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TEMA 4: P ROTENAS

1. Concepto y clasificacin

Las protenas son biomolculas orgnicas formadas por C, H, O, N y en menor medida P y S y otros
elementos (Fe,Cu, Mg,). Son polmeros no ramificados de aminocidos (aa) que se unen
mediante enlaces peptdicos. Son las molculas orgnicas ms abundantes en los seres vivos. Su
importancia radica en la variedad de funciones diferentes que pueden desempear.
Se clasifican en:

Pptid Oligopptidos: 2-10 aa


os (2-100 aa)
Polipptidos: 10-100 aa
Holoprotenas Globulares
(slo contienen
Fibros
aa)
Glucoprotenas
Protenas
(+ 100 aa PM: + Heteroprotenas Fosfoprotenas
5000) (aa + otro componente Lipoprotenas
no proteico) Nucleoprotenas
Cromoprotenas

2. Aminocidos: Estructura, clasificacin y propiedades


2.1. Estructura

Son solubles en agua y en cidos o bases diluidas. Son compuestos sencillos estables que presentan
un grupo carboxilo (-COOH) y un grupo amino (-NH 2). Los que tienen el grupo amino en el
carbono siguiente al carboxilo se denominan -aminocidos, si lo tienen en el segundo -
aminocidos, Los aa presentes en los seres vivos son todos -aminocidos.
La frmula general de un aminocido es:

Se conocen 20 aa distintos y hay 8 que no pueden ser sintetizados por la especie humana: Se llaman
aminocidos esenciales. Son: valina, leucina, isoleucina, metionina, fenilalanina, treonina,
triptfano, lisina.

2.2. Propiedades de los aminocidos

a) Isomera espacial o estereoisomera: El carbono es asimtrico (excepto la glicina) por lo


que si tienen el grupo amino a la derecha sern D-aa y si lo tienen a la izquierda L-aa. Todos
los aa proteicos son L-aa.
D-aa L-aa

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b) Isomera ptica: Si desvan el plano de luz polarizada a la derecha son dextrgiros (+) y si lo
desvan a la izquierda son levgiros (-).

c) Son anfteros: El grupo carboxilo les da un carcter cido y el grupo amino bsico por lo
que en disolucin pueden comportarse como cidos o como bases, por ello se dice que son
anfteros.

A un PH de condiciones fisiolgicas (7) los aa se hallan ionizados, adquiriendo una forma dipolar,
que es la que tiene propiedades anfteras.

aceptaron H+ Zwitterion cedieron H+

Punto isoelctrico: Es el PH en el que el aa tiene tantas cargas positivas como negativas.


Cada aa tiene su punto isoelctrico caracterstico.

Si el PH del medio es mayor que el punto isoelctrico, entonces el medio es bsico y el aa


+
cede H .

d) Solubilidad: Al ser dipolares son solubles en agua y su punto de fusin es elevado, por lo
que son slidos.

2.3. Clasificacin

Los aminocidos se clasifican segn la estructura qumica del grupo R.


Aminocidos apolares (hidrfobos): Ala, Val, Leu, Ile, Pro, Phe, Trp, met
Aminocidos con grupos R polares sin carga (forman puentes de H): Gly (Glicina), Ser, Thr
(Treonina), Cys, Tyr, Asn, Gln
Aminocidos con grupos R polares con carga (+): His, Arg, Lys (grupo amino)
Aminocidos con grupos R polares con carga (-): Glu, Asp (grupo carboxilo)
3. Enlace peptdico

Los aminocidos se unen entre s mediante el enlace peptdico que se establece por la unin del
grupo carboxilo de un aa y el grupo amino del siguiente liberndose una molcula de agua.

El enlace peptdico presenta las siguientes caractersticas que son las que van a determinar la
estructura de la protena:
Los tomos que forman el enlace se disponen en el mismo plano (CO y NH).
La unin entre C y N es ms corta que en un enlace normal pero ms larga que en uno doble
por lo que se dice que el enlace peptdico tiene cierto carcter de doble enlace, lo que hace
que presente cierta rigidez inmovilizando a los tomos en un plano.
Los enlaces que hay a lo largo del peptdico s pueden girar.
El grupo amino se considera el inicio de la cadena peptdica. Segn el nmero de aa que se unan
se llamarn: Dipptidos, si se unen dos, tripptidos si son tres,
Son oligopptidos si tienen menos de 10 y polipptidos si tienen entre 10 y 100 o si el peso
molecular no supera los 5000. Entonces se habla de protena.

4. Estructura de las protenas

La funcin de las protenas est basada en su estructura tridimensional (orientacin en el espacio de


las cadenas polipeptdicas). Existen 4 niveles de complejidad creciente y cada uno se construye a
partir del anterior: Estructura primaria, secundaria, terciaria y cuaternaria.

4.1. Estructura primaria


Est constituida por la secuencia de aminocidos de la cadena polipeptdica.
Las distintas protenas se diferencian por el nmero, tipo y orden en que se encuentran los aa, lo
cual es consecuencia del mensaje gentico. Cualquier alteracin en el orden de los aa determina otra
protena.
Esta estructura se mantiene por la rigidez de los enlaces peptdicos. Pero el resto de los enlaces
pueden girar libremente. La secuencia de aa determina los dems niveles estructurales al establecer
un plegamiento tridimensional especfico y se utiliza para estudios evolutivos.
Ejemplo:
Ala-arg-asn-asp-cys-gln-gly-phe-met-lys-ala-lys-gln

4.2. Estructura secundaria


Es la disposicin espacial que adopta la secuencia de aa debido a la capacidad de giro de los
enlaces. De los posibles plegamientos hay algunos que dan lugar a estructuras estables y son los que
se mantienen: La estructura secundaria puede ser de dos tipos:
Hlice
Estructura o en lmina plegada

a) Hlice : Est formada por el enrollamiento de la cadena polipeptdica sobre s misma en


forma de espiral. Se forma una hlice dextrgira (sentido de giro de las agujas del reloj).
Tiene 3.6 aa por vuelta de hlice.
El espesor de una vuelta es de 5.4 A.
Los R se disponen siempre hacia fuera
de la hlice y como no participan en
los enlaces estabilizadores de la
estructura, diferentes secuencias
primarias pueden originar esta
secundaria.
La hlice se mantiene estable por
puentes de hidrgeno que se
establecen entre el O de un CO y el
H de un NH del cuarto aa que le
sigue.
Algunos aa como la prolina pueden desestabilizar la
molcula ya que al no tener ningn H libre no forma
puentes de Hidrgeno. Los aa de cadena lateral
voluminosa, o con cargas elctricas del mismo signo
que se siten prximos, tambin impiden la
estabilizacin de la estructura.

b) Estructura o en lmina plegada : Los planos de los enlaces peptdicos sucesivos se disponen en
ziz-zag, como una hoja plegada. La molcula se estabiliza mediante puentes de Hidrgeno que
se establecen entre el CO y el NH de aa pertenecientes a la misma cadena o a otra cadena.
Los carbonos se disponen en las aristas y los R alternativamente hacia arriba o hacia abajo del
plano.
Esta estructura est presente en la fibrona (protena de la seda)
Normalmente, en cualquier protena se encuentran los dos tipos de estructura secundaria, con
diferentes proporciones entre ellas. Algunas combinaciones son muy estables y constituyen los
dominios estructurales.
Un caso especial es la hlice de colgeno: Es mucho ms alargada que la hlice debido a que
abundan aa que no pueden formar puentes de Hidrgeno, como la prolina. La estabilidad del
colgeno se debe a la agrupacin de tres hlices enrollndose par formar una superhlice.
4.3. Estructura terciaria

Es la disposicin espacial que adopta la secundaria al replegarse adquiriendo una conformacin ms


o menos redondeada.
En general, presenta hlice en los tramos rectos y estructura en las dobleces.

Qu significa la afirmacin de que l

Los plegamientos se producen u mantienen por la existencia de enlaces entre las cadenas laterale
(R) de los aa. Por esto, la secuencia de estos aa en la estructura primaria es fundamental en la con

La estructura terciaria se mantiene estable gracias a los siguientes enlaces:


Fuertes: Puentes disulfuro (S-S): Realizados entre dos grupos SH de dos aa cistena. Es
covalente.
Dbiles:
o Puentes de hidrgeno: entre aminocidos polares
o Interacciones inicas: entre radicales con cargas opuestas (aa cidos y bsicos)
o Interacciones hidrofbicas: los aa apolares se disponen en el interior de la estructura
o Fuerzas de Van der Waals: atraccin gravitatoria

4.4. Estructura cuaternaria


La presentan aquellas protenas que tienen ms de una cadena
peptdica. Cada cadena constituye una subunidad. La agrupacin
de varias subunidades forma un oligmero.
Los enlaces estabilizadores son los mismos que en la estructura
terciaria, aunque en general no covalentes.

Si estn formadas por dos subunidades se llaman dmeros: ej: -


queratina.
Si estn formadas por tres subunidades se llaman trmeros: ej:
colgeno
Si estn formadas por cuatro subunidades se llaman tetrmeros:
ej: hemoglobina
Si estn formadas por muchas subunidades se llaman polmeros:
ej: filamentos de actina

5. Propiedades de las protenas

Son substancias de elevado peso molecular y sus propiedades dependen sobre todo de los radicales
R libres y de que estos se puedan interrelacionar con el medio.

5.1. Solubilidad
Debido a su gran tamao son insolubles en agua o se disuelven formando coloides. Este es el caso
de las protenas globulares cuyos radicales se ionizan y establecen puentes de hidrgeno con el agua
formando coloides. Las fibrilares son insolubles.
5.2. Especificidad
Los glcidos y lpidos son los mismos en todos los seres vivos pero las protenas son especficas de
cada especie e incluso algunas de cada individuo. Esta especificidad se basa en el plegamiento de la
cadena peptdica como consecuencia de su secuencia de aa y esta es el reflejo de la informacin
gentica, ya que la sntesis de protenas est controlada por los cidos nucleicos.

As protenas homlogas (que desempean la misma funcin) presentan diferencias en su


secuencia de aa y sern grandes entre especies alejadas evolutivamente y pequeas entre especies
emparentadas. Ej. Ser ms parecida la hemoglobina humana a la del chimpanc que a la del perro.
De ah que la estructura primaria se utilice para estudios evolutivos.
Esta propiedad es la responsable de rechazos en transplantes e injertos. Al introducir una nueva
protena el organismo la reconoce como extraa y fabrica anticuerpos para su destruccin.

5.3. Desnaturalizacin
Es un cambio en la estructura tridimensional de la protena cuando se la somete a cambios bruscos
de PH, de temperatura, accin de rayos ultravioletas, detergentes, cidos o bases fuertes, agitacin
fuerte lo que provoca la rotura de los enlaces con la consiguiente prdida de su estructura y por
tanto de su funcin. No afecta a la estructura primaria.
Si la desnaturalizacin es suave, al restablecer las condiciones iniciales puede recuperar su
estructura y a esto se le llama renaturalizacin.
La desnaturalizacin provoca generalmente una disminucin de la solubilidad y la protena
precipita.
Ejemplo: La leche que se corta cuando la casena, que era soluble, se desnaturaliza y precipita
formando el yogurt. (Se debe a que las bacterias transformaron la lactosa en cido lctico
provocando un ascenso de PH.

6. Clasificacin de las protenas

Se clasifican tomando como criterio su composicin, forma, estructura y solubilidad.


6.1. Holoprotenas
Son protenas simples, compuestas nicamente por aminocidos. Pueden ser:
a) Protenas globulares: Son ms o menos redondeadas, solubles en agua (coloides), tienen
estructura terciaria o cuaternaria y funcin dinmica. Las ms importantes son:
Albminas: Tienen funcin de reserva y transportadoras, como la ovoalbmina de la
clara de huevo y la lactoalbmina de la leche y la seroalbmina de la sangre.
Globulinas: , , globulinas.
Protaminas e histonas: Asociadas a los cidos nucleicos. Las primeras slo en
espermatozoides.

b) Protenas fibrilares, filamentosas o escleroprotenas : Son alargadas ya que carecen de


estructura terciaria y nicamente la poseen secundaria o cuaternaria. Son insolubles en agua
y generalmente estructurales. Destacan:
Colgeno: Abunda en el tejido conjuntivo, cartilaginoso y seo. Tiene funcin de
proteccin y soporte. Al cocerlo da gelatina.
Queratina: Forma estructuras como pelo, lana, uas, plumas,

6.2. Heteroprotenas (protenas conjugadas)

Formadas por dos molculas:


Grupo proteico: una protena
Grupo prosttico: una molcula no proteica. Puede unirse mediante enlace dbil o
covalente.
Si una heteroprotena pierde su grupo prosttico recibe el nombre de apoprotena,
Segn la naturaleza del grupo prosttico se clasifican en:
a) Glucoprotenas, como las mucinas, los anticuerpos y las hormonas FSH y LH.
b) Lipoprotenas, como el LDL y HDL.
c) Fosfoprotenas, con cido fosfrico, como la casena de la leche.
d) Nucleoprotenas, como los cromosomas y la cromatina
e) Cromoprotenas, en las cuales el grupo prosttico es una sustancia coloreada denominada
pigmento que puede ser de dos tipos:
Porfirnico: Derivados de la metalporfirina, que es una
porfirina (anillo tetrapirrlico) que lleva en su interior un
2+
catin metlico. Si lleva Fe , el metal se llama grupo
hemo. El ms importante es la hemoglobina, que
transporta el oxgeno por la sangre. La mioglobina por el
msculo y los citocromos que transportan electrones.
No porfirnico: Por ejemplo la hemocianina, pigmento
azul por presencia de cobre que transporta oxgeno por la
sangre de algunos crustceos y moluscos.

7. Funciones de las protenas

Estructural: Forman parte de la membrana celular, cilios y flagelos, microtbulos, fibrillas


contrctiles, Ejemplos: colgeno, gelatina, glucoprotenas, queratinas,
Cataltica o enzimtica: Muchas son enzimas y catalizan reacciones qumicas que son la
base de la vida.
Reguladora u hormonal: Muchas son hormonas, cuya accin es parecida a la de las
enzimas pero en vez de ser local se realiza en todo el organismo. Ejemplo: insulina, FSH,
tiroxina,
Reserva: Como las albminas y la casena que actan como almacn de aminocidos.
Defensiva: Las -globulinas o anticuerpos actan defendiendo al organismo de sustancias
extraas.
Contrctil: Algunas como la actina y la miosina intervienen en la contraccin muscular.
Transportadora: Pueden transportar distintos tipos de sustancias. Ejemplo: la hemoglobina,
citocromos, lipoprotenas.
Homeosttica: Algunas colaboran en mantener estables las constantes del medio, como el
PH y la concentracin osmtica.

8. Actividades

1) Tenemos una disolucin acuosa de alanina y treonina cuyos PI son respectivamente 6.02 y
6.6. Si el PH del medio es 6.3 en una electroforesis, Cul va al nodo y cual va al ctodo?

2) Qu ocurre si se desnaturaliza la hemoglobina?

3) Escribe la frmula general de un aminocido indicando cual es su propiedad ms importante


y formula el compuesto resultante de la unin de tres aminocidos. Que tipo de enlace se
establece entre cada uno de ellos y como se llama ese enlace? Que otros tipos de enlaces
mantienen estable las distintas estructuras de las cadenas polipeptdicas? (Galicia 2007)