PRACTICA No.

1: METODOS CUALITATIVOS PARA LA

IDENTIFICACION DE
AMINOACIDOS Y PROTEINAS

Preinforme:
1.

Observe los siguientes recursos dando Clic sobre el enlace:

Presentacin aminocidos.

https://dl.dropboxusercontent.com/u/51764879/Presentaci%C3%B3nAminoacidos
.ppsx

Pruebas cualitativas de aminocidos parte 1:

https://dl.dropboxusercontent.com/u/51764879/Parte%201_%20proteinas.zip

Pruebas cualitativas de aminocidos parte 2:

https://dl.dropboxusercontent.com/u/51764879/Parte%202_proteinas.zip
2.

Desarrolle el siguiente taller ( despus de revisar el punto 1) y entrguelo a

su tutor de laboratorio en formato Word ( no se debe evidenciar copias tcitas de

internet) a mano alzada.
3.

Defina aminocido: Que grupos funcionales estn presentes en los

aminocidos? Cmo ellos estn relacionados con las propiedades cido bsicas.
RTA:
Aminoacido: Un aminocido (abreviado como aa ) es un compuesto nitrogenado que se
caracteriza por presentar un grupo amino (-NH2) y un grupo carboxilo (-COOH) unidos al mismo
carbono (C).

Aminocidos con grupos R no polares o hidrofbicos

Existen 8 aminocidos que contienen grupos R no polares o hidrofbicos.
Aqu se encuentran la alanina, la leucina, la isoleucina, la valina, la prolina,
la fenilalanina, el triptfano y la metionina
Aminocidos con grupos R polares sin carga.

Estos aminocidos son relativamente ms solubles en el agua que los

aminocidos anteriores. Sus grupos R contienen grupos funcionales
polares, neutros que pueden establecer enlaces de hidrgeno con el agua.
Aminocidos con grupos R cargados positivamente.
Los aminocidos en los que los grupos R poseen carga positiva neta a PH
7, poseen todos seis tomos de carbono. Aqu se encuentran la lisina, la
arginina y la histidina.
Aminocidos con grupos R cargados negativamente.
Los dos miembros de esta clase son los cidos asprtico y glutmico, cada
uno de los cuales posee un segundo grupo carboxilo que se halla
completamente ionizado y por tanto cargado negativamente a pH 6 y 7.
Propiedades cido-base de los aminocidos Los aminocidos son compuestos nitrogenados que se
caracterizan por presentar un grupo amino (-NH2) y un grupo carboxilo (-COOH) unidos al mismo
carbono. Estos dos grupos se pueden ionizar en medio acuoso, siendo los responsables del
anfoterismo de los aminocidos, es decir, pueden actuar como cidos o como bases, en funcin
del pH del medio (los compuestos que son capaces de aceptar o ceder protones se denominan
anfteros o anfolitos): el grupo -carboxilo se comporta como un cido dbil y el grupo amino,
como una base dbil. Por ello, la carga de los aminocidos vara en funcin del pH. Adems, cinco
de los aminocidos proteingenos presentan otro grupo ionizable en su cadena lateral: Lys, Arg,
His (aminocidos con carga positiva o bsicos), Asp y Glu (Aminocidos con carga negativa o
cidos).

4.

Algunos autores clasifican los aminocidos de varias formas, por ejemplo,

en esenciales y no esenciales, en alifticos y aromticos, o quiz la ms acertada;

de acuerdo a la polaridad, presencia de cargas y composicin qumica de la
cadena lateral R de los aminocidos. De un argumento vlido de sta ltima
clasificacin en dnde se explique el porqu de esta.
RTA:
los aminocidos se diferencian unos de otros por su cadena lateral R. Segn los componentes

de esta cadena, podemos clasificar los aminocidos de la siguiente manera:

Aminocidos alifticos
La cadena lateral de estos aminocidos es hidrofbica, por eso tienden a ubicarse en el
interior de las protenas globulares, al encontrarse en solucin acuosa.
Glicina (Gly; G):. Tiene como cadena lateral slo un tomo de hidrgeno. Es el aminocido
ms simple de todos.
Alanina (Ala; A): En su cadena lateral encontramos un grupo metilo.
Valina (Val; V): Es ms hidrofbica que las anteriores, dada su cadena lateral
hidrocarbonada ms larga y ramificada.
Leucina (Leu; L): parecida a la anterior, con un grupo metilo ms.
Isoleucina (Ile; I): Se diferencia de la leucina por la posicin de uno de los grupos metilo..
Prolina (Pro; P): su cadena lateral se une al carbono central y adems al grupo amino,
formando un anillo.
Aminocidos aromticos
En la cadena lateral de estos aminocidos encontramos un anillo aromtico. Esta es la razn
de que sean altamente hidrofbicos.
Fenilalanina (Phe; F): su cadena lateral est compuesta por un grupo metilo y un anillo
bencnico en el extremo.
Tirosina (Tyr; Y): igual que la anterior pero con un grupo hidroxilo al final, lo que lo confiere
cierta hidrofilia.
Triptfano (Trp; W): observamos un anillo indol entre el anillo bencnico y el grupo metilo.
Altamente hidrofbico.
Aminocidos sulfurados
Cistena (Cys; C): en su cadena lateral encontramos un grupo sulfhidrilo (-SH). Este grupo
es muy reactivo y forma puentes de hidgeno y enlaces disulfuro (S-S; enlace covalente)
En la imagen de arriba observamos dos cistenas unidas por enlace disulfuro, el aminocido
resultante es llamado cistina
.
Metionina (Met; M): Todos los procesos de transcripcin de protenas comienzan con este
aminocido. Su grupo sulfhidrilo no es tan reactivo como en los aminocidos anteriores.
Aminocidos hidrfilos
En este grupo podemos encontrar tres subgrupos: aminocidos cidos, bsicos y neutros.
Aminocidos cidos: son muy polares y gracias al grupo cido que podemos encontrar en su
cadena lateral, tienen carga negativa a pH neutro.
cido asprtico (Asp; D): tambin llamado aspartato, porque a pH fisiolgico se
encuentra disociado, ya que el grupo carboxilo pierde el hidrgeno.

 cido glutmico (Glu; E): tambin conocido con el nombre de glutamato, por la misma razn
que el anterior.
Aminocidos bsicos: en sus cadenas laterales encontramos grupos amino, que se cargarn
positivamente a pH neutro.
Lisina (Lys; K): Su cadena lateral es larga. Aunque podra parecer una cadena hidrofbica,
la polaridad est dada por el grupo amino terminal.
Arginina (Arg; R): contiene la cadena lateral ms larga de todas, con un grupo guanidino en
el extremo.
Aminocidos neutros: no encontramos grupos amino ni grupos carboxilo en su cadena R, por
lo tanto no tienen carga a pH neutro. Sin embargo son polares, y pueden formar puentes de
hidrgeno.
Serina (Ser; S): Tiene un grupo OH al final de su cadena R.
Treonina (Thr; T): Tambin tiene un Grupo OH en su cadena R.
Glutamina (Gln; Q): tiene un grupo amino y un carbonilo en el extremo de su cadena.

5.

Qu implicaciones tiene la Cadena lateral de los aminocidos en sus

propiedades qumicas y en los mtodos de identificacin en el laboratorio?

RTA:

6.

En este laboratorio, Usted va a identificar algunos aminocidos que estn

dentro de la composicin de un tejidobiolgico. Explique brevemente, que

pruebas usara para identificar los siguientes aminocidos y porque?:
Tirosina = Prueba xantoprotica: Es una reaccin que reconoce los aminocidos que poseen el
grupo bencnico (tirosina, fenilalanina, triptfano). Las protenas que tienen en su composicin
estos aminocidos tambin darn la reaccin. La positividad se reconoce por la aparicin de un
color amarillo o verde debido a la formacin de nitrocompuestos

Fenilalanina= Prueba xantoprotica: Es una reaccin que reconoce los aminocidos que poseen
el grupo bencnico (tirosina, fenilalanina, triptfano). Las protenas que tienen en su composicin
estos aminocidos tambin darn la reaccin. La positividad se reconoce por la aparicin de un
color amarillo o verde debido a la formacin de nitrocompuestos

Aminocidos aromticos=
Triptfano= Prueba de Hopkins-Cole: Es para identificar el triptfano y las protenas que lo
contienen. La positividad se reconoce por la aparicin de un anillo color violeta-rojizoMetionina

Cistena = Reaccin con acetato de Plomo alcalino Los Aminocidos azufrados como Metionina,
Cisteina y Cistina se reconocen por la formacin de precipitados de Sulfuro de Plomo de color gris
oscuro o negro que se forman cuando reacciona con Acetato de Plomo en medio alcalino

Grupos aminos libres.

7.

Que es el enlace peptdico, represntelo. qu prueba usa en el

laboratorio para identificarlos? en qu se fundamenta?

RTA: La unin de dos o ms aminocidos (AA) medianteenlaces amidaorigina

lospptidos. En los pptidos y en las protenas, estos enlaces amida reciben el

nombre deenlaces peptdicosy son el resultado de la reaccin del grupo
carboxilo de un AA con el grupo amino de otro, con eliminacin de una molcula
de agua

prueba de biuret para enlaces peptdicos

El sulfato alcalino de cobre reacciona con compuestos que contienen dos o mas enlaces peptdicos

dando un complejo de coloracin violeta. La intensidad del color obtenido es una medida del nmero de
enlaces peptdicos presentes en la protenas.

8.

Que es un protena

RTA: Las protenas son molculas de un enorme tamao formadas poraminocidos, que tienen diversas
funciones, desde estructurales como elcolgenoen nuestra piel, funciones metablicas como lainsulina, que
regula los niveles de azcar en nuestra sangre, tambin existen protenas que presentan una funcin de
transporte como lahemoglobina, la cual transporta el oxgeno que respiramos a todo nuestro cuerpo.

9.

Complete el siguiente cuadro, relacionada con protenas

Niveles de estructuracin que puede tener una protena

Clasificacin de las protenas segn su

solubilidad

Estructura primaria

La
estructura
primaria es
la secuencia
de
aminocidos
de la
protena.
Nos indica
qu
aminocidos
componen
la cadena
polipeptdica
y el orden
en que
dichos
aminocidos
se
encuentran.
La funcin
de una
protena
depende de
su
secuencia y
de la forma
que sta
adopte.

Albminas: Solubles en agua.

Globulinas: Solubles en soluciones

salinas diludas.

Glutelinas: Solubles en soluciones de

cidos y bases diluidos.

Prolaminas: Solubles en soluciones

acuosas de etano

Estructura secundaria
La estructura secundaria es la disposicin de la secuencia de aminocidos en el
espacio. Los aminocidos, a medida que van siendo enlazados durante la sntesis de
protenas y gracias a la capacidad de giro de sus enlaces, adquieren una disposicin
espacial estable, laestructura secundaria.
Existen dos tipos de estructura secundaria:

1.- La a(alfa)-hlice
Esta estructura se forma al enrollarse
helicoidalmente sobre s misma la estructura
primaria.
Se debe a la formacin de enlaces de
hidrgeno entre el -C=O de un aminocido y
el -NH- del cuarto aminocido que le sigue.

2.- La
conformacin
beta
En esta
disposicin los
aminocidos no
forman una
hlice sino una
cadena en
forma de
zigzag,
denominada
disposicin en
lmina plegada.
Presentan esta
estructura
secundaria la
queratina de la
seda o fibrona.

Estructura terciaria
La estructura terciaria informa sobre la disposicin de la estructura secundaria de un
polipptido al plegarse sobre s misma originando una conformacin globular.

En definitiva, es la estructura primaria la que determina cul ser la secundaria y por

tanto la terciaria.
Esta conformacin globular facilita lasolubilidad en aguay as realizar funciones
detransporte, enzimticas, hormonales, etc.
Esta conformacin
globular se mantiene
estable gracias a la
existencia de enlaces
entre losradicales Rde
los aminocidos.
Aparecen varios tipos de
enlaces:
1.- elpuente
disulfuroentre los
radicales de
aminocidos que tienen
azufre.
2.- lospuentes de
hidrgeno.
3.- lospuentes
elctricos.
4.- lasinteracciones
hidrfobas.

Estructura cuaternaria
Esta estructura informa de la
unin, mediante enlaces
dbiles (no covalentes) de
varias cadenas polipeptdicas
con estructura terciaria, para
formar un complejo proteico.
Cada una de estas cadenas
polipeptdicas recibe el
nombre deprotmero.
El nmero de protmeros
vara desdedos,como en
lahexoquinasa;cuatro,como
en lahemoglobina, o
muchos, como la cpsida del
virus de la poliomielitis, que
consta de sesenta unidades
proteicas.

10.

Cul es la diferencia de precipitar y desnaturalizar una protena.

RTA:

Se llamadesnaturalizacinde las protenas a laprdida de las estructuras de

orden superior(secundaria, terciaria y cuaternaria), quedando la cadena
polipeptdica reducida a un polmero estadstico sin ninguna estructura
tridimensional fija.
Estado nativo

Estado desnatur alizado

La presipitacion puede ocurrir cuando una sustancia insoluble forma en la

disolucin una reaccin qumica o que la disolucin ha sido sobre saturada por
algn compuesto, esto es que no acepta mas soluto y que al no poder ser disuelto
dicho soluto forma el precipitado.
11. Elabore el diagrama de flujo de la marcha de la prctica y tablas de
resultados en blanco.

PRACTICA No. 3 ENSAYOS ENZIMATICOS CUALITATIVOS

resumen conocimientos previos, diagrama de flujo de la marcha de la
prctica y
tabla de resultados en blanco.

PRACTICA No. 5- DETERMINACION DE VITAMIAN C

resumen conocimientos previos, diagrama de flujo de la marcha de la
prctica y tabla de resultados en blanco.

PRACTICA No. 8- PROPIEDADES FISICOQUIMICAS DE LOS

CARBOHIDRATOS