CAPITULO 4
Fioura 4-1
Férmula esteuctural general de los
aaminoscidos hallados en las proteinas.
La porcién sombreada es comin para
todos os aminoacids.
Los aminoacidos,
sillares de las proteinas
Consideraremos ahora con algiin detalle las propiedades fisi-
cas y quimicas de los aminoacidos, ya que éstos constituyen
el aifabeto de la estructura proteica, y determinan muchas
de las propiedades importantes de las proteinas. El primer
aminoacido aislado de un hidrolizado de proteina fue la gli-
cocola, obtenida en 1820 a partir de la gelatina por Bracon-
not. De los 20 aminoacidos que se, hallan corrientemente en
las proteinas, el descubierto mas recientemente es la treonina,
aislada por primera vez por W. C. Rose, en 1935, de un
hidrolizado de fibrina. Ademas de los 20 aminoacidos halla-
dos como sillares de las proteinas, otros muchos aminoacidos
presentes biolégicamente desempefian otras funciones en las
células.
‘Aunque mucha de la informacién importante sobre la es-
tructura, sintesis, propiedades épticas y reacciones quimicas
de los aminodcidos procede de investigaciones iniciales reali-
zadas hace muchos afios, la apreciacién completa del papel
de los aminoacidos en la determinacién de la conformacién de
la proteina no se ha puesto de manifiesto hasta hace dos
décadas,
Aminodcidos corrientes de las proteinas
La figura 4-1 muestra la formula estructural general de
los 20 a-aminoacidos hallados corrientemente en las proteinas,
llamados también aminoacidos corrientes. Excepto la prolina,
todos ellos tienen como denominadores comunes un grupo car-
boxilo libre y un grupo amino libre e insustituido en el atomo.
de carbono «. Difieren entre si en la estructura de sus cadenas
laterales distintivas, llamadas grupos R.
Se han propuesto varios métodos para clasificar los amino-
4cidos sobre la base de sus grupos R. El mas significativo se
funda en la polaridad de los grupos R. Existen cuatro clases
principales: 1) grupos R no polares o hidréfobos; 2) polares,
pero sin carga; 3) grupos R con carga positiva, y 4) grupos R
cargados negativamente (a pH 6,0-7,0, que es la zona del pH
intracelular). Dentro de cada clase existen considerables va~
riaciones en el tamafio, la forma y las propiedades de los gru-
pos R. Veremos mas tarde que este modo de clasificar los
aminoacidos puede guardar relacién con los vocablos del cédi-
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