Proteinas

UNAC Facultad de Ingeniera Qumica
Protenas
INTRODUCCION
Las protenas son compuestos qumicos muy complejos que se

encuentran en todas las clulas vivas: en la sangre, en la leche, en los
huevos y en toda clase de semillas y plenes. Hay ciertos elementos
qumicos que todas ellas poseen, pero los diversos tipos de protenas los
contienen en diferentes cantidades. En todas se encuentran un alto
porcentaje de nitrgeno, as como de oxgeno, hidrgeno y carbono. En
la mayor parte de ellas existe azufre, y en algunas fsforo y hierro.
Las protenas son sustancias complejas, formadas por la unin de
ciertas sustancias ms simples llamadas aminocidos, que los vegetales
sintetizan a partir de los nitratos y las sales amoniacales del suelo. Los
animales herbvoros reciben sus protenas de las plantas; el hombre
puede obtenerlas de las plantas o de los animales, pero las protenas de
origen animal son de mayor valor nutritivo que las vegetales. Esto se
debe a que, de los aminocidos que se conocen, que son veinticuatro,
hay nueve que son imprescindibles para la vida, y es en las protenas
animales donde stas se encuentran en mayor cantidad.
Laboratorio de orgnica II

I.
Protenas
OBJETIVO
Reconocer la importancia de las protenas.
Reconocer mediante las reacciones, anillos bencnicos
Reconocer mediante las reacciones, los grupos fenilicos.
II.
FUNDAMENTO TEORICO
Las protenas son macromolculas formadas por cadenas lineales de
aminocidos. Las protenas desempean un papel fundamental en los
seres vivos y son las biomolculas ms verstiles y ms diversas.
Realizan una enorme cantidad de funciones diferentes, entre las que
destacan:
estructural (colgeno y queratina),
reguladora (insulina y hormona del crecimiento),
transportadora (hemoglobina),
defensiva (anticuerpos),
enzimtica,
contrctil (actina y miosina).
Las protenas de todo ser vivo estn determinadas mayoritariamente por

su gentica (con excepcin de algunos pptidos antimicrobianos de
sntesis no ribosomal), es decir, la informacin gentica determina en
gran medida qu protenas tiene una clula, un tejido y un organismo.
Las protenas se sintetizan dependiendo de cmo se encuentren
regulados los genes que las codifican. Por lo tanto, son suceptibles a
seales o factores externos. El conjunto de las protenas expresadas en
una circunstancia determinada es denominado proteoma.
Protenas
CARACTERSTICAS
Las protenas son macromolculas; son biopolmeros, es decir, estn
constituidas por gran nmero de unidades estructurales simples
repetitivas (monmeros). Debido a su gran tamao, cuando estas
molculas se dispersan en un disolvente adecuado, forman siempre
dispersiones coloidales, con caractersticas que las diferencian de las
disoluciones de molculas ms pequeas.
Por hidrlisis, las molculas de protena se escinden en numerosos
compuestos relativamente simples, de masa pequea, que son las
unidades fundamentales constituyentes de la macromolcula. Estas
unidades son los aminocidos, de los cuales existen veinte especies
diferentes y que se unen entre s mediante enlaces peptdicos. Cientos y
miles de estos aminocidos pueden participar en la formacin de la gran
molcula polimrica de una protena.
Todas las protenas tienen carbono, hidrgeno, oxgeno y nitrgeno y
casi todas poseen tambin azufre. Si bien hay ligeras variaciones en
diferentes protenas, el contenido de nitrgeno representa, por trmino
medio, 16% de la masa total de la molcula; es decir, cada 6,25 g de
protena contienen 1 g de N. El factor 6,25 se utiliza para estimar la
cantidad de protena existente en una muestra a partir de la medicin de
N de la misma.
La sntesis proteica es un proceso complejo cumplido por las clulas
segn las directrices de la informacin suministrada por los genes.
Las protenas son largas cadenas de aminocidos unidas por enlaces
peptdicos entre el grupo carboxilo (-COOH) y el grupo amino (-NH 2) de
residuos de aminocido adyacentes. La secuencia de aminocidos en
una protena est codificada en su gen (una porcin de ADN) mediante
el cdigo gentico. Aunque este cdigo gentico especifica los 20
aminocidos "estndar" ms la selenocistena y en ciertos Archaea
la pirrolisina, los residuos en una protena sufren a veces modificaciones
Protenas
qumicas en la modificacin postraduccional: antes de que la protena

sea funcional en la clula, o como parte de mecanismos de control. Las
protenas tambin pueden trabajar juntas para cumplir una funcin
particular, a menudo asocindose para formar complejos proteicos
estables.
LOS AMINOCIDOS. QUE SON LOS AMINOCIDOS?
Son sustancias cristalinas, casi siempre de sabor
dulce. Los aminocidos se caracterizan por
poseer un grupo carboxilo (-COOH) y un grupo
amino (-NH2).
Los aminocidos son las unidades elementales constitutivas de las
molculas denominadas Protenas. Son pues, y en un muy elemental
smil,
los
"ladrillos"
permanentemente
con
sus
los
cuales
protenas
el
organismo
reconstituye
especficas
consumidas por la sola accin de vivir. Los alimentos

que ingerimos nos proveen protenas. Pero tales
protenas no se absorben normalmente en tal
constitucin sino que, luego de su desdoblamiento
("hidrlisis" o rotura), causado por el proceso de
digestin, atraviesan la pared intestinal en forma de aminocidos y
cadenas cortas de ppticos. Esas sustancias se incorporan inicialmente al
torrente sanguneo y, desde all, son distribuidas hacia los tejidos que las
necesitan para formar las protenas, consumidas durante el ciclo vital.
Se sabe que de los 20 aminocidos proteicos conocidos, 8 resultan
indispensables (o esenciales) para la vida humana y 2 resultan
"semiindispensables". Son estos 10 aminocidos los que requieren ser
incorporados al organismo en su cotidiana alimentacin y, con ms razn,
en los momentos en que el organismo ms los necesita: en la disfuncin o
enfermedad. Los aminocidos esenciales ms problemticos son el
triptfano, la lisina y la metionina. Es tpica su carencia en poblaciones en
Protenas
las que los cereales o los tubrculos constituyen la base de la

alimentacin. El dficit de aminocidos esenciales afectan mucho ms a
los nios que a los adultos.
Hay que destacar que, si falta uno solo de ellos (aminocido esencial) no
ser posible sintetizar ninguna de las protenas en la que sea requerido
dicho aminocido. Esto puede dar lugar a diferentes tipos de desnutricin,
segn cual sea el aminocido limitante.
En esta imagen puede verse la frmula de los 20 aminocidos ms
importantes, en color negro la parte comn, mientras que en color azul
puede verse la parte variable, que da a los aminocidos distinto
comportamiento.
LOS
Protenas
PPTIDOS Y EL ENLACE PEPTDICO.

Los ppticos estn formados por la unin de aminocidos mediante un
enlace peptdico. Es un enlace covalente que se establece entre el grupo
carboxilo de un aminocido y el grupo amino del siguiente, dando lugar al
desprendimiento de una molcula de agua.
As pues, para formar pptidos los aminocidos se van enlazando entre s
formando cadenas de longitud y secuencia variable. Para denominar a
estas cadenas se utilizan prefijos convencionales como:
Oligopptidos.- Si el n de aminocidos es menor de 10.
Dipptidos.- Si el n de aminocidos es 2.
Tripptidos.- Si el n de aminocidos es 3.
Tetrapptidos.- Si el n de aminocidos es 4. etc...
Poli pptidos o cadenas polipeptdicas.- si el n de aminocidos
es mayor de 10.
Cada pptido o poli pptido se suele escribir, convencionalmente, de

izquierda a derecha, empezando por el extremo N-terminal que posee un
grupo amino libre y finalizando por el extremo C-terminal en el que se
encuentra un grupo carboxilo libre, de tal manera que el eje o esqueleto
del pptido, formado por una unidad de seis tomos (-NH-CH-CO-), es
idntico a todos ellos. Lo que vara de unos ppticos a otros, y por
extensin, de unas protenas a otras, es el nmero, la naturaleza y el
orden o secuencia de sus aminocidos.
Si la hidrlisis de una protena produce nicamente aminocidos, la
protena se denomina simple. Si, en cambio, produce otros compuestos
Protenas
orgnicos o inorgnicos, denominados grupo prosttico, la protena se

llama conjugada.
ESTRUCTURA
Estructura primaria
La estructura primaria de las protenas

viene determinada por la secuencia de
aminocidos en la cadena proteica, es
decir,
el
nmero
de
aminocidos
presentes y el orden en que estn

enlazados. La conformacin espacial de
una protena se analiza en trminos de estructura secundaria (cuando
ciertas fuerzas de atraccin causan que la molcula se pliegue) y
estructura terciaria (si la molcula se vuelve ms compacta). La
asociacin de varias cadenas polipeptdicas origina un nivel superior de
organizacin, la llamada estructura cuaternaria. Las cadenas laterales de
aminocidos emergen a partir de una cadena principal. Por convencin, el
orden de escritura es siempre desde el grupo amino-terminal hasta el
carboxilo final.
Por qu conocer la estructura primaria de las protenas
Conocer la estructura primaria de una protena no solo es importante para
entender su funcin (ya que sta depende de la secuencia de
aminocidos y de la forma que adopte), sino tambin en el estudio de
enfermedades genticas. Es posible que el origen de una enfermedad
gentica radique en una secuencia anormal. Esta anomala, si es severa,
podra resultar en que la funcin de la protena no se ejecute de manera
adecuada o, incluso, en que no se ejecute en lo absoluto.
Estructura secundaria
Protenas
La estructura secundaria de las protenas es el plegamiento que la cadena

polipeptdica adopta gracias a la formacin de enlaces de hidrgeno entre
los tomos que forman el enlace peptdico. Los puentes de hidrgeno se
establecen entre los estables.
Nivel de dominio
Nivel de dominio de las protenas, se define como una unidad compacta,
de caractersticas globulares, que suele comprender entre 30-150
aminocidos y se considera que esta conformacin est determinada por
la secuencia de aminocidos.
Es una ordenacin de fragmentos de estructura secundaria en una
estructura terciaria y se estabiliza por enlaces de hidrgeno entre
cadenas.
A partir del nivel de dominio slo las hay globulares
Estructura terciaria
La estructura terciaria de las protenas es el modo en

el que la cadena polipeptdica se pliega en el espacio.
Es la disposicin de los dominios en el espacio.
La estructura terciaria se realiza de manera que los
aminocidos apolares se sitan hacia el interior y los
polares hacia el exterior.
Fuerzas que estabilizan la estructura terciaria
La estructura terciaria de las protenas est estabilizada por enlaces
covalentes entre Cys, puentes de hidrgeno entre cadenas laterales,
interacciones inicas entre cadenas laterales, interacciones de van der
Waals entre cadenas laterales y el efecto hidrfobo (exclusin de las
molculas de agua, evitando su contacto con los residuos hidrfobos, que
quedan empaquetados en el interior de la estructura).
Protenas
Estructura cuaternaria
En cuanto a los niveles de la estructura de
las protenas, la estructura cuaternaria es la
disposicin espacial de las distintas cadenas
polipeptdicas de una protena multimrica,
es decir, compuesta por varios ppticos.
Comprende
la
gama
de
protenas
oligomricas, es decir aquellas protenas que

constan con ms de una cadena polipptida, en la cual adems puede
existir un comportamiento de alosterismo segn el mtodo concertado de
Jacques Monod.
La estructura cuaternaria deriva de la conjuncin de varias cadenas
peptdicas que, asociadas, conforman un ente, un multmero, que posee
propiedades distintas a la de sus monmeros componentes. Dichas sub
unidades se asocian entre s mediante interacciones no covalentes, como
pueden ser puentes de hidrgeno, interacciones hidrofbicas o puentes
salinos. Para el caso de una protena constituida por dos monmeros, un
dmero, ste puede ser un homodmero, si los monmeros constituyentes
son iguales, o un heterodmero, si no lo son. En cuanto a uniones
covalentes, tambin pueden existir uniones tipo puente disulfuro entre
residuos de cistena situados en cadenas distintas.
III.
MATERIALES Y REACTIVOS
Reactivos
- Casena
Protenas
- Acido ntrico
- Albumina
- Reactivo de Fehling
- Reactivo de Milln
- Hidrxido de amonio
- Sulfato de cobre
- Nitrato de plata
Materiales
- Vaso precipitado
- Pipeta
- Tubos de ensayo
- Gradilla
IV.
PROCEDIMIENTO EXPERIMENTAL:
a. Partimos un huevo y slo la clara de huevo (albmina) la colocamos en

un vaso de precipitado.
b. Luego preparamos nuestra muestra problema agregando agua destilada
a la clara de huevo que se encuentra en el vaso de precipitado y
homogenizamos con una bagueta.
c. Hacemos los pasos a y b pero esta vez con la leche (casena).
1.
A.
REACCIN DEL AgNO 3 CON:

La albmina de huevo:
En un tubo de ensayo agregamos una pequea alcuota de la
albmina de huevo.
Aadimos 2 ml. aproximadamente de solucin de AgNO 3.
Luego lo llevamos a calentar al bao Mara por unos minutos.
Observar lo que sucede.
Protenas
REACCIN QUMICA:
Conclusin: observamos la formacin de un precipitado blanquecino.

B.
Protenas
La casena de la leche:
casena de la leche.
Aadimos 2ml. aproximadamente de solucin de AgNO 3.

REACCIN QUMICA:
Conclusin: observamos la formacin de un precipitado amarillento.

2.
A.
REACCIN DEL CuSO4 :

Con la albmina de huevo:
albmina de huevo.
Aadimos 2 ml. aproximadamente de solucin de CuSO 4.

REACCIN QUMICA:
Protenas
Conclusin: observamos la formacin de un precipitado de color celeste

claro
D.
Con la casena de la leche:

casena de la leche.
Aadimos 2cc. aproximadamente de solucin de AgNO3.

REACCIN QUMICA:
Protenas
Conclusin: observamos la formacin de un precipitado de color verde

claro.
3. REACCION DE BIURET
El reactivo de Biuret es aquel que detecta la presencia de compuestos con
dos o ms enlaces peptdico.
Est hecho de hidrxido sdico (NaOH) y sulfato cprico (CuSO4), junto
con tartrato de sodio y potasio (KNaC4O64H2O).
El reactivo, de color azul, cambia a violeta en presencia de protenas.
A. Con la albmina de huevo
En un tubo de ensayo agregar aprox. 2 ml. de albumina (clara de
huevo).
Agregar 2ml de reactivo de fehling.
Reaccin con albmina:
Protenas
Observacin: La clara de huevo (incolora) ms el reactivo de fehling

(azul), cambian a una coloracin violeta, lo que determina la presencia de
protenas.
B.
Con la casena de la leche:
En un tubo de ensayo agregar aprox. 2 ml. de casena (clara de
huevo).
Agregar 2ml de reactivo de fehling
Reaccin con casena:
Observacin: La leche (blanca) ms el reactivo de fehling (azul), cambian

a una coloracin violeta, lo que determina la presencia de protenas.
Protenas
3. REACCION XANTOPROTEICA:
Es un mtodo que se puede utilizar para determinar la cantidad de
protena soluble en una solucin, empleando cido ntrico concentrado. La
prueba da resultado positivo en aquellas protenas con aminocidos
portadores de grupos aromticos, especialmente en presencia de tirosina.
Si una vez realizada la prueba se neutraliza con un lcali, se torna color
amarillo oscuro.
Segn las guas qumicas es una reaccin cualitativa, ms no cuantitativa.
Por ende determina la presencia o no de protenas. Para cuantificar se
usa otra reaccin, como la de Biuret, y se hace un anlisis espectro
fotomtrico.
Colocar en dos tubos de ensayo 2 ml de clara de huevo.
Aadir a ambos tubos 1 ml de HNO3.
A continuacion aadir 1 ml de NaOH
Llevar a calentar a bao Mara por unos minutos.
Reaccin con albmina:
Conclusin: Albmina produce una coloracin amarilla en el precipitado.
Protenas
B. Con la casena de la leche
Colocar en dos tubos de ensayo 2 ml una alcuota de leche.
Aadir a ambos tubos 1 ml de HNO3.
A continuacion aadir 1 ml de NaOH
Llevar a calentar a bao Mara por unos minutos.
Reaccin con casena:
Conclusin: Casena da como producto una coloracin amarilla al precipitado

4. REACCION DE MILLON:
Reconoce residuos fenlicos, o sea aquellas protenas que contengan
tirosina. Las protenas se precipitan por accin de los cidos inorgnicos
fuertes del reactivo, dando un precipitado blanco que se vuelve
gradualmente rojo al calentar.
En dos tubos de ensayo colocar 2 ml de clara de huevo(albmina)
Aadir en cada tubo respectivamente 1 ml del reactivo de Millon
Llevar a calentar por medio del bao Maria.
Protenas
Conclusin: Casena aparece un ppdo rosado en una solucin amarilla

claro, lo cual indica presencia de grupos fenolicos.
B. Con la casena de la leche
En dos tubos de ensayo colocar 2 ml una alcuota de leche.
Aadir en cada tubo respectivamente 1 ml del reactivo de Milln
Llevar a calentar por medio del bao Maria.
Reaccin con casena:
Conclusin: Albmina se observa una solucin amarilla, el cual indica

que no hay presencia de grupos fenolitos.
V.
Protenas
CONCLUSIONES Y RECOMENDACIONES
Conclusiones
Al tener las respectivas soluciones de albumina y casena, se puede
observar que las protenas no forman soluciones verdaderas, sino
soluciones coloidales. No dializan, presentan el fenmeno de Tyndall.
Al calentar las muestras dadas con el reactivo de Fehling se forma
una coloracin morada, en este caso esta coloracin nos muestra la
presencia de
protenas, este reactivo es empleado para la
identificacin o reconocimiento de protenas.

Al tratar la protena dada con HNO 3, se forma una coloracin amarilla
que por accin del calor y del NH 4, pasa a naranja, esto nos
demuestra la presencia de anillos bencnicos en la protena.
Al tratar la protena dada con el reactivo de milln, se forma un
precipitado blanco, que por accin del calor toma un color rojo, flor de
durazno, de aspecto esponjoso y ms liviano que la solucin; esto nos
demuestra la presencia de grupos fenlicos en la protena.
La precipitacin de la protena ha tenido por resultado efectuar un
cambio en estado fsico de la protena, es una reaccin reversible,
esto se observa cuando se agrega agua al precipitado formado, este
se disuelve dando una solucin que presenta las mismas propiedades
que la solucin de protena dada
En la coagulacin se ha producido un cambio en el estado fsico y en
la constitucin qumica, es por esto que la reaccin es irreversible,
esto se observa al hacer calentar la solucin de protena, se forma un
precipitado que por accin del H 2O no se disuelve, el calor coagulo la
protena.
Protenas
Recomendaciones
Lavar y secar bien los tubos de ensayo con los cuales se trabajara
pasa evitar cualquier impureza que pueda afectar el anlisis.
Cuidar los materiales de laboratorio, evitar romperlos o deteriorarlos.
Manipular con cuidado los reactivos correspondientes en cada
mtodo de reconocimiento, usar las respectivas pipetas y no
confundirlas porque se contaminaran los reactivos.
Cuidar y repartir la muestra adecuadamente para realizar todos los
ensayos correspondientes.
Al momento de calentar los tubos de ensayo, es preferible que estos
sean prex, de lo contrario, tener mucho cuidado puesto que podra
ocurrir una explosin.
Finalmente dejar el rea de trabajo limpia y entregar los materiales
utilizados al encargado del laboratorio.
ANEXO:
DESNATURALIZACIN DE UNA PROTENA
Desnaturalizacin irreversible de la protena de la clara de huevo y
prdida de solubilidad, causadas por la alta temperatura (mientras se la
fre).
Las
protenas
se
desnaturalizan
cuando
pierden
su
estructura
tridimensional (conformacin qumica) y as el caracterstico plegamiento

de su estructura.
Cmo la desnaturalizacin afecta a los distintos niveles
En la desnaturalizacin de la estructura cuaternaria, las sub unidades de
protenas se separan o su posicin espacial se corrompen.
La desnaturalizacin de la estructura terciaria implica la interrupcin de:
Enlaces covalentes entre las cadenas laterales de los aminocidos

(como los puentes disulfuros entre las cistenas).
Protenas
Enlaces no covalentes dipolo-dipolo entre cadenas laterales

polares de aminocidos.
Enlaces dipolo inducidos por fuerzas de Van Der Waals entre

cadenas laterales no polares de aminocidos.
En la desnaturalizacin de la estructura secundaria las protenas

pierden todos los patrones de repeticin regulares como las hlices
alfa y adoptan formas aleatorias.
La estructura primaria, la secuencia de aminocidos ligados por

enlaces peptdicos, no es interrumpida por la desnaturalizacin.
Prdida de funcin
La mayora de las protenas pierden su funcin biolgica cuando estn
desnaturalizadas, por ejemplo, las enzimas pierden su actividad cataltica,
porque los sustratos no pueden unirse ms al centro activo, y porque los
residuos del aminocido implicados en la estabilizacin de los sustratos
no estn posicionados para hacerlo.
Reversibilidad e irreversibilidad
En muchas protenas la desnaturalizacion no es reversible; esto depende
del grado de modificacin de las estructuras de la protena.Aunque se ha
podido revertir procesos de desnaturalizacin quitando el agente
desnaturalizante, en un proceso que puede tardar varias horas incluso
das; esto se debe a que el proceso de reestructuracin de la protena es
tentativo, es decir, no asume su forma original inmediatamente, as
muchas veces se obtienen protenas distintas a la inicial, adems con
otras caractersticas como insolubilidad (debido a los agregados polares
que puedan unirsele). Recientemente se ha descubierto que, para una
correcta renaturalizacin, es necesario agregar trazas del agente
desnaturalizante. Esto fue importante histricamente, porque condujo a la
nocin de que toda la informacin necesaria para que la protena adopte
su forma nativa se encuentra en la estructura primaria de la protena, y por
lo tanto en el ADN que la codifica.
Protenas
Algunos ejemplos comunes

Cuando
se
cocina
el
alimento,
algunas
de
sus
protenas
se
desnaturalizan. Esta es la razn por la cual los huevos hervidos llegan a

ser duros y la carne cocinada llega a ser firme.
Un ejemplo clsico de desnaturalizacin de protenas se da en la clara de
los huevos, que son en gran parte albminas en agua. En los huevos
frescos, la clara es transparente y lquida; pero al cocinarse se torna
opaca y blanca, formando una masa slida intercomunicada. Esa misma
desnaturalizacin puede producirse a travs de una desnaturalizacin
qumica, por ejemplo volcndola en un recipiente con acetona. Otro
ejemplo es la nata (nombre que proviene de la desnaturalizacin), que se
produce por calentamiento de la lactoalbmina de la leche (y que no tiene
nada que ver con la crema) La protena de la leche se llama casena y se
desnaturaliza cuando el pH de la leche se modifica. Esto se le conoce en
lo cotidiano Se corto la leche. La casena se desnaturaliza cuando le
agregas a un vaso con leche suficiente jugo de limn para modificar el pH
de la leche.
Desnaturalizacin de cidos nucleicos
La desnaturalizacin de cidos nucleicos como el ADN por altas
temperaturas produce una separacin de la doble hlice, que ocurre
porque los enlaces o puentes de hidrgeno se rompen. Esto puede ocurrir
durante la reaccin en cadena de la polimerasa; las cadenas del cido
nucleico vuelven a unirse (renaturalizarse) una vez que las condiciones
"normales" se restauran. Si las condiciones son restauradas rpidamente,
las cadenas pueden no alinearse correctamente.
Factores desnaturalizantes
Los agentes que provocan la desnaturalizacin de una protena se llaman
agentes desnaturalizantes. Se distinguen agentes fsicos (calor) y
qumicos (detergentes, disolventes orgnicos, pH, fuerza inica). Como en
Protenas
algunos casos el fenmeno de la desnaturalizacin es reversible, es

posible precipitar protenas de manera selectiva mediante cambios en:
1.
la polaridad del disolvente,
2.
la fuerza inica,
3.
el pH,
4.
la temperatura.
Efecto de la polaridad del disolvente sobre la estructura de las

protenas
La polaridad del disolvente disminuye cuando se le aaden sustancias
menos polares que el agua como el etanol o la acetona. Con ello
disminuye el grado de hidratacin de los grupos inicos superficiales de la
molcula proteica, provocando la agregacin y precipitacin. Los
disolventes orgnicos interaccionan con el interior hidrfobo de las
protenas
desorganizan
la
estructura
terciaria,
provocando
su
desnaturalizacin y precipitacin. La accin de los detergentes es similar a

la de los disolventes orgnicos.
Efecto del pH sobre la estructura de las protenas
Los iones H+ y OH- del agua provocan efectos parecidos, pero adems de
afectar a la envoltura acuosa de las protenas tambin afectan a la carga
elctrica de los grupos cidos y bsicos de las cadenas laterales de los
aminocidos. Esta alteracin de la carga superficial de las protenas
elimina las interacciones electrostticas que estabilizan la estructura
terciaria y a menudo provoca su precipitacin. La solubilidad de una
protena es mnima en su punto isoelctrico, ya que su carga neta es cero
y desaparece cualquier fuerza de repulsin electrosttica que pudiera
dificultar la formacin de agregados.
Efecto de la temperatura sobre la estructura de las protenas
Cuando la temperatura es elevada aumenta la energa cintica de las
molculas con lo que se desorganiza la envoltura acuosa de las protenas,
Protenas
y se desnaturalizan. Asimismo, un aumento de la temperatura destruye las

interacciones dbiles y desorganiza la estructura de la protena, de forma
que el interior hidrfobo interacciona con el medio acuoso y se produce la
agregacin y precipitacin de la protena desnaturalizada.
Reacciones de reconocimiento Reaccin de Biuret
El reactivo de Biuret est formado por una disolucin de sulfato de cobre
en medio alcalino, este reconoce el enlace peptdico de las protenas
mediante la formacin de un complejo de coordinacin entre los iones
Cu2+ y los pares de electrones no compartidos del nitrgeno que forma
parte de los enlaces peptdicos, lo que produce una coloracin rojovioleta.
Reaccin de Millon
Reconoce residuos fenlicos, o sea aquellas protenas que contengan

tirosina. Las protenas se precipitan por accin de los cidos inorgnicos
fuertes del reactivo, dando un precipitado blanco que se vuelve
gradualmente rojo al calentar.
Reaccin xantoproteica
La reaccin xantoproteica es un mtodo que se puede utilizar para

determinar la cantidad de protena soluble en una solucin, empleando
cido ntrico concentrado. La prueba da resultado positivo en aquellas
protenas
con
aminocidos
portadores
de
grupos
aromticos,
especialmente en presencia de tirosina. Si una vez realizada la prueba se

neutraliza con un lcali, se torna color amarillo oscuro.
Segn las guas qumicas es una reaccin cualitativa, ms no cuantitativa.
Por ende determina la presencia o no de protenas. Para cuantificar se
usa otra reacccin, como la de Biuret, y se hace un anlisis espectro
fotomtrico.
VI.
Protenas
BIBLIOGRAFIA
Rakoff, H; Rose N, C. Qumica Orgnica fundamental. Mxico 1980.

Wingrove A.S.; R.E. Caret. Qumica Orgnica Mxico 1984
Qumica Orgnica G. Devore, Muoz MENA
Qumica Orgnica Morrison y Boyd lo vi

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Las protenas son compuestos qumicos muy complejos que se

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estructural (colgeno y queratina),

reguladora (insulina y hormona del crecimiento),

contrctil (actina y miosina).

Las protenas de todo ser vivo estn determinadas mayoritariamente por

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qumicas en la modificacin postraduccional: antes de que la protena

consumidas por la sola accin de vivir. Los alimentos

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las que los cereales o los tubrculos constituyen la base de la

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PPTIDOS Y EL ENLACE PEPTDICO.

Oligopptidos.- Si el n de aminocidos es menor de 10.

Cada pptido o poli pptido se suele escribir, convencionalmente, de

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orgnicos o inorgnicos, denominados grupo prosttico, la protena se

La estructura primaria de las protenas

presentes y el orden en que estn

UNAC Facultad de Ingeniera Qumica

La estructura secundaria de las protenas es el plegamiento que la cadena

La estructura terciaria de las protenas es el modo en

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oligomricas, es decir aquellas protenas que

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a. Partimos un huevo y slo la clara de huevo (albmina) la colocamos en

REACCIN DEL AgNO 3 CON:

Aadimos 2 ml. aproximadamente de solucin de AgNO 3.

Luego lo llevamos a calentar al bao Mara por unos minutos.

Observar lo que sucede.

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Conclusin: observamos la formacin de un precipitado blanquecino.

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Aadimos 2ml. aproximadamente de solucin de AgNO 3.

Luego lo llevamos a calentar al bao Mara por unos minutos.

Observar lo que sucede.

Conclusin: observamos la formacin de un precipitado amarillento.

REACCIN DEL CuSO4 :

Aadimos 2 ml. aproximadamente de solucin de CuSO 4.

Luego lo llevamos a calentar al bao Mara por unos minutos.

Observar lo que sucede.

UNAC Facultad de Ingeniera Qumica

Conclusin: observamos la formacin de un precipitado de color celeste

Con la casena de la leche:

Aadimos 2cc. aproximadamente de solucin de AgNO3.

Luego lo llevamos a calentar al bao Mara por unos minutos.

Observar lo que sucede.

UNAC Facultad de Ingeniera Qumica

Conclusin: observamos la formacin de un precipitado de color verde

UNAC Facultad de Ingeniera Qumica

Observacin: La clara de huevo (incolora) ms el reactivo de fehling

Con la casena de la leche:

En un tubo de ensayo agregar aprox. 2 ml. de casena (clara de

Agregar 2ml de reactivo de fehling

Reaccin con casena:

Observacin: La leche (blanca) ms el reactivo de fehling (azul), cambian

UNAC Facultad de Ingeniera Qumica

Colocar en dos tubos de ensayo 2 ml de clara de huevo.

Aadir a ambos tubos 1 ml de HNO3.

A continuacion aadir 1 ml de NaOH

Llevar a calentar a bao Mara por unos minutos.