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FUNCIONES
* Enzimas Protenas variadas y altamente especializadas, con actividad cataltica para las
reacciones qumicas de las biomolculas orgnicas en forma especfica.
* Defensa contra la invasin por otras especies o protegen contra las heridas.
- Inmunoglobulinas- Anticuerpos: fabricada por los linfocitos, pueden reconocer y precipitar o
neutralizar bacterias, virus o protenas invasoras.
- Fibringeno- Trombina (enzimas): coagulacin, impiden perdida de sangre al dao vascular.
* Segn su forma:
Fibrosas: Presentan cadenas polipeptdicas largas y una tpica estructura segundaria.
Son insolubles en agua y en soluciones acuosas. Algunos ejemplos de estas son la queratina y
colgeno. Por lo general, tienen funciones estructurales.
Globulares: Se caracterizan por doblar apretadamente sus cadenas en una forma
esfrica apretada o compacta. Ejemplo de stas son la mayora de las enzimas, anticuerpos,
algunas hormonas, protenas de transporte.
PROTENAS CONJUGADAS
CLASE GRUPO PROSTTICO EJEMPLO
Lipoprotenas Lipidos 1-Lipoproteina de la sangre
Glucoprotenas Glcidos Ig G
Fosfoprotenas Grupo fosfatos Caseina
Hemoprotenas Hemo (Ferroporfirina) Hemogobina
Flavoprotenas Nucleotidos de flavina Succinato deshidrogenasa
Metaloproteinas He-Zn-Ca-Mb-Cu Ferritina- Calmodulina
ESTRUCTURA BASICA DE LAS PROTENAS AMINOACIDOS
Existen 20 aminocidos diferentes y todos ellos tienen una parte comn en su molcula
que consisten en un grupo amino (NH3) y un grupo cido (COOH), unidos al mismo tomo
de Carbono (C) . Se pueden representar como NH 2-CHR-COOH, siendo R un radical o
cadena lateral caracterstico de cada aminocido.
Existen 2 enantimeros (imagen especulares no superponibles, pero que tienen las
mismas propiedades fsicas y qumicas, excepto por la interaccin con el plano de la luz
polarizada) posibles, pero solo la forma L, se encuentra presente en las protenas.
ESTADO DE IONIZACION
Los aminocidos pueden tener carga neta positiva, negativa o cero.
Portan por lo menos 2 grupos cidos dbiles ionizables COOH y NH3+.
A pH del plasma y lquido intracelular (7,4 y 7,1), predominan las formas COO- y NH3+.
pH bajo, la mayor parte pH elevado, los grupos
de los grupos disociables estarn Neutro disociables no estarn
protonados, y por lo tanto habr protonados, con lo cual habr
un gran nmero de cargas mayor nmero de cargas
positivas en la protena negativas
Las fuerzas relativas de los cidos dbiles son expresadas en trminos de sus
constantes de disociacin de cidos pKa
pK1 (carboxilo) 2-3 Si el pH 2-3 el grupo carboxilo estar protonado.
Si el pH 2-3 el grupo carboxilo estar desprotonado.
Corresponde al valor medio de los pKa que se encuentran a ambos lados de la especie
isoelctrica.
- Para aa neutros corresponde al valor medio de los pK1 y pK2. Existen solo 2
grupos disosiables
Ej: pI para la Alanina Si pK1= 2.35 y pK2= 9.69
pI = 2.35 + 9.69 = 6.02
2
Ej: pI para el Ac. Asprtico Si pK1= 2.09, pKr = 3.86 y Pk2= 9.82
pI = 2.09 + 3.86 = 2.98
2
Aminocidos
Hlice alfa
Hoja plegada
Hlice alfa
Hoja plegada
Hlice
La cadena polipeptdica se enrolla en espiral sobre s misma debido a los giros producidos en
torno al carbono alfa de cada aminocido. Se mantiene gracias a los enlaces de hidrgeno
formados entre el grupo -NH de un enlace peptdico y el grupo -C=O del cuarto aminoacido
que le sigue.
En las protenas no tienen lugar las hlices con giro hacia la izquierda.
Las cadenas laterales se dirigen hacia fuera, lo que permite una mnima repulsin y posibles
interacciones entre ellas.
Casi todos los grupos peptdicos participan en los enlaces H.
Existen algunos residuos que desestabilizan la hlice :
Glicina No tiene R, por lo tanto otorga demasiada flexibilidad
Prolina restringe el giro de ; no tiene NH para formar puentes de H.
Residuos voluminosos Triptfano
Hoja
Conservan su estructura primaria en zigzag y se asocian estableciendo uniones mediante
enlaces de hidrgeno entre CO y NH de cadenas adyecentes.
Las cadenas laterales se disponen perpendicularmente a la hoja.
Es una conformacin simple formada por dos o ms cadenas polipeptdicas :
paralelas que corren en el mismo sentido
antparalelas que corren en direcciones opuestas
Unin mediante enlaces dbiles (no covalentes) de varias cadenas polipeptdicas con
estructura terciaria, para formar as un complejo proteico. Cada una de estas cadenas
polipeptdicas recibe el nombre de protmero.
Las subunidades se organizan de manera simtrica.
4 protmeros por ejemplo forman la Hemoglobina (22)
Proporcionan mayor estabilidad y regulacin alostrica
Se estabilizan a travs de las mismas fuerzas que la estructura terciaria.
DENATURACIN DE PROTENAS
Consiste en la prdida de la estructura terciaria, por romperse los puentes que forman dicha
estructura.
Una protena soluble en agua cuando se desnaturaliza se hace insoluble en agua y precipita.
Se produce por agentes que interfieren en las fuerzas de estabilizacin: variacin de pH,
temperatura, detergentes (hidrofbicos), Mercaptoetanol (enlace disulfuro), agitacin.
La estructura primaria se mantiene intacta.
En la estructura secundaria las protenas pierden todos los patrones de repeticin regulares
como las alfa-hlices y adoptan formas aleatorias.
La mayora de las protenas biolgicas pierden su funcin biolgica, por ejemplo, las
enzimas pierden su actividad cataltica, porque los sustratos no pueden unirse ms al sitio
activo.
Es un proceso que puede ser reversible
La desnaturalizacin de cidos nucleicos como el ADN por altas temperaturas,
produce una separacin de la doble hlice, que ocurre porque los enlaces puente hidrgeno se
rompen. Los filamentos del cido nucleico vuelven a unirse una vez que las condiciones
"normales" se restauran, pero si las condiciones son restauradas demasiado rpidamente, las
cadenas pueden no alinearse correctamente.
Luego se aprovechan las propiedades de las protenas en solucin para separar mezclas
de stas basndose en su:
Tamao (peso) molecular
Solubilidad
Carga elctrica
Afinidad biolgica por otras molculas.
Tama
o
Dilisis
Las protenas globulares se separan en disolucin utilizando una membrana
semipermeable para retener molculas de protena, permitiendo que las molculas pequeas
de soluto y de agua las atraviesen.
Ultrafiltracin
Se utiliza la presin de la fuerza centrfuga para hacer pasar por una membrana
semipermeable agua y molculas pequeas, reteniendo a las protenas.
Centrifugacin en gradiente de densidad.
Se usa una solucin de sacarosa cuya concentracin vara de 20 al 60%, se
puede separar una mezcla de protenas, que al centrifugar, se separaran en bandas, segn su
tamao, forma y densidad.
Solubilida
d
Carga
Elctrica
Cromatografa de Afinidad
Los bolas del gel estan recubiertas de un ligando por el que tiene afinidad algunas de
las protenas a aislar. Al pasar la mezcla compleja, sta protena es retenida en la superficie de
las bolas, fluyndose las demas.
Infiltracin en Intercambio Cromatografa
gel inico por afinidad
RELACIN ESTRUCTURA-FUNCIN
Las protenas estn compuestas por cadenas de pptidos que para poder desempear su
funcin biolgica deben plegarse de una determinada manera, adoptando una forma
tridimensional estable. Cuando una protena pierde su estructura tridimensional, por
denaturacin tambin pierde su funcin, provocando una PATOLOGIA.
La concentracin de una protena es el resultado de un balance entre la velocidad de
sntesis y degradacin de la misma.
PROTENAS PLASMTICAS
Son todas aquellas protenas que estn presentes en el plasma y que ejercen presin
osmtica, con lo que son parte importante en la distribucin del agua entre el plasma y los
lquidos titulares.
Funcin Protena
Transporte Albmina,
Apolipoprotena,
transferan
Inmunidad Inmunoglobulinas
Manutencin P Osmtica Todas, principalmente
Albmina
Enzimas Renina,
Factores de Coagulacin
Inhibidores de proteasas Antitripsina 1
Regulacin del pH (tampn) Todas
Para su anlisis hay
que tener en cuenta:
Concentracin de protenas totales
Velocidad de sntesis o degradacin proteica
Cambios en el volumen de distribucin