Repblica Bolivariana de Venezuela

Instituto Universitario Politcnico Santiago Mario

Escuela de Ingeniera Qumica
Materia: Principios de Bioingeniera
Mrida Edo. Mrida

Profesor: Prof. MSc. Ing. Jos G. Maldonado S.

Realizado por: Brumary Ruiz
CI: 19146380
Junio 2015

INTRODUCCIN
Los aminocidos son la base de todo proceso vital ya que son absolutamente necesarios
en todos los procesos metablicos. Sus funciones ms importante son el transporte
ptimo de nutrientes y la optimizacin del almacenamiento de todos los nutrientes (es
decir, agua, grasas, carbohidratos, protenas, minerales y vitaminas). La mayora de las
enfermedades de la sociedad actual son debidas a nuestro estilo de vida, tales como:
obesidad, colesterol, diabetes, insomnio, disfuncin erctil o la artritis. Todas son
atribuibles a trastornos metablicos bsicos. Lo mismo ocurre con la prdida de cabello
o las arrugas profundas.
DEFINICIN Y ESTRUCTURA DE AMINOCIDOS
Se conoce con la denominacin de aminocidos a aquellos cidos orgnicos, algunos de
los cuales son los componentes bsicos de las protenas humanas, por tanto, estos
ltimos son los ms frecuentes y los que despiertan un mayor inters; y entonces, todos
los aminocidos componentes de protenas se conocen como alfa aminocidos.
La estructura general de un aminocido estar determinada por la presencia de un
carbono central alfa, unido a su vez a un grupo carboxilo, un grupo amino, un hidrgeno
y una cadena lateral. [1]

CLASIFICACIN DE LOS AMINOCIDOS

Por tanto nos encontramos dos tipos de aminocidos:
1. Apolares, son aquel grupo de aminocidos que su cadena lateral no tiene carga.
1. Alifticos, en este caso su cadena lateral carece de enlaces dobles conjugados.
2. Glicina (R=H) No tiene isomera ptica ya que tiene dos enlaces del C con
Hidrgeno. Es uno de los aminocidos que msflexibilidad proporciona a las
proteinas, ya que al tener una cadena lateral pequea, no obstaculiza el
movimiento de los aminocidos que lo flanquean.
3. Alanina (R=CH3) Es un aminocido apolar y no puede participar en ningn
mecanismo cataltico por lo que tiene una funcin meramente estructural.
4. Valina (R=CH2-(CH3)2) Tambin su funcin es estructural.
5. Leucina (R=CH2-CH-(CH3)2)

6. Isoleucina (R=CH3H-CH2-CH3) Es un ismero de la leucina con una cadena

lateral igual pero los tomos se distribuyen de otra forma. Pero presenta un
segundo carbono asimtrico, siempre en configuracin S.
7. Metionina (R=CH2-CH2-S-CH3) Es un tioter que incluye un tomo
de azufre en la cadena lateral. Aunque es apolar, el tomo de azufre aparece
ocasionalmente implicado en reacciones bioqumicas en algunas enzimas, ya que
tiene un electro que puede actuar como agente nucleoflico.

2. Aromticos, y en este, su cadena lateral tiene enlaces conjugados. Son responsables

de la absorbancia a 280nm, tpica de las protenas. Se encuentran en hibridacin sp2.
Las nubes de los anillos aromticospueden actuar como aceptores de puentes de
hidrgeno o formar interacciones con grupos cargados positivamente.
1. Fenilalanina (R=CH2-Benceno)
2. Tirosina (R=CH2-Benceno-OH)
3. Triptfano (R=C(CH-NH)-Benceno

2. Polares, son aquellos que su cadena lateral tiene carga.

1. Sin carga. Son aminocidos que carecen de carga, en principio, pero tienen
posibilidades de tener asimetra en la distribucin de las cargas, por la presencia
de un tomo de O N.
a. Serina (R=CH2OH). Es un alcohol y forma parte esencial del centro
cataltico de muchas enzimas.
b. Treonina (R=CH(OH)-CH3). Tambin es un alcohol. Presenta un
segundo centrol quiral, en el carbono al igual que la isoleucina.
c. Cisteina (R=CH2-SH). Es un tiol y su funcin es similar a la serina,
aunque ste pierde el -H del -SH con mayor facilidad que la serina.
Tambin tiene una funcin estructural importante ya que puede
formar puentes disulfuro (-S-S-) con otras regiones de la protena o con
otras subunidades. Normalmente las protenas que presentan estos
puentes disulfuro son extracelulares.
d. Prolina (R*=CH2-CH2-CH2-NH2-). En este caso la cadena lateral
termina unindose por su extremo con el grupo amino del carbono alfa.
Lo cual le otorga rigidez adems de no poder doner hidrgenos cuando
est en un enlace con otro aminocido.
e. Asparagina (R=CH2-C(NH2)=O). Es la amida del cido asprtico.
f. Glutamina (R=CH2-CH2-C(NH2)=O). Es la amida del cido
glutmico.

2. Con carga. Son aminocidos con un grupo cido o bsico extra en su cadena lateral.
1. Aspartato (R=CH2-COO). Tiene un grupo cido y a pH neutro est
fuertemente
ionizado.
2. Glutamato (R=CH2-CH2-COO). Tiene un grupo cido y a pH neutro est
fuertemente ionizado. Junto al Aspartato actan en mecanismos de catlisis
cido/base. [2]

CARCTER CIDO-BASICO DE AMINOCIDOS

Podemos decir que el grupo amino de un aminocido presenta un comportamiento
bsico, ya que se puede protonar para dar -NH 3+, o que un grupo carboxilo, -COOH,
presenta un comportamiento cido, ya que se puede desprotonar para dar -COO . Es
decir, de forma muy general, podemos escribir, para cada uno de los grupos por
separado en disolucin acuosa:
Comportamiento bsico del grupo amino de un aminocido: R-NH2 + H2O R-NH3+ +
OH
Comportamiento cido del grupo carboxlico de un aminocido: R-COOH +H2O RCOO + H3O+
En realidad, es ms frecuente encontrar los aminocidos en disolucin acuosa con el
grupo amino protonado y con el grupo carboxlico desprotonado.
Si todos los aminocidos que forman las protenas tienen una estructura similar, con un
grupo amino y un grupo carboxilo en posiciones adyacentes, sern cidos y bases
idnticos? Es decir: tendrn el mismo comportamiento cido-base todos ellos, la
misma fortaleza? La respuesta es que no, y el motivo es el entorno de dichos grupos. Es
decir, no solo los grupos con comportamiento cido base en s mismos, sino tambin los
tomos que hay a su alrededor en la molcula (como la cadena lateral R), afectan a la
tendencia de dichos grupos para ceder o captar electrones. Por este motivo, cada uno de
los 20 aminocidos que forman las protenas en nuestro organismo tiene un
comportamiento cido-base distinto a pesar de poseer los mismos grupos, el grupo
amino y el grupo carboxilo. Es ms, su comportamiento puede llegar a ser muy distinto,
no solo por estos dos grupos que indicbamos previamente, sino porque en las cadenas
laterales, R, tambin puede haber grupos con caractersticas cidas o bsicas, como
veremos. En general, podemos decir que se trata de sustancias anfteras, que podrn
comportarse como cidos y como bases en funcin del pH del medio en el que se
encuentren. [3]
REACCIONES DE LOS AMINOCIDOS: ESTERIFICACIN DEL GRUPO
CARBONILO Y ACILACIN DEL GRUPOAMINO.

ESTERIFICACIN DEL GRUPO CARBONILO

Los aminocidos reaccionan con alcoholes, en presencia de cloruro de hidrogeno
anhidro, formando esteres.
RCHCOO- + HCl anh. + RCHCOOH ----- RCHCOOC2H5 + H2O
NH3+ NH3+ Cl- NH3+ ClLa solucin se hace fuertemente cida para asegurar una elevada concentracin del
grupo carboxilo libre que pueda sufrir un ataque de la molcula de alcohol. Los esteres
de aminocidos no existen tampoco en la forma bipolar; son menos sensibles al calor
que los aminocidos no existen tampoco en la forma bipolar; son menos sensibles al
calor que los aminocidos libres (los aminocidos libres se descomponen antes de
destilar) y pueden ser destilados a presin reducida sin que se presente una
descomposicin notable. Emili Fisher empleo de destilacin de esteres de aminocidos
como mtodo de separacin de los aminocidos.
ACILACIN DEL GRUPOAMINO
El grupo amino se puede acilar con cloruros de cido o con anhdridos. El anhdrido
actico y la glicina reaccionan formando acetilglicina. El aminocido acilado no existe
forma bipolar y se comporta, en general, como un cido orgnico tpico. [4]
(CH3CO)2 + CH2COO- ! CH3CONHCH2COOH + CH3COOH

ENLACES PEPTDICO: ESTRUCTURA

La unin de dos o ms aminocidos (AA) mediante enlaces amida origina los pptidos.
En los pptidos y en las protenas, estos enlaces amida reciben el nombre de enlaces
peptdicos y son el resultado de la reaccin del grupo carboxilo de un AA con el grupo
amino de otro, con eliminacin de una molcula de agua. En la siguiente figura tenemos
un ejemplo. [4]

Anlisis de residuo Terminal: Mtodo de Sanger, Degradacin de Edman, uso de

Carboxipeptidasa
Antes de secuenciar los pptidos es necesario eliminar los enlaces disulfuro dentro de
los pptidos y entre los pptidos. Varias reacciones qumicas se pueden utilizar para
permitir la separacin de los pptidos y prevenir conformaciones proteicas que son
dependientes de puentes disulfuro. Los tratamientos ms comunes son utilizar el 2mercaptoetanol o el ditiotreitol (DTT). Ambos productos qumicos reducen los enlaces
disulfuro. Para prevenir la reformacin de los enlaces disulfuro los pptidos se tratan
con cido yodoactico para alcalinizar los sulfhidrilos libres.
Hay tres importantes tcnicas qumicas para secuenciar los pptidos desde el Nterminal. stas son las tcnicas de Sanger y Edman.
Reactivo de Sanger: Esta tcnica de secuenciamiento utiliza el compuesto, 2,4dinitrofluorobenzeno (DNF) que reacciona con el residuo del N-terminal bajo
condiciones alcalinas. El aminocido derivado se puede hidrolizar y ser etiquetado con
un grupo dinitrobenzeno que imparte un color amarillo al aminocido. La separacin de
los aminocidos modificados (DNP-derivado) por electroforesis y la comparacin con la
migracin de los estndares del DNP-derivado permite la identificacin del aminocido
N-terminal.

Degradacin de Edman: La utilidad de la tcnica de degradacin de Edman es que esta

permite la secuencia de aminocidos adicionales desde le N-terminal hacia adentro.
Usando este mtodo es posible obtener la secuencia entera de pptidos. Este mtodo
utiliza fenilisotiocianato para reaccionar con el residuo del N-terminal bajo condiciones
alcalinas. El aminocido derivado feniltiocarbamil resultante se hidroliza en acido
anhidro. La reaccin de hidrlisis da lugar a un cambio del residuo N-terminal a un
derivado feniltiohidantoina. Como en los mtodos de Sanger y Dansyl chloride, el
residuo N-terminal es etiquetado con un marcador identificable, sin embargo, la ventaja
agregada del proceso de Edman es que el resto del pptido queda intacto. La secuencia
entera de reacciones se puede repetir una y otra vez para obtener las secuencias del
pptido. Este proceso ha sido automatizado para permitir secuenciar rpida y
eficientemente hasta cantidades extremadamente pequeas del pptido.

Determinacin de la Secuencia Carboxi-Terminal

No existen tcnicas qumicas confiables para el secuenciamiento de aminocidos de

pptidos en C-terminal. Sin embargo, hay enzima, las exopeptidasas, que se han
identificado que rompen los pptidos en el residuo C-terminal que pueden entonces ser
analizados cromatogrficamente y ser comparados con los aminocidos estndares. A
esta clase de exopeptidasas se las llama carboxipeptidasas. [5]
Especificidades de varios Exopeptidasas
Enzima

Fuente

Especificidad

Carboxypeptidasa Pncreas de
A
bovinos

No romper cuando el residuo C-terminal = R, K o

P o si los residuos P estn cerca del residuo terminal

Carboxypeptidasa Pncreas de
B
bovinos

Rompe cuando el residuo C-terminal = R o K; no

cuando P esta al lado del residuo terminal

Carboxypeptidasa Hojas de
Todos los residuos libres C-terminal, a un grado
C
frutos ctricos ptimo de pH = 3.5
Carboxypeptidasa
Levadura
Y

Todos los residuos libres C-terminal, lentamente en

los residuos G

CONCLUSIONES
La estructura general de un aminocido estar determinada por la presencia de un
carbono central alfa, unido a su vez a un grupo carboxilo, un grupo amino, un hidrgeno
y una cadena lateral.
Podemos decir que el grupo amino de un aminocido presenta un comportamiento
bsico, ya que se puede protonar para dar -NH 3+, o que un grupo carboxilo, -COOH,
presenta un comportamiento cido, ya que se puede desprotonar para dar -COO.
Encontramos dos tipos de aminocidos: Apolares y polares.
La unin de dos o ms aminocidos (AA) mediante enlaces amida origina los pptidos.
Hay tres importantes tcnicas qumicas para secuenciar los pptidos desde el Nterminal. stas son las tcnicas de Sanger y Edman.

REFERENCIAS
[1]
Definicin
de
Aminocidos.
Ver
http://www.definicionabc.com/salud/aminoacidos.php.

en

lnea

en:

[2]
Clasificacin
de
los
aminocidos.
Ver
en
http://www.drosophila.es/blog/2014/02/11/clasificacion-de-los-aminoacidos/.

lnea:

[3] El comportamiento cido base de los aminocidos. Ver en

http://www.quimitube.com/el-comportamiento-acido-base-de-los-aminoacidos

lnea:

[4] https://books.google.co.ve/books?isbn=8429172106
[5] http://www.ehu.eus/biomoleculas/peptidos/pep2.htm
[6] http://themedicalbiochemistrypage.org/es/protein-structure-sp.php