BIOCHIMIE

Departamentul de Studii pentru nvmnt cu Frecven Redus
(DIFRED-FA)
SPECIALIZAREA: AGRICULTUR
Conf. Univ. dr. Gabriela NEA
BIOCHIMIE
Bucureti
- 2014 1
CUPRINS
Tema nr.1.COMPOZIIA CHIMIC A ORGANISMULUI VEGETAL
1.1. Obiectul Biochimiei
1.2.Compoziia chimic a organismului vegetal
1.2.1.Bioelemente
1.2.2.Biomoleculele
Tema nr.2. GLUCIDELE
12
2. Glucidele
13
2.1.Structur chimic. Clasificare
13
2.2.Monoglucide (oze)
14
2.2.1.Formule de reprezentare a structurii monoglucidelor
14
2.2.2.Derivai ai ozelor
18
2.2.3.Reprezentani ai monoglucidelor
21
Tema nr.3. OLIGOGLUCIDE I POLIGLUCIDE
26
3. Oligoglucidele i Poliglucidele
26
3.1.Oligoglucidele
25
3.2.Poliglucidele
27
3.3. Alte poliglucide vegetale
29
Tema nr.4.LIPIDELE
32
4.1. Acizii grai superiori
33
4.2. Gliceride (grsimi, acilgliceroli)
34
4.2.1.Proprietile chimice ale trigliceridelor
35
4.3. Ceride
38
4.4. Steride
39
4.5. Lipide complexe
39
4.5.1.Lipide complexe fr fosfor
40
4.5.2.Lipide complexe cu fosfor i fr azot n molecul
41
4.5.3.Lipide complexe cu fosfor i cu azot n molecul
42
Tema nr.5. PROTIDE
45
5.1.Protidele
45
5.1.1.Structur chimic. Clasificare
46
47
5.2.Aminoacizi (monoprotide)
5.2.1. Structura chimic a aminoacizilor
47
5.2.2. Nomenclatura aminoacizilor
47
5.2.3. Proprieti fizice ale aminoacizilor
52
5.2.4. Proprieti chimice ale aminoacizilor
53
56
5.3. Peptide (poliprotide inferioare)

5.3.1. Reprezentani naturali ai oligopeptidelor
57
5.4. Proteide
58
5.5. Proteine
58
5.5.1. Compoziia i structura proteinelor
61
5.5.2. Proprieti fizice i chimice ale proteinelor
63
5.5.3. Proprieti biochimice ale proteinelor
65
5.6. Heteroproteide
69
Tema nr.6.ACIZII NUCLEICI
70
(POLINUCLEOTIDE MACROMOLECULARE)
6.1.Acizi nucleici
72
6.2. Nucleozide
73
6.3. Nucleotide
74
6.4. Acizii nucleici
75
6.4.1.Structura chimic a acizilor nucleici ADN
79
6.4.2. Biosinteza replicativ a ADN
80
6.4.3. Structura chimic a acizilor nucleici ARN
86
Tema nr.7. VITAMINELE
87
7.1. Vitaminele
88
7.1.1. Nomenclatur i clasificare
88
7.2.Vitaminele liposolubile
92
7.3.Vitaminele hidrosolubile
99
Tema nr.8. ENZIMELE
100
8.1.Structura chimic general a enzimelor
100
8.2.Caracteristici ale activitii enzimatice
102
8.3.Mecanismul de aciune a enzimelor
103
8.4.Nomenclatura i clasificarea enzimelor
109
8.5.Reprezentani ai principalelor clase de enzime
111
Tema nr.9. Metabolismul glucidelor
127
9.1.Metabolismul glucidelor
128
9.1.1.Biosinteza (anabolismul) glucidelor
128
9.1.1.1.Biosinteza monoglucidelor
128
9.1.1.2.Biosinteza pentozelor
131
9.1.1.3.Biosinteza oligoglucidelor
132
9.1.1.4.Biosinteza poliglucidelor
134
Tema nr.10. Biodegradarea glucidelor
135
10.1. Biodegradarea (catabolismul) glucidelor
136
10.1.1.Biodegradarea glicolitic a glucidelor (glicoliza)
136
10.1.2.Biodegradarea aerob a glucidelor (ciclul acizilor tricarboxilici, ciclul
138
acidului citric sau ciclul Krebs)

10.2. Biodegradarea fermentativ a glucidelor
142
Tema nr.11. Metabolismul lipidelor
146
11.1.Biosinteza (anabolismul) lipidelor simple
147
11.1.1.Biosinteza glicerolului
147
11.1.2.Biosinteza lipidelor complexe
148
11.1.3.Biosinteza bazelor azotate (serina, colamina, colina)
149
11.1.4.Biosinteza gliceroaminfosfatidelor
149
Tema nr.12. Biodegradarea (catabolismul) lipidelor
151
12.1.Biodegradarea gliceridelor
151
12.2.Biodegradarea lipidelor complexe
151
Tema nr.13. Biosinteza (anabolismul) protidelor
155
13.1.Biosinteza aminoacizilor
156
13.2.Biosinteza proteinelor (poliprotidelor)
158
Tema nr.14. Biodegradarea (catabolismul) protidelor
163
14.1.Biodegradarea proteinelor
164
14.2.Biodegradarea aminoacizilor
164
14.3.Metabolismul amoniacului
167
Bibliografie selectiv
171
Tema nr.1
COMPOZIIA CHIMIC A ORGANISMULUI VEGETAL
Uniti de nvare:
Obiectul biochimiei
Compoziia chimic a organismului vegetal
Obiectivele temei:
- definirea principalelor aspecte tratate de biochimie;
- prezentarea compoziiei generale a organismelor vii i rolul lor n constituia acestora.
Timpul alocat temei: 2 ore
Bibliografie recomandat:
1. Bodea C. Tratat de biochimie vegetal, P.I., Vol. I., Ed.Acad. Rom., Bucureti, 1965
2. Brown W.H. , Rogers E.P. - General, Organic and Biochemistry, Third Edition, Brooks/
Cole Publishing Company, Monterey, California, 1996
3. Neamu G., Cmpeanu Ghe., Socaciu Carmen Biochimie vegetal, Ed. Didactic i
Pedagogic, Bucureti, 1993
4.Nea Gabriela Biochimie, Ed.nvmnt la distan, U.S.A.M.V.B.,2010
1.1. Obiectul Biochimiei

Biochimia este o tiin modern, cu caracter complex, care are drept material de
studiu materia vie i fenomenele specifice acesteia, din punct de vedere al organizrii,
compoziiei i structurii biomoleculelor componente, precum i al proceselor complexe de
transformare a acestora, n corelaie cu efectele energetice asociate reaciilor metabolice.
Cunoaterea substratului biochimic al materiei vii, i a mecanismelor reaciilor
biochimice ofer cheia nelegerii tiinifice a fenomenelor particulare lumii vii cum ar fi:
procesele fiziologice normale sau patologice, formarea speciilor, variabilitatea, ereditatea,
reproductibilitatea, adaptabilitatea etc.
Datorit posibilitilor fizico-chimice moderne de investigare, biochimia s-a dezvoltat
n ultimii ani foarte mult, fcnd posibil evaluarea structurii moleculare a vieii, deschiznd
pori spre domenii noi de cercetare, cum ar fi: secvenionarea ADN, obinerea unor noi
combinaii genetice, elucidarea mecanismului de control al metabolismului i al proceselor de
transport prin membranele celulare etc.
6
1.2.Compoziia chimic a organismului vegetal

1.2.1.Bioelemente
Materia vie este constituit din aceleai elemente chimice care alctuiesc materia
lumii minerale, organizate n structuri care se supun acelorai legi, fizice i chimice, care
guverneaz lumea nevie.
n constituia organismele vii, vegetale i animale, sunt reprezentate un numr de
aproximativ 60 din cele peste o sut de elemente chimice cunoscute. Dintre acestea 12
elemente chimice (99,9%) se regsesc n structura tuturor celulelor vii i sunt denumite
macrobioelemente: C, H, O, N, P, S, Cl, Si, Mg, K, Na, Ca.
Un numr de patru elemente chimice: C, O, H, N, reprezentnd peste 99% din masa
total a organismelor vii se gsesc n proporii diferite n plante, n animale i n organismul
uman.
n proporii mai reduse, (aproximativ 1%), dar manifestnd un important rol
biocatalitic
procesele
metabolice,
se
gsesc
serie
de
microbioelementele
(oligobioelemente): B, V, Mn, Co, Ni, Mo, Cu, Zn etc.

De ordinul milionimilor de procente au fost identificate n cenua plantelor i
ultrabiomicroelemente: Au, Ag, Hg, Pb, Ge etc.
1.2.2.Biomoleculele
Dei este constituit pornind de la molecule mici, cu compoziie elementar simpl,
(H2O, CO2, NH3, aminoacizi, monoglucide, lipide simple etc.), materia vie este total diferit
prin proprieti de cea mineral, caracterizndu-se printr-un nalt grad de complexitate i
organizare, ntr-o mare varietate de forme, rezultat al procesului de evoluie ndelungat.
Cu toat varietatea i complexitatea chimic a organismelor, materia vie este
organizat dup un principiu unitar. Componenii celulari nu alctuiesc o serie continu,
mrimea i complexitatea biomoleculelor nu variaz treptat. Majoritatea constituenilor
celulari sunt compui macromoleculari i doar un numr relativ redus de biomolecule au
dimensiuni mici, n timp ce speciile moleculare cu dimensiuni intermediare sunt practic
absente. Aceast discontinuitate ntre mrimea i gradul de complexitate a celor dou tipuri de
biomolecule este rezultatul mijloacelor pe care celulele le utilizeaz pentru edificarea lor. ntro prim etap, printr-o mare diversitate de reacii biochimice, organismele vii sintetizeaz
biomolecule primordiale: cteva tipuri de monozaharide, 20 de aminoacizi, opt nucleotide,
civa acizi grai i alcooli.
n funcie de natura, structura, dimensiunile i rolurile pe care le ndeplinesc,

biomoleculele se clasific astfel:
a) anorganice apa
- srurile minerale cationi
- anioni
b) organice
A. Apa n organismul celular
Apa este constituentul indispensabil n celula vegetal deoarece reprezint faza
continu n care se desfoar reaciile biochimice. Apa are rol esenial n stabilitatea,
structura i proprietile macromoleculelor care alctuiesc celula. Apa ndeplinete n
organism mai multe roluri:
1. reprezint mediul n care se desfoar reaciile biochimice;
2. este solventul polar pentru majoritatea tipurilor de biomolecule, multe dintre acestea
disociaz ceea ce le permite o reactivitate ridicat;
3. prin disociere se genereaz ionii H3O+ i OH-, necesari n procesele de tamponare, n
meninerea echilibrului acido-bazic, n cataliza enzimatic;
4. particip la reaciile de hidratare, hidroliz ca i n unele reacii de oxidare;
5. disperseaz sub form de micele moleculele amfipatice, mai ales de lipide, acizi grai
dar i diferite tipuri de macromolecule, n special proteinele;
6. reprezint faza lichid a citosolului;
7. este mediul de vehiculare a diferitelor substane n organism;
8. are rol termoregulator, prin procesele de transpiraie i respiraie meninnd
temperatura organismului n limite constante.
Coninutul de ap n organismele vegetale variaz ntre 5% i 95%. Coninutul n ap
depinde de specia plantei, organ, vrst, factori externi. Plantele tinere au o cantitate de
ap mai mare dect cele mature, rdcinile i tulpinile au un coninut mai sczut de ap
comparativ cu frunzele, fructele i seminele.
Apa se gsete n organismul vegetal n trei forme:
a-ap liber, apa care se gsete n spaiile extracelulare, care circul prin vase sub form
de sev brut sau sev elaborat, confer turgescen i imbibiie celular;
b- apa legat respectiv apa din interiorul celulelor vegetale, este apa ce intr n constituia
plantelor, aceasta formeaz mediul lichid de reacie;
c apa de constituie - care particip la hidratarea diferiilor ioni i biomolecule.
Umiditatea reprezint coninutul de ap din materialul vegetal raportat n procente (%)

i se determin prin uscarea materialului n dou faze respectiv la 50-70oC cnd prin uscare se
pierde apa liber, apoi la 105oC cnd prin pierderea apei legate se obine substana uscat.
100g material vegetal = % umiditate + % substan uscat
B. Sruri minerale
n compoziia materiei vii, srurile minerale se gsesc fie n soluie, sub form de ioni
(cationi, anioni), fie sub form de structuri puin solubile sau insolubile. Cei mai importani
ioni din punct de vedere biochimic, biologic i cantitativ sunt ionii K+, Na+, Ca
2+
, Mg
2+
Fe2+, NO3-, SO4 2-, H2PO4-, HPO42-.

Aceti ioni se menin ntr-un echilibru dinamic n funcie de activitatea fiziologic, i
constituie balana ionic a celulei vegetale.
Cantitatea de cenu d informaii cu privire la cantitatea de sruri minerale din
materialul vegetal.
Srurile minerale se gsesc n soluie disociate sub form de anioni i cationi sau
nedisociate, sruri insolubile sau parial solubile.Raportul dintre anioni i cationi rmne
aproape constant n celule indiferent de condiiile exterioare.
Anionii ntlnii n plante sunt fosfaii (H2PO4-, HPO42- , PO4 3-), azotaii (NO3 -), clorurile
(Cl-), sulfaii (SO4 2-), silicaii (SiO3-) i carbonaii (HCO3-, CO3 2-).
Cationii frecvent ntlnii sunt potasiul, sodiul, calciul, magneziul, manganul, aluminiul,
fierul, etc.
Srurile care conin macroelemente sunt implicate n procesul de osmoz intracelular i
n echilibrul hidric al plantelor.
Srurile cu microelemente intr n componena unor enzime iar rolul acestora n
organismul vegetal este acela de catalizatori ai reaciilor biochimice.
Coninutul de sruri minerale variaz mult cu organul plantei i vrsta acesteia. Astfel cea
mai mare cantitate de sruri minerale se gsesc n frunze (circa 20%) iar n semine se gsesc
puine sruri minerale (1-5%). Dac plantele sunt tinere procentul de sruri minerale este
sczut iar cu apariia senecscenei coninutul de sruri minerale crete odat cu acumularea
substanei uscate.
C. Biomolecule organice
Biomoleculele organice sunt compui organici ce conin n structura lor atomi de C, H, O
i uneori N, P, S. Acestea sunt reprezentate prin o multitudine de structuri i ndeplinesc o
multitudine de roluri n organismul vegetal.
9
C.1.n funcie de natura i structura acestora biomoleculele se mpart n mai multe clase de
substane organice:
1. Glucide
2. Lipide
3. Protide
4. Enzime
5. Acizi nucleici
6. Vitamine i hormoni
7. Pigmeni
8. Lignine
9. Alcaloizi
C.2.Substanele organice n organism pot avea mai multe roluri determinate de structura
acestora:
1. Rol de constituie sau rol plastic:
-
Glucidele (celuloza, hemiceluloza, substanele pectice)
Protidele (proteine)
Lipidele
Ligninele
2. Rol biologic respectiv sunt substanele care particip la procesele metabolice i

fiziologice care determin n fapt funciile vitale ale organismului vegetal.Dintre
aceste roluri putem enumera:
-
Rol de biocatalizatori, rol avut de enzime care catalizeaz toate reaciile

biochimice influennd viteza de reacie. Pentru fiecare substan ce se transform
prin diferite procese exist enzime specifice care catalizeaz transformarea unei
substane printr-un anumit tip de reacie.
Numrul de enzime este foarte mare, acestea fiind de natur protidic, respectiv
proteine solubile nsoite uneori de o coenzim care particip direct la mecanismul
reaciei;
Rol de reglare i coordonare, rol ndeplinit de vitamine, hormoni i anumite

enzime reglatoare. Acestea determin prin mecanisme proprii reglarea i
coordonarea proceselor biochimice i fiziologice;
Rol informaional, rol pe care l au ADN-ul i ARN-ul, n structura lor fiind

nscris informaia genetic iar acesta este transmis din generaie n generaie.
10
Chintesena materiei vii o reprezint capacitatea de autoreplicare de la o

generaie la alta;
3. Rol energetic care este realizat prin substanele de rezerv acumulate de diferitele
organe ale plantei (rdcini, fructe, semine). Aceste substane sunt utilizate n
procesele de degradare mai ales respiratorie sau poate fi utilizat pentru transportul
activ al diferitelor biomolecule pentru a fi transformat n energie. Dintre aceste
substane putem meniona glucidele i lipidele.
C.3.Gradul de complexitate
Cu toat varietatea i complexitatea chimic a organismelor, materia vie este organizat
dup un principiu unitar. Componenii celulari nu alctuiesc o serie continu, mrimea i
complexitatea biomoleculelor nu variaz treptat. Majoritatea constituenilor celulari sunt
compui macromoleculari i doar un numr relativ redus de biomolecule au dimensiuni mici,
n timp ce speciile moleculare cu dimensiuni intermediare sunt practic absente. Aceast
discontinuitate ntre mrimea i gradul de complexitate a celor dou tipuri de biomolecule este
rezultatul mijloacelor pe care celulele le utilizeaz pentru edificarea lor.
ntr-o prim etap, printr-o mare diversitate de reacii biochimice, organismele vii
sintetizeaz CO2, H2O NO3- i N2 n substane cu mase moleculare mai mari.
Unitile constitutive structural sunt cteva tipuri de monozaharide, 20 de aminoacizi,
opt nucleotide, civa acizi grai i alcooli care reprezint biomoleculele de baz ale
diferitelor clase de biocomponente.
O alt etap a chimiei celulare const n policondensarea moleculelor primordiale sub
form de macromolecule: proteine, acizi nucleici, polizaharide, lipide complexe. Prin
repetarea aceluiai gen de biosintez, cu maximum de economie de materiale i energie, din
molecule mici se formeaz treptat macromolecule, proces care decurge cu randament maxim
i fr formare de compui intermediari.
Urmtoarea etap a chimiei celulare este reprezentat de sistemele supramoleculare
care rezult ca urmare a asocierii macromoleculelor prin fore slabe necovalente, van der
Waals astfel formndu-se ribozomii, complexele lipoproteice i cele multienzimatice.
Iar ultimul nivel de organizare l reprezint asamblarea acestor sisteme i complexe n
organite celulare i alte structure intracelulare: mitocondrii, nucleu, plastid, reticul
endoplasmatic, lizozomi i altele.
11
TEST DE EVALUARE
1. Care este rolul apei n organismele vegetale ?
Rspuns:
Apa este constituentul indispensabil n celula vegetal deoarece reprezint faza continu n
care se desfoar reaciile biochimice. Apa are rol esenial n stabilitatea, structura i
proprietile macromoleculelor care alctuiesc celula.
2. Care sunt biomoleculele organice ?
Rspuns:
Exerciii
1. S se calculeze coninutul de substan uscat (%) dintr-un material vegetal cunoscndu-se
c greutatea iniial a materialului vegetal a fost de 80g iar dup uscare la 70 oC i apoi la
105oC materialul vegetal uscat rmas a avut greutatea de 56g.
s.u.% = (materialul vegetal uscat / materialul vegetal iniial) x 100
s.u.% = (56/80) x 100 = 70,00%
2. Care este deosebirea dintre macrobioelemente i microbioelemente ?
a) compoziia
b) coninutul
c) forma lor
Rezolvare:
3.Calculai umiditatea unei probe vegetale cunoscndu-se c procentul de substan uscat

este de 42,6%.
Rezolvare:
12
REZUMATUL TEMEI
Compoziia chimic a organismului vegetal
1.Bioelemente
- componena materiei vii
- macrobioelemente
- microbioelemente
2. Biomolecule
- apa n organismul celular: apa liber, apa legat
- srurile minerale: anioni, cationi
- biomoleculele organice
13
Tema nr.2
GLUCIDELE
Uniti de nvare:
Structur, clasificare
Derivai ai ozelor
Reprezentani ai monoglucidelor
Obiectivele temei:
- Prezentarea ozelor, structur chimic i clasificare, formulele de reprezentare a structurii
(linear i ciclic), derivaii ozelor datorit reactivitii acestora, reprezentani.
2. Lehninher A.I., Biochimie, Ed.Tehnic, 1987
3. Neamu G., Cmpeanu Ghe., Socaciu Carmen Biochimie vegetal, Ed. Didactic i
3. Neamu G., Popescu Ionela, Lazr t., Bunea I., Cmpeanu Gh., Galben T., Chimie i
biochimie vegetal, E.D.P., Bucureti, 1983.
2. Glucidele
Glucidele (glycos = dulce), cunoscute i sub numele de hidrai de carbon (formula
general = Cn(H2O)m sau zaharuri (sakkharom = substan dulce) sunt substane de origine
predominant vegetal, i se formeaz n procesul de fotosintez care decurge n plantele
verzi.
Glucidele, componente principale ale hranei omului i animalelor, sunt compui foarte
rspndii n natur, att sub form liber (pentoze, hexoze), ct i sub form de combinaii
(glicozide, glicoproteide, glicolipide etc.). Proporia lor n regnul vegetal reprezint peste 50%
din substana uscat a organismelor vegetale superioare.
Pe lng importana lor ca substane de constituie i rezerv ale organismelor vii, ele
ndeplinesc i funcii specifice, cum ar fi: sunt componente ale acizilor nucleici, componente
ale unor enzime, glicoproteide i glicolipide din membranele celulare.
14
Glucoza este glucidul simplu cel mai rspndit i reprezint mpreun cu amidonul ca
poliglucid sursa energetic major pentru celelalte tipuri de organism.
Celuloza ndeplinete n plante un rol plastic esenial fiind componentul principal al structurii
esuturilor de rezisten.
2.1.Structur chimic. Clasificare
Glucidele sunt substane ternare, constituite din atomi de: C, H, O (foarte rar N i S) cu
funciuni chimice mixte: polihidroxialdehide (aldoze) i polihidroxicetone (cetoze).
Glucidele se clasific n dou grupe mari: glucide simple, numite oze (monoglucidele
sau monozaharide) i glucide compuse numite ozide.
Clasificarea glucidelor poate fi redat astfel:
trioze
tetroze
OZE
aldoze
pentoze
hexoze
cetoze
GLUCIDE
oligozide (oligoglucide)
holozide
OZIDE
poliozide (poliglucide)
heterozide
Ozele (glucide nehidrolizabile), se clasific n funcie de natura grupei carbonil n

aldoze i cetoze, iar n funcie de numrul atomilor de carbon din molecul n: trioze, tetroze,
pentoze, hexoze etc.
Ozidele sunt clasa de glucide formate din mai multe resturi de molecule de
monoglucide unite ntre ele prin legturi de tip glicozidic. n funcie de numrul resturilor de
oze componente se clasific n oligoglucide (cu numr de pn la ase resturi de molecule de
monoglucide) i poliglucide (numr mai mare de ase resturi de molecule de monoglucide).
Ozidele se clasific la rndul lor n holozide (se transform prin hidroliz acid sau enzimatic
n monoglucide) i heterozide (combinate cu alte substane de natur neglucidic din care se
pot pune n libertate prin hidroliz).
2.2.Monoglucide (oze)
Ozele sunt glucide simple, care nu mai pot fi trasformate n alte substane mai simple
tot cu caracter glucidic. Ele sunt polihidroxialdehide i polihidroxicetone.
15
Deoarece raportul dintre atomii de hidrogen i atomii de oxigen n glucide este de doi
la unu (ca i n formula apei), s-a conferit glucidelor i denumirea de hidrai de carbon.
Formula molecular este Cn(H2O)n, unde n 3.
Ozele sunt sintetizate direct din procesul de fotosintez n plantele verzi i reprezint
totodat unitile structurale ale glucidelor complexe.
2.2.1.Formule de reprezentare a structurii monoglucidelor
Pentru a stabili structura ozelor, s-au efectuat reacii chimice asupra glucozei, care au
condus la concluzia c ozele au n general o caten neramificat, pe care sunt grefate grupe
funcionale hidroxil (-OH) i o grup funcional carbonil (-CH=O). Ele pot conine n
molecula lor 3 pn la 7 atomi de carbon.
n funcie de nmrul atomilor de carbon constitueni ele sunt denumite trioze (3 atomi
de C), tetroze (4 atomi de C), pentoze (5 atomi de C), hexoze (6 atomi de C), heptoze (7 atomi
de C).
Structura ozelor poate fi o structur linear i ciclic.
Structura linear a ozelor. n aceast structur unul dintre atomii de carbon reprezint o
grupare carbonilic care poate fi:
- aldehid iar n acest caz ozele se numesc aldoze
- ceton, iar ozele poart numele de cetoze
Iar ceilali atomi de carbon au o grupare hidroxil alcoolic
D-glucoz (aldohexoz)
-OH.
D-fructoz (cetohexoz)
Cele mai prezente oze n regnul vegetal sunt:
16
17
Atomii de carbon secundari din structura ozelor devin atomi de carbon asimetrici
datorit gruprii hidroxil -OH care poate fi orientat diferit n spaiu.
Posiblitatea orientrii diferite a gruprii hidroxil secundar i prezena unui numr mare
de atomi de carbon asimetrici n cazul pentozelor i hexozelor determin existena unui numr
mare de izomeri geometrici sau stereoizomeri. Numrul stereoizomerilor este dat de formula
n= 2n n care n este numrul de atomi de carbon asimetrici din formula ozei.Ozele care difer
prin configuraia unui singur atom de carbon se numesc oze epimere. Glucoza, maltoza i
fructoza sunt oze epimere n raport cu al doilea atom de carbon iar glucoza i galactoza n
raport cu al 4-lea atom de carbon.
Structura ciclic a ozelor. Structura linear a ozelor nu explic unele proprieti fizicochimice care sunt de fapt n deplin concordan cu o structur ciclic n care gruparea
carbonil apare mascat. Structura ciclic este consecina unei reacii de semiacetalizare sau
18
semicetalizare intramolecular, n urma creia n molecula ozei se creaz un ciclu de tip furan
(structur furanozic) sau de tip piran (structur piranozic).
Totodat apare un hidroxil nou la atomul de carbon carbonilic, numit la aldoze

hidroxil semiacetalic sau semicetalic la cetoze.Acest hidroxil poate avea orientare spaial
diferit fa de planul ciclului creat respectiv orientare sau . Cei doi izomeri noi poart
denumirea de anomeri iar transformarea unuia n cellalt se numete mutarotaie.
19
2.2.2.Derivai ai ozelor
a.Produi de oxidare ai ozelor
Prin oxidare ozele se transform n acizi. n funcie de gruparea funcional care este
oxidat se obin acizi aldonici, acizi zaharici, acizi uronici.
Acizii uronici
Acizii uronici sunt produi naturali care rezult din oxidarea gruprii alcool primar la
gruparea carboxil. n structura acestor acizi exist att gruparea carbonil ct i gruparea
carboxil.
Acizii uronici au o importan deosebit n esutul vegetal, ei reprezentnd uniti

structural ale acizilor poliuronici iar acetia ulterior intr n structura unor poliglucide
importante precum substanele pectice, hemiceluloza, mucilagiile i gumele.
Prin decarboxilare acizii uronici se transform n oze cu un atom de carbon mai puin,
acestea reprezentnd o cale important de biosintez a pentozelor n organismul vegetal.
Acizii aldonici
n condiii blnde de oxidare a ozelor rezult acizii aldonici. n aceste reacii gruparea
carbonil se transform n grupare carboxil.
n aceste condiii blnde glucoza poate fi oxidat la acid gluconic. Acidul gluconic sub
form fosforilat este un intermediar n metabolismul glucidic. Aceast oxidare demonstreaz
caracterul reductor al ozelor.
b.Esteri fosforici ai ozelor
n celula vegetal ozele se gsesc esterificate cu acid fosforic la gruparea hidoxil de
alcool primar sau la hidroxilul semiacetalic. Esterii fosforici reprezint forma bogat n
energie care particip n toate procesele metabolice.
20
Cei mai importani esteri fosforici ai ozelor implicai n desfurarea proceselor

metabolice de biosintez i degradare sunt:
-
Esteri ai triozelor
Esteri ai pentozelor
Esteri ai hexozelor
Glucozo 1-fosfat
Glucozo 6 fosfat
Fructozo 6 fosfat
Fructozo 1,6 difosfat
c.Produi de reducere ai ozelor. Polialcooli

Ozele pot fi reduse la gruparea carbonil transformndu-se n polialcooli.
Exemplu glucoza se reduce la sorbitol, manoza la manitol, aldehida gliceric la glicerol.
Pe aceast cale se formeaz glicerolul n organismul vegetal, el fiind un component
important n structura lipidelor.
21
Mezoinozitolul este un polialcool important, un hexitol. El este component al unor

glicerofosfolipide iar pe de alt parte esterificat cu acid fosforic sub form de sare de calciu i
magneziu constituie fitina. Fitina reprezint rezerva de fosfor a seminelor dar se gsete i n
esuturile de susinere ale plantelor superioare.
d.Glicozizi
O alt reacie specific a ozelor este policondensarea, proces ce poate avea loc la
hidroxilul semiacetalic sau semicetalic cu formare de glicozizi. Legtura obinut este de tip
eter i poart numele de legtur glicozidic.
Hidroxilul semiacetalic sau semicetalic poate avea orientare sau iar glicozizi rezultai
pot fi izomeri sau astfel legtura format poate fi -glicozidic sau - glicozidic.
Formarea legturilor glicozidice st la baza structurii tuturor glucidelor complexe.
n funcie de natura compusului hidroxilic condensat glucidele complexe se clasific n:
-
Hologlucide sau holozide
Heteroglucide sau heterozide.
22
1. Hologlucidele sunt compui glicozidici rezultai prin condensarea ozelor prin

condensarea hidroxilului semiacetalic al unei oze cu un hidroxil alcoolic al altei oze.
Din aceast reacie rezult un numr mare de hologlucide obinute att ca urmare a
naturii ozelor, de forma sau a hidroxilului semiacetalic precum i de poziia
hidroxilului alcoolic ce particip la condensare.
2. Heteroglucidele sunt compui de oxidare ai ozelor cu diveri compui organici ce
conin n structura lor un hidroxil alcoolic sau fenolic. Acetia poart numele de
aligon. n funcie de natura aligonului heteroglucidele pot fi:
-
Alcoolice i fenolice; exemplu: camila, arbutin, florizin
Flavonoidice
Steroidice; exemplu: saponine
Alcaloidice; exemplu: solanina, tomatina
Cianogenice
Cu sulf; exemplu: sinalbina, sinigrina
2.2.3.Reprezentani ai monoglucidelor
Unele oze exist libere n regnul vegetal (trioze, tetroze, pentoze, hexoze, octoze,
nonoze), altele se gsesc sub form de derivai sau intr n constituia oligozidelor i
poliozidelor.
Triozele - o aldoz cu doi izomeri (aldehida gliceric) i o cetoz (dihidroxiacetona)
apar ca intermediari n metabolismul glucidelor, ca atare, sau sub form de esteri fosforici.
Tetrozele nu se gsesc libere n natur, ele rezult prin degradarea pentozelor sau prin
sintez. Esterul fosforic al eritrozei se formeaz n procesul de fotosintez i la degradarea
glucozei.
Pentozele sunt foarte rspndite n natur (mai puin sub form liber) mai ales sub
form de poliglucide (pentozani), glicozide i esteri. n frunzele plantelor se gsesc cantiti
mici de pentoze, n proporie mai mare se ntnesc pentozani, poliozide care nsoesc celuloza.
Cele mai importante dintre pentoze sunt: riboza, deoxiriboza, xiloza, arabinoza, ribuloza.
Riboza i deoxiriboza sunt componente ale acizilor nucleici ARN i ADN i ale unor
enzime.
Xiloza (zahrul de lemn) este component a membranelor celulare vegetale, nsoind
celuloza sub forma poliozidelor xilani, mai ales n partea lemnoas a plantelor (paie, coceni
de porumb, lemn de stejar, smburi de fructe etc.).
Xiluloza (epimerul xilozei) particip la procesul de fotosintez.
23
Arabinoza este prezent n liliacee, sucul fructelor i n lemnul coniferelor.

Poliglucidele arabinozei (arabanii) sunt rspndite n hemiceluloze, materii pectice, gume,
mucilagii vegetale.
Hexozele sunt rspndite n regnul vegetal att libere ct i sub form de derivai
(holozide).Glucoza (dextroza, zahr de amidon sau zahr de struguri) este monoglucida cea
mai rspndit i important din punct de vedere biologic. n stare liber se gsete n toate
fructele, n flori, n miere, n tomate, alturi de fructoz i zaharoz.
24
25
Glucoza intr n structura diglucidelor (zaharoza, maltoza, celobioza, lactoza) i a

poliglucidelor (amidon, celuloz).
Coninutul de glucoz din plante variaz n funcie de temperatur i de gradul de
expunere la lumin a plantelor.
Galactoza este o glucid rspndit mai ales sub form de diglucide (lactoza), triglucide
(rafinoza) i poliozidele (galactani, galactoarabani etc.) n agar-agar, gume i mucilagii
vegetale, glicozide i lipide complexe.
Fructoza (zahrul din fructe, cea mai dulce dintre oze) este o cetohexoz rspndit att
n stare liber, n fructe, ct i sub form de diglucide (zaharoza), poliglucide (inulina,
fructani) i glicozide.
Sorboza este o cetohexoz izomer cu fructoza, rspndit n scoruul de munte i alte
fructe, mai ales sub form de sorbitol, care n contact cu aerul se oxideaz la sorboz. Se
utilizeaz la obinerea acidului ascorbic (vitamina C).
Aminoglucidele sunt derivai ai glucidelor care conin i grupa funcional amino. Mai
rspndite n natur sunt glucozamina, component a chitinei i galactozamina (component a
glicolipidelor).
TEST DE EVALUARE
1. Ce sunt glucidele ?
Rspuns:
Glucidele sunt substane ternare, constituite din atomi de: C, H, O (foarte rar N i S) cu
funciuni chimice mixte. Glucidele au formula general Cn(H2O)n.
2.Precizai rolul glucidelor n organismul vegetal ?
Rspuns:
26
3.Dai definiia ozelor

Rspuns:
Exerciii
1. Scriei formula glucozei i a fructozei
Glucoz
Fructoz
2. Care este deosebirea riboz i deoxiriboz ?

Rezolvare:
a.Difer n funcie de numrul atomilor de carbon
b.Difer n funcie de numrul atomilor de hidrogen
c.Difer n funcie de numrul atomilor de oxigen
d.Difer ca structur
3.Ce sunt izomerii ?

a.Sunt substane care au aceeai compoziie dar structur molecular diferit
b. Sunt substane care nu au aceeai compoziie
c.Sunt substane care au aceeai compoziie i aceeai structur molecular
27
REZUMATUL TEMEI
GLUCIDELE
1.Structur chimic. Clasificare
2.Monoglucide (oze)
2.1.Formule de reprezentare a structurii monoglucidelor
Structura linear a ozelor.
Structura ciclic a ozelor.
2.2.Derivai ai ozelor
a.Produi de oxidare ai ozelor
b.Esteri fosforici ai ozelor
c.Produi de reducere ai ozelor. Polialcooli
d.Glicozizi
2.3.Reprezentani ai monoglucidelor
28
Tema nr.3
OLIGOGLUCIDE I POLIGLUCIDE
Uniti de nvare:
Oliglucide
Poliglucide
Alte glucide
Obiectivele temei:
- Prezentarea oligoglucidelor i poliglucidelor, structur chimic, formulele de eprezentare
a structurii, reprezentani.
2. Lehninher A.I., Biochimie, Ed.Tehnic, 1987.
3. Neamu g., Cmpeanu Ghe., Socaciu Carmen Biochimie vegetal, Ed. Didactic i
Pedagogic, Bucureti, 1993.
3. Oligoglucidele i Poliglucidele
3.1.Oligoglucidele
Prin condensare ozelor se formeaz diglucide, triglucide, oligoglucide. Dintre acestea
diglucidele sunt cele mai importante i cele mai rspndite n regnul vegetal. Diglucidele se
clasific dup caracterul lor chimic n reductoare i nereductoare.
Dintre diglucidele reductoare cele mai cunoscute n regnul vegetal sunt: maltoza i
celobioza.
n monoglucide (n-1)H2O = oligoglucide
Maltoza este un diglucid reductor format din dou molecule de -glucoz unite prin
legtura 1-4 glicozidic iar izomaltoza se formeaz tot prin unirea a dou molecule de
-glucoz dar unite la legtura 1-6 glicozidic.
Maltoza se gsete n seminele cerealelor n curs de germinare (n orzul ncolit se
mai numete i zahr de mal).
29
Celobioza nu se gsete liber n natur ci numai ca unitate structural a celulozei.

Celuloza elibereaz prin hidroliz enzimatic (cu enzima celulaz) dou molecule de -Dglucopiranoz.
Dintre diglucidele nereductoare, se numesc astfel deoarece nu mai au n molecul

nici un hidroxil semiacetalic liber, face parte zaharoza care este cel mai rspndit glucid
natural gsindu-se n trestia de zahr n proporie de cca.20% , n sfecla de zahr 12%i n
fructe ntre 7 i 23%.
30
3.2.Poliglucidele
Poligucidele sunt substane cu caracter macromolecular i sunt formate prin condensarea
unui numr mare de oze sau derivai ai acestora. Poliglucidele se deosebesc ntre ele prin
natura ozei constituente, a gradului de policondensare i gradul de ramificare.
ntre poliglucide n mod frecvent particip glucoza, galactoza, manoza i diferite pentoze.
Poliglucidele au n viaa plantelor rol de substane de rezerv cu rol energetic (amidonul) sau
rol de susinere, constituie (celuloza).
Amidonul
Amidonul este cel mai important poliglucid de origine vegetal. El se acumuleaz n
cantiti mari n seminele cerealelor (60-70%), n tuberculii de cartofi (10-20%).
Amidonul se acumuleaz direct n frunze prin procesul de fotosintez ca amidon primar.
Acesta se hirolizeaz enzimatic pn la glucoz, form sub care are loc transportul su n
organele de rezerv respectiv n semine, rdcini, tuberculi, tulpini aeriene, etc. unde se
sintetizeaz amidonul secundar depozitat sub form de granule.
Granula de amidon este format din amiloz i amilopectin, proporia este dependent
de specie i variaz ntre 19-25% amiloz i 70-80% amilopectin.
Amiloza este un compus macromolecular cu structur linear format din fragmente de glucoz condensate prin legturi 1-4 -glicozidice. Gradul de policondensare a amilozei este
de 200-1000 uniti, unitatea structural fiind maltoza i izomaltoza.
Proprietile amidonului:
-
Este insolubil n ap rece, dar este solubil la fierbere formnd soluii coloidale,
structura acestora fiind structura amidonului;
Este optic activ, puternic dextrogir datorit numrului de atomi de carbon

asimetrici. Aceast proprietate permite determinarea cantitativ a amidonului din
produsele vegetale pe cale polarimetric;
Formeaz cu iodul o coloraie albastr;
31
Hidrolizeaz enzimatic conducnd la eliberarea glucozei i maltozei rezultnd

compui cu mase molecular din ce n ce mai mici numii dextrine. Enzimele care
sunt implicate n hidoliza amidonului se numesc amilaze;
n organismele vegetale amidonul este o substan cu rol energetic deoarece prin

degradarea macromoleculei lui se elibereaz energia chimic a legturilor dintre
unitile structurale, energie ce este util plantei n diverse procese metabolice.
Celuloza
Celuloza este componentul principal care intr n structura pereilor celulari la plante.
Celuloza mpreun cu ali produi de impregnare confer rezistena i rigiditatea plantelor
respectiv asigur structura plantelor. Celuloza formeaz structura seminelor de bumbac, a
tulpinilor de in i cnep i are o proporie ridicat n speciile lemnoase.
Reprezint componentul chimic principal al lemnului (n medie 50%), restul procentelor
fiind reprezentate de lignin i hemiceluloze (tot componeni principali) i o serie de
componeni chimici secundari (taninuri, materii pectice, gume, mucilagii vegetale etc.).
Celuloza este format prin policondensarea unui numr foarte mare de molecule de glucopiranoz prin legturi 1-4 -glicozidice, unitatea structural fiind celobioza.
Proprietile celulozei:
-
Insolubilitatea n ap i ali soveni datorit structurii filiforme;
32
Hidroliza celulozei are loc numai sub aciunea enzimei celulaz care distruge
formula complex punnd n libertate celobioza.
3.3. Alte poliglucide vegetale

Sunt prezente mai ales n regnul vegetal, reprezentate de: hemiceluloze, materii pectice,
gume, mucilagii vegetale.
Hemicelulozele constituie substane de constituie i rezerv care sunt dispuse n prile
lignificate ale plantelor (lemn, paie, semine) nsoind celuloza i ligninele. n lemn se gsesc
preponderent n speciile foioase (17-40%), mai puin n speciile rinoase, concentrate n
ramuri i n vrful arborilor. Sunt heteropoliglucide macromoleculare care se deosebesc de
celuloz prin structura heterogen, fiind constituite din: pentoze (L-arabinoza, D-xiloza),
hexoze (D-galactoza, D-glucoza, D-manoza), precum i acizi uronici (acid D-galacturonic, Dmanuronic) etc.
Spre deosebire de celuloz, macromoleculele hemicelulozelor au un grad mai mic de
polimerizare (150-200 de uniti monomere de monoglucide) i o structur ramificat a
catenei. Ele se deosebesc de celuloz prin proprietile fizico-chimice i anume
hemicelulozele sunt solubile n alcalii i hidrolizeaz mai uor n prezena acizilor minerali
diluai. Prin prelucrarea fizico-chimic a hemicelulozelor se obine: furfurol, alcool etilic,
drojdii furajere etc.
Materiile pectice (pectinele) sunt poliglucide neomogene cu rol n sudura esuturilor
celulozice i n reglementarea permeabilitii celulelor vegetale. Sunt prezente n aproape
toate organismele vegetale (rdcini, lemnul arborilor, pulpa fructelor), n proporii de 1112%. Se prezint sub form de substane solide, amorfe i sunt constituite dintr-o parte
insolubil n ap (protopectina) i o parte solubil n ap (pectina). Componenta principal a
pectinei este acidul pectic, compus macromolecular constituit din uniti de acid galacturonic,
n form piranozic, legate prin legturi 1,4--glicozidice. Grupele carboxilice sunt parial
esterificate cu metanol (CH3-OH), i parial transformate n sruri de calciu i de magneziu.
Pectinele se ntlnesc de obicei n organele tinere, dar i n alte organe ale plantei
(rdcinile sfeclei de zahr etc.). n ap formeaz dispersii coloidale, fiind substane cu mare
putere de gonflare, proprietate utilizat la obinerea gelurilor din sucurile de fructe, prin
fierbere cu zahr (gem, dulcea etc.). Fructele rscoapte conin pectine nehidrolizabile la acid
pectic i nu sunt gelificabile (formarea gelurilor decurge n mediu acid la pH = 2,5-3,5).
33
Alturi de acizii pectici, materiile pectice mai conin galactani i arabani, unii prin legturi
glicozidice.
Gumele vegetale sunt poliglucide care apar sub forma unor exudate cleioase, formate de
obicei n urma rnilor care apar la suprafaa cojii arborilor sau a fructelor. Din punct de vedere
chimic sunt un amestec de pentoze, metil-pentoze, hexoze i acizi hexuronici, care de obicei
se gsesc sub forma srurilor lor de calciu, de magneziu i de potasiu. Gumele vegetale
prezint solubilitate diferit n ap, dar toate sunt insolubile n solveni organici. Una dintre
cele mai studiate este guma arabic din diferite specii de Accacia. Ea formeaz soluii apoase
vscoase, fiind utilizat ca adeziv, apret, n industria farmaceutic etc.
Mucilagiile vegetale sunt poliglucide neomogene, cu structur variabil n funcie de
origine, foarte apropiat de cea a gumelor vegetale. Prin hidroliz total se obin:
metilpentoze, hexoze (D-glucoz, D-fructoz, D-galactoz) i acizi uronici. Se gsesc n
semine de in, lucern, mutar i n algele verzi.
TEST DE EVALUARE
1.Ce sunt poliglucidele ?
Rspuns:
Poligucidele sunt substane cu caracter macromolecular i sunt formate prin condensarea
unui numr mare de oze sau derivai ai acestora.
2.Ce este amidonul ?
Rspuns:
Exerciii
1.Care din urmtoarele glucide fac parte din categoria poliglucidelor ?
a. Fructoza
34
b.Amidonul
c.Izomaltoza
d.Celuloza
2.Precizai care sunt componenii amidonului i cum se formeaz acesta n plante
Rezolvare:
3. Dai exemple ale coninutului de amidon n diferite plante ?
Rezolvare:
REZUMATUL TEMEI
OLIGOGLUCIDE I POLIGLUCIDE
1.Oligoglucidele
2.Poliglucidele
-Amidonul
-Proprietile amidonului:
-Celuloza
-Proprietile celulozei:
3.Alte poliglucide vegetale
35
Tema nr.4
LIPIDELE
Uniti de nvare:
Lipide simple
Acizi grai superiori
Lipide complexe
Obiectivele temei:
Prezentarea formulelor principalilor acizi grai i a alcoolilor care intr n constituia
lipidelor.Prezentarea gliceridelor i a proprietilor acestora.Studiul structurii ceridelor,
etolidelor i a steridelor.
2. Gurr, M.I. James, A.T., Lipid Biochemistry, An Introduction, Cornell university Press,
N.Y. 1971
3.Lehninher A.I., Biochimie, Ed.Tehnic, 1987
4.Nea Gabriela Biochimie, Ed.nvmnt la distan, U.S.A.M.V.B, 2010
Lipidele sunt compui organici rspndii n organismele vegetale i animale, unde
ndeplinesc roluri complexe: rol structural (sunt componente ale celulelor, nucleului,
protoplasmei, mitocondriilor etc.), rol de rezerv, constituie surse de energie, asigur protecie
mecanic i termic organismelor plantelor i animalelor.
Rspndirea lipidelor n plante este variat i neuniform; astfel, coninutul lipidelor n
frunze este de 3-10% din materia uscat, n cloroplaste de 33-36%, un coninut ridicat
prezint seminele plantelor oleaginoase (floarea soarelui, rapi, in, cnep, soia, msline
etc.).
Din punct de vedere chimic, lipidele sunt esteri ai unor alcooli cu acizii grai superiori
(excepie, etolidele). Structura lor hidrofob, apolar, le confer insolubilitate n ap i
solubilitate n solveni organici nepolari (eter, cloroform, benzen, aceton etc.).
4.1. Acizii grai superiori
Majoritatea acizilor grai din grsimile naturale sunt acizi monocarboxilici, cu caten
neramificat (normal) i cu numr par de atomi de carbon n molecul. Clasificarea lor se
face n funcie de natura restului hidrocarbonat:
36
a) Acizi grai superiori saturai

Acizii grai superiori saturai cu formula general: CH3-(CH2)nCOOH, n care n =
numr par, cu valori ntre 2-30. Principalii acizi grai saturai sunt redai n tabelul 1, n care
este indicat i sursa natural de provenien.
Tabelul 1
Acizi grai superiori saturai

Denumirea
Nr. atomi carbon
Acid lauric
Acid miristic
Formula molecular
Provenien
CH (CH ) COOH
Unt de laur
C14
CH3(CH2)12COOH
Majoritatea grsimilor naturale
Acid palmitic
CH (CH ) COOH
Acid stearic
C18
CH3(CH2)16COOH
Acid arahic
C20
CH3(CH2)18COOH
Ulei de arahide
12
16
2 10
2 14
b) Acizii grai superiori nesaturai

Sunt acizi monocarboxilici cu numr par de atomi de carbon care prezint n molecul
una sau mai multe duble legturi carbon-carbon. n plante au fost identificai i acizi grai
nesaturai cu o tripl legtur ntre atomii de carbon. n tabelul 2 sunt redai principalii
reprezentani ai acizilor grai nesaturai.
Tabelul 2
Acizi grai superiori nesaturai

Denumirea
Nr. atomi
Formula molecular
Provenien
carbon
Acid oleic
C18
CH3-(CH2)7-CH=CH-(CH2)7-COOH
Grsimi animale
Acid erucic
CH -(CH ) -CH=CH-(CH ) -COOH
Ulei de conifere
22
2 7
2 11
Cu dou duble legturi

Acid linoleic
C18
CH3-(CH2)4-CH=CH-CH2-CH=CH-(CH2)7COOH
Toate lipidele
Cu trei duble legturi

Acid linolenic
C18
CH3CH2CH=CHCH2CH=CHCH2CH=CH(CH2)7COOH
Ulei de in
Cu patru duble legturi

Acid arahidonic
C20
CH3-(CH2)4-(CH=CH-CH2)4-CH2-CH2-COOH
n fosfolipide
Cel mai rspndit acid gras nesaturat este acidul oleic (cu cei doi izomeri cis i trans),
care se gsete n lipide n proporii de pn la 80%, fiind nsoit adesea de acidul linoleic i
37
de acidul palmitic. Acizii linoleic i linolenic sunt constitueni ai uleiului de in. Acizii grai
superiori nesaturai se numesc i acizi grai eseniali (nu pot fi sintetizai n organismele
animale).
c) Hidroxiacizi grai superiori saturai
Hidroxiacizii grai conin n molecul i o grup hidroxil. Sunt componente ale
etolidelor, esterii macrociclici din cerurile coniferelor. n rinile multor conifere se
ntlnesc: acidul sabinic (acid hidroxilauric: HO-CH2-(CH2)10-COOH) i acidul iuniperic
(acid hidroxipalmitic: HO-CH2-(CH2)14-COOH.
Toi acizii grai saturai sunt solizi. Punctele lor de topire cresc odat cu creterea
numrului de atomi de carbon din molecul.
Acizii grai nesaturai au puncte de topire mai mici dect acizii grai saturai la acelai
numr de carbon din formul. Majoritatea acestora sunt lichizi iar cu ct crete gradul de
nesaturare scade punctual lor de topire.
Acizii grai nu sunt solubili n ap datorit lanurilor lungi de carbon, dar gruparea
carboxil, grupare polar confer proprietatea de a forma straturi macromoleculare la suprafaa
apei. Astfel, gruprile carboxil fiind grupri polare se dizolv n ap, iar lanurile lungi de
hidrocarbur se orientez paralel ntre ele la suprafaa apei. Aceat proprietate se numete
proprietatea tensioactiv a acestor compui organici.
Srurile acizilor grai se numesc spunuri deci acizii grai au nsuiri detergente
caracteristice prin proprietatea acestora de a forma micele de asociaie.
4.2. Gliceride (grsimi, acilgliceroli)
Gliceridele sunt cele mai rspndite dintre lipidele din regnul vegetal, ele fiind prezente
mai ales n seminele plantelor oleaginoase. Gliceridele se pot diferenia i caracteriza prin
coninutul de acizi grai componeni. Plantele oleaginoase conin n proporie mare acid oleic
i acid palmitic (80% n uleiul de msline). Uleiul de floarea soarelui conine cca. 55-60%
acid linoleic, 33-35% acid oleic i 5-10% acid palmitic. Uleiurile de graminee conin 10-15%
acid palmitic, 30-60% acid oleic i 30-60% acid linoleic. Seminele sau organele plantelor pot
conine ca substane de rezerv, n afara acizilor grai menionai i acizi grai caracteristici,
de exemplu, seminele de rapi conin 45-55% acid erucic, alunele de pmnt conin acid
arahic etc.
Gliceridele sunt din punct de vedere chimic esteri ai glicerolului (propantriol, glicerina)
cu acizii grai superiori. Dup cum sunt esterificate una, dou sau trei grupe hidroxilice ale
glicerinei, rezult mono-, di-, sau trigliceride.
38
Trigliceridele poart denumirea de grsimi i uleiuri. Structural ori general pot fi

reprezentate astfel:
Posibilitile de combinare a radiacalilor de acizi grai sunt multiple rezult o

multitudine de structuri posibile.
Dintre toate lipidele, trigliceridele sunt cele mai rspndite i cele mai abundente n
toate organismele. Trigliceridele reprezint forma de stocare a acizilor grai i de aceea sunt
substane de rezerv care au rol energetic.
Trigliceridele de origine vegetal sunt lichide i se numesc uleiuri iar cele de origine
animal se numesc grsimi deoarece sunt solide sau semisolide.
4.2.1.Proprietile chimice ale trigliceridelor
Proprietile trigliceridelor sunt determinate de legturile tip ester i de catenele acizilor
grai constitueni.
a. Hidroliza trigliceridelor este de tip enzimatic sub aciunea lipazelor cu eliberarea
glicerolului i a acizilor grai constitueni.
Hidroliza enzimatic a gliceridelor asigur n organismele vegetale i animale nutriia,

deoarece alimentele hidrolizate devin asimilabile. n procesul de ncolire a seminelor
plantelor se elibereaz glicerol i acizi grai care sunt utilizai de plante n procese vitale.
b. Saponificarea este reacia de hidroliz n mediu alcalin rezultnd sruri ale acizilor
grai, spunuri.
Hidroliza sub aciunea bazelor tari (reacia de saponificare), decurge la cald i conduce
la formarea de glicerol i sruri (cu cationii metalelor din baz) ale acizilor grai (spunuri).
39
Indicele de saponificare reprezint numrul de mg KOH necesar saponificrii unui gram

de lipid. El este corelat cu mrimea moleculei: un indice de saponificare mic corespunde
unei grsimi cu mas molecular mare; un indice de saponificare mare, corespunde grsimilor
care conin acizi grai cu caten scurt, deci mas molecular mic.
c. Hidrogenarea
Hidrogenarea grsimilor este o reacie specific gliceridelor nesaturate (lichide), care
conduce la solidificarea lor, consecin a saturrii dublelor legturi din acizii grai superiori
prin adiie de hidrogen. Ea este nsoit de o deschidere a culorii i de modificri ale mirosului
i gustului grsimii. n industria alimentar, procesul este utilizat la obinerea margarinei prin
hidrogenarea parial a unor uleiuri vegetale (de floarea soarelui, soia etc.) i amestecarea lor
cu gliceride cu punct de topire sczut, cu NaCl, pigmeni carotenoidici etc.
Halogenarea grsimilor lichide decurge ca o reacie de adiie a halogenilor la dublele
legturi din acizii grai nesaturai esterificai, i introduce o nou constant, care
caracterizeaz structura nesaturat i anume: indicele de iod care reprezint cantitatea de iod
n grame adiionat la 100 g de lipid.
Uleiurile cu indice de iod mic se numesc nesicative (uleiul de msline) i nu se usuc la
aer; ele sunt cele mai potrivite pentru scopuri alimentare. Cele cu indice de iod mai mare de
120 se usuc repede i se numesc sicative (uleiul de soia, uleiul de in).
Indicele de aciditate reprezint cantitatea n mg de KOH necesar pentru neutralizarea
acizilor grai liberi dintr-un gram de lipid. Aceast mrime ofer indicaii asupra intensitii
procesului de degradare a lipidei.
d. Rncezirea grsimilor. n contact cu oxigenul i vaporii de ap din atmosfer,
majoritatea gliceridelor vegetale sufer transformri chimice i biochimice care le imprim
gust i miros neplcut (fenomenul de rncezire). Din punct de vedere chimic, rncezirea este
cu att mai accelerat, cu ct gliceridele posed un coninut mai mare de acizi grai nesaturai
i este influenat de condiiile de obinere i pstrare. Procesul de rncezire const ntr-o
prim faz n hidroliza sub aciunea apei i a enzimelor lipaze, i conduce la formarea acizilor
carboxilici, proces evideniat prin creterea indicelui de aciditate. Urmeaz oxidarea acizilor
grai nesaturai (la dublele legturi) cu formare de acizi -cetonici, hidroperoxizi (R-O-O-H)
40
i peroxizi (R-O-O-R) instabili, care se pot transforma final n alcooli, aldehide, cetone,
hidroxiacizi, imprimnd grsimii caracter acid, gust i miros neplcut.
Un alt proces de degradare poate avea loc la nclzirea puternic a grsimilor, ca urmare
a deshidratrii glicerolului cu formarea acroleinei (aldehida acrilic), un compus toxic.
4.3. Ceride
Ceridele sunt esteri naturali ai alcoolilor superiori cu acizii grai superiori, de obicei
cu acelai numr de atomi de carbon n molecul. n tabelul 3 sunt redai principalii
alcooli superiori i acizii grai corespondeni, din structura ceridelor.(R1 O- CO R2)
Tabelul 3
Principalii alcooli superiori i acizii grai corespondeni din structura ceridelor
Denumire
Alcooli superiori
Denumire
monohidroxilici
Acizi grai
caracteristici
Alcool cetilic
CH3-(CH2)14-CH2-OH
Acid palmitic
CH3-(CH2)14-COOH
Alcool stearilic
CH3-(CH2)16-CH2-OH
Acid stearic
CH3-(CH2)16-COOH
Alcool arahic
CH -(CH ) -CH -OH
Acid arahic
CH -(CH ) -COOH
Alcool carnaubic
CH3-(CH2)22-CH2-OH
Acid carnaubic
CH3-(CH2)22-COOH
Alcool cerilic
CH3-(CH2)24-CH2-OH
Acid cerotic
CH3-(CH2)24-COOH
Alcool miricilic
CH3-(CH2)28-CH2-OH
Acid melistic
CH3-(CH2)28-COOH
2 18
2 20
Ceridele (de exemplu: stearatul de stearil, palmitatul de cetil) sunt substane de culoare
alb-glbuie, cu aspect unsuros, insolubile n ap, solubile n solveni organici. Sunt rezistente
la aciunea agenilor chimici, greu hidrolizabile, cu indice de iod sczut i rezistente la
rncezire.
Cerurile naturale sunt de fapt amestecuri de mai muli esteri (ceride, steride), n care,
de obicei, predomin unul dintre esteri, cu cantiti variabile de acizi liberi, alcani, rini etc.
41
Cerurile sunt larg rspndite n regnul vegetal, unde formeaz un strat protector pe flori,
frunze, fructe, care le protejeaz mpotriva cldurii, luminii excesive, umiditii, prentmpin
pierderea apei i procesul de uscare, precum i atacul microbian.
Ceara de trestie de zahr, care apare sub form de bastonae pe tulpinile acestei plante,
este caracterizat prin absena acizilor grai superiori care conin C 24-C34 i prezena
parafinelor (50%).
Ceara de Cernauba de pe frunzele palmierului Corypha este cea mai mult studiat i
este format preponderent din cerotat de miricil. Ea se ntlnete n bumbac, n cnep i n
trestia de zahr i se utilizeaz la fabricarea cremei de ghete, intr n compoziia cerurilor i a
masticurilor utilizate n pomicultur pentru ungerea locurilor de altoire sau a rnilor pomilor
fructiferi.
4.4. Steride
Steridele reprezint o clas important de lipide simple, rspndite n cantiti mici att
n organismele vegetale ct i n cele animale, i anume:
fitosteride (n regnul vegetal);
zoosteride (n regnul animal);
micosteride (n ciuperci).
Din punct de vedere chimic sunt esteri ai acizilor grai superiori, acidul palmitic,
acidul stearic, acidul oleic, cu monoalcooli policiclici numii steroli. Sterolii sunt compui
policiclici care au la baz nucleul ciclopentanperhidrofenantrenic, structur tetraciclic
comun (steran) i pentru alte substane importante din punct de vedere biologic i biochimic:
hormoni sexuali, acizi biliari, alcaloizi, glicozizi, vitaminele D etc.
Sterolii se deosebesc ntre ei prin numrul i poziia legturilor duble i prin catenele
laterale grefate pe structura steranului.
n regnul vegetal sunt prezeni sub form liber sau sub form de glicozide: sitosterolul
i stigmasterolul (n seminele plantelor, n uleiurile extrase din germeni de soia, de gru, de
porumb), precum i ergosterolul (provitamina D), izolat din cornul secarei.
42
Sterolii sunt substane cristaline, insolubile n ap, solubile n solveni organici, ca i

steridele (produii lor de esterificare cu acizii grai), cu care formeaz asociaii. Clasificare lor
n zoo-, fito-, micosteroli, nu mai este riguroas, deoarece au fost pui n eviden zoosteroli i
n regnul vegetal, ca de exemplu: colesterol n unele alge, estriol n flori de salcie, estron n
polenul unor flori etc.
4.5. Lipide complexe
Lipidele complexe sunt compui biochimici componeni ai unor organe i esuturi cu
activitate biologic i fiziologic intens, rspndii att n regnul vegetal (semine, fructe) ct
i n regnul animal (creier, ficat, inim). Lipidele complexe sunt esteri ai acizilor grai la
construcia crora mai particip, pe lng glicerol, i acid fosforic, aminoalcooli,
aminoacizi, iar n unele cazuri inozitol i glucide. Din punct de vedere al compoziiei
chimice conin alturi de atomi de C, H, O i atomi de P, N, S, i spre deosebire de lipidele
simple sunt compui cu structur amfoter. Prezena n aceeai molecul a grupelor hidrofile
i lipofile are o deosebit importan pentru proprietile fizico-chimice ale lipidelor
complexe (formare de micele, de lamele) care sunt componente de baz ale membranelor
celulare.
Proporia de lipide complexe n organismele vegetale este relativ mic. Frunzele,
fructele i rdcinile plantelor conin circa 0,1%, seminele de cereale i plante leguminoase
1-2%, seminele de soia (cele mai bogate n lipide) conin maximum 3% lipide complexe. n
organismele vii, lipidele complexe mai sunt asociate cu proteinele (lipoproteine).
43
4.5.1.Lipide complexe fr fosfor

Sunt constituite dintr-un rest de mono- sau oligoglucid i un rest de glicerid (ester al
glicerolului cu acizi grai superiori).
Sulfatidele sunt lipide n constituia crora intr i sulf (sub form de esteri ai
glicosfingolipidelor cu acidul sulfuric) i uneori i fosfor. Ele sunt asemntoare structural
cerebrozidelor i gangliozidelor, iar glucida component este galactoza. Prezena lor (sub
form de glicosulfolipide) n esuturile frunzei, fotosintetizante ale plantelor, relev rolul
fiziologic important n metabolismul glucidic.
Cele
mai
importante
glicolipide
vegetale
sunt
manogalactozilgliceridele
digalactozilgliceridele, n care acidul gras care esterific grupele hidroxil ale glicerolului este
acidul linolenic. Ambele glicolipide au fost puse n eviden n gru, n trifoi, ovz verde i n
ierburile de furaj.
4.5.2.Lipide complexe cu fosfor i fr azot n molecul

Acizii fosfatidici. Sunt compui biochimici, componeni ai membranelor biologice, care
provin dintr-un alcool (glicerol, inozitol, aminoalcoolul sfingozina), acizi grai superiori i
acid fosforic. Acizii grai din structura acizilor fosfatidici sunt n special acidul stearic, acidul
oleic, palmitic, linoleic i linolenic. Cele mai importante lipide complexe cu P i fr N sunt
glicerofosfolipidele (glicerofosfatide) sau acizi fosfatidici, respectiv esterii i ai
digliceridelor cu acidul fosforic:
44
n plante (spanac, varz) se gsesc att n stare liber ct i sub form de sruri de Ca,
Mg, K, predominnd n esuturile fotosintetizante.
Inozitolfosfatidele, componente ale membranelor celulare, sunt esteri ai acizilor
fosfatidici cu poliolul ciclic (cu 6 atomi de carbon) inozitol.
Dup modul n care se pot biosintetiza (din hidroxoacetonfosfat) i compuii la
formarea crora particip (inozitolfosfolipide, serinfosfatide, colaminfofatide, colinfosfatide),
rezult rolul important pe care l prezint acizii fosfatidici n metabolism, precum i la
realizarea unor corelaii ntre metabolismul glucidic i cel lipidic.
4.5.3.Lipide complexe cu fosfor i cu azot n molecul

Gliceroaminofosfolipidele sunt derivai ai acizilor fosfatidici rezultai prin
esterificarea restului de acid fosforic cu hidroxilul alcoolic al bazelor azotate serina,
colamina sau colina. Serina este un hidroxiaminoacid, care poate fi biosintetizat din acidul 3fosfogliceric (produs intermediar din metabolismul glucidic). Serina este strns nrudit cu
celelalte baze azotate, dup cum urmeaz:
45
Dup tipul de baz azotat gliceroaminofosfolipidele se clasifica n:

serinfosfatide;
colaminfosfatide (etanolaminofosfolipide);
colinfosfatide (lecitine, fosfatidilcoline).
Serinfosfatidele se ntlnesc n cantitate mai mic alturi de celelalte fosfolipide n
organismele vegetale n: soia, arahide, bumbac, in etc. Serinfosfatidele sunt esteri ai acizilor
fosfatidici cu baza azotat serina. Datorit prezenei celor dou grupe funcionale acide,
serinfosfatidele au caracter acid mai pronunat dect celelalte gliceroaminofosfolipide. n
esuturi se gsesc sub form de sruri de K.
Serinfosfatidele au proprieti fizice asemntoare celorlalte fosfatide, dar sunt mai
puin solubile n etanol. Prezint caracter amfionic i ndeplinesc n organism rol de donor i
acceptor de acid fosforic, fiind implicate i n fenomenele de permeabilitate celular.
Colaminfosfatidele
(cefaline,
etanolaminofosfolipide)
sunt
lipide
complexe
constituente (alturi de serinfosfatide i lecitine) ale membranelor esuturilor vegetale (soia,

germeni de gru, semine de floarea soarelui, de in, de susan etc.). Structural sunt esteri ai
acizilor fosfatidici cu baza azotat colamina (etanolamina). Prezena acizilor grai nesaturai
determin reactivitatea mrit a cefalinelor.
Colinfosfatidele (lecitine, fosfatidilcoline) sunt esteri ai acizilor fosfatidici cu baza

azotat colina. Sunt reprezentanii cei mai rspndii ai fosfogliceridelor. Colinfosfatidele sunt
ntlnite n regnul vegetal ca lipide de rezerv n: soia, n embrionul cerealelor i n seminele
leguminoaselor.
46
Acizii grai din colinfosfatide sunt: acidul palmitic, stearic, oleic, linoleic, linolenic i
arahidonic, ca i acizi grai nesaturai (C18-C24).
Proprietile lecitinelor sunt corelate cu structura lor, n special cu natura acizilor grai.
Lecitinele prezint caracter amfionic: componenta fosforic este hidrofil, iar restul moleculei
este hidrofob. Colinfosfolipidele i colaminfosfolipidele pot pierde sub aciunea unor enzime
specifice unul dintre cei doi acizi grai formnd lizocolinfosfolipide, respectiv,
lizocolaminfosfolipide, care prezint o puternic aciune hemolitic (lizolecitine).
Lizolecitina este prezent n regnul vegetal n orez decorticat, semine de gru, secar,
orz, ulei de soia. Lecitinele au un rol important n metabolismul lipidic (catabolismul acizilor
grai superiori).
TEST DE EVALUARE
1. Care este rolul lipidelor n organismul vegetal ?
Rspuns:
Lipidele sunt compui organici rspndii n organismele vegetale i unde ndeplinesc
roluri complexe: rol structural (sunt componente ale celulelor, nucleului, protoplasmei,
mitocondriilor etc.), rol de rezerv, constituie surse de energie, asigur protecie mecanic
i termic organismelor plantelor.
2. Care sunt componenii de baz ai lipidelor ?
Rspuns:
3. Scriei reacia de esterificare a glicerolului cu un acid gras saturat ?

Rspuns:
4.Prin prisma compoziiei lor acizi grai sunt:

Acizii grai saturai sunt lichizi
Acizii grai nesaturai sunt solizi
Acizii grai saturai sunt i solizi i lichizi
47
REZUMATUL TEMEI
Lipidele sunt o clas de biocomponente organice a cror caracteristic general este
insolubilitatea n ap i solubilitatea n solveni organici nepolari. Lipidele simple nu conin
acizi grai n molecul i sunt nesaponificabile. Lipidele complexe care se caracterizeaz prin
prezena n structura lor a acizilor grai sunt saponificabile. Lipidele complexe cuprind
gliceridele, ceridele i glicerofosfolipidele. Cele mai cunoscute sunt gliceridele care sunt esterii
naturali ai glicerolului cu acizii grai. Lipidele sunt compui organici rspndii n organismele
vegetale i ndeplinesc roluri complexe: rol structural (sunt componente ale celulelor, nucleului,
protoplasmei, mitocondriilor etc.), rol de rezerv, constituie surse de energie, asigur protecie
mecanic i termic plantelor.
48
Tema nr.5
PROTIDE
Uniti de nvare:
Aminoacizii
Peptidele
Proteine
Cromoproteine
Obiectivele temei:
- Prezentarea protidelor, rolul lor, structur, clasificare;
- Prezentarea aminoacizilor, structura chimic, nomenclatur,reprezentani;
- Prezentarea proteinelor, structura lor, proprieti;
- Cromoproteinele structur, reprezentani.
1.Champe Pamela C., Harwey R., Biochemistry, 2-nd Edition, J.B.Lippineot Company, 1994;
2.Rodica Chiril, Biochimie Vegetal, Ed.Printech, Bucuresti,2000.
5.1.Protidele
Protidele sunt biomolecule cu structur complex, constitueni universali i indispensabili
ai tuturor formelor de via. Este puin probabil s existe n univers alt tip de molecule cu
proprieti mai remarcabile dect cele ale protidelor (protos = cel dinti), ele asigurnd
organizarea i meninerea structurilor morfologice ale celulelor, precum i manifestarea
funciilor i activitilor vitale ale acestora.
Proporia protidelor n organismele vii este mai constant dect a lipidelor i glucidelor; n
regnul vegetal, coninutul de protide este mai mic i foarte variat, n funcie de specie i organ.
Coninutul cel mai mare de protide se gsete n organele de rezerv ale plantelor, n
seminele de leguminoase, o cantitate mijlocie se gsete n boabele de cereale, cele mai
puine protide gsindu-se n legume, rdcinoase i tuberculifere.
Este esenial de remarcat rolul dominant al protidelor n organismele vii, deoarece nu se
cunosc forme de via fr protide. Astfel, reaciile chimice din celule depind de combinarea
enzimelor de natur proteic cu diferitele substraturi.
49
Protidele prezint proprieti fizico-chimice caracteristice care sunt corelate cu un coninut

de energie ridicat (entropie ridicat), ceea ce le asigur atribuiile unui sistem dinamic n
permanent autorenoire i interaciune cu mediul exterior.
Constituind suportul chimic structural i funcional al materiei vii i al fenomenelor
specifice acesteia, protidele sunt purttorul material al nsuirilor biologice: diferenierea,
creterea, dezvoltarea i reproducerea.
Protidele ndeplinesc n organism, datorit naltului grad de organizare i diversitate, roluri
multiple:
rol structural (plastic), fiind constitueni principali ai protoplasmei i nucleului celular. Ele
reprezint: 2-35% din materia uscat a organismului vegetal;
rol biocatalitic, deoarece sub form de enzime, catalizeaz selectiv reaciile biochimice din
organismele vii;
rolul fizico-chimic al protidelor se datoreaz caracterului lor coloidal i amfoter care le ofer
posibilitatea de a participa la reglarea presiunii osmotice, a permeabilitii selectiv a
membranelor, a echilibrului electrostatic i acido-bazic, precum i la transportul n organism
al ionilor de importan vital;
rol de anticorpi, participnd la procesele imunologice de aprare a organismelor superioare;
rol de represori, prin aptitudinea de a traduce din genomul celular numai mesajul necesar
ntr-un anumit moment din viaa celulei sau organismului;
rol de reglare fin a proceselor biochimice, prin intermediul hormonilor.
5.1.1.Structur chimic. Clasificare
Protidele sunt substane cuaternare, constituite din atomi de C, H, O, N. Protidele cu
rol fiziologic important mai conin i atomi de S, P, iar unele conin n proporie mai mic i
atomi de metale: Mg, Ca, Zn, Fe, Cu etc., n metalproteide i cromoproteide.
Protidele sunt compui macromoleculari, care prin hidroliz pun n libertate
aminoacizi (au ca unitate structural fundamental aminoacizii). innd cont de
complexitatea structurii lor, protidele se clasific astfel:
50
5.2.Aminoacizi (monoprotide)
Aminoacizii reprezint unitile structurale nehidrolizabile ale poliprotidelor. Dei n
natur se cunosc aproximativ 200 de aminoacizi, doar 20-22 sunt utilizai pentru biosinteza
protidelor i sunt codificai de codul genetic, fiind denumii i aminoacizi proteinogeni
(ordinari). Ceilali aminoacizi, mai puin rspndii, sunt numii aminoacizi neproteinogeni
(ocazionali).
Dintre toate organismele vii, cele vegetale pot sintetiza i deci conine numrul cel mai
mare de aminoacizi, rspndii mai ales n seminele fructelor, plante rdcinoase, conifere,
etc. Aminoacizii: valin, leucin, izoleucin, treonin, metionin, lisin, fenilalanin, triptofan
pot fi sintetizai numai de plante i se numesc aminoacizi eseniali. Lipsa lor n alimentaie
provoac grave tulburri ale metabolismului (boli careniale).
Unii dintre aminoacizi pot fi convertii pe cale chimic n glucide i sunt denumii
aminoacizi glucoformatori: glicocol, alanin, serin, acid aspartic, acid glutamic, arginin,
citrulin.
5.2.1. Structura chimic a aminoacizilor
Aminoacizii sunt compui organici difuncionali, care conin grupele funcionale amino (NH2) i carboxil (-COOH). Caracteristic acestei structuri este grefarea ambelor grupe
funcionale pe acelai atom de carbon (poziia ) n cazul aminoacizilor din structura
proteidelor (-aminoacizi). Se cunosc i aminoacizi la care grupa -NH2 este legat de al doilea
atom de carbon fa de grupa -COOH, (poziia ), al treilea (poziia ) etc.
La ali aminoacizi apare legat de atomul de carbon , n afar de grupa funcional -NH2,
un rest hidrocarbonat, care poate fi un rest hidrocarbonat alifatic sau aromatic, sau grupe
funcionale.
5.2.2. Nomenclatura aminoacizilor

Denumirea tiinific a aminoacizilor este format din prefixul amino i numele acidului
de la care provine, cu indicarea poziiei atomului de carbon de care este legat grupa
funcional -NH2 (, , , , sau 2, 3 etc.) etc., fa de grupa funcional carboxil -COOH.
n general nomenclatura raional este mai puin folosit, deoarece sunt utilizate n
general, denumiri uzuale, specifice fiecrui aminoacid (glicocol, alanin, serin, triptofan
etc.).
Clasificarea aminoacizilor dup structura lor chimic, care cuprinde toi cei 20 de
aminoacizi proteinogeni, este urmtoarea:
51
a) Aminoacizi monoamino-monocarboxilici (cu caracter neutru):

Glicocolul (glicina, acidul aminoacetic), cunoscut i sub denumirea de zahrul
gelatinei a fost obinut prin hidroliza acid a gelatinei. Este singurul -aminoacid care nu are
atom de carbon asimetric, i deci nu prezint izomerie optic.
Majoritatea organismelor vegetale conin glicocol n proporie de 0,2-1%, dar exist i
proteide vegetale mai bogate n glicocol, ca de exemplu edestina (2,5-3,8%), ricinina (6,6%)
etc. Glicocolul lipsete complet din zein (porumb) i hordein (orz).
Alanina (acidul -aminopropionic) este nelipsit din proteidele vegetale, i a fost
identificat la hidroliza proteinelor din soia. Este prezent n cantitate mare n zein (9-10%),
iar n stare liber a fost identificat n alge i n frunze de tutun. Izomerul -alanina a fost pus
n eviden n soia, mere crude, tomate i n structura acidului pantotenic.
Valina (acidul -aminovalerianic) este regsit n cantiti mici n structura multor
proteide. Bogate n valin sunt seminele de in (12,7%) i de fasole (6,2%). n stare liber a
fost pus n eviden n lucern i germenii de secar.
Leucina (acidul -aminoizocapronic), descoperit n hidrolizatele de ca, este foarte
rspndit n organismele vegetale, n special n zein (19,25%) i n edestin.
Izoleucina (acidul -amino--metilvalerianic) este izomera de poziie a leucinei.
Prezena n molecul a doi atomi de carbon asimetrici conduce la existena a patru izomeri
optici. Leucina i izoleucina se transform n timpul fermentaiei alcoolice (prin decarboxilare
i dezaminare) n alcool amilic i alcool izoamilic.
glicocol (glicin)
alanin
izoleucin
52
valin
leucin
b) Aminoacizi monoamino-dicarboxilici (cu caracter acid)

Acidul aspartic (asparagic, acid aminosuccinic) se gsete n toate proteidele vegetale,
mai ales sub forma amidei sale, asparagina. n stare liber, asparagina apare n seva de
sparanghel i a altor plante tinere: mazre, migdale etc.
Acidul aspartic
i amida derivat
Asparagina
Acidul glutamic (acidul -aminoglutaric) este foarte rspndit n proteidele vegetale.

Amida sa glutamina, ca i asparagina, servete la biosinteza proteidelor din plante. Glutamina
se ntlnete n stare liber n alge, n fructe i sfecla de zahr, unde prezena ei, ca i a
asparaginei, micoreaz randamentul produciei, deoarece mpiedic cristalizarea zahrului.
Acidul glutamic
Glutamina
c) Aminoacizi diamino-monocarboxilici
Arginina (acidul -amino--guanidilvalerianic) a fost identificat n conifere, ricin,
cartofi i n hidrolizate proteice. Denumirea provine de la faptul c prezint o reacie
caracteristic cu srurile de argint.
Ornitina (acidul ,-diaminovalerianic) este rspndit n stare liber n plantele
superioare, dar apare foarte rar n compoziia proteidelor.
Lizina (acidul ,-diaminocapronic) se gsete aproape n toate proteidele, mai puin
n zein. Mai bogate n lizin sunt seminele necoapte i cele n curs de germinare.
53
Lizina
Arginina
d) Aminoacizi aromatici
Fenilalanina (acidul -amino--fenilpropionic) este rspndit n plantele tinere de
bostan, bob, lupin i n numeroase proteide (zeina, legumina).
Tirozina (acidul para-hidroxifenilalanina) este ntlnit mpreun cu fenilalanina n
toate proteidele. Se gsete n proporie de 10% n proteidele de porumb i de 4-5% n
proteidele din smburii de pepene, castravei i bostani.
tirozina
e) Aminoacizi cu structur heterociclic conin n molecul un heterociclu cu un atom de
Triptofanul (acidul -amino--indolilpropionic, -indolilalanina) intr n compoziia
multor proteide naturale. n stare liber se gsete n organele tinere ale plantelor, n fructe, n
glutenul de gru, n soia, semine de dovleac, alge (8,8%). Triptofanul este unul dintre
aminoacizii eseniali, lipsa sa din organism conduce la tulburri grave.
Este precursor n biosinteza vitaminei PP i promotor al sintezei pirolului, component
al hemoglobinei. Prin decarboxilarea triptofanului se formeaz triptamina, compus cu
activitate biologic.
Triptofan
Histidina (acid -amino--imidazolilpropionic) este rspndit n proteidele de
origine vegetal i animal. Se gsete n seminele de tomate, n polen i n edestin (4%).
Prin decarboxilare enzimatic trece n histamin.
Histidin
54
Prolina (acidul -pirolidincarboxilic) este un iminoacid, solubil n alcool (spre

deosebire de restul aminoacizilor), proprietate pe care o imprim i proteidelor n care se
gsete n procent mare. Prezint caracter amfoter i este rspndit n proteinele vegetale
(12% n prolaminele din cereale).
Prolina
f) Hidroxi-aminoacizi
Serina (acidul -amino--hidroxipropionic) se gsete n stare liber n seminele
germinate, iar n cantiti mici n numeroase proteide vegetale. n proporie mare se afl n
edestina din cnep i n unele proteide din migdale i din algele marine. Sub form de esteri
fosforici intr n constituia serinfosfatidelor.
Serina
Treonina (acidul -amino--hidroxibutiric) nsoete n proteide serina, n cantiti
mai mici, prezentnd proprieti analoage serinei. n proporii mai ridicate se gsete n
proteidele din cereale, soia, cartofi, alge marine. Ea intr n constituia antibioticelor
actinomicine. Treonina posed doi atomi de carbon asimetrici, deci are patru izomeri optici.
Treonina
c) Tioaminoacizi (aminoacizi cu sulf)
Cisteina (acidul -amino--tiopropionic) se gsete n toate proteidele vegetale (0,54,5%). Proteidele din cartofi conin 4-4,4%, iar glutelinele din gru, orez, secar conin 2,7%
cistein. Cisteina se transform uor, prin oxidare, n cistin. Prin hidrogenare, cistina trece n
cistein. Pe baza acestor reacii de oxido-reducere, sistemul cistein-cistin joac n organism
rol de sistem redox, fiind implicat n procesele de transport de atomi de hidrogen n ciclul
55
respirator. Gruparea reductoare (-SH) din cistein are rol important n reaciile biocatalitizate
de enzimele n structura crora se regsesc astfel de grupe funcionale.
Metionina (acidul -amino--metiltiobutiric) este prezent n zein, seminele de
tomate, n proteidele din seminele de cereale. Are rol de agent metilant, prin cedarea grupei
metil, transformndu-se n homocistein.
Cistein
Cistin
Metionin
5.2.3. Proprieti fizice ale aminoacizilor
Proprietile fizico-chimice ale aminoacizilor sunt determinate de structura lor.
Aminoacizii se prezint ca substane solide, cristaline; unii au gust dulce, alii gust amrui sau
sunt fr gust.
Datorit prezenei grupelor funcionale polare (-NH i -COOH) sunt solubili n ap, n
2
acizi diluai i n hidroxizi alcalini. Procesul de dizolvare conduce uneori la distrugerea

moleculei de aminoacid; astfel, triptofanul este distrus n mediu acid, iar histidina n mediu
bazic. Sunt greu solubili n solveni organici; unii dintre ei sunt solubili n alcool etilic i n
alcool butilic, proprietate care servete la separarea lor dintr-un amestec de aminoacizi.
Caracterul amfoter al aminoacizilor se datoreaz prezenei concomitente n molecul
a grupelor -NH2 (care confer proprieti bazice, acceptoare de protoni) i a grupelor -COOH
(care confer proprieti acide, donoare de protoni).
n soluiile apoase, moleculele aminoacizilor au structura unor amfioni (ioni
dipolari), care pot funciona att ca baz ct i ca acid:
Structura unui amfiion
56
Ei pot reaciona att cu baze ct i cu acizi:
Comportare de acid (donor de protoni)
Comportare de baz (acceptor de protoni)
Comportare n soluie apoas a aminoacizilor

Valoarea pH-ului la care soluia unui aminoacid are un coninut egal de cationi i
anioni este pH-ul piezoelectric (punctul la care nu are loc deplasarea particulelor ntr-un cmp
electric exterior). Existena amfionului explic utilizarea soluiilor de aminoacizi ca soluii
tampon (creeaz i menin constant un anumit pH la adugarea unor cantiti mici de acizi sau
de baze tari.
5.2.4. Proprieti chimice ale aminoacizilor
Proprietile chimice sunt determinate de natura grupelor funcionale existente n
molecul, respectiv grupa amino (-NH2) i grupa carboxil (-COOH).
1. Reacii datorate grupelor funcionale carboxil (-COOH)
a) Reacia aminoacizilor cu hidroxizii cu formare de sruri:
Glicocol
glicocolat de sodiu
b) Reacia aminoacizilor cu alcoolii cu formare de esteri:
57
ester al glicocolului
c) Reacia aminoacizilor (sau a esterilor aminoacizilor) cu amoniac cu formare de amide:
glicocolamid
Reacia de formare a amidelor are o mare importan biochimic, reprezentnd una
dintre cile de reglare a coninutului de amoniac din organismele vegetale, deoarece o
concentraie prea mare de amoniac devine toxic pentru plante. Prin formarea amidelor,
plantele realizeaz blocarea amoniacului n exces, prin reacia invers, amoniacul fiind la
nevoie, pus n libertate.
d) Decarboxilarea aminoacizilor cu formare de amine biogene
Glicocol
metilamina
Decarboxilarea aminoacizilor este biocatalizat n organismele vii de enzime din clasa

liazelor (aminoaciddecarboxilaze). Unele dintre aminele biogene rezultate sunt compui
toxici, altele sunt precursori ai unor coenzime. Astfel, -alanina rezultat din acid aspartic este
component a coenzimei A i a acidului pantotenic, din histidin se formeaz histamina, din
aminoacizii diaminomonocarboxilici ornitina i lizina se formeaz heterocicli cu azot (pirol,
piridin) prezeni n structura vitaminelor sau a unor alcaloizi cu rol fiziologic.
Cistein
cisteamin
2. Reacii ale aminoacizilor datorate grupei funcionale amino (-NH2)

a) Reacia aminoacizilor cu acizii cu formare de sruri
Aceast reacie a aminoacizilor se datoreaz caracterului bazic (acceptor de protoni,
datorit electronilor neparticipani ai azotului aminic). n funcie de tipul acidului se formeaz
sruri numite: clorhidrai, sulfai, azotai etc. ai aminoacizilor.
58
acid aminoacetic
clorhidrat de glicocol
glicocol
b) Condensarea aminoacizilor cu aldehide cu formare de baze Schiff

Aceast reacie prezint importan biochimic deosebit, deoarece reprezint o cale de
biosintez a aminoacizilor (transaminarea cetoacizilor rezultai la biodegradarea aerob a
glucidelor prin ciclul Krebs).
aminoacid
aldehid
baza Schiff
e) Dezaminarea aminoacizilor
Dezaminrile aminoacizilor sunt reacii catalizate enzimatic i constau n principiu n
eliminarea grupei amino (sub form de NH3 sau de N2) i conservarea grupei carboxil. Se
formeaz substane aparinnd unor clase diferite de derivai funcionali. Reaciile de
dezaminare au loc n organismele vii vegetale i sunt deosebit de importante n metabolismul
aminoacizilor introdui prin alimentaie sau rezultai n metabolismul proteic.
3. Proprieti chimice ale aminoacizilor care implic participarea ambelor grupe
funcionale (-NH2) i grupa carboxil (-COOH)
a)Reaciile de condensare ale aminoacizilor pot fi de mai multe feluri:
condensarea intermolecular cu formarea de legturi peptidice -CO-NH-, implic
eliminarea apei ntre o grup -COOH a unui aminoacid i grupa NH2 a altui aminoacid. Se
formeaz astfel: di-, tri-, tetra-, ..., polipeptide.
alanin
glicin
serin
alanil-glicil-serin
(tripeptid)
59
condensarea intermolecular a dou molecule de aminoacizi care implic ambele grupe

funcionale ale acestora, conduce la compui cu ciclu dicetopiperazinic.
Glicin
dicetopiperazin
condensarea intramolecular implic grupele funcionale -COOH i -NH2 ale aceluiai

aminoacid se formeaz compui denumii lactame.
5.3. Peptide (poliprotide inferioare)

Peptidele sunt poliprotide inferioare, constituite dintr-un numr relativ mic de aminoacizi
(monoprotide) unii prin legturi peptidice -CO-NH-. Acestea se stabilesc ntre grupa amino
de la carbonul al unui aminoacid i grupa carboxil a altui aminoacid, prin eliminare de ap.
Dup numrul unitilor structurale de aminoacizi coninui, peptidele se mpart n:
oligopeptide;
polipeptide;
peptone;
Oligopeptide sunt constituite dintr-un numr mic de aminoacizi (convenional 2-10) i
denumite n consecin: di-, tri-, tetra-, ..., decapeptide.
Datorit naturii aminoacizilor constitueni, a succesiunii (secvenei) i conformaiei
lor, peptidele se pot prezenta sub forma unui numr foarte mare de izomeri (de exemplu, o
pentapeptid format din 5 aminoacizi diferii, prezint 120 de izomeri).
Orice peptid se caracterizeaz prin prezena legturilor peptidice, n care sunt
implicate toate grupele carboxil i amino.
Prin hidroliz acid sau enzimatic (cu enzimele peptidaze), peptidele sunt scindate n
aminoacizii componeni.
5.3.1. Reprezentani naturali ai oligopeptidelor
Glutationul, un reprezentant important al oligopeptidelor este o tripeptid, i anume,
glutamil-cisteinil-glicina, cu rspndire universal.
n regnul vegetal, glutationul se gsete n special n semine, unde coninutul su
crete n timpul ncolirii. In embrionul de gru i n esuturi, glutationul se gsete att sub
form redus, ct i sub form oxidat.
60
glutamil-cisteinil-glicina
Glutationul, prezent n semine, drojdie de bere, ficat, este o substan solid, de
culoare alb, solubil n ap i alcool. Prezint activitate optic i un pronunat caracter acid,
datorat celor dou grupe carboxil libere. Importana biologic a glutationului deriv din
uurina cu care se poate oxida grupa funcional -SH (tiol). Oxigenul molecular, n prezena
urmelor de metale cu rol catalitic (de exemplu, Fe), determin oxidarea formei R-SH, iar
reducerea formei R-S-S-R este biocatalizat de glutation-reductaz, enzim prezent n toate
organismele vii.
glutation redus
diglutation
glutation redus
(glutation oxidat)
Glutationul ndeplinete n organism roluri biochimice complexe: rol de sistem redox
neenzimatic, rol antioxidant, de protejare a unor substraturi (de exemplu, acid ascorbic) fa
de procesele de oxidare, component al coenzimei donatoare de atomi de hidrogen n procese
redox etc.
5.4. Proteide
Protidele (poliprotidele superioare) sunt compui organici macromoleculari, biopolimeri,
cu structur complex i importan vital deosebit, care se pot clasifica n:
holoproteide, poliprotide constituite numai din aminoacizi;
heteroproteide, poliprotide care pe lng aminoacizi mai cuprind i componente de alt
natur (prostetic) (glucide, lipide, acid fosforic, pigmeni vegetali, acizi nucleici).
Proteidele se deosebesc de celelalte componente ale organismelor vii, att prin
proprieti ct i prin funciunile importante pe care le ndeplinesc n organism. Astfel, sunt
proteide: enzimele, biocatalizatori ai tuturor procesele biochimice din organism, pigmenii
respiratori i cei nerespiratori ct i numeroi hormoni. Masa molecular depinde de tipul i
numrul de aminoacizi componeni si este considerat ncepnd cu limita inferioar de
aproximativ 10000, avnd ca limit superioar valori pn la zeci de milioane. Cantiti mari
61
de proteide sunt biosintetizate n plante din cei 20 de aminoacizi proteinogeni, la care se

adaug dou amide: glutamina i asparagina. n solul arabil se gsesc proteide provenite din
resturile organismelor vegetale i animale moarte, cea mai mare parte a azotului din sol fiind
azot organic, de natur proteic. El reprezint rezerva de azot n procesul de nutriie a plantei,
devenind accesibil numai dup transformarea de ctre microorganisme n azot amoniacal i
azotai.
5.5. Proteine
5.5.1. Compoziia i structura proteinelor
Holoproteidele sau proteinele sunt biopolimeri alctuii dintr-un numr foarte mare
de aminoacizi legai prin legturi peptidice. Deoarece prin hidroliza total a proteinelor
rezult aminoacizi (unitatea structural) se impune ca pentru cunoaterea structurii proteinelor
s se determine (prin hidroliz, urmat de separare i dozare cromatografic) n primul rnd,
numrul i natura aminoacizilor componeni, precum i succesiunea lor de legare n
macromolecul (secvena lor). Se impune apoi analiza configuraiei catenei polipeptidice, care
are mrimi i structuri interne specifice, ce imprim proteinei configuraii cu diferite orientri
i interaciuni. Pornind de la aceste consideraii, Lindenstrom i Lang au stabilit urmtoarele
nivele de organizare a structurii complexe a proteinelor: structura primar, structura
secundar, structura teriar, i structura cuaternar.
Structura primar a proteinelor reprezint organizarea catenei macromoleculare,
respectiv numrul i secvena aminoacizilor legai prin legturi peptidice. inndu-se seama
c fiecare caten polipeptidic posed la una dintre extremiti o grup amino liber, s-a putut
stabili, prin hidroliz enzimatic, numrul lanurilor polipeptidice, prin determinarea
numrului acizilor N-terminali sau C-terminali. Secvena aminoacizilor n lanul polipeptidic
se stabilete pe cale genetic i are caracter ereditar. Modificarea unei singure secvene
poate altera sau modifica complet funcia biologic a macromoleculei proteice. Cunoaterea
doar a structurii primare nu permite aprecierea modului n care structura proteinei determin
activitatea biologic.
62
Structura secundar a proteinelor. Acest tip de structur tridimensional ia n

considerare aranjamentul spaial, conformaiile posibile ale catenei macromoleculare proteice.
Deoarece catena macromolecular are grupe funcionale polare, capabile s formeze legturi
de hidrogen intercatenare ntre gruprile CO i NH din diverse secvene ale catenei.
Cercetrile lui Pauling i Corey au condus la propunerea a dou modele structurale: modelul
helicolidal (-helix) i modelul straturilor pliate.
Modelul spiralat, helicoidal sau -helix, presupune rsucirea n spiral a lanului
polipeptidic (grilajului peptidic). Acesta este format din catene polipeptidice ntre care se
stabilesc legturi de hidrogen (ntre grupa C=O) a unei legturi peptidice dintr-o caten i
grupa NH a legturii peptidice din catena vecin) n jurul unui cilindru imaginar.
Numele de -helix a fost utilizat de Pauling care a recunoscut prima dat aceast
structur n -keratin. Sensul de orientare a -helixului poate fi spre dreapta sau spre stnga.
Structura teriar a proteinelor reprezint un alt nivel de organizare structural,
exprimnd gradul de mpachetare a lanului polipeptidic (cu diferite structuri: -helix sau
straturi -pliate) pentru realizarea unei conformaii compacte (de protein globular) ct mai
avantajoas energetic. Aceasta reprezint rezultatul interaciilor dintre resturile R ale
aminoacizilor din catenele polipeptidice, interaciuni care apar deja n cazul lanurilor
polipeptidice mai lungi, cu structur secundar proprie.
63
Aceast suprastructur se realizeaz i se menine datorit forelor de atracie ntre

catenele laterale ale lanurilor peptidice, care pot s formeze urmtoarele tipuri de legturi:
legturi de hidrogen (altele dect cele peptidice) ntre grupele OH ale hidroxiaminoacizilor
i restul imidazolic (de exemplu, al histidinei) sau grupa OH fenolic a tirozinei i un rest
carboxilic (-COOH);
legturi covalente de tip disulfurice stabilite la nivelul grupelor -SH din tioaminoacizii
cistein, metionin;
legturi
fosfodiesterice,
stabilite
la
nivelul
grupelor
-OH
esterificabile
ale
hidroxiaminoacizilor;
-
legturi ionice ntre resturile carboxilat (-COO ) de la aminoacizii dicarboxilici (acidul

+
aspartic, acidul glutamic) i gruprile amoniu (NH3 ) ale aminoacizilor diaminici (lisin,
arginin);
legturi apolare prin fore van der Waals (legturi hidrofobe) realizate ntre catenele
laterale ale valinei, leucinei, izoleucinei, fenilalaninei. Legturile hidrofobe apar i acioneaz
mai ales n interiorul moleculelor proteice, minimaliznd interaciile prilor hidrofobe cu apa
i maximaliznd forele van der Waals ntre grupele hidrofobe.
Tipurile de legturi implicate n structura teriar sunt mai puin stabile dect legturile
chimice obinuite, ceea ce determin labilitatea proteinelor (denaturarea lor) sub influena
diferiilor factori fizico-chimici (pH, temperatur, reactivi chimici etc.), proces care poate fi
nsoit de pierderea proprietilor biologice.
Structura cuaternar a proteinelor reprezint cel mai nalt grad de organizare a
acestora i rezult din interaciunea lanurilor polipeptidice independente, care au deja o
structur primar, secundar, i teriar bine definit.
Suprastructura cuaternar are specific asocierea unor catene polipeptidice individuale
(protomeri) ntr-un agregat denumit oligomer (multimer sau proteine multisubunitare). n
funcie de numrul protomerilor constitueni, agregatele structurii cuaternare sunt: dimeri,
trimeri, tetrameri. Poriunile funcionale ale proteinelor oligomere i catenele polipeptidice
sunt asamblate prin alturarea unor poriuni din suprafaa protomerilor i realizarea unor
legturi de hidrogen i electrostatice la suprafaa fiecrei polipeptide sau oligomer. Ansamblul
oligomer va avea geometria spaial deformat din cauza complementaritii suprafeelor de
contact, ca urmare a existenei unor grupri hidrofile, radicali polari sau grupri cu sarcini
opuse. Principiul complementaritii subunitilor asigur, datorit preciziei i exactitii cu
care se realizeaz asamblarea, specificitatea i stabilitatea configuraiei proteice oligomere.
64
Astfel de structuri cuaternare pot fi dezorganizate uor, cu formarea monomerului, mai ales
prin modificarea pH-ului soluiei n care se gsete proteina. Restabilirea condiiilor iniiale
este nsoit de reasamblarea resturilor i de refacerea structurii cuaternare.
5.5.2. Proprieti fizice i chimice ale proteinelor
Proteinele izolate din diferite surse sunt substane solide, n general amorfe, care prin
purificare avansat pot fi obinute n stare cristalin.
Proprietile fizice i chimice generale ale proteinelor sunt determinate de structura
molecular, natura legturilor intra- i intermoleculare, natura grupelor funcionale.
Proteinele prezint (asemntor aminoacizilor) reacii chimice corespunztoare
grupelor funcionale: -NH2 i -COOH libere, precum i reacii al radicalilor -R pe care i
conin. Sunt caracteristice de asemenea o serie de reacii de culoare, care servesc la
identificarea lor.
1.Solubilitatea proteinelor n ap este foarte diferit: proteinele globulare sunt mai mult sau
mai puin solubile, pe cnd cele fibrilare sunt insolubile. Solubilitatea n ap depinde de mai
muli factori: natura, numrul i aezarea n caten a aminoacizilor care compun
macromolecula, de existena grupelor funcionale hidrofile (carboxil, hidroxil), de pH i de
concentraia n sruri a soluiei. Prezena grupelor funcionale polare (-OH, -NH2, -COOH,SH) favorizeaz dizolvarea n ap, deoarece moleculele polare ale apei sunt atrase
electrostatic de grupele funcionale polare ale proteinei, ceea ce duce la legarea moleculelor
solvatului de moleculele solventului, adic la fenomenul de solvatare (hidratare n cazul apei)
indispensabil dizolvrii.
Solubilitatea proteinelor este influenat i de pH-ul mediului. La pH izoelectric,
moleculele proteinelor devin perfect neutre, nu mai leag moleculele polare ale apei n jurul
lor, n consecin, nu mai are loc fenomenul de hidratare i dizolvare. La pH i, solubilitatea
proteinei devine minim i din aceast cauz proteina precipit uor, particulele proteice
gsindu-se sub form de amfioni.
Masa molecular a proteinelor variaz de la cteva mii la cteva milioane, n funcie de
numrul catenelor polipeptidice i a aminoacizilor componeni.
Determinarea masei moleculare a proteinelor este dificil deoarece ele formeaz prin
dizolvare soluii coloidale, astfel c nu pot fi aplicate metodele obinuite de determinare a
masei moleculare, ci metode speciale.
2.Starea coloidal a proteinelor n soluie le confer proprietile caracteristice sistemelor
coloidale: presiune osmotic mic, putere de difuziune redus, ultrafiltrare, efectul Tyndall
65
etc. Din cauza dimensiunilor mari ale macromoleculelor, proteinele nu difuzeaz prin
membrane ale cror pori sunt de ordinul milimicronilor (membrane de celofan, pergament,
colodiu etc.), proprietate pe care se bazeaz separarea lor de srurile prezente n soluie i ai
cror ioni trec prin membranele de dializ.
Soluiile proteice pot forma geluri n care proteina i solventul formeaz o mas
omogen, cu particulariti specifice substanelor solide. Fenomenul este important pentru
realizarea reelei tridimensionale a scheletului protoplasmei, care este insolubil n ap, pe
care o reine datorit procesului de imbibiie. Imbibiia gelului, nsoit de creterea
considerabil a volumului este utilizat n industria alimentar (gelifierea alimentelor prin
adugare de gelatin, imbibiia proteinelor din fin la prepararea aluatului etc.).
3.Precipitarea proteinelor poate fi: reversibil, n prezena soluiilor concentrate de electrolii
tari (sruri ale metalelor alcaline, alcalino-pmntoase, (NH4)2SO4 sau a solvenilor miscibili
cu apa (alcool, aceton). Precipitarea reversibil se explic prin fenomenul de salifiere, care
const n deshidratarea parial a proteinelor, datorit competiiei pentru moleculele de ap
dintre ionii electroliilor folosii la precipitare i grupele polare sau ionice ale proteinelor.
Macromoleculele proteice deshidratate parial, se aglomereaz i precipit. La adugarea unui
exces de ap, precipitatul se dizolv, ceea ce dovedete c la precipitarea reversibil,
proteinele sufer unele modificri fizico-chimice, dar nu se produce denaturarea structurilor
moleculare.
Precipitarea ireversibil se produce n prezena srurilor metalelor grele (Cu, Pb, Hg, Fe, Ni
etc.), a acizilor tari (HCl, HNO3, H2SO4), a bazelor alcaline (NaOH, KOH), a acidului picric,
sau cu unii acizi anorganici compleci (acid fosfomolibdenic, acid fosfowolframic etc.). Ea
mai poate avea loc la nclzire puternic (coagulare), sub aciunea razelor X, UV, etc. La
ncetarea aciunii agenilor precipitani, proteinele nu revin la forma iniial, deoarece
structura spaial a proteinelor (secundar, teriar) sufer o depliere, o dezorganizare, care
ns nu afecteaz i structura primar. Precipitarea ireversibil a proteinelor este nsoit de
transformri chimice mai profunde ale proteinelor (denaturarea proteinelor).
Un proces de precipitare este i coacervarea, proces lent de separare a coloizilor din
soluie, ca urmare a modificrilor lente ale condiiilor soluiei coloidale proteice.
4.Caracterul amfoter al proteinelor se datoreaz prezenei n molecula lor a gruprilor acide
(-COOH) sau bazice (-NH2) libere ale resturilor aminoacizilor dicarboxilici sau diaminici din
constituia proteinelor. Caracterul amfoter al proteinelor este influenat i de resturile unor
aminoacizi cu grupri ionizabile (-OH din tiroxin, resturile bazice ale histidinei, argininei).
66
Datorit sarcinilor electrice, proteinele migreaz n cmp electric spre anod n soluie bazic i
spre catod n soluie acid. Fenomenul st la baza separrii i purificrii proteinelor prin
metoda numit electroforez.
5.Proteinele prezint activitate optic, datorit att aminoacizilor constitueni care conin
atomi de carbon asimetrici, ct i asimetriei ntregului agregat macromolecular. Orice
modificare a structurii proteinei este nsoit de schimbarea rotaiei specifice, care indic
denaturarea proteinei.
6.Hidroliza. Sub influena acizilor, bazelor sau a enzimelor proteolitice catena polipeptidic
se scindeaz cu formarea unor fragmente polipeptidice, care n final hidrolizeaz, punnd n
libertate toi aminoacizii constitueni.
7.Denaturarea. Sub aciunea unor ageni fizici i chimici proteinele sunt modificate
structural, cu pstrarea masei moleculare, fenomen cunoscut sub numele de denaturare, care
este nsoit de pierderea activitii fiziologice a proteinelor.
n industria alimentar denaturarea proteinelor este utilizat la prepararea produselor
alimentare prin coacere, uscarea legumelor, fabricarea laptelui praf etc.
5.5.3. Proprieti biochimice ale proteinelor
Organismele vii prezint proprietatea specific de a putea sintetiza proteine proprii din
aminoacizii preluai prin alimentaie sau rezultai la hidroliza enzimatic a proteinelor
alimentare.
Proteinele au proprietatea de a fi organ-specifice, deoarece fiecare organ al aceleiai
plante conine proteine specifice, diferite de proteinele altor organe ale aceluiai individ.
Proteinele sunt totodat i specie-specifice, deoarece acelai organ de la diferite specii
vegetale, conine proteine specifice, diferite de ale aceluiai organ al unui individ din alt
specie.
Clasificarea proteinelor. Reprezentani
La baza clasificrii proteinelor au fost propuse dou criterii:
- forma particulelor (globulare i fibrilare);
- constituia chimic.
Deoarece forma particulelor nu reprezint un criteriu suficient de difereniere, iar structura
majoritii proteinelor nu este elucidat complet, clasificarea lor se face dup mai multe
criterii: complexitatea structurii, mrimea masei moleculare, unele proprieti fizico-chimice
respectiv solventul n care se dizolv i proveniena proteinelor.
a. Proteine globulare sau sferoproteine
67
Sunt proteine solubile n ap sau n soluii diluate de sruri, ale cror macromolecule cu
structur tridimensional sunt nfurate, rezultnd o form compact, aproape sferic a
lanului polipeptidic.
Albuminele sunt caracterizate printr-o mare solubilitate n ap i uurina de a fi
precipitate cu o soluie saturat de electrolii (sulfat de amoniu). Au mas molecular mic i
0
caracter slab acid. Prin nclzire la 70 C coaguleaz ireversibil. Albuminele sunt rspndite n
toate organele plantelor, mai frecvent n semine. Cele mai cunoscute sunt: leucozina (n gru,
secar, ovz), legumelina (n mazre, linte, soia), ricinina (semine de ricin), faseolina (n
fasole).
Globulinele formeaz mpreun cu albuminele masa principal a protoplasmei celulare.
Globulinele se gsesc ca substane de rezerv, alturi de albumine mai ales n semine. Sunt
insolubile sau greu solubile n ap i solubile n soluii diluate de sruri. Precipit uor cu
soluie de sulfat de amoniu 50%. Prezena n structura lor a acidului aspartic i glutamic le
imprim caracter acid. n regnul vegetal, 50% din totalul proteinelor l constituie globulinele
din seminele de leguminoase i oleaginoase, cu rol de substane de rezerv pentru aceste
plante.
Din seminele de legume au fost izolate: faseolina (din fasolea alb), glicina (din soia),
legumina (din mazre i linte). n seminele plantelor oleaginoase se gsesc: edestina (n
cnep), amandina (n migdale), corilina (n alune) etc. Globuline se mai ntlnesc n cartofi,
spanac i tomate. Dintre globulinele de origine animal mai importante sunt serumglobulina
i lactoglobulina.
Prolaminele sau gliadinele se gsesc numai n regnul vegetal i conin cantiti mari
de prolin i acid glutamic, care le imprim caracter acid. Au valoare alimentar redus,
deoarece sunt srace n triptofan i lizin. Reprezentani ai prolaminelor sunt: zeina (din
porumb), hordeina (din orz) i avenina (din ovz).
Glutelinele sunt rspndite n seminele cerealelor i n prile verzi ale plantelor. Sunt
insolubile n ap i n alcool, dar se dizolv n soluii diluate de baze sau de acizi. Glutelinele
conin acid glutamic i prezint caracter acid. Au valoare alimentar deosebit, jucnd un rol
important n procesul de panificaie. Dintre gluteline sunt importante: glutenina (din seminele
de gru) care alturi de gliadin este componenta glutenului care confer finii proprietatea de
a putea fi panificat (n lipsa glutenului pinea nu crete) i orizenina (din boabele de orez).
68
5.6. Heteroproteide
Heteroproteidele (proteide sau proteine conjugate) sunt poliprotide superioare care la
hidroliz total pun n libertate o component proteic i o component neproteic
(prostetic).
Clasificarea heteroproteidelor se face n funcie de natura gruprii prostetice astfel:
glicoproteide (componenta prostetic este o glucid);
lipidoproteide (componenta prostetic este o lipid);
fosfoproteide (componenta prostetic este acidul fosforic);
cromoproteide (componenta prostetic este un colorant);
metalproteide (componenta prostetic este un metal);
nucleoproteide (componenta prostetic este un acid nucleic).
Metalproteidele sunt heteroproteide care au drept grupare prostetic un metal (Fe, Mg,
Mn, Cu, Zn, Co etc.) legat covalent-coordinativ sub forma de chelai, care confer proteinelor
proprieti speciale, enzimatice, hormonale etc. Metalproteidele reprezint forme de
depozitare i de transport ale diferitelor metale n plante. Dintre metalproteidele cu fier
(ferproteide) de o deosebit importan este ferredoxina, prezent n cloroplaste cu rol
important n procesele de oxido-reducere.
Exist i metalproteide cu zinc ntlnite ntr-o serie de enzime, de exemplu, anhidraza

carbonic, carboxipeptidaza, precum i metalproteide cu mangan, magneziu i vanadiu.
Fosfoproteidele sunt heteroproteide au drept component prostetic acidul fosforic
esterificat cu grupele -OH din hidroxiaminoacizi (serina, treonina). Restul fosforic este de
obicei neutralizat i se gsete sub forma srii de K sau de Ca. Fosfoproteidele joac un rol
important n organismele tinere vegetale i animale.
Lipoproteide
Sunt heteroproteide care conin drept grupare prostetic lipide (gliceride, cefaline,
lecitine) i acizi grai. Sunt rspndite n organismele vii, animale i vegetale, mai ales n
69
esuturile cu activitate fiziologic intens (nucleu, mitocondrii, cloroplaste). Complexele

lipoproteice au caracter macromolecular i intr n constituia unor structuri subcelulare
(membrane celulare, mitocondrii). Dintre cele mai importante fiziologic se pot aminti:
lipoproteidele plasmatice i membranare care asigur transportul substanelor liposolubile
(vitamine, hormoni, medicamente). n lipoproteidele din boabele de soia, componenta lipidic
este legat de resturi de acid fosforic i de arginina din proteid. Uneori, lipoproteidele din
fina de porumb, din soia i din morcov sunt impurificate cu xantofile i caroteni.
Cromoproteide
Cromoproteidele sunt heteroproteide a cror grupare prostetic este o substan
colorat (pigment). Sunt rspndite n toate organismele vegetale i animale, unde ndeplinesc
roluri complexe.
Se clasific n funcie de gruparea prostetic i de funcia biologic pe care o
ndeplinesc n dou mari clase: cromoproteide porfirinice (cu structur tetrapirolic) i
cromoproteide neporfirinice.
Cromoproteidele porfirinice sunt cele mai rspndite dintre cromoproteide. Componenta
prostetic este un inel porfirinic, format din patru nuclee pirolice, legate prin puni metinice
(=CH-).
Structura porfirinic rezult prin substituirea atomilor de hidrogen de la atomii de carbon din
poziiile 1-8, cu diferii radicali.
Cromoproteide porfirinice fr rol respirator
Cloroplastinele (cloroglobinele) sunt cromoproteide prezente n toate celulele i
esuturile plantelor verzi. Sunt localizate n cloroplaste i au drept component proteic
globina plastina, i ca grupare prostetic pigmentul clorofila, care imprim culoarea verde
esuturilor plantelor. Cele dou componente (proteina i gruparea prostetic) se separ uor
prin uscarea frunzelor i extracia pigmentului colorat cu eter sau alcool etilic. Cloroplastele
celulare mai conin n afar de clorofil i carotenoide, lipide, acizi nucleici, microelemente.
Clorofilele, pigmenii colorai ai frunzelor verzi, au o structur magnezio-porfirinic,
n care atomul central magneziul este legat prin dou legturi covalente i dou legturi
coordinative de atomii de azot ai nucleelor pirolice. Clorofilele a i b, au fost separate de
savantul vet (1906) de pigmenii galbeni carotenoidici (carotina i xantofila) care le nsoesc,
prin metode cromatografice. Coninutul n clorofile al frunzelor verzi este de 0,1-0,3%; n
majoritatea plantelor, cele dou clorofile se gsesc n raportul 3/1 n cloroplastele celulelor.
Proporia celor dou clorofile variaz de la o specie la alta i de la un anotimp la altul.
70
n plantele superioare se gsesc clorofila a i clorofila b, iar n alge i bacterii sunt

rspndite i clorofilele c i d.
Clorofila a este cel mai important pigment de pe planet, deoarece este implicat n
transformarea energiei luminoase n energie chimic.
clorofila a
clorofila b
Clorofila b nsoete clorofila a, n raport de 3/15/1, diferind de la o specie la alta. Se

difereniaz structural de clorofila a, prin nlocuirea radicalului metil din poziia C3 a inelului
pirolic B cu gruparea formil (-CH=O). Nu poate transforma energia luminoas n energie
chimic ci doar o transfer clorofilei a.
Rolul de fotoreceptori le este conferit clorofilelor a i b de structura polienic care
absoarbe puternic n domeniul vizibil al spectrului.
TEST DE EVALUARE
1.Dai definiia aminoacizilor i scriei formula general simplificat a unui aminoacid
Rspuns:
Aminoacizii sunt substane organice cu funciuni mixte i conin n molecula lor cel puin o
grupare amino (-NH2) i o grupare carboxil (-COOH).
Formula general a unui aminoacid este
2.Scriei formula glicocolului (acid aminocarboxilic- glicina) i a acidului glutamic (acid

monoaminodicarboxilic)
71
Rspuns:
Formula glicocolului este
iar formula acidului glutamic este
3.Ce este un amfion, cum se comport ?

Rspuns:
a.Sunt substane care disociaz n ap i pot reaciona numai cu acizii
b.Sunt substane care disociaz n solveni organici
c.Sunt substane care disociaz n ap i pot reaciona numai cu bazele
d.Sunt substane care disociaz n ap i pot reaciona att cu bazele ct i cu acizii
4.Explicai structura proteinelor

Rspuns:
5.Care este denumirea pigmentului ce intr n structura cloroglobulinei ?

Rspuns:
Leghemoglobina
Antocianii
Clorofila
72
REZUMATUL TEMEI
Protidele sunt biomolecule cu structur complex, constitueni universali i indispensabili ai
tuturor formelor de via. Protidele asigur organizarea i meninerea structurilor morfologice
ale celulelor, precum i manifestarea funciilor i activitilor vitale ale acestora. Constituind
suportul chimic structural i funcional al materiei vii i al fenomenelor specifice acesteia,
protidele sunt purttorul material al nsuirilor biologice: diferenierea, creterea, dezvoltarea i
reproducerea. Unitatea structural a protidelor este format din aminoacizi.
Aminoacizii sunt compui organici difuncionali, care conin grupele funcionale amino (-NH2)
i carboxil (-COOH).Datorit prezenei celor dou grupri funcionale prin eliberarea unei
molecule de ap ntre dou sau mai multe molecule de aminoacid se formeaz peptidele i
proteinele (datorit legturilor peptidice).
Proteinele sunt biopolimeri alctuii dintr-un numr foarte mare de aminoacizi legai
prin legturi peptidice.Proteinele au o structur foarte complex fiind n fapt o structur
primar, secundar, teriar i cuaternar. Secvena aminoacizilor n lanul polipeptidic se
stabilete pe cale genetic i are caracter ereditar. Modificarea unei singure secvene poate
altera sau modifica complet funcia biologic a macromoleculei proteice. Proteinele au
proprietatea de a fi organ-specifice, deoarece fiecare organ al aceleiai plante conine proteine
specifice, diferite de proteinele altor organe ale aceluiai individ. Proteinele sunt totodat i
specie-specifice, deoarece acelai organ de la diferite specii vegetale, conine proteine
specifice, diferite de ale aceluiai organ al unui individ din alt specie.
73
Tema nr.6
ACIZII NUCLEICI
(POLINUCLEOTIDE MACROMOLECULARE)
Uniti de nvare:
Riboza
Dezoxiriboza
ADN, ARN
Obiectivele temei:
- Studierea nucleozidelor i nucleotidelor
- Prezentarea structurii acidului ribonucleic i a acidului dezoxiribonucleic
1.Bonner J., Varner J.E., Plant Biochemistry, 3-rd Edition, Academic Press, New York, San
Francisco, London, 1976;
3. Rodica Chiril, Biochimie Vegetal, Ed.Printech, Bucuresti, 2000.
6.1.Acizi nucleici
Acizii nucleici sunt biocomponente cu rol fundamental n stocarea, conservarea i
transmiterea informaiei genetice de la o generaie la alta. Deasemenea acetia dein rolul
esenial n biosinteza proteinelor.
Acizii nucleici se caracterizeaz printr-un coninut de aproximativ 15% azot i prin
procentul ridicat de acid fosforic (10%). Structura acizilor nucleici este complex,
macromolecular, a crei unitate structural de baz este o mononucleotid. Acizii nucleici
sunt deci polimeri ai mononucleotidelor (polinucleotide). n funcie de natura nucleotidelor
constituente se deosebesc cele dou tipuri de acizi nucleici ADN i ARN, care au roluri
distinct, caracteristice.
Acizii deoxiribonucleici (ADN) conin n structura lor deoxiribonucleotide cu deoxiriboz
care reprezint suportul informaiei genetice i care se gsesc n nucleul celulei, la nivelul
cromozomilor. Sunt prezeni n mitocondriile celulelor vegetale, n cloroplastele celulelor
fotosintetizate.
74
Acizii ribonucleici (ARN) conin n structura lor ribonucleotide cu riboz. Diferite tipuri
de ARN intervin direct n expresia informaiei genetice,n biosinteza proteinelor.Sunt prezeni
n citoplasm.
Deoxiriboz
Riboz
6.2. Nucleozide
Nucleozidele sunt componente structurale ale mononucleotidelor, constituite din
componenta glucidic, pentoz (riboz sau deoxiriboz) i o baz azotat (purinice sau
pirimidinice).
Din punct de vedere structural, nucleozidele sunt N-glicozide, rezultate n urma reaciei
de condensare dintre atomul de hidrogen legat de atomul de azot al bazei azotate i hidroxilul
OH glicozidic de la C1, aflat n poziia a glucidei.
Pentozele participante sunt -riboza i - deoxiriboza. Bazele azotate sunt compui
heterociclici cu azot, derivate de la purin i pirimidin.
a. Bazele azotate purinice sunt adenina i guanina
Adenina
Guanina
b.Bazele azotate pirimidinice sunt citozina, uracilul, timina
75
Citozina
Timina
Uracilul
Formarea nucleozidelor se realizeaz prin legtura glicozidic ce se stabilete ntre
atomul de azot din bazele azotate i hidroxilul semiacetalic al ribozei sau deoxiribozei.
Tabelul 4
Bazele azotate care particip la formarea nucleozidelor corespunztoare
Baze azotate
Nucleozide
Adenina
Adenozin (A)
Guanin
Guanozin (G)
Timin
Timidin (T)
76
Uracil
Uridin (U)
Citidin
Citozin (C)
6.3. Nucleotide
Nucleotidele sunt esteri fosforici ai nucleozidelor. Sunt formate dintr-o baz azotat
purinic sau pirimidinic condensat prin legtur N-glicozidic cu esterul fosforic al ribozei sau - deoxiribozei.
a.Deoxiribonucleotidele prezente n structura ADN-ului sunt:
- deoxidenozin monofosfat sau acid deoxiadenilic dAMP
Acid adenilic
acid deoxiadenilic dAMP
-deoxiguanozin monofosfat sau acid deoxiguanidilic dGMP

- deoxicitidin monofosfat sau acid deoxicitidilic dCMP
-deoxitimidin monofosfat sau acid deoxitimidilic dTMP
b.Ribonucleotidele prezente n structura ARN sunt:
-adenozin monofosfat sau acid adenilic AMP
-guanozin monofosfat sau acid citidilic CMP
77
Acid citidilic
-guanozin monofosfat sau acid guanidilic GMP
-uridin monofosfat sau acid uridilic UMP
6.4. Acizii nucleici

Acizii nucleici sunt biomolecule cu caracter informaional, avnd rolul de a stoca i
transmite informaia genetic. Acizii nucleici sunt componente importante ale tuturor
celulelor, reprezentnd aproximativ 15% din coninutul n substan uscat a acestora.
Din punct de vedere chimic, acizii nucleici sunt polinucleotide macromoleculare,
respectiv, acizii ADN (DNA) sunt polideoxiribonucleotide, iar acizii ARN (RNA) sunt
poliribonucleotide. Structura acizilor nucleici se aseamn mult cu structura proteinelor
datorit naturii macromoleculare. Spre deosebire de proteine, unde unitatea structural o
reprezint aminoacizii, la acizii nucleici unitatea structural este reprezentat de cele cinci
tipuri de mononucleotide: acizii citidilic, uridilic, timidilic, adenilic, guanilic, unite prin
legturi fosfodiesterice, stabilite ntre o grup -OH din poziia C3 a deoxiribozei (n ADN sau
ribozei n ARN) dintr-o mononucleotid i grupa -OH din poziia C5a ribozei sau deoxiribozei
dintr-o mononucleotid nvecinat.
Secvena mononucleotidelor n lanul polipeptidic este de o deosebit nsemntate,
fiind suficiente (ca i n cazul proteinelor), diferenieri extrem de mici pentru a individualiza
un anumit acid nucleic, cu caracteristici biologice difereniate. Dei numrul bazelor azotate
care particip la structura acizilor nucleici este de numai patru (A, C, T, G pentru ADN i A,
C, G, U pentru ARN), variaia secvenei celor patru mononucleotide (dou pirimidinice i
dou purinice) n macromolecula acizilor nucleici ofer suficiente posibiliti de difereniere
structural pentru a asigura existena numeroilor acizi nucleici prezeni n natur, specifici
fiecrei specii biologice.
Acizii nucleici prezint n molecul:
78
o parte constant,
nespecific (comun tuturor mononucleotidelor
i catenei
polinucleotidice), reprezentat prin componenta glucidic i legtura fosfodiesteric;

o parte variabil, specific, reprezentat prin bazele azotate (pirimidinice i purinice)
componente ale unitilor structurale mononucleotidice.
n urmtorul tabel sunt redate principalele deosebiri structurale i funcionale dintre acizii
ADN i ARN.
Tabelul 5
Elemente de difereniere ntre ADN i ARN
Elemente de structur
Acizii ADN
Acizii ARN
Componenta glucidic
Deoxiriboza
Riboza
Bazele azotate
a) pirimidinice
a) citozina(C) i timina(T)
a) citozina(C) i uracilul (U)
b) purinice
b) adenina(A) i guanine(G)
b) adenina (A) i guanina(G)
Masa molecular
10
3,5 10 rARN
6
25 10 mARN
3
20-30 10 tARN
Structura general a
Structur primar, secundar,
rARN - monocatenar, pliat
macromoleculei
teriar
mARN - monocatenar, liniar

tARN - monocatenar, parial
elicoidal
Funcia biochimic
Sediul mesajului genetic
rARN - sediul sintezei proteinelor

mARN - transmiterea mesajului
ARN pe ribozomi
tARN - transferul specific individual
al aminoacizilor
6.4.1.Structura chimic a acizilor nucleici ADN

Acizii deoxiribonucleici sunt polinucleotide macromoleculare, constituente ale
nucleului celular, reprezentnd materialul genetic al cromozomilor. ADN extracelular a fost
identificat n cantiti mici n cloroplaste i n mitocondrii.
Structura primar a acizilor nucleici ADN
Molecula acizilor deoxiribonucleici este un polimer liniar alctuit din sute de mii,
uneori milioane de mononucleotide, a cror secven este caracteristic fiecrei specii, legate
79
esteric prin intermediul acidului fosforic care esterific gruprile hidroxil din poziiile C 3 i
C5. Structura primar a acizilor ADN se refer la natura, proporia i secvena bazelor azotate
constituente ale macromoleculei de ADN, respectiv succesiunea celor patru mononucleotide
principale unite prin legturi fosfodiesterice:
dCMP ......................... dTMP ......................... dAMP .......................... dGMP
deoxicitidinmonofosfat...... deoxitimidinmonofosfat........ deoxiadenozinmonofosfat
......deoxiguanozinmonofosfat
Cele patru mononucleotide constituente se gsesc n cantiti i proporii care difer n
funcie de specia de la care provin i care nu se modific de-a lungul vieii unui individ.
Dispunerea bazelor azotate n mononucleotide, ntr-o anumit secven i proporie
proprie fiecrui tip de acid ADN (evideniat de Chargaff), determin manifestarea
anumitor particulariti structurale i funcionale ale organismului (informaia
genetic).
Datorit masei moleculare mari, macromoleculele de ADN conin o cantitate uria de
informaie genetic, n timp ce secvena diferit a mononucleotidelor constituente (respectiv a
bazelor azotate) conduce la o impresionant diversitate structural a acizilor nucleici, ceea ce
explic marea variabilitate genetic existent n natur.
Succesiunea
mononucleotidelor,
cu
bazele
azotate
corespunztoare,
lanul
polinucleotidic al ADN este determinat ereditar, confer acizilor nucleici ADN caracter de
biomacromolecul informaional i asigur exprimarea, pstrarea i transmiterea
caracterelor ereditare la urmai.
80
Structura primar a acizilor nucleici ADN

Structura secundar a acizilor nucleici ADN
Structura secundar (nivelul secundar de organizare) a acizilor ADN se refer la
dispunerea spaial, tridimensional a macromoleculelor de ADN. Watson i Crick (1953) au
elaborat aa-numitul model al dublei spirale, sau structur plectonemic (plectos = mpletit,
nema = fir), rezultat prin rsucirea unei perechi de catene polipeptidice (cu o anumit
structur primar) sub forma unei spirale duble, n jurul unui ax comun imaginar, de la stnga
la dreapta.
timina adenina
citozina - guanina
Aceast structur are forma unei scri n spiral, la care cele dou pri laterale sunt
reprezentate de legturile fosfodiesterice, iar treptele scrii de legturile de hidrogen care se
81
stabilesc ntotdeauna ntre aceleai perechi de baze azotate complementare: adenina- timina
(legate prin dou legturi de hidrogen) i guanina-citozina (legate prin trei legturi de
hidrogen).
Aceast regul a complementaritii, formulat de Watson i Crick, condiioneaz ca
secvena bazelor azotate dintr-o caten polinucleotidic s determine secvena bazelor azotate
din cealalt caten polinucleotidic.
Din punct de vedere structural, o baz azotat dintr-o caten polinucleotidic trebuie s fie
purinic, iar cealalt baz, din catena polinucleotidic paralel, pirimidinic.
Datorit perechilor de baze azotate complementare, fiecare dintre catene este replica
complementar a celeilalte, ceea ce asigur transmiterea informaiei genetice nealterate de-a
lungul generaiilor. Complementaritatea bazelor azotate face ca raportul dintre bazele
purinice si pirimidinice s fie egal A = T; G = C, respectiv, suma bazelor azotate purinice i
suma bazelor azotate pirimidinice s fie egal: A + G = C + T, respectiv A + G/C + T = 1.
Acest raport, denumit raport de disimetrie este variabil n general, dar constant n cadrul
aceleiai specii, indiferent de organ i este utilizat pentru a caracteriza ADN.
Orientarea bazelor azotate spre interiorul structurii dublei spirale, confer structurii
tridimensionale a acizilor ADN stabilitate fizico-chimic, care are drept consecin stabilitatea
remarcabil a informaiei genetice, respectiv stabilitatea diferitelor specii i organisme
vegetale. Stabilitatea structurii spaiale a acizilor ADN este asigurat i prin posibilitatea
formrii de legturi ionice ntre polianionul macromolecular (format prin disocierea grupelor
2+
OH din radicalul fosforic) i proteinele bazice (histone), sau ali cationi, cum ar fi Mg , ca i
prin formarea de legturi intermoleculare (van der Waals, hidrofobe etc.).
82
Structura secundar a acizilor nucleici ADN
Structura teriar a acizilor nucleici ADN

Structura teriar a acizilor ADN reprezint modul de aranjare a macromoleculelor n
cromozomi. Este o structur pliat i rsucit n mod specific, n care legturile de hidrogen
au de asemenea un rol important, astfel nct, ntr-un cromozom s poat fi cuprins o
cantitate ct mai mare de acid nucleic ADN.
6.4.2. Biosinteza replicativ a ADN
Biosinteza ADN-ului are loc prin replicare sau duplicare sau se mai numete i
biosintez semiconservativ. Acest proces are loc n procesul diviziunii celulare.
83
6.4.3. Structura chimic a acizilor nucleici ARN

Acizii nucleici ARN (acizii ribonucleici) sunt poliribonucleotide macromoleculare,
localizate n protoplasm.
Structura primar a acizilor ARN este asemntoare structurii primare a acizilor
ADN fiind constituit dintr-un singur lan polinucleotidic. Deosebirea esenial dintre ARN i
ADN, este structura primar a acestora, n care deoxiriboza (din ADN) este nlocuit cu riboza
(n ARN), iar timina este substituit de uracil. Spre deosebire de ADN, n ARN legturile
fosfodiesterice sunt posibile i la C2, ca urmare a existenei unei grupe -OH i n aceast
poziie. Ca i n cazul acizilor nucleici ADN, succesiunea diferit a mononucleotidelor
constituente i proporia molar a bazelor azotate, confer marea varietate de compoziii
chimice ale acizilor ARN.
AMP ...... GMP ...... CMP ...... UMP
Adenozinmonofosfat........ guanozinmonofosfat...... citidinmonofosfat...... uridinmonofosfat
Structura primar a ARN
84
Structura secundar a acizilor ARN este reprezentat de un lan polinucleotidic care,

pe anumite poriuni, prezint structur dublu spiralat, ca rezultat al plierii lanului
monocatenar i formrii legturilor de hidrogen ntre bazele azotate complementare (citozinguanin i adenin-uracil). Stabilitatea crescut conferit macromoleculeleor de ARN datorit
formrii poriunilor dublu spiralate, este determinat de pH-ul soluiei, de fora ionic i de
temperatur. Deoarece n structura ARN, catena macromolecular pereche lipsete, raporturile
bazelor azotate complementare (A/U i C/G) nu vor mai fi egale cu unitatea ca n cazul ADN.
Acizii nucleici ARN se clasific dup valorile maselor moleculare, structura chimic,
funcia biologic i rolul lor n biosinteza proteinelor n trei clase:
acizi ribonucleici mesageri, matriciali sau informaionali (mARN, iARN);
acizi ribonucleici de transport sau solubili (tARN, sARN);
acizi ribonucleici ribozomali (rARN).
a) Acizii ribonucleici mesageri, matriciali sau informaionali ( mARN, iARN)
Acizii mARN reprezint o fraciune mic (3-5%) din cantitatea total de acizi ARN
din celule. Au mase moleculare de ordinul a 20 000-300 000.
Secvena bazelor azotate din structura polipeptidic monocatenar, liniar, a acizilor
mARN este complementar cu cea a bazelor azotate din acizii ADN care au servit drept
matri la formarea acizilor mARN. Pe baza respectrii regulii complementaritii se
realizeaz transcrierea (transcripia) mesajului genetic de pe ADN pe mARN. Acesta, la
rndul sau, ca purttor al mesajului genetic (al informaiei) din nucleu la suprafaa
ribozomilor (n citoplasm), unde are loc biosinteza proteinelor, servete ca matri n
procesul de biosintez a proteinelor, determinnd secvena aminoacizilor n lanul
polipeptidic.
Destrucia mARN reprezint cauza principal a ncetinirii sintezei proteinelor. Odat
ndeplinit rolul esenial, de participant activ la biosinteza macromoleculelor proteice, mARN
dispare printr-o reacie de hidroliz, urmnd a fi resintetizat.
b) Acizii nucleici de transport sau solubili (tARN)
Cele mai mici molecule de ARN (cu cele mai mici grade de polimerizare) sunt
reprezentate de acizii nucleici de transport sau solubili (tARN). Sunt localizai n citoplasm,
reprezentnd 10-15% din cantitatea total de acizi ARN i au dimensiuni mici (73-93 de
nucleotide) i masa molecular de ordinul 25 000-30 000.
Rolul de baz al tARN este transportul specific al aminoacizilor la ribozomi i
identificarea codonului complementar de pe ARN, prin intermediul anticodonului, proces n
85
urma cruia este poziionat aminoacidul n catena polipeptidic. Fiecare acid tARN poate
forma cu aminoacizii complexe aminoacid-tARN. Deoarece numrul speciilor de tARN (cca.
60) este mai mare dect numrul aminoacizilor proteinogeni (20), rezult mai multe specii de
acizi tARN (cte 2-3) pentru fiecare aminoacid. Astfel moleculele de tARN, avnd
posibilitatea de a se combina specific cu diferii aminoacizi, sunt implicai n traducerea
(translaia) i ndeplinirea mesajului genetic, respectiv alegerea i includerea aminoacizilor n
catena polipeptidic, n ordinea dictat de mARN.
Acizii tARN au o structur monocatenar, parial dublu elicoidal. Caracteristic este
faptul c, dei speciile de tARN difer prin secvena bazelor azotate, toate conin la captul
C5terminal al catenei polinucleotidice restul nucleotidic GMP (guanozin monofosfat), iar la
captul C (la grupa -OH) al catenei polipeptidice, o aceeai secven de trinucleotide: CCA
3
(acid citidilic, acid citidilic, acid adenilic).

La aceast trinucleotid terminal, se leag fiecare aminoacid care urmeaz s fie
transferat la nivelul ribozomilor, prin reacia de esterificare a grupei carboxil (-COOH) a
aminoacidului cu grupa hidroxil liber (-OH) de la C al acidului adenilic terminal din
3
secvena CCA. Se formeaz astfel complexul aminoacil-tARN, care este transferat enzimatic
la captul catenei polipeptidice n curs de formare, de la suprafaa ribozomilor.
Structura spaial tip frunz de trifoi a tARN

86
Locul de introducere a fiecrui aminoacid n catena macromolecular, este dictat de

anticodonul tARN (format din trei nucleotide) care recunoate un anumit codon mARN fixat
pe ribozomi (format din trei nucleotide cu baze azotate complementare celor din anticodon).
Diferitele tipuri de tARN se difereniaz prin anticodon.
Structura spaial a tARN, care corespunde proprietilor i funciilor sale, este cea
lobat, tip frunz de trifoi .
Acidul nucleic ARN are o structur parial bicatenar, format prin plierea n form de
ac de pr a unei catene macromoleculare i formarea legturilor de hidrogen ntre bazele
azotate. Captul C3 terminal este monocatenar i este locul de legare a aminoacidului. Primul
lob particip la legarea de enzim a aminoacidului activat sub forma complexului AMPaminoacid. Acest lob conine 7 nucleotide nepereche i constituie locul de recunoatere
ribozomal, care asigur legarea tARN ncrcat cu aminoacizi de ribozomi. Semnificaia
lobului II, cu dimensiuni variabile, nu este nc elucidat.
Lobul III, reprezint lobul anticodonului, constituit tot din 7 nucleotide, ale cror baze
azotate sunt nemperecheate. Aici se gsete anticodonul ntre o purin la captul C3i uracil
la captul C5.
Lobul IV are rol n legarea complexului aminoacil-tARN la suprafaa ribozomului.
Un rol esenial n structura tARN prezint anticodonul, o triplet de baze
complementare unui codon de pe mARN. Deoarece sunt cunoscui doar 61 de codoni, fiecare
reprezentnd cte un aminoacid, pentru a-i translata, este de ateptat s existe 61 de molecule
de tARN diferite, fiecare cu anticodonul sau, complementar cte unui codon, corespunztor
unui aminoacid. De fapt sunt mai puin de 61 de specii de tARN, cel puin cte una pentru
fiecare din cei 20 de aminoacizi, dei unele molecule de tARN pot recunoate mai muli
codoni.
Locul de introducere n catena polipeptidic este dictat de anticodonul t-ARN care
recunoate un anumit codon de pe mARN fixat pe ribozomi.
c) Acizii nucleici ribozomali (rARN)
Majoritatea acizilor ARN (pn la 80%) este reprezentat de acidul ARN ribozomal (rARN),
prezent n ribozomii citoplasmei celulare. Acidul nucleic rARN nu se gsete n stare liber,
ci combinat cu proteine sub forma unor complexe ribonucleoproteice, constituind componente
ale ribozomilor, la suprafaa crora are loc biosinteza proteinelor. Ribozomii sunt particule
mici, prezente n numr mare n celule, implicai n biosinteza proteinelor. Numele lor provine
87
de la coninutul n acid ribonucleic ARN (60% din coninutul n solide). Ribozomii se leag
reversibil att de mARN ct i de tARN.
Acizii nucleici rARN au mas molecular mare (600 000-1 200 000), datorit gradului
de polimerizare ridicat i o structur monocatenar, parial dublu helicoidal (prin plierea
catenei macromoleculare), caracterizat prin formarea de legturi de hidrogen ntre bazele
azotate complementare.
Acizii rARN au aceeai compoziie indiferent de celulele din care provin.
TEST DE EVALUARE
1. Care sunt nucleotidele care alcatuiesc ADN?
Rspuns:
Acizii deoxiribonucleici rezult din policondensarea deoxiribonucleotidelor. Conin n
molecul deoxiriboza i adenina, guanina ca baze pirinice i citozina i timina ca baze
pirimidinice.
2. Care sunt nucleotidele care alcatuiesc ARN?
Rspuns:
3. Unitatile structurale ale acizilor nucleici sunt:

a) aminoacizii
b) glucidele
c) mononucleotidele
4. Bazele azotate pirimidice sunt:

a) U, C, T
b) U, A, G
c) T, A, G
88
5. Bazele azotate purinice sunt:

a) A, G
b) T, C
c) U, C
6. Mononucleotidele ce alcatuiesc ADN sunt:
a) dAMP, dGMP, dCMP, dTMP
b) AMP, GMP, CMP, TMP
c) UMP, TMP, CMP, AMP
7. Mononucleotidele ce alcatuiesc ARN sunt:
a) dAMP, dGMP, dCMP, dTMP
b) AMP, GMP, UMP, CMP
c) AMP, GMP, dAMP, dTMP
89
REZUMATUL TEMEI
Acizii nucleici sunt biocomponente cu rol fundamental n stocarea, conservarea i
transmiterea informaiei genetice de la o generaie la alta. Deasemenea acetia dein rolul
esenial n biosinteza proteinelor.Structura acizilor nucleici este complex, macromolecular, a
crei unitate structural de baz este o mononucleotid. Acizii nucleici sunt deci polimeri ai
mononucleotidelor (polinucleotide). n funcie de natura nucleotidelor constituente se
deosebesc cele dou tipuri de acizi nucleici ADN i ARN, care au roluri distinct, caracteristice.
Nucleozidele sunt componente structurale ale mononucleotidelor, constituite din componenta
glucidic, pentoz (riboz sau deoxiriboz) i o baz azotat (purinice sau pirimidinice).
Nucleotidele sunt esteri fosforici ai nucleozidelor. Sunt formate dintr-o baz azotat purinic
sau pirimidinic condensat prin legtur N-glicozidic cu esterul fosforic al -ribozei sau deoxiribozei.
Structura acizilor ADN se refer la natura, proporia i secvena bazelor azotate constituente ale
macromoleculei de ADN, respectiv succesiunea celor patru mononucleotide principale unite
prin legturi fosfodiesterice: dCMP (deoxicitidinmonofosfat) dTMP(deoxitimidinmonofosfat)
dAMP (deoxiadenozinmonofosfat) dGMP (deoxiguanozinmonofosfat)
Dispunerea bazelor azotate n mononucleotide, ntr-o anumit secven i proporie proprie
fiecrui tip de acid ADN determin manifestarea anumitor particulariti structurale i
funcionale ale organismului (informaia genetic).
n cazul acizilor nucleici ARN, succesiunea mononucleotidelor este diferit de cea a ADN:
AMP (Adenozinmonofosfat) GMP (guanozinmonofosfat) CMP (citidinmonofosfat.) UMP
(uridinmonofosfat)
90
Tema nr.7
VITAMINELE
Uniti de nvare:
Vitamine
Vitamine liposolubile i hidrosolubile
Avitaminoze
Obiectivele temei:
- Studierea vitaminelor cu rol funcional, structur chimic, formulele de reprezentare a
structurii, reprezentani.
1. Bodea C. Tratat de biochimie vegetal, P.I., Vol. II., Ed.Acad. Rom., Bucureti, 1965;
3.Rodica Chiril, Biochimie Vegetal, Ed.Printech, Bucuresti,2000;
4. Davidson V.L., Sittman D.B., Byochemistry, The 3-rd edition, Hawal Publishing, 1994
5.Nea Gabriela Biochimie, Ed.nvmnt la distan, USAMVB, 2010.
7.1. Vitaminele
Vitaminele, alturi de enzime i hormoni se gsesc n organism n cantitate mic i
contribuie la biocataliza i reglarea proceselor metabolice, prezena lor fiind esenial pentru
existena organismelor vegetale.
Vitaminele sunt substane organice care se gsesc n cantiti mici n alimente i sunt
indispensabile pentru creterea i dezvoltarea normal a organismelor.
Prima vitamin a fost descoperit de Funk (1911), care a izolat din trele de orez o
substan capabil s vindece boala beri-beri (vitamina B1), pe care a numit-o vitamin (amin
vital).
Vitaminele sunt biosintetizate preponderent de organismele vegetale i numai n mic
msur i de cele animale, care preiau vitaminele din hran, fie n stare liber, fie sub form
de provitamine.
91
Lipsa (carena) sau insuficiena vitaminelor n organism determin tulburri metabolice i

apariia unor boli careniale cunoscute sub numele de hipovitaminoze sau avitaminoze.
Vitaminele sunt rspndite n forme direct asimilabile n: frunze, fructe, semine (mai ales
n stare de germinare), polen, drojdie de bere; alte vitamine se gsesc n compui chimici cu
structur premergtoare vitaminelor (provitamine) care acioneaz ca vitamine numai n urma
unor transformri chimice.
Sub aspect chimic, vitaminele sunt substane micromoleculare cu structur chimic foarte
heterogen. Ca element comun se poate semnala prezena unor grupri funcionale
esterificabile n molecula lor. n prezent, se poate sintetiza majoritatea vitaminelor cunoscute,
care se utilizeaz n medicin ca factori profilactici i curativi.
7.1.1. Nomenclatur i clasificare
Denumirea de vitamine (amine vitale) atribuit de Funk acestei grupe de substane se
menine i n prezent, dei unele vitamine nu conin n molecula lor azot. Nomenclatura
vitaminelor se poate stabili dup trei criterii:
-
nomenclatura veche
Conform vechii nomenclaturi, vitaminele continu s se denumeasc i n prezent cu
ajutorul literelor mari din alfabetul latin (A, B, C, D, E, F etc.). n cadrul aceleiai
clase, vitaminele se denumesc cu ajutorul indicilor (A1, A2, B1, B2, B6, D2, D3 etc.)
rolul fiziologic
Dup rolul fiziologic ndeplinit n organism, vitaminele se denumesc: vitamina
antixeroftalmic (vitamina A), vitamina antiscorbutic (vitamina C), vitamina
antirahitic (vitamina D) etc.
structura chimic
Dup structura chimic se denumesc: tiamina (vitamina B1), riboflavina (vitamina
B2), acid ascorbic (vitamina C), piridoxina (vitamina B6) etc.
Datorit structurii lor heterogene, nu exist un criteriu structural de clasificare a
vitaminelor, se recurge la clasificarea vitaminelor pe baza solubilitii lor:

vitamine liposolubile, insolubile n ap, solubile n solveni organici, grsimi;
vitamine hidrosolubile, solubile n ap, insolubile n solveni organici.
7.2.Vitaminele liposolubile
Vitaminele liposolubile sunt n cea mai mare parte substane termostabile, rezistente
fa de aciunea acizilor i bazelor i care pot fi depozitate n organism, i utilizate ulterior, n
92
cazul n care cantitatea lor n alimente este mai mare dect cea necesar. Din categoria
vitaminelor liposolubile fac parte vitaminele: A, D, E, K.
Vitaminele A sunt biosintetizate numai de ctre plante, sub form de provitamine cu
structur carotenoidic. Vitamina A se mai numete i retinol, vitamina antixeroftalmic,
antiinfecioas, vitamina creterii.
Surse de vitamine A sunt: salata, spanacul, ceapa verde, vegetale de culoare galbenportocalie (morcovi, tomate). Cele mai importante provitamine A sunt: -carotenul, carotenul, -carotenul i criptoxantina. -Carotenul este cel mai bine reprezentat n masa
carotenoizilor separai din frunzele plantelor, unde nsoete clorofilele.
Conversia carotenilor la retinol este sub 100%, aa nct coninutul n vitamina A al

diferitelor alimente este exprimat sub form de echivaleni de retinol (1 RE = 1 mg retinol, 6
mg -caroten i 12 mg alte carotenoide).
Rolul biochimic al vitaminelor A este foarte complex:
-carotenul are un rol antioxidant pronunat, reducnd riscul formelor de cancer, iniiate de
ctre radicalii liberi i ali oxidani puternici;
retinolul i acidul retinoic, convertii n organism n retinil fosfat sunt implicai n sinteza
unor glicoproteine i mucoplizaharide care au aciune protectoare asupra esuturilor epiteliale,
prevenind keratinizarea lor, proces care favorizeaz, prin predispoziia la fisuri, instalarea
infeciilor microbiene;
retinolul i acidul retinoic stimuleaz eritropoieza (formarea globulelor roii) prin
participarea la biosinteza proteinelor transportoare de fier;
forma aldehidic a vitaminelor A (cis-retinalul) este legat reversibil de proteinele vederii
(opsina i rodopsina). Lumina iniiaz n retin schimbri biochimice complexe, cu generarea
93
unui impuls nervos datorat transformrii cis-retinalului n trans-retinal i disocierea de pe

proteina vederii (rodopsina).
Hemeralopia nocturn (pierderea acuitii vizuale pe timp de noapte) este un simptom
al deficienei n vitamina A, forma sever conducnd la keratinizarea corneei (xeroftalmie).
Vitaminele D (calciferoli, vitamine antirahitice), dintre care cele mai importante sunt:
vitaminele D2 i D3 pot fi considerate datorit aciunii biochimice, mai degrab hormoni dect
vitamine. n natur se gsesc att libere ct i sub form de provitamine (steroli). n prezent se
cunosc ase vitamine D (notate de la D2 la D7), care pot fi obinute din diferite provitamine.
Transformarea sterolilor n vitamine D se face sub aciunea energiei solare, a
radiaiilor ultraviolete, printr-un proces fotochimic cu consum de energie.
Din ergosterol, sub influena radiaiilor UV, se formeaz ca produs intermediar
lumisterol, i apoi tahisterol i ergocalciferol (vitamina D2).
Atta timp ct corpul este expus luminii solare nu se impune suplimentarea vitaminei
D. Cea mai bun surs de vitamine D o constituie petii de ap srat (sardine, heringi,
somoni), ficatul, glbenuul de ou, laptele, untul, drojdia de bere.
Vitaminele D se exprim sub form de mg de colecalciferol (1 mg colecalciferol sau

de ergocalciferol = 40 UI).
Aciunea biochimic: vitaminele D regleaz absorbia intestinal a calciului i
fosforului. Nivelele ridicate ale calciului i fosforului seric cresc viteza de mineralizare a
oaselor (favorizeaz depunerea de calciu n sistemul osos). Cnd n organism, nivelul
calciului i fosforului sunt sczute se produce demineralizarea oaselor pentru a menine
nivelul seric normal de calciu i fosfor. Simptomele n cazul deficienei de vitamine D sunt
rahitismul (la copii) i osteomalacia (la aduli). Hipervitaminoza (hipercalciurie) se manifest
prin formarea calculilor renali, hepatici.
94
Vitaminele E se mai numesc tocoferoli (tokos = natere; fero = a purta), vitaminele

antisterilitii sau vitaminele de reproducere. Ele sunt sintetizate numai de plante i se gsesc
n cantitate mare n plantele verzi (salat, legume), germenii cerealelor, uleiuri vegetale.
Datorit caracterului lipofilic, se acumuleaz n lipoproteine, n membranele celulare
i depozitele de grsimi, unde reacioneaz rapid cu O 2 i radicalii liberi, protejndu-le de
reacii de oxidare i asigurnd o absorbie mai bun a grsimilor.
Vitaminele E joac rol n respiraia celular (stabiliznd coenzima Q sau transfernd
electroni pe aceasta) i n sinteza hemoglobinei. Favorizeaz reaciile de fosforilare i
formarea compuilor macroergici. Fiind implicat n reducerea colesterolului seric, joac rol
benefic n controlul afeciunilor cardiace (conform cercetrilor recente, o suplimentare a dietei
cu 100 mg/zi de vitamina E, reduce riscul de infarct).
Vitaminele K se mai numesc vitamine antihemoragice sau vitaminele coagulrii,

menaftone, filochinone. Vitaminele K sunt sintetizate numai de plante (din fitol, component a
clorofilei) i microorganismele din tubul digestiv al animalelor. Sunt rspndite n cantitate
mare n frunzele de lucern, trifoi, spanac, soia, varz, cloroplaste.
95
n organismele vegetale, vitaminele K au un rol important n procesele de oxidoreducere, n procesele de fosforilare i n respiraia tisular.
Datorit reaciei reversibile dintre forma oxidat i forma redus, vitaminele K asigur
transportul atomilor de hidrogen de la un substrat la altul, pe cale neenzimatic.
Vitaminele K determin coagularea sngelui prin transformarea fibrinogenului n
fibrin. Carena de vitamine K conduce la creterea timpului de coagulare a sngelui i poate
fi un factor favorizant al osteoporozei.
Vitaminele F se mai numesc vitamine antidermatitice, deoarece n lipsa lor apar
tulburri metabolice la nivelul pielii.
Vitaminle F sunt formate dintr-un amestec de acizi grai eseniali, care conin mai
multe duble legturi n molecul i care sunt rspndii n organismele vegetale (n special
uleiuri vegetale) i nu sunt biosintetizai de animale. Dintre acetia cei mai importani sunt
acidul linolenic i acidul arahidonic. Administrate omului, vitaminele F contribuie la procesul
de vindecare a unor dermatite.
Vitaminele F sunt implicate n procesul de biosintez a lipidelor complexe.
7.3.Vitaminele hidrosolubile
Vitaminele hidrosolubile sunt substane foarte diferite din punct de vedere structural,
reprezentate de vitaminele din aa-numitul complex B (B1, B2, B6, B12 etc.), vitaminele PP,
vitamina C, acidul lipoic, acidul pantotenic, acidul folic, vitaminele P etc. Ele difer fa de
vitaminele liposolubile n multe aspecte importante, astfel ele sunt solubile n ap i insolubile
n solveni organici, sunt mai termolabile, dar mai fotostabile, stabile n mediu acid, dar
instabile n mediu bazic etc. Multe dintre vitaminele hidrosolubile sunt rapid eliminate, (de
aceea hipervitaminozele sunt rare), iar carenele apar relativ rapid n cazul unei diete srace n
aceste vitamine.
Deoarece vitaminele hidrosolubile sunt coenzime ale multor enzime cu rol important
n metabolism, sunt implicate n etapele generatoare de energie.
De obicei, ele particip n att de multe reacii biochimice nct este imposibil de
stabilit exact cauza biochimic a unui simptom anumit. Totui, se poate generaliza faptul c,
datorit rolului important jucat de aceste vitamine n metabolismul energetic, deficienele se
observ prima dat n esuturile cu cretere rapid. Simptomele tipice includ: dermatite,
glosite (umflarea limbii), diaree, depresii, pierderea coordonrii micrii.
96
Vitamina B1 (tiamina, aneurina, vitamina anti beri-beri) este larg rspndit n regnul
vegetal n seminele cerealelor i leguminoaselor, n cojile de orez, frunze, flori, polen, drojdie
de bere etc.
Tiamina este rapid transformat prin fosforilare n coenzima tiaminpirofosfat (TPP),

care este implicat n: metabolismul cii pentozofosfat (singura surs de biosintez a ribozei
necesar sintezei acizilor nucleici i sursa major de NADPH pentru biosinteza acizilor grai),
decarboxilarea cetoacizilor etc.
Avitaminoza, se manifest la om prin tulburri ale sistemului nervos, iritabilitate,
oboseal, depresie, tulburri gastro-intestinale, simptome neuromusculare asociate cu
tulburri cardiace (boala beri-beri).
Necesarul de tiamin este proporional cu coninutul caloric al dietei (1,0-1,5 mg/zi) i poate
fi mrit n cazul excesului de carbohidrai sau al creterii vitezei metabolice (datorit febrei,
traumatismelor, graviditii).
Vitamina B1 stimuleaz creterea esuturilor i a rdcinilor plantelor cultivate n soluii
artificiale.
Vitamina B2 (riboflavina, lactoflavina), este sintetizat n plante, bacteriile de
fermentaie anaerob i drojdia de bere.
Vitamina B2
Ea intr n constituia enzimelor dehidrogenaze FMN i FAD, implicate n reaciile de
oxidoreducere din metabolism, deoarece poate fixa reversibil atomi de hidrogen. Stimuleaz
creterea organismelor tinere i particip alturi de vitamina A n procesul vederii.
Alimentele bogate n riboflavin sunt: cerealele, laptele, carnea, oule. Doza
recomandat este de 1,2-1,7 mg /zi pentru un adult.
97
Simptomele caracteristice deficienei de riboflavin se manifest prin: dermatite,

cderea prului, glosit, slbirea rezistenei la infecii.
Vitaminele B (adermine, piridoxol, piridoxal, piridoxamina) sunt rspndite n:
6
semine de cereale, drojdie de bere, unt, carne, lapte, ou.

Carena n vitamine B6 produce la om tulburri nervoase, iritabilitate, depresii,
insomnii, astenie. Necesarul de vitamine B6, pentru un organism adult este proporional cu
coninutul proteic al dietei (pentru 100 g proteine/zi sunt necesare 1,4-2,0 mg/zi).
Vitamina B12 (cianocobamida) este puin rspndit n regnul vegetal.

Vitamina PP (niacina, nicotinamida, pelagropreventiv) este rspndit n embrioni
de gru, tre, alune, mai puin n porumb, cartofi.
Din punct de vedere structural, niacina (nicotinamida) este amida acidului nicotinic,
component a coenzimelor oxidoreductaze anaerobe NAD i NADP, implicate n reacii
redox prin transfer de atomi de hidrogen de la un substrat la altul, n condiii anaerobe.
Carena pronunat conduce la boala numita pelagra (pella agra = piele groas) sau
boala celor trei afeciuni cu "d": dermatit, diaree i demen). Simptomele neurologice sunt
asociate cu degenerarea esutului nervos. Necesarul pentru un adult este de: 13-19 mg/zi de
niacin.
98
Acidul folic (vitamina B9). Aceast vitamin este prezent n frunzele plantelor verzi
(spanac, salat), fructe verzi. Acidul folic ndeplinete rol de coenzim n biosinteza
aminoacizilor (colina, serina, glicina), a bazelor azotate purinice, a nucleotidei dTMP. Cel mai
pronunat efect al deficienei este inhibarea sintezei ADN datorit lipsei de purine i dAMP,
ceea ce cauzeaz forme grave de anemie.
Acidul lipoic (tioctic) este prezent n plantele verzi, sub forma de lipotiamidpirofosfat,
coenzim participant la carboxilarea acidului piruvic (metabolismul glucidic).
Acidul pangamic (vitamina B15, D-gluconodimetilaminoacetat) a fost pus n eviden

n organisme vegetale, smburi de caise, plantule de orez etc
Acidul pangamic intervine n procesele de metilare i transmetilare, datorit grupelor
metil, labile, pe care le conine. Este implicat n biosinteza unor substane biologic-active
(donor de grupe metil), cum ar fi: metionina, colina, creatinina, adrenalina, metionina, ARN,
hormoni steroizi, n activitatea respiratorie a celulei i procesele de detoxifiere. Acidul
pangamic este un factor lipotrop, fiind utilizat la vindecarea hepatitei i tratamentul cirozelor
hepatice.
99
Inozita
(inozitolul,
Bios
I)
sub
forma
izomerului
mezoinozitol
(hexahidroxiciclohexan) este un poliol ciclic, rspndit n toate esuturile vegetale (frunze,

rdcini, polen) i animale, sub form liber sau ca ester fosforic (acidul fitinic), ca atare,
sau sub forma srurilor de calciu.
Acidul fitinic este principala surs de fosfor din semine. In timpul germinrii se elibereaz
prin hidroliz enzimatic: ioni de calciu, acid fosforic i final mezoinozitol liber.
Biotina (vitamina H, Bios II) este prezent n: muguri de plante, alune. Se gsete liber sau
combinat cu proteine, peptide, aminoacizi. Se cunosc dou biotine: -biotina i -biotina.
Biotina stimuleaz creterea esuturilor merismatice prin intensificarea diviziunii celulare i
poate fi sintetizat de bacteriile intestinale. Avitaminoza se manifest prin descuamarea pielei,
cderea prului, lipsa poftei de mncare, oboseal etc.
Acidul pantotenic (Bios III) este rspndit n toate organismele vegetale i animale. n
cantitate mare se afl n lptiorul de matc, fasole, soia, drojdia de bere etc.
Acidul pantotenic este format din -alanin i acid ,-dihidroxi--dimetilbutiric.
Acidul pantotenic este o substan uleioas, de culoare galben, solubil n ap i sensibil la

aciunea oxidanilor n mediu bazic. Intr n structura coenzimei A, implicat n metabolismul
100
glucidic i lipidic. Este un factor de cretere pentru numeroase microorganisme i factor de

stimulare a metabolismul celular.
Cu toat importana acestor reacii, nu exist deficit de acid pantotenic, deoarece acesta
este foarte rspndit (panthotem = peste tot) n alimentele de origine vegetal i animal, iar
simptomele deficienei sunt vagi, asemntoare, n general, deficienei de vitamine B.
Vitamina C (acidul ascorbic) este una dintre vitaminele cele mai rspndite n regnul
vegetal n fructe de ctin, mce, coarne, coacze, mere, citrice etc.), att n stare liber ct i
asociat cu proteinele sub forma de ascorbinogen.
Din punct de vedere al structurii chimice este lactona unui acid cetohexonic, acidul
2,3-endiol-L-gulonic.
Acidul ascorbic aparine sistemelor redox biochimice; el poate, prin oxidare, trece
reversibil n acid dehidroascorbic. Este un activator general al metabolismului celular fiind
implicat n sinteza protocolagenului i deci n meninerea strii de sntate a esuturilor, n
vindecarea rnilor, n combaterea fragilitii capilare. Rolul sau reductor (enzimatic) se
3+
2+
manifest n absorbia fierului n stomac (prin reducerea Fe la Fe ) precum i la protejarea

altor vitamine (A, E, D) fa de procesul de oxidare. Rolul su important de antioxidant
biologic recomand vitamina C, alturi de -caroten n dieta preventiv a cancerului.
Este necesar un aport continuu de vitamina C (60 mg/zi), deoarece organismul uman
nu sintetizeaz i nu acumuleaz aceast vitamin, care este sensibil la lumin, temperatur,
O2 din aer, contactul cu metalele (Fe, Cu).
Avitaminoza se manifest sub forma bolii numit scorbut (anemie pronunat,
hemoragii, osteoporoz).
Vitaminele P (citrine, bioflavonoide, vitaminele permeabilitii) se gsesc n cantiti
apreciabile n citrice, ardei etc. Sunt substane cu activitate vitaminic, cu rol asupra pereilor
vaselor capilare. Acioneaz sinergic cu vitamina C n prevenirea i combaterea scorbutului,
101
mresc tonusul miocardului, mresc rezistena la rupere a vaselor sanguine, scad tensiunea
arterial.
Antivitaminele sunt substane cu structur chimic asemntoare vitaminelor, dar cu

aciune opus acestora. Diferena de comportare este consecina diferenelor structurale, chiar
dac acestea nu sunt mari. Antivitaminele prezint n general o structur molecular
asemntoare vitaminelor, sau cu unele fragmente din molecula lor.
Efectul antivitaminic se explic prin afectarea activitii enzimatice, datorit
modificrii structurii enzimei prin nlocuirea coenzimei (vitaminei) cu antivitamina
corespunztoare, sau prin inhibiie competitiv a aciunii biocatalitice enzimatice de ctre
noua structur a antivitaminei. In prezent se cunosc numeroase antivitamine care au o
structur analoag.
TEST DE EVALUARE
1. Care este definiia vitaminelor ?
Rspuns:
Vitaminele sunt substane chimice organice necesare n cantiti mici pentru ca organismul s
fie sntos. Majoritatea vitaminelor nu pot fi sintetizate de ctre organism, deci ele trebuie
obinute din alimentaie.
102
2. Care din urmtoarele vitamine sunt hidrosolubile ?

Vitaminele B
Vitaminele PP
Vitamina D
Vitamina A
3.Explicai rolul fiziologic al vitaminei C.
REZUMATUL TEMEI
Vitaminele sunt substane organice care se gsesc n cantiti mici n alimente i sunt
indispensabile pentru creterea i dezvoltarea normal a organismelor.
Lipsa (carena) sau insuficiena vitaminelor n organism determin tulburri metabolice i
apariia unor boli careniale cunoscute sub numele de hipovitaminoze sau avitaminoze.
Vitaminele liposolubile sunt n cea mai mare parte substane termostabile, rezistente fa de
aciunea acizilor i bazelor i care pot fi depozitate n organism, i utilizate ulterior, n cazul
n care cantitatea lor n alimente este mai mare dect cea necesar. Din categoria vitaminelor
liposolubile fac parte vitaminele: A, D, E, K.
Vitaminele hidrosolubile sunt substane foarte diferite din punct de vedere structural,
reprezentate de vitaminele din aa-numitul complex B (B , B , B , B etc.), vitaminele
1
12
PP, vitamina C, acidul lipoic, acidul pantotenic, acidul folic, vitaminele P
103
Tema nr.8
ENZIMELE
Uniti de nvare:
Enzimele
Structura, caracteristici
Mecanismul de aciune
Obiectivele temei:
- Aprofundarea cunotiinelor legate de enzime, cunoaterea principalelor clase de enzime,
mecanismul de aciune i factorii care influeneaz reaciile.
1. Bodea C. Tratat de biochimie vegetal, P.I., Vol. II., Ed.Acad. Rom., Bucureti, 1965
3. Davidson V.L., Sittman D.B., Byochemistry, The 3-rd Edition, Hawal Publishing, 1994;
4.Lehninger A.I., Biochimie, Ed.Tehnic, 1987.
Enzimele sunt compui macromoleculari de natur proteic, produi i prezeni numai

n organismele vii, cu rol de biocatalizatori ai tuturor transformrilor biochimice caracteristice
metabolismului.
Enzimele au rol esenial n biosinteza i biodegradarea substanelor din materia vie. In
lipsa enzimelor, majoritatea reaciilor chimice din organism nu s-ar putea produce i deci nu
ar mai exista procese metabolice i nici fenomene de via.
Bogate n enzime sunt plantulele, frunzele tinere, esuturile meristematice, seminele n
stare de germinaie, fructele. In general, plantele tinere au un coninut mai ridicat de enzime
dect plantele adulte. Activitatea catalitic a enzimelor din organismele n cretere este mai
mare dect a celor din organismele adulte.
Dup locul unde acioneaz, se pot evidenia:
endoenzime (enzime intracelulare);
exoenzime (enzime extracelulare).
104
Endoenzimele, acioneaz n celulele n care s-au sintetizat. Ele sunt lioenzime (legate
mai slab n celul) i desmoenzime (legate mai puternic n celule).
Exoenzimele, dup etapa de formare n celule, sunt eliminate n lichidele din organism,
unde i exercit activitatea catalitic. Astfel, acioneaz de exemplu, enzimele din lichidele
interstiiale, din diferite caviti, din seva elaborat etc.
Substana asupra creia acioneaz enzimele se numete substrat.
8.1.Structura chimic general a enzimelor

Enzimele se pot clasifica, din punct de vedere chimic n dou clase:
enzime monocomponente (holoproteice);
enzime bicomponente.
a) Enzimele monocomponente (holoproteice, proteine biocatalitice) sunt constituite numai
din proteine. Aciunea lor biocatalitic se datoreaz anumitor fragmente din catena
polipeptidic, care includ grupe funcionale componente ale catenelor laterale ale
aminoacizilor (-OH, -NH2, -SH, -COOH etc.), constituind centrul activ sau situsul catalitic.
Prin acest centru activ enzima fixeaz substratul (l recunoate) sub forma unui complex
enzim-substrat, simbolizat E-S, i biocatalizeaz transformarea substratului.
Pentru recunoaterea i formarea complexului E-S (Enzima-Substrat), geometria
centrului activ trebuie s fie complementar cu cea a substratului. Blocarea sau inactivarea
centrului activ (de exemplu denaturarea proteinei) conduce la pierderea activitii catalitice a
enzimei holoproteice. In schimb, denaturarea unei pri a proteinei, care nu cuprinde centrul
activ, nu modific activitatea catalitic a enzimei.
b) Enzimele bicomponente (heteroproteice) sunt constituite din:
componenta proteic (apoenzim, apoferment), care determin specificitatea enzimei (o
anumit secven a aminoacizior prin care enzima recunoate substratul i l fixeaz), este
caracterizat prin mas molecular mare, termolabilitate etc.;
componenta neproteic (prostetic, coenzim, cofactor), care determin mecanismul i
viteza reaciei enzimatice poate fi: o vitamin, un hormon, un colorant, nucleotide, metale. Ea
este caracterizat prin mas molecular mic, termostabilitate.
n majoritatea cazurilor, aciunea catalitic a enzimelor se manifest numai n
prezena unor substane speciale, denumite cofactori, care se clasific n trei grupe:
coenzime sau cofermeni specifici, sunt substane organice cu mas molecular mic,
termostabile i care dializeaz uor din soluiile enzimei. Coenzimele se caracterizeaz prin
105
nsuirea lor de a reaciona reversibil cu proteina care intr n structura enzimei (apoenzima
sau apofermentul);
gruprile prostetice, substane combinate mult mai strns cu apoenzima, se disociaz
greu i, n general, rmn fixate pe o singur apoenzim;
activatorii, denumii uneori i cofactori anorganici, sunt substane nespecifice (diferite
metale, ageni reductori etc.), care mediaz trecerea enzimei ntr-o stare catalitic activ.
Este greu de precizat o demarcaie clar ntre cele trei grupe de cofactori, clasificai
dup natura i raportul lor fa de apoenzim. Multe dintre coenzime i grupri prostetice sunt
de fapt derivai ai vitaminelor hidrosolubile. O mare parte dintre coenzime i grupri
prostetice identificate n componena unor enzime sunt nucleotide sau derivai ai acestora.
Dei n cazul enzimelor bicomponente, componenta care particip efectiv la realizarea
procesului biocatalitic enzimatic este coenzima, totui, pentru manifestarea activitii
enzimatice, prezena apoenzimei de natur proteic este absolut obligatorie, deoarece
gruparea prostetic luat separat are slabe proprieti catalitice. In complexul format de
apoenzim i coenzim (holoenzim) activitatea catalitic crete de 1000 de ori, comparativ
cu activitatea catalitic a coenzimei libere.
Legturile dintre apoenzim i coenzim sunt de natur diferit, variind de la o
enzim la alta i pot fi: legturi covalente, legturi van der Waals etc. Datorit structurii
proteice macromoleculare, enzimele au o mas molecular mare i formeaz soluii coloidale.
Starea coloidal a enzimelor prentmpin difuzia lor dintr-o celul n alt celul,
condiionnd o localizare strict a reaciilor biochimice n organism la nivelul diferitelor
organe, esuturi, celule.
8.2.Caracteristici ale activitii enzimatice

Enzimele, asemntor catalizatorilor chimici obinuii, biocatalizeaz numai acele
reacii metabolice posibile din punct de vedere termodinamic (care se desfoar spontan,
avnd energia liber G < 0). Rolul enzimelor, ca i al catalizatorilor chimici, este de a reduce
energia de activare (nu modific echilibrele chimice, dar grbete atingerea lor).
Energia de activare n cazul enzimelor este ns mult mai mic. De exemplu, energia de
activare la descompunerea apei oxigenate conform reaciei:
2 H2O2 = O2 + 2 H2O
este diferit, n funcie de tipul de catalizator utilizat:
fr catalizator: 18 kcal/mol;
cu catalizatorul chimic FeCI3: 11,7 kcal/mol;
106
cu biocatalizatorul catalaz: 5,5 kcal/mol

Viteza reaciei enzimatice este mult mai mare dect n cazul reaciei catalizat de
catalizatori chimici. De exemplu, enzima catalaza realizeaz descompunerea H O de 10
2
3+
miliarde de ori mai repede dect FeCI3 (ambii catalizatori au n structur cationul Fe ).
Sensibilitatea reaciei enzimatice este foarte mare, astfel o molecul de catalaz
0
descompune 5 milioane de molecule de H2O2 ntr-un minut, la 0 C i la pH = 6,8.

Enzimele catalizeaz reacii de desfacere i formare de legturi n condiii fiziologice
compatibile cu viaa. Aceleai reacii ar necesita n laborator condiii de temperatur,
presiune, pH, improprii vieii.
Spre deosebire de catalizatorii chimici, enzimele se caracterizeaz prin specificitate
(absolut sau relativ) de substrat sau de aciune.
Specificitatea de substrat absolut este proprietatea enzimelor de a aciona asupra unui
singur substrat (de exemplu, ureaza catalizeaz numai descompunerea ureei). Acest tip de
specificitate este determinat de o anumit secven a aminoacizilor componeni ai apoenzimei.
Specificitatea de substrat relativ este proprietatea enzimelor de a aciona asupra unui
grup de substraturi cu structur chimic apropiat. De exemplu, maltaza catalizeaz hidroliza
poliglucidelor n care componentele glucide sunt legate -glicozidic.
Specificitatea de substrat poate fi: stereochimic, dac enzima catalizeaz transformarea
doar a unui singur izomer din mai muli posibili (de exemplu: a izomerului trans, sau a
izomerului cis; a izomerului dextrogir, sau a celui levogir).
Specificitatea de substrat poate fi specificitate de legtur, dac enzima catalizeaz
formarea sau scindarea unui anumit tip de legtur (peptidic, glicozidic, eteric, esteric
etc.), indiferent de natura substanei care o conine. De exemplu: lipazele catalizeaz hidroliza
gliceridelor indiferent de natura acidului gras component.
Specificitatea de aciune absolut este caracteristica enzimelor de a cataliza o singur
reacie, dintre multiplele reacii posibile.
Specificitatea de aciune relativ este proprietatea enzimelor de a cataliza un anumit tip
de reacie, dat de un grup de substraturi nrudite. Acest tip de specificitate a enzimelor este
determinat mai ales de natura cofactorilor (gruparea prostetic, coenzima) i mai rar de natura
apoenzimei.
8.3.Mecanismul de aciune a enzimelor

Cinetica reaciilor enzimatice
107
Mecanismul de aciune a enzimelor este analog cu cel al catalizatorilor chimici.

Enzimele sunt capabile s accelereze viteza de desfurare a diferitelor reacii (micoreaz
energia de activare), absolut necesare pentru meninerea i reproducerea materiei vii.
Enzimele catalizeaz numai reacii termodinamic posibile, care se pot produce i fr
participarea lor, dar ntr-un timp mai ndelungat i uneori n condiii incompatibile cu materia
vie.
Spre deosebire de catalizatorii nebiologici, enzimele au un randament mult mai ridicat,
care asigur mersul reaciei biochimice, n majoritatea cazurilor ntr-un singur sens, fr
reacii secundare. Ele prentmpin descompunerea unor substane instabile n anumite
condiii i permit realizarea unor procese chimice complexe, cu o cantitate minim de energie.
Enzimele particip activ la procesele catalitice, parcurgnd urmtoarele etape:
1.activarea moleculelor substratului (S), prin scderea energiei de activare a acestuia, i
formarea complexului intermediar disociabil, enzim-substrat (ES), mai activ dect substratul
ca atare;
2. transformarea complexului enzima-substrat (ES) n produsul de reacie (procesul
catalitic efectiv), mai nti legat de enzim (EP), i n final, prin eliberarea enzimei, obinerea
produsului de reacie, (P).
Schematic, mecanismul catalizei enzimatice, conform teoriei etapelor intermediare,
poate fi reprezentat astfel:
sau considerat ca echilibru:
innd cont c transformarea ES EP este practic instantanee iar reacia de

transformare P + E EP este nul (enzima fiind specific pentru substrat nu i pentru
produs), sistemul de ecuaii de mai sus devine:
i poart denumirea de echilibrul Michaelis-Menten.

Factorii care influeneaz viteza reaciilor enzimatice
Reaciei de formare i de descompunere a compusului enzim-substrat i se poate aplica
legea aciunii maselor i se poate determina astfel constanta de echilibru.
108
Viteza reaciilor enzimatice depinde n mare msur de concentraia enzimei i de

concentraia substratului.
a) Influena concentraiei enzimei asupra vitezei reaciei enzimatice
Viteza reaciei enzimatice este direct proporional cu concentraia enzimei prezente n
mediul de reacie :
Influena concentraiei enzimei asupra vitezei reaciei enzimatice

n unele cazuri, de obicei cnd sunt prezeni n sistem i ali factori, curba care
reprezint dependena vitezei de concentraia enzimei, este deviat fa de cea normal.
Abaterile de la aceast comportare se pot datora prezenei inhibitorilor, folosirea unei
concentraii de substrat sub limita de saturare a enzimei etc.
b) Influena concentraiei substratului asupra vitezei reaciei enzimatice
S-a constatat c dac se pleac de la o cantitate fix de enzim i se mrete treptat
concentraia substratului, se va forma o cantitate mai mare de complex enzim-substrat, viteza
reaciei va crete treptat, pn cnd toat enzima s-a combinat cu substratul. Acest stadiu
reprezint momentul de saturare a enzimei, iar viteza va fi maxim (v max). Dac se mrete n
continuare concentraia substratului, viteza de reacie nu se va mri, deoarece nu exist
enzim liber care s intre n reacie cu substratul. Momentul de saturare a enzimei este dificil
de stabilit, deoarece acesta variaz n funcie de concentraia enzimei i de concentraia
substratului. n practic, activitatea enzimatic se apreciaz dup concentraia substratului,
cnd jumtate din cantitatea de enzim este combinat cu substratul sub form de complex
enzim-substrat. In acest caz, viteza reaciei este jumtate din valoarea sa maxim. Acest
punct reprezint constanta Michaelis (KM) i reprezint concentraia substratului pentru care
viteza de reacie este jumtate din viteza maxim. Deci, pentru v = vmax/2, rezult KM = [S] .
109
Influena concentraiei substratului asupra vitezei reaciei enzimatice

Constanta Michaelis are valorile unor concentraii i se exprim n moli/L. Constanta
Michaelis se poate utiliza pentru a determina afinitatea enzimei fa de substrat. Cu ct K va
M
avea o valoare mai mare, cu att afinitatea enzimei fa de substrat va fi mai mic i invers.
Relaia cantitativ dintre viteza reaciei enzimatice, concentraia substratului i valoarea KM,
care exprim viteza reaciei enzimatice n fiecare moment, este dat de ecuaia MichaelisMenten:
Constanta lui Michaelis este o mrime important nu doar din

punct de vedere al cineticii enzimatice ci i pentru msurtorile cantitative ale activitii
enzimatice din esuturi. Cercetri recente au pus n eviden importana medical a constantei
KM. Activitatea enzimatic se exprim prin unitatea enzimatic, respectiv cantitatea de
enzim care poate cataliza transformarea unui micromol de substrat n timp de un minut.
Activitatea enzimatic n cazul enzimelor pure se determin prin numrul de molecule de
substrat care pot fi metabolizate ntr-un minut de o singur molecul de enzim. Aceast
mrime se numete raport de transformare (turnover number).
c) Influena temperaturii asupra vitezei reaciei enzimatice
Activitatea enzimelor este foarte mult influenat de temperatur. Asemntor celor mai
multe dintre reaciile chimice, viteza reaciei enzimatice crete cu creterea temperaturii (se
0
dubleaz la creterea temperaturii cu 10 C).

Pentru fiecare enzim exist o temperatur la care activitatea enzimatic este maxim,
0
numit temperatur optim cuprins ntre 20-40 C. Pn la atingerea temperaturii optime,

activitatea enzimatic crete proporional cu creterea temperaturii.
110
Dup atingerea acestei temperaturi, activitatea enzimatic scade rapid cu creterea

temperaturii, acelai fenomen avnd loc la scderea temperaturii sub cea optim (fenomene
utilizate n practic la pstrarea alimentelor prin fierbere sau congelare). Cele mai multe
0
enzime sunt inactivate la temperaturi peste 55-60 C, cu excepia enzimelor din bacteriile
0
termofile (din izvoarele termale), active i peste 85 C.
Influena temperaturii asupra vitezei reaciei enzimatice

Temperatura critic a unei enzime este temperatura la care enzima pierde jumtate din
activitatea sa, n timp de o or. Temperatura optim a enzimelor variaz cu durata de expunere
a acestora la o anumit temperatur. Pentru o durat de timp mai scurt, temperatura optim
are valori mai mari dect pentru o perioad de timp mai lung. Aceast comportare este
important deoarece reprezint un mod de adaptare a enzimelor la condiiile de mediu.
0
Fiecrei enzime i se poate stabili o temperatur minim (ncepnd cu 0 C) la care

ncepe activitatea enzimatic, o temperatur optim, la care activitatea enzimatic este
maxim, i o temperatur maxim la care activitatea enzimatic nceteaz.
d) Influena valorii pH asupra activitii enzimatice
Activitatea enzimelor este influenat n mod accentuat i de concentraia ionilor de
hidrogen din mediul de reacie, deci de pH. Enzimele i manifest activitatea numai ntre
anumite limite de pH (limite inferioare i limite superioare). Cele mai multe enzime manifest
activitate maxim la valori caracteristice ale pH-ului (pH optim). Valoarea pH-ului optim
depinde de natura i de originea enzimei, de mediul de reacie, de proprietile acido-bazice
ale enzimei i de factorii biologici.
111
Influena valorii pH asupra activitii enzimatice

n general, pH-ul optim coincide cu pH-ul lichidelor din organism, unde enzimele i
exercit activitatea. Astfel, pH-ul optim al pepsinei din stomac este cuprins ntre 1,4-1,5; pHul optim al tripsinei din pancreas ntre 7,8-8,7; al amilazei din mal ntre 4,7-5,2 etc.
Majoritatea enzimelor vegetale au un pH optim cuprins ntre 5,3-7,6. n afara limitelor de
pH stabilite, enzimele devin inactive.
Valori prea mari ale pH-ului (alcalinitate mrit) sau prea mici (aciditate mrit),
afecteaz activitatea enzimatic prin denaturarea prii proteice sau perturbarea echilibrelor de
disociere ale grupelor funcionale ale centrului activ al enzimei, ca i modificarea geometriei
centrilor activi.
Valoarea pH-ului optim este influenat de temperatur, de ionii din soluie, de natura i
de concentraia substratului, de originea enzimei, de factorii biologici etc.
e) Influena activatorilor enzimatici
Activatorii sunt compui chimici care mresc activitatea enzimelor (intervin n
mecanismul aciunii enzimatice), fie prin stimularea direct a acestora, fie prin ndeprtarea
unor inhibitori din sistem. Activatorii se clasific dup efectul produs n:
Activatori care acioneaz prin deblocarea centrilor activi din molecula enzimelor. Unele
enzime, denumite proenzime, sunt secretate sub form inactiv, cu gruprile active blocate
(mascate) de polipeptide sau de alte substane. Proenzimele se transform n enzime active
sub influena unor enzime kinaze, care ndeprteaz substanele inhibitoare.
Activatori care acioneaz asupra enzimei prin nlturarea din sistem a unor inhibitori ai
enzimei. Substanele, adugate unei soluii enzimatice pentru protejarea enzimei mpotriva
factorilor care o inactiveaz sau o denatureaz, se numesc protectori. De exemplu, proteinele
activeaz ureaza prin captarea ionilor inhibitori din sistem (de exemplu, ionul cianur (CN )
nltur efectul inhibitor al Cu
2+
asupra ureeazei, prin formarea cianurii complexe de cupru,
stabil).
112
Activatori care sunt componente ale enzimelor sau care stimuleaz direct activitatea
acestora. Sunt activatori specifici pentru anumite enzime o serie de cationi metalici i anioni,
2+
2+
2+
astfel, fosforilaza este activat de Mg , fosfoglucomutaza de Mg , i de Mn , fosfataza de

2+
Ca
2+
i de Mn , amilaza salivar este activ numai n prezena ionilor de clor, proteazele
vegetale sunt activate de glutationul redus etc.

f) Inhibitori ai enzimelor
Inhibitorii sunt substane care acionnd asupra enzimelor, influeneaz negativ
desfurarea activitii enzimatice pn la anularea ei, reversibil sau ireversibil.
Studiul inhibitorilor furnizeaz informaii utile asupra specificitii de substrat, tipului
de grupe funcionale i mecanismului de aciune enzimatic.
Inhibitorii ireversibili modific profund structura moleculelor enzimatice, provocnd
denaturarea proteinei i deci anularea activitii catalitice a enzimei.
Complexul enzim-inhibitor format, este nedisociabil, iar prin ndeprtarea inhibitorului,
enzima nu-i mai recapt funcia catalitic, partea proteic fiind distrus. Astfel de inhibitori
2+
2+
ireversibili sunt: compuii cu Pb , Hg , CN , cu CO, compuii cu arsen etc.

Inhibitorii reversibili acioneaz asupra cineticii reaciei enzimatice, fr a produce
modificri la nivelul structurii enzimei. Inhibiia produs de aceti inhibitori poate fi (n
funcie de natura i de specificul ei) de tip: competitiv, necompetitiv i alosteric.
Inhibiia competitiv rezult dintr-o competiie ntre substrat i inhibitorul care are o
structur molecular asemntoare cu a substratului. Deoarece o parte din enzim se combin
cu inhibitorul, se micoreaz cantitatea de enzim care se combin cu substratul i scade astfel
viteza de reacie. Influena inhibitorului se poate micora prin mrirea concentraiei
substratului.
Inhibiia necompetitiv se caracterizeaz prin faptul c inhibitorul nu are o structur
asemntoare cu substratul. n inhibiia necompetitiv, inhibitorul reacioneaz cu enzima, cu
complexul enzim-substrat i foarte rar cu substratul, formnd complexe inactive enziminhibitor (EI), sau enzim-substrat-inhibitor (ESI). Prin formarea acestor complexe inactive
(EI, ESI), care nu conduc la formare de produs de reacie (P), viteza reaciei enzimatice este
micorat, deoarece chiar dac se mrete concentraia substratului (S), inhibitorul nu poate fi
nlturat din complexul EI.
113
Inhibiia necompetitiv se poate realiza n mai multe moduri:

Inhibiia prin blocarea sau transformarea grupelor funcionale tiolice (-SH), centrii
activi ai enzimelor, prin reacii cu metale grele (Hg, Pb, Ag, As etc.) cu formare de
mercaptide, prin reacii de oxidare sau reacii de alchilare.
Inhibiia prin blocarea metalului din componena enzimei sau a activatorilor din
mediul de reacie. De exemplu, fluorurile i oxidanii extrag ionii de Mg
2+
2+
i de Ca
din
molecula enzimei, iar cianurile, H2S i CO scot fierul din enzimele feroporfirinice.
Inhibiia prin combinarea inhibitorului cu substratul se datoreaz scderii
concentraiei substratului.
Tipul de inhibiie se poate determina dac se menine constant concentraia
inhibitorului i se modific concentraia substratului. Dac se constat creterea vitezei de
reacie cu creterea concentraiei substratului, are loc o inhibiie competitiv, n caz contrar
inhibiia este necompetitiv.
Inhibarea enzimelor se produce i prin agitare ndelungat, sub aciunea diferitelor
radiaii ionizante (UV, X etc.), la presiuni ridicate i sub influena substanelor care determin
precipitarea proteinelor (acid tricloracetic, tanin etc.).
8.4.Nomenclatura i clasificarea enzimelor

Denumirea enzimelor s-a acordat iniial, innd cont de numele substratului asupra
cruia acioneaz, sau de numele reaciei catalizat, la care se adaug sufixul aza.
De exemplu, enzima care biocatalizeaz descompunerea amidonului se numete
amilaza cea care acioneaz asupra zaharozei se numete zaharaza etc., enzimele care
biocatalizeaz reacii de hidroliz se numesc hidrolaze, cele care catalizeaz reacii de oxidoreducere se numesc oxido-reductaze etc.
Odat cu creterea numrului de enzime izolate i caracterizate, pentru prevenirea
confuziilor n stabilirea numelui enzimelor, innd cont c ele pot manifesta specificitate
relativ (pot aciona asupra mai multor substraturi) i c asupra unui substrat pot aciona
enzyme.
Sistemul de clasificare i numerotare a enzimelor, precum i noua nomenclatur
sistematic se bazeaz pe reacia chimic catalizat de enzim, unicul criteriu care permite
114
deosebirea enzimelor ntre ele. n acest sistem enzimele sunt mprite n clase, dup tipul
reaciei catalizate, iar acestea sunt mprite n subclase care definesc mai exact caracterul
reaciei enzimatice respective. Numele fiecrei enzime se definete printr-un termen alctuit
din trei pri:
denumirea substratului asupra cruia acioneaz enzima;
denumirea tipului de reacie catalizat de enzim;
sufixul aza.
De exemplu, enzima care catalizeaz dehidrogenarea acidului lactic se numete
lactatdehidrogenaza, cea care catalizeaz decarboxilarea acidului piruvic se numete
piruvatdecarboxilaza. Denumirea transferazelor se formeaz din prefixul trans, numele
substratului i sufixul aza (transaminaze, transmetilaze, transfosfataze etc.).
Noua clasificare prin sistemul zecimal prezint avantajul c reaciile chimice catalizate
de enzime pot fi grupate ntr-un numr mic de tipuri de reacii.
Conform acestui sistem zecimal de clasificare, fiecare enzim este caracterizat printrun cod format din patru cifre. Prima cifr precizeaz clasa din care face parte enzima.
Enzimele cunoscute n prezent sunt grupate n 6 clase principale:
1. Oxidoreductaze
2. Transferaze
3. Hidrolaze
4. Liaze
5. Izomeraze
6. Ligaze (Sintetaze).
Pentru unele dintre enzime se mai pstreaz denumirile vechi, conferite cu mult nainte
de stabilirea regulilor referitoare la noua nomenclatur (pepsina, tripsina, papaina, emulsina,
chimozina etc.).
8.5.Reprezentani ai principalelor clase de enzime

I.Oxidoreductaze
Oxidoreductazele sunt enzime care biocatalizeaz reaciile de oxidoreducere din
organismele vegetale. Ele au un rol important deoarece, prin reaciile de oxidoreducere,
organismele i procur cea mai mare parte din energia necesar activitilor fiziologice.
Reaciile de oxidoreducere se realizeaz prin transfer de electroni i prin transfer de atomi de
hidrogen.
Dup mecanismul de aciune, oxidoreductazele se clasific n trei subgrupe:
115
dehidrogenaze;
transelectronaze;
oxidaze.
A.Dehidrogenaze. Oxidrile biologice decurg preponderent n absena oxigenului, fiind de
fapt dehidrogenri, care au loc prin transfer de atomi de hidrogen de pe o molecul (care se
oxideaz) pe alt molecul (care se reduce). Enzimele care catalizeaz transferul atomilor de
hidrogen de la un substrat la altul sunt dehidrogenazele. Coenzimele lor particip continuu la
oxidri i reduceri, fr s se consume n timpul reaciei. Atomii de hidrogen nu rmn legai
n mod permanent pe molecula coenzimei, ci sunt transferai printr-o nou reacie redox pe o
alt molecul.
Dup natura acceptorului de atomi hidrogen, dehidrogenazele pot fi:
dehidrogenaze anaerobe;
dehidrogenaze aerobe.
a) Dehidrogenaze anaerobe
Dehidrogenazele anaerobe sunt oxidoreductaze care transport hidrogenul n interiorul
celulelor, de la un substrat donor la altul acceptor (cu excepia O2 atmosferic). Coenzimele
care realizeaz aceast transformare sunt codehidrazele de natura piridinnucleotidic:
codehidraza I (Co I): NAD nicotinamidadenindinucleotida;
codehidraza II (Co II): NADP nicotinamidadenindinucleotida fosfat.
Structura chimic a NAD

Codehidrazele piridinnucleotidice au o structur dinucleotidic. n compoziia lor intr
nicotinamida (vitamina PP), dou molecule de riboz, acid pirofosforic i adenin.
NADP-ul are n plus fa de NAD un rest de acid fosforic la atomul C2 al ribozei legate de
adenin.
116
n condiii anaerobe mecanismul transferului de hidrogen este urmtorul:
Ambele coenzime (NAD i NADP) se pot prezenta n dou forme: o form redus i o
form oxidat
Mecanismul reaciei de oxidoreducere implic transformarea reversibil a structurii
bazei azotate nicotinamidice (NAD, respectiv NADP) din forma oxidat n forma redus, prin
transferul reversibil al atomilor de hidrogen, astfel:
117
Exemple de enzime dehidrogenaze anaerobe care au n structur NAD sau NADP :

alcooldehidrogenaza
(implicat
fermentaia
alcoolic),
aldehiddehidrogenaza,
izocitricdehidrogenaza (implicat n ciclul Krebs) etc.

b) Dehidrogenaze aerobe
Dehidrogenazele aerobe sunt enzime oxidoreductaze care transport hidrogenul de la un
substrat donor la oxigenul liber (acceptor), formnd apa oxigenat, care va fi descompus
ulterior de peroxidaze sau catalaze.
Coenzimele componente care realizeaz aciunea biocatalitic sunt de natur
flavinnucleotidic:
FMN flavinmononucleotida
FAD flavinadenindinucleotida.
Ambele coenzime au ca i component principal vitamina B2 cu structur
izoaloxazinic. Componenta proteic (apoenzima) este de obicei o albumin. Legtura dintre
apoenzim i coenzim se desface uor n mediu acid i n prezena sulfatului de amoniu.
Flavinmononucleotida (FMN) este format dintr-un nucleu izoaloxazinic, din ribitol i
acid fosforic.
Legtura dintre FMN i apoenzim se poate realiza la nivelul nucleului izoloxazinic i

la nivelul acidului fosforic. Dintre flavinenzimele mononucleotidice se pot meniona:
fermentul galben respirator, L-aminoacidoxidaza etc. Flavinadenindinucleotida (FAD) este
format dintr-un nucleu izoloxazinic, ribitol, acid pirofosforic i adenin. FAD are o structur
de dinucleotid, fiind format prin unirea a dou mononucleotide: FMA i AMP.
118
n condiii aerobe mecanismul transferului de hidrogen este urmtorul:
Mecanismul transferului de atomi de hidrogen n condiii aerobe este posibil datorit

transformrii reversibile a structurii nucleului izoaloxazinic (vitamina B 2) din structura FAD.
Dintre flavinenzimele cu FAD se pot meniona: xantinoxidaza, D-aminoacidoxidaza,
succindehidrogenaza, glucozoxidaza, aldehidoxidaza etc.
Glucozoxidaza acioneaz asupra substratului glucoz, pe care o oxideaz la acid gluconic
Aldehidoxidaza acioneaz asupra acetaldehidei, pe care o oxideaz la acid acetic
B.Transelectronaze
Transelectronazele sunt enzime care catalizeaz reacii de oxido-reducere care decurg
prin transfer de electroni de pe un donor pe un acceptor.
Dac donorul este:
Oxigenul, enzimele sunt transelectronaze aerobe;
Nu este oxigenul, enzimele sunt transelectronaze anaerobe.
Transelectronazele sunt reprezentate prin cromoproteidele citocromi, constituii dintr-o
parte proteic (apoenzima cu caracter bazic) i o coenzim cu structur feriporfirinic
(citocromul propriu-zis).
Transportul de electroni se realizeaz prin modificarea cifrei de oxidare a fierului:
119
Citocromii sunt prezeni numai n celulele aerobe i particip la realizarea procesului

de respiraie. Cantitatea lor n celule depinde de capacitatea respiratorie a celulei. Se cunosc
mai multe tipuri de citocromi care se deosebesc ntre ei prin substituenii nucleelor pirolice,
potenialul redox etc. Eliberarea i transportul de electroni se realizeaz prin trecerea
2+
3+
citocromului din starea feroas (Cit. Fe ) n starea feric (Cit. Fe ), n prezena O2 i a

citocromoxidazei.
Citocromii dein, ca transportori de electroni, un rol important n catena de respiraie
celular (lanul respirator). Ei particip, ca intermediari, la procesul de formare a apei, produs
final al metabolismului glucidic. Energia eliberat n procesele de oxidare (H - e = H ) este

stocat n moleculele de ATP care se sintetizeaz. Transferul de electroni de la un tip de
citocrom la altul se face n ordinea potenialelor redox:
citocrom b citocrom c1 citocrom c citocrom a citocrom a3
n toate organismele vegetale i animale s-au identificat citocromii a1, a3, b, b1, b5, c1
etc. Citocromii b3, b6, b7, f, s-au identificat numai n plante, iar citocromii c2, c3, b4 numai n
microorganisme.
C. Oxidaze
Oxidazele sunt enzime oxidoreductoare care catalizeaz reaciile dintre diferite
substraturi i oxigenul molecular sau cel peroxidic.
Oxidazele se clasific n:
a) oxigenaze;
b) hidroxilaze;
c) oxidaze transportoare de electroni.
a) Oxigenazele determin combinarea direct a substratului cu oxigenul molecular. Ele
catalizeaz reacii de tipul:
Exemple de enzime oxigenaze: lipoxidaza, care catalizeaz oxidarea acizilor nesaturaidin

esuturilor vegetale, indoloxidaza, triptofanoxidaza etc.
120
b) Hidroxilazele (monooxigenaze) sunt enzime care catalizeaz oxidarea substratului cu

formarea concomitent a apei. Din oxigenul molecular, un atom va servi la oxidarea
substratului iar cellalt la formarea apei:
Reaciile au loc n prezena unui donor de hidrogen (AH2) care poate fi: NADH + H ,
+
NADPH + H , FADH2 etc. Cele mai importante dintre enzimele hidroxilaze sunt:
fenilalaninhidroxilaza, lizinhidroxilaza, steroidhidroxilaza etc.
c) Oxidazele transportoare de electroni conin n molecul ioni metalici (Cu, Fe) i
catalizeaz reacia de oxidare a substratului cu ajutorul oxigenului atomic foarte reactiv.
Enzimele care conin atomi de cupru se numesc cuproxidaze, cele care conin atomi de
fier se numesc feroxidaze. Dintre cuproxidaze fac parte fenolazele (fenoloxidaze, rspndite n
regnul vegetal), enzime care catalizeaz oxidarea fenolilor la chinone, ascorbicoxidaza, care
catalizeaz oxidarea acidului ascorbic la acid dehidroascorbic, tirozinaza etc.
Dintre feroxidaze, cele mai importante sunt peroxidazele i catalazele.
Peroxidazele descompun apa oxigenat numai n prezena unui acceptor de oxigen sau
a unui donor de hidrogen:
Peroxidazele catalizeaz i reacii de polimerizare, cum ar fi, formarea melaninei i a

ligninei. Ele sunt rspndite preponderent n plante, n organite denumite peroxizomi.
Catalazele descompun apa oxigenat cu degajare de oxigen:
Ca i peroxidazele, catalazele sunt rspndite n celulele vegetale unde acioneaz prin

descompunerea apei oxigenate, substan toxic pentru organismele vii, care se formeaz sub
aciunea unor flavinenzime sau a radiaiilor. Ca donatori de atomi de hidrogen pot funciona:
metanolul, etanolul, fenolii, aminoacizii etc.
121
II.Transferazele
Sunt enzime care biocatalizeaz reaciile de transfer de atomi sau grupe de atomi de la
o molecul donor la una acceptor.
Coenzimele care realizeaz aciunea catalitic a transferazelor sunt foarte diferite din
punct de vedere chimic, iar energia de legtur a gruprii transferate este pstrat.
n funcie de natura gruprii transferate deosebim urmtoarele tipuri de enzime transferaze:
metiltransferaze (transmetilaze), enzime care transfer grupe metil (-CH3);
transaminaze, care transfer grupa amino (-NH2);
transfosfataze, care transfer resturi de acid fosforic (-H2PO3);
transaldolaze, transfer grupe carbonil aldehidice (RCH=O);
transcetolaze, transfer grupe carbonil cetonice (R2C=O);
transacilaze, transfer grupe acil (R-C=O) etc.
Metiltransferazele.Dintre substanele donatoare de grupe metil se pot meniona: colina,
diferite betaine, nicotina etc. Aceste substane donatoare au, n general, grupa metil legat de
un atom de azot sau de sulf. Dintre acceptorii de grupri metilice fac parte: colamina, cisteina,
nicotinamida, glicina.
Dintre coenzimele transaminazelor importan deosebit au piridoxalfosfatul i
piridoxaminfosfatul.
Transferul diferiilor radicali acil (provenii din acizi organici) este catalizat de
coenzima A (HS~CoA), care particip la numeroase procese biochimice. Coenzima A este un
precursor important n biosinteza colesterolului, a acizilor grai, de care se leag printr-o
legtur macroergic (~). Partea activ a coenzimei A este gruparea tiolic (-SH) din
cisteamin, de aceea coenzima se noteaz prescurtat HSCoA.
122
Coenzima A i acetilcoenzima A (CH3-CO~SCoA) apar frecvent, n organismele vii,

la ncruciarea unor ci biochimice, contribuind la stabilirea unor corelaii metabolice ntre
glucide i lipide. Este un precursor important n biosinteza acizilor grai, a fitolului
(component al clorofilei), n biodegradarea aerob a glucidelor etc.
Transfosfatazele (fosfotransferaze) sunt enzime care catalizeaz transferul de radicali
fosfat -H2PO3 de pe un donor pe un acceptor, fr formare de acid fosforic liber (H3PO4).
Transfosfatazele poart denumiri caracteristice, n funcie de natura donorului i a
acceptorului:
- fosfomutaze (transfosfataze), dac transferul grupei fosfat se produce n aceeai molecul, de
la o poziie la alta:
- fosfokinaza catalizeaz transferul restului de acid fosforic sau pirofosforic de pe ATP pe un

acceptor A, conform reaciei:
123
Transglicozidazele
catalizeaz
biosinteza
biodegradarea
oligoglucidelor,
poliglucidelor i a unor glicozide, reacii care decurg cu transfer de radicali glicozil.

- Nucleozidfosforilazele catalizeaz reaciile reversibile de biosintez, respectiv biodegradare
a nucleozidelor prin transferul bazelor purinice pe riboz sau deoxiriboz.
- Nucleotidfosforilazele catalizeaz reaciile de biosintez i biodegradare a nucleotidelor.
- Polizaharidfosforilazele catalizeaz reaciile de transfer de resturi glicozil de pe un ester
fosforic pe o poliglucid acceptoare, cu formarea unei poliglucide superioare.
III. Hidrolaze
Sunt enzime care catalizeaz scindarea legturilor chimice din compuii biochimici cu
implicarea ionilor apei. Hidrolazele au un rol important n procesul de germinare a seminelor.
Ele determin hidroliza unor substane compuse care conin n molecul legturi covalente: CO, C-N, C-S, C-C, P-N etc.
n general, reaciile de hidroliz sunt reversibile, nsoite de variaii de energie, mai
ales n cazul hidrolizei tioesterilor cu coenzima A.
Unele dintre cele mai importante hidrolaze sunt:
C-O hidrolazele (esteraze i glicozidaze);
C-N hidrolazele (amidaze i peptidaze).
a) Esterazele sunt enzime care scindeaz legturi esterice i anume:
fosfoesteraze, care catalizeaz scindarea hidrolitic a monoesterilor i diesterilor
acidului fosforic cu formarea acidului ortofosforic i a unui alcool:
Fosfodiesterazele scindeaz hidrolitic legtura fosfodiesteric dintre nucleotide.
124
Din clasa esterazelor fac parte i lipazele, lecitinazele, colesterolesterazele, clorofilazele,

pectinazele, sulfatazele etc.
carboxilesterazele scindeaz legturile din esterii acizilor carboxilici:
Din aceast subclas a hidrolazelor fac parte:

- lipazele (glicerolesterhidrolazele), care catalizeaz hidroliza gliceridelor cu formare de
glicerol i acizi grai superiori;
- fosfolipazele, care elibereaz acizii grai superiori din - i -glicerofosfatide;
- tioesterazele, enzime care catalizeaz scindarea moleculelor tioesterilor.
b) Glicozidazele (carbohidrazele) sunt hidrolaze care catalizeaz scindarea legturilor

glicozidice din oligo- i poliglucide, conform reaciei generale:
Glicozidazele prezint specificitate fa de: tipul de glucid (glicozidaze, galactozidaze

etc.), natura legturii (-sau -glicozidic), tipul de stereoizomer (D sau L).
Tabelul 6
Exemple de glicozidaze
Substrat
Enzima
Legtura scindat
Produs de reacie
maltoza
maltaza (oligoglucozidaza)
glicozidic C1-C4
glucoza
celobioza
celobiaza (oligoglucozidaza)
glicozidic C1-C4
glucoza
zaharoza
zaharaza (oligofructozidaza)
fructozidic C1-C2
glucoza + fructoz
amidon
amilaza (poliglicozidaza)
glicozidic C1-C4 i
dextrine; maltoz;
C1-C6
glucoz
c) Amidazele sunt hidrolaze care scindeaz legtura C-N din amide. De exemplu, ureeaza
catalizeaz descompunerea ureei n CO2 i amoniac:
125
Amidazele catalizeaz i transformarea amidelor n amoniac i acizii corespunztori;

de exemplu, amidaza glutaminaza catalizeaz scindarea glutaminei n acid glutamic i
amoniac.
d) Peptidazele sunt hidrolaze care acioneaz asupra legturilor peptidice -CO-NH- din
interiorul moleculelor peptidice sau proteice (endopeptidaze), sau de la capetele catenelor
peptidice (exopeptidaze), elibernd aminoacizii componeni. Endopeptidaze mai importante
sunt: pepsina, tripsina, catepsina, chimozina etc.
IV.Liazele
Liazele sunt enzime care catalizeaz reaciile de scindare de legturi chimice i ndeprtarea
unor grupe din substrat, printr-un mecanism care decurge fr implicarea proceselor redox sau
hidrolitice.
Liazele determin scindarea legturilor C-C, C-N, C-O, C-S, C-X etc.
Dintre liazele mai importante fac parte:
decarboxilazele (C-C liaze);
dehidratazele (C-O liaze);
dezaminazele (C-N liaze);
desulfhidrazele (C-S liaze).
a) Decarboxilazele sunt liaze care catalizeaz reaciile de decarboxilare a substraturilor
cetoacizi i aminoacizi, conform reaciilor:
Enzima liaza implicat n decarboxilarea aminoacizilor are drept grupare prostetic

piridoxalfosfatul (derivat al vitaminei B6), iar liaza care catalizeaz decarboxilarea
cetoacizilor are drept grupare prostetic tiaminpirofosfatul (derivat al vitaminei B1).
b) Aldehidliazele catalizeaz scindarea legturii C-C cu formare de produi
carbonilici. De exemplu, o enzim implicat n metabolismul glucidic este aldolaza (fructozo1,6-difosfatliaza),
care
scindeaz
fructozo-1,6-difosfatul
dou
trioze:
fosfogliceric i hidroxoacetonfosfatul.
c) Dehidratazele catalizeaz scindarea legturilor C-O cu formare de ap.
126
aldehida
Exemple de dehidrataze sunt: aconitaza, fumaratdehidrataza care catalizeaz

transformarea acidului malic n acid fumaric (reacie din ciclul Krebs de biodegradare aerob
a glucidelor):
d) Dezaminazele sunt liaze care catalizeaz reaciile de dezaminare intramolecular cu

formarea acizilor nesaturai. De exemplu, aspartaza, catalizeaz dezaminarea acidului
aspartic cu formare de acid fumaric:
V. Izomerazele
Izomerazele sunt enzime care catalizeaz reaciile de izomerizare ale diferitelor substraturi.
Dup natura reaciei de izomerizare catalizat se pot clasifica astfel:
racemaze;
epimeraze;
izomeraze cis-trans;
oxidoreductaze intramoleculare.
a) Racemazele acioneaz asupra substraturilor cu un singur centru de simetrie, cataliznd
interconversia formelor D i L ale aminoacizilor, hidroxiaminoacizilor, monoglucidelor etc.
De exemplu, alaninracemaza izomerizeaz izomerul steric L-alanina la D-alanina:
b) Epimerazele acioneaz asupra substraturilor cu mai multe centre de simetrie, cataliznd

reaciile de epimerizare ale monoglucidelor. Importan biologic au racemazele i
epimerazele care intervin n metabolismul glucidic.
De exemplu, epimerizarea UDP-glucozei n UDP-galactoz sub aciunea UDPglucozoepimerazei:
127
c) Izomerazele cis-trans catalizeaz interconversia celor doi stereoizomeri. Izomerazele cistrans sunt larg rspndite n natur, la procesul de interconversie participnd i glutationul. De
exemplu, maleatcistransizomeraza catalizeaz transformarea acidului maleic n acid fumaric:
d) Oxidoreductazele intramoleculare catalizeaz reaciile de interconversiune a aldozelor i

cetozelor, care implic reducerea concomitent a grupei aldehidice la alcool primar i
oxidarea grupei alcool secundar la ceton. De exemplu, sub aciunea fosfotriozizomerazei,
aldehida 3-fosfogliceric se izomerizeaz la hidroxoacetonfosfat:
e) Transferazele moleculare catalizeaz reaciile de transfer intramolecular a unor grupe acil,

fosfat, amino etc. De exemplu, transferul grupei fosfat de la un atom de carbon al unei glucide
la alt atom de carbon din molecula glucidei respective.
VI.Ligaze
Ligazele sunt enzime care catalizeaz formarea de legturi chimice noi ntre dou
substraturi. Deoarece formarea noilor legturi se realizeaz cu consum de energie, aceste
reacii sunt cuplate cu hidroliza unor legturi din compuii macroergici (n special din
nucleotidele trifosforilate, ATP, UTP, CTP, GTP):
n funcie de tipul de legturi chimice noi formate liazele pot fi:

128
carboxilaze (C-C ligaze);

aminoacilsintetaze (C-O ligaze);
aminoacidamidsintetaze (C-N ligaze);
acilcoenzima A sintetaze (C-S ligaze).
a) Carboxilazele sunt enzime care catalizeaz fixarea CO2 pe un substrat.
De exemplu: piruvatcarboxilaza catalizeaz transformarea acidului piruvic n acid oxalilacetic
(vezi biodegradarea aerob a glucidelor):
Carboxilazele au ca i coenzim vitamina biotin i sunt rspndite n regnul vegetal.

b) Aminoacidsintetazele catalizeaz activarea aminoacizilor din citoplasm n vederea
participrii lor la biosinteza proteinelor, prin intermediul tARN (vezi biosinteza proteinelor).
c) Aminoacidamidsintetazele catalizeaz formarea legturilor C-N n reacia de sintez a
amidelor unor aminoacizi.
De exemplu: asparaginsintetaza catalizeaz formarea asparaginei din acidul asparagic
(aspartic):
d) Acil-CoA-sintetazele catalizeaz reaciile de activare a acizilor grai din metabolismul

lipidic:
129
TEST DE EVALUARE
1. Ce este o enzim i mecanismul general al aciunii acesteia ?
Rspuns:
Enzimele sunt compui macromoleculari de natur proteic, produi i prezeni numai n
organismele vii, cu rol de biocatalizatori ai tuturor transformrilor biochimice caracteristice
metabolismului. Enzimele au rol esenial n biosinteza i biodegradarea substanelor din
materia vie.
Schematic, mecanismul catalizei enzimatice, conform teoriei etapelor intermediare, poate fi
reprezentat astfel:
sau considerat ca echilibru:
2. Care sunt factorii care influeneaz activitatea enzimelor ?

Rspuns:
Factorii care influeneaz viteza reaciilor enzimatice
a) Influena concentraiei enzimei asupra vitezei reaciei enzimatice
b) Influena concentraiei substratului asupra vitezei reaciei enzimatice
c) Influena temperaturii asupra vitezei reaciei enzimatice
d) Influena valorii pH asupra activitii enzimatice
e) Influena activatorilor enzimatici
3. Explicai ce este o coenzim
Rspuns:
4. Dai exemple de enzime

Rspuns:
130
REZUMATUL TEMEI
Enzimele sunt compui macromoleculari de natur proteic, produi i prezeni numai
n organismele vii, cu rol de biocatalizatori ai tuturor transformrilor biochimice
caracteristice metabolismului. Enzimele au rol esenial n biosinteza i biodegradarea
substanelor din materia vie.
Enzimele se pot clasifica, din punct de vedere chimic n dou clase: Enzimele
monocomponente (holoproteice, proteine biocatalitice) sunt constituite numai din proteine.
Aciunea lor biocatalitic se datoreaz anumitor fragmente din catena polipeptidic, care
includ grupe funcionale componente ale catenelor laterale ale aminoacizilor (-OH, -NH2, SH, -COOH etc.), constituind centrul activ sau situsul catalitic. Prin acest centru activ
enzima fixeaz substratul (l recunoate) sub forma unui complex enzim-substrat, simbolizat
E-S, i biocatalizeaz transformarea substratului.
Enzimele bicomponente (heteroproteice) sunt constituite din: componenta proteic
(apoenzim, apoferment), care determin specificitatea enzimei este caracterizat prin mas
molecular mare, termolabilitate i componenta neproteic (prostetic, coenzim, cofactor),
care determin mecanismul i viteza reaciei enzimatice.
Enzimele, asemntor catalizatorilor chimici obinuii, biocatalizeaz numai acele reacii
metabolice posibile din punct de vedere termodinamic. Rolul enzimelor, ca i al
catalizatorilor chimici, este de a reduce energia de activare.
Mecanismul de aciune a enzimelor este analog cu cel al catalizatorilor chimici. Enzimele
sunt capabile s accelereze viteza de desfurare a diferitelor reacii (micoreaz energia de
activare), absolut necesare pentru meninerea i reproducerea materiei vii.
Factorii care influeneaz viteza reaciilor enzimatice: concentraia enzimei, concentraia
substratului, temperatura, pH-ul, activatorii enzimatici.
131
Tema nr.9
Metabolismul glucidelor
Uniti de nvare:
Metabolismul glucidelor
Biosinteza glucidelor (oligoglucidelor, poliglucidelor)
Obiectivele temei:
- Studiul metabolismului glucidelor, anabolismul i catabolismul glucidelor
- Studiul fotosintezei
3. Rodica Chiril, Biochimie Vegetal, Ed.Printech, Bucuresti,2000.
Biochimia dinamic studiaz ansamblul transformrilor chimice i fizico-chimice ale
substanelor constituente ale materiei vii, nsoite de schimbri n coninutul de energie
(metabolism). Metabolismul, cu cele dou laturi, anabolismul i catabolismul, constituie
alturi de alte caracteristici eseniale (ereditatea, variabilitatea, autoreproductibilitatea, etc.),
trstura esenial a materiei vii.
Anabolismul cuprinde procesele de sintez i cretere a complexitii biomoleculelor i
este asociat cu consumul de energie (reacii endergonice). In organismele autotrofe (celule
clorofiliene, organisme vegetale superioare), substanele organice sunt sintetizate (prin
fotosintez) din substane minerale (n primul rand CO 2), folosind ca surs de energie, energia
luminoas.
Organismele heterotrofe nu-i pot sintetiza substanele organice din cele de natur
mineral, ci triesc pe seama substanelor sintetizate de organismele autotrofe, folosind ca
surs de energie, energia chimic.
Catabolismul cuprinde reaciile de biodegradare a biomoleculelor cu structur complex
n biomolecule cu structur simpl (CO2, NH3, H2O), procese biochimice care decurg cu
eliberare de energie (reacii exergonice).
132
Transformrile metabolice se desfoar n organismele vegetale n condiii fiziologice

(la temperatur normal, pH caracteristic fiecrei pri a organismului), n mod continuu, ntro strns interdependen, sub aciunea biocatalizatorilor enzime, i prin reglarea mediat de
hormoni.
9.1.Metabolismul glucidelor
9.1.1.Biosinteza (anabolismul) glucidelor
9.1.1.1.Biosinteza monoglucidelor
Biosinteza monoglucidelor poate fi exprimat printr-o reacie global, pornind de la
CO2 i H2O, substanele inepuizabile n natur:
Energia necesara biosintezei poate fi realizata prin: (a) chimiosintez, (b) fotosintez.
a) Chimiosinteza furnizeaz energia necesar biosintezei compuilor organici prin
oxidarea unor compui anorganici: H2, H2S, FeCO3, NH3, etc., cu ajutorul hidrogenobacteriilor, sulfobacteriilor, ferobacteriilor, bacteriilor nitrificatoare, etc.
Importana biologic a chimiosintezei const n faptul c se demonstreaz posibilitatea
eliberrii energiei necesare sintezei materiei vii, de ctre celulele autotrofe, n medii minerale.
b) Fotosinteza, procesul de asimilare a CO2 de ctre plantele verzi, este calitativ si
cantitativ, cel mai important proces biochimic de pe planet, deoarece reprezint:
principala surs de materie organic (se transform C mineral din CO 2 n C organic);
unica surs de oxigen
singurul proces celular care folosete drept surs energetic lumina, pe care o
transform n energie chimic.
Locul de desfurare a fotosintezei l reprezint cloroplastele, produse de organite
specializate ale celulelor plantelor verzi. Acestea posed ADN propriu, care codific partea
proteic i un tip special de membran, denumit tilacoid, care conine pigmenii clorofilieni
i sistemele transportoare de electroni. In cloroplaste, se gsesc alturi de clorofilele a, b, c, d
i pigmeni carotenoidici, care absorb energia luminoas i o cedeaz clorofilei a, singura
capabil s o transforme n energie chimic.
133
Moleculele clorofilelor sunt dispuse n plantele verzi sub forma unor uniti funcionale
denumite fotosisteme, astfel nct, la absorbia luminii s se produc rapid un transfer de
energie.
Fotosinteza reprezint n esen, un proces biologic de oxido-reducere, n care lumina
este direct implicat n transferul electronilor i n generarea de ATP.
Fotosinteza se realizeaz n dou etape greu de delimitat, datorit rapiditii cu care se
succed foarte rapid:
fotoreacia (etap care necesit prezena luminii)
scotoreacia (etap care nu necesit implicarea luminii la transformarea CO 2 i H2 O
n moleculele de glucide)
Fotoreacia, prima etap a fotosintezei, este condiionat de prezena energiei
luminoase, necesar fotoactivrii pigmenilor (clorofile, carotenoide) din cloroplaste.
Fotosistemele n care decurge absorbia luminii, reacia cu clorofila i eliberarea
electronilor, deci a poteialului reductor, sunt implicate n dou procese foarte importante:
fotoliza apei i reducerea NADP
depozitarea energiei chimice n compusul macroergic ATP.
Schematic acest proces complex, poate fi reprezentat astfel:
a. fotoactivarea pigmenilor din cloroplaste (reacie de oxidare)
b. fotoliza apei
c. fotooxidarea
134
d. fosforilarea fotosintetic a ADP (transformarea energiei luminoase n energie chimic)
nsumnd reaciile pariale, se poate scrie ecuaia global a fotoreaciei (ecuaia lui Hill):
Scotoreacia, a doua etap a fotosintezei, poate decurge i n absena luminii i cuprinde:

reacia de asimilare fotosintetic a CO2 absorbit prin frunze din atmosfer sau
rezultat din alte procese biochimice
obinerea celor mai simple monoglucide (triozele aldehida fosfogliceric i
hidroxoacetonfosfatul), prin participarea produselor fotoreaciei, ATP ca activator
+
energetic, NADPH +H ca agent reductor.

obinerea primei hexoze (fructozo-1,6-difosfat) de la care se pot biosintetiza
oligoglucide i poliglucidele, sau care poate participa la regenerarea ribulozei-1,5difosfat, necesar asimilrii CO2.
Succesiunea de reacii ale scotoreaciei constituie ciclul Benson-Calvin.
Dac aspectul fundamental diferit al fotosintezei, fa de alte procese biochimice, l
constituie folosirea energiei luminoase pentru a scinda fotolitic apa, a reduce NADP i pentru
a stoca energia luminoas sub form de energie chimic n ATP, reaciile scotoreaciei
ncepnd de la metabolitul acid-3-fosfogliceric sunt asemntoare celor produse n ficatul
organismelor animale.
Singura etap caracteristic organismelor vegetale este formarea metabolitului acid 3fosfogliceric, care implic asimilarea CO2 de ctre pentoza ribulozo-1,5-difosfat, prin
intermediul celei mai rspndite proteine de pe planeta-ribulozo-1,5-difosfatcarboxilaza.
ase molecule de ribulozo-1,5-difosfat (30 de atomi de C n total) i ase molecule de
CO2 (6 atomi de C) reacioneaz formnd 12 molecule de acid 3-fosfogliceric (36 de atomi de
C). Dintre acestea, 2 molecule (2 C3) sunt utilizate pentru a stoca glucide hexoze (C6). Cele 10
molecule de acid fosfogliceric rmase (30 atomi de C) produc 6 molecule de ribulozo-1,5difosfat (30 atomi de C).
Secvena de reacii este complex i implic glucide pentoze, trioze, hexoze, care se
transform prin reacii de aldolizare, de transcetolizare, etc, biocatalizate de enzime specifice.
135
9.1.1.2.Biosinteza pentozelor
Pentozele, glucide deosebit de importante pentru organismele vegetale (riboza este
component a acizilor nucleici i a multor coenzime, iar ribuloza este acceptorul primar la
asimilarea fotosintetic a CO2), se pot forma prin dou ci metabolice:
calea (ciclul) pentozofosfailor (degradarea glucozo-6-fosfatului rezultat prin
izomerizare din fructozo-6-fosfat)
combinarea triozelor cu aldehida acetic sau aldehida glicolic.
136
9.1.1.3.Biosinteza oligoglucidelor
Biosinteza oligoglucidelor reprezint un proces secundar al fotosintezei, respectiv
transformarea hexozelor formate n diglucide, triglucide, etc.
Legturile glicozidice dintre moleculele de monoglucide pot fi realizate enzimatic prin
dou reacii diferite:
137
transglicozilare (cazul biosintezei amilopectinei i glicogenului)

cuplarea unor resturi de glucide activate n prealabil cu compui macroergici (UTP,
GTP).
Zaharoza (zahrul) este prima diglucid aprut n procesul de fotosintez i este uor
asimilat de plante. Zaharoza se poate biosintetiza n cantiti mici din ester glucozo-1-fosfat
i fructoz, sub influena biocatalitic a enzimei zaharozofosforilazei, prin eliminarea unei
molecule de acid fosforic. n cantiti mari, zaharoza se biosintetizeaz prin activarea uneia
dintre componente (glucoza) cu compusul macroergic acid uridintrifosforic (UTP).
138
9.1.1.4.Biosinteza poliglucidelor
Biosinteza poliglucidelor de rezerv a amidonului decurge cu mare vitez i ncepe cu
transformarea
glucozo-6-fosfat
glucozo-1-fosfat,
reacie
catalizat
de
enzima
fosfoglucomutaza.
n plante sinteza amidonului este catalizat de enzima amidonsintetaza.
TEST DE EVALUARE
1.Definii noiunile de anabolism i catabolism?
Rspuns:
Anabolismul cuprinde procesele de sintez i cretere a complexitii biomoleculelor
i este asociat cu consumul de energie (reacii endergonice).
Catabolismul cuprinde reaciile de biodegradare a biomoleculelor cu structur
complex n biomolecule cu structur simpl (CO2, NH3, H2O), procese biochimice care
decurg cu eliberare de energie (reacii exergonice).
2.Explicai termenele anaerob i aerob?
Rspuns:
3. Explicai procesul de fotosintez ?
139
REZUMATUL TEMEI
Fotosinteza este procesul de formare a substanelor organice din substanele
anorganice n organismele autotrofe clorofiliene, plante verzi, cu ajutorul energiei
luminoase. Fotosinteza reprezint n esen, un proces biologic de oxido-reducere, n care
lumina este direct implicat n transferul electronilor i n generarea de ATP. Fotosinteza se
realizeaz n dou etape greu de delimitat, datorit rapiditii cu care se succed foarte rapid:
fotoreacia (etap care necesit prezena luminii) i scotoreacia (etap care nu necesit
implicarea luminii la transformarea CO2 i H2O n moleculele de glucide). Reacia general
a fotosintezei este:
h
6CO2 + 6H2O
C6H12O6 + 6O2
Clorofila
Desfurarea procesului de fotosintez se face n dou faze: faza luminoas i faza obscur.
n faza luminoas are loc fosforilarea ciclic, fotoliza apei i fotofosforilarea aciclic. Prin
faza obscur prin ciclul Calvin are loc fixarea CO2 pe ribulozo- 5 fosfat cu formarea
fructozo- 6 fosfatului.
140
Tema nr.10
Biodegradarea glucidelor
Uniti de nvare:
Biodegradarea (catabolismul) glucidelor
Glicoliza, Ciclul Embden - Meyerhoff - Parnas
Biodegradarea aerob, ciclul Krebs
Fermentaiile aerobe i anaerobe
Obiectivele temei:
- Studiul biodegradrii glucidelor, glicoliza
- Studiul fermentaiilor anaerobe i aerobe
10.1. Biodegradarea (catabolismul) glucidelor

Biodegradarea glucidelor n organismele vegetale este un proces oxidativ, generator de
energie (exergonic), care const n transformarea moleculelor de glucide (poliglucide,
oligoglucide, monoglucide) n compui mai simpli, cu mas molecular mai mic.
Biodegradarea glucidelor poate decurge, n funcie de condiii, n dou etape:
biodegradarea (catabolismul) anaerob
biodegradarea (catabolismul) aerob
Catabolismul anaerob decurge n organismele vii n absena oxigenului, pe dou ci
metabolice:
biodegradarea glicolitic (glicoliza), un ciclu de reacii prin care glucoza este
transformat n acid piruvic i se formeaz ATP.
Biodegradri fermentative: (a) fermentaia anaerob de diferite tipuri (alcoolic,
lactic, butiric, etc.) avnd ca produs final: alcoolul etilic, acidul lactic, acidul butiric
i CO2, respectiv, fermentaia aerob.
141
10.1.1.Biodegradarea glicolitic a glucidelor (glicoliza)

Glicoliza a fost complet elucidat pn n anul 1940 (mai ales datorit savanilor G.
Embden, O. Meyerhoff, J, Parnas, de unde i denumirea ciclului de transformri ciclul
Embden - Meyerhoff - Parnas.
Toate reaciile glicolizei decurg n citosolul celulelor. Procesul de biodegradare a poliglucidei amidon decurge prin parcurgerea urmtoarelor etape:
scindarea legturilor C1 C6 glicozidice din amiloz pe cale hidrolitic (sub aciunea
enzimei amilaza), sau pe cale fosforolitic (sub aciunea enzimei transglucozidaza), cu
eliberarea unei molecule de ester glucozo-1-fosfat;
legturile C1C6 glicozidice din amilopectina sunt scindate hidrolitic de ctre enzima
amilo-1,6-glucozidaza;
n cazul n care glicoliza pornete direct de la glucoz este necesar fosforilarea
prealabil cu ATP n prezena enzimei hexokinaza (activat de prezena ionilor de
2+
2+
Mg sau Mn ) cu formarea esterului glucozo-1-fosfat;

esterul glucozo-1-fosfat (ester Cori) este izomerizat la ester glucozo-6-fosfat (ester
Robinson) sub aciunea fosfoglucomutazei;
urmtoarea etap a glicolizei const n izomerizarea glucozo-6-fosfatului la fructozo6-fosfat (ester Neuberg). Aceasta este o reacie de conversie a unei aldoze ntr-o
cetoz, sub aciunea enzimei fosfohexozizomeraza;
are loc a doua reacie de fosforilare (sub aciunea ATP i a fosfofructokinazei) a
fructozo-6-fosfatului cu formarea fructozo-1,6-difosfatului (ester Harden-Young),
ultima glucid cu ase atomi de carbon din ciclul glicolizei;
sub aciunea biocatalitic a enzimei aldolaza, esterul fructozo-1,6-difosfat este
scindat n aldehida 3-fosfoglicerica i dihidroxiacetonfosfat. Toate celelalte etape ale
glicolizei decurg numai cu uniti formate din cte 3 atomi de carbon;
glicoliza decurge n continuare prin intermediul aldehidei-3-fosfoglicerice, la care
este convertit i dihidroxiacetonfosfatul, sub aciunea fosfotriozizomerazei.In etapele
precedente, glicoliza a decurs cu scindarea unei molecule de glucoz n dou molecule
de aldehid 3-fosfogliceric, cu consumarea a doi moli de ATP:
urmeaz o etap foarte important din punct de vedere al producerii de energiefosforilarea oxidativ a aldehidei-3-fosfoglicerice n acid 1,3-difosfogliceric, care
decurge n prezena enzimei fosfogliceroaldehiddehidrogenazei avnd drept coenzim
142
NAD. Energia eliberat n aceast reacie de oxido-reducere se nmagazineaz n ATP

prin legtura macroergic aprut ntre ADP si H3 PO4;
n ultima etap a glicolizei se formeaz acidul piruvic i o a doua molecul de ATP
printr-o secven de reacii care implic:
- o reacie de defosforilare (n prezena ADP, a fosfoglicerokinazei i a
2+
ionului Mg ) a acidului 1,3-difosfogliceric la acid 3-fosfogliceric (ester

Nilson).
- izomerizarea acidului 3-fosfogliceric la acid 2-fosfogliceric, reacie
catalizat de enzima fosfogliceromutaza.
- transformarea acidului 2-fosfogliceric n acid 2-fosfoenolpiruvic, sub
aciunea enolazei.
- defosforilarea acidului 2-fosfoenolpiruvic sub aciunea piruvatkinazei, n
2+
prezen de ADP, Mg i K , cu formarea acidului piruvic i a ATP.

Acidul piruvic este unul dintre cei mai importani metabolii, finalul biodegradrii
anaerobe i compusul de la care ncepe biodegradarea aerob a glucidelor. El reprezint, de
asemenea, o punte de legtura cu protidele i cu lipidele.
Reacia total care reprezint transformarea glucozei n acid piruvic i 2 moli de ATP este
reprezentat n schema Embden - Meyerhoff - Parnas.
10.1.2.Biodegradarea aerob a glucidelor (ciclul acizilor tricarboxilici, ciclul acidului
citric sau ciclul Krebs)
Biodegradarea aerob a glucidelor reprezint etapa de desvrire a biodegradrii
glucidelor i decurge prin transformarea acidului piruvic, produsul final al glicolizei, n
acetilcoenzima A, care va fi, n final, oxidat total la CO2 i H2O.
Ciclul acidului citric (sau ciclul Krebs, sau ciclul acizilor tricarboxilici) reprezint
calea metabolic comun de descompunere oxidativ a glucidelor, lipidelor i
aminoacizilor.
Principiul de funcionare a metabolismului poate fi enunat astfel:
moleculele organice complicate sunt scindate n uniti C2 (acid acetic activat)
biodegradarea unitilor C2 conduce la formarea a doi moli de CO2 i 2 atomi de H
produsul final H2O apare n lanul respirator din atomii de hidrogen de pe coenzime
i oxigen, cu depozitarea unei pri din energie sub forma compusului ATP
143
spre deosebire de glicoliz, care decurge n citosol, reaciile ciclului Krebs decurg n
mitocondrii
biodegradarea aerob a glucidelor este precedat de 2 reacii importante:
144
- decarboxilarea acidului piruvic cu formarea acetilcoenzimei A, compus

macroergic
- carboxilarea acidului piruvic la acid oxalilacetic, care prin reacia cu
acetilcoenzima A va forma acidul citric.
Decarboxilarea acidului piruvic reprezint etapa de legtura ntre glicoliz i ciclul
acidului citric. Reacia este catalizat de enzima piruvatdehidrogenaza.
140
Decarboxilarea se produce printr-o succesiune de reacii intermediare, catalizate fiecare

de cte o enzim din sistemul multienzimatic al piruvatdehidrogenazei, cu participarea
+
2+
coenzimelor specifice: tiaminpirofosfatul (TPP), NADP , HSCoA, acidul lipoic, Mg .

Prima etap const n decarboxilarea acidului piruvic, cu producerea CO 2 i a unei grupe
hidroxietil ataat tiaminpirofosfatului. Grupa hidroxietil este transformat n acetilcoenzima
+
A, cu reducerea NAD , proces denumit decarboxilare oxidativ.

+
Atomii de H fixai de NADP si FAD n etapa de decarboxilare oxidativ i rezultai i

din alte etape ale ciclului, se vor combina cu oxigenul, cu formarea apei (n aa numitul ciclu
respirator).
Carboxilarea acidului piruvic este o etap n care are loc fixarea CO2 activat cu
biotinilenzima i cu ATP la acidul piruvic, cu formarea acidului oxalilacetic.
Biosinteza
acidului
citric
decurge
ireversibil,
prin
condensarea
aldolic
acetilcoenzimei A cu acidul oxalilacetic, sub influena enzimei citratsintetaza.

Energia necesar reaciei este furnizat prin hidroliza legturii macroergice din
acetilcoenzima A.
deshidratarea acidului citric la acid cis-aconitic i hidratarea la acid izocitric (ambele
etape ) sunt catalizate de enzima aconitaza.
urmeaz prima din cele patru reacii de oxido-reducere din ciclul Krebs i anume,
dehidrogenarea acidului izocitric cu ajutorul enzimei izocitricdehidrogenaza, avnd
+
drept coenzima NADP i formarea acidului oxalilsuccinic.

prima decarboxilare din ciclu, decurge la acidul oxalilsuccinic, un -acid instabil,
care se decarboxileaz cu ajutorul izocitricdehidrogenazei, cu formarea acidului
cetoglutaric.
141
a doua decarboxilare oxidativ din ciclu, a acidului cetoglutaric la succinilcoenzima

A, care prin hidroliz formeaz acidul succinic, decurge cu participarea aceluiai
sistem enzimatic ntlnit la etapa de decarboxilare a acidului piruvic la acetilcoenzima
A (-cetoglutaricdehidrogenaza)
ultimele reacii ale ciclului constau n transformarea n trei etape a acidului succinic
n acid oxalilacetic:
-oxidarea (dehidrogenarea cu FAD) a acidului succinic la acid fumaric
- hidratarea acidului fumaric la acid malic
+
- oxidarea (dehidrogenarea cu NAD ) a acidului malic la acid oxalilacetic

Acidul oxalilacetic regenerat poate asigura continuarea aceleiai succesiuni de reacii,
+
cu eliberare de energie stocata sub forma de FADH i NAD .
Bilantul general al ciclului Krebs poate fi reprezentat astfel :
Sensul metabolic al ciclului const n :

oxidarea restului acetil (CH3CO-) din acetilcoenzima A rezultat din acid piruvic, la
4+
CO2 , substan n care carbonul este complet oxidat la C .

+
din cele patru reacii de oxidare rezult 8 atomi de H, legai de coenzimele NAD i
FAD, care sunt participani la lanul respirator, unde de-a lungul unui sistem enzimatic
+
2-
specific, sufer reacii de oxidare la H , form sub care reacioneaz cu O , formnd

H2O i elibernd energie.
Procesul de respiraie tisular ( lanul respirator ) poate fi reprezentatat, sumar, astfel:
Ciclul Krebs opereaz n sens unic datorit celor trei reacii care decurg ireversibil:
sinteza acidului citric din acetilcoenzima A i acid oxalilacetic
decarboxilarea acidului izocitric la acid -cetoglutaric
dehidrogenarea acidului -cetoglutaric
142
Energia eliberat treptat, n cursul reaciilor este nmagazinat sub forma legturilor
macroergice ale compuilor macroergici GTP, ATP i eliberat treptat n funcie de nevoile
organismului (procese de biosintez, energie osmotic, electric, mecanic, caloric, etc.).
Enzimele care activeaz n ciclul Krebs sunt:
1-citrat sintetaza, 2-acinitaza, 3-cisaconitaza, 4-izocitricdehidrogenaza, 5oxalilsuccincarboxilaza, 6, 7-complex enzimatic (-cetoglutaricdehidrogenaza), 8complex enzimatic, 9-succindehidrogenaza, 10-fumaraza, 11-L. Maliccodehidrogenaza.
Importana ciclului Krebs decurge din faptul c acesta constituie o cale comun de
biodegradare a glucidelor, a lipidelor i protidelor.
Cetoacizii rezultai n ciclul citric, pot servi la biosinteza aminoacizilor (corelaie ntre
glucide i protide), iar prin intermediul acetilcoenzimei A se stabilete corelaia metabolic
dintre glucide i lipide.
Se poate concluziona c, prin interrelaiile metabolice stabilite ntre glucide-lipideprotide, ciclul Krebs reprezint o surs de substrat i de energie necesar tuturor proceselor
metabolice.
10.2. Biodegradarea fermentativ a glucidelor

Biodegradrile fermentative sunt procese de descompunere, predominant anaerob, ale
glucidelor datorate activitii fiziologice a unor microorganisme. Au o importan practic
deosebit, contribuind la circuitul elementelor n natur, la fertilizarea solului, la obinerea
unor compui utilizai n industria alimentar, chimic, farmaceutic.
A.Fermentaiile anaerobe (n absena oxigenului )
Se pot clasifica, dup natura substanelor finale n:
- fermentaia alcoolic
- fermentaia lactic
- fermentaia butiric
- fermentaia propionic
a) Fermentaia alcoolic a glucidelor decurge sub influena drojdiilor Saccharomices
cerevisiae. Mecanismul este identic cu cel al glicolizei, pn la acidul piruvic. n continuare,
acidul
piruvic
este
decarboxilat
la
acetaldehid,
(n
prezena
catalizatorului
piruvatdecarboxilaza, avnd drept coenzim tiaminpirofosfatul. Acetaldehida este apoi redus

+
la etanol cu enzima alcooldehidrogenaza i NADH + H .
143
n decursul fermentaiei alcoolice rezult i produi secundari: acetaldehid, acid lactic,

alcool amilic, acid succinic, etc., care trebuiesc separai prin distilare fracionat.
b) Fermentaia lactic este ntlnit n mod normal n diferite microorganisme, dar i
n muchi la efort intens depus in condiii de concentraii de reduse de oxigen.
Mecanismul fermentaiei lactice este analog glicolizei, pn la acidul piruvic. Mai departe,
acidul piruvic se transform printr-un proces de reducere enzimatic n acid lactic sub
+
aciunea enzimei lactatdehidrogenaza avnd drept coenzima NADH+H .
Fermentaia lactic se aplic n industria alimentar la prepararea iaurtului, murturilor,

panificaie, etc.).
c) Fermentaia propionic este un proces de degradare anaerob a glucidelor, care
decurge sub aciunea unor bacterii specifice, n urma cruia se obine, comparativ cu
fermentaia alcoolic i cea lactic, o cantitate mai mare de ATP, respectiv, cte 2 moli de
ATP/mol de glucoz.
Fermentaia propionic este utilizat, alturi de fermentaia lactic, n industria

alimentar la fabricarea brnzeturilor, pentru activarea unor procese biochimice din sol, etc.
d) Fermentaia butiric const n bioegradarea glucidelor de ctre anumite
microorganisme, cu formarea acidului butiric.
Decurge cu descompunerea unei mari cantiti de substan organic, n soluri

mltinoase, n nmoluri, n bli, cu degajare de miros neplcut.
B.Fermentaia aerob (n prezena oxigenului)
Fermentaia aerob este un proces biochimic care decurge n prezena oxigenului.
Mecanismul de reacie este similar cu cel al fermentaiei alcoolice, pn la etapa de formare a
aldehidei acetice, dup care, n urma procesului de oxidare, se formeaz acid acetic. Acidul
acetic poate fi biodegradat pn la CO2 i H2O.
144
145
TEST DE EVALUARE
1. n ce const ciclul Krebs ?
Rspuns:
Ciclul Krebs este ansamblul de reacii biochimice de degradare a acetil-coenzimei A
cu formare de ATP, CO2, coenzime reduse (NADH + H+, FADH2). Ciclul Krebs este o
cale comun de degradare a glucidelor, lipidelor i protidelor precum i generatorul unor
precursori n sinteza altor biocomponente.
2. Reprezentai bilanul general al ciclului Krebs?

Rspuns:
3. Precizai care este importana ciclului Krebs ?

Rspuns:
146
REZUMATUL TEMEI
Biodegradarea glucidelor are loc cu eliberare de energie i se produce prin reacii de oxidoreducere, moleculele organice fiind oxidate i transformate n structuri mai simple.
Degradarea poate avea loc n condiii aerobe sau anaerobe.
Biodegradarea (catabolismul) anaerob decurge n organismele vii n absena
oxigenului, pe dou ci metabolice: biodegradarea glicolitic (glicoliza), un ciclu de reacii
prin care glucoza este transformat n acid piruvic i se formeaz ATP i Biodegradri
fermentative, de diferite tipuri (alcoolic, lactic, butiric, etc.) avnd ca produs final:
alcoolul etilic, acidul lactic, acidul butiric i CO2.
Biodegradarea aerob a glucidelor reprezint etapa de desvrire a biodegradrii
glucidelor i decurge prin transformarea acidului piruvic, produsul final al glicolizei, n
acetilcoenzima A, care va fi, n final, oxidat total la CO2 i H2O.
Ciclul acidului citric (sau ciclul Krebs, sau ciclul acizilor tricarboxilici) reprezint
calea metabolic comun de descompunere oxidativ a glucidelor, lipidelor i
aminoacizilor.
Bilantul general al ciclului Krebs poate fi reprezentat astfel :
Importana ciclului Krebs decurge din faptul c acesta constituie o cale comun de
biodegradare a glucidelor, a lipidelor i protidelor.
147
Tema nr.11
Metabolismul lipidelor
Uniti de nvare:
Biosinteza lipidelor simple
Biosinteza lipidelor complexe
Biosinteza bazelor azotate
Biosinteza gliceroaminfosfatidelor
Obiectivele temei:
- Descrierea principalelor ci de
11.1.Biosinteza (anabolismul) lipidelor simple

Biosinteza lipidelor (simple i complexe) reprezint procese metabolice importante n
organism, deoarece lipidele (sub forma trigliceridelor) prezint importan biologic ca
substane de nmagazinare a energiei n organism (cldura de ardere = 39 kcal/g, n
comparaie cu cea a glucidelor = 17 kcal/g), iar lipidele complexe (fosfolipide, glicolipide,
lipoproteine) intr n structura membranelor celulare sau au importan biologic deosebit,
de reglare a funciilor celulare, reglarea colesterolului, a steridelor etc.
Biosinteza (anabolismul) lipidelor ncepe n cea de-a doua etap a fotosintezei,
scotoreacia, prin formarea acidului 3-fosfogliceric, compus implicat att n biosinteza
lipidelor simple gliceride, ct i a celor complexe
Pentru biosinteza gliceridelor se biosintetizeaz n prezena enzimelor caracteristice
elementele componente, glicerol i acizii grai superiori, etap urmat apoi de biosinteza
propriuzis a lipidelor simple, gliceride.
11.1.1.Biosinteza glicerolului
148
Biosinteza glicerolului decurge n strns corelaie cu metabolismul glucidic la plante,

n a doua etap a fotosintezei (scotoreacia) sunt reduse la 3-fosfoglicerol, din care, prin
defosforilare rezult glicerolul liber.
11.1.2.Biosinteza lipidelor complexe

149
Lipidele complexe sunt componente de baz ale membranelor celulare. Din punct de
vedere chimic sunt gliceroaminfosfatide, compui care prezint o legtur esteric la radicalul
fosforil format cu un alcool polar (baz azotat), conform formulei generale:
11.1.3.Biosinteza bazelor azotate (serina, colamina, colina)

Biosinteza bazelor azotate se realizeaz pornind de la acidul 3-fosfogliceric, dup
urmtoarea schem de reacii:
11.1.4.Biosinteza gliceroaminfosfatidelor
Lipidele cele mai rspndite n membranele celulelor eucariote sunt colaminfosfatidele
i colinfosfatidele. Biosinteza lor se realizeaz prin parcurgerea urmtoarelor etape:
- biosinteza acizilor fosfatidici
150
- activarea bazei azotate cu compuii macroergici ATP i CTP

- esterificarea acizilor fosfatidici (sau a gliceridelor) cu baza azotat activat.
TEST DE EVALUARE
1. Cnd ncep reaciile de biosintez a lipidelor?
Rspuns:
Biosinteza (anabolismul) lipidelor ncepe n cea de-a doua etap a fotosintezei,
lipidelor simple gliceride, ct i a celor complexe
2. Cnd are loc biosinteza glicerolului ?
Rspuns:
3. Care sunt etapele biosintezei gliceroaminfosfatidelor ?

151
REZUMATUL TEMEI
Pentru biosinteza gliceridelor trebuie obinute componentele lor respectiv glicerolul i
acizii grai.Biosinteza (anabolismul) lipidelor ncepe n cea de-a doua etap a fotosintezei,
lipidelor simple, gliceride, ct i a celor complexe
Biosinteza glicerolului decurge n strns corelaie cu metabolismul glucidic la plante, n a
doua etap a fotosintezei (scotoreacia) sunt reduse la 3-fosfoglicerol, din care, prin
defosforilare rezult glicerolul liber.
Glicerolul se formeaz din aldehida 3 fosfogliceric prin reducere cu NADPH + + H+.
Biosinteza trigliceridelor n plante se realizeaz din glicerol -3- fosfat i acizii grai activai
sub form de acid gras coenzima A, n prezena unor enzime i a unor cofactori Mn2+ i
Mg2+, cu consum mare de adenozin-trifosfat.
152
Tema nr.12
Biodegradarea (catabolismul) lipidelor
12.1.Biodegradarea gliceridelor
Hidroliza enzimatic a trigliceridelor (triacilgliceroli) decurge sub aciunea enzimelor
lipaze, care le scindeaz n etape, n diacil-, monoacilgliceroli (di- i monogliceride). Produii
hidrolizei grsimilor, glicerolul i acizii grai superiori, urmeaz n metabolism ci diferite.
12.2.Biodegradarea lipidelor complexe

Catabolismul lipidelor complexe se realizeaz n etape, prin hidroliz enzimatic, cu
eliberarea tuturor componentelor structurale: baze azotate, acizi fosfatidici, acid ortofosforic.
Cu exceptia acidului fosforic (ortofosforic) fiecare dintre componente se biodegradeaz
specific.
a) Biodegradarea bazelor azotate
Decurge sub aciunea enzimelor specifice :
b) Biodegradarea acizilor fosfatidici decurge sub aciunea enzimelor din clasa

hidrolazelor,
numite
lipaze (fosfolipaze),
care elibereaz
monogliceridele, iar n final glicerolul.
153
acidul
fosforic,
di-
c) Biodegradarea glicerolului este corelat cu metabolismul glucidic. Glicerolul poate

fi fosforilat sub aciunea fosfokinazei i a ATP (n ficat) la fosfoglicerol, care prin oxidare (cu
fosfogliceroldehidrogenaza i ATP) se transform n aldehida fosfogliceric.
Aceasta poate participa la biosinteza poliglucidelor sau se poate biodegrada de-a lungul
ciclului E.M.P (pn la acid piruvic) i ciclului Krebs pn la CO 2 i H2O, cu eliberare de
energie.
d) Biodegradarea acizilor grai superiori

Biodegradarea acizilor grai superiori decurge n mitocondrii, n prezena sistemelor
enzimatice specifice. Deoarece acizii grai sunt relativ ineri chimic, ei trebuie activai prin
2+
transformare n tioesteri, cu ajutorul coenzimei A, a compusului macroergic ATP, a Mg i a

enzimei acil-coenzima A-sintetaza (tiokinaza).
Printr-o succesiune de reacii inverse celor de la biosinteza acizilor grai superiori,
catena de acid gras superior este scindat n uniti de 2 atomi de C, sub form de acetilcoenzime A (CH3 CO~SCoA).
Deoarece reaciile decurg la atomul de carbon din poziia (fa de grupa carboxil,
descompunerea se numete calea -oxidrii (spirala Knoop-Lynen).
Acizii grai saturai cu numr impar de atomi de C se biodegradeaz dup acelai
mecanism al -oxidrii, dup o prealabil reacie de carboxilare n prezena coenzimei A, a
2+
biotinei, a ATP i Mg (conversie la acid gras cu numr par de atomi de carbon). Produsul
154
biodegradrii acizilor grai superiori cu numr impar de atomi de carbon este ns acidul
propionic, nu acetil-coenzima A.
TEST DE EVALUARE
1. Cum are loc biodegradarea lipidelor complexe?
Rspuns:
Catabolismul lipidelor complexe se realizeaz n etape, prin hidroliz enzimatic, cu
eliberarea tuturor componentelor structurale: baze azotate, acizi fosfatidici, acid
ortofosforic.
2. Scriei reacia de biodegrdare a glicerolului ?
Rspuns:
155
3. Explicai care este spirala Knoop-Lynen ?
REZUMATUL TEMEI
Degradarea gliceridelor are ca prim etap hidroliza enzimatic cu formare de acizi grai i
glicerol. Acizii grai i glicerolul se degradeaz pe ci specifice pn la CO2 i H2O.
Degradarea acizilor grai prin -oxidare este un proces cu cedare de energie.
Lipidele au proprietatea de a depozita energie chimic fiind considerate rezerve de energie
ale organismelor vii.
156
Tema nr.13
Biosinteza (anabolismul) protidelor
Uniti de nvare:
Biosinteza protidelor
Biosinteza aminoacizilor
Biosinteza proteinelor
Obiectivele temei:
- Biosinteza produselor proteice. Studiul biosintezei proteinelor i a macromoleculelor
proteice
Cele mai multe dintre protidele organismelor superioare sunt continuu biodegradate i
biosintetizate. La om si animale, timpul de njumtire biologic a albuminelor din plasm
este de 20-25 de zile, cnd jumtate din cantitatea de albumin este biodegradat i nlocuit
cu una nou sintetizat.
Chiar i proteinele intracelulare (enzimele) sunt supuse unor procese de biodegradare i
biosintez continu n perioade de timp de la cteva ore la mai multe zile.
De aceea, pentru un adult, necesarul de aminoacizi este de 1 g/zi/kg corp, deoarece
organismul uman nu poate sintetiza dect jumtate din cei 20 de aminoacizi proteinogeni.
Etapa de biosintez a protidelor (anabolismul) ncepe cu biosinteza aminoacizilor,
urmat de biosinteza protidelor, n ordinea complexitii lor:
13.1.Biosinteza aminoacizilor
Biosinteza aminoacizilor se realizeaz n principal pe dou ci metabolice:
aminare reductiv a cetoacizilor
transaminare
157
Aminarea reductiv a cetoacizilor reprezint o cale principal de biosintez a

amino-acizilor, direct din amoniac i cetoacizii formai n organism prin degradarea aerob a
glucidelor (ciclul Krebs).
Aminarea cetoacizilor decurge n prezena enzimei glutamatdehidrogenaza care are drept
+
coenzim NAD sau NADP . Reacia decurge cu formarea intermediar a unui iminoacid,
care va fi redus enzimatic, conform reaciei:
Se biosintetizeaz prin acest mecanism aminoacizii: alanina, acid aspartic, acid

glutamic din cetoacizii respectivi: acid piruvic, acid oxalilacetic, acid cetoglutaric.
Transaminarea
Transaminarea const n transferul grupei amino -NH2 de la un aminoacid la un cetoacid,
dup un mecanism care cuprinde ca etape intermediare formarea unor baze Schiff:
158
Transaminarea este catalizat de o enzim specific transaminaza care are drept

coenzim piridoxalfosfatul (vitamina B6). Importana deosebit a reaciilor de transaminare,
reacii biochimice reversibile, const n realizarea corelaiei dintre metabolismul glucidic i
cel protidic.
Aminoacizii sunt intermediari la obinerea altor biomolecule importante, cum ar fi:
peptide, proteine, antibiotice (gramicidina), hormoni (adrenalina, noradrenalina).
13.2.Biosinteza proteinelor (poliprotidelor)

Proteinele (holoproteide superioare) se sintetizeaz din aminoacizi printr-un proces
continuu i complex, care decurge cu vitez mare, la nivelul ribozomilor din celule, cu
implicarea acizilor nucleici i a compuilor macroergici ATP, GTP care furnizeaz energia
necesar proceselor biochimice.
Aminoacizii se unesc n catene macromoleculare, prin legturi peptidice, ntr-o anumit
succesiune, conform codului genetic coninut n ADN. Succesiunea bazelor azotate din ADN
este transcris (cu respectarea principiului complementaritii) ntr-o anumit structur a
acizilor mARN i tradus cu ajutorul acizilor tARN din codonii mARN pe anticodonii tARN
n noua structur proteic (limbajul bazelor azotate din acizii nucleici este tradus n limbajul
aminoacizilor proteinei).
Proteinele sunt sintetizate din cei 20 de aminoacizi proteinogeni, iar secvena bazelor
azotate din mARN reprezint secvena amionacizilor din protein. Fiecare aminoacid este
reprezentat pe mARN printr-o triplet de baze azotate numit codon (cu cele 4 baze azotate
exist 64 codoni (triplete) diferii.
Etapele necesare sintezei proteinelor sunt:
159
a. reduplicarea ADN, const n desfacerea legturilor de hidrogen dintre bazele azotate

complementare, urmat de desfurarea spiralei bicatenare, cu formarea celor dou
catene polipeptidice simple de ADN;
b. transcrierea (transcripia) mesajului genetic, respectiv o anumit succesiune a
bazelor azotate de pe ADN (matria) pe catena polinucleotidic a mARN, care este
sintetizat cu respectarea riguroas a complementaritii bazelor azotate din ADN, cu
deosebirea c timina din ADN este nlocuit n mARN cu uracil
c. traducerea (translaia) este o etap important n determinarea caracterului i
nsuirilor unui organism, deoarece limbajul bazelor azotate din acizii nucleici (o
anumit secven, respectiv codul genetic) este tradus n limbajul aminoacizilor
constitueni ai proteinei (o anumit secven a aminoacizilor).
Fiecare secven de 3 baze azotate din structura acizilor nucleici constituie un codon,
iar
fiecrui
codon
corespunde
un
anumit
aminoacid.
Conform
principiului
complementaritii bazelor azotate, unui anumit codon de pe ADN i corespunde un anumit

codon de pe mARN i apoi un anticodon de pe tARN.
Din punct de vedere biochimic, etapa de traducere (translaie) reprezint biosinteza

propriu-zis a macromoleculelor proteice i cuprinde mai multe etape:
160
a) activarea enzimatic a aminoacizilor din citoplasm const n aciunea ATP asupra

2+
aminoacizilor, n prezena enzimei amionoacil- ARN sintetaza i a ionilor Mg , cu formarea

complexului aminoacil-AMP- enzima.
b) formarea complexului aminoacil-tARN, prin transferul restului aminoacil de la

complexul aminoacil-AMP-enzima la capatul C3 -OH al tARN (se formeaz o legtur
esteric la C3-OH de la secvena terminal a tARN a trinucleotidei CCA. Trinucleotida
terminal CCA a tARN are braul flexibil i poate adapta grupa aminoacil la poziia reactiv
determinat de pe ribozom.
Evidenierea modului n care tARN este capabil s identifice poziia de legare a aminoacidului n lanul peptidic, poate fi realizat cu ajutorul modelului trifoi al tARN:
161
Legarea corect a aminoacidului cu tARN corespunztor se datoreaz specificitii

absolute a enzimei aminoacil-ARN-sintetaza. Se asigur astfel, recunoaterea codonului de
ctre anticodon (i nu de ctre aminoacidul activat).
c) formarea legturii peptidice decurge pe ribozomi (particule coninnd rARN,
prezente n toate celulele) i se realizeaz ntre aminoacizii transportai fiecare de tARN
corespunztori (aflai pe codonii dictai de mesajul genetic nscris pe mARN).
Ribozomii posed pe suprafaa lor dou situsuri catalitice:
- situsul P (donor), pe care se va gsi complexul aminoacil 1-t1ARN
- situsul A (acceptor), pe care se afl complexul aminoacil 2 t2ARN.
ntre cei doi aminoacizi alturai, legtura peptidic -NH-CO- se realizeaz ntre grupa
carbonil a aminoacidului 1, de pe poziia donor a ribozomului (corespunzator codonului 1 de
pe mARN) i grupa amino (-NH2) a aminoacidului 2 de pe poziia acceptor a ribozo-mului
(corespunznd codonului 2 de pe mARN). n urma formrii legturii peptidice ntre cei doi
aminoacizi, molecula de t 1 -ARN este eliberat din complexul aminoacid 1-t1 ARN i poate fi
din nou utilizat.
162
Prin deplasarea ribozomilor de-a lungul mARN (sau deplasarea mARN pe suprafaa
ribozomilor), codonii de pe mARN trec succesiv prin dreptul situsului A de pe ribozomi,
dictnd natura complexului aminoacil-tARN care urmeaz s fie fixat pe acest situs.
Dipeptida format, sub forma complexului aminoacid 1-aminoacid 2t2ARN, trece pe poziia
donor a ribozomului, lsnd liber poziia acceptor, corespunzator codonului 3 de pe mARN.
d) elongaia (creterea lungimii lanului polipeptidic) se realizeaz dup un mecanism identic
cu cel implicat n cazul biosintezei dipeptidei. Situsul P al ribozomului este ocupat cu
complexul dipeptidil-t2ARN, iar situsul A este vacant i se poziioneaz la al treilea codon de
pe mARN, formnd complexul aminoacil 3-t3ARN. Dup formarea noii legturi peptidice
ntre grupa carbonil legat de complexul dipeptidil-t2ARN i grupa amino de la complexul
aminoacil 3-t3ARN, are loc deplasarea tripeptidei formate (sub forma complexului AA1-AA2AA -t ARN) pe situsul donor (situs P) al ribozomului cu eliberarea concomitent a situsului
3 3
acceptor (situs A) al ribozomului, care se va poziiona n dreptul codonului 4 de pe mARN, n

vederea formrii complexului aminoacil-4-t4 ARN.
Dac proteina care urmeaz a fi sintetizat are, de exemplu, 200 de aminoacizi, etapa
final implic transferul peptidei coninnd 199 de aminoacizi spre aminoacidul final, legat n
complexul cu tARN, cu formarea unui complex protein-tARN.
Captul N-terminal al proteinei este sintetizat primul, captul C-terminal, ultimul.
e) Terminarea biosintezei lanului polipeptidic al proteinei
Lungimea lantului polipeptidic este determinat genetic, prin transcrierea pe mARN a
unui codon stop (nu codeaz nici un aminoacid): UAG, UAA, AGA (pentru care nu exist nici
un tARN cu anticodoni corespunztori). Aceti codoni "non-sens" sunt ns recunoscui de
proteine citoplasmatice specifice, denumite factori de eliberare (protein release factors), care
desprind proteina de pe tARN.
163
Lanul polipeptidic este eliberat de pe situsul P al ribozomului i de pe t nARN printr-o

reacie de hidroliz. Ribozomul se detaeaz de pe mARN i este apt pentru o nou etap de
iniiere. Lungimea lanului proteic este determinat genetic, prin transcrierea pe mARN a unui
codon stop.
Proteinele sintetizate (holoproteide) particip la biosinteza heteroproteidelor, a
enzimelor, la ndeplinirea unor funcii specifice organismului. Concomitent se desfor i un
proces invers, de biodegradare a proteinelor.
TEST DE EVALUARE
1. Care sunt cile metabolice de biosintez a aminoacizilor?
Rspuns:
aminare reductiv a cetoacizilor, transaminare
Aminarea reductiv a cetoacizilor reprezint o cale principal de biosintez a
amino-acizilor, direct din amoniac i cetoacizii formai n organism prin degradarea
aerob a glucidelor (ciclul Krebs).
Transaminarea const n transferul grupei amino -NH2 de la un aminoacid la un
cetoacid, dup un mecanism care cuprinde ca etape intermediare formarea unor
baze Schiff
2. Explicai etapele biosintezei proteinelor ?
Rspuns:
3. Care este enzima care catalizeaz procesul de transaminare ?

a.glutamatdehidrogenaza
b.transaminaza
164
REZUMATUL TEMEI
Etapa de biosintez a protidelor (anabolismul) ncepe cu biosinteza aminoacizilor,
urmat de biosinteza protidelor, n ordinea complexitii lor:

aminare reductiv a cetoacizilor, transaminare. Aminarea reductiv a cetoacizilor
reprezint o cale principal de biosintez a amino-acizilor, direct din amoniac i cetoacizii
formai n organism prin degradarea aerob a glucidelor (ciclul Krebs). Aminarea
cetoacizilor decurge n prezena enzimei glutamatdehidrogenaza care are drept coenzim
+
NAD sau NADP . Se biosintetizeaz prin acest mecanism aminoacizii: alanina, acid aspartic,
acid glutamic din cetoacizii respectivi: acid piruvic, acid oxalilacetic, acid cetoglutaric.
Transaminarea const n transferul grupei amino -NH2 de la un aminoacid la un cetoacid,

dup un mecanism care cuprinde ca etape intermediare formarea unor baze Schiff.
Transaminarea este catalizat de o enzim specific transaminaza care are drept coenzim
piridoxalfosfatul (vitamina B6). Importana deosebit a reaciilor de transaminare, reacii
biochimice reversibile, const n realizarea corelaiei dintre metabolismul glucidic i cel
protidic.
Proteinele (holoproteide superioare) se sintetizeaz din aminoacizi printr-un proces
continuu i complex, care decurge cu vitez mare, la nivelul ribozomilor din celule, cu
implicarea acizilor nucleici i a compuilor macroergici ATP, GTP care furnizeaz energia
necesar proceselor biochimice. Etapele necesare sintezei proteinelor sunt: reduplicarea
ADN, transcrierea (transcripia) mesajului genetic, traducerea (translaia).
165
Tema nr.14
Biodegradarea (catabolismul) protidelor
Uniti de nvare:
Biodegradarea proteinelor
Biodegradarea aminoacizilor
Metabolismul amoniacului
Obiectivele temei:
- Studierea biodegradrii aminoacizilor i a proteinelor
1.Brown W.H. , Rogers E.P. ,General, Organic and Biochemistry, Third Edition, Brooks/
Cole Publishing Company, Monterey, California, 1996
Neamu G., Popescu Ionela, Lazr t., Bunea I., Cmpeanu Gh., Galben T., Chimie i
14.1.Biodegradarea proteinelor
Proteinele (holoproteidele) libere sau rezultate din biodegradarea heteroproteidelor se
scindeaz pe cale enzimatic n aminoacizii componeni.
Enzimele proteolitice (proteinazele) sunt alturi de amilaze cele mai cunoscute i
importante enzime hidrolitice (C-N hidrolaze).
14.2.Biodegradarea aminoacizilor
Aminoacizii rezultai prin biosinteza sau prin biodegradarea proteinelor pot fi utilizati n
continuare la:
- biosinteza proteinelor noi
- biosinteza altor compui cu azot n molecul
- sinteza de aminoacizi (prin transaminare, aminare reductiv)
- biodegradare total pn la: NH3, CO2, H2O.
n organismele vegetale biodegradarea aminoacizilor decurge preponderent prin:
166
- dezaminri
- decarboxilri simple sau nsoite de dezaminri
- transaminri.
a) Biodegradarea aminoacizilor prin dezaminare
Dezaminrile sunt reactii catalizate enzimatic, care constau n eliminarea unor grupe
amino (-NH2), sub form de amoniac (NH3) cu formarea unor compui ternari (C, N, O) care
pot constitui punct de plecare pentru alte transformri biochimice.
Dezaminarea oxidativ const n eliberarea a doi atomi de hidrogen, cu formarea
unui iminoacid instabil, care n prezena apei hidrolizeaz cu formare de NH 3 i cetoacid.
Enzimele implicate fac parte din clasa oxidoreductazelor i pot fi: glutamatdehidrogenaza n
+
prezena NAD sau NADP , alanindehidrogenaza n prezena FAD, etc. Cetoacizii rezultai
pot fi metabolizai (biodegradai) la CO2 i H2O, sau pot fi transformai n monoglucide care
vor parcurge n sens invers ciclul de biodegradare EMP (glicoliza). Aminoacizii care se pot
transforma n cetoacizi se numesc aminoacizi cetogeni, iar cei care se pot transforma n
glucoz se numesc aminoacizi glucoformatori.
Dezaminarea hidrolitic a aminoacizilor conduce la obinerea NH3 unui hidroxiacid.
Hidroxiacidul poate fi transformat, n prezena dehidrogenazelor n cetoacid, care poate

fi metabolizat n continuare prin ciclul Krebs sau poate fi retransformat n aminoacizi.
Dezaminarea reductiv a aminoacizilor conduce la obinerea NH3 i a acidului
saturat cu acelai numr de atomi de carbon:
167
Acidul propionic format, sub forma propionil-coenzimei A este implicat n biosinteza

acizilor grai superiori cu numr impar de atomi de carbon, pe calea malonil-coenzimei A.
Dezaminarea desaturant (biocatalizat de enzime din clasa liazelor) are drept
produs de reacie, pe lng NH3, un acid carboxilic nesaturat cu acelai numr de atomi de
carbon n molecul:
b) Decarboxilarea aminoacizilor
Decarboxilarea aminoacizilor este o cale de biodegradare important, biocatalizat de
enzime specifice, aminoaciddecarboxilaze, care au drept coenzima piridoxalfosfatul
(vitamina B6). Ca produi de reacie, pe lng CO2, se formeaz amine primare, denumite
amine biogene. Mecanismul reaciei de decarboxilare este urmtorul:
Unele dintre aminele biogene rezultate prezint activitate farmacologic, altele sunt
componente ale coenzimelor sau contribuie la sinteza unor heterociclii cu azot (pirol, piridina)
care intr n structura unor alcaloizi.
168
Prin natura compuilor rezultai, reaciile de biodegradare a aminoacizilor reflect

corelaiile dintre metabolismul proteic - glucidic - lipidic.
14.3.Metabolismul amoniacului
Amoniacul rezultat prin dezaminare ca i cel preluat de ctre plante din sol n decursul
procesului de nutriie, este o substan toxic. De aceea, amoniacul nu este transportat liber
de-a lungul esuturilor la ficat ci este transformat nti n amide netoxice.
Cile de metabolizare a amoniacului sunt urmtoarele:
fixarea sub forma de amide (ndeosebi ale acidului glutamic i aspartic)
participare la biosinteza aminoacizilor, prin aminarea reductiv a cetoacizilor
formarea de sruri de amoniu ale acizilor organici (oxalic, citric, malonic, fumaric,
etc.) din metabolism.
a) Fixarea amoniacului sub forma de amide
169
Glutamina este unul din cei 20 de aminoacizi constitueni ai proteinelor i este implicat
n biosinteza multor altor metabolii (este utilizat ca surs de azot).
b) Metabolizarea amoniacului prin aminare reductiv (transaminare)
Peste 30% din amoniacul rezultat n muchi la biodegradarea proteinelor este trimis n
ficat, sub form de alanin (sau glutamin). Alanina formeaz prin transaminare acid piruvic,
care este convertit n ficat la glucoz, care trece apoi n snge i din nou n muchi. Secvena
de reacii constituie ciclul glucozo-alaninic. Toate aceste reacii, n care amoniacul este
utilizat la sinteza amidelor sau a unor noi aminoacizi, reprezint ci de corelaie a
metabolismului protidic cu cel glucidic (ciclul acidului glutamic, ciclul acidului aspartic).
c) Metabolizarea amoniacului prin ciclul ureeogenetic (ciclul ornitinic sau ciclul
Krebs-Henseleit)
Plantele superioare, mamiferele, pestii, ciupercile i bacteriile pot transforma amoniacul
n uree, alt form netoxic de pstrare i de transport n organism.
In organismele vii, formarea ureei decurge printr-o transformare ciclic complex,
denu-mit ciclul ureogenetic (ciclul ornitinic sau ciclul Krebs-Henseleit).
170
Ureea este produs n ficat prin scindarea hidrolitic a argininei la ornitin.

Amoniacul de la catabolismul aminoacizilor poate fi utilizat pentru a reface arginina din
ornitin, atomul de carbon provenind de la CO2 din metabolismul glucidic.
La realizarea biosintezei ureei particip i un alt aminoacid, citrulina.
Dioxidul de carbon activat enzimatic cu enzima carbamilfosfatsintetaza i cu aportul
energetic al ATP, reacioneaz cu NH3 formnd carbamilfosfatul care reacioneaz cu ornitina
formnd citrulina. Citrulina reactioneaza cu acidul aspartic (provenit prin transaminare din
acid oxalilacetic, format n ciclul Krebs), n prezena enzimei argininsuccin-sintetaza, a ATP
2+
i ionilor Mg , cu formarea acidului argininsuccinic. Acesta este scindat de ctre

argininsuccinliaza n arginin i acid fumaric (care poate conduce la acid aspartic, n ciclul
Krebs).
Arginina rezultat este scindat de ctre hidrolaza arginaza n ornitin i izouree, care se
izomerizeaz la uree, scindabil sub aciunea ureeazei n CO2 i NH3, compui care pot iniia
biosinteza aminoacizilor, glucidelor, etc.
171
Ciclul ornitinic (ciclul KrebsHenseleit) reprezint i el o cale de corelaie a metabolismului proteic, prin aminoacidul ornitina, cu metabolismul glucidic.
Corelaii biochimice se pot stabili i ntre compuii fundamentali, glucide, lipide,
protide i enzime, hormoni, acizi nucleici, etc. Abordarea complez a fenomenelor biochimice
impune ca, pe lng studiul transformrilor diferitelor substane, s se ia n considerare i
aspectele energetice ale acestor procese, cu evidenierea corelrii biosintezei, consumatoare
de energie, cu biodegradarea, generatoare de energie. Trebuie, n acelai timp, acordat
importana cuvenit influenei factorilor de mediu n care triesc organismele vegetale i
animale, condiiilor n care i procur materia prim (H2O, CO2, O2, substane minerale, etc.),
ct i energia necesar biotransformrilor, precum i influenei factorilor de mediu (clima,
diferite radiaii, etc.), asupra evoluiei normale a diferitelor organisme.
TEST DE EVALUARE
1. Care sunt cile de biodegradare a aminoacizilor n organismele vegetale ?
Rspuns:
- dezaminri
- decarboxilri simple sau nsoite de dezaminri
- transaminri.
2. Care sunt cile de metabolizare a amoniacului ?
Rspuns:
3. Dezaminarea reductiv a aminoacizilor conduce la obinerea de:

a. Amoniac + acid saturat
b. Amoniac + acid organic nesaturat
172
c. Hidroxid + acid saturat

Bibliografie selectiv
REZUMATUL TEMEI
Proteinele (holoproteidele) libere sau rezultate din biodegradarea heteroproteidelor
se scindeaz pe cale enzimatic n aminoacizii componeni. Enzimele proteolitice
(proteinazele) sunt alturi de amilaze cele mai cunoscute i importante enzime hidrolitice
(C-N hidrolaze).
Aminoacizii rezultai prin biosinteza sau prin biodegradarea proteinelor pot fi
utilizati n continuare la: biosinteza proteinelor noi, biosinteza altor compui cu azot n
molecul, sinteza de aminoacizi (prin transaminare, aminare reductiv), biodegradare
total pn la: NH , CO , H O.
3

dezaminri, decarboxilri simple sau nsoite de dezaminri, transaminri.
Biodegradarea aminoacizilor prin dezaminare sunt reactii catalizate enzimatic,
care constau n eliminarea unor grupe amino (-NH ), sub form de amoniac (NH ) cu
2
formarea unor compui ternari (C, N, O) care pot constitui punct de plecare pentru alte
transformri biochimice. Dezaminarea aminoacizilor poate fi dezaminarea oxidativ care
const n eliberarea a doi atomi de hidrogen, cu formarea unui iminoacid instabil, care n
prezena apei hidrolizeaz cu formare de NH i cetoacid, dezaminarea reductiv a
3
aminoacizilor conduce la obinerea NH3 i a acidului saturat cu acelai numr de atomi de

carbon, dezaminarea desaturant (biocatalizat de enzime din clasa liazelor) are drept
produs de reacie, pe lng NH3, un acid carboxilic nesaturat cu acelai numr de atomi de
carbon n molecul
Amoniacul rezultat prin dezaminare ca i cel preluat de ctre plante din sol n
decursul procesului de nutriie, este o substan toxic. De aceea, amoniacul nu este
transportat liber ci este transformat nti n amide netoxice. Cile de metabolizare a
amoniacului sunt urmtoarele: fixarea sub forma de amide (ndeosebi ale acidului
glutamic i aspartic), participare la biosinteza aminoacizilor, prin aminarea reductiv a
cetoacizilor, formarea de sruri de amoniu ale acizilor organici (oxalic, citric, malonic,
fumaric, etc.) din metabolism.
173
BIBLIOGRAFIE SELECTIV
Bodea C. Tratat de biochimie vegetal, P.I., Vol. I., Ed.Acad. Rom., Bucureti, 1965
Bonner J., Varner J.E., Plant Biochemistry, 3-rd Edition, Academic Press, New York, San
Brown W.H. , Rogers E.P. - General, Organic and Biochemistry, Third Edition, Brooks/ Cole
Publishing Company, Monterey, California, 1996
Champe Pamela C., Harwey R., Biochemistry, 2-nd Edition, J.B.Lippineot Company, 1994;
Davidson V.L., Sittman D.B., Byochemistry, The 3-rd edition, Hawal Publishing, 1994
Gurr, M.I. James, A.T., Lipid Biochemistry, An Introduction, Cornell university Press,1990
Lehninher A.I., Biochimie, Ed.Tehnic, 1987
Neamu G., Cmpeanu Ghe., Socaciu Carmen Biochimie vegetal, Ed. Didactic i
Neamu G., Popescu Ionela, Lazr t., Bunea I., Cmpeanu Gh., Galben T., Chimie i
Nea Gabriela Biochimie, Ed.nvmnt la distan, U.S.A.M.V.B.,2010
Rodica Chiril, Biochimie Vegetal, Ed.Printech, Bucuresti,2000.
174

BIOCHIMIE

Uploaded by

Document Information

Copyright

Available Formats

Share this document

Share or Embed Document

Sharing Options

Did you find this document useful?

Is this content inappropriate?

Copyright:

Available Formats

BIOCHIMIE

Uploaded by

Copyright:

Available Formats

Departamentul de Studii pentru nvmnt cu Frecven Redus

Conf. Univ. dr. Gabriela NEA

1.1. Obiectul Biochimiei

1.2.Compoziia chimic a organismului vegetal

Tema nr.2. GLUCIDELE

2.1.Structur chimic. Clasificare

2.2.1.Formule de reprezentare a structurii monoglucidelor

Tema nr.3. OLIGOGLUCIDE I POLIGLUCIDE

3.3. Alte poliglucide vegetale

4.1. Acizii grai superiori

4.2. Gliceride (grsimi, acilgliceroli)

4.2.1.Proprietile chimice ale trigliceridelor

4.5. Lipide complexe

4.5.1.Lipide complexe fr fosfor

4.5.2.Lipide complexe cu fosfor i fr azot n molecul

4.5.3.Lipide complexe cu fosfor i cu azot n molecul

Tema nr.5. PROTIDE

5.1.1.Structur chimic. Clasificare

5.2.2. Nomenclatura aminoacizilor

5.2.3. Proprieti fizice ale aminoacizilor

5.2.4. Proprieti chimice ale aminoacizilor

5.3. Peptide (poliprotide inferioare)

5.5.1. Compoziia i structura proteinelor

5.5.2. Proprieti fizice i chimice ale proteinelor

5.5.3. Proprieti biochimice ale proteinelor

Tema nr.6.ACIZII NUCLEICI

6.4. Acizii nucleici

6.4.1.Structura chimic a acizilor nucleici ADN

6.4.2. Biosinteza replicativ a ADN

6.4.3. Structura chimic a acizilor nucleici ARN

Tema nr.7. VITAMINELE

7.1.1. Nomenclatur i clasificare

Tema nr.8. ENZIMELE

8.1.Structura chimic general a enzimelor

8.2.Caracteristici ale activitii enzimatice

8.3.Mecanismul de aciune a enzimelor

8.4.Nomenclatura i clasificarea enzimelor

8.5.Reprezentani ai principalelor clase de enzime

Tema nr.9. Metabolismul glucidelor

9.1.1.Biosinteza (anabolismul) glucidelor

Tema nr.10. Biodegradarea glucidelor

10.1. Biodegradarea (catabolismul) glucidelor

10.1.1.Biodegradarea glicolitic a glucidelor (glicoliza)

10.1.2.Biodegradarea aerob a glucidelor (ciclul acizilor tricarboxilici, ciclul

acidului citric sau ciclul Krebs)

Tema nr.11. Metabolismul lipidelor

11.1.Biosinteza (anabolismul) lipidelor simple

11.1.2.Biosinteza lipidelor complexe

11.1.3.Biosinteza bazelor azotate (serina, colamina, colina)

Tema nr.12. Biodegradarea (catabolismul) lipidelor

12.2.Biodegradarea lipidelor complexe

Tema nr.13. Biosinteza (anabolismul) protidelor

13.2.Biosinteza proteinelor (poliprotidelor)

Tema nr.14. Biodegradarea (catabolismul) protidelor

1.1. Obiectul Biochimiei

1.2.Compoziia chimic a organismului vegetal

(oligobioelemente): B, V, Mn, Co, Ni, Mo, Cu, Zn etc.

n funcie de natura, structura, dimensiunile i rolurile pe care le ndeplinesc,

Umiditatea reprezint coninutul de ap din materialul vegetal raportat n procente (%)

Fe2+, NO3-, SO4 2-, H2PO4-, HPO42-.

Glucidele (celuloza, hemiceluloza, substanele pectice)

2. Rol biologic respectiv sunt substanele care particip la procesele metabolice i

Rol de biocatalizatori, rol avut de enzime care catalizeaz toate reaciile

Rol de reglare i coordonare, rol ndeplinit de vitamine, hormoni i anumite