Fehrjk

Szerkesztette: Vizkievicz Andrs

A fehrjk - proteinek - az l szervezetek szmra a

legfontosabb vegyletek. Az let brmilyen
megnyilvnulsi formja fehrjkkel kapcsolatos.
A sejtek szrazanyagnak minimum 50 %-t adjk.
Csoportostsuk biolgiai feladataik alapjn trtnik,
lehetnek:
szerkezeti fehrjk: tart, szilrdt feladatokat
ltnak el, pl. a kollagn szinte mindentt,
keratin a hajban,
sszehzkony fehrjk: ilyen az aktin, miozin, pl. az izmokban,
transzportfehrjk: szllt feladatokat ltnak el, pl. a hemoglobin oxignt szllt,
vdfehrjk: fertzsekkel szembeni vdekezsben kzremkdnek, pl.
immunoglobulinok,
hormonok: kmiai jelek, szervek, szvetek mkdst befolysoljk, pl. inzulin,
enzimek: biokataliztorok, a sejtekben zajl kmiai folyamatok aktivlsi energijt
cskkentik, aminek kvetkeztben az talakulsok reakcisebessge megn.
Az emberi szervezet mkdsi krlmnyei kztt, kataliztorok nlkl az
letfolyamatok vgtelen lass sebessggel zajlannak. A szerves anyagok zme 37
fokon gyakorlatilag nem bomlik le kataliztorok nlkl.

Az aminosavak
A fehrjk makromolekulk, monomerjeiket aminosavaknak nevezzk. Az aminosavaknak
alapveten kt csoportjuk van:
nem fehrjeeredet,
fehrjeeredet aminosavak.
A nem fehrjeeredet aminosavak nem vesznek rszt a fehrjk felptsben, hanem az
anyagcserben fontos elanyagknt vagy kztes termkknt szerepelnek, ill. egyb
feladatokat lthatnak el. Legalbb 150 tpusuk van, ilyen pl.
gamma-amino-vajsav, amely fontos ingerlet tviv vegylet,

az ornitin, citrullin, amelyek az emlsk nitrognrtsnek folyamatban

keletkeznek (urea ciklus)

A fehrjeeredet aminosavak szabad llapotban csak kis mennyisgben tallhatk meg a

sejtekben, fleg fehrjk felptsben vesznek rszt.
Kmiailag amino-karbonsavak, azaz a molekulban kt eltr jelleg funkcis csoport is
megtallhat:
bzisos aminocsoport,
savas karboxilcsoport.

E ketts jelleg sajtos tulajdonsgokat ikerionos szerkezet,

amfoter jelleg - klcsnz az aminosavaknak.
1

Minden aminosav egy azonos, s egy eltr molekula rszletbl ll:

az azonos rsz tartalmazza az amino-, s a
karboxilcsoportokat,
az eltr rsz az n. oldallnc, amely szerkezetileg 20 fle
lehet.
Az aminosavakat az eltr oldallnc alapjn 4 nagy csoportba
osztjuk:
1. Apolris oldallnc aminosavak.
glicin (Gly) -H
alanin (Ala) -CH3

2. Polris oldallnc aminosavak

szerin (Ser) -CH2OH
cisztein (Cys) -CH2SH
3. Savas oldallnc aminosavak
asparaginsav (Asp) -CH2COOH
glutaminsav (Glu) -CH2CH2COOH

4. Bzisos oldallnc aminosavak

Lizin (Lys) -CH2CH2CH2CH2NH2

A fehrjeeredet aminosavak n. alfa aminosavak, mivel a

bzisos aminocsoport a karboxil csoport melletti, n. alfa
sznatomhoz kapcsoldik.
Ismertek bta-, ill. gamma aminosavak is, mint pl. a gammaamino-vajsav (GABA).
Az aminosavak kirlis vegyletek, mivel az alfa C-atomhoz - a glicin
kivtelvel - 4 klnbz ligandum kapcsoldik. A termszetben mindenhol a baktriumok sejtfal anyagt a mureint kivve - az aminosavaknak a balra
forgat L (laevus= bal, lat.) izomerje (enantiomerje) fordul el.

Az aminosavak tulajdonsgai
Az aminosavak jellegzetes tulajdonsgai klns szerkezetkre
vezethetk vissza, amelyet dnten a jelenlv funkcis csoportok
hatroznak meg.
Szerkezet
Az l sejtek citoplazmjnak megfelel pH rtken - kb. 7.1 - a molekulban megtallhat
kt ellenttes funkcis csoport egyarnt megnyilvnul:
a bzisos -NH2 csoport H+-t felvve (+) tltsv,
a savas COOH csoport H+-t leadva (-) tltsv alakul.
Ennek eredmnyekppen a molekulban egyszerre van jelen a kt
ellenttes tlts. Az ilyen kpzdmnyeket ikerionnak nevezzk.
A fizikai tulajdonsgaik ionrcsos szerkezetkre vezethetk vissza:
magas olvadspont, szilrd vegyletek,
vzben ltalban jl olddnak, vizes oldatuk az ramot jl vezeti.
Kmiai tulajdonsgok
Amfoter vegyletek, azonban sav-bzis sajtsgaikat az oldallnc kmiai
termszete is befolysolja.
Biolgiai szempontbl legfontosabb reakcijuk a
kondenzci, melynek sorn az egyik aminosav
aminocsoportja, s a msik aminosav karboxil
csoportja kztt vz kilpssel, n. peptidkts jn
ltre.

A reakci eredmnyeknt a kt aminosavat egy amidcsoport kti ssze.

2,3,4 aminosav sszekapcsoldsakor di-, tri-, tetrapeptidek jnnek ltre,
nhny 10 aminosav sszekapcsoldsakor oligopeptidek jnnek ltre,
nhny 100 aminosav sszekapcsoldsakor polipeptidek jnnek ltre,
nhny 1000 aminosav sszekapcsoldsakor fehrjk jnnek ltre.
Az aminosavak sszekapcsoldsbl kialakul polipeptidlnc:
mindig elgazsmentes,
C-atomokon
keresztl
sszekapcsoldott
amidcsoportok lncolata,
a lnc -NH2 csoportot visel rsze az N-terminlis, a -COOH csoportot hordoz
rsze a C-terminlis,
a lnc aminosavsorrendjnek felrsnl a felsorolst mindig az N-terminlisnl
kezdjk a jobb oldalon,
az aminosavsorrend felrsnl az aminosavak nemzetkzi rvidtst hasznljuk: GlyAla-Ser-Cys-...,
a polipeptidlnc aminosavsorrendjt szekvencinak nevezzk.

Szekvencia

2 aminosav ktflekppen kapcsoldhat egymshoz, attl fggen, hogy melyik

helyezkedik el az N-terminlison.
3 aminosavat mr 6 fle sorrendben kapcsolhatunk ssze.
100 db- 20 fle- aminosavbl mr 20100 fle polipeptid alkothat.

A szekvencia dnten meghatrozza a fehrjk tulajdonsgait, ezrt az

aminosavsorrendet a fehrjk elsdleges szerkezetnek nevezzk.
Akr egyetlen aminosav helynek megvltoztatsa az egsz fehrje mkdsre hatssal
lehet.
Sarlsejtes vrszegnysg
A rendellenessg nevt onnan kapta, hogy a betegek vrben - az egybknt korong alak vrsvrtestek sarl formjak. A hibs vrsvrtesteket az immunrendszer folyamatosan
eltvoltja, aminek kvetkeztben cskken a vrsvrtest szm (vrszegnysg).

A betegsg oka az, hogy a vrsvrtesteket kitlt hemoglobin egyik polipeptidlncban az

egyik aminosav kicserldik egy msikra (az egyik bta-lncban a 6. helyen lev Glu helyet Val
tallhat). Ennek kvetkeztben a hemoglobin oldkonysga megsznik, kikristlyosodik,
megvltozik a sejt alakja s oxign szlltsra kptelenn vlik. Genetikai betegsg.

A polipeptidek trszerkezete, konformci

A polipeptidlnc C-atomokon keresztl kapcsold amidcsoportok lncolata.
Az amidcsoportok szerkezete merev, sk alak. Elmozduls csak az amidskokat sszekapcsol C-atomok
mentn lehetsges. Az elmozdulsi pontokon az amidskok egymshoz kpest klnfle szgben
elcsavarodhatnak.

Az elcsavarods mrtkt tekintve elvileg vgtelen

sok konformcis izomer vezethet le, azonban a
termszetben csak kt stabil forma ltezik:
alfa-hlix,
bta-szalag.
Bta-szalag (red)
A bta-konformciban az amidskok sszetolt
hztetkhz hasonl felletet hoznak ltre. A
szerkezet azltal stabilizldik, hogy a lncok
egyms mell rendezdnek s az amidcsoportok kztt H-kts alakul ki.
Alfa-hlix
Az alfa-hlixben a polipeptidlnc csavarvonalszeren
tekeredik. A spirl szerkezett a lncon bell az
amidcsoportok kztt kialakul H-ktsek stabilizljk,
amelyek a kzel fgglegesen s egymssal prhuzamosan
elhelyezked C=O s NH csoportok kztt jnnek ltre.
Az alfa-hlix a polipeptidlnc legkedvezbb konformcija. Egy
menetre kb. 3.6 aminosavrsz jut. Az L-aminosavakbl felpl alfahlix jobb csavarods.

A polipeptidlnc konformcijt - alfa-hlix vagy btaszalag - a fehrjk msodlagos szerkezetnek nevezzk. A msodlagos szerkezetet
alapveten az aminosavak minsge s sorrendje hatrozza meg.
5

Fibrillris fehrjk
Azokat a fehrjket, amelyek vgig azonos msodlagos szerkezettel jellemezhetk - vgig
alfa-hlix vagy bta-szalag -, fibrillris fehrjknek nevezzk.
A fibrillris fehrjk hossz, elnylt, szlas szerkezetek, igen stabilak, vzben nem
olddnak.
Fibrillris fehrje pl.:
fibroin: a selyem fehrjje,
keratin: a haj fehrjje.
A fibroin
A fibroin a selyemherny bebbozdsakor a lrva ltal termelt fehrje.
Msodlagos szerkezete bta-szalag. Mindssze 3 fle aminosav pti fel, Gly, Ala, Ser 3:2:1 arnyban (GlyAla-Gly-Ala-Gly-Ser)n. A selyemszl az egyes bta-szalagok tovbbi rendezdsvel jn ltre:
A polipeptidlncok ers H-ktsekkel sszekapcsoldva, prhuzamosan rendezdve, rtegekk llnak
ssze.
Az rtegek egyms al s fl rendezdve az oldallncok kztt fellp msodrend ktssekkel
kapcsoldnak ssze.

A keratin
Az elszarusod hmszvetekben termeld szerkezeti fehrje.
F sszetevje a szrnek, hajnak, tollnak, szarupikkelynek.
Szekunder szerkezete alfa-hlix. Felptsben az sszes
aminosav rszt vesz. A hajszl az egyes alfa-hlixek tovbbi
rendezdsvel jn ltre.
A hajszl rendkvl ers, ami annak ksznhet, hogy az egyes
molekulk klnbz erssg ktsekkel sszekapcsoldnak.
Az egyik jelents kts a cisztein oldallncok kztt kialakul
diszulfid-hd.
A
diszulfid-hidak
felbontsval,
a
mikrofilamentumok elcsszsval, majd jra a szlak
sszekapcsoldsval magyarzhat a dauerols.

A fibrillris fehrjk kz tartozik mg: a

kollagn, a miozin, s a fibrin.
A globulris fehrjk
A fehrjk harmadlagos szerkezett a polipeptidlnc tovbbi
trbeli elrendezdse hatrozza meg. A globulris fehrjkben
a polipeptidlnc konformcija szakaszonknt
vltakozik, ezrt a molekula egsze gmb alak. Az eltr
konformcij rszeket n. rendezetlen szakaszok kapcsoljk
ssze, ahol az alfa-hlix s a bta-szalag kztti tmeneti
konformci alakul ki.
A harmadlagos szerkezet stabilitst klnfle ktsek biztostjk:
hidrogn-kts, pl. a szerin oldallncok kztt,
van der Waals kts, pl. az apolris alanin oldallncok kztt,
ionos kts, pl. a savas glutaminsav s a bzisos lizin kztt tallhat,
kovalens kts, pl. ilyen kt cisztein kztti diszulfid-hd.
6

Az egyes msodlagos szerkezettel rendelkez szakaszok egymshoz viszonytott trbeli

helyzete teht a harmadlagos szerkezettel jellemezhet.
A globulris fehrjk jl olddnak vzben, kolloid
llapotot hozva ltre. Ez annak ksznhet, hogy a
polris, hidrofil oldallncok a gombolyag felletn,
mg az apolris hidrofb oldallncok a molekula
kzepn helyezkednek el.
A felsznen lev hidrofil aminosav rszek jl
hidratldnak, az apolris rszek egy
hidrofb bels magot hoznak ltre.
A bels hidrofb mag, ill. a kls
hidrtburok nagymrtkben hozzjrul
a fehrjk stabilitshoz.

Ugyanakkor nagyon fontos tny, hogy a fehrjk trszerkezete rendkvl bonyolult, ebbl
kvetkezen igen rzkenyen vlaszol trszerkezetnek megvltozsval a krnyezet
hatsaira.
A fehrjk harmadlagos szerkezett befolysol krnyezeti tnyezk:
A hmrsklet,
knnyfms koncentrci,
a kzeg hidrognion koncentrcija,
a nehzfmsk.
A hmrsklet emelsekor a molekularszek hmozgsa egyre intenzvebb lesz, aminek
kvetkeztben az oldallncok kztti stabilizl ktsek felszakadnak.
A vltozs hatsra a molekula elveszti jellegzetes
trszerkezett, letekeredik, azaz denaturldik. A
letekeredett lncok sszeakadva trhlt alkotnak, melynek
hzagaiban vzmolekulk helyezkednek el. A rendszer
kolloid llapota megsznik, durva diszperz rendszerr
alakul, azaz a fehrjk kicsapdnak, koagullnak. A
folyamat visszafordthatatlan, azaz irreverzibilis. (Kismret
peptidek esetn lehet reverzibilis.) Irreverzibilis denaturci
zajlik le tojs fzskor is, minek hatsra a molekulk vglegesen elvesztik harmadlagos
szerkezetket, biolgiai aktivitsuk megsznik.
Az l sejtek pH-ja 7.1 krl van, a sejtekben a fehrjk mkdse, szerkezete ekkor
optimlis. Amennyiben vltozik a pH - azaz megvltozik a H+-ion koncentrci -, a bevitt
ionok hatsra megvltoznak a fehrjemolekulk tltsviszonyai.
Az aminosav oldallncok tltsnek megvltozsakor a molekult stabilizl ktsek
felszakadnak, a molekula gombolyag letekeredik, a fehrje irreverzibilisen denaturldik.

A nehzfmsk - pl. Pb, Hg, - hatsra a fehrjk irreverzibilisen denaturldnak.

A nehzfm ionok hozzkapcsoldnak a polipeptidlnchoz, felszaktjk a lncot stabilizl
ktseket.
A knnyfmsk koncentrcijnak emelsekor az oldatba kerl
ionok hidratldnak s nagy koncentrcijuk esetn sajt
hidrtburkuk kialaktshoz a vzmolekulkat a fehrjk
hidrtburkbl vonjk el. A fehrjemolekulk, mivel
hidrtburkukat elvesztik, sszecsapdnak, azaz koagullnak.
Kivlva az oldatbl megsznik a kolloid llapotuk.
A folyamat reverzibilis, azaz megfordthat, mivel ha a kicsapdott
fehrjkhez feleslegben vizet adunk, a molekulk hidrtburka
helyrell, ismt kolloid llapotba kerlnek.
A folyamatot kiszsnak is nevezzk, amely pl. (NH4)2SO4
hatsra kvetkezhet be.
Ismertek olyan fehrjk, amelyek nem egy, hanem tbb
polipeptidlncbl plnek fel. Ilyen fehrje pl. a hemoglobin. A
fehrjt felpt egyes polipeptidlncokat alegysgnek nevezzk. Az
alegysgek egymshoz viszonytott trbeli helyzett a negyedleges
szerkezettel jellemezzk.
Pl. a hemoglobin ngy alegysge egy tetrader 4 cscsnak
megfelelen helyezkedik el, melyeket msodrend ktsek tartanak
egybe.
A fehrjk kimutatsi reakcii

Biuret-prba,
xantoprotein reakci.

A Biuret-prbval a fehrjkben jelenlv amidcsoportot lehet

kimutatni. Pozitv prba esetn ibolya sznezdst tapasztalunk,
mivel a reagensben tallhat rz-ionok komplexet kpeznek az
amidcsoporttal.
Egy kevs fehrje oldathoz adjunk nhny csepp 40%-os ntrium-hidroxid
oldatot, majd 1-2 csepp rz II-szulft reagenst.

A xantoprotein reakcival a fehrjkben jelenlv, aroms

oldallncot tartalmaz - fenilalanin, tirozin, triptofn aminosavakat lehet kimutatni.
A reakci lnyege, hogy tmny saltromsav hatsra az aroms
benzolgyr nitrldik s srga szn nitrovegyletek jnnek ltre.
Pozitv prba esetn srga sznezdst tapasztalunk.
Kevs fehrje oldathoz vatosan adjunk 1 csepp cc. saltromsavat, majd enyhn
melegtsk.

A fehrjk csoportostsa sszettelk szerint trtnik.

1. Proteidek vagy sszetett fehrjk
Nem fehrje termszet, n. prosztetikus csoportot is tartalmaznak:

glkoproteidek: prosztetikus csoportjuk sznhidrt,

o mucin a nylban,
o globulinok a vrben,
lipoproteidek: prosztetikus csoportjuk lipid,
o sejthrtya fehrji,
nukleoproteidek: prosztetikus csoportjuk nukleinsav,
o hisztonok,
foszfoproteidek: prosztetikus csoportjuk foszforsav,
o kazein, a tej fehrjje,
metalloproteidek: prosztetikus csoportjuk fmion,
o hemoglobin,
o citokrmok,
kromoproteidek: prosztetikus csoportjuk valamilyen sznanyag,
o opszin a retinban a retinallal.

Hemoglobin

2. Proteinek vagy egyszer fehrjk. Csak aminosavakbl llnak:

albuminok a vrben,
kollagn,
inzulin, stb.