ENZIMAS

Dra. Carmen Ada Martnez

 Es la ciencia que estudia la composicin de los
seres vivos (protenas, carbohidratos, lpidos y
acidos nuclicos) y las reacciones que sufren
estos compuestos (metabolismo) que les permite
obtener energa (catabolismo) y generar
biomolculas propias (anabolismo). Con el
estudio de la bioqumica podemos comprender la
interaccin de la nutricin, metabolismo y
gentica en la salud y enfermedad.
 NATURALEZA ENZIMA: griego
QUIMICA: proteica zymos (fermento)

CATALIZADOR:
Sustancia que aumenta
la velocidad de una Biocatalizadores.
reaccin, sin alterarse
en el proceso.
 Aceleran la
velocidad de
la reaccin

Disminuyendo
la energa de
activacin

Especficas
con el
sustrato

No sufren
modificacin
durante la
reaccin
Velocidad de Es la cantidad de producto formado por
reaccin: unidad de tiempo.

Energa de Es la mnima energa que se necesita para

activacin: iniciar una reaccin qumica.

Es la molcula sobre la cual acta la

Sustrato: enzima para formar productos.

Es la zona de la enzima en el cual se une el

Sitio activo: sustrato, para que se produzca la reaccin.
 SITIO ACTIVO o

SITIO CATALTICO

SITIO ALOSTRICO
Molcula orgnica o inorgnica, no proteca, unin
transitoria

COENZIMA: Orgnica (vitaminas)

COFACTOR: Inorgnica

Molcula orgnica no proteca, fuertemente unida a

la enzima

GRUPO PROSTTICO
Coenzimas
Coenzima Vitamina Reaccin qumica
relacionada

NAD+, NADP+ Niacina xido-reduccin

FAD Riboflavina (B2) xido-reduccin
Tiamina Tiamina (B1) Transferencia de grupo aldehdo
pirofosfato

Coenzima A Pantotnico Transferencia de grupo acilo

Tetrahidrofolato Folato Transferencia de Carbono
Biotina Biotina Carboxilacin
Piridoxal fosfato Piridoxal (B6) Transaminacin
Metal enzima Funcin
Fe citocromo oxidasa oxido-reduccin
Cu Ac. Ascrbico oxidasa oxido-reduccin
Zn Alcohol deshidrogenasa facilita unin NAD
Mn Histidina amonaco liasa extraccin de electrones
Co Glutamato mutasa Parte de Cobalamina
Ni Ureasa lugar cataltico
Mo Xantina oxidasa oxido-reduccin
V Nitrato reductasa oxido-reduccin
Se Glutatin peroxidasa Sustituye al S en una cistena
del lugar activo
RIBOZIMAS:

RNA que presenta actividad

cataltica.
CIMOGENO:

Compuesto catalticamente inactivo

( Preenzima)

Ej: Enzimas de la
cascada de la
coagulacin,
enzimas de la
digestin, sistema
del complemento
ISOENZIMAS: formas fsicamente diferentes con una misma
actividad enzimtica.

Ejemplo: Lactato Deshidrogena.

HHHH
HHHM
HHMM
HMMM
MMMM

LDH-1 (H4): en el corazn, msculos y eritrocitos.

LDH-2 (H3M): en el sistema retculoendotelial y leucocitos.

LDH-3 (H2M2): en los pulmones.

LDH-4 (HM3): en los riones, placenta y pncreas.

LDH-5 (M4): en el hgado y msculo esqueltico.

La accin enzimtica se caracteriza por la formacin
de un complejo que representa el estado de transicin.
Estado de transicin.
Mayor velocidad de reaccin.

(10 6 10 12 )

V= velocidad de conversin del sustrato en producto por

unidad de tiempo (UI O kata)

Condiciones optimas de reaccin:

Temperatura
presin atmosfrica
pH
Concentracin del sustrato
PROPIEDADES

Asla el sustrato
o el producto,
de otras
reacciones
competidoras.
Proporciona un
LOCALIZACION ambiente
DENTRO DE LA favorable para
CELULA la reaccin.
Permite la
organizacin de
millares de
enzimas en vas
definidas.
 Ciclo de krebs
MITOCONDRIAS Oxidacion de acidos grasos
Oxidacion del piruvato

Gluclisis
CITOSOL Via pentosa fosfato
Sintesis de acidos grasos

NUCLEO Sntesis ARN y ADN

LISOSOMA Degradacin de molculas

Especificidad de reaccin
Tamao, estructura, cargas,
polaridad y carcter hidrfobo de
su lugar de fijacin.
Estereoepecficas
Especificidad geomtrica
La caracterstica ms sobresaliente de las enzimas es su elevada
especificidad.

Especificidad de sustrato. El sustrato (S) es la molcula sobre la que

el enzima ejerce su accin cataltica.

Especificidad de accin. Cada reaccin est catalizada por una

enzima especifica.

Capacidad de regulacin

Control alostrico
Modificacin covalente
Variacin de la cantidad de enzima sintetizada.
 Especificidad por el sustrato

Una enzima un sustrato.

Una enzima una coenzima.
Una enzima un cofactor.

Isomerasas no tienen
especificidad ptica.
Especificidad de la reaccin
Determinada qumicamente por los aa del centro cataltico de la enzima.
 FACTORES QUE AFECTAN LA VELOCIDAD DE
LA REACCION

CONCENTRACION DEL SUSTRATO

velocidad mxima
FACTORES QUE AFECTAN LA
VELOCIDAD DE LA REACCION

TEMPERATURA
Temperatura Velocidad

Muy Alta Temperatura

Velocidad
 FACTORES QUE AFECTAN LA VELOCIDAD DE LA
REACCION

pH
Efecto del pH sobre la localizacin del sitio activo
Efecto del pH sobre la desnaturalizacin de la enzima.
El pH ptimo vara para las diferentes enzimas.
 Nomenclatura

Sistemtico:
Sufijo: -asa aadido al nombre del sustrato o
palabra que describe su actividad
Ej: Ureasa

lactado deshidrogenasa
 Nomenclatura
Unin internacional de Bioqumica y Biologa
Molecular (IUBMB)
6 clases segn el tipo de reaccin catalizada.
Subclases (13) y sub-subclase

E.C. 2.7.1.1 (Hexocinasa)

(2) Clase: Transferasas
(7) Subclase: Transferencia de fosfato
(1) Sub-subclase: el aceptor del fostato es un alcohol
(1) Nombre especfico de la enzima: ATP:hexosa-6-fosfotransferasa
 CLASES

1) Oxidorreductasas: 2) Transferasas: 3) Hidrolasas

reacciones oxido- transfieren grupos hidrlisis (NO USAN
reduccin funcionales COENZIMAS)

6) Ligasas
4) Liasas 5) Isomerasas Forman enlaces
adicin de dobles enlaces forman ismeros (acoplado a hidrlisis de
(NO USAN COENZIMAS) ATP)
Catalizan oxidaciones y reducciones. Necesitan
coenzimas que acepten o donen hidrgenos.
catalizan la transferencia de grupos como glucosilo,
metilo o fosforilo. Procesos de interconveccin de a,
monosacriodos, etc.
Catalizan la ruptura de enlaces por la adicin de
una molcula de agua ( ruptura hidroltica), con la
obtencin de monmeros a partir de polmeros.
Actan en la digestin de alimentos.
 Sintasas

Catalizan reacciones en las que se eliminan

grupos (H2O, CO2 y NH3) para formar un
doble enlace o aadirse a un doble enlace
Catalizan cambios geomtricos o estructurales
dentro de una molcula dando formas isomricas
Catalizan la formacin de enlaces entre C-C,
C-O, C-S, C-N mediante reacciones de
condensacin acopladas a la rotura de ATP.
Sintetasas, carboxilasas.
Disponibilidad Enzimtica:
Induccin
Represin
Vida media enzimtica (degradacin)

Modificacin Covalente

fosforilacin y desfosforilacin

Alostrica (positiva y negativa)

Efecto homotrpico
Efecto heterotrpico
Cooperatividad positiva y negativa
 Disponibilidad

Induccin-sntesis (DNA)
Represin- sntesis (DNA)
Modificacin covalente
REGULACIN

Alostrica
Regulacin por molculas denominadas efectores
Efectores negativos: Inhiben actividad enzimtica
Efectores positivos: aumentan la actividad enzimtica.
Efectores Homotropos.
El propio sustrato acta como efector.
Efectos Heterotropos.
El efector es diferente del sustrato.
INHIBICIN DE LA ACTIVIDAD ENZIMTICA

INHIBICION
COMPETITIVA

Unin del
inhibidor de Inhibidor
competitivo

forma
reversible al
sitio cataltico.
INHIBICIN DE LA ACTIVIDAD ENZIMTICA

INHIBICION
COMPETITIVA
Unin del inhibidor
de forma reversible
al sitio cataltico.
Ejemplo :
Estatinas.
INHIBICIN DE LA ACTIVIDAD ENZIMTICA

INHIBICION NO COMPETITIVA
Unin del inhibidor a un sitio
diferente al sitio cataltico.

Cambia la
conformacin
Inhibidor unido del sitio activo
al sitio
alostrico
INHIBICIN DE LA ACTIVIDAD ENZIMTICA

INHIBICION NO
COMPETITIVA
Unin del inhibidor a
un sitio diferente al
sitio cataltico.
Ejemplo :
Plomo -Ferroquelatasa.
Enzimopatas:

Enfermedad hereditaria debido a la ausencia,

total o parcial de una o varias enzimas.

4
receptor
2 1 Producto

Sustrato enzima Producto

3 Producto
Enzimas plasmticas funcionales:

presentes en la circulacin y desempean papel

fisiolgico en la sangre
ej: Enzimas de la coagulacin

Enzimas plasmticas no funcionales:

no presentes en la sangre normalmente,

aparecen por dao , lesin o enfermedad
ej: Lipasa en pancreatitis aguda
Ejemplo: Lactato Deshidrogena.
HHHH
HHHM
HHMM
HMMM
MMMM

LDH-1 (H4): en el corazn, msculos y eritrocitos.

LDH-2 (H3M): en el sistema retculoendotelial y leucocitos.

LDH-3 (H2M2): en los pulmones.

LDH-4 (HM3): en los riones, placenta y pncreas.

LDH-5 (M4): en el hgado y msculo esqueltico.

 Ejemplo: Lactato Deshidrogena.

LDH1: M M M M (abundante en el corazon, el cerebro y los eritrocitos;

alrededor del 33 % de la LDH en el suero humano es de este tipo)

LDH2: M M M H (abundante en el corazon, el cerebro y los eritrocitos;

alrededor del 45 % de la LDH en el suero humano es de este tipo)

LDH3: M M H H (abundante en el cerebro, los rinones y los pulmones;

constituye alrededor del 18 % de la LDH en suero humano)

LDH4: M H H H ((abundante en el higado, musculo esqueletico y el tejido

renal; constituye alrededor del 3 % de la LDH serica)

LDH5: H H H H ((abundante en el tejido hepatico, musculo esqueletico y el

ileum; apenas hasta 1 % de la LDH del suero humano es LDH5)
 Enzimas utilizadas en el diagnstico
clnico
Enzima Uso diagnstico
Aminotransferasas
Aspartato de aminotransferasa IAM
Alanino de aminotransferasa Hepatitis viral
Amilasa Pancreatitis aguda
Ceruloplasmina Dao hepatocelular
Creatincinasa Dao muscular
Glutamil transpeptidasa Enfermedades hepticas
Lactato deshidrogenasa IAM
Lipasa Pancreatitis aguda
Fosfatasa cida Ca prstata
Fosfatasa alcalina Enfermedades seas y
hepticas obstructivas