksi dan
menghemat energi yang dibutuhkan untuk memulai reaksi.
Katalisator, Oleh karena enzim bersifat sebagai katalis, enzim tidak akan
mengalami perubahan bentuk. Oleh karena itu, enzim dapat digunakanberkalikali tanpa mengalami kerusakan.
Seperti Protein, Oleh karena enzim terbuat dari protein, enzim dipengaruhi
oleh hal-hal yang berpengaruh terhadap protein. Enzim dapat dipengaruhi oleh
suhu, pH, dan adanya logam berat, sehingga enzim dapat mengalami
denaturasi (perubahan bentuk, struktur, dan sifat).
Kerja enzim dipengaruhi oleh factor lingkungan, sebagai berikut: (Diah, 2004)
Suhu
Pada suhu yang lebih tinggi, kecepatan molekul substrat meningkat
sehingga pada saat pertumbukan dengan enzim, energy molekul substrat
berkurang. Hal ini memudahkan terikatnya molekul substrat pada sisi aktif
enzim. Aktivitas enzim meningkat dengan meningkatnya suhu sampai
pada titik tertentu.
pH
Derajat kesaman (pH) juga mempengaruhi aktivitas enzim. Perubahan
kondisi asam dan basa di sekitar molekul enzim mempengaruhi bentuk tiga
dimensi enzim dan dapat menyebabkan denaturasi enzim. Setiap enzim
memiliki pH optimum. Sebagai contoh, pepsin (enzim yang berkerja di
dalam lambung) memiliki pH optimum sekitar 2 (sangat asam) sedangkan
amylase (enzim yang berkerja di mulut dan di usus halus) memiliki pH
optimum 7,5 (agak basa)
activator dan inhibitor
Contoh enzim yang sering digunakan sebagai materi praktikum adalah enzim
katalase. Enzim ini banyak terdapat pada organel peroksisom dan berfungsi memecah
peroksida (H2O2) yang bersifat toksik menjadi H2O dan O2. (Anonim, 2014)
Enzim adalah biomolekul berupa protein yang berfungsi sebagai katalis
(senyawa yang mempercepat proses reaksi tanpa habis bereaksi) dalam suatu reaksi
kimia organik. Molekul awal yang disebut substrat akan dipercepat perubahannya
menjadi molekul lain yang disebut produk. Jenis produk yang akan dihasilkan
bergantung pada suatu kondisi/zat, yang disebut promoter. Semua proses biologis sel
memerlukan enzim agar dapat berlangsung dengan cukup cepat dalam suatu arah
lintasan metabolisme yang ditentukan oleh hormon sebagai promoter. Enzim bekerja
dengan cara bereaksi dengan molekul substrat untuk menghasilkan senyawa
intermediat melalui suatu reaksi kimia organik yang membutuhkan energi aktivasi
lebih rendah, sehingga percepatan reaksi kimia terjadi karena reaksi kimia dengan
energi aktivasi lebih tinggi membutuhkan waktu lebih lama. Meskipun senyawa
katalis dapat berubah pada reaksi awal, pada reaksi akhir molekul katalis akan
kembali ke bentuk semula.
Sebagian besar enzim bekerja secara khas, yang artinya setiap jenis enzim
hanya dapat bekerja pada satu macam senyawa atau reaksi kimia. Hal ini disebabkan
perbedaan struktur kimia tiap enzim yang bersifat tetap. Sebagai contoh, enzim amilase hanya dapat digunakan pada proses perombakan pati menjadi glukosa. Kerja
enzim dipengaruhi oleh beberapa faktor, terutama adalah substrat, suhu, keasaman,
kofaktor dan inhibitor. Tiap enzim memerlukan suhu dan pH (tingkat keasaman)
optimum yang berbeda-beda karena enzim adalah protein, yang dapat mengalami
perubahan bentuk jika suhu dan keasaman berubah. Di luar suhu atau pH yang sesuai,
enzim tidak dapat bekerja secara optimal atau strukturnya akan mengalami kerusakan.
Hal ini akan menyebabkan enzim kehilangan fungsinya sama sekali. Kerja enzim juga
dipengaruhi oleh molekul lain. Inhibitor adalah molekul yang menurunkan aktivitas
enzim, sedangkan aktivator adalah yang meningkatkan aktivitas enzim. Banyak obat
dan racun adalah inihibitor enzim. (anonim, Tt.)
Dalam ilmu biologi, enzim-enzim tersebut dikelompokkan ke dalam 3
golongan yakni enzim karbohidrase, enzim Protease dan juga enzim esterase. Ketiga
golongan enzim ini terdiri atas beberapa jenis enzim. Adapun macam-macam enzim
yang dimaksud sebagai berikut:
b.
c.
d.
e.
f.
b.
c.
d.
e.
Enzim renin, berperan sebagai pengurai senyawa kasein dan juga susu.
f.
b.
Macam-macam enzim ini bisa dijumpai di seluruh tubuh manusia. Masingmasing enzim bekerja pada substrat tertentu baik itu yang bersifat asam maupun basa.
Dengan demikian, bisa disimpulkan bahwa enzim ini memiliki sisi yang aktif dimana
ia mempunyai gugus R residu asam amino yang spesifik. Menurut penelitian lanjutan,
enzim ini berupa koloid yang tertebtuk dengan tujuan memperbesar aktifitasnya.
(Anonim,2013)
yang
enzim makin tinggi pula kecepatan reaksi, dengan kata lain konsentrasi enzim
berbanding lurus dengan kecepatan reaksi. Kecepatan reaksi yang menggunakan
katalis enzim salah satunya tergantung pada konsentrasi enzim tersebut. Pada suatu
konsentrasi substrat tertentu, kecepatan reaksi bertambah dengan bertambahnya
konsentrasi enzim. (Hilyaatul, 2014)
V (Laju Reaksi)
[Enzim]
2.
3.
4.
5.
Menjaga agar kolesterol tetap larut dalam cairan empedu sebab bila
perbandingan asam empedu dengan kolesterol rendah akan menyebabkan
terjadinya endapan kolesterol (Anna, P. 1994: 244).
IV.
Bahan :
a. Larutan amilum 2%
b. Enzim amylase (saliva)
c. Larutan iodium
d. Pereaksi benedict
e. Es batu
Alat :
a. Alat pemanas
b. Tabung reaksi
c. Gelas kimia
d. Pipet ukur
e. Penjepit tabung
f. Termometer
Bahan:
a. Larutan amilum 2%
b. Enzim amylase
c. Larutan HCl 0,4%, pH = 1
d. Aquades pH = 7
10
e. Larutan NaCO2CO3 1% pH = 9
f. Larutan iodium
g. Larutan benedict
Alat
a. Tabung reaksi
b. Pipet ukur
c. Alat pemana
Bahan:
a.
Larutan amilum 2%
b.
Enzim amylase
c.
Larutan iodium
d.
Pereaksi benedict
Alat :
a.
Alat pemanas
b.
Tabung reaksi
c.
Pipet ukur
d.
Gelas beker
e.
Pipet tetes
Bahan:
a.
Larutan amilum 2%
b.
Enzim amilase
c.
Larutan iodium
d.
Pereaksi benedict
Alat :
a.
Tabung reaksi
b.
Pipet ukur
11
Bahan:
a.
b.
c.
Alat:
a.
Tabung reaksi
b.
Pipet tetes
c.
Gelas beker
V.
Bahan:
a.
b.
Larutan sukrosa 5%
c.
Alat:
a.
Pipet tetes
b.
Tabung reaksi
c.
Gelas beker
Prosedur Kerja
V.1 Uji Pengaruh Suhu Terhadap Aktivitas Enzim
1. Menyediakan 3 tabung reaksi yang bersih dan kering. Masing-masing isilah
dengan enzim amylase (saliva) sebanyak 1ml.
2. Mendiamkan tabung reaksi yang telah berisi saliva di selama 5 menit di suhu
tertentu.
3. Menambahkan 2 ml amilum pada setiap tabung reaksi.
4. Tabung 1, memasukan ke dalam gelas kimia yang berisi es.
Tabung 2, menyimpan pada suhu kamar
Tabung 3, memasukan dalam penangas air mendidih.
5. Menunggu masing-masing tabung pada suhu trtentu selama 15 menit
12
6. Membagi larutan saliva tersebut untuk menguji dengan larutan iodium dan
benedict.
7. Menguji dengan larutan iodium.
8. Menguji dengan pereaksi benedict.
Menyiapkan 3 tabung reaksi yang bersih, kemudian pada tabung 1,2, dan 3
bertutur-turut isilah dengan enzim amylase : 0,5 ml, 1,0 ml, dan 1,5 ml.
2.
3.
4.
5.
2.
3.
4.
5.
Menyiapkan 2 tabung reaksi yang bersih dan kering, kemudian isilah tabung
pertama dengan 1 ml HNO3 pekat dan tabung kedua dengan 1 ml larutan
iodium 0,5%.
13
2.
3.
VI.
Suhu (oC)
Perubahan Warna
Uji Iodium
Uji Benedict
Biru
Biru muda
25 30
Biru muda
100
Biru pekat
Biru
14
NO
1
HASIL
KETERANGAN
Tabung reaksi yang di diamkan
pada
suhu
0oC
dengan
pendinginnya.
Tabung
15
menggunakan
pereaksi
16
warna
hijau
biru
saat
VI.1.2 Pembahasan
Pada percobaan ini, kita ingin mengetahui pengaruh suhu terhadap aktivitas
enzim. Adapun hasil yang diperoleh ialah larutan amilum pada air es (suhu 0oC),
setelah ditambahkan larutan iodium berwarna biru. Lalu setelah ditambahkan pereaksi
17
Benedict berubah warna menjadi biru muda. Pada suhu kamar (25oC-30oC), larutan
amilum menjadi warna biru muda setelah ditambahkan larutan iodium akan berubah
menjadi warna biru mendekati hijau tanpa disertai endapan setelah ditambahkan
pereaksi Benedict. Dalam penangas air yang bersuhu 100oC, larutan amilum menjadi
berwarna biru pekat setelah ditambahkan larutan iodium. Setelah ditambahkan
pereaksi Benedict akan berwarna biru muda dan tidak terdapat endapan.
Menurut teori, semakin rendah suhu suatu reaksi kimia yang menggunakan
katalis enzim, maka kecepatan reaksinya pun berlangsung semakin lambat.
Peningkatan suhu akan meningkatkan laju reaksi (baik yang dikatalisis oleh enzim
maupun yang tidak dikatalisis oleh enzim) dengan meningkatkan energi kinetik dan
frekuensi tumbukan molekul-molekul yang bereaksi. Akan tetapi, jika suhunya terus
menerus dinaikkan, akan terjadi denaturasi karena enzim yang merupakan protein
sangat mudah mengalami pengrusakan struktur (denaturasi) dan salah satu faktor
penyebabnya ialah suhu yang tinggi. Suhu di mana enzim mengalami denaturasi ialah
di atas suhu 60oC. Terjadinya denaturasi ditandai dengan terbentuknya endapan. Akan
tetapi, dilihat dari hasil yang diperoleh saat praktikum, ternyata terdapat
ketidaksesuaian antara teori dengan hasil praktikum. Seharusnya, pada suhu 100oC
dan pada air mendidih membentuk endapan karena suhu tersebut merupakan suhu di
mana suatu enzim telah mengalami denaturasi. Terjadinya ketidaksesuaian ini
kemungkinan disebabkan karena bahan yang tersedia sudah tidak layak pakai atau
mungkin enzim amilase yang merupakan saliva dari praktikan kurang berkualitas,
atau bisa juga karena ketidaktelitian pada saat pemipetan bahan sehingga kadarnya
tidak mencukupi untuk mengakibatkan terjadinya reaksi membentuk endapan.
pH
Tabung
Perubahan Warna
Uji Iodium
Uji Benedict
HCL 1,0
Biru pekat
Biru muda
Aquades 7,0
Biru muda
Biru muda
Na2CO3
bening
Biru muda
18
NO
HASIL
KETERANGAN
Tabung reaksi yang
terdapat enzim
amilase yang di
campurkan dengan
HCL dan larutan
iodium akan
menghasilkan warna
biru pekat.
19
20
VI.2.2 Pembahasan
Pada praktikum ini, kita ingin membuktikan adanya pengaruh derajat
keasaman (pH) terhadap aktivitas enzim. Adapun hasil yang diperoleh pada
praktikum ini ialah pada keadaan asam (pH=1) dengan bahan HCl pekat, setelah
ditambahkan larutan iodium berubah warna menjadi biru pekat dan setelah
ditambahkan pereaksi Benedict warnanya menjadi biru muda tanpa disertai endapan.
Pada keadaan netral (pH=7) dengan bahan aquades, larutan amilum tetap bening
setelah penambahan larutan iodium dan berubah menjadi biru muda. setelah
ditambahkan pereaksi Benedict akan memperlihatkan warna biru muda juga. Pada
keadaan basa (pH=9) dengan bahan larutan Na2CO3, larutan amilum tetap bening
setelah penambahan larutan iodium dan berubah menjadi biru muda setelah
penambahan pereaksi Benedict.
Berdasarkan teori yang ada, tinggi-rendahnya pH dapat mempengaruhi struktur
ion pada enzim, serta menyebabkan terjadinya proses denaturasi sehingga
mengakibatkan menurunnya aktivitas enzim. Ada suatu pH tertentu yang
menyebabkan kecepatan reaksi paling tinggi, dan pH tersebut dinamakan pH optimum.
Setiap enzim memiliki pH optimum yang berbeda-beda (sekitar 6-8). Larutan iodium
di sini berfungsi menentukan jumlah miligram gula yang terbentuk dari beberapa
reaksi yang menggunakan enzim amilase pada berbagai harga pH dan amilum sebagai
substratnya. Dari situ, dapat diketahui berapa pH optimumnya ditandai dengan
perubahan warna larutan amilum menjadi biru (bereaksi positif).
21
Gambar
Keterangan
Amylase sebelum di uji
iodium
dan
pereaksi
benedict
22
Amylase sebanyak
0,5
ml
uji
diuji
iodium
perubahan
dengan
menghasilkan
warna
23
Amylase sebanyak
1,0
ml
uji
diuji
iodium
dengan
menghasilkan
perubahan
warna
Amylase sebanyak
1,5
ml
uji
diuji
iodium
dengan
menghasilkan
perubahan
warna
Konsentrasi Enzim
Amilum 2 ml
2
3
Perubahan Warna
Uji Iodium
Uji Benedict
Amilase 0,5 ml
Biru tua
Biru muda
Amilum 2 ml
Amilase 1,0 ml
Hijau tua
Biru muda
Amilum 2 ml
Amilase 1,5 ml
Biru
Biru muda
VI.3.2 Pembahasan
Dari hasil percobaan serta hasil praktikum berupa gambar diatas bahwa,
subtract yang digunakan adalah amilum sebanyak 2 ml dicampurkan dengan enzim
amylase sebanyak 0,5 ml kemudian diuji dengan uji iodium dan pereaksi benedict
menghasilkan perubahan warna berturut turut adalah biru tua dan biru muda
24
Gambar
Keterangan
Amilum sebanyak 1 ml di uji
dengan iodium menghasilkan
perubahan
warna
menjadi
25
warna
menjadi
warna bening
warna
menjadi
warna
menjadi
warna bening
26
Amilum
sebanyak
ml
menghasilkan
warna
menjadi
warna biru
Amilum
sebanyak
ml
menghasilkan
warna
menjadi
warna biru
Amilum
sebanyak
ml
menghasilkan
warna
menjadi
warna bening
27
Amilum
sebanyak
ml
menghasilkan
warna
menjadi
warna bening
Perubahan Warna
Enzim
Uji Iodium
Uji Benedict
Amilum 1 ml
Amilase 1 ml
Biru pekat
Biru
Amilum 2 ml
Amilase 1 ml
Bening
Biru
Amilum 4 ml
Amilase 1 ml
Biru pekat
Bening
Amilum 6 ml
Amilase 1 ml
Biru pekat
Bening
No.
Konsentrasi Substrat
VI.4.2 Pembahasan
Adapun hasil yang diperoleh dari percobaan ini ialah pada konsentrasi amilum
1 ml setelah penambahan larutan iodium, mengalami perubahan warna menjadi biru
pekat. Pada konsentrasi amilum 2 ml, setelah ditambahkan larutan iodium, mengalami
perubahan menjadi bening. Pada konsentrasi amilum 4 ml dan 6 ml setelah
penambahan larutan iodium, mengalami perubahan warna menjadi biru pekat.
Sedangkan pada penambahan pereaksi Benedict, amilum 1 ml dan 2 ml berubah
warna menjadi biru, amilum 4 ml dan 6 ml berubah warna menjadi bening.
Menurut teori, dengan konsentrasi enzim yang tetap, maka pertambahan
konsentrasi substrat akan menaikkan kecepatan reaksi. Akan tetapi, pada batas
konsentrasi tertentu, tidak terjadi kenaikan kecepatan reaksi walaupun konsentrasi
28
substrat diperbesar. Pada konsentrasi substrat rendah, bagian aktif enzim hanya
menampung sedikit substrat. Bila konsentrasi substrat diperbesar, makin banyak
substrat yang dapat berhubungan dengan enzim pada bagian aktif tersebut. Dengan
demikian, konsentrasi kompleks enzim-substrat semakin besar, dan hal ini
menyebabkan makin besarnya kecepatan reaksi. Akan tetapi, pada suatu batas
konsentrasi substrat tertentu, semua bagian aktif enzim telah dipenuhi oleh substrat
atau telah jenuh dengan substrat. Dalam keadaan ini, bertambah besarnya konsentrasi
substrat tidak menyebabkan bertambah besarnya konsentrasi kompleks enzim-substrat,
sehingga jumlah hasil reaksinya pun tidak bertambah besar.
Dari hasil yang diperoleh, dapat diketahui bahwa aktivitas enzim maksimal
dapat dicapai pada konsentrasi sampel substrat (amilum) 1 ml dan 2 ml karena setelah
penambahan pereaksi Benedict, terjadi perubahan warna yang sangat mencolok yakni
menjadi biru. Dan pada amilum berkonsentrasi 2 ml sepertinya telah terjadi kejenuhan
pada enzim karena perubahan warna yang ditunjukkan bukannya semakin terang,
justru semakin muda.
VI.5 Uji Gmelin
VI.5.1 Hasil
No
1
Hasil
Keterangan
Tabung
reaksi
yang
telah
0,5%
29
Tabung
reaksi
yang
telah
0,5%
Tabung 1
Tabung 2
1 ml
1 ml
1 ml
Larutan iodium 5%
1 ml
kebiruan,
kuning
VI.5.2 Pembahasan
Dari praktikum yang telah kita lakukan kami mendapatkan hasil pada tabung
pertama yaitu campuran laruta empedu yang tidak encer dengan Larutan HNO3 pekat
mendapatkan hasil berwarna hijau kebiruan, ungu, kuning, sedangkan pada tabung
kedua yaitu campuran larutan empedu yang tidak encer dengan larutan iodium 5%
mendapatkan hasil berupa larutan berwarna hijau tua. Zat warna empedu berasal dari
pemecahan hemoglobin pada butir sel darah merah. Beberapa zat warna itu adalah
bilirubin (kuning,ungu) dan biliverdin(hijau). Tujuan dari penambahan HNO3 agar
terjadi oksidasi zat warna empedu. Banyaknya HNO3 pekat yang dimasukkan
kedalam tabung reaksi diusahakan sama banyak dengan jumlah empedu sehingga
cairan empedu berada pada bagian atas (hijau) dan bagian bawah larutan HNO3,
setelah digoyangkan menghasilkan larutan yang berwarna hijau kebiruan, ungu,
kuning. Test gmelin empedu berdasarkan atas reaksi asam nitrat dengan zat warna
30
menghasilkan serangkaian hasil oksida. Fungsi dari zat warna ini adalah
menurungkan kadar gula darah, mencegah kelelahan otot, dan memperbaiki
kerusakan hati akibat alcohol.
Hasil
Keterangan
Larutan empedu murni tanpa
diencerkan.
Larutan
empedu
setelah
31
Larutan
empedu
setelah
pekat.
Terdapat
lapisan
logam.
2
1. Coklat.
2. Keemasan.
3. Merah Kehitaman.
4. Bening.
Tabung 1
1 ml
Larutan sukrosa 5%
2 tetes
10 tetes
VI.6.2 Pembahasan
Pada praktikum ini kami mendapatkan hasil bahwa Larutan empedu setelah
ditambahkan larutan sukrosa 5% berwarna kecoklatan, sedangkan Larutan empedu
setelah ditambahkan dengan H2SO4 pekat, terdapat lapisan logam yaitu lapisan palin
gatas berwarna coklat, kemudian keemasan, merah kehitaman, dan paling bawah
berwarna bening, sedangkan pada bidang batas cairan empedu dihasilakan cincin, hal
ini disebabkan karena asam empedu dengan furfural akan membentuk cincin
berwarna pada bidang batas cairan. Uji ini dilakukan dengan mencampurkan empedu
dengan larutan sukrosa yang berfungsi untuk meningkatkan tegangan permukaan.
Asam empedu dengan furfural (dihasilkan dari dehidrasi karbohidrat oleh asam sulfat
pekat) akan berkondensasi membentuk senyawa kompleks berwarna. Pada iji ini akan
32
menghasilkan hasil positif apabila terbentuk cincin pada perbatasan antara kedua
lapisan ditengah ada cincin.
VII.
Kesimpulan
VII.1 Uji Pengaruh Suhu Terhadap Aktivitas Enzim
Menurut teori, semakin rendah suhu suatu reaksi kimia yang menggunakan
katalis enzim, maka kecepatan reaksinya pun berlangsung semakin lambat.
Peningkatan suhu akan meningkatkan laju reaksi (baik yang dikatalisis oleh enzim
maupun yang tidak dikatalisis oleh enzim) dengan meningkatkan energi kinetik dan
frekuensi tumbukan molekul-molekul yang bereaksi. Akan tetapi, jika suhunya terus
menerus dinaikkan, akan terjadi denaturasi karena enzim yang merupakan protein
sangat mudah mengalami pengrusakan struktur (denaturasi) dan salah satu faktor
penyebabnya ialah suhu yang tinggi.
VIII.
Daftar Pustaka
Aryulina, Diah. Choirul Muslim. Syalfinaf Manaf. Endang Widi Winarni. Biologi 3.
Jakarta: Erlangga
Auliyaa, Hilyaatul. 2014. Enzim - Laboratorium Biokimia 2013. http://hanaaaoo.blogspot.com/2014/03/enzim-laboratorium-biokimia-2013.html. diakses
pada tanggal 27 Oktober 2014
Anonim.2010.
Empedu.
http://mypotik.blogspot.com/2010/06/mengatasi
batu-
Manfaat
Empedu.
http://oknurse.wordpress.com/keperawatan/
34
2013.
Mengenal
macam-macam
enzim
serta
fungsinya.
35