Aminocidos, pptidos y protenas

Los aminocidos son compuestos organicas que estn compuestas de CHON,

estas molculas de manera generar constan de un atomo de carbono central, el
que tiene unido 4 grupos; acido carboxlico, grupo amino, hidrogeno y una cadena
lateral (grupo R).
Se dividen en dos categoras: Estandar y no Estandar
Estandar: forma enlace peptdico y forma parte de las proteinas
No estndar: no forma enlace peptdico no es parte de las proteinas y se
encuentra libre. Cumple otras funciones.
Estandar (20)
19/20 se les denomina alfa aminocidos, tanto el carboxilo como el amino estn
unidor de manera directa al carbono central, esto los hace ALFA.
1/20 alfa iminoacido. PROLINA. significa que el grupo amino es parte del grupo
R.
CARACTERISTICAS:
(estn en el ppt)
1) ionizable que puede tener carga positiva, negativa o neutra. 2 a 3 grupos
ionizables
2)todas las caractersticas fsicas qumicas dependen del R
3)son solubles en agua pq tienen un carboxilo y un amino, pero esta relacionado
con el R, este define si se considera soluble o insoluble
4)depende del R
5)se pueden clasificar por su configuracin espacial D o L, que giran a la derecha
o izquierda.
Vamos a clasificar los aminocidos por 3 categorias
1) Por actividad ptica
el aa rota en el espacio cuando hacia el choca una luz polarizada. Rota en
dos direcciones hacia la derecha (D) (dextro rotatoria), o hacia la izquierda
(Levo rotacin) (L).
Hay D aa y L aa.
Para ser D o L, debe tener un carbono quiral, dependiendo del orden de las
molculas, esta va a rotar en una u otra direccin.
En las proteinas los aa que se unen para formar enlace peptdico son
siempre L.
2) Esencialidad
Esencial: no se sintetiza en el organismo, lo requiero, pero necesito ingerirlo

en dieta. Se encuentran en protenas.

No esencial: las puedo sintetizar, o requiero cantidades pequeas
3) Polaridad de la cadena lateral
5 grupos; No polares, Aromaticos, Polares sin carga, Polares con carga
positiva, polares con carga negativa.
No polares: R no polar. No tiene carga real ni aparente. En el r tienen
grupos alifticos C e H o cadena hidrocarbonatada. Son hidrofbico pq
tienen CH, nunca van a unirse a molculas de agua
Glicina mas sencillo
Alanina CH3
Prolina su grupo amino es parte del R.
Valina CH
Leucina CH
Isoleucina
Metionina tiene un grupo azufre, pero no tiene carga pq esta rodeado por
carbono.

Aromticos: tiene un anillo benceno. Son capaces de absorber luz

ultravioleta.
Fenilalanina
Tirosina hidrofilico pq tiene un OH y puede formar puentes de hidrgenos.
Triptfano
Polares sin carga: Carga aparente.
Serina
Treonina
Cisteina SH y OH se parecen
Asparragina O delta negativo, N positivo
Glutamina O delta negativo, N positivo
Todo aa con OH es hidroxilado serina, treonina y tirosina.
Amidas asparragina y glutamina (nitrogenado)
Polar con carga positiva: cuando en el R tengo un grupo amino extra, esa
molecula toma carga positiva. Basico 2 aminos y 1 carboxilo.
Lisina
Arginina
Histidina

Polar con carga negativa: tendre un grupo carboxilato con carga negativa.
Acidos 2 carboxilos y 1 amino.
Aspartato
Glutamato
Estos estn desprotonados.
Sub clasificaciones
-Hidroxilados: Oh en el R
-Azufrados : azufre en el R metionina y cistena.
Cisteina es capaz de formar de puente disulfuro, tiene un tiol es un SH,
este grupo por una reaccin redox pierde los protones y electrones se
oxida, y puede formar el puente disulfuro, funcin s-s, unidos
covalentemente, se usa en proteinas para estabilizar.
Cisteina + Cisteina = CISTINA.
Aminocidos especiales
Son derivados de los estndar, y normalmente forma parte de una sola
protena y nada mas.
Hidroxiprolina
Hidroxilisina
Proteinas del colgeno.
Ejemplos de aminocidos no estndar
Ornitina y Citrulina.
No forman proteinas, intermediario del ciclo de la urea
-Dopa es un aa, que forma la dopamina, adrenalina, noradrenalina y
melanina.
Propiedades Acido base de los aminocidos
Grupos aminos con propiedades y grupo carboxilo con propiedades y el R
tbn tiene propiedades ionicas (protonarse y desprotonarse)
El aa es ionizable, capaz de tomar carga.esto depende del PH del medio.
El hidrogeno jamas es ionizable. Cuando un aa se ioniza y sus cargas
parciales suman 0, se denomina zwitterion.
Zwitteriontiene igual numero de cargas negativas y positivas, pero se
neutraliza.
Al tener carga unen molculas de agua y son solubles.
Y que sean muy reactivas, pueden reaccionar con otras
De todos los aa estndar tienen 2 grupos ionizables, el alfa amino y alfa
carboxilo, pero solo algunos R son ionizables.

El grupo que tiene el Pka mas bajo es siempre el alfa carboxilo por ser un
Acido. El mas alto ser el alfa amino.
Siempre se va a desprotonar el COOH y despus el Amino.
Los aa son dbiles, se pueden ocupar como tampones. Las zonas tampn
van a depender de la cantidad de Pka.
Punto isoelctrico: valor de ph al cual el 100% de las molculas se
encuentran con carga neta 0. Este punto es un valor de ph. Se suman los
pkas el antes y el despus de la carga neta cero y se dividen por dos.

Enlace peptdico: Formacin y caractersticas generales

es una unin covalente, enlace fuerte, se forma entre el carbonilo del grupo alfa
carboxilo de un aa y el nitrgeno del grupo alfa amino del segundo aa.
El primer aa pierde su grupo OH, y el segundo aa pierde un H, y se forma agua.
Este enlace es de tipo AMIDA, Reaccion de condensacin pq forma un enlace
covalente y se libera un H2O. Se forma un pptido.
Peptido contiene 2 aa, que ahora se llaman residuos o resto de un aa. Es un
enlace rgido pq los atomos que lo contienen no rotan libremente por el espacio y
plano.
-Configuracin trans; los sustituyentes estn planos opuestos (uno arriba y el otro
abajo)
-Enlace polar sin carga. Posee carga aparente. CO negativo, NH positivo.
-Los pptidos se leen de izquierda a derecho, siempre a la izquierda va a quedar
un N3H positivo y a la derecha COO-.
N terminal C terminal
Cuando los pptidos aumentan de tamao se convierte en protena, si tengo mas
de 100 residuos o ms de 5mil gramos/mol, la molcula se llama protena.

Estructura de protenas: Formacin y caractersticas generales

Moleculas organicas CHON
-Tienen cuatro niveles estructurales
-Primaria, secundaria terciaria y cuaternaria
Estructura Primaria
-Indica el total de aa unidos por enlace peptdico de manera lineal
-Puede indicar si se presenta ms de una cadena o puentes disulfuro, donde se
indica la posicin de estos
-Se mantiene solo por los enlaces peptdicos
-Define la funcin de una protena
Estructura Secundaria
-Un arreglo o plegamiento loca de la cadena, se enrolla sobre si misma, formando
un tipo de estructura mas compacto.
-Se puede dividir en 3 grandes grupos:
Alfa hlice, Laminas beta, Giros Beta
1)Alfa Helice: Se enrolla a un eje imaginario
-Los grupos R siempre quedan hacia fuera
-Por cada vuelta vamos a tener un ancho que es constante 5,4 amstrong y

siempre se encontraran 3,6 residuos de aa.

-Esto de mantiene estable por puentes de hidrgenos intracatenario (hasta 7 p.H)
entre enlaces peptdicos
-Se rompe en 3 casos: cuando aa con el mismo R, tengan el R con la misma carga
pq se repelen.
Cuando tiene R muy grandes y cercanos, van a empujar a otro R.
Prolina; iminoacido, esta genera rompimiento del alfa hlice pq no es capaz de
formar puente de hidrogeno, tengo una estructura menos estable.
2)Beta plegada: este plegamiento es tipo zig-zag
-Se estabiliza por puentes de hidrgenos intercatenarios (entre cadenas), esta la
paralela y antiparalela
-Paralela: tiene la misma direccin en el espacio, todas parten en la izquierda en
un N terminal hacia C terminal. Cada pliege tiene un ancho 6,5 amstrong
-Antiparalela: las cadenas tienen direccin opuesta. 7 amstrong.
-Los puentes de hidrgenos entre enlaces peptdicos
-Se destabiliza cuando tengo R muy voluminosos y cuando tengo R cercanos con
la misma carga.
-La prolina tiene un efecto contrario; favorece la beta plegada.
3) Giros BETAS: Formadas por 4 residuos; son muy cortas
-Su funcin es conectar cadenas y le dan una cadena peptdica un giro en 180
-Se estabilizan por puentes de hidrgenos intracatenarios (dentro del giro)
Estructura terciaria
-Plegamiento tridimensional; tiene forma. Globular o Fibrilar
-Puedo tener mezcla de estructura secundarias o una.
-Dos tipos de estructuras repetidas: dominios y motivos
-Se estabiliza por interacciones no covalentes; puente de hidrogeno, hidrofbica,
Inicas, y puentes disulfuros (covalente)
-Puentes disulfuro; intracatenario e intercatenario
-Ejemplo mioglobina
Estructura Cuaternaria
-Estructura compleja, se presentan mezclas de estructuras secundarias y adems
dentro de esta estructura tengo la aparicin de subunidades que son una especia
de protenas ms pequeas o con una sola funcin.
-Subunidad proteica; protena que funciona de manera individual como una
protena propia; lo mnimo que debe tener es 2

-Pueden ser de tipo Homo; se repiten y son idnticas

Hetero: son diferentes
-Encontramos los protomeros unidades estructurales dentro de la proteinas y esta
compuesta por subunidades NO idnticas.
-Motivos estructurales y Dominios estructurales
Ejemplo: Microtubulo son dos subunidades que se repiten. Tubulina alfa y tubulina
beta. Forman un filamento y varios filamentos forman un microtubulo. Es un hetero
dimero.
Hemoglobina: compuesta de 4 subunidades. 2 alfa y 2 beta. Tetramero (4
subunidades). Cada subunidad tiene un grupo hemo, cada sub unidad funciona
como una protena individual.
Dominio: en estructura terciaria o cuaternaria.
-La zona de una protena con una estructura secundaria que se repite y esta tiene
una funcin particular; y si aparece en una segunda protena cumple la misma
funcin. Puede presentarse en distintas protenas pero tiene la misma funcin. Es
grande. Puede tener ms de una funcin
Motivos: estructura sper secundaria que se repite y que mantiene una funcin
especfica dentro de una protena. Se diferencia del tamao. El motivo es ms
pequeo. Varios motivos formaran un dominio. Una sola funcin.
Ejemplo: una protena de membrana tiene 3 dominios, el extracelular

Audio 30 de marzo
Desnaturalizacin proteica: efecto del pH y temperatura
Estabilidad de las protenas
Las protenas se encuentran en un medio acuoso (plasma, sangre, lec)
-Nativa: mantiene su estructura 3D y mantiene sus funciones
-Desnaturada: protena est desplegada, sus estructura 3D se ha roto y a perdido
su funcin. Este cambio puede ser reversible o irreversible.
Termodinamicamente: Las protenas son estables termodinmica (delta g); una
protena es estable cuando sus interacciones que la mantienen se rompen.
Interacciones dbiles y fuertes.
(cuando aumenta la temperatura aumenta, las molculas vibran y rotan y se
comienzan a debilitar y se rompe el puente de hidrogeno)

Influencias no covalente: las interacciones por carga, puente de hidrogeno

(temperatura), interacciones hidrofbicas (agregando un solvente apolar) la
protena se desarma pq
Fuerzas electroesttica: cambiando el pH; los cambios de pH afectan la carga
del R; se puede protonar o desprotonar, puede tomar otra carga y eso va a
generar inestabilidad.
Adision de sales NaCl(anion y catin, los grupos R van a tender a unirse a estos);
la protena al entrar al contacto con esto la tiende a unir y la protena se comienza
a desarmar
Union de hidrogeno:
Fuerzas hidrofbicas:
Union disulfuro: Cuaternaria o terciaria; se debe generar una reaccin redox;
necesito un quimico un agende oxidante que genera la reduccin del puente
disulfuro y si se vuelve a reducir el puente se rompe.
Reversible: si el agente denaturante se remueve, la protena puede volver a formar
la estructura 3D y ser funcional.
Irreversible: el agente se remueve y esta protena no vuelve a su condicin nativa.
Ejemplo: temperatura; el huevo, la clara albumina.
TM punto medio de temperatura; donde la protena nativa pasa a ser protena
denaturada.
Toda protena tiene un TM
El pH es un factor reversible; cambio pH y las cargas cambian, luego vuelvo al ph
inicial y las cargas vuelven a la original y vuelven a formar la misma unin de un
principio. Funciona en rangos pequeo; pq los pH extremos la desnatura
irreversiblemente.
Detergentes, reversible: sustancia anfipatica. Permite que interaccione el agua
como solvente con una sustancia apolar (lpido). El detergente interacciona con lo
hidrofbico (dentro) entonces el detergente tiende a entrar y trata de romper la
protena.
Puentes disulfuros: existen sustancias que me permiten reducir el puente disulfuro.
Mercaptoetanol; rompe el puente disulfuro y lo reduce, de tipo reversible pq si lo
remuevo los grupos tiol se vuelven a formar.
Protena renaturada, cuando la protena vuelve a su conformacin casi idntica
como la orginal ya que se removio el agente.

Clasificacin de las protenas

De acuerdo a la formar y a la composicin qumica
Forma: Fibrilares y Globulares
Fibrilar: Forma de hebra larga
-Compuesto por un solo tipo de estructura secundaria
-Fucion estructural; soporte, proteccin
-Ejemplo; colgeno, queratina
-INSOLUBLE; aa apolares
Globular: Forma de esfera
-Compuesto por 2 o mas tipos de estructuras secundarias
-SOLUBLES; pq los aa polares quedan hacia afuera y los apolares hacia el interior
-Funciones; catalizadoras enzimas
-Ejemplo: mioglobina, hemoglobina
Composicin Qumica: Simples y Conjugadas
Simples: en su estructura qumica solo tengo aa y ningn otro tipo de molculas
Conjugada: cuando tiene una parte aminocidica y una No aminocidica (no proteica
o grupo prostetico) cualquier sustancia que no sea de origen de aa (lpidos,
azucares, fosfatos etc.) Por ejemplo: lipoprotenas, glicoprotenas, fosfoprotena,
hemoproteina.

Funciones de las protenas

Estructurales; colgeno, elastina, microtubulos; son parte de tejidos
Regulacin ejemplo enzimas, insulina, hormona de crecimiento
Transporte; hemoblogina, albumina
Almacenamiento; en el humano no hay proteinas de almacenamiento, cuando hay
exceso de proteinas se eliminan por las heces u orina. Hay animales que pueden
guardar las proteinas en reserva, los ovparos que se reproducen por huevo.
Caseina
Contractiles; miosina, actina
Defensa: anticuerpos, inmunoglobulinas.